普通生物化学习题解析参考.doc

普通生物化学习题解析参考绪论习题简答题1什么是生物化学？它主要研究哪些内容？研究活细胞和有机体中存在的各种化学成分及其所参与的化学反应生命现象化学基础的一门科学。研究内容：静态生物化学：构成生物体的基本物质的结构、性质及结构与功能的关系。动态生物化学：构成生物体的基本化学成分在生命活动过程中的变化规律（物质代谢和能量代谢）。信息生物化学：包括核酸的生物合成，蛋白质的生物合成，物质代谢与基因表达的调控等。 2生物化学经历了哪几个发展阶段？各个时期研究的主要内容是什么？试举各时期一二例重大成就。准备和酝酿阶段（18c中期-20c初）：研究生物体的化学组成。如脂类、糖类和氨基酸性质的系统研究；发现可溶性催化剂(酶)建立与发展阶段(20c初-20c中叶)：重要分子的发现和物质代谢途径的确定。如确定了生物体内主要的物质代谢途径；发现了多种激素、必需氨基酸,必需脂肪酸和多种维生素深入发展阶段(20c中叶-20c末)：分子生物学时期。如建立DNA双螺旋结构模型；兴起重组DNA技术；人类基因组研究黄金时期（本世纪初）：后基因组时期。如功能基因组学、蛋白组学、药物基因组学等研究。蛋白质化学习题一.名词解释氨基酸：含有氨基的羧酸，是肽和蛋白质的构件分子。蛋白质的稀有氨基酸：非编码氨基酸，标准氨基酸的衍生物。必需氨基酸：人体自身不能合成或合成的量不足,必须通过食物供应的氨基酸。包括Thr、Lys、Phe、Met、Trp、Leu、Ile、Val八种。非蛋白质氨基酸：不构成蛋白质氨基酸；150多种，多为标准AA衍生物，还有-，-，-氨基酸，D型氨基酸。氨基酸等电点（pI）：解离成阴、阳离子的程度及趋势相等，氨基酸主要为兼性离子，溶液净电荷为零时溶液pH。茚三酮反应：氨基酸与茚三酮在弱酸性溶液中加热产生蓝紫色（脯氨酸、羟脯氨酸黄色）有色化合物的反应。用于氨基酸定性、定量分析。Edman反应：碱性条件下氨基酸-NH2的H原子被异硫氰酸苯酯（PITC）烃基苯氨基硫甲酰基取代生成苯氨基硫甲酰氨基酸（PTC-氨基酸），无水HF中生成苯乙内酰硫脲衍生物（PTH-氨基酸：无色）的烃基化反应。可重复测定多肽链N端氨基酸排列顺序，是氨基酸自动测序的基础。Sanger反应：碱性条件下氨基酸-NH2的H原子被2,4-二硝基氟苯的烃基二硝基苯基取代生成二硝基苯基氨基酸（黄色）的烃基化反应。可用于N端分析。肽键：一个氨基酸的-羧基与另一氨基酸的-氨基脱水缩合形成的键。肽：氨基酸通过肽键相连而形成的化合物。寡肽：25个以下氨基酸残基形成的肽。多肽：多于25个氨基酸残基形成的肽。N-端：多肽链具游离的氨基的一端。C-端：多肽链具游离的羧基的一端。二硫键：两个半胱氨酸侧链巯基脱氢氧化形成的共价键，是维持某些蛋白质空间结构稳定的重要因素。蛋白质：由不同的-氨基酸按一定的序列通过肽键缩合而成的，具有较稳定的构象并具有一定生物功能的大分子。结合蛋白质：由单纯蛋白质和非蛋白辅基核酸、糖、脂、磷、金属和色素等结合构成。寡聚蛋白：二条或二条以上肽链非共价结合。蛋白质一级结构：蛋白质分子中氨基酸残基的排列顺序。肽单位：与肽键相关的6个原子形成的一个刚性平面。二面角(，) ：决定了相邻肽平面的相对空间位置的N-Ca键在（180180）旋转的旋转角度角和Ca-C键在（180180）旋转的旋转角度角。蛋白质二级结构：肽链的局部空间结构，多肽链本身的折叠和盘绕形成的空间结构单元。模序：多肽链中在空间上靠近的一些二级结构单元彼此相互作用，形成的有规则的，在空间上能辨认的二级结构组合（聚集）体。