高职高专 生物化学 课件

高职高专系列教材配套电子教案高等教育出版社高等教育电子音像出版社主编张邦建（1版）高职高专系列配套电子教案第二章酶第三章维生素与辅酶第四章核酸的化学第五章生物氧化第六章糖及糖代谢第七章脂与脂代谢第八章氨基酸代谢第九章基因信息的传递与表达第十章物质代谢的调节与控制高职高专系列配套电子教案目录绪论第一章蛋白质绪论主要内容一、生物化学的概念及研究内容二、生物化学的研究内容三、生物化学的发展历程及发展前景四、生物化学与其他学科的关系五、生物化学的学习方法高职高专系列配套电子教案目录高职高专系列配套电子教案一、生物化学的概念生物化学是运用化学的原理和方法研究生物有机体的化学组成和生命过程中的化学变化及规律的学科，是研究生命活动化学本质的科学。二、生物化学的研究内容主要包括静态生物化学和动态生物化学两大部分。1、静态生物化学主要研究生物体化学物质（水分、无机盐离子、糖类、核酸、蛋白质、脂类、维生素、激素、等）的组成、结构、性质和功能。2、动态生物化学主要研究组成生物体的化学物质在生物体内进行的分解与合成，相互转化与制约，以及物质转化过程中伴随的能量转换等。高职高专系列配套电子教案1、系统性、条理性学习2、细心耐心、循序渐进3、分清主次，抓住重点4、做好预习，多做习题三、生物化学的发展历程及发展前景四、生物化学与其他学科的关系五、学习生物化学的方法高职高专系列配套电子教案第一章蛋白质知识目标了解蛋白质的组成及功能掌握氨基酸的结构、种类及性质掌握蛋白质的分类、结构与理化性质熟悉蛋白质分子量的常用测量方法能力目标理解蛋白质的高级结构与功能的关系能运用氨基酸和蛋白质的性质指导实践高职高专系列配套电子教案目录高职高专系列配套电子教案第一节蛋白质概念、组成及分类一、蛋白质的概念蛋白质是细胞组分中含量丰富、功能强大的生物大分子，广泛存在于所有的生物细胞中，并在生命活动过程中承担着各种重要的生理功能，是生命活动的物质基础。二、蛋白质的元素组成C、H、O、N（主要元素）、S、P、FE、CU、ZN等。其中N的含量相对稳定在1618之间，据此可测定样品中粗蛋白质的含量，其计算公式如下粗蛋白含量N的含量625高职高专系列配套电子教案三、蛋白质的基本组成单位氨基酸，其通式如下共性构成蛋白质的氨基酸除了脯氨酸是一种亚氨基酸外，其余的都是氨基酸；除没有手性碳原子的甘氨酸外，其它氨基酸均为L型氨基酸；除甘氨酸外，其它氨基酸都具有旋光性。高职高专系列配套电子教案四、蛋白质的分类1、按组成分（1）单纯蛋白质如清蛋白、球蛋白、谷蛋白、醇蛋白、组蛋白、精蛋白、硬蛋白等）（2）结合蛋白质（如糖蛋白、脂蛋白、磷蛋白、核蛋白、金属蛋白、血红蛋白、黄素蛋白等）高职高专系列配套电子教案高职高专系列配套电子教案目录类别功能代表催化蛋白（酶）高效专一地催化体内化学反应蛋白酶、DNA聚合酶等各种酶调节蛋白调节体内代谢的活动胰岛素、生长激素、钙调蛋白等结构蛋白机体结构的构成成分角蛋白、胶原蛋白、核糖体蛋白等运输蛋白运送各种小分子物质血红蛋白、载脂蛋白、葡萄糖运载蛋白等贮藏蛋白贮存物质成分酪蛋白、卵清蛋白、醇溶蛋白、铁蛋白等运动蛋白机体运动肌动蛋白、肌球蛋白防御蛋白抵御异体侵害抗体、干扰素、植物毒蛋白、细菌毒素等电子传递蛋白在氧化还原反应中传递电子细胞色素2、按功能分见下表所示高职高专系列配套电子教案第二节氨基酸化学知识点氨基酸结构、分类、氨基酸酸碱性质一、氨基酸的结构构成蛋白质的基本组成单位。