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第一章 蛋白质的结构与功能氨基酸的等电点PI，肽peptide，肽单元peptide unit，蛋白质的一级结构primary structure，蛋白质的二级结构secondary structure，蛋白质的超二级结构supersecondary structure，模体motif，蛋白质的三级结构tertiary structure,结构域domain，蛋白质的四级结构quaternary structure，分子病molecular disease，协同效应cooperativity，蛋白质变性denaturation，盐析salt precipitation1. 蛋白质的基本组成单位是什么？其结构有什么特征？2. 体内组成蛋白质的氨基酸只有20种，但为什么蛋白质的种类却极其繁多3. 简述蛋白质a螺旋结构的要点4. 简述蛋白质b折叠结构的要点5. 简述蛋白质的超二级结构6. 以血红蛋白为例，说明蛋白质的变构效应7. 简述蛋白质变性与沉淀的关系8. 何谓蛋白质的两性解离？利用此性质分离纯化蛋白质的常用方法有哪些？1. 为什么蛋白质是生命的物质基础？并举例说明蛋白质的重要生物学功能2. 试述蛋白质的主要理化性质3. 什么是蛋白质的变性？常见的导致蛋白质变性的因素有哪些？举例说明在实践中应用和避免蛋白质变性的例子4. 常用的蛋白质分离纯化的方法有哪些？其原理是什么？第二章 核酸的结构与功能核苷nucleoside，核苷酸nucleotide，3,5磷酸二酯键3,5phosphodiester，DNA双螺旋结构DNA double helix，DNA超螺旋结构DNA superhelixHoogsteen氢键，核小体nucleosome，开放读框open reading frame，DNA变性DNA denaturation，增色效应hyperchromic effect，解链曲线melting curve，复性renaturation，退火annealing，核酸杂交nucleic acid hybridization 1. 核酸分为几大类，各类化学组成特点是什么2. 简述核酸一级结构特点3. 简述Chargaff规律4. 简述tRNA二级结构的基本特点5. 简述rRNA的种类与分布6. 简述核小体的结构7. 简述DNA的Tm值与哪些因素有关8. 细胞内的核酸酶有哪几种？各有何特点1.试述DNA双螺旋模型的基本内容2.试述mRNA体内的分布、结构及生物学功能第三章 酶酶enzyme，单体酶monomeric enzyme，寡聚酶oligomeric enzyme，多酶体系multienzyme system，多功能酶multifunctional enzyme，结合酶conjugated enzyme，活性中心active center，必需基因essential group，同工酶iso enzyme，酶的抑制剂inhibitor，竞争性抑制作用competitive inhibition，反竞争性抑制作用uncompetitive inhibition，酶的激活剂activator，别构调节allosteric regulation，酶的共价修饰covalent modification，酶原zymogen，诱导物inducer1. 酶活性中心的必需基团分为哪两类？在酶促反应中其作用是什么2. 简述酶作为生物催化剂与一般化学催化剂的共性及其个性3. 以乳酸脱氢酶为例，说明同工酶的生理意义和病理意义4. 试说明最大反应速度Vmax的意义及应用5. 简述酶的多元催化作用6. 竞争性抑制与非竞争性抑制的主要区别是什么7. 何谓正协同效应和负协同效应1. 测定酶活力时应注意什么？为什么测定酶活力时以测初速度为宜2. 以磺胺药为例说明竞争性抑制作用在临床上的应用第四章 聚糖的结构与功能复合糖类complex carbohydrate，聚糖glycan，糖形glycoform，糖胺聚糖glycosaminoglycan，糖脂glycolipid1. 简单说明糖蛋白聚糖链的主要功能2. 简述蛋白聚糖的合成及修编第五章 维生素与无机盐维生素vitamin，脂溶性维生素lipidsoluble vitamin，水溶性维生素watersoluble vitamin， 维生素A原provitamin A，微量元素trace element1. 缺乏维生素A为什么会发生夜盲症2. 维生素D的活性形式是什么？预防佝偻病发生最简单经济的方法是什么？为什么3. 维生素E的生理作用是什么4. 临产妇女注射维生素K是何道理5. 为什么胃全切除的患者，一定要注意补充维生素B126. 简述维生素B1治疗有些消化不良的生化根据7. 简述微量元素硒的功能和缺乏症1. 维生素B6包括哪几种？在体内以何种形式发挥作用？妊娠呕吐为何用维生素B6治疗2. 