1知识点汇总细胞骨架

1、细胞生物学知识点汇总I说明：本文档就是王飞老师细胞生物学课上内容的精炼与总结，也就是考试出题的 主要依据。内容过于精炼则必有若干舍弃之处，希望同学不要为了考试而学习，将 这份文字资料为您节省的复习时间用于阅读中英文教材与查找感兴趣的细胞生 物学领域的前沿资料，这样才能对这门课程有一个更加全面的了解。本文档中出现的英文不要求掌握(名词解释部分除外)，只就是对复杂中文名 词或重点内容的一个辅助的英文注解。由于某些中文名称的翻译过于繁琐且不合 理，不如英文名称容易记忆，因此中英文只要掌握一种即可，在考试过程中无论就 是中文、英文还就是英文缩写，只要写对任何一种即可得分。内容编写过程中缺乏足够的审核步

2、骤，如发现错别字或内容明显错误之处请 及时联系老师确认内容的正确性。II细胞骨架知识点汇总：核心知识点(约占考试总分值的 60%):1 7 20 25 29 32 41 44 45 49 51普通知识点(约占考试总分值的 30%):3 9 11 12 14 16 17 18 19 23 26 28 30 31 35 37 38 39 43 47 48 50 54扩展知识点(约占考试总分值的10%):2 4 5 6 8 10 13 15 21 22 24 27 33 34 36 40 42 46 52 53 551细胞骨架(cytoskeleton)的定义与种类：定义:细胞骨架就是贯穿整个细胞的

3、复杂的纤维状蛋白网络结构细胞内有三种类型的细胞骨架,分别就是微丝(microfilament,MF),微管 (microtubule,MT)与中间丝(intermediate filament,IF)。2肌动蛋白(actin)的种类及分布真核细胞内的肌动蛋白主要分为三大类，名称及分布情况如下：a肌动蛋白主要存在于肌肉细胞的收缩性结构中，目前已发现的四种 a肌动蛋白分别属于 横纹肌、心肌、血管平滑肌与肠道平滑肌。B肌动蛋白存在于所有种类的细胞内，就是细胞内绝大部分微丝骨架的基本组分。丫肌动蛋白在所有细胞内都有分布，主要存在于与应力纤维相关的结构中。3微丝的组成与极性A微丝由肌动蛋白单体聚合而成。

4、B肌动蛋白就是一种球状蛋白，其三维构象具有一道很深的裂缝，在裂缝内部有一 个核苷酸结合位点(可与ATP或ADP结合)与一个二价阳离子结合位点(可与Mg2+ 或Ca2+结合)。C 肌动蛋白单体聚合形成螺距为 36nm(7 个单体分子 )的双股螺旋状微丝纤维。 每个肌动蛋白单体都与四个其她肌动蛋白单体紧密相邻。D 微丝中的所有肌动蛋白单体分子的缝隙开口端或缝隙底部都朝着同一方向排 列 ,因此整个微丝纤维具有极性。缝隙开口端指向的就是微丝的负极(minus end),缝隙底部指向的就是微丝的正极 (plus end)。4 微丝与微管的正负极的定义 对于微丝与微管的极性 ,人们习惯性的以同等条件下蛋白

5、单体分子在纤维末端组 装与去组装的速度大小来定义。速度快的就是正极 ,速度慢的就是负极。5 胞外微丝组装反应的动力学过程A 试管中的微丝组装需要的反应组分包括 :G-actin,ATP,Mg2+,K+,Na+B 微丝的组装与去组装就是一对可逆反应。反应平衡点受外部反应环境影响。C在存在Mg2+且K+、Na+较高的环境里，微丝趋向于聚合。在存在 CaF+且K+、 Na+较低的环境里微丝趋向于解聚。D单体肌动蛋白以G-actin表示(G for global),结合在微丝中的肌动蛋白以F-actin 表示(F for fibrous)。F反应过程中CG-actin不断减小,CF-actin不断增加

6、，直到达到平衡点。平衡点处的CG-actin定义为整个反应的临界浓度 CQcritical concen tratio n)。G 反应共分三个阶段 :延迟期 ,就是发生成核反应的时期 ,在此时期内数个肌动蛋 白单体分子自发聚合成为可供进一步延伸的 “核”就,是整个反应的限速步骤 ;延长 期，就是微丝快速组装的时期,CG-actin>Cc,聚合反应速度 >解聚反应速度；稳定期，就 是反应达到平衡点之后的时期,CG-actin=Cc，聚合反应速度=解聚反应速度；6 核苷酸 ATP/ADP 在微丝组装中的作用A 肌动蛋白本身也就是一种 ATP 酶,能够水解与之结合的 ATP 分子使之转变