天然氨基酸有20种。其结构如下共性构成蛋白质的氨基酸除了脯氨酸是一种亚氨基酸外，其余的都是氨基酸；除没有手性碳原子的甘氨酸外，其它氨基酸均为L型氨基酸；除甘氨酸外，其它氨基酸都具有旋光性。高职高专系列配套电子教案二、氨基酸的分类氨基酸的分类按R基团的结构分类1、脂肪族氨基酸2、芳香族氨基酸3、杂环族氨基酸按R基团的性质分类1、非极性R基团氨基酸2、极性不带电荷R基团氨基酸3、R基团带负电荷的氨基酸4、R基团带正电荷的氨基酸按酸碱性分1、中性氨基酸2、酸性氨基酸3、碱性氨基酸高职高专系列配套电子教案高职高专系列配套电子教案目录高职高专系列配套电子教案（一）氨基酸的物理性质三、氨基酸的性质1、溶解性各种氨基酸在水中的溶解度差别很大，并能溶解于稀酸或稀碱中，但不能溶解于有机溶剂。通常酒精能把氨基酸从其溶液中沉淀析出。2、熔点氨基酸的熔点极高，一般在200以上。3、味感其味随不同氨基酸有所不同，有的无味、有的为甜、有的味苦，谷氨酸的单钠盐有鲜味，是味精的主要成分。4、旋光性除甘氨酸外，氨基酸都具有旋光性，能使偏振光平面向左或向右旋转，左旋者通常用（）表示，右旋者用（）表示。5、光吸收构成蛋白质的20种氨基酸在可见光区都没有光吸收，但在远紫外区PI氨基酸带负电，向阳极移动PHPI氨基酸带正电，向阴极移动PHPI氨基酸不带电，不移动且溶解度最小高职高专系列配套电子教案目录（二）氨基酸的酸碱性高职高专系列配套电子教案1、氨基酸与水合茚三酮共热，发生氧化脱氨反应，生成NH3与酮酸。水合茚三酮变为还原型茚三酮。2、加热过程中酮酸裂解，放出CO2，自身变为少一个碳的醛。水合茚三酮变为还原型茚三酮。3、NH3与水合茚三酮及还原型茚三酮脱水缩合，生成蓝紫色化合物。（三）与茚三酮的反应高职高专系列配套电子教案第三节蛋白质的分子结构蛋白质分子结构一级结构蛋白质分子中氨基酸的排列顺序和连接方式。高级结构1、二级结构肽链主链不同肽段通过自身的相互作用、形成氢键，沿某一主轴盘旋折叠而形成的局部空间结构。2、三级结构多肽链在二级结构的基础上，通过侧链基团的相互作用进一步卷曲折叠，借助次级键维系使螺旋、折叠片、转角等二级结构相互配置而形成的特定的构象。3、四级结构由相同或不同亚基按照一定排布方式聚合而成的蛋白结构。高职高专系列配套电子教案一、蛋白质的一级结构知识点氨基酸残基肽（键）小分子活性肽1、肽键在适当条件下，一个氨基酸的氨基与另一氨基酸的羧基通过脱水缩合而形成的酰胺键，称为“肽键”。如下图所示其中的肽键是指C与N之间的连接键，虽然表面上看是一单键，但它不能自由旋转，具有双键的性质，同时C、N、O、H、C1、C2同处于一个平面内，故又将此平面称为“酰胺面”，并具有如下性质具有部分双键的性质肽键比一般碳氮单键短与肽键相连的氢原子和氧原子呈反式构型肽键不可自由旋转肽键的性质高职高专系列配套电子教案2、肽由两个或多个氨基酸残基通过肽键相连而形成的化合物。肽有寡肽和多肽之分。一条肽链通常在一端含有一个游离的末端氨基，称为N末端，而另一端含有一个游离的末端羧基称为C末端。（1）二肽由两个氨基酸通过一个肽键连接而成的结构。是最简单的肽。