结构域：球状蛋白质的折叠单位，多肽链上某些模体或模序相互联系，进一步形成可明显区分空间结构区域,并具有特定的生物学功能的紧密的近似球形的结构。蛋白质三级结构：多肽链上的所有原子（包括主链和侧链）在三维空间的分布。蛋白质四级结构：蛋白质分子内非共价键连接的各自具有独立三级结构的多肽亚基的种类、数量以及各个亚基在蛋白质分子内的空间排布和相互作用。分子伴娘：帮助其他含多肽结构的物质在体内进行正确的非共价的组装的蛋白质。同源蛋白质：在不同生物体中行使相同或相似功能且具有明显的氨基酸序列相似性的蛋白质。别构效应：别构剂与蛋白质别构部位结合而引起其亚基和整个分子构象、性质和功能发生改变。波尔效应：CO2 降低血红蛋白对氧亲和力（CO2浓度的增加降低细胞内的pH，血红蛋白结合H和CO2使得血红蛋白对氧亲和力下降）蛋白质变性：理化因素作用下, 蛋白质分子内的二硫键和非共价键被破坏,分子内部原有的高度规律性的空间排列发生变化，天然构象发生变化, 引起蛋白质理化性质和活性的改变（原有性质发生部分或全部丧失）。蛋白质复性：变性蛋白质解除变性因素后，重新形成蛋白质天然构象。纤维蛋白：分子形状似纤维，难溶于水、韧性大的一类结构蛋白，如角蛋白和胶原蛋白。球蛋白：分子形状似球形，较易溶于水一类活性蛋白，如肌红蛋白、血红蛋白和胰岛素等。肌红蛋白：由一条多肽链（153个氨基酸残基）和一个血红素辅基（heme prosthetic group）组成的能结合氧并使氧在肌肉内迅速扩散的球状蛋白质。血红蛋白：由四个三级结构几乎与肌红蛋白相同的亚基（22）和四个血红素辅基组成的能结合氧并使氧从肺转运到外周组织的球状寡聚蛋白。盐析：高浓度中性盐破坏蛋白质分子水膜、中和其电荷,蛋白质不变性。但聚集沉淀析出。盐溶：稀浓度中性盐使蛋白质表面同性电荷增加，增加蛋白质分子间的排斥,同时增强蛋白质分子与水分子间的作用,而使蛋白质溶解性增加。电泳：通过带电颗粒能在电场中移动，其泳动速率取决于荷质比（净电荷、大小、形状）的原理，将具不同荷质比的分子分开的一种分离纯化方法。透析：通过小分子能透过半透膜扩散到水或缓冲液的原理，将小分子与生物大分子分开的一种分离纯化技术。层析：利用混合物中各组分物理化学性质差异，使各组分以不同程度分布在两相中（固定相，流过此固定相的流动相)，并使各组分以不同速度移动，从而分离的方法。超滤：利用压力或离心力使小分子溶质通过半透膜而蛋白质被截留在膜上而分离的一种技术。离子交换层析：IEC，依据流动相中的组分离子与离子交换剂（固定相）上的平衡离子进行可逆交换时的结合力大小的差别而进行分离的一种层析技术。凝胶过滤层析：一种利用带孔凝胶珠作基质，按照分子大小分离蛋白质或其他分子混合物的层析技术。亲和层析：利用共价连接有特异配体的层析介质，分离蛋白质混合物中能特异结合配体的目的蛋白或其他分子的层析技术。SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳：通过变性剂十二烷基硫酸钠（SDS）作用使蛋白质变性并与SDS结合，形成均带负电（SDS带负电），荷质比相同的SDS-蛋白质复合物，利用带孔凝胶珠作基质，按照分子大小电泳分离蛋白质或其他分子混合物的一种技术。等电聚焦电泳：外加电场，蛋白质混合物在具有pH梯度的介质中移向并停留聚焦在等电点pH处，形成区带而将具不同等电点的蛋白质分离的一种技术。双向电泳：先按照等电点进行等电聚焦电泳，然后在垂直方向按照分子大小再进行SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳，经染色得到的电泳图是二维分布的蛋白质图。