超声波处理对麦胚清蛋白结构和功能性质的影响.pdf

第 9 卷第 1 期 过 程 工 程 学 报 Vol.9 No.1 2009 年 2 月 The Chinese Journal of Process Engineering Feb. 2009 收稿日期：20080729，修回日期：20081117 基金项目: : 国家高技术研究发展计划(863)基金资助项目(编号：2007AA10Z321)；江苏省普通高校研究生科研创新计划资助项目(编号：CX07B-183z)；江 苏省自然科学基金资助项目(编号：BK2008239) 作者简介：贾俊强(1973 )，男，陕西省兴平市人，博士研究生，研究方向为食品生物技术，E-mail: junqiangjia2008 ；马海乐，通讯联系人，Tel: E-mail:, mhl . 超声波处理对麦胚清蛋白结构和功能性质的影响 贾俊强 1， 马海乐1,2,3， 赵伟睿1， 王振斌1， 田万敏1， 骆 琳1 (1. 江苏大学食品与生物工程学院，江苏 镇江 212013；2. 江苏省农产品生物加工与分离工程技术研究中心，江苏 镇江 212013； 3. 河南科技大学食品与生物工程学院，河南 洛阳 471003) 摘 要：研究了超声波功率和处理时间对麦胚清蛋白的紫外光谱、荧光光谱、表面疏水性、溶解度、起泡性能、乳化 性能的影响. 结果表明，超声波处理对麦胚清蛋白的紫外和荧光光谱有明显的影响，其溶解度在超声波功率 1800 W 时最高，比对照组提高了 96.2%；在 600 W 的表面疏水性和乳化性、900 W 的起泡性和起泡稳定性最高，分别比对照 组提高了 16.8%, 12.5%, 18.8%和 6.0%；处理时间为 20 min 时的溶解度及 10 min 时的表面疏水性、起泡性、起泡稳定 性、乳化性达到最大，分别比对照组提高了 101.3%, 22.1%, 15.0%, 21.9%和 12.7%. 但超声波处理降低了麦胚清蛋白 的乳化稳定性. 关键词：超声波处理；麦胚清蛋白；结构；功能性质 中图分类号：TS201.1 文献标识码：A 文章编号：1009606X(2009)01010706 1 前 言 小麦胚芽是面粉加工中的主要副产物， 也是小麦中 营养最丰富的部分，其含量在小麦籽粒中约为 2%3%， 脱脂后的小麦胚芽粕蛋白质含量约为 30%左右1. 小麦 胚芽蛋白中氨基酸组成合理，具有较高的营养价值. 其 中麦胚清蛋白含量最高，为总蛋白的 34.5%2，而且营 养价值更高，具有很好的应用前景. 蛋白质在食品加工中有重要作用，其营养价值高， 可作为食品中的营养补充剂；同时具有蛋白质的功能特 性，如溶解性、气泡性和乳化性等. 传统食品加工中主 要利用动物蛋白如鸡蛋和牛乳等提高蛋糕、面包、饼干 和冰淇淋等食品的品质. 然而，由于受近年来频发的动 物传染病如禽流感、口蹄疫、疯牛病等影响，使动物蛋 白在使用过程中更加严格和谨慎3. 因此，寻找动物蛋 白替代品成为食品界迫切需要解决的问题. 植物蛋白来 源广泛，氨基酸组成合理，而且安全，提高植物蛋白的 功能性质是国内外研究的热点. 蛋白质的食品功能性质主要由其结构决定4. 朱科 学等5研究发现，醇洗后的小麦胚分离蛋白功能性质发 生了明显变化，原因是醇洗使小麦胚分离蛋白的结构发 生了变化. 改性是改善或加强某些食物蛋白功能性质的 有效方法4. 蛋白质改性方法有超高压处理6,7、酶法水 解8和热诱导聚合9等，但存在设备要求高、成本高和 操作条件不易控制等缺点. 超声波技术具有作用时间 短、操作简单易控制及能耗较低等优点，已应用于木薯 淀粉10和魔芋胶的降解11、 改善乳清蛋白的溶解性和起 泡性12及提高大豆分离蛋白凝胶性能13等. 然而，关于 用超声波处理小麦胚芽清蛋白改善其结构和功能性质 的研究尚未见报道. 本工作研究了超声波处理的小麦胚 芽清蛋白的紫外光谱、 荧光光谱、 表面疏水性、 溶解性、 起泡性及乳化性能的变化， 表明超声波技术能改善小麦 胚芽清蛋白的理化和功能性质，为小麦胚芽清蛋白的深 加工提供了一定的理论参考. 