生物化学自主复习1

1、 第一章 蛋白质的结构与功能第1节 Pro的分子组成1. 蛋白质的元素主要有碳（5055%）、氢（67%）、氧（1924%）、氮（1319%）和硫（04%）2. 蛋白质是体内主要的含氮化合物，各种蛋白质的平均含氮量约为16%，故可用凯式定氮法来推算样品中蛋白质含量。 每克样品中蛋白质含量（g）= 每克样品含氮克数×6.25 1. 组成蛋白质的基本单位是氨基酸,参与蛋白质组成的氨基酸仅有20种，且其化学结构均为 L-氨基酸（甘氨酸、脯氨酸除外）。2. 氨基酸的分类。按 R 基团的极性和解离性质的不同，可分为：非极性中性氨基酸、极性中性氨基酸、酸性氨基酸（天冬氨酸、谷氨酸）、碱性氨基酸（

2、组氨酸、赖氨酸、精氨酸）。3. 氨基酸是两性电解质4. 氨基酸的等电点（pI）：在某一的pH溶液中，氨基酸解离成阴、阳离子的趋势和程度相等，成为兼性离子，呈电中性。此时溶液的pH5. 氨基酸的紫外吸收性质：其吸收峰在280nm左右 1. 肽键：一分子氨基酸的-羧基和另一分子氨基酸的-氨基，脱水缩合形成的酰胺键2. 短肽的命名从N端（有游离-氨基的一端）开始指向C端（有游离-羧基的一端）3. 谷胱甘肽，其分子中的巯基是主要官能团第2节 蛋白质的分子结构 （概念，维持结构稳定的条件)1. 蛋白质的一级结构指蛋白质肽链中从N端到C端的氨基酸残基的排列顺序。 蛋白质一级结构的主要化学键是肽键，但一级结

3、构也包括一些特殊的二硫键1. 蛋白质的二级结构是指多肽链中主链骨架原子的局部空间结构，并不涉及氨基酸残基侧链的空间构象。 1 维系蛋白质二级结构的主要化学键是氢键 2 肽键C-N和与其相连的另外4个原子构成一个平面，称为肽键平面（又称肽单元或酰 胺平面） 3 P15 二级结构的主要构象：-螺旋、-折叠、-转角、无规卷曲2. 在蛋白质分子中，若干具有二级结构的肽段在空间上相互靠近，形成具有特殊功能的结构区域，称为模体或超二级结构1. 蛋白质的三级结构在蛋白质二级结构的基础上，侧链相互作用，使多肽链进一步折叠卷曲形成的整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，也就是整条肽链所有原子在三维空间的排布位

4、置。2. 蛋白质的三级结构的形成和稳定主要靠次级键，包括疏水键、离子键、氢键、二硫键以及范德华力等来维持。3. 在相对分子质量较大的蛋白质分子中，常由数十至数百个氨基酸残基折叠成多个具有特异结构和独立功能的区域，称为结构域。1. 蛋白质的四级结构由两条或两条以上独立三级结构的多肽链组成的蛋白质，其多肽链间通过非共价键相互组合而形成的空间结构。2. 每条具有独立三级结构的多肽链称为一个亚基。由亚基构成的蛋白质称为寡聚蛋白。3. 稳定蛋白质四级结构的主要化学键是离子键、疏水键、氢键、范德华力等次级键。第3节 蛋白质结构与功能的关系1. 蛋白质的一级结构决定空间结构。2. 分子病由于蛋白质分子中某个

5、氨基酸残基发生变异引起的疾病。3. 协同效应、变构效应、蛋白构象病P22第4节 蛋白质的理化性质与分离纯化技术1. 在某一pH溶液中，蛋白质不解离，或解离成阳离子和阴离子的趋势相等，即成为兼性离子（净电荷为零），此时溶液的pH称为该蛋白质的等电点（pI） 高于等电点带负电；低于等电点带正电2. 维持蛋白质胶体在水中稳定性的两大因素：蛋白质分子之间相同电荷的排斥作用和水化膜的相互隔离作用P243. 在某些物理或化学因素作用下，蛋白质分子特定的空间结构被破坏，从而导致其理化性质改变和生物学活性丧失，这种现象称为蛋白质的变性作用 本质是次级键的破坏，并不涉及一级结构的变化。4. 蛋白质的紫外吸收在波