二.简答题1.蛋白质有哪些重要的生物学功能?生物学功能：生物催化(酶)；代谢调节 (多肽激素等)；免疫保护(免疫球蛋白,补体等)；物质转运和贮存(离子通道,转运载体等)；运动与支持(肌蛋白)；生长、繁殖、遗传和变异；生物膜的功能和受体等。2.蛋白质元素组成有何特点?什么是凯氏定氮法？元素组成特点：由C H O N S P I Se 等元素组成:C（5055%）、H（68%）、O（2023%）、 N（1518%）、 S（04%）、；氮元素含量平均约16%。凯氏定氮法：100g样品中蛋白质含量(g%) =每克样品含氮克数6.25 1003.试写出20种基本氨基酸的名称、结构及缩写。它们在结构上有什么共同特点?结构上共同特点：C结合（-NH3）（ Pro除外）、（-COOH）、H原子和各种侧链（R）；C是不对称C，具有手性（Gly除外），蛋白质氨基酸都是L-型。4.如何测定蛋白质的一级结构？一级结构测定步骤：纯化样品，N-端或C-端末端分析，测定由几条肽链组成。N-末端分析：Sanger法、丹磺酰氯法（有很强荧光,灵敏度高）、Edman法、氨肽酶法（外肽酶：肽链外切酶）C-末端分析：羧肽酶法、与苯甲醛沉淀等。拆分二硫键。还原法（含巯基化合物使-SS-还原产生两个半胱氨酸残基（Cys-SH）,烷化剂（如碘乙酸）修饰-SH，阻止二硫键再生成）；氧化法（过甲酸使-SS-氧化断裂，生成半胱氨磺酸）。氨基酸组成分析：水解样品，氨基酸自动分析仪测定。酸水解法：6mol/L HCl110加热回流1624h, 完全水解，Trp被破坏，Gln,Asn酰胺基水解变成Glu,Asp(Glx,Asx)近年来用甲基磺酸代替盐酸。碱水解法： 6mol/L NaOH 煮沸6h,完全水解，消旋，Ser、Thr、Arg、Lys和Cys破坏 。多肽链部分断裂，蛋白质分解为小片段，肽段分离（至少两套） 酶水解法：内肽酶（肽链内切酶）胰蛋白酶法：水解Lys或Arg的羧基形成的肽键糜蛋白酶（胰凝乳蛋白酶）法：水解Phe 、Trp 和Tyr 等疏水氨基酸的羧基形成的肽键胃蛋白酶法：被断裂键两侧的残基都是疏水性氨基酸如：-Phe-Phe-化学法CNBr法：裂解由Met羧基形成的肽键。测定每条小肽片段中的氨基酸排列顺序（通常用Edman降解法）推断蛋白质的氨基酸排列顺序（重叠肽拼凑）确定二硫键和酰胺基的位置。5.蛋白质的二级结构有几种基本类型?各有何特点? 基本类型：-螺旋；-折叠片层；-转角；不规则卷曲特点：-螺旋：右手螺旋，57，47，每个螺旋圈含3.6个氨基酸残基，螺距0.54nm，每个残基沿轴旋转100，上升0.15nm；第N个氨基酸残基的羰基氧与第N4个氨基酸残基的氨基氢形成氢键，走向平行于螺旋轴；R侧链基团伸向螺旋的外侧，其大小、形状及电荷等影响此结构形成。-折叠片层：肽键平面遇C发生折叠,形成锯齿状结构，R侧链交错位于折叠片的上面和下面，两个残基形成一个重复单位；两条或多条肽链片段顺向平行（平行）或反向平行（反平行）排列，形成片层结构；相邻肽链上所有的羰基氧和氨基氢形成链间氢键。平行(Parallel)：119，113；重复单位0.65nm。反平行(Anti-parallel)：140，135；重复单位0.70nm。-转角:多肽链180。的回折形成发夹形状；一般四个氨基酸组成，常见氨基酸：Pro,Gly,Asp,Asn,Trp；第1个氨基酸残基的C=O与第4个残基的N-H之间形成氢键。不规则卷曲(random coil)：没有确定规律性的松散肽链结构。6.