7、为 ADP,肌动蛋白的ATP酶活性只有在其组装到微丝末端之后才开始生效。B在游离状态下肌动蛋白分子与 ATP的亲与力远高于 ADP,与肌动蛋白结合的 ADP分子很容易被ATP分子所替换，因此游离状态下的肌动蛋白携带的核苷酸分 子以 ATP 为主。C 带有 ATP 的肌动蛋白更容易发生聚合反应 ,带有 ADP 的肌动蛋白更容易发生 解聚反应。D细胞中的微丝组装时新组装上去的肌动蛋白总就是携带ATP分子的，该ATP分子在停留一段很短的时间后即被水解为 ADP,在水解发生前新的携带ATP分子的 肌动蛋白单体已经在末端聚合 ,使得整根微丝最前端的几个肌动蛋白总就是携带 ATP的,这样的末端定义为T型末

8、端。E 细胞中微丝的去组装总就是发生在末端肌动蛋白携带 ADP 的时候 ,这样的末 端定义为 D 型末端。F 细胞内的 D 型微丝末端主要就是由于负极端成核蛋白的脱落形成的。7 微丝组装的踏车行为 (treadmilling) A 理论上如果没有 ATP 水解为 ADP 的过程 ,那么微丝组装时正极与负极的 Cc 就 是相等的。在实际反应过程中由于有 ATP 水解过程的存在 ,正负极反应的 Cc 不 再相等 ,Cc+<Cc-。B当反应环境里Cc+ vCG-actinV CO的时候，正极端发生的就是聚合反应，负极端发 生的就是解聚反应 ,这种反应形式称为踏车行为。C在试管内的微丝组装反应的

9、总 Cc介于正负极Cc之间，因此试管内聚合反应达 到平衡期之后实际上发生的就是踏车反应。 正极端的聚合速度等于负极端的解聚 速度。D 踏车行为就是细胞内微丝动态组装与去组装的主要形式之一。8 影响微丝组装的药物A细胞松弛素(cytochalasin):能够切割微丝并与游离的末端结合，结合后能够阻止 新的肌动蛋白单体分子在末端的组装 ,同时并不影响末端肌动蛋白分子的解离。 因此细胞松弛素的总体效果就是促进微丝解聚。B鬼笔环肽(phalloidin):与微丝中的肌动蛋白(F-actin)结合，阻止其解离。总体效果 就是阻断微丝解聚 ,稳定微丝。9 微丝网络结构的调节方式 细胞内微丝网络结构的调节主

10、要就是通过各种微丝结合蛋白的共同作用来实现的。10 细胞内微丝结合蛋白的种类有六大类 ,分别就是 肌动蛋白单体结合蛋白 ,成核蛋白与加帽蛋白 ,延伸保护蛋白 , 交联蛋白 ,割断及解聚蛋白 ,马达蛋白。11 肌动蛋白单体结合蛋白的种类及作用A胸腺素34(thymosin 34):与肌动蛋白单体结合并封闭其发生聚合反应的位点，其 作用就是维持细胞内游离态肌动蛋白库的总容量远大于微丝组装反应的临界浓 度,有利于细胞大规模组装微丝的快速启动。B 前纤维蛋白 (profilin): 只与肌动蛋白单体的正极端 (底部)结合,抑制其在微丝负 极端的聚合 ,不影响其在微丝正极端的聚合。因此前纤维蛋白的作用就

11、是增加微 丝组装反应的极性 ,促进正极端的生长。12 成核蛋白与加帽蛋白A 成核蛋白 :成核蛋白包括 Arp2 Arp3 与与之相关的其她几种蛋白质 ,这些蛋白共 同组成 Arp2/3 复合物。Arp2 与 Arp3 在结构上与肌动蛋白单体分子极其相似 ,在复合物中形成异源 二聚体,肌动蛋白单体以 Arp2/3 异源二聚体为基点开始新微丝的组装。Arp2/3 复合物的组装受到胞内信号转导系统的控制。可以凭空出现 ,诱发新 的微丝的组装。 也可以在微丝快速生长的 T 型末端处组装 ,诱导微丝的分叉生长。Arp2/3复合物的存在具有稳定微丝负极的作用，一但Arp2/3从微丝末端脱落, 暴露出来的负

12、极 D 型末端会迅速降解。B 加帽蛋白 :在微丝停止生长之后 ,与正极端结合并使其稳定的一类蛋白质被加帽蛋白稳定的微丝正极端由于 ATP的水解作用，属于D型末端但加帽蛋 白的存在保护其不发生解聚反应。加帽蛋白的代表 :CapZ。C 成核蛋白与加帽蛋白都就是对微丝末端进行调节的蛋白,其中成核蛋白作用于负极,加帽蛋白作用于正极。二者在微丝相应末端的结合与解离就是造成微丝网 络结构动态性的主要原因之一。13 延伸保护蛋白主要指的就是形成蛋白 (formin), 形成蛋白能在微丝正极端形成二聚体环状 结构,二聚体环中的两个单体分子交错向正极端移动并募集新的肌动蛋白单体分 子在正极端组装 ,同时保护正极