2 实 验 2.1 材料与仪器 脱脂小麦胚芽(安阳满天雪蛋白有限公司)，淀粉酶 (酶活力 2 000 U/g，国药集团化学试剂公司)，1-苯胺基 -8-萘磺酸(1-Anilino-8-Naphthalene Sulfonic Acid, ANS, 美国 Sigma 公司)，其他试剂均为分析纯. GA99-IID 超声细胞粉碎机(无锡上佳生物科技公 司)，WFJ7200 型分光光度计(上海尤尼柯仪器有限公 司)， LD5-2A 型离心机(北京医用离心机厂)， PHS-3C 精 密 pH 计(上海精密科学仪器有限公司)，Cary 100 紫外 分光光度计和 Cary Eclipse 荧光分光光度计(美国 Varian 公司). 2.2 实验方法 2.2.1 麦胚清蛋白的提取 取脱脂小麦胚芽粉 100 g 溶于 1000 mL 蒸馏水， 108 过 程 工 程 学 报 第 9 卷 50下用淀粉酶(100 g 小麦胚芽粉加淀粉酶 1 g)水解 2 h， 3500 r/min 离心 10 min 得上清液， 上清液中加入 30% 硫酸铵调节 pH 到 4.2， 静置 30 min 后， 3500 r/min 离心 10 min 得到麦胚清蛋白沉淀，透析后冷冻干燥备用. 2.2.2 麦胚清蛋白的超声波处理参数 采用的超声波为脉冲超声波，工作频率为 20 kHz， 超声脉冲工作时间 2 s，间歇时间 2 s. 按以下方法进行 功率和时间设计：取 80 mL 样品溶液，超声波功率分别 为 300, 600, 900, 1200, 1500 和 1800 W，在冰浴中处理 5 min. 取 80 mL 样品溶液，超声波功率为 1200 W，在 冰浴中处理 0, 5, 10, 15, 20 和 25 min. 2.2.3 紫外光谱扫描 取 1 g 麦胚清蛋白溶于 500 mL 蒸馏水中，3500 r/min 离心后取上清液进行超声波处理，处理后的样品 分别在 200800 nm 下用紫外分光光度计扫描. 以未经 超声波处理的蛋白样品作对照. 2.2.4 荧光光谱扫描 取 1 g 麦胚清蛋白溶于 500 mL 蒸馏水中，3500 r/min 离心后取上清液进行超声波处理，处理后的样品 用荧光分光光度计扫描，扫描条件为激发波长 350 nm， 发射波长 400800 nm，激发和发射缝宽 5 nm. 以未经 超声波处理的蛋白样品作对照. 2.2.5 麦胚清蛋白表面疏水性测定 取 1 g 麦胚清蛋白溶于 500 mL 蒸馏水中，3500 r/min 离心后取上清液进行超声波处理，用荧光探针方 法14测定其表面疏水性. 2.2.6 麦胚清蛋白溶解能力测定 取蛋白样品 10 g 悬浮于 100 mL蒸馏水中， 调节 pH 为 7.0，进行超声波处理，根据文献15的方法测定麦胚 清蛋白的溶解能力. 2.2.7 麦胚清蛋白起泡能力测定 配制 0.2%的蛋白溶液，调节 pH 至 7.0，进行超声 波处理. 根据文献15的方法测定起泡性(Foaming Capacity, FC)和起泡稳定性(Foaming Stability, FS). 2.2.8 麦胚清蛋白乳化能力测定 0.2 g 蛋白样品溶于 100 mL 蒸馏水中，调节 pH 至 7.0，进行超声波处理. 根据文献16的方法测定其乳化 性 (Emulsifying Activity Index, EAI) 和 乳 化 稳 定 性 (Emulsifying Stability Index, ESI). 按下式计算 EAI 和 ESI: EAI(m2/g)=22.303A0Df/(10000C), ESI(min)=A0/(A0A10)10, 式中，A0为 0 min 时的吸光值，Df为稀释倍数，C 为蛋 白浓度(g/mL), 为体系中油相的体积分数， A10为10 min 时的吸光值，10 为 A0和 A10的时间差(10 min). 3 结果与讨论 3.1 超声波处理对麦胚清蛋白紫外光谱的影响 蛋白质产生紫外吸收光谱主要由于色氨酸和酪氨 酸残基侧链基团对紫外光的吸收，其次是苯丙氨酸、组 氨酸和半胱氨酸残基侧链基团对紫外光的吸收. 其中， 苯丙氨酸、酪氨酸和色氨酸由于其生色基团的不同而有 不同的紫外吸收光谱，色氨酸和酪氨酸在 280 nm 波长 附近有一个吸收峰；苯丙氨酸在 257 nm 波长附近有一 个吸收峰17. 