蛋白质的三级结构有何特点?特点：多肽链在二级结构的基础上高度折叠成紧密球形或椭球形结构；大多数可离子化的亲水的氨基酸残基都位于分子表面（表面也含有疏水的氨基酸残基） ，疏水氨基酸残基大部分埋藏在分子内部（特别是一些疏水性强的氨基酸，如缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸和蛋氨酸，通常水分子被排除在蛋白内部 ）；三级结构可将某些局部的二级结构聚合在一起，形成特定的结构区域，大多为口袋状，核心多为疏水氨基酸，结合蛋白质的辅基常位于其中，多为蛋白质的活性中心；稳定维系三级结构的作用力有：氢键、盐键、疏水键、范德华力、二硫键和配位键。7.维持蛋白质构象的作用力有哪些?维持蛋白质构象的作用力：氢键、盐键、疏水键、范德华力、二硫键8.蛋白质的结构与功能有什么关系?一级结构决定空间结构, 空间结构是功能的结构基础，功能是空间结构的外在表现 ，空间结构尤其活性中心构象变化，功能变化。一级结构与功能的关系1、一级结构不同,生物学功能各异：加压素和催产素2、一级结构的关键部分相同，其功能也相同：同源蛋白3、一级结构的关键部分变化,生物学活性改变或丧失：ACTH (39肽), 切去C端15个氨基酸仍有活性, 但N端24个氨基酸切去一个就会影响活性；4、一级结构变化，生物学活性改变或丧失：疾病镰刀状红细胞性贫血(Sickle cell anemia) Hb -链 6位的GluVal空间结构与功能的关系1、酶原的激活：水解一个或几个特定肽段致使酶分子构象发生重塑酶活性部位形成和暴露，表现出酶活性。2、蛋白质的别构效应(allosterism)：一个亚基的构象改变而引起其余亚基和整个分子构象、性质和功能发生改变。9.胶原蛋白的组成和构象有何特点?组成和构象特点：原胶原蛋白分子头尾相连，交错排列，分子间共价交连，形成特征性带状纤维束。原胶原蛋白：3条左手螺旋多肽链相互缠绕形成右手超螺旋分子，长300nm，直径为1.5nm；靠链间氢键以及螺旋和超螺旋的反向盘绕维持超螺旋结构稳定性。胶原链：每一圈螺旋含3个氨基酸残基，每一个氨基酸残基轴向距离为0.31nm，螺距为0.94nm；常重复出现三联体序列-Gly-Pro-Hyp-。10.稳定蛋白质胶体系统的因素是什么?稳定蛋白质胶体系统的因素：分子表面的亲水基团与周围水分子结合形成水化层(水膜)；分子表面的亲水基团可结合或释放H+,带一定电荷，水溶液中蛋白质颗粒带相同电荷。11.引起蛋白质变性的因素有哪些?变性蛋白质的性质有哪些变化?变性的因素：热、紫外光、激烈的搅拌、强酸、强碱等。变性特征:1）生物活性丧失（主要标志）。2）理化性质改变：分子形状改变，肽链松散伸展，反应基团增加，易被水解,易被酶消化。蛋白质变性后亲水基团被掩埋,溶解度降低、失去水膜，易形成沉淀析出;但若溶液pH与蛋白质的pI差别较大,蛋白质仍不易沉淀。球状蛋白质的不对称性增加、粘度增加、扩散系数降低,某些蛋白质结晶能力丧失。12.蛋白质分子中有哪些可解离的基团?有什么生理意义?可解离的基团：N-端氨基、C-端羧基、侧链氨基、羧基、羟基、巯基、咪唑基、胍基等。13.为什么可用紫外吸收法测定蛋白质含量? 20种氨基酸远紫外区(k3，Km可表示酶对底物的亲和力大小，Km与酶对底物亲和力大小成反比；推测正确测定酶活力时所需的底物浓度；推断某一代谢物在体内可能的代谢途径，决定于km最小的酶。求法：根据实验数据作v与S的关系曲线直接求得：先测定不同底物浓度的反应初速度（v） ，从v与S的关系曲线求得Vm，然后再从1/2Vm求得相应的S即为km（近似值）。