课件：酶2结构与功能、特点.ppt

上节课复习,定义 酶是由活细胞产生的、对其底物具有高度特异性和高效催化作用的蛋白质。 酶的分子组成： 单纯酶 结合酶,二、酶的活性中心,是酶分子执行其催化功能的部位，是指酶分子中能与底物特异性结合并催化底物转变为产物的具有特定空间结构的区域。,必需基团 (essential group) 酶分子中与酶活性密切相关的基团。,酶的活性中心,酶的活性中心,活性中心内的必需基团,位于活性中心以外，维持酶活性中心应有的空间构象所必需。,活性中心外的必需基团,酶分子中的必需基团在一级结构上可能相距很远，但肽链经过盘绕、折叠形成空间结构后，这些必需基团可彼此靠近，形成具有特定空间结构的区域，共同组成酶的活性中心。,酶对底物高度的特异性,酶仅作用于立体异构体中的一种。,酶的活性中心常位于酶蛋白分子表面，为含有较多疏水氨基酸残基，形成疏水性“裂缝”或“口袋”，形成了利于酶促反应发生的疏水环境,（三）酶原与酶原的激活,酶原 (zymogen) 有些酶在细胞内合成或初分泌时，或在其发挥催化作用前处于无活性状态，这种无活性的酶的前体物质，称为酶原。,酶原的激活 在一定条件下，酶原受某种因素作用后，分子结构发生改变，形成了酶的活性中心，转变成具有活性的酶的过程。,。,酶原激活的机理,胰蛋白酶原的激活过程,酶原激活的生理意义,1、避免自身消化。 2、使酶在特定的部位和环境中发挥作用。 例：消化道内的蛋白酶原 凝血系统和纤维蛋白溶解酶：有的酶原可以视为酶的储存形式。在需要时，酶原适时地转变成有活性的酶，发挥其催化作用。,四、同工酶,* 定义 同工酶(isoenzyme)是指催化的化学反应相同，而酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。,。,同工酶： 通常存在于同一个体的不同组织，甚至同一组织细胞的不同亚细胞结构中。,* 举例：乳酸脱氢酶(LDH1 LDH5),临床意义,心肌梗死和肝病病人血清LDH同工酶谱的变化,1,酶活性,心肌梗死酶谱,正常酶谱,肝病酶谱,2,3,4,5,*生理及临床意义 在代谢调节上起着重要的作用； 同工酶谱的改变有助于对疾病的诊断； 同工酶可以作为遗传标志，用于遗传分析研究。,练习,1.酶原之所以没有活性是因为： A酶蛋白肽链合成不完全 B活性中心未形成或未暴露 C酶原是普通的蛋白质 D缺乏辅酶或辅基,练习,2.酶分子中催化底物生成产物的基团称为： A催化基团 B结合基团 C碱性基团 D酸性基团 3、酶的活性中心内，能与底物结合的基团是： A催化基团 B结合基团 C亲水基团 D疏水基团,练习,4.活化能是指： A底物和产物之间能量之和 B活化分子所释放的能量 C分子由基态转变成过渡态所需的能量 D温度升高时产生的能量,多选题,1.关于同工酶，哪些描述是正确的： A分子结构不同 B对同一底物具有催化作用 C在电泳分离时它们的迁移率不相同 D免疫学性质相同,名词解释,1. 酶的活性中心 2、酶原 3、同工酶 简答题 1、什么是同工酶？同工酶的生物学意义是什么？,五、酶催化作用机制,一、活化分子与活化能 机制：降低反应的活化能,活化能：底物分子从初态转变到活化态所需的能量。,26,催化剂可以降低化学反应的活化能，而且与无机催化剂相比较，生物催化剂酶有突出的优越性酶降低活化能的作用更显著，因而催化效率更高。,与酶的高效率催化有关的机制：,1、ES的形成与诱导契合作用 2.邻近效应与定向排列 3.表面效应：防止底物与酶之间形成水化膜 4.多元催化：酸碱催化,1、酶底物复合物,（二）诱导契合学说,酶与底物相互接近时，其结构相互诱导、相互变形和相互适应，进而相互结合。这一过程称为酶-底物结合的诱导契合假说 。