13、端新形成的微丝不被降解或者就是被Arp2/3 复合物接近。通过这种方式 ,形成蛋白能够维持微丝在正极端的稳定生长,形成长的、无分叉的微丝结构。14 交联蛋白A 交联蛋白根据微丝的排列方式可分为两类 :成束蛋白与凝胶形成蛋白。B 交联蛋白能够单独或以二聚体的形式将相邻的微丝交联起来。C 起到交联作用的蛋白单体或二聚体都携带有两个肌动蛋白结合位点,两个位点间的距离决定了所形成的微丝束或网的松紧程度。D成束蛋白包括丝束蛋白(fimbrin)、绒毛蛋白(villin)与a辅肌动蛋白(aactinin), 其两个肌动蛋白结合位点间的区域就是僵直的,能够将多根微丝平行交联成束。E 成束蛋白中的丝束蛋白与绒

14、毛蛋白以单体形式起作用,两个肌动蛋白结合位点间的距离较小 ,形成的微丝束比较紧密 ,内部很难进入其她功能性蛋白分子。F成束蛋白中的a辅肌动蛋白以二聚体的形式起作用，两个肌动蛋白结合位点间 的距离较大 ,形成的微丝束比较松散 ,内部能够进入其她功能性蛋白分子如肌球蛋 白。G凝胶形成蛋白包括细丝蛋白(filamin)与血影蛋白(spectrin),其两个肌动蛋白结 合位点间的区域就是柔软的 ,能以一定角度将两根相邻的微丝交联 ,最终形成二维 网状结构或三维凝胶样结构。15 割断及解聚蛋白A主要包括凝溶胶蛋白(gelsolin)与肌动蛋白解聚因子/丝切蛋白(ADF/cofilin)。B 凝溶胶蛋白能

15、够结合在微丝表面并切断微丝。在某些条件下 ,微丝切断后凝溶 胶蛋白可以与暴露出来的正极末端结合 ,促进其进一步解聚。相反 ,在另一些条件 下,微丝切断后产生的正极末端可以成为新的微丝生长点 ,从而加速微丝网络的形 成。C 丝切蛋白能与含有 ADP 的微丝表面结合并加速其解聚速度 ,主要在脱离了加 帽蛋白的微丝负极端起到促进微丝解聚的作用。16肌球蛋白(myosin)的结构及种类A 肌球蛋白就是依赖于微丝的马达蛋白。B 肌球蛋白的主要结构分为三部分 ,分别就是马达结构域、 调控结构域 (或杠杆臂 结构域 )、尾部结构域。C 马达结构域就是肌球蛋白沿微丝运动的主要结构元件 ; 尾部结构域就是肌球蛋

16、 白与货物分子、其她细胞结构或自身形成多聚体时相连的部位 ;D 细胞内肌球蛋白的种类有很多 ,每种肌球蛋白的结构与功能都不相同。E II 型肌球蛋白 (myosin-II) 因最先发现并研究被称为传统类型的肌球蛋白 , 其她 肌球蛋白都就是非传统类型的肌球蛋白。F II 型肌球蛋白有两个马达结构域 ,在细胞内以二聚体或多聚体的形式存在 ,主 要在应力纤维的相互滑动以及肌纤维的收缩过程中起作用。E I 型肌球蛋白 (myosin-I) 只有一个马达结构域 ,在细胞内以单体形式存在 ,主要 在细胞皮层区的囊泡运输以及皮层与细胞质膜的相对滑动过程中起作用。17 细胞皮层 (cell cortex)A

17、 细胞皮层就是微丝通过交联形成的三维凝胶样网络结构。B 细胞皮层存在于细胞质膜以下。C 细胞皮层为质膜提供机械支撑 , 帮助质膜维持特定的形状 ,调节膜蛋白的流动 性。18 伪足 (podium)A 伪足就是细胞迁移过程中在细胞前缘形成的突起结构B 伪足按照形态与内部骨 架结构区 分可以划分为两种类型:片状伪足 (lamellipodium) 与丝状伪足 (filopodium)C 片状伪足内的微丝正极端结合了大量的 Arp2/3 复合物 ,产生大量的分叉 ,形成 片状的二维网状结构。D 丝状伪足内的微丝正极端在形成蛋白的保护下笔直生长, 不分叉 ,形成笔直平行的束状结构。19 应力纤维 (s

18、tress fiber)A应力纤维由微丝反相平行排列而成，主要通过a辅肌动蛋白二聚体交联，在反 相微丝束之间含有 II 型肌球蛋白二聚体 ,使应力纤维具备收缩的能力。B 应力纤维主要存在于细胞皮层区域,通过黏着斑与相邻细胞或胞外基质相连,在细胞形状发生变化时能够产生张力并主动收缩,有助于细胞完成形状的改变。20 细胞迁移 (cell migration/crawling) 过程A 细胞迁移过程分为四个主要步骤。 1外源信号触发细胞迁移 2 细胞前缘产生突 起 3 突起部分与胞外基质形成新的锚定位点 4 后放骨架收缩 ,锚定点分离 ,细胞 整体前移。B 细胞前缘形成的突起即为伪足 ,丝状伪足在前