双倒数作图法：林-贝氏(Lineweaver-Burk)作图法（1934）纵轴截距1Vmax，横轴截距-1/Km15. 影响酶促反应速度的因素有哪些？如何影响？影响因素：1）底物浓度对酶促反应速度的影响底物浓度与反应速度关系曲线：矩形双曲线一级反应：当S很低时，S与v成比例；混合级反应：当S较高时，S与v不成比例；零级反应：当S很高时，S，v不变，达到最大反应速度2）酶浓度对反应速度的影响：反应速度与酶浓度成正比v=k3ES/Km+S，当SE,式中Km忽略不计，v=k3E3）温度对酶促反应速度的影响两种不同影响：最适温度前，温度升高，活化分子数增多，反应速度加快；最适温度后，温度升高，热变性速度加快。酶活性与反应温度的关系曲线:一般钟形最适温度:酶活性最高时的温度,也即酶促反应速度最大时的温度。4）pH对酶促反应速度的影响最适pH：表现出酶最大活性的pH值。偏离最适pH，酶活性降低，过酸、过碱酶变性失活。pH稳定性：在一定的pH范围内酶是稳定的。酶活性与pH的关系曲线:一般钟形最适pH：酶活性最高时的pH,也即酶促反应速度最大时的pH。最适温度、最适pH不是酶的特征常数，会受到酶的浓度、底物以及缓冲液的种类等因素的影响。5）抑制剂对酶促反应速度的影响：使酶活性降低或丧失。不可逆抑制：与酶的必需基团共价结合,使酶丧失活性,不能用透析超滤等物理方法除去抑制剂使酶恢复活性。可逆抑制：与酶以非共价键疏松结合使酶活性降低或丧失,能够通过透析、超滤等物理方法除去抑制剂使酶恢复活性。6）激活剂对酶促反应速度的影响：使酶活性由无变有或增加。16. 举例说明酶活性调节的方式。酶活性调节的方式：共价调节：酶原激活（不可逆共价调节）例：胰蛋白酶原的激活过程：肠激酶启动胰蛋白酶原从N末端水解一个六肽致使酶分子构象发生重塑，形成和暴露胰蛋白酶的活性部位，表现出胰蛋白酶的活性。这是通过不可逆的共价键的断裂使无活性的胰蛋白酶原被激活为有活性的胰蛋白酶。保护分泌此酶组织器官免受酶的水解破坏；并使酶原作为酶的储存形式保证酶在特定时空发挥催化作用。酶的可逆共价修饰例：肌肉中糖原磷酸解为磷酸葡萄糖磷酸化酶在蛋白激酶催化下使无活性的磷酸化酶-b磷酸化形成有活性磷酸化酶-a，磷酸酶催化下使有活性的磷酸化酶-a去磷酸化形成无活性磷酸化酶-b。这就是通过在其他酶的催化下，酶分子上特定基团与某种化学基团发生可逆性共价结合，从而改变酶的活性。激素启动的磷酸化级联机制：激素+受体腺苷酸环化酶活化cAMP别构激活蛋白激酶A有活性磷酸化酶激酶（磷酸化）有活性磷酸化酶a（磷酸化酶b磷酸化）非共价调节：酶的变构调节：例如：cAMP激活结合蛋白激酶A调节亚基，调节亚基与催化亚基解聚，促进催化亚基活性部位暴露，使蛋白激酶A由低活性变为高活性，这就是通过变构剂与酶的别构部位结合，引起酶活性部位的构象改变从而改变酶的活性。1）别构抑制：负变构剂与酶的别构部位结合而引起酶活性下降。2）别构激活：正变构剂与酶的别构部位结合而引起酶活性增加。17.别构酶(变构酶)有何特点? 特点：一般是寡聚酶；具有别构效应；v对S不呈直角双曲线，是S形曲线。核酸化学习题一.名词解释核苷酸：由核苷的羟基与磷酸脱水缩合而成核苷的磷酸酯，。查格夫法则（Chargaffs rules）：1946-50，Chargaff提出：在所有的DNA中，A=T，G=C 即A+G=T+C， 6-氨基=6-酮基；DNA的碱基组成具种特异性，即不同生物物种的DNA具有自己独特的碱基组成，但没有组织和器官特异性。DNA超螺旋： DNA三级结构的一种类型，是DNA双螺旋的螺旋。