有人认为“新鲜生鸡蛋的营养价值极高，长期食用对人体有益”这种说法对吗第六章 糖代谢糖酵解glycolysis，糖的无氧氧化anaerobic oxidation，糖的有氧氧化aerobic oxidation，TCA循环，巴斯德效应Pasteur effect，糖原分解glycogenolysis，糖原合成glycogenesis，糖原累积症glycogen storage disease，糖异生gluconeogenesis，底物循环substrate cycle，乳酸循环Cori循环，耐糖现象1. 简述糖无氧氧化的生理意义2. 糖的有氧氧化包括几个阶段？关键酶及其催化的反应分别是什么3. 简述柠檬酸循环的特点及生理意义4. 磷酸戊糖循环代谢过程包括几个阶段？关键酶及其催化的反应是什么5. 糖异生完全是糖酵解的逆过程，这种说法对吗？为什么6. 简述葡糖6磷酸在代谢中的重要性7. 何谓乳酸循环？说明乳酸循环的生理意义8. 何谓血糖？简述其来源和去路1.机体剧烈运动后肌肉出现酸痛的生化机制是什么？休息一段时间后酸痛会自然消失，解释其原因2.试述机体如何调节糖酵解及糖异生途径3.何为低血糖？其病因有哪些？低血糖休克的生化机制是什么？如何急救第七章 脂质代谢必需脂肪酸essential fatty acid，脂肪动员fat mobilization，激素敏感脂肪酶（HSL）hormone sensitive lipase，酮体ketone bodies，脂蛋白脂肪酶lipoprotein lipase，血脂plasma lipids，磷脂phospholipids，乳糜微粒（CM）chylomicron，高脂血症hyperlipidemia1. 简述脂肪酸b氧化的过程及所需的酶2. 简述人体胆固醇的来源与去路3. 酮体代谢有何特点及生理意义，简述酮体合成及氧化的过程，糖尿病病人为何产生酮症和代谢性酸中毒4. 为什么胆碱缺乏会诱发脂肪肝1. 计算1mol硬脂酸C18彻底氧化时生成ATP的摩尔数2. 合成胆固醇的原料是什么？其合成过程中的关键酶是什么？影响胆固醇的合成因素有哪些第八章 生物氧化生物氧化biological，氧化呼吸链oxidative respiratory chain，氧化磷酸化substratelever phosphorylation，底物水平磷酸化substratelever phosphorylation，P/O比值P/O ratio，解耦联剂uncoupler简述呼吸链四种复合体的组成与功能第九章 氨基酸代谢氮平衡nitrogen balance，营养必需氨基酸nutritionally essential amino acid，r谷氨酰基循环rglutamyl cycle，腐败作用putrefaction，氨基酸代谢库amino acid metabolic pool，转氨基作用transamination，鸟氨酸循环ornithine cycle，高血氨症hyperammonemia，一碳单位one carbon unit1. 简述体内氨基酸代谢的状况2. 血氨的来源于去路有哪些3. 谷氨酸在体内代谢可生成哪些物质4. 支链氨基酸在体内分解大致分为哪三个阶段1. 试述甘氨酸在体内5种可能的代谢途径，并简述其意义2. 试从氨基酸代谢角度分析严重肝功能障碍时肝性脑病的原因第十章 核苷酸代谢从头合成途径de novo synthesis，补救合成途径salvage pathway1.简述核苷酸的生物学功能2.嘌呤核苷酸分解代谢的最终产物是什么？简述其分解过程试述磷酸核糖焦磷酸（PRPP）在核苷酸代谢中的作用第十一章 非营养物质代谢生物转化作用biotransformation，结合胆红素conjugated bilirubin，未结合胆红素unconjugated bilirubin，胆汁酸的肠肝循环enterohepatic circulation of bile acid1. 简述肝生物转化作用的生理意义和特点2. 甲亢患者血清胆固醇含量有何变化？为什么3. 简述血红素生物合成的特点游离胆红素与结合胆红素有何区别第十二章 物质代谢的整合与调节激素的灭活，关键酶key enzyme，别构调节，别构酶allosteric enzyme，反馈抑制feedback inhibition，化学修饰调节，诱导剂，阻遏剂1. 简述糖、氨基酸在代谢中的相互关系2. 试比较酶的别构调节和化学修饰调节的不同3. 简述人体处于长期饥饿时，物质代谢有何变化糖、脂、蛋白质在体内是否能相互转变？简要说明转变的途径及不能转变的原因第十三章 真核基因与基因组基因gene，基因组genome，内含子intron，外显子exon，增强子enhancer，沉默子silencer，反向重复序列inverted repeat sequence，卫星DNA satellite DNA 1. 简述基因的功能2. 真核基因组的结构特点有哪些？