19、 ,片状伪足在后。丝状伪足为片状 伪足提供更大的扩展面 ,加速突起前移速度。C 细胞前缘部位微丝的快速组装依赖于三方面反应。 1 Arp2/3 复合物在微丝正极 端的装配成核 2 前纤维蛋白维持微丝的正极组装 ,抑制负极组装 3 形成蛋白维 持丝状伪足内微丝的笔直无分叉组装。D 随着细胞前缘骨架的不断生长 ,伪足中组装的微丝网络在一段时间后便被新生 的微丝落下，逐渐成为细胞质整体前移的障碍，此时Arp2/3复合物从微丝负极端脱 落,促使这部分微丝解聚。E 前缘形成突起后 ,细胞皮层处于拉伸状态 ,细胞皮层内的应力纤维产生张力,在II 型肌球蛋白的作用下应力纤维收缩 ,拖拽细胞后随部分前移。F

20、在细胞迁移过程中 ,细胞质膜在 I 型肌球蛋白的作用下沿皮层表面滑动 , 以适应 细胞皮层的形状变化。21 微绒毛 （microvilli）A 小肠上皮细胞的游离面存在大量的微绒毛。B 微绒毛的轴心结构就是同向平行排列的微丝束 , 微丝束正极端指向微绒毛顶端 负极端终止于端网结构。C 微绒毛中的微丝束由绒毛蛋白与丝束蛋白紧密交联而成 , 微丝束内部无肌球蛋 白,因此微绒毛不具备运动的能力。D 微绒毛轴心外围的微丝通过 I 型肌球蛋白与微绒毛质膜相连。22 胞质分裂环A 胞质分裂环在细胞分裂过程中的胞质分裂期产生。迫使细胞质膜在两个子细 胞核之间内陷 ,将胞质均匀分配到子细胞中。B 胞质分裂环由

21、反相平行排列的微丝束组成 , 其间含有 II 型肌球蛋白二聚体 , 具有 收缩能力。23 肌纤维收缩的原理及肌丝的组成A 肌肉收缩的动力来源于肌球蛋白 II 介导的粗细肌丝间滑动。B 细肌丝就是单股的微丝纤维。C 粗肌丝由数百个 II 型肌球蛋白通过尾部结构域聚合而成 , 所有马达结构域头部 都暴露在粗肌丝两端的外表面。D 粗细肌丝在肌纤维中平行交错分布 , 每根粗肌丝被六根细肌丝包围 ,每根细肌 丝被两根粗肌丝所共用。E 粗肌丝两端的数百个马达结构域头部沿相反方向拖拽细肌丝以形成粗细肌丝 的滑动。24 原肌球蛋白位移A 在肌细胞处于静息状态时 ,原肌球蛋白 （tropomyosin,Tm）

22、与细肌丝紧密结合 ,封 闭了细肌丝与粗肌丝马达结构域头部的结合位点 ,收缩装置不启动。B 在肌细胞接受到上游神经信号后 ,原肌球蛋白发生位移 , 暴露出细肌丝与粗肌 丝马达结构与头部的结合位点 ,收缩装置启动。25 肌球蛋白沿微丝运动的分子机制 （以肌球蛋白 II 为代表 ）A 肌球蛋白每一个马达结构域都具有 ATP 酶活性 ,包含一个 ATP 结合位点与一 个肌动蛋白结合位点。B肌球蛋白马达结构域沿微丝运动时，每个运动周期消耗1分子ATP移动一步距 离,即一个肌动蛋白单体的长度 （约 5nm）。C 肌球蛋白马达结构域每一个运动周期可分为五个阶段。1 在上一个运动周期结束后 ,释放了 ADP

23、分子的 II 型肌球蛋白头部马达结构 域（以下简称头部 ）在一段很短暂的时间内没有与任何核苷酸分子结合 ,此时的头 部处于僵直状态 ,与细肌丝紧密结合。2 僵直状态十分短暂 ,随后头部与 1 分子 ATP 结合,构象发生轻微变化 ,使头部 与细肌丝的紧密结合松开。3松开细肌丝后头部的ATP酶活性启动，ATP水解为ADP与1分子Pi,ATP水 解释放的能量使得头部的构想发生很大改变 ,向正极端移动一个肌动蛋白分子的 距离，此时的头部处于高能构象,ADP与Pi仍然停留在头部内。4 向前移动后的头部与前方下一个肌动蛋白分子的结合位点接触 ,这种分子 接触使得头部内的Pi分子释放,Pi的释放使得头部与