超声波小麦胚芽清蛋白的紫外光谱见图 1. 图 1 超声波功率和处理时间对小麦胚芽清蛋白紫外光谱的影响 Fig.1 Effects of ultrasonic power and time on ultraviolet spectrum of wheat germ albumin 从图 1(a)可以看出，相同浓度的麦胚清蛋白溶液经 不同超声波功率处理后，在 240280 nm 附近的紫外吸 光度发生明显变化，比对照组都有提高；当功率为 600 W 时麦胚清蛋白紫外吸光度最大； 功率进一步增加，麦 胚清蛋白的紫外吸光度减小； 然而， 当功率增大到 1200 W 以上时，麦胚清蛋白的紫外吸光度又开始增大. 从图 225250275300325350 0.2 0.4 0.6 0.8 1.0 1.2 1.4 Time 5 min (a) 2 5 6 1 7 4 3 Absorbance (a.u.) Wavelength (nm) Power (W) 1. 0 2. 300 3. 600 4. 900 5. 1200 6. 1500 7. 1800 250300350 0.2 0.4 0.6 0.8 1.0 1.2 Power 1200 W (b) Absorbance (a.u.) Wavelength (nm) Time (min) 1. 0 2. 5 3. 10 4. 15 5. 20 6. 25 1 6 4 5 2 3 第 1 期 贾俊强等： 超声波处理对麦胚清蛋白结构和功能性质的影响 109 1(b)可以看出， 功率1200 W下对麦胚清蛋白处理10 min 时，麦胚清蛋白的紫外吸收值最大. 根据蛋白质紫外吸收光谱的变化， 可推断蛋白质分 子在溶液中的构象变化17. 蛋白分子发生折叠时，由于 蛋白表面生色基团的减少引起蛋白紫外吸光度降低，反 之则引起紫外吸光度增加18. 此外，经超声波处理的麦 胚清蛋白在 225 nm 附近的紫外吸收强度基本一致，说 明麦胚清蛋白的肽键未发生变化. 因此，超声波处理改 变了麦胚清蛋白的分子结构，但对其一级结构无影响. 3.2 超声波处理对麦胚清蛋白荧光光谱的影响 超声波处理对麦胚清蛋白的荧光光谱影响见图 2. 从图可以看出，超声波处理的麦胚清蛋白在发射波长 700 nm 处的荧光强度比对照组增强. 超声波功率对麦 胚清蛋白荧光强度的影响呈现不规律变化，表现为 600, 900 和 1200 W 处理的蛋白样品的荧光强度基本相同， 1500 W 处理的蛋白样品荧光强度最大，而 1800 W 处 理的蛋白样品荧光强度变小. 此外， 1200 W 功率下处理 时间对麦胚清蛋白的荧光强度影响较大， 随着处理时间 从 0 min 增至 25 min，麦胚清蛋白的荧光强度先增大后 减小，在处理时间为 15 min 时荧光强度最大. 蛋白具有内源荧光， 蛋白激发荧光强度的改变或发 射波长的改变都说明蛋白分子结构发生了改变17,18. 因 此，通过麦胚清蛋白的荧光光谱分析可以进一步看出， 超声波处理能改变麦胚清蛋白的分子结构. 图 2 超声波功率和处理时间对小麦胚芽清蛋白荧光光谱的影响 Fig.2 Effects of ultrasonic power and treatment time on fluorescence spectrum of wheat germ albumin 图 3 超声波功率和处理时间对小麦胚芽清蛋白的 ANS 荧光色谱影响 Fig.3 Effects of ultrasonic power and treatment time on ANS fluorescence spectrum of wheat germ albumin 3.3 超声波处理对麦胚清蛋白表面疏水性的影响 疏水作用是维持蛋白质结构的主要作用力， 它对蛋 白结构的稳定和蛋白的功能特性具有重要的作用. ANS 荧光探针法是一种常用的评价蛋白质表面疏水性的方 法， ANS 与蛋白结合的荧光强度与蛋白的表面疏水性呈 正相关性8. 以ANS荧光探针法测定的蛋白表面疏水性 如图 3 所示，随着超声波功率和处理时间的增加，麦胚 清蛋白的表面疏水性逐渐增强， 分别在功率 600 W 和处 理时间 10 min 时达到最大， 比对照组分别提高了 16.8% 和 22.1%；而随着超声波功率和处理时间进一步增加， 表面疏水性逐渐下降. 