6、长280nm紫外光下有最大吸收峰。280nm处吸光度的测定常用于蛋白质的定量。 第二章 核酸的结构与功能第1节 核酸的化学组成1. 组成核酸的主要元素包括碳、氢、氧、氮、磷等，其中磷的含量比恒定，约为910%2. 规定含氮碱基杂环中的原子编号一般以1,2,3，.表示，而糖环上的碳原子则以1，2，3，.表示。3. 一个核苷酸分子的3-羟基和另一个核苷酸分子的5-磷酸之间脱水形成酯键，称为 3，5-磷酸二酯键 （游离磷酸基团的一端称为5-端，游离羟基的一端称为3-端）第2节 DNA的结构1. DNA的一级结构、二级结构P322. DNA双螺旋结构的主要特点：（例：下列哪一个的DNA双螺旋的结构特点

7、？） 1 DNA分子由两条反向平行的脱氧核苷酸链围绕同一中心轴构成的双螺旋结构,呈反向平 行； 2 在DNA双螺旋结构表面形成较深的大沟和较浅的小沟； 3 在DNA双螺旋结构的两条链中，亲水的磷酸与脱氧核糖位于双螺旋结构的外侧，疏水 的碱基位于双螺旋的内侧； 4 两条DNA链中所有的碱基都遵循严格的配对关系，即“碱基配对规则”； 5 DNA双螺旋结构是右手螺旋，螺旋每旋转一周包含10对碱基; 6 维持 DNA分子的双螺旋结构稳定的因素主要包括：氢键和碱基堆积力，碱基堆积力是 维持DNA双螺旋结构稳定的主要因素。3. DNA的高级结构 超螺旋可分为两种类型：负超螺旋和正超螺旋4. 原核生物DNA

8、绝大多数情况下是环状的双链结构； 真核生物染色质DNA是没有分支的线性双螺旋结构，其三级结构是以核小体的形式存在的。（组蛋白H2A 、H2B 、H3 、H4你各两分子构成八聚体） 第三节 RNA的结构与功能1. 熟悉 信使RNA的特点（主要功能是作为蛋白质生物合成的直接模板）： 1 mRNA在细胞内总RNA含量最少（占总量的25%），种类最多，分子大小相差 很大 （主要是由转录出mRNA的相应基因的长短和种类决定） 2 mRNA的代谢非常活跃，半衰期从几分钟到几小时不等 3 mRNA几乎不含有稀有碱基2. 真核细胞的mRNA不是细胞核内DNA转录的直接产物，DNA转录的直接产物叫做不均一核RN

9、A（hnRNA）3. 开放阅读框中每3个相邻的核苷酸为一组，决定蛋白质分子中一个氨基酸残基，被称为“三联体密码（或密码子）”1. 熟悉 转运RNA的特点（主要功能是作为氨基酸的载体）： 1 tRNA约占细胞内RNA总量的1015%，分散在胞液中，大多数由7090个核苷 酸构成，是分子量最小的一类RNA 2 tRNA含有1020%的稀有碱基，主要用于维持tRNA的结构的稳定性 3 所有的tRNA都是线性多核苷酸链，在一级结构中存在一些能局部互补配对的核苷 酸序列，形成一些所谓的“茎环结构”，使tRNA的二级结构呈三叶草形 4 tRNA的三级结构中，DHC环和TC环在空间结构中相互接近，构成了一个