24、肌动蛋白分子紧密结合并触 发了头部的能量释放 ,头部恢复低能构象并向负极方向拖拽细肌丝 ,滑动距离为一 个肌动蛋白分子的距离。5 在能量释放过程中 ,ADP 分子释放,头部在完成拖拽动作后重新恢复到僵直 状态,与肌动蛋白分子紧密结合。D II 型肌球蛋白的两个马达结构域头部独立运动 ,彼此间无明显协调性。E II 型肌球蛋白每一个运动周期内肌球蛋白头部与细肌丝紧密结合的时间只占 总时间的 5%。由于一根细肌丝同时与多个 （约 50 个）肌球蛋白头部相互作用 ,因此 任意一个时间点总有一个以上的肌球蛋白头部与细肌丝紧密相连,使得粗细肌丝间的滑动可以连续进行而不会因肌球蛋白头部脱离细肌丝而回弹。2

25、6 微管的组成与极性A 组成微管的基本结构单元就是由两种非常相似的微管蛋白亚基结合而成的异源二聚体，叫做a 微管蛋白二聚体（a -|tubulin dimer）。B a-微管蛋白二聚体由a微管蛋白（aubulin）与B微管蛋白（Btubulin）首尾相连而 成。两个亚基内部均有一个核苷酸结合位点（可与GTP或GDP结合），但由于构象 上的原因，只有结合在B微管蛋白上的GTP可以被水解并在水解后被新的 GTP 分子所替换，而a微管蛋白上的GTP分子通常情况下不会被水解。C微管管壁由a $微管蛋白二聚体纵向排列而成的原纤丝构成,13根原纤丝合拢 构成中空的微管结构。D微管中所有a $微管蛋白二聚体

26、的极性方向都就是相同的，指向微管正极端的 都就是B微管蛋白，指向微管负极端的都就是 a微管蛋白。27 胞外微管组装反应的动力学过程A 与胞外微丝组装反应相似B 分为三个时期 :延迟期 ,延长期与稳定期C 胞外微管组装反应中也会出现踏车行为 ,但踏车行为在细胞内几乎不存在。28 核苷酸 GTP/GDP 在微管组装中的作用A微管蛋白本身也就是一种 GTP酶,能够水解与之结合的GTP分子使之转变为 GDP微管蛋白的GTP酶活性只有在其组装到微管末端之后才开始生效。B在游离状态下微管蛋白与 GTP的亲与力远高于GDP与微管蛋白结合的GDP 分子很容易被GTP分子所替换，因此游离状态下的微管蛋白携带的核

27、苷酸分子以 GTP 为主。C带有GTP的微管蛋白更容易发生聚合反应，带有GDP的 微管蛋白更容易发生 解聚反应。D 细胞中的微管组装时新组装上去的微管蛋白总就是携带 GTP 分子的,该 GTP 分子在停留一段很短的时间后即被水解为 GDP,在水解发生前新的携带GTP的微 管蛋白二聚体已经在末端聚合 ,使得整根微管最前端的几个微管蛋白总就是携带 GTP的,称为GTP帽子(GTP cap)。这样的末端称为T型末端。E 细胞中微管的去组装总就是发生在末端微管蛋白携带 GDP 的时候 ,这样的末 端定义为 D 型末端。F 细胞内的 D 型微管末端主要就是由于正极端微管在远端未能及时找到起稳定 作用的微

28、管结合蛋白或就是该微管结合蛋白因环境改变而脱落造成的。29 微管组装与去组装的动力学不稳定性 (dynamic instability)A 由于构象上的显著差异 ,D 型微管末端的解聚速度远大于 T 型微管末端的解聚 速度。因此在正常的细胞内环境下 ,D 型末端一旦出现 ,该末端将立刻进入解聚状 态,解聚速度几乎就是不可逆的 ,直至整根微管完全消失为止。微管装配过程中的 这种反应特性称为动力学不稳定性。B 细胞内环境中微管的延伸速度与 GTP 的水解速度相近 ,因此细胞内微管的组装 随时都有可能因末端微管蛋白的水解而使 T型末端转变为D型末端，从而进入不 可逆的解聚状态。C 带有 GDP 的微

29、管蛋白形成的原纤丝具有向外侧弯折的倾向 ,因此处于组装过 程中的 T 型末端由于有 GTP 帽子保护 ,其末端就是笔直的管状。 而处于去组装过 程中的 D 型末端由于失去了 GTP 帽子保护 ,其末端的 13 根原纤丝彼此分离向外 侧弯折 ,这种弯折构象更有利于微管的解聚反应。30 微管组织中心A 细胞内微管的组装没有成核反应阶段 ,所有微管均以微管组织中心为起点开始 组装,与微管组织中心相连的总就是负极端 ,向外延伸的总就是正极端。B 细胞内的微管组织中心有两种 ,分别就是中心体与基体。中心体就是细胞内微 管组装的组织中心 ,基体就是纤毛或鞭毛内微管组装的组织中心。31 中心体结构及功能A中