（2）小分子活性肽具有特殊的生理功能的肽段，如谷胱甘肽、脑啡肽、短杆菌肽S等。如谷胱甘肽普遍存在于动物和微生物细胞中，小麦胚和酵母中含量特别高。它是由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸所形成的三肽，其结构如下谷胱甘肽在体内参与氧化还原过程，作为某些氧化还原酶的辅助因子，或保护巯基酶，或防止过氧化物积累等。高职高专系列配套电子教案3、氨基酸残基肽链中的氨基酸由于参加肽键的形成因而不在是原来完整的分子，称为氨基酸残基。又脑啡肽是高等动物脑中发现的比吗啡具有更强镇痛作用的五肽。从猪脑中分离出2种类型的脑啡肽，它们仅C端氨基酸不同，分别为甲硫氨酸（MET脑啡肽）和亮氨酸（LEU脑非肽）。MET脑啡肽TYRGLYGLYPHEMETLEU脑啡肽TYRGLYGLYPHELEU1982年中国科学院上海生物化学研究所利用蛋白质工程技术合成了LEU脑啡肽，可作为既有镇痛作用又不会像吗啡那样上瘾的药物，为分子神经生物学的研究开辟了道路二、蛋白质的二级结构蛋白质的二级结构是肽链主链不同肽段通过自身的相互作用、形成氢键，沿某一主轴盘旋折叠而形成的局部空间结构，因此是蛋白质结构的构象单元，主要有螺旋、折叠、转角和无规则卷曲等。高职高专系列配套电子教案1、螺旋其结构要点多肽链中的各个肽平面围绕同一轴旋转，形成螺旋结构，螺旋一周，沿轴上升的距离即螺距为054NM,含36个氨基酸残基；两个氨基酸之间的距离015NM肽链内形成氢键，氢键的取向几乎与轴平行，第一个氨基酸残基的酰胺基团的CO基与第四个氨基酸残基酰胺基团的NH基形成氢键。蛋白质分子为右手螺旋。高职高专系列配套电子教案说明角蛋白经充分伸展后可转变成角蛋白，即折叠片结构。2、折叠片折叠是由两条或多条几乎完全伸展的肽链平行排列，通过链间的氢键交联而形成的。肽链的主链呈锯齿桩折叠构象。在折叠中，碳原子总是处于折叠的角上，氨基酸的R基团处于折叠的棱角上并与棱角垂直，两个氨基酸之间的轴心距为035NM折叠结构的氢键主要是由两条肽链之间形成的；也可以在同一肽链的不同部分之间形成。几乎所有肽键都参与链内氢键的交联，氢键与链的长轴接近垂直。折叠有两种类型。一种为平行式，即所有肽链的N端都在同一边。另一种为反平行式，即相邻两条肽链的方向相反。高职高专系列配套电子教案3、纤维状蛋白质动物体的基本支架和外保护成分，分子具规则的线性结构。纤维状蛋白质不溶性（硬蛋白）可溶性蛋白3、角蛋白2、胶原蛋白结缔组织中（骨、皮肤等）大量存在1、弹性蛋白存在于结缔组织角蛋白主要存在于毛发中角蛋白天然存在于丝中4、其它1、肌球蛋白2、血纤蛋白原3、其它说明角蛋白经充分伸展后可转变成角蛋白，即折叠片结构。高职高专系列配套电子教案4、球状蛋白质其种类远比纤维状蛋白质多，蛋白质结构的复杂性和功能的多样性主要体现在球状蛋白质。球状蛋白质的整个肽链没有均一的二级结构，但具有多种二级结构元件如螺旋、折叠片、无规卷曲等，由此构建的三级结构结构域，并将球状蛋白质分成4大类。其三维结构具有明显的折叠层次，且疏水测链球状分子内部，亲水侧链暴露在分子表面多数的胞内酶、血浆蛋白及蛋白类激素都属于球状蛋白质。5、转角多肽链中残基第N个的CO基与残基第N3的NH基形成氢键，使一个多肽链急剧地扭转它的走向。