3. 人的染色体基因组庞大（3X109bp），但基因数相对较少（2万2.5万），请分析其主要原因请比较原核生物基因组和真核生物基因组的结构差异第十四章 DNA的生物合成DNA复制NDA replication，半保留复制semiconservative replication，复制叉replication folk半不连续复制semidiscontinuous replication，冈崎片段Okazaki fragment，复制子replicon，引发体primosome，逆转录reverse transcription1. DNA复制是如何实现高保真性的2. 简述逆转录的基本过程参与原核生物DNA复制的主要酶与蛋白质主要有哪些？各有何功能？第十五章 DNA损伤与修复DNA损伤DNA damage，碱基类似物base analogue，遗传性着色性干皮病xeroderma pigmentosum(XP)，DNA链间交联DNA interstrand crosslinking，DNA链内交联DNA intrastrand crosslinking，重组修复recombination repair，颠换transversion，转换transition 导致DNA损伤的因素有哪些？2.简述DNA损伤的常见类型3.DNA损伤的两个生物学后果什么？1.人体受到260mm紫外线照射后最可能导致的DNA损伤是什么？人体如何修复此损伤？2.试述碱基切除修复的过程第十六章 RNA的生物合成转录transcription，不对称转录asymmetric transcription，转录泡transcription bubble，通用转录因子general transcription factor，剪接体spliceosomemRNA剪接 mRNA splicing ，套索RNA lariat RNA，可变剪接/选择性剪接alternative splicing，RNA编辑RNA editing，自剪接selfsplicing1. 请比较复制与转录的不同点2. 简述原核生物的转录终止方式3. 比较剪切与剪接1. 试述原核生物的转录起始过程2. 试述真核生物前体mRNA的加工第十七章 蛋白质的生物合成翻译translation，三联体密码子codon，简并性degeneracy，摆动配对wobble in base pairing，多聚核糖体polyribosome核糖体循环ribosomal cycle，进位entrance/registration，翻译后加工posttranslational processing，蛋白质靶向输送protein targeting，分子伴侣molecular chaperone信号序列signal sequence1. 简述遗传密码的特点2. 简述氨基酸的活化及相关酶的作用特点3. 简述分子伴侣的作用机制1. 原核生物和真核生物的翻译起始复合物的生成有何异同2. 肽链合成高保真性的机制有哪些第十八章 基因表达调控基因表达gene expression，管家基因housekeeping gene，顺式作用元件cisacting element，反式作用因子transacting factor基因表达调控regulation of gene expression，RNA组学RNomics，RNA干扰RNAi，siRNA简述miRNA具有的一些鲜明特点试述真核生物基因调控的要点第十九章 细胞信号转导的分子机制信号转导signal transduction，信号转导途径signal transduction pathway，信号转导分子signal transducer，第二信使second messenger，衔接蛋白adaptor protein蛋白激酶protein kinase(PK)，G蛋白耦联受体G proteincoupled receptor，G蛋白循环G protein cycle，蛋白质相互作用结构域protein interaction domain1. 简述G蛋白耦联受体介导的信号转导的基本模式2. 细胞内小分子第二信使具有哪些共同特点3. 简述信号转导的基本规律受体与配体相互作用的特点有哪些？第二十章 常用分子生物学技术的原理及其应用探针probe，聚合酶链式反应PCR，基因芯片gene chip，酵母双杂交yeast twohybrid system1. 简述印迹技术的分类及应用2. 简述基因组文库和cDNA文库的含义和用途试述PCR技术的原理及应用第二十一章 DNA重组及重组DNA技术限制性核酸内切酶restriction endonuclease，回文结构palindrome，转座transposition，位点特异性重组site specific recombination，同源重组homologous recombination，载体vector，克隆载体cloning vector，表达载体expression vector，转化transformation，转染transfection1. 