30、心体由中心粒，中心粒外周物质(或中心体基质),Y微管蛋白环状复合物三部 分组成。中心粒被中心体基质包围，丫微管蛋白环状复合物分布在中心体基质表 面。B Y微管蛋白环状复合物就是微管组装的起点，该复合物由Y微管蛋白(Yubulin) 及其她辅助蛋白共同装配而成，其中13个丫微管蛋白组成一个直径与微管直径相 同的环，游离的a单微管蛋白二聚体能够在这个环上继续组装形成新的微管。C 中心体含有一对桶装的中心粒 ,它们彼此垂直分布 ,每个中心粒由 9组三联体微 管围拢而成 ,每一组三联体微管中只有一根就是完整的 ,定义为 A 管,与之相邻的 分别就是 B 管与 C 管。D 间期细胞的中心体只有一个 ,总

31、就是存在于细胞核附近。E 分裂期细胞的中心体有两个 ,分别存在于细胞两极。32 细胞内的微管网络组织形式A 细胞内微管以中心体为中心向四周延伸 ,形成星型辐射状微管网络。B 微管网络具有高度的动态性 ,中心体不间断地向四周随机启动微管的组装,延伸的微管由于具有动力学不稳定性，随时都可能丢掉GTP帽子进入不可逆的降解 状态 ,任何时刻都有一部分微管在延伸 ,同时另一部分微管在崩解。C 细胞通过特殊的微管末端稳定结构 ( 如加帽蛋白 ) 来保留需要的微管 , 当延伸中 的微管末端遇到这种稳定结构后其末端就被保护起来,即使转变为 D 型末端也不会触发解聚反应 ,微管因此而稳定存在。33 微管去稳定蛋

32、白 (stathmin)A 微管去稳定蛋白通过自身的磷酸化来调控微管的动力学不稳定性。B去磷酸化的微管去稳定蛋白与两个 a $微管蛋白二聚体相结合，阻断其参与微 管的组装，降低了胞内游离 a 4微管蛋白二聚体的有效浓度，微管组装速度变慢，动 力学不稳定性升高。C磷酸化的微管去稳定蛋白丧失了与 a 4微管蛋白二聚体结合的活性，胞内游离 a 4微管蛋白二聚体浓度提高，微管组装速度加快，动力学不稳定性降低。34 微管结合蛋白 (MAP)微管结合蛋白通过带正电的微管结合结构域与带负电的微管表面结合,能够稳定微管,调节微管网络的结构与功能35 MAP2 与 tau 蛋白A MAP2与tau就是神经元细胞

33、内研究的比较透彻的两种微管结合蛋白，二者的作用都就是将平行的微管交联成束。B MAP2 存在于神经元细胞的胞体与树突内 ,它的 N 端结构域较长 ,由其交联的胞 体及树突微管束的间距较大。C tau 存在于神经元细胞的轴突内 ,它的 N 端结构域较短 ,由其交联的轴突微管束 间距较小。36 影响微管组装的特异性药物A秋水仙素(colchicine)与诺考达唑(nokodazole):与微管末端的微管蛋白结合，阻 止新的微管蛋白继续组装在该末端。 同时并不影响该末端的解聚。 总体效果就是 促进微管解聚。B紫杉醇(taxol):与微管末端的微管蛋白结合，阻止其解聚，同时并不影响该末端 的继续组装。

34、总体效果就是稳定微管结构。37 依赖于微管的马达蛋白A依赖于微管的马达蛋白有两种,分别就是驱动蛋白(kinesin)与动力蛋白 (dynein)。B 绝大部分驱动蛋白的运动方向就是向微管的正极端,绝大部分动力蛋白的运动方向就是向微管的负极端。38 驱动蛋白的结构及种类A 驱动蛋白由重链与轻链组成 ,重链构成了头部马达结构域与中部杆状区,并与轻链一同构成尾部货物结合结构域。B驱动蛋白超家族(kinesin superfamily proteins,KIFs)的成员众多，可被分为14个 驱动蛋白家族。C按照驱动蛋白马达结构域在重链氨基酸序列中的位置可将驱动蛋白分为N-驱 动蛋白、M-驱动蛋白与C-

35、驱动蛋白。N-驱动蛋白的马达结构域在多肽链 N端, 这类蛋白总就是向微管正极移动；M-驱动蛋白的马达结构域在多肽链的中部，这 类蛋白往往结合在微管的末端，使微管处于不稳定状态，促进微管的解聚；C-驱动 蛋白的马达结构域在多肽链的 C端，这类蛋白总就是向微管负极方向移动。39动力蛋白(dynein)的结构及种类A 动力蛋白就是已知马达蛋白中分子量最大 ,移动速度最快的。B 动力蛋白由重链、中间链、中间轻链及轻链 四部分组成。与微管结合的马达 结构域在重链上。C 胞质动力蛋白的种类很少 ,不具备多样化的货物识别结构域。在细胞内存在着 一类被称为动力蛋白激活蛋白(dynactin)的蛋白复合物，能够