,（一）锁钥学说,锁钥学说,诱导契合假说,2、临近效应和定向排列,底物在活性中心聚集，局部微环境浓度 催化基团定向催化反应,普通化学反应随机碰撞（受浓度、碰撞角度影响） 相当于社会上的自由恋爱 酶的活性中心相当于“婚姻介绍所” 邻近效应提高了酶的活性（“婚介”）中心底物的浓度（非婚男女集中） 定向排列缩短了底物与催化基团间（“男女”）的距离 提高反应速度（成功率）108倍,A. 邻近效应与定向排列,酶活性中心疏水性“口袋” 防止底物与酶之间形成水化膜 有利底物与酶密切接触,3. 表面效应 (surface effect),接受质子：碱 提供质子：酸 酶活性中心的某些基团可作为质子的供体或受体，从而对底物进行酸碱催化,4. 多元催化（multielement catalysis）,广义酸基团 广义碱基团（质子供体） （质子受体）,酶分子中可以作为广义酸、碱的基团,酶的命名 习惯命名方法 （1）根据作用底物来命名，如淀粉酶、蛋白酶等。 （2）根据所催化的反应的类型命名，如脱氢酶、转移酶等。 （3）两个原则结合起来命名，如丙酮酸脱羧酶等。 （4）根据酶的来源或其它特点来命名，如胃蛋白酶、胰蛋白酶等。,六、酶的调 节 The Regulation of Enzyme,酶的调节主要是对代谢途径中酶的调节。 “关键酶” “限速酶” 调节限速酶活性的方式有调节和调节两种方式。,调节对象 关键酶,一、 酶含量的调节,（一）酶蛋白合成的诱导和阻遏 诱导作用(induction)：诱导物使酶合成增加的过程 阻遏作用(repression)：阻遏物使酶合成减少的过程 （二）酶降解的调控,降解：使酶的半寿期发生改变 酶的降解就是蛋白质和氨基酸分解代谢的过程,酶的诱导和阻遏、降解,基因 调节基因的产物，封闭基因 诱导物： 使封闭物失效 阻遏物：增加封闭物活性 转录mRNA 翻译蛋白质,酶分子中存在着一些可以与其他分子发生某种程度的结合的部位，从而引起酶分子空间构象的变化，对酶起激活或抑制作用。,变构调节 Regulatory site,二、 酶活性的调节,变构调节举例,变构调节,又称酶的共价修饰， 有磷酸化/脱磷酸， 腺苷酰化/脱腺苷酰 以及甲基化/脱甲基 等形式。酶的活性 在两种状态之间变化。 这个化学修饰过程也 是由酶催化的。,化学修饰 (chemical modification ),磷酸化酶两种形式的相互转变过程,1、有关变构酶的叙述是： A大多数变构酶是多聚复合物 B是体内调节酶活性的重要方式 C有调节亚基和催化亚基 D酶构象转变为另一种构象时，酶活性发生改变,七、酶的命名与分类 1、习惯命名法 2、系统命名法,每个酶都有一个有四个数字组成的编码,二、酶的分类 1.氧化还原酶类(oxidoreductases) 2.转移酶类 (transferases ) 3.水解酶类 (hydrolases) 4.裂解酶类 (lyases) 5.异构酶类( isomerases) 6.合成酶类 (ligases,synthetases),1、氧化还原酶类（oxido-reductases）,氧化还原酶类是催化氧化还原反应的酶，又可分为氧化酶和脱氢酶两类。 （1）氧化酶类催化O2氧化底物的反应，生成H2O2或H2O。 AH2 + O2 A + H2O2 2AH2 + O2 2A + 2H2O （2）脱氢酶类需要辅酶（NAD+）或辅酶（NADP+）作为受氢体，催化底物氧化脱氢反应。 AH2 + NAD(P)+ A + NAD(P)H + H+,2、转移酶类（transferases）,转移酶类催化基团从一个底物上转到另一个底物上的反应。 AX + B A + BX,3、水解酶类（hydrolases）,水解酶类催化水解反应。 A-B + H2O A-OH + BH,4、裂解酶类（lyases）,裂合酶类催化从底物上移去一个基团，而留下双键的反应或其逆反应。 A-B A + B,5、异构酶类（isomerases）,异构酶类催化各种同分异构体之间的转变。