核小体：DNA双链146bp以左手螺旋缠绕组蛋白八聚体(H2A、H2B、H3、H4各2个)核心134圈形成。DNA变性：指核酸双螺旋区的氢键断裂，变成单链结构的过程。退火：热变性的DNA缓慢冷却的过程。融解温度(Tm)：熔解温度或DNA的熔点，DNA的变性达到50%时，即增色效应达到一半时的温度。DNA的Tm值：一般在70-85C之间增色效应：DNA变性后，A260值增加。核酸内切酶：从多聚核苷酸链中间开始，在某个位点切断磷酸二酯键。核酸杂交：DNA单链与互补的异源DNA单链或RNA链形成双螺旋结构。DNA复性：适当条件下，变性DNA的两条彼此分开单链重新缔合形成双螺旋结构。二.简答题4.核苷酸为什么能吸收紫外光?嘌呤碱和嘧啶碱具有共轭双键体系，具有独特的紫外线吸收光谱，一般在260nm左右有最大吸收峰。5.DNA双螺旋结构模型的主要特点是什么?此模型有何生物学意义?维持DNA分子双螺旋结构的作用力是什么?特点：两条反向平行DNA链沿同一根轴盘绕，形成右手双螺旋，结构上有大沟和小沟。螺旋外侧磷酸和脱氧核糖基以35 -磷酸二酯键连接，形成DNA分子的骨架，糖基环平面与螺旋轴平行；螺旋内侧，嘌呤与嘧啶碱基环平面与螺旋轴垂直。，碱基严格配对：A-T（两个氢键）；G-C（三个氢键），两条链互补。螺旋横截面直径约2nm，每条链相邻两个碱基平面之间距离0.34nm，夹角36，每10个核苷酸形成一个螺旋，螺矩3.4nm。氢键、碱基堆积力、离子键及范德华力稳定DNA双螺旋。生物学意义：20世纪最伟大的发现之一，第一次阐述了遗传信息的储存方式及DNA复制的机理，准确地回答了DNA是如何成为遗传物质的，推动了分子生物学和分子遗传学的发展。8.tRNA分子有何共同特征? 携带相应的氨基酸转运到核糖核蛋白体。（1）一级结构特点：分子量25000左右，大约由7090个核苷酸组成，沉降系数为4S左右。3-末端都具有CpCpAOH的结构。5端多为pG,也有pC。分子中含有较多的修饰成分，稀有碱基比例10左右。（2）tRNA的二级结构：“三叶草”形状，一般为四臂四环：氨基酸接受臂、反密码（环）臂、二氢尿嘧啶（环）臂、TyC（环）臂和可变环。（3）tRNA的三级结构：三叶草型二级结构的基础上，突环上未配对的碱基由于整个分子的扭曲而配成对，为倒L字母型。9.Tm值大小与哪些因素有关?有关因素：G和C的含量高，Tm值高；DNA的均一性；介质中离子强度等。10.DNA变性后有何变化? 变性后变化：双螺旋结构解体；A260值增加增色效应；粘度下降；浮力密度增大；分子量不变；失去其部分或全部的生物活性。11.简述Sanger的双脱氧链终止法测序的原理和步骤。1977年，Sanger末端终止法原理：DNA链的酶促聚合反应模板链，引物链，底物（四种dNTP），DNA聚合酶终止化合物ddNTP：末端为ddNMP的DNA链步骤：反应分四组（dNTP标记）；每组加入相应一种ddNTP；每组产生一组长短不同的以该组ddNMP为3-末端（H）DNA片段；凝胶电泳放射自显影读序：自下而上合成链5-3碱基顺序；模板链顺序。13.真核mRNA的结构有什么特点? 真核：单顺反子、5-末端有“帽子”、3-末端有polyA片段和非编码区。维生素化学一.名词解释维生素(vitamin)：维持正常生命活动所必需的一类小分子有机化合物。 二.简答题1.维生素有什么特点?如何分类?长期缺乏维生素会有哪些缺乏症？特点：既不供给能量，也不构成组织成分，参与体内物质代谢与调节；体内不能合成或合成甚微，必须由食物供给；需要量很少，但不可缺少，长期缺乏会导致相应维生素缺乏症。