36、调节动力蛋白活性并 帮助动力蛋白识别不同的货物分子。D动力蛋白包括胞质动力蛋白(cytoplasmic dynein)与轴丝动力蛋白(axonemaldynein)两大类,胞质动力蛋白游离在细胞质基质中，轴丝动力蛋白只存在于纤毛与 鞭毛的轴丝结构中。E 胞质动力蛋白有两个家族,分别就是 Cytoplasmic dynein 1 heavy chain 1(Dynclhl)与 Cytoplasmic dynein 2 heavy chain 1(Dync2h1。Dynclhl 主要负责向 微管负极端的胞质转运 ；Dync2h1 主要负责鞭毛与纤毛内的反向物质转运。F轴丝动力蛋白按其在轴丝中的位置

37、可分为内侧动力蛋白臂(inner dyn ein arm)与外侧动力蛋白臂 (outer dynein arm)。40 驱动蛋白沿微管运动的两种分子模型分别就是“步行”(hand over hand模型与“尺蠖” (inchworm)爬行模型。步行 模型中驱动蛋白的两个马达结构域交替向前移动。 尺蠖爬行模型中驱动蛋白的两 个马达结构域一个总在前 ,另一个紧随其后。41 驱动蛋白沿微管运动的步行模型 (以驱动蛋白 I 为代表)A驱动蛋白每一个马达结构域都具有 ATP酶活性，包含一个ATP结合位点与一个 微管结合位点。B I 型驱动蛋白马达结构域沿微管运动时 ,每个运动周期两个马达结构域各消耗 1

38、 分子ATP整个驱动蛋白分子移动两步距离，即两个微管蛋白二聚体的长度(约 16nm)。C I 型驱动蛋白马达结构域每一个运动周期可分为三个阶段。1在上一个运动周期结束后，1型驱动蛋白的两个头部马达结构域(以下简称头 部)一前一后排列在微管上。 前方头部没有核苷酸 ,与微管表面紧密结合 ,处于低能 构象;后方头部含有ADP,不与微管表面结合，处于高能构象。2 ATP与前方头部结合，触发后方头部的能量释放，以前方头部为支点后方头部 前移两步距离 ，超过原本在前方的头部一步的距离 ，并恢复到低能构象 ，与微管紧 密结合。3 两头部的前后位置互换后 ，处于后方的头部水解其中的 ATP 分子并释放 1

39、分子Pi,使该头部转换为高能构象并与微管表面脱离。同时，处于前方的头部释放 ADP 分子。此时整个驱动蛋白分子又恢复到阶段 1 中的状态，只就是两个头部的 位置互换了。4 重复 1-3的步骤 ,两个头部再次互换位置 ,完成一个运动循环。D I 型驱动蛋白的两个马达结构域头部在运动过程中互相协调 ,交替前移E I 型驱动蛋白每一个运动周期内两个马达结构域头部分别占据总时间的50%以上,因此整个运动过程中 ,微管与驱动蛋白间一直就是紧密相连的 ,使得 I 型驱动蛋 白沿微管的运动具有可持续性。这种可持续性在囊泡运输过程中就是必不可少 的。42 细胞极化A 多细胞生物体内大多数细胞具有极性结构。B

40、极性细胞结构的极化过程依赖于微管的动态组装与去组装。C 在细胞极化方向上有一些能够稳定微管末端的蛋白或细胞结构, 使得再该方向上的微管能够稳定生长而不发生降解 ,从而推动极化结构的形成。43 膜性细胞器运输A 在细胞质内部的物质运输主要依赖于微管系统。B 通过微管系统运输的物质主要以囊泡的形式存在。C 向微管正极方向的运输主要由驱动蛋白来完成。向微管负极方向的运输主要 由胞质动力蛋白来完成。44 内质网小管及高尔基体的定位A 内质网小管从细胞核膜延伸而出 ,遍布整个细胞质区域。B 高尔基体总就是出现在细胞核附近 ,紧邻中心体。C 内质网小管的定位就是由驱动蛋白沿微管正极方向拖拽内质网膜结构而实

41、现 的。D 高尔基体的定位就是由胞质动力蛋白沿微管负极方向拖拽高尔基体膜结构而 实现的。E 破坏细胞内微管系统后 , 内质网小管回缩到细胞核膜附近,高尔基体分解成许多小的囊泡状结构分散到细胞质中。 微管系统修复后内质网小管与高尔基体的定 位也随之恢复。45“9+2”型纤毛的结构A纤毛(cilia)与鞭毛(flagellae)就是由质膜包围,突出于细胞表面，由微管与动力蛋 白等构成的高度特化的细胞结构。B 纤毛与鞭毛内部就是由微管及其她附属蛋白组装而成的轴丝,轴丝从细胞皮层内的基体发出。C 基体结构与中心粒结构基本相同 ,由九组三联体微管围拢而成。其中 A 管与 B 管向上延伸构成轴丝的二联体微