此类酶包括消旋酶、差向异构酶、顺反异构酶、分子内氧化还原酶、分子内转移酶和分子内裂解酶等。 A B,6、合成酶类（ synthatases）,合成酶类催化一切必须与ATP分解相偶联，并由两种物质（双分子）合成一种物质的反应。 A + B + ATP A-B + ADP +Pi 或 A + B + ATP A-B + AMP +Pii,第二节 酶促反应的特点 The Characteristic of Enzyme-Catalyzed Reaction,酶与一般催化剂的共同点 在反应前后没有质和量的变化； 只能催化热力学允许的化学反应； 只能加速可逆反应的进程，而不改变反应的平衡点。 催化作用的机理是降低反应的活化能,2KMnO4 = MnO2 + K2MnO4 + O2 2KClO3 =2KCl + 3O2,Fe2O3,MnO2,（一）高度的催化效率,一、 酶促反应的特点,酶的催化效率通常比非催化反应高1081020倍，比一般催化剂高1071013倍。 酶的催化不需要较高的反应温度。 酶比一般催化剂更有效地降低反应的活化能。,活化能：底物分子从初态转变到活化态所需的能量。,催化剂可以降低化学反应的活化能，而且与无机催化剂相比较，生物催化剂酶有突出的优越性酶降低活化能的作用更显著，因而催化效率更高。,63,加入催化剂相当于给汽车找到了一条穿山隧道,过氧化氢溶液（双氧水） 2 H2O2 2 H2O + O2,一种酶仅作用于一种或一类化合物，或一定的化学键，催化一定的化学反应并生成一定的产物。酶的这种特性称为酶的特异性或专一性。,（二）* 高度的特异性(specificity),根据酶对其底物选择的特点，酶的特异性可分为以下2种类型：,绝对特异性(absolute specificity)：只能作用于一种特定结构的底物分子，进行一定的化学反应，生成一定的产物 。 相对特异性(relative specificity)：作用于一类化合物或一种化学键。,绝对特异性,脲酶 NH2 C = O + H2O CO2 + 2NH3 NH2 NH2 C=O NH CH3,相对特异性,多数酶可对一类化合物或一种化学键起催化作用，这种对底物分子不太严格的选择性称为相对特异性（relative specificity）。,脂肪酶不仅水解脂肪，也可水解简单的酯。,胰蛋白酶水解由碱性氨基酸（精氨酸和赖氨酸）的羧基所形成的肽键。,延胡索酸酶,延胡索酸,练习,一种酶只能作用于一种底物称为 A.酶的高效性 B.酶的特异性 C.酶的敏感性 D.酶的立体异构性,练习,酶的专一性可分为： A作用物基团专一性 B相对专一性 C立体异构专一性 D绝对专一性,（三）酶活性的不稳定性,PH 温度 强酸、强碱、有机溶剂、重金属盐,-酶是蛋白质,（四）酶促反应的可调节性,对酶生成与降解量的调节 酶催化效力的调节 通过改变底物浓度对酶进行调节等,酶促反应受多种因素的调控，以适应机体对不断变化的内外环境和生命活动的需要。其中包括三方面的调节。,练习,酶催化特点中哪个是不正确的: A.高度的催化效率 B.高度的特异性 C.酶活性的可调节性 D.酶活性的高度稳定性,练习,关于酶的叙述哪项是正确的？ A所有的酶都含有辅基或辅酶 B少量的酶就能加速化学反应的进行 C温度升高酶促反应速度一定加快 D能改变平衡点，加速化学反应的进行,酶的应用,工业 农业 生活 医学,第三节,酶的作用机制及调节,必需基团 活性中心 结合基团 催化基团 活性中心外的必需基团,总结,1、酶的活性中心与必需基团 2、酶原与酶原的激活 3、同工酶 4、酶的作用机制 5、 酶的调节 （1）活性调节： 变构调节 、化学修饰调节 （2）含量调节 6、命名、分类 7、催化作用的特点 催化剂一般特点 高效性、特异性、可调节性、不稳定性,后面内容直接删除就行 资料可以编辑修改使用 资料可以编辑修