10、拐点结构， 其两端分别与氨基酸臂与反密码环相连，使tRNA的三级结构呈现倒“L”构象1. 核糖体RNA（主要功能是和一些蛋白质共同构成的核糖体（或称为核蛋白体）是 细胞内蛋白质生物合成的场所） 掌握 原核生物、真核生物，rRNA大、小两个亚基的构成原核生物 rRNA大亚基（50s）小亚基（30s）5S rRNA、23S rRNA、34种蛋白质16S rRNA、约21种蛋白质 真核生物 rRNA沉降系数80s大亚基（60s）小亚基5S rRNA、5.8S rRNA、28S rRNA、49种蛋白质18S rRNA、33种蛋白质2. rRNA的一级结构中除5S的rRNA外，其他的rRNA均含有少量的

11、稀有碱基3. rRNA的二级结构有许多“茎-环”结构 第4节 核酸的理化性质1. 知道 核酸的一般理化性质 1 在活体细胞中多数为线性分子（原核细胞多为环状分子），分子量很大，结构非常复杂 2 DNA分子的长度和直径之比很高，极易在机械力的作用断裂（RNA分子比DNA分子 小且短） 3 DNA和RNA分子都是极性化合物，都微溶于水，而不溶于乙醇、乙醚、氯仿等有机 溶剂 4 DNA溶液粘度极大（RNA的粘度比DNA粘度小） 5 核酸含有酸性的磷酸基团和碱性的碱基，核酸是两性电解质2. P40核酸的紫外吸收，具有共轭双键的化合物都具有紫外吸收的性质。吸收峰260nm。1. 在某些理化因素的作用下，

12、稳定DNA双螺旋结构的氢键和碱基堆积力被破坏，双链DNA被解开形成单链， DNA分子空间结构相应地发生改变，从而造成核酸理化性质改变和生物学功能丧失的过程称为变性2. 实验室中使DNA分子变性最常用的方法是加热。3.（偶考） 加热变性的DNA使原本位于双螺旋内部的碱基全部暴露出来，监测基A260会显著增高，此种现象称为增色效应4. （常考）通常将A260的值达到最大变化值一半时相对应的温度称为DNA的解链温度，以Tm表示5. 了解 复性 知道 退火 P41 第三章 酶第一节 酶的分子结构与催化功能1. P45 知道 单体酶、寡聚酶、多酶体系、多功能酶或串联酶2. 单纯酶是只由氨基酸残基组成的单

13、酶，它的催化活性仅仅决定于它的蛋白质结构。某些蛋白酶、淀粉酶、脂肪酶及核糖核酸酶等属于单纯酶。3. 结合酶（分子组成上说）由蛋白质部分和非蛋白质部分组成，其中蛋白质部分称为酶蛋白，非蛋白质部分称为辅助因子。3. 酶蛋白和辅助因子组合成全酶（功能上说），酶蛋白和辅助因子单独存在时均无催化活性，只有全酶才具有酶活性。4. 功能 酶蛋白在酶促反应中主要起识别底物的作用，酶促反应的特异性、高效率以及酶对一些理化因素的不稳定性均决定于酶蛋白部分（决定反应特异性）；辅酶(基)则影响酶促反应的种类与性质（决定反应类型）。1. 酶分子中一些与酶的活性密切相关的化学基团称为酶的必需基团。2. 常考 必需基团在一

14、级结构上可能相距很远，但在空间结构上彼此靠近，聚集在一起形成具有独特空间结构的区域，该区域与底物特异性结合并将底物转化为产物，这一区域称为酶的活动中心。3. P46构成酶活动中心基团的功能至少有结合基团和催化基团第三节 酶促反应的特点及机制1. 知道 高度的特异性（绝对特异性、相对特异性、立体异构特异性）2. 酶促反应的机制：酶比一般催化剂更有效地降低反应活化能; 酶-底物复合物的形成和诱导契合作用。第四节 酶促反应动力学1. 测量酶促反应的指标是单位时间内产物的增加量 原因：产物从无到有，变化浓度高2. 影响酶促反应速率的因素包括：酶浓度、底物浓度、温度、pH 、抑制剂和激活剂等1 酶浓度对

