动物生物化学课件-蛋白质

动物生物化学，张元淑，南京农业大学动物医学院，蛋白质，蛋白质的化学组成，蛋白质结构与功能的关系，氨基酸和蛋白质的分析技术，1蛋白质的组成和结构，蛋白质的化学组成和功能，蛋白质：以20个L-氨基酸为单体通过肽键连接的聚合物，称为多肽。物理特性和功能：球状蛋白质和纤维状蛋白质的化学组成：简单蛋白质和结合蛋白质，蛋白质-氨基酸的基本结构单位。动物体内有20种氨基酸(标准氨基酸或编码氨基酸):丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、色氨酸、蛋氨酸(蛋氨酸)、脯氨酸、甘氨酸、丝氨酸、苏氨酸、半胱氨酸、酪氨酸、天冬酰胺。谷氨酰胺、组氨酸、赖氨酸、精氨酸、天冬氨酸和谷氨酸是必需氨基酸和非必需氨基酸。蛋白质分子中的氨基酸以这样一种方式连接，即一个氨基酸分子的羧基和下一个氨基酸分子的氨基缩合，失去一个水分子，形成由肽键形成肽键的化合物。由两个氨基酸分子缩合形成的肽称为二肽。含有三种氨基酸的肽叫做三肽，等等。除了肽键，蛋白质还包含其他类型的共价键。例如，蛋白质分子中的两个半胱氨酸可以通过它们的巯基、肽和肽键、主链和侧链的氨基酸序列氨基端或N端和羧基端或C端氨基酸残基形成二硫键(-S-S-，也称为二硫键)，蛋白质的一级结构是指多肽链上各种氨基酸的组成和排列顺序。它是由遗传信息决定的，即编码蛋白质的基因。它是蛋白质的结构基础和蛋白质的高级结构，包括二级、三级和四级结构。维持蛋白质高级结构稳定性的力主要是非共价相互作用力，包括氢键、离子键、范德瓦尔力和疏水力，多肽链主链中肽键间氢键形成的二级结构和规则构象有：螺旋、折叠、角等。(主价键：氢键)、平行结构和三级结构，指多肽链中所有原子和基团在三维空间中的排列。它是一种紧密的球形结构(如肌红蛋白)，由基于二级结构的生物活性构象形成，是蛋白质发挥其生物功能所必需的(主价键：离子键、二硫键、疏水力)，六个铁的配位键，四元结构、类型、数量、空间排列和亚基的相互作用被称为蛋白质的四元结构亚基，它们通过非共价键连接，如血红蛋白(Hb)，它是由两个亚基聚合形成的四聚体( 2 2)。两种蛋白质的结构和功能之间的关系。在物理和化学因素的作用下，蛋白质从自然有序状态转变为扩展无序状态，导致生物功能丧失和理化性质改变。蛋白质变性的结果是生物活性的丧失以及物理、化学和免疫性质的改变。它的本质是维持高级结构的次级键和空间结构的破坏，而初级结构保持不变。变性蛋白质的特性：溶解性降低、粘度变化、易酶解的实际应用、凝固和生物活性丧失变性、蛋白质变性和复性、蛋白质变构、变构效应：具有四元结构的寡聚蛋白质，当一个亚单位与调节分子结合时，其构象发生变化，进而引起相邻其他亚单位的构象变化，从而影响其功能。这种效应被称为变构效应。这种调节分子被称为变构分子。变构蛋白(或酶)和变构剂之间的动态关系是典型的S形曲线。血红蛋白和肌红蛋白是氧载体。血红蛋白比肌红蛋白更适合运输氧气，因为血红蛋白是一种典型的寡聚蛋白质，在与氧气结合的过程中会发生变构效应。3蛋白质分析技术，蛋白质的主要物理和化学性质，蛋白质的两性解离和等电点(通过等电点沉淀分离蛋白质)蛋白质的胶体性质(蛋白质分子不能通过半透膜， 虽然小分子化合物如无机盐可以自由通过半透膜-透析法)蛋白质胶体溶液的稳定性(电荷和水膜-盐析和盐溶解)，紫外线吸收特性(芳香族氨基酸在280纳米波长的紫外线范围内具有特定的吸收光谱。 蛋白