简述克隆载体应具备的基本特点2. 获取目的DNA的方式有那些试述重组DNA技术的基本步骤第二十二章 基因结构与功能分析技术5cDNA末端快速扩增技术5RACE，RNA干扰RNAi，核糖核酸酶保护实验ribonuclease protection assay，化学降解法测序chemical degradation sequencing化学足迹法chemical footprinting，基因捕获gene trapping，双脱氧测序dideoxy sequencing简述基因敲除技术的原理试述基因生物学功能鉴定的策略第二十三章 癌基因、肿瘤抑制因子与生长因子癌基因oncogene，病毒癌基因virus oncogene，抑癌基因tumor suppressor gene，生长因子growth factors根据在细胞信号系统中作用的不同，简述原癌基因的产物分类简述癌基因活化的机制第二十四章 疾病相关基因的鉴定与基因功能研究定位克隆positional cloning，功能克隆functional cloning，表型克隆phenotype cloning，mRNA差异显示mRNADD1. 如何依据蛋白质的氨基酸序列信息鉴定克隆疾病相关基因2. 体细胞杂交法通过融合细胞筛选定位基因的原理是什么试述从疾病的表型差异出发发现疾病相关基因的策略第二十五章 基因诊断和基因治疗基因诊断gene diagnosis，基因治疗gene therapy，基因置换gene replacement1. 简述基因诊断相比其他诊断学有哪些优势2. 简述基因治疗的策略和基本程序试述基因治疗的基本程序第二十六章 组学与医学代谢组学metabonomics，蛋白质组学proteomics，基因组genome，基因组学genomics，糖组学glycomics脂组学lipidomics，转录组学transcriptomicsRNA组学的研究内容和意义是什么试述转录组研究的重要技术以及这些技术各自的特点遗传密码，操纵子2.试述酶原激活的机制及其生理意义3.何谓脂肪动员？简述激素对脂肪动员的调节4.G蛋白结构有何特点？试述三种主要类型G蛋白的功能1.糖有氧氧化途径中哪些反应参与利用或生成ATP和还原当量2.简述DNA复制的基本规律受体：受体是细胞膜上或细胞内能识别生物活性分子并与之结合的成分，它能把识别和接受的信号正确无误地放大并传递到细胞内部，进而引起生物学效应2.血浆脂蛋白分为哪几类？各类脂蛋白在组成和功能上各有何特点3. 真核生物中DNA聚合酶有哪几种？简述其功能1. 何谓操纵子？以大肠杆菌乳糖操纵子为例说明原核生物操纵子的调控机制2. 何谓生长因子？结合信号传导的理论说明生长因子的作用机制呼吸链respiratory，cDNA文库，丙氨酸葡萄糖循环1. 简述载脂蛋白的功能，并各举一例说明2. 简述尿素生成的鸟氨酸循环过程，并说明其生理意义3. 比较复制和转录的异同点试述体内丙酮酸的主要来源和主要代谢的去路启动子promoter：是指RNA聚合酶结合位点周围的一组转录控制组件，包括至少一个转录起始点以及一个以上的功能组件1. 简述体内乙酰CoA的来源和去路2. 简述基因克隆的基本过程，并列举常用的三种基因载体列举原核生物复制和转录过程中所需要的酶和蛋白因子，并简要说明它们的作用断裂基因splitgene:真核生物的结构基因是由若干个编码区和非编码去相互间隔但又连续镶嵌而成，除去非编码区再连接后，可翻译出由连续氨基酸组成的完整蛋白质，这些基因成为断裂基因2简述cAMPPKA信号转导途径的信息传递过程3. 简述胆红素在肝胆及肠道中的代谢转变试述因胰岛素缺乏导致高血糖、糖尿、酮尿伴体重降低并疲乏无力病人体内三大营养物质代谢的改变1何为蛋白质的变性作用？其实质是什么？答：在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间构象变成无序的空间结构，从而导致其理化性质和生物活性的丧失。变性的实质是破坏非共价键和二硫键，不改变蛋白质的一级结构。2.何谓分子伴侣？它在蛋白质分子折叠中有何作用？答：分子伴侣：是指通过提供一个保护环境从而加速蛋白质折叠成天然构象或形成四级结构的一类蛋白质。它在蛋白质分子折叠中的作用是：（1）可逆地与未折叠肽段的疏水部分结合随后松开，如此重复进行可防止错误的聚集发生，使肽链正确折叠；（2）可与错误聚集的肽段结合，使之解聚后，再诱导其正确折叠；（3）在蛋白质分子折叠过程中指导二硫键正确配对。3.试述蛋白质等电点与溶液的pH和电泳行为的相互关系。答：PIPH时，蛋白质带净正电荷，电泳时，蛋白质向阴极移动； PIPH时，蛋白质带净负电荷，电泳时，蛋白质向阳极移动；PI=PH是，蛋白质净电荷为零，电泳时，蛋白质不移动。4.试述蛋白质变性作用的实际应用？