15、酶促反应速率的影响2 底物浓度对酶促反应速率的影响 （1）米-曼氏方程式 vmax指该酶促反应的最大速度，S 为底物浓度，km为米氏常数。 （2） Km的意义 当反应速度为最大速度一半时， ，整理得 km = S，可知， km 值等于酶反应速度为最大速度一半时的底物浓度。 通过km值可判断酶与底物的亲和力。km值愈大，酶与底物的亲和力愈小；km 值愈小，酶与底物的亲和力愈大（最适底物：即km值最低时对应的.） km值是特征性常数，与酶的浓度无关。 （3）km和vmax的求法 （纵横轴代表含义） 双倒数作图法（林贝氏方程） Hanes作图法 3 温度对酶促反应速率的影响4 pH对酶促反应速率的影

16、响 最适pH（曾考）：胃蛋白酶的最适PH约1.8 ，肝精氨酸酶最适PH约9.8 。5 抑制剂对酶促反应速率的影响 （1）不可逆性抑制作用 专一性不可逆抑制（例子：有机磷杀虫剂作用于羟基） 非专一性不可逆抑制 （2）必考 可逆性抑制作用（概念：与酶和（或）酶-底物复合物以非共价键结合， 用透析或超滤的方法可将其除去） 竞争性抑制：抑制剂的结构与底物的结构相似，可与底物竞争与酶的活性中心 结合，阻碍了酶与底物结合，从而抑制酶的活性，这种抑制作用 称为竞争性抑制。 （竞争性抑制作用不影响酶促反应的最大速率，但km值变大， 即表观km值变大，vmax值不变） 非竞争性抑制：非竞争性抑制和底物在结构上无

17、相似之处，抑制剂与酶分子上 活性中心以外的化学基团结合，不影响底物和酶的结合，底物与 酶的结合。底物与抑制剂之间无竞争关系。这种抑制作用称为非 竞争性抑制作用。 （非竞争性抑制作用，并不影响底物与酶的亲和力，从而使酶 促最大反应速率变小，即表观km值不变，vmax值降低） 反竞争性抑制：反竞争性抑制剂只与ES复合物结合生成ESI复合物，使中间 产物ES量下降，终产物生成减少而导致酶促反应速率降低，这 种抑制作用称为反竞争抑制。 各种可逆性抑制作用的比较 作用特征无抑制剂竞争性抑制非竞争性抑制反竞争性抑制与I结合的组分EE、ESES动力学参数表观Km Km增大不变减小 Vmax Vmax不变降低

18、降低林贝氏作图纵轴截距 -1/K增大不变减小横轴截距 1/Vmax不变增大增大 斜率 Km/Vmax增大增大不变 6 激活剂对酶促反应速率的影响 必需激活剂和非必需激活剂第5节 酶的调节比较重要（简答题：调节方式）1. 酶活性的调节 1 酶原及酶原激活（生理意义：避免细胞内产生的蛋白酶对细胞进行自身消化，防止组织自溶；使酶在特定的部位和环境中发挥作用，保证体内代谢的正常进行。） 2 酶的变构调节 （1）一些特异性分子可与某些酶活性中心外的调节部位非共价可逆地结合，使酶的构 象发生改变，进而改变酶的活性，这种调节酶活性的方式称为变构调节 （2）受变构调节的酶称为变构酶；引起酶构象改变的特异性分子

19、称为变构效应剂。（3）变构酶常由多个亚基构成，主要有催化亚基和调节亚基 3 酶的共价修饰调节其中以磷酸化 / 去磷酸化修饰最为常见主要方式2. 酶含量的调节酶蛋白合成的诱导与阻遏(诱导剂、诱导作用、辅阻遏剂、阻遏作用)和酶蛋白的降解 3. 同工酶 第四章 糖代谢第1节 糖的消化吸收及转运1. 糖的消化从口腔胃小肠（主要），生理功能：氧化供能2. Na离子进入细胞通过偶联进行吸收。第2节 糖的无氧氧化1. 糖代谢中6-磷酸葡萄糖是最重要的中间产物。2. 催化不可逆反应的酶是重要的调节点。3. 葡萄糖无氧分解的反应过程： 1 第一阶段：糖酵解途径（1分子葡萄糖分解成2分子丙酮酸+2ATP） （1）