分类：依据溶解性分为水溶性维生素维生素B族和维生素C等；脂溶性维生素维生素A、D、E、K等。缺乏症：夜盲症、干眼病、佝偻病、软骨病、凝血时间延长、脚气病、口角炎、癞皮病、坏血病、恶性贫血等。2.TPP是何种维生素的衍生物?是什么酶的辅酶?其功能基团是什么?维生素B1。a-酮酸脱氢酶系辅酶，参与a-酮酸的氧化脱羧 。噻唑环的C2。3.核黄素是何种辅基的成分?这种辅基有什么功能?其功能基团是什么?黄素酶的辅酶FMN、FAD。参与递氢，参与生物氧化作用。异咯嗪基N1，N。4.烟酰胺是何种辅酶的成分?这类辅酶有什么功能?其功能基团是什么?不需氧脱氢酶辅酶NAD+或NADP+。参与递氢。吡啶N1、C45.泛酸是何种辅酶的成分?这种辅酶有什么功能?其功能基团是什么? 酰基转移酶的辅酶CoA。酰基载体。巯基乙胺巯基。6.磷酸吡哆醛是何种维生素的衍生物?在代谢中有什么作用?维生素B6。氨基酸转氨酶、氨基酸脱羧酶和丝氨酸羟甲基转移酶的辅酶, 在氨基酸代谢中起重要作用。7.生物素是什么酶的辅酶?在代谢中有什么作用?羧化酶的辅酶，是羧基（-COO-）的传递体，在CO2固定反应中起重要作用。8.什么是四氢叶酸?在代谢中有什么作用?叶酸的5、6、7、8位置，在NADPH2存在下，被还原成四氢叶酸（FH4或THFA）。四氢叶酸的N5 和N10位可与多种一碳单位结合作为它们的载体，为一碳单位转移酶辅酶。 9.什么是维生素B12辅酶?在代谢中有什么作用?5-脱氧腺苷钴胺素。促进甲基转移作用；促进某些化合物的异构作用；维持SH的还原型状态等。10.抗坏血酸在代谢中有什么作用?参与羟化反应(脯氨酸羟化酶的辅酶。)；参与体内氧化还原反应(对生物氧化有重要作用)；其它生化功能（降低血浆胆固醇；防癌）代谢总论与生物能学习题一.名词解释 中间代谢：物质在细胞中的合成与分解过程。细胞能量循环：即ATP循环，ATP水解成ADP，释出自由能，驱动需要自由能的吸能反应，ADP与Pi又可利用营养物经生物氧化时产生的能量重新磷酸化为ATP。与细胞内进行的能量转换有关，磷酸原：储存能量的高能磷酸化合物，能量的储存形式，例如磷酸肌酸.高能化合物：水解反应中释放的能量大于20kJ/mol的化合物。二.简答题1.简述细胞内大分子营养物蛋白质、多糖、脂等彻底分解的基本代谢过程。阶段：大分子营养物质降解成单体构件分子，例如蛋白质、多糖、脂等降解成氨基酸、葡萄糖、甘油和脂肪酸等。释放1%蕴藏能量，热能形式失散，不贮存。阶段：构件分子进一步代谢生成少数几种分子，如丙酮酸、乙酰CoA、氨。生成二碳化合物乙酰CoA，释出约总能量的1/3，部分以ATP贮存。另外蛋白质的分解代谢中，氨基酸经脱氨作用可生成氨。阶段：乙酰CoA进入柠檬酸循环，乙酰基被氧化成CO2和H2O。主要产能阶段，释出约总能量的2/3，大多以ATP贮存。总的看来，分解代谢只生成三种主要的终产物：CO2、H2O和NH3。伴随着物质分解代谢产生了大量的化学能，这些能量一般都是以核苷三磷酸（例如ATP或GTP）和还原型辅酶（例如NADH或FADH2）的形式保存的。还原型辅酶通过氧化磷酸化使ADP和Pi合成ATP。2.常见的高能化合物有哪几种类型？生物体内高能磷酸化合物如何利用？ 高能化合物的类型：磷酸化合物：1）磷氧型烯醇磷酸化合物酰基磷酸化合物焦磷酸化合物2）磷氮型非磷酸化合物：1）硫酯键化合物2）甲硫键化合物高能磷酸化合物的利用：ATP循环：ATPADP+ Pi生物体细胞内能量转换最基本方式；转移至其他核苷三磷酸（NTP）