高职高专系列配套电子教案6、超二级结构由若干相邻的二级结构元件组合在一起，彼此相互作用，形成种类不多，有规则的二级结构串，并在多种蛋白质中充当三级结构的构件，称为超二级结构。已知有3种基本形式、高职高专系列配套电子教案7、结构域对于较大的蛋白质分子或亚基，多肽链往往由两个或两个以上相对独立的三维实体缔合而成三级结构。这种相对独立的三维实体就称结构域。（1）结构域通常是几个超二级结构的组合，对于较小的蛋白质分子，结构域与三级结构等同，即这些蛋白为单结构域。（2）结构域一般由100200个氨基酸残基组成，但大小范围可达40400个残基。氨基酸可以是连续的，也可以是不连续的（3）结构域之间常形成裂隙，比较松散，往往是蛋白质优先被水解的部位。酶的活性中心往往位于两个结构域的界面上（4）结构域之间由“铰链区”相连，使分子构象有一定的柔性，通过结构域之间的相对运动，使蛋白质分子实现一定的生物功能。（5）在蛋白质分子内，结构域可作为结构单位进行相对独立的运动，水解出来后仍能维持稳定的结构，甚至保留某些生物活性高职高专系列配套电子教案三、蛋白质的三级结构多肽链在二级结构的基础上，通过侧链基团的相互作用进一步卷曲折叠，借助次级键维系使螺旋、折叠片、转角等二级结构相互配置而形成的特定的构象。维持三级结构稳定的作用力疏水键四、蛋白质的四级结构许多蛋白质是由两个或两个以上独立的三级结构通过非共价键结合成的多聚体，称为寡聚蛋白。寡聚蛋白中的每个独立三级结构单元称为亚基。蛋白质的四级结构是指亚基的种类、数量以及各个亚基在寡聚蛋白质中的空间排布和亚基间的相互作用。维持四级结构稳定的作用力是疏水键、离子键、氢键、范德华力。注意亚基单独存在时通常没有生物学活性或者活性低，只有缔合形成特定的四级结构时才具有生理功能高职高专系列配套电子教案五、蛋白质构象的概念与稳定蛋白质构象的作用力1、构型是指不对称碳原子上相连的各原子或取代基团的空间结构排布。2、构象是指与碳原子相连的各原子或取代基团在单键旋转时形成的相对空间排布。3、稳定蛋白质构象的作用力（1）维系蛋白质分子的一级结构肽键、二硫键（2）维系蛋白质分子的二级结构氢键（3）维系蛋白质分子的三级结构疏水相互作用力、氢键、范德华力、盐键（4）维系蛋白质分子的四级结构范德华力、盐键、金属键等。高职高专系列配套电子教案A盐键（离子键）B氢键C疏水相互作用力D范德华力E二硫键F酯键维持蛋白质构象的键型如下图所示高职高专系列配套电子教案六、蛋白质结构与功能的关系1、蛋白质的一级结构与功能的关系（1）一级结构决定种间差异性不变残基可变残基（2）一级结构决定蛋白质功能（分子病）2、蛋白质的高级结构与功能的关系（1）蛋白质的变性与空间结构的关系（2）蛋白质的变构效应高职高专系列配套电子教案第四节蛋白质的理化性质及其分离、纯化一、蛋白质的理化性质1、蛋白质的两性解离及等电点（1）蛋白质是两性电解质在蛋白质分子中，可解离基团主要来自侧链上的功能团，此外还有少数的末端羧基和氨基。其解离过程如下蛋白质的阴离子蛋白质的阳离子蛋白质的兼性离子（等电点）高职高专系列配套电子教案（2）蛋白质的等电点（PI）当蛋白质在某一PH溶液中，酸性基团带的负电荷恰好等于碱性基团带的正电荷，蛋白质分子净电荷为零，在电场中既不向阳极移动，也不向阴极移动，此时溶液的PH值称为该蛋白质的等电点（PI），此时蛋白质的溶解度最小，极易形成沉淀析出。