42、管 ,C 管只存在于基体中。D 轴丝由基体延伸出来的九组二联体微管围拢而成,在中间还含有两根由中央鞘包围着的中央微管。中央鞘与外围九组二联微管间由放射辐(radial spoke)相连,相邻二联微管间由连接蛋白(nexin)相连，每组二联微管都有两条动力蛋白臂(dynein arm)从A管伸出，分别位于轴丝的内侧与外侧，她们在纤毛与鞭毛弯曲运 动时与相邻二联体微管的 B 管发生相互作用。46 纤毛的组装 纤毛的形成分为四个阶段1 从高尔基体上分离出来的膜泡形成中心粒膜泡 (centriolar vesicle,CV), 包裹在 成熟的母中心粒的顶端 ,一些中心体蛋白从母中心粒顶端移除。2 母中

43、心粒开始延伸并获取成为基体所需的附属结构,初生轴丝开始显现 ,CV因新的膜泡不断融合而变大 , 最终成为次级中心粒膜泡 (secondary centriolar vesicle,SCV)。3 母中心粒随同 SCV 向质膜下迁移 , 到达纤毛或鞭毛组装位点后 SCV 与质膜 融合形成环状结构 ,称为纤毛或鞭毛项链。4 在纤毛或鞭毛内物质运输系统的介导下 ,纤毛或鞭毛进一步装配并延长。47 纤毛与鞭毛内的双向物质运输A 纤毛与鞭毛结构的组装与维持依赖于其内部的双向物质运输系统。B 纤 毛 与 鞭 毛 内 的 双 向 物 质 运 输 系 统 由 鞭 毛 内 运 输 系 统 (intraflagel

44、lar tran sport,IFT)复合物介导完成。C IFT 复合物 B 从胞体向纤毛与鞭毛顶端的运输指向微管的正极方向,由驱动蛋白 II 协助完成。D IFT 复合物 A 从纤毛与鞭毛顶端向胞体的运输指向微管的负极方向,由胞质动力蛋白 Dync2h1 协助完成。48 纤毛与鞭毛的运动机制A 与轴丝二联体微管 A 管相连的轴丝动力蛋白在被激活后延相邻二联体微管 B 管向微管负极滑动。B 相邻二联体微管的相互滑动因连接蛋白的阻碍而无法实现,滑动力因此转化为轴丝的扭动力 ,使纤毛或鞭毛发生局部弯曲运动。C 纤毛或鞭毛的弯曲首先发生在基部 ,因为这里的动力蛋白首先被活化。随着轴 丝上的动力蛋白依

45、次被活化或者失活 ,弯曲有规律地沿着轴丝向顶端传播。D 纤毛较短 ,形成的就是水平的划动。鞭毛较长 ,形成的就是蛇形的摆动。49 中间丝的主要类型A 不同来源的组织细胞表达不同类型的中间丝蛋白。中间丝蛋白可分为 6 种主 要类型。 (I - VI)B 角蛋白 (I 型与 II 型)主要存在于上皮细胞中。C 波形蛋白及相关蛋白 (III 型)主要存在于连接组织、肌肉细胞与神经胶质细胞 内。D 神经中间丝蛋白 (IV 型与 VI 型)主要存在于神经细胞内。E 核纤层蛋白 (V 型)主要存在于核纤层内。50 中间丝蛋白的分子结构A 不同种类的中间丝蛋白有非常相似的二级结构。B 中间丝蛋白由中部杆状区

46、、 N 端头部、 C 端头部 三部分组成。C杆状区在氨基酸序列上高度保守，其结构以a螺旋为主，a螺旋被三段B片层结 构分隔为四个亚区,B片层L12将a螺旋分为螺旋1与螺旋2。螺旋1与2又分别 被B片层L1与L2分为1A、1B、2A、2B四个亚区。D杆状区a螺旋的氨基酸序列严格按照7个氨基酸一组重复排列，形成一个疏水 性沟槽 ,在二聚体组装时发挥作用。E N 端与 C 端头部区域序列在不同中间丝蛋白间变化很大 ,就是中间丝与其她 中间丝或细胞结构间相互作用的主要部位 ,决定了中间丝在细胞内的功能。51 中间丝的组装A 中间丝由中间丝蛋白聚合而成 ,没有核苷酸的参与 ,其主干部分主要由杆状区 构成。 N 端与 C 端头部暴露在中间丝表面。B 中间丝组装过程共分为四个阶段 :1 两个中间丝蛋白单体通过杆状区以同向平行排列的形式形成双股螺旋的二 聚体。2 两个二聚体以反相平行与半分子交错的形式形