20、葡萄糖磷酸化生成6-磷酸葡萄糖（耗能不可逆反应） （己糖激酶受到反馈抑制调节） （2）6-磷酸葡萄糖转化生成6-磷酸果糖 （3）6-磷酸果糖磷酸化生成1，6-二磷酸果糖（耗能不可逆反应） （6-磷酸果糖激酶-1对节糖酵解途径的流量最重要） （4）1，6-二磷酸果糖裂解为2分子磷酸丙糖（3-磷酸甘油醛和磷酸二羟丙酮） （5）3-磷酸甘油醛氧化磷酸化生成1,3-二磷酸甘油酸 （脱氢：空间位置发生变化导致形成高能磷酸键） （6）1,3-二磷酸甘油酸转变1,3-二磷酸甘油酸 第一次底物水平磷酸化体内生成ATP的主要方式之一（释能） （7）1,3-二磷酸甘油酸转变成2-磷酸甘油酸 （8） 2-磷酸甘油酸

21、脱水生成磷酸烯醇式丙酮酸 （9）磷酸烯醇式丙酮酸转变丙酮酸（耗能不可逆反应）第二次底物水平磷酸化 （丙酮酸激酶是糖酵解的第二个重要的调节点） 2第二阶段：乳酸生成（丙酮酸还原成乳酸） 脱氢反应（注意受氢体和脱氢反应所在细胞器）4. 葡萄糖无氧分解过程的能量变化（掌握）反应步骤 ATP变化 / 每分子葡萄糖葡萄糖6-磷酸葡萄糖-16-磷酸果糖1,6-二磷酸果糖-11,3-二磷酸甘油酸3-磷酸甘油酸2×1磷酸烯醇式丙酮酸烯醇式丙酮酸2×1 净得25. 成熟的红细胞没有线粒体等细胞器，通过葡萄糖的无氧分解所生成的ATP就成为其唯一的能量来源。6. 己糖激酶、6-磷酸果糖激酶-1（

22、最重要的调节点）、丙酮酸激酶催化的反应均为不可逆反应，这三种酶是糖酵解途径的三个关键酶，同时也是葡萄糖无氧分解途径的三个调节点。7. 2,6-二磷酸果糖是6-磷酸果糖激酶-1最强烈的变构激活剂。第3节 糖的有氧氧化1. 糖酵解途径2. 丙酮酸氧化脱羧生成乙酰辅酶A（丙酮酸+NAD+CoA-SH乙酰CoA+NADH+水+CO2） 1 丙酮酸脱氢酶复合体催化的反应过程（1）需要的辅助因子（5种）：TPP、HSCoA、NAD+、FAD、 )（2）丙酮酸脱氢酶复合体催化丙酮酸脱氢脱羧生成H2O和CO23. 三羧酸循环（即柠檬酸循环、Krebs循环）掌握内容（选择题）不可逆反应 1 柠檬酸合酶为其重要调

23、节点 2 柠檬酸合酶、异柠檬酸脱氢酶、-酮戊二酸脱氢酶复合体催化不可以反应三羧酸循环的三个主要调节点分别是：柠檬酸合酶、异柠檬酸脱氢酶、-酮戊二酸脱氢酶复合体，其中最重要的调节点是异柠檬酸脱氢酶。 3 三羧酸循环反应过程（1个磷酸化、2个脱羧、3个不可逆、4个脱氢） （1）乙酰辅酶A与草酰乙酸缩合生成柠檬酸 （2）柠檬酸经顺乌头酸生成异柠檬酸 （3）异柠檬酸氧化脱羧生成-酮戊二酸 受氢体：NAD+ （4）-酮戊二酸氧化脱羧生成琥珀酰CoA不可逆反应 -酮戊二酸脱氢酶复合体催化的反应与丙酮酸脱氢酶复合体相同，其复合体中的 辅酶与丙酮酸脱氢酶复合体完全相同 （5）琥珀酰CoA转变为琥珀酸 三羧酸循