同时粘度、渗透压、膨胀性和导电能力均为最小。（3）电泳蛋白质在溶液中解离成带电颗粒，在电场中可以向电荷性质相反的电极移动，这种现象称为电泳。电泳的速度取决于电荷的大小、相对分子质量、颗粒的大小及形状等。高职高专系列配套电子教案（3）电泳蛋白质在溶液中解离成带电颗粒，在电场中可以向电荷性质相反的电极移动，这种现象称为电泳。电泳的速度取决于电荷的大小、相对分子质量、颗粒的大小及形状等。高职高专系列配套电子教案聚丙烯酰胺凝胶电泳装置聚丙烯酰胺凝胶电泳示意图2、蛋白质的胶体性质蛋白质是高分子化合物，其相对分子量很大，小的在1万以上，大的数百万乃至千万。其分子大小已达到胶体的范围（1100NM），所以蛋白质溶液是胶体溶液，具有胶体的特征，如布朗运动、丁达尔效应以及不能透过半透膜等性质。维持蛋白质胶体溶液稳定的重要因素有两个蛋白质颗粒表面形成一层水化膜蛋白质颗粒表面形成一层水化膜水水蛋白质胶体表面带有同种电荷，产生排斥作用蛋白质胶体表面带有同种电荷，产生排斥作用（重点）3、蛋白质的沉淀反应在蛋白质胶体中，加入适当的试剂使蛋白质分子处于等电点状态或失去水化层，蛋白质的胶体溶液就不再稳定并可产生沉淀。造成蛋白质胶体溶液发生沉淀的试剂有高职高专系列配套电子教案沉淀剂1、高浓度中性盐硫酸铵、硫酸钠、氯化钠等，可有效地破坏蛋白质颗粒的水化层，同时又中和了蛋白质的电荷，从而使蛋白质生成沉淀。这种加入中性盐使蛋白质沉淀析出的现象称为盐析（SALTINGOUT），常用于蛋白质的分离制备。2、有机溶剂如丙酮、乙醇等有机溶剂有较强的亲水能力，一般作为脱水剂，也能破坏蛋白质分子周围的水化层，导致蛋白质沉淀析出。3、重金属盐HG2、AG、PB2等重金属离子可与蛋白质中带负电荷的基团形成不易溶解的盐而沉淀。4、生物碱和某些酸类如苦味酸、三氯乙酸、钼酸、钨酸、磷钨酸、单宁酸等生物碱试剂，可与蛋白质中带正电荷的基团生成不溶性的盐而析出。注蛋白质在极稀的盐溶液中，可发生盐溶现象。高职高专系列配套电子教案4、蛋白质的变性与复性（1）蛋白质的变性的概念当天然蛋白质受到某些物理或化学因素的影响，使其分子内部原有的高级结构发生变化时，蛋白质的理化性质和生物学功能都随之改变或丧失，但并未导致蛋白质一级结构的变化，这种现象叫变性作用，变性后的蛋白质称为变性蛋白。（2）蛋白质变性因素物理因素加热紫外线等射线照射超声波或高压处理化学因素强酸、强碱、脲胍去垢剂重金属盐生物碱试剂及有机溶剂高职高专系列配套电子教案（3）蛋白质变性的表现1丧失其生物活性，如酶失去催化活性，血红蛋白丧失载氧能力，调节蛋白丧失其调节功能，抗体丧失其识别与结合抗原的能力等。2溶解度降低，粘度增大，扩散系数变小等。3某些原来埋藏在蛋白质分子内部的疏水侧链基因暴露于变性蛋白质表面，导致光学性质变化。4对蛋白酶降解的敏感性增大。（4）蛋白质变性的实质蛋白质变性后一级结构不变，组成成分和相对分子质量也不变、但高级结构发生巨大改变或破坏（破坏了氢键等次级键），致使蛋白质分子表面的结构发生变化，亲水基团相对减少，原来埋藏在分子内部的疏水基团外露产生沉淀，导致生物活性的丧失以及物理化学性质的异常变化。高职高专系列配套电子教案（5）蛋白质的复性高级结构松散了的变性蛋白质通常在除去变性因素后，可缓慢地重新自发折叠形成原来的构象，恢复原有的理化性质和生物活性，这种现象称为复性。