这说明经超声波处理后，麦胚清 蛋白的表面疏水性发生了明显变化，蛋白表面疏水性的 变化与蛋白分子发生折叠或伸展有关，当蛋白折叠时， 其表面疏水性降低；当蛋白伸展时，表面疏水性增加6. 690700710 0 40 80 120 160 200 Time 5 min (a) Fluorescence intensity (a.u.) Emission wavelength (nm) 1 2 3 4 5 6 7 Power (W) 1. 0 2. 300 3. 600 4. 900 5. 1200 6. 1500 7. 1800 690700710 0 40 80 120 160 200 Power 1200 W (b) Fluorescence intensity (a.u.) Emission wavelength (nm) 1 2 3 4 5 6 Time (min) 1. 0 2. 5 3. 10 4. 15 5. 20 6. 25 0300600900120015001800 30.0 32.5 35.0 Time 5 min (a) Fluorescence intensity (a.u.) Ultrasonic power (W) 0510152025 30.0 32.5 35.0 37.5 Power 1200 W (b) Fluorescence intensity (a.u.) Ultrasonic time (min) 110 过 程 工 程 学 报 第 9 卷 3.4 超声波处理对麦胚清蛋白溶解度的影响 溶解度是蛋白的重要功能特性之一. 不同超声波 条件下处理的麦胚清蛋白的溶解度如图 4 所示， 随着超 声波功率的增加和超声时间的延长，麦胚清蛋白的溶解 度逐渐增加. 超声波功率大于 600 W 时，麦胚清蛋白的 溶解度的增幅变缓；1800 W 时溶解度比对照组提高了 96.2%. 1200 W 功率下当超声时间大于 5 min 时，麦胚 清蛋白的溶解度的增幅也变缓；20 min 时溶解度最高， 比对照组提高了 101.3%. 一般认为， 随着蛋白表面疏水 性增加，蛋白的溶解度下降. 然而，根据图 3, 4，尽管 超声波处理的麦胚清蛋白表面疏水性比未处理的高，其 溶解度却远高于未处理的. 原因可能是超声波处理能打 断蛋白质分子表面的自由氨基群(fNH2)与邻近的羧基群 之间的静电引力，使蛋白分子彼此分散，不易聚集，因 而提高了蛋白的溶解度19. 图 4 超声波功率和时间对小麦胚芽清蛋白溶解度的影响 Fig.4 Effects of ultrasonic power and treatment time on the solubility of wheat germ albumin 图 5 超声波功率和时间对小麦胚芽清蛋白的起泡性和起泡稳定性的影响 Fig.5 Effects of ultrasonic power and treatment time on the foaming capacity and foaming stability of wheat germ albumin 3.5 超声波处理对麦胚清蛋白起泡性能的影响 起泡能力是蛋白非常重要的功能特性之一， 它对食 品如蛋糕、冰淇淋和面包等的口感和质地具有重要的作 用. 不同超声波条件下麦胚清蛋白的起泡性和起泡稳定 性如图 5 所示. 从图可以看出，随着超声波功率的增加 和处理时间延长，麦胚清蛋白的起泡性和起泡稳定性明 显提高，在超声波功率为 900 W 时，麦胚清蛋白的起泡 性和起泡稳定性达到最大，分别比对照组提高了 12.5% 和 18.8%；1200 W 功率下处理时间 10 min 时，麦胚清 蛋白的起泡性和起泡稳定性最大， 分别比对照组提高了 15.0%和 21.9%. 随着超声波功率进一步增加和处理时间进一步延 长，麦胚清蛋白的起泡性和起泡稳定性呈下降趋势，主 要是因为超声波处理改变了麦胚清蛋白的表面疏水性， 而蛋白表面疏水基团能够促进形成水空气界面20；同 时， 蛋白的表面疏水性增加说明蛋白分子发生了伸展6， 而适度伸展的蛋白分子间能够形成更为稳定的网络结 构和界面膜21,22，使超声波处理后的麦胚清蛋白的起泡 能力和泡沫稳定性增强. 