24、环中唯一一次底物水平磷酸化 （6）琥珀酸脱氢转变为延胡索酸FAD为受氢体 琥珀酸脱氢酶是三羧酸循环中唯一一个结合在线粒体内膜上的酶（其他均在线粒 体基质中） （7）延胡索酸转变为苹果酸 （8）苹果酸脱氢生成草酰乙酸 4 生理意义：三羧酸循环本身并不是释放能量、生成ATP的主要环节，而是为氧化磷酸化反应生成ATP提供NADH+H+和FADH2例：1分子乙酰辅酶进入三羧酸循环生成10ATP4. （例：选出释放能量最多的阶段.？）葡萄糖有氧氧化分解生成ATP数量情况胞质内反应阶段葡萄糖6-磷酸葡萄糖-16-磷酸果糖1，6-二磷酸果糖-13-磷酸甘油醛1，3-二磷酸甘油酸2×2.5 或 2&

25、#215;1.51，3-二磷酸甘油酸3-磷酸甘油酸2×1磷酸烯醇式丙酮酸烯醇式丙酮酸2×1线粒体内反应阶段丙酮酸乙酰CoA2×2.5异柠檬酸-酮戊二酸 脱氢2×2.5-酮戊二酸琥珀酰CoA 脱氢2×2.5琥珀酰CoA琥珀酸 2×1琥珀酸延胡索酸 脱氢2×1.5苹果酸草酰乙酸 脱氢2×2.5净生成32（或30）ATP5. 巴斯德效应：有氧氧化抑制无氧分解第4节 葡萄糖磷酸戊糖途径1. 葡萄糖经磷酸戊糖途径分解的主要意义在于产生参与体内合成代谢所需要的NADPH+H+和5-磷酸核糖，而不是产生ATP （供能）2. 葡萄

26、糖磷酸戊糖途径的反应过程 1 第一阶段：氧化反应阶段（磷酸核糖的生成）主要产生NADPH、5-磷酸核糖及CO2 受氢体：NADP+、6-磷酸葡萄糖脱氢酶是反应的关键酶 2 第二阶段：非氧化反应阶段（基团转移反应）3. 先天性缺乏6-磷酸葡萄糖脱氢酶的患者，这种疾病称为蚕豆病。第5节 糖原合成与糖原分解1. 糖原中，葡萄糖残基通过-1,4-糖苷键相连组成直链，以-1,6-糖苷键在两条链间形成糖原分子的分支。2. 糖原合成 1 UDPG是葡萄糖的活化形式 2 糖原合成过程中糖原分子每增加一个葡萄糖残基需要消耗2分子ATP 3 糖原合酶是糖原合成的关键酶，是糖原合成调节的重要调节点，但只能催化葡萄糖

27、残基间形成-1,4-糖苷键3. 糖原分解（产物） 1 糖原分解的关键酶是糖原磷酸化酶 2 肝、肌的区别：6-磷酸葡萄糖在葡萄糖-6-磷酸酶催化作用下，水解脱磷酸变成游离葡萄糖并释放入血，以维持血糖浓度的相对恒定。由于葡萄糖-6-磷酸酶只存在于肝及肾细胞中，而肌肉组织中不含有葡萄糖-6-磷酸酶，故肌糖原分解后产生的磷酸化的葡萄糖只能用于肌肉组织的能量供应，而不能补充血糖 3 肝糖原分解的产物包括1-磷酸葡萄糖和游离的葡萄糖，前者约占85%，后者约占总数的15% 4 磷酸化酶：产生磷酸化C6（电负性很强）只能留在细胞内 脱支酶（-1,6-糖苷酶）产生游离C64. 糖原合酶与糖原磷酸化以化学修饰（放