答：蛋白质的变性有许多实际应用，例如，第一方面利用变性：（1）临床上可以进行乙醇、煮沸、高压、紫外线照射等消毒杀菌；（2）临床化验室进行加热凝固反应检查尿中蛋白质；（3）日常生活中将蛋白质煮熟食用，便于消化。第二方面防止变性：当制备保存蛋白质制剂（如酶、疫苗、免疫血清等）过程中，则应避免蛋白质变性，以防止失去活性。第三方面取代变性：乳品解毒（用于急救重金属中毒）。第二章1.简述RNA的种类及其生物学作用。答：（1）RNA有三种：mRNA、tRANA、rRNA；（2）各种RNA的生物学作用：mRNA是DNA的转录产物，含有DNA的遗传信息，从5-末端起的第一个AUG开始，每三个相邻碱基决定一个氨基酸，是蛋白质生物合成中的模板。tRNA携带运输活化的氨基酸，参与蛋白质的生物合成。rRNA与蛋白质结合构成核糖体，核糖体是蛋白质合成的场所。2.简述tRNA二级结构的基本特点。答：tRNA二级结构为典型的三叶草形结构，其特点为：（1）氨基酸臂：3-末端为-C-C-A-OH结构；（2）二氢尿嘧啶环：环中有二氢尿嘧啶；（3）反密码环：环中间部分三个相邻核苷酸组成反密码子；（4）TC环：环中含胸苷，假尿苷和胞苷；（5）附加叉：是tRNA分类标志。3.试述B-DNA双螺旋结构的要点。答：（1）DNA是一反向平行、右手螺旋的双链结构：脱氧核糖基和磷酸亲水性骨架位于双链的外侧，疏水性碱基位于双链的内侧，螺旋一周含10.5对碱基，螺距3.54nm，直径2.37nm。（2）DNA双链之间形成了互补碱基对：两条链的碱基之间以氢键相连。腺嘌呤与胸腺嘧啶配对，形成两个氢键（A=T），鸟嘌呤与胞嘧啶配对，形成三个氢键（GC）。（3）疏水作用力和氢键共同维系DNA双螺旋结构的稳定：DNA双螺旋结构横向的稳定性靠两条链间互补碱基的氢键维系，纵向的稳定性则靠碱基平面间的疏水性碱基堆积力维持。4.何为增色效应？为什么DNA变形后出现增色效应？答：增色效应：核酸变性后，在260nm处对紫外光的吸光度增加，此现象为增色效应。原因：嘌呤环和嘧啶环中含有共轭双键，因此对260nm波长的紫外光有最大的吸收峰，碱基平时在DNA双螺旋的内侧。当DNA变性后，氢键破坏，成为两股单链DNA，在螺旋内侧的碱基暴露出来，故出现增色效应。5.试述真核生物mRNA的特点。答：成熟的真核生物mRNA的结构特点是：（1）大多数的真核mRNA在5-端以7-甲基鸟嘌呤及三磷酸鸟苷为分子的起始结构。这种结构称为帽子结构。帽子结构在mRNA作为模板翻译成蛋白质的过程中具有促进核糖体与mRNA的结合，加速翻译起始速度的作用，同时可以增强mRNA的稳定性。（2）在真核mRNA的3末端，大多数有一段长短不一的多聚腺苷酸结构，通常称为多聚A尾。一般由数十个至一百几十个腺苷酸连接而成。因为在基因内没有找到它相应的结构，因此认为它是在RNA生成后才加进去的。随着mRNA存在的时间延续，这段聚A尾巴慢慢变短。因此，目前认为这种3-末端结构可能与mRNA从核内向胞质的转位及mRNA的稳定性有关。第三章1.简述Km和Vmax的意义。答：Km：（1）Km值等于酶促反应速度为最大速度一半时的底物浓度；（2）当ES解离成E和S的速度大大超过分解成E和P的速度时，Km值近似于ES的解离常数Ks。在这种情况下，Km值可用来表示酶对底物的亲和力。此时，Km值愈大，酶与底物的亲和力愈小；Km值愈小，酶与底物的亲和力愈大。Ks值和Km值的涵义不同，不能互相代替使用；（3）Km值是酶的特征性常数之一，只与酶的结构、酶所催化的底物和外界环境（如温度、pH、离子强度）有关，与酶的浓度无关。各种酶的Km值范围很广，大致在10-610-2mol/L之间。Vmax（最大速度）：是酶完全被底物饱和时的反应速度。如果酶的总浓度已知，便可从Vmax计算酶的转换数。酶的转换数定义是：当酶的底物被充分饱和时，单位时间内每个酶分子（或活性中心）催化底物转变为产物的分子数。对于生理性底物，大多数酶的转换数在1104/秒之间。2.举例说明竞争性抑制的特点和实际意义。答：竞争性抑制的特点：竞争性抑制剂与底物的结构类似：抑制剂结合在酶的活性中心；增大底物浓度可以降低抑制剂的抑制程度；Km增大，Vmax不变。如磺胺药与PABA的结构类似，PABA是某些细菌合成二氢叶酸（DHF）的原料，DHF可转变成四氢叶酸（THF）。THF是一碳单位代谢的辅酶，而一碳单位是合成核苷酸不可缺少的原料。由于磺胺药能与PABA竞争性结合二氢叶酸合成酶的活性中心。DHF合成受抑制，THF也随之减少，使核酸合成障碍，导致细菌死亡。3.比较三种可逆性抑制作用的特点。（1）竞争性抑制：抑制剂的结构与底物结构相似，共同竞争酶的活性中心。抑制作用大小与抑制剂和底物的浓度以及酶对它们的亲和力有关。Km升高，Vmax不变。（2）非竞争性抑制：抑制剂与底物的结构不相似或完全不同，只与酶活性中心以外的必需基团结合。不影响酶在结合抑制剂后与底物的结合。抑制作用的强弱只与抑制剂的浓度有关。Km不变，Vmax下降。