5、蛋白质的紫外吸收特征1蛋白质中的TYR、TRP和PHE三种氨基酸残基在近紫外区有光吸收，致使蛋白质在280NM处有最大特征光吸收。2大部分蛋白质均含有带芳香环的苯丙氨酸、酪氨酸和色氨酸。3利用这个性质，可以对蛋白质进行定性鉴定。高职高专系列配套电子教案6、蛋白质的呈色反应反应名称试剂颜色反应基米伦反应HGNO3及HGNO32混合物红色酚基黄色反应浓硝酸及碱黄色苯基乙醛酸反应乙醛酸紫色吲哚基茚三酮反应茚三酮蓝色自由氨基及羧基酚试剂反应硫酸铜及磷钼酸钼酸蓝色酚基、吲哚基萘酚次氯酸盐反应萘酚、次氯酸盐红色胍基高职高专系列配套电子教案第五节蛋白质的分离和提纯技术一、蛋白质分离、提纯的一般程序粗分级细分级前处理破碎细胞盐析、等电点沉淀凝胶过滤、吸附层析、亲和层析、凝胶电泳高职高专系列配套电子教案二、蛋白质分离、纯化的常用方法1根据蛋白质分子质量大小进行分离的方法根据蛋白质分子质量大小进行分离的方法（1）透析和超滤法（2）密度梯度离心法（3）凝胶过滤法2利用蛋白质溶解度差异进行分离利用蛋白质溶解度差异进行分离（1）等电点沉淀法（2）盐析法（3）有机溶剂分级分离法3根据蛋白质所带电荷差异进行分离根据蛋白质所带电荷差异进行分离（1）电泳法；（2）等电聚焦法（3）离子交换层析法高职高专系列配套电子教案三、多肽链中氨基酸序列分析一般程序蛋白质样品预处理测定氨基酸组成肽链末端氨基酸的测定专一性部分裂解肽片断的分离纯化各个肽段的氨基酸序列测定确定整个肽链的氨基酸序列高职高专系列配套电子教案第二章酶知识目标了解酶的概念、作用特点和分类、命名掌握酶的结构特征和酶的作用机理及影响酶活性的主要因素掌握酶的分离、提纯及保存的方法了解酶制剂工业的发展状况能力目标培养学生在酶分离、纯化及酶的应用过程中的操作能力高职高专系列配套电子教案第一节酶概述概念酶是由活细胞产生的一类具有催化功能的生物大分子物质，又称生物催化剂。酶促反应酶催化的生物化学反应。底物在酶的催化下发生化学变化的物质称为底物。产物反应后生成的物质称为产物。高职高专系列配套电子教案其中蛋白质部分叫做酶蛋白，辅助因子部分叫做辅酶或辅基。注意当酶蛋白和辅助因子单独存在时，都不具有催化活力，只有两者结合在一起后，才能起到酶的催化作用，这种完整的酶分子叫做全酶，即全酶酶蛋白辅助因子3功能酶蛋白决定酶反应的专一性及高效性辅助因子作为电子、原子或某些化学基团的载体起传递作用，参与反应并促进整个催化过程简单酶只由蛋白质组成，不含任何其它物质，如胃蛋白酶、脂酶、脲酶等结合酶由蛋白质与辅助因子组成，如乳酸脱氢酶、转氨酶等。一、酶的化学本质与组成1酶的化学本质是蛋白质2酶的化学组成高职高专系列配套电子教案酶的催化特性高效性相对专一性绝对专一性立体化学专一性键专一性基团专一性几何异构专一性立体异构专一性作用条件温和容易失活活性可调控二、酶的催化特性专一性高职高专系列配套电子教案三、酶的命名和分类1、酶的命名酶的命名A、习惯命名法根据酶催化反应的性质来命名，如水解酶根据被作用的底物兼顾反应的性质来命名如蛋白酶、淀粉酶结合上述1、2两点，并根据酶的来源命名如胃蛋白酶B、系统命名法高职高专系列配套电子教案2、酶的分类A、根据酶促反应性质分类氧化还原酶类转移酶类水解酶类裂合酶类异构酶类连接酶类简单酶类结合酶类B、按酶的化学组成分类高职高专系列配套电子教案C、根据酶的分子结构特点分类单体酶一般由一条肽链组成。