28、大作用）调节为主第6节 糖异生作用1. 以非糖物质（如生糖氨基酸、乳酸、丙酮酸及甘油等）为原料，在酶的作用下将其转变为葡萄糖或糖原的过程称为糖异生2. 糖异生作用的反应过程 1 丙酮酸转变为磷酸烯醇式丙酮酸（丙酮酸羧化支路）（1）丙酮酸羧化生成草酰乙酸丙酮酸羧化酶的辅酶是生物素（羧基载体）（2）草酰乙酸脱羧生成磷酸烯醇式丙酮酸磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶催化，由GTP 提供能量例题：以丙酮酸为原料生成1分子C6，要消耗6个ATP3. 糖异生作用的生理意义 1 维持血糖浓度的相对恒定（糖异生长期 PK 糖原分解短期） 2 乳酸再利用 3 补充肝糖原储备三碳途径（间接途径）：与直接途径（C6从食物中获取

29、）区别。 4 缓解酸中毒第7节 血糖及其调节1. 可能考 血糖的来源和去路 1 三个来源 食物中糖类的消化吸收；空腹时血糖直接来源于肝糖原的分解；长期饥饿 时血糖主要来源于以非糖物质（如甘油、乳酸及生糖氨基酸）为原料，糖 异生作用生成的葡萄糖 2 四个去路 各组织细胞中氧化分解提供能量；在肝、肌肉组织中用于糖原合成；转变 为其他糖类及其衍生物（核糖、氨基酸、糖醛酸等）；转变为非糖物质（脂 肪、非必需氨基酸等）2. 血糖浓度的调节正常情况下1,2调节血糖 1 胰岛素调节血糖的作用机制 2 胰高血糖素调节血糖的作用机制 3 肾上腺素调节血糖的作用机制第5章 生物氧化1. 线粒体氧化体系、非线粒体氧

30、化体系2. ATP是生物体内能量生成、利用、转移的核心，其生成方式有两种：底物水平磷酸化和氧化磷酸化第1节 体内CO2的生成1. 体内CO2是由有机酸脱羧产生的2. 直接脱羧作用直接脱去1分子CO2第2节 线粒体氧化体系此章重点1. 机体能利用的能量形式一定是以ATP的形式，否则以热能形式丧失2. H如何与O结合生成H2O、ATP3. 掌握 线粒体内膜上存在着一系列按顺序排列的酶和辅酶，它们可将代谢物脱下的氢（以NADH+H+和FADH2形式存在）通过连锁的电子传递反应，最终与O2结合生成H2O，逐步释放的能量可驱动ATP生成，此传递链与细胞呼吸摄氧有关，所以称为（氧化）呼吸链。4. 传递链上

31、的酶和辅酶都具有传递电子的作用，所以氧化呼吸链也称为电子传递链。5. 呼吸链的组成（复合体、贯穿线粒体内膜；复合体位于膜内侧） 1 复合体NAD+（NADP+）为递氢体、FMN为递氢体、铁硫蛋白为递电子体 2 复合体 3 泛醌泛醌为递氢体 4 复合体任意一种细胞色素都是递电子体 5 细胞色素c唯一能溶于水的细胞色素、 6 复合体6. 递H、递e-体相间排列H传递过程不连续，电子能连续传递（低点位到高电位）7. ATP生成的偶联部位是复合体、（4个氢回流）、（2个氢回流）；4个氢回流生 成1ATP。8. 呼吸链的类型（名称、过程） 1 NADH氧化呼吸链2.5ATPNADH复合体CoQ复合体Cy

32、tc复合体O2 2 FADH2氧化呼吸链（琥珀酸氧化呼吸链）1.5ATP琥珀酸复合体CoQ复合体Cytc复合体O21. 代谢物脱下的氢，经线粒体内膜电子传递链传递并释放能量，偶联驱动ADP磷酸化生成ATP的过程，称为氧化磷酸化（又称偶联磷酸化）2. 最好记住 P/O比值是指在氧化磷酸化过程中，每消耗1摩尔氧原子所消耗的无机磷酸的摩尔数3. NADH氧化呼吸链其P/O比值为2.5，FADH2氧化呼吸链P/O比值为1.54. 抑制剂熟悉（选择题） 氰化物、CO、甲状腺素P1041. 细胞质中NADH的氧化作用掌握 胞质中NADH进入线粒体的过程称为穿梭，体内各组织主要存在两种穿梭机制。 （必考：名