（3）反竞争性抑制：仅与酶和底物形成的中间产物（ES）结合，使中间产物ES的量下降。这样，既减少从中间产物转化为产物的量，也同时减少从中间产物解离出酶和底物的量。Km减小，Vmax下降。第四章1.简述糖酵解的生理意义。答：（1）在缺氧情况下供能；（2）有些组织即使不缺氧时也由糖酵解提供全部或部分能量，如：成熟红细胞、神经细胞、白细胞等；（3）肌肉收缩情况下迅速供能。2.简述三羧酸循环的特点及生理意义。答：特点：（1）细胞内定位：线粒体；（2）限速酶：柠檬酸合成酶、异柠檬酸脱氢酶、-酮戊二酸脱氢酶复合体；（3）需氧参与；（4）每循环一周：4次脱氢（3次NAD+、1次FAD），2次脱羧生成2分子CO2(碳来自草酰乙酸)，1次底物水平磷酸化，共生成10分子ATP；（5）草酰乙酸的主要回补反应由丙酮酸直接羧化生成。意义：（1）是三大营养素彻底氧化的最终通路。（2）是三大营养素代谢联系的枢纽。（3）为其他合成代谢提供小分子前体。（4）为氧化磷酸化提供还原能量。3.简述糖异生的生理意义。答：（1）空腹或饥饿时，利用非糖化合物异生成葡萄糖，以维持血糖水平；（2）是肝脏补充或恢复糖原储备的重要途径；（3）调节酸碱平衡。4. 试比较糖酵解和糖的有氧氧化的区别。第六章1计算1分子甘油彻底氧化生成多少个ATP?在丙酮酸进入线粒体之前，消耗一个ATP，底物水平磷酸化产生2个ATP，2（NADP+H+）经-磷酸甘油穿梭或苹果酸-天冬氨酸穿梭进入线粒体彻底氧化产生3或5个ATP，丙酮酸进入线粒体后彻底氧化产生12.5个ATP，共计16.5或18.5个ATP.2.试说明物质在体内氧化和体外氧化有哪些主要异同点？答：例如糖和脂肪在体内外氧化。相同点：终产物都是CO2和H2O；总能量不变；耗氧量相同。不同于之处在于：体内条件温和，在体温情况下进行、pH近中性、有水参加、逐步释放能量；体外则是以光和热的是形式释放。在体内以有机酸脱羧的方式产生CO2，体外则碳与氧直接氧化合成CO2。体内以呼吸链氧化为主使氧与氢结合成水，体外使氢和氧直接结合成水。3.叙述影响氧化磷酸化作用的因素及其原理。答：（1）ADP的调节：正常生理情况下，氧化磷酸化的速率主要受ADP水平调节。当机体利用ATP增多时，ADP浓度增高，转运到线粒体加速氧化磷酸化的进行，如ADP不足，则氧化磷酸化速度减慢，这种调节作用可使机体能量的产生适应生理的需要。（2）抑制剂：A呼吸链抑制剂：阻断呼吸链某部位电子传递的物质；B解偶联剂：使物质氧化与ADP磷酸化偶联过程脱离；C氧化磷酸化其他抑制剂：如寡霉素可与寡霉素敏感蛋白结合，阻止H+经质子通道回流，抑制ATP生成。（3）甲状腺激素：其诱导细胞膜上Na+-ATP酶合成，加速ATP分解为ADP+Pi，促进氧化磷酸化进行。4.线粒体内膜上的电子传递链是如何排列的，并说明氧化磷酸的偶联部位。第七章1.丙氨酸-葡萄糖循环意义如何？答：通过此循环，使肌中的氨以无毒的丙氨酸形式运输到肝，同时，肝又为肌提供了生成丙酮酸的葡萄糖。2.血氨有哪些来源和去路？答：来源：（1）体内氨基酸脱氨基作用生成氨，是体内血氨的主要来源；（2）肠道内产生的氨被吸收入血，它包括：a未被消化的蛋白质和未被吸收的氨基酸经细菌的腐败作用产生；b血中尿素渗入肠道被细菌体内的脲酶分解产生；（3）肾脏的肾小管上皮细胞内的谷氨酰胺酶水解谷氨酰胺产生氨。去路：（1）在肝脏通过鸟氨酸循环生成尿素，经肾脏排出，是血氨的主要去路；（2）在肝脏、肌肉、脑等组织经谷氨酰胺合成酶作用生成无毒的谷氨酰胺；（3）在肾脏生成铵盐随尿排出；（4）通过脱氨基作用的逆反应，再合成非必需氨基酸；（5）参与嘌呤碱和嘧啶碱等化合物的合成。3.论述脑组织中Glu彻底氧化分解的主要途径及生成多少个ATP?4.叶酸、维生素B12缺乏产生巨幼红细胞贫血的生化机理。答：在体内以四氢叶酸形式参与一碳单位的转运，若缺乏叶酸必然导致嘌呤或脱氧胸腺嘧啶核苷酸的合成障碍，继而影响核酸与蛋白质的合成以及细胞的增殖。维生素B12是蛋氨酸合成酶的辅基，若体内缺乏维生素B12会导致N5CH3-FH4上的甲基不能转移，减少FH4的再生，也影响细胞分裂，故产生巨幼红细胞性贫血。第八章1.说明氨基甲酰磷酸合成酶、有何区别？2.补救合成途径的生理意义。答：（1）可以节省从头合成时的能量和氨基酸的消耗；（2）体内某些组织器官如脑、骨髓等缺乏嘌呤醇与次黄嘌呤核苷酸的酶体系，只能依靠补救合成嘌呤核苷酸。3.体内脱氧核糖核苷酸是如何生成的？答：体内脱氧核糖核苷酸所含的脱氧核糖是通过相应的核糖核苷酸的直接还原作用，以氢取代核糖分子中C2上的羟基而生成的，此还原作用是在二磷酸核苷（NDP）水平上进行的（这里N代表A；G；U；C等碱基），由核糖核苷酸还原酶催化，由NADPH+H+作为供氢体。脱氧胸腺嘧啶核苷酸（Dtmp）是由脱氧尿嘧啶核苷酸（dUMP）经甲基化生成的，反应由N5，N10-甲烯四氢叶酸提供甲基，由胸苷酸合成酶催化进行。4.试讨论各类核苷酸抗代谢物的作用原理及其临床应用。