当超声波功率和处理时间进一 步增大时，麦胚清蛋白分子表面疏水性降低，这样由蛋 白分子间相互作用形成的稳定网络结构和界面膜遭到 破坏，产生的泡沫界面膜由于缺乏韧性而容易破裂. 因 0300600900120015001800 15 20 25 30 Time 5 min (a) Solubility (g/L) Ultrasonic power (W) 0510152025 15 20 25 30 Power 1200 W (b) Solubility (g/L) Ultrasonic time (min) 03006009001200 1500 1800 190 200 210 220 230 240 Ultrasonic power (W) Foaming capacity (%) 140 150 160 170 180 190 200 Time 5 min (a) Foaming stability (%) 0510152025 190 200 210 220 230 240 Ultrasonic time (min) Foaming capacity (%) 140 150 160 170 180 190 200 210 Power 1200 W (b) Foaming stability (%) 第 1 期 贾俊强等： 超声波处理对麦胚清蛋白结构和功能性质的影响 111 此，麦胚清蛋白的起泡性和起泡稳定性开始下降. 3.6 超声波处理对麦胚清蛋白乳化性能的影响 在食品如香肠、蛋黄酱和黄油等中，蛋白乳化性起 维持食品体系稳定均匀的作用. 不同超声波条件下麦胚 清蛋白的乳化性和乳化稳定性如图 6 所示. 从图 6(a)可 看出，随着超声波功率的增加，麦胚清蛋白的乳化性逐 渐提高， 然而其乳化稳定性开始降低. 在功率600 W时， 麦胚清蛋白的乳化性达到最高，比对照组提高了 6.0%， 其乳化稳定性在超声波功率 900 W 时最低， 比对照组降 低了 73.1%. 随着超声波功率进一步增强，麦胚清蛋白 乳化性开始呈现下降趋势，其乳化稳定性开始增强. 从 图 6(b)可以看出，1200 W 功率下，随着处理时间延长， 麦胚清蛋白的乳化性增强，其乳化稳定性降低. 超声波 处理 10 min 时乳化性最高，比对照组提高了 12.7%；乳 化稳定性最低，比对照组降低了 84.7%；处理时间进一 步延长，乳化性开始下降，乳化稳定性又开始上升. 蛋 白质的乳化性能与其表面疏水性存在着弱正相关关系， 还与其分子的柔性有关，蛋白的柔性越高，越有利于增 加油水界面膜的张力4,16,22. 麦胚清蛋白经超声波处理 后，由于其分子表面疏水性发生了改变，因而乳化性也 发生了改变. 但经超声波处理后， 其分子柔性可能降低， 使麦胚清蛋白的乳化稳定性降低， 原因有待进一步研究. 图 6 超声波功率和时间对小麦胚芽清蛋白的乳化性和乳化稳定性的影响 Fig.6 Effects of ultrasonic power and treatment time on the emulsifying activity and emulsifying stability of wheat germ albumin 4 结 论 (1) 麦胚清蛋白经超声波处理后，紫外光谱、荧光 光谱和表面疏水性均发生了变化， 这说明超声波处理改 变了小麦胚芽球蛋白的空间结构. (2) 在不同超声波功率下，麦胚清蛋白的溶解度在 1800 W 时最高，比对照组提高了 96.2%；超声波功率 600 W 时的表面疏水性和乳化性、900 W 时的起泡性、 起泡稳定性最高，分别比对照组提高了 16.8%, 12.5%, 18.8%和 6.0%. (3) 超声处理时间对麦胚清蛋白的功能性质有重要 的影响，1200 W 功率下处理时间为 20 min 时的溶解度 及 10 min 时的表面疏水性、起泡性、起泡稳定性、乳 化性达到最高，分别比对照组提高了 101.3%, 22.1%, 15.0%, 21.9%和 12.7%. (4) 超声波处理使麦胚清蛋白的乳化稳定性降低， 其原因有待进一步研究. 