33、称、所在器官、生成ATP的数量） 1 -磷酸甘油穿梭（主）（1）1C6完全氧化分解生成的ATP为30个（2）穿梭机制主要存在脑和骨骼肌（3）FADH2可将2H+传递给泛醌从而进入氧化呼吸链，通过这种穿梭机制胞质中1分 子NADH只能生成1.5分子ATP 2 苹果酸-天冬氨酸穿梭（1）1C6完全氧化分解生成的ATP为32个 （2）穿梭机制主要存在肝、肾、心（3）通过氧化磷酸化最终产生2.5分子ATP2. 高能磷酸键的化合物可分为 1 磷酸酐，如核苷酸、焦磷酸 2 烯醇磷酸，如磷酸烯醇式丙酮酸 3 磷氨酸衍生物，如磷酸肌酸（肌肉组织中储存ATP的方式） 4 混合酸酐，如1,3-二磷酸甘油酸3.体内

34、高能磷酸键的储存形式是磷酸肌酸第六章 脂质代谢（脂肪的代谢）1. 脂质 1 脂肪（三酰甘油或甘油三酯） 储存能量、氧化供能 2 类脂 生物膜结构的重要组分；细胞识别及信息传递；生理活性物质的合成前体2. 多不饱和脂肪酸（如：亚油酸、亚麻酸、花生四烯酸等）在动物体内不能合成，只能从食物中摄取，这些多不饱和脂肪酸称为营养必需脂肪酸第一节 脂类的消化、吸收和转运1. 脂质的消化和吸收都需要胆汁酸盐的参与2. 血液中的脂质与载脂蛋白结合以血浆脂蛋白形式转运第2节 三酰甘油的代谢1. 常考 脂肪组织中的三酰甘油在脂肪酶的作用下逐步水解生成甘油和游离脂肪酸，释放入 血后被运送到其他组织氧化利用的过程，称为

35、脂肪动员。（产物：3游离脂肪酸+1甘油）2. 催化三酰甘油水解的三酰甘油脂肪酶（又称激素敏感性三酰甘油脂肪酶，即HSL）是脂肪动员的限速酶（关键酶）。3. 除丙酮酸激酶外，书上其他激素均能使底物磷酸化4. 甘油的代谢 1 甘油激酶 2 脂肪组织和骨骼肌中因甘油激酶活性很低而不能有效利用游离甘油5. 脂肪酸-氧化 1 除脑组织外，大多数组织都能氧化脂肪酸，以肝、心肌和骨骼肌能力最强 2 广义-氧化是指脂肪酸的活化、脂酰CoA转运进入线粒体、-氧化等三个阶段；狭义-氧化则仅指氧化阶段（1）脂肪酸的活化 （2）脂酰CoA转运进入线粒体脂肪分解关键酶：肉碱脂酰转移酶（3）-氧化（脱氢、加水、再脱氢、硫

36、解）生成1乙酰CoA和少两个碳原子的 脂酰CoA6. 脂肪酸-氧化的能量生成计算曾考 例：软脂肪酸（16C）的-氧化 7×FADH2：7× 1.5 = 10.5 7×NADPH + H+：7× 2.5 = 17.5 8×乙酰CoA：8×10.0 = 80 总：108 mol ATP 脂肪酸活化消耗2mol ATP，故 净生成ATP：108 2 = 106 mol ATP7. 硬脂酸C18：总生成131 ATP，净生成129 ATP8. 酮体的生成与利用 1 酮体是乙酰乙酸、D-羟丁酸和丙酮的统称，是脂肪酸在肝中分解代谢转化生成的特殊产物 2 酮体是在肝细胞线粒体内生成的 3 酮体合成的关键酶是HMGCoA合酶 4 酮体代谢特点：肝内合成，肝外利用 5 酮体生理意义（很重要）P116：酮体是肝输出能源的一种形式1. 脂肪酸分解主要在线粒体内进行；合成主要组织是肝、脂肪、小肠，亚细胞部位是细胞质2. 合成所需的NADPH来自磷酸戊糖途径3. 柠檬酸-丙酮酸循环过程功能：将乙酰CoA从