第九章1简述酶的化学修饰调节的特点。答：（1）酶蛋白的共价修饰是可逆的酶促反应，在不同酶的作用下，酶蛋白的活性状态可互相转变。催化互变反应的酶在体内可受调节因素如激素的调控；（2）与变构调节不同，酶的化学修饰调节是通过酶蛋白分子共价键的改变而实现，有放大效应；（3）磷酸化与脱磷酸化是最常见的化学修饰调节。2.根据受体存在的部位，激素分为哪几类。答：根据受体存在的部位，激素分为两类：（1）作用于细胞膜受体的激素；均为亲水激素。（2）作用于细胞内受体的激素，均为亲脂性激素。第十章1.何谓DNA的半保留复制？简述复制的主要过程。答：DNA在复制时，亲代DNA两条链均可做模板，生成两个完全相同的子代DNA，每个子代DNA的一条链来自亲代DNA,另一条链是新合成的，称为半保留复制。复制的主要过程是：（1）拓扑异构酶松弛超螺旋；（2）解螺旋酶将两股螺旋打开；（3）单链DNA结合蛋白结合在每条单链上,以维持两条单链处于分离的状态；（4）引物酶催化合成RNA引物；（5）DNA聚合酶催化合成新的DNA的领头链及冈崎片段；（6）RNA酶水解引物，DNA聚合酶催化填补空隙；（7）DNA连接酶将冈崎片段连接起来以完成随从链的合成。2.简述原核生物DNA聚合酶的种类和功能。答：大肠杆菌有三种DNA聚合酶，分别为DNA聚合酶、。DNA聚合酶的功能是填补空隙、切除引物、修复；DNA聚合酶的功能不清；DNA聚合酶是复制时的主要复制酶。3.简述DNA损伤的修复类型。答：修复是指针对已经发生的缺陷而实施的补救机制，主要有光修复、切除修复、重组修复、SOS修复。光修复：通过光修复酶催化完成的，需300600nm波长照射即可活化，可使嘧啶二聚体分解为原来的非聚合状态，DNA完全恢复正常。切除修复：细胞内的主要修复机制，主要有核酸内切酶、DNA聚合酶及连接酶完成修复。重组修复：先复制再修复。损伤部位因无模板指引，复制出来的新子链会出现缺口，通过核酸酶将另一股健康的母链与缺口部分进行交换。SOS修复：SOS是国际海难信号，SOS修复是一类应急性的修复方式。是由于DNA损伤广泛以至于难以继续复制由此而诱发出一系列复杂的反应。4.论述参与原核生物DNA复制过程所需的物质及其作用。答：（1）dNTP：作为复制的原料。（2）双链DNA：解开成单链的两条链都可作为模板指导DNA的合成。（3）引物：一小段RNA，提供游离的3-OH。（4）DNA聚合酶：即依赖于DNA的DNA聚合酶，合成子链。原核生物中，DNA聚合酶是真正的复制酶，DNA聚合酶的作用是切除引物、填补空隙和修复。（5）其他的一些酶和蛋白因子：解链酶，解开DNA双链；DNA拓扑异构酶松弛DNA超螺旋，理顺打结的DNA双链；引物酶，合成RNA引物；单链DNA结合蛋白（SSB），结合并稳定解开的单链；DNA连接酶，连接随从链中两个相邻的DNA片段。第十一章1一条DNA单链3ACATTGGCTAAG5试写出：（1）复制后生成的DNA单链碱基顺序；（2）转录后生成的mRNA链的碱基序列。答：（1）复制后生成的DNA链为：5-TGTAACCGATTC-3转录后生成的mRNA链为：5-UGUAACCGAUUC-32.简述真核生物tRNA转录后加工过程。答：（1）在细胞核内，由RNA聚合酸催化合成tRNA的初级产物，初级产物中有些中间插入碱基在加工过程中经剪接而除去；（2）生成各种稀有碱基。包括甲基化反应、还原反应、转位反应以及脱氨反应等；（3）3末端加上CCA-OH.3.试述原核生物转录过程。答：分起始、延长、终止三个阶段。（1）起始：在原核生物中，当RNA聚合酶的亚基发现其识别位点时，全酶就与启动子的一35区序列结合形成一个封闭的启动子复合物。由于全酶分子较大，其另一端可到-10区的序列，在某种作用下，整个酶分子向-10序列转移并与之牢固结合，在此处发生局部DNA12-17bp的解链，形成全酶和启动子的开放性复合物。在开放性启动子复合物中，起始位点和延长位点被相应的核苷酸前体充满，在RNA聚合酶亚基催化下形成RNA的第一个磷酸二酯键。RNA合成的第一个核苷酸总是GTP或ATP，以GTP常见前面9个核苷酸的合成不需要RNA聚合酶移动。亚基从全酶解离下来，靠核心酶在DNA链上向下游滑动，而脱落的亚基与另一个核心酶结合成全酶反复利用。（2）延长：当核心酶沿模板35。（3）终止：当核心酶沿模板35滑至终止信号区域，转录终止。DNA模板上的转录终止信号有两类：一类是不依赖蛋白质因子而实现的终止作用；另一类是依赖蛋白质辅因子才能实现终止作用，这种蛋白质辅因子称为释放因子，通常又称因子。4.试述真核生物mRNA转录后加工过程。答：（1）hnRNA的剪接：hnRNA是RNA的前体，通过多种核酸酶的作用将hnRNA中由DNA内含子转录的部分切去，将基因的外显子转录的部分拼接起来；（2）在mRNA3端加上聚腺苷酸尾巴（polyA）。这一过程在细胞核内完成，在加入polyA之前，先由核酸外切酶切去3末端一些过剩的核苷酸，然后在多聚苷酸聚合酶催化下，在3末端加上polyA。