寡聚酶由两个或两个以上相同或不同的亚基结合而组成的酶。多酶体系由几种酶依靠非共价键彼此嵌合而成。高职高专系列配套电子教案第二节、酶的分子结构与功能1、酶的活性中心由酶分子中的某些特殊基团通过多肽链的盘曲折叠组成一个在酶分子表面形成具有三维空间结构的区域（有时也称孔穴或裂隙）称为酶的活性中心。活性部位结合部位与底物的特异性结合，决定酶的专一性，也称特异性结合部位。催化部位直接参与催化反应，决定酶分子的催化效率。高职高专系列配套电子教案酶活性部位的共同特点酶活性部位在酶分子的总体积中只占相当小的部分，通常只占整个酶分子体积的12；酶的活性部位是一个三维实体（空间概念）；不是点、线、面的概念；酶的活性部位并不是和底物的形状正好互补，而是在结合过程中二者发生一定的构象变化后才互补的；此动态的辨认过程称为诱导契合；酶的活性部位是位于酶分子表面的一个裂缝内，底物分子或底物分子的一部分结合到裂缝内并发生催化作用；底物通过次级键结合到酶上酶与底物形成ES复合物主要靠氢键、盐键、范德华力和疏水相互作用；酶活性部位具有柔性或可运动性活性部位更易被破坏。高职高专系列配套电子教案2、酶的分子结构与催化活性的关系酶的分子结构的基础是其氨基酸的序列，它决定着酶的空间结构和活性中心的形成以及酶催化的专一性。如酶原的激活酶原在体内处于无活性状态的酶前体称为酶原。酶原的激活酶原转变成有活性的酶的过程称为酶原的激活。酶原激活的本质是切断酶原分子中特异肽键或去除部分肽段后有利于酶活性中心的形成。高职高专系列配套电子教案1同工酶是指能催化相同的化学反应，但在蛋白质分子的结构、理化性质和免疫性能等方面都存在明显差异的一组酶。2别构酶是具有四级结构的多亚基的寡聚酶，在细胞物质代谢上的调节中发挥重要作用，又称调节酶。3修饰酶生物体内有些酶需在其它酶作用下，对酶分子结构进行修饰后才具催化活性，这类酶称为修饰酶，其中以共价修饰为多见。4多酶复合体生物体内有些酶彼此聚合在一起，组成一个物理的结合体，此结合体称为多酶复合体。5多酶体系体内物质代谢的各条途径往往有许多酶共同参与，依次完成反应过程，这些酶不同于多酶复合体，在结构上无彼此关联，故称为多酶体系。6多功能酶分子中存在多种催化活性部位的酶称为多功能酶或串联酶几种重要的酶类高职高专系列配套电子教案第三节、酶促反应作用机制1、酶的催化本质（一）酶促反应具有高度的催化速率（二）酶催化具有高度专一性（三）酶活性的可调节性2、酶促作用机理锁钥学说诱导契合学说张力学说应变效应（一）酶作用专一性的机制高职高专系列配套电子教案（二）酶作用高效率的机制中间产物学说SEESPE活化能降低降低反应活化能，从而起到提高反应速度的作用。邻近效应和定向效应邻近效应指酶与底物结合成中间复合物后，使底物与底物之间，酶的催化基团与底物之间的有效浓度大大提高；定向效应指底物的反应基团之间和酶的催化基团与底物的反应基团之间的正确取位产生的效应。与反应过渡状态结合作用多功能催化作用酸碱催化共价催化金属离子催化作用高职高专系列配套电子教案第四节、酶促反应动力学一、酶活力的测定酶活力也称酶活性，是指酶催化一定化学反应的能力，用在一定条件下，酶所催化某一反应的速度表示。