参考文献： 1 Arshad M U, Anjuma F M, Zahoor T. Nutritional Assessment of Cookies Supplemented with Defatted Wheat Germ J. Food Chem., 2007, 102(1): 123128. 2 Zhu K X, Zhou H M, Qian H F. Proteins Extracted from Defatted Wheat Germ: Nutritional and Structural Properties J. Cereal Chem., 2006, 83(1): 6975. 3 Tmskzi S, Gyenge L, Pelcder , et al. Functional Properties of Protein Preparations from Amaranth Seeds in Model System J. Eur. Food Res. Technol., 2008, 226: 13431348. 4 赵国华，陈宗道，王光慈，等. 改性对玉米蛋白质功能性质和结 构的影响：(I) 酶解 J. 中国粮油学报, 2000, 15(3): 2831. 5 朱科学，周惠明. 醇洗对小麦胚分离蛋白理化性质、功能性质及 结构的影响 J. 食品科学, 2008, 29(2): 4853. 6 Wang X S, Tang C H, Li B S, et al. 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Meat Science, 2008, 79(4): 615622. 03006009001200 1500 1800 34 36 38 40 Ultrasonic power (W) Emulsifying activity (m2/g) 0 100 200 300 Time 5 min (a) Emulsifying stability (min) 0510152025 20 25 30 35 40 Ultrasonic time (min) Emulsifying activity (m2/g) 0 50 100 150 200 250 Power 1200 W (b) Emulsifying stability (min) 112 过 程 工 程 学 报 第 9 卷 12 Jambrak A R, Mason T J, Lelas V, et al. Effect of Ultrasound Treatment on Solubility and Foaming Properties of Whey Protein Suspensions J. J. Food Eng., 2008, 86: 281287. 13 唐传核，姜燕，杨晓泉，等. 超声处理对商用大豆分离蛋白凝胶 性能的影响 J. 中国粮油学报, 2005, 20 (5): 7276. 14 Kato A, Nakai S. Hydrophobicity Determined by a Fluorescence Probe Methods and Its Correction with Surface Properties of Proteins J. Biochim. Biophys. Acta, 1980, 624: 1320. 15 Yin S W, Tang C H, Cao J S, et al. Effects of Limited Enzymatic Hydrolysis with Trypsin on the Functional Properties of Hemp (Cannabis sativa L.) Protein Isolate J. Food Chem., 2008, 106(3): 10041013. 16 Liu C, Wang X, Ma H, et al. 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