（3）5末端形成帽子结构。转录产物第一个核苷酸常是5-三磷酸鸟苷pppG。mRNA在成熟过程中，先由磷酸酶把5-pppG水解成5-PG，然后5起始部位与另一个三磷酸鸟苷pppG反应，生成三磷酸双鸟苷。在甲基化酶作用下，第二个鸟嘌呤碱基发生甲基化反应，形成帽子结构（GpppmG）。第十二章1.试述复制、转录、翻译的方向性。答：（1）复制的方向性：DNA复制的起始部位称复制子。每个复制子可形成两个复制叉，如模板单链DNA3 5的方向与复制叉方向相同，则是连续复制；如果模板方向和复制叉方向相反，则DNA合成为不连续合成。（2）转录的方向性：DNA模板方向是3 5转录为RNA的方向是53。（3）翻译的方向性：核蛋白体沿mRNA从5 3方向进行翻译，所合成的多肽链方向是由N端指向C端进行。2.简述蛋白质生物合成的主要过程。答：蛋白质生物合成的主要过程分为以下三步：（起始阶段：起始复合物的形成；（2）延伸阶段：通过进位、成肽、转位三步反应，多肽按N端C端延伸；（3）终止阶段：当终止密码子出现在A位时。肽链合成终止并从核蛋白体上释放下来，大、小亚基分离。3.为什么说翻译后氨基酸的化学修饰与蛋白质总体构象的形成有关？答：蛋白质总体构象取决于不同氨基酸之间氢键和疏水键形成的能力，以及侧链和其他基团对空间结构的影响，这些因素都与翻译后的加工有关。4.真核生物与原核生物蛋白质合成过程中的不同点是什么？第十三章1.简述原核基因转录调节特点。答：原核基因转录调节的主要环节在转录起始，其特点为：（1）因子决定RNA聚合酶识别特异性；（2）操纵子模型的普遍性；（3）阻遏蛋白与阻遏机制的普遍性。第十五章1.按存在的部位，受体分哪些种类？答：按受体存在的部位，受体分为膜受体和胞内受体。细胞膜受体接收水溶性化学信号分子，如肽类激素、细胞因子、粘附分子等、更具细胞膜受体的结构、接收信号的种类、转换信号的方式等，可分为环状受体（配体依赖性离子通道）、G蛋白偶联受体、单个跨膜螺旋受体和具有鸟苷酸环化酶活性的受体。细胞内受体接收脂溶性化学信号分子，如类固醇激素、甲状腺素、维甲酸等。2.简述细胞内第二信使调控的蛋白激酶有哪些？答：受细胞内第二信使调控的蛋白激酶有：（1）蛋白激酶A（受cAMP调控）；（2）蛋白激酶C（受Ca2+和DAG调控）（3）Ca2+-CaM激酶（受Ca2+调控）；（4）蛋白激酶G（受cGMP调控）。3.受体与配体结合有哪些特点？答：受体与配体结合的特点有：高度专一性、高度亲和力、可饱和性、可逆性、特定的作用模式。4.试述肾上腺素调节糖原代谢的级联反应过程。答：肾上腺素调节糖原代谢的级联反应过程：见图5.概述BGF受体介导的信号转导途径第十六章1.血红素合成的特点有哪些？答：（1）主要部位：骨髓和肝；（2）原料:甘氨酸、琥珀酰CoA及Fe2+；（3）起始和最终过程在线粒体中进行，其他中间步骤在胞液中进行。2.试述成熟红细胞糖代谢特点及生理意义。答：（1）成熟红细胞糖代谢特点：糖酵解：1次糖酵解提供2个ATP；2,3-BPG旁路：占糖酵解的15%50%；2,3-BPG磷酸酶活性较低，2,3-BPG的生成大于分解，故红细胞内2,3-BPG升高，调节血红蛋白的供氧功能；磷酸戊糖途径：与其他细胞相同，产生NADPH+H+。（2）红细胞内糖代谢的生理意义：ATP的功能：维持红细胞膜上钠泵、钙泵的正常运行；维持红细胞膜上脂质与血浆脂蛋白中的脂质进行交换；少量ATP用于GSH、NAD+的生物合成；用于葡萄糖的活化，启动糖酵解过程；2,3-BPG的功能：可与血红蛋白结合使血红蛋白分子的T构象更稳定，降低血红蛋白与O2的亲和力；当PO2较低时2,3-BPG的存在可使O2释放显著增加；NADH和NADPH的功能：具有抗氧化作用，保护细胞膜蛋白、血红蛋白、酶蛋白的巯基不被氧化。第十七章1.简述胆汁酸的分类及生理功能。答：（1）分类：按其来源分为：初级胆汁酸和次级胆汁酸。初级胆汁酸包括胆酸、鹅脱氧胆酸；次级胆汁酸包括脱氧胆酸、石胆酸。按存在形式分为：游离型胆汁酸和结合型胆汁酸。游离型胆汁酸包括胆酸、鹅脱氧胆酸、石胆酸、脱氧胆酸；结合型胆汁酸包括以上游离胆汁酸分别与甘氨酸和牛磺酸结合形成的各种结合型胆汁酸。（2）功能：促进脂类的消化和吸收；抑制胆汁中胆固醇的析出2.简述胆红素的来源和去路。答：来源：（1）80%来源于血红蛋白；（2）其他来自铁卟啉类去路：（1胆红素入血后与血清蛋白结合成血胆红素（又称游离胆红素）而被运输；（2）被肝细胞摄取的胆红素与Y蛋白或Z蛋白结合后被运输到内质网在葡萄糖醛酸转移酶催化下生成胆红素-葡萄糖酸酯，称为肝胆红素（又称结合胆红素）；（3）肝胆红素随胆汁进入肠道，在肠道细菌作用下生成无色胆素原，大部分胆素原随粪便排出，小部分胆素原经门静脉重吸收入肝，大部分又被肝细胞再分泌入场，构成胆素原的肝肠循环；（4）重吸收的胆素原少部分进入体循环，经肾由尿排出。3.肝在胆红素代谢中有何作用？答：（1肝细胞特异性