（一）酶促反应速度的测定方法单位时间内底物浓度的减少量，或表示为单位时间内产物浓度的增加量。（多用产物浓度的增加作为反应速度的量度）（二）酶活力单位（U）在一定条件下，一定时间内将一定量的底物转化为产物所需的酶量。（三）比活力性是酶纯度的量度，即指在固定条件下，每1MG酶蛋白所具有酶的活力单位数，一般用U/MG酶蛋白来表示。一般来说，酶的比活力越高，酶的纯度越高。高职高专系列配套电子教案二、影响酶促反应速度的因素温度、PH值、酶浓度、底物浓度、抑制剂和激活剂等。（一）温度的影响酶促反应速度一般是随着温度升高，反应速度加快，直至某一温度时，反应速度达到最大，这一温度称为该酶的最适温度。最适温度受底物的种类和浓度、酶的种类和浓度及缓冲液成分等因素的影响，它并不是酶的特征常数，只是在一定条件下才有意义。当温度高于最适温度后，由于酶的变性，反应速度会迅速降低。高职高专系列配套电子教案（二）PH值的影响绝大部分酶的活力受其环境的PH值影响，在一定PH值条件下，酶促反应具有最大速度，高于或低于此PH值，反应速度都会下降，通常将酶表现最大活力时的PH值称为酶促反应的最适PH值。注意酶的最适PH值并不是酶的特征常数，它只是在一定条件下才有意义。PH值影响酶促反应速度的原因如下（1）环境过酸、过碱会影响酶蛋白构象，使酶本身变性失活。（2）PH值影响酶分子侧链上极性基团的解离，改变它们的带电状态，从而使酶活性中心的结构发生变化。（3）PH值能影响底物分子的解离。高职高专系列配套电子教案（三）酶浓度的影响1前提酶促反应体系的温度、PH值不变，底物浓度足够大，足以使酶饱和，则反应速度与酶浓度成正比关系。2解释因为在酶促反应中，酶分子首先与底物分子作用，生成活化的中间产物（或活化络合物），而后再转变为最终产物。在底物充分过量的情况下，可以设想，酶的数量越多，则生成的中间产物越多，反应速度也就越快（中间产物学说）。高职高专系列配套电子教案（四）底物浓度的影响1前提温度、PH值、酶浓度不变，底物浓度与酶促反应速率的关系呈双曲线，即当底物浓度较低时，反应速率与底物浓度呈正比关系，表现为一级反应；当底物浓度逐渐增加时，反应速率不再按正比关系升高，反应表现为混合级反应；当底物浓度达到足够高时，反应速率与底物浓度几乎无关，反应达到最大反应速率，表现为零级反应。高职高专系列配套电子教案2米氏方程1913年MICHAELIS和MENTEN在前人工作基础上，根据酶反应的中间复合物学说，即ESESEP假定ESES迅速建立平衡，底物浓度远大于酶浓度下，ES分解成产物的逆反应忽略不计，推导出一个数学方程式来表示底物与酶反应速率之间的定量关系，称为米氏方程，表达式如下VMAXS/KMS式中KM为米氏常数，其物理意义是当酶反应速率达到最大反应速率一半时的底物浓度，单位是MOL/L，与底物浓度的单位一样。高职高专系列配套电子教案3米氏常数KM的意义如下KM是酶的一个特征常数，其大小只与酶的性质有关，而与酶的浓度无关；KM值随测定的底物、反应温度、PH及离子强度而改变，即KM作为常数只是针对一定的底物、温度、PH和离子强度而言；KM值可以判断酶的专一性和天然底物有的酶可作用于几种底物，因此就有几个KM值，其中KM值最小的底物称为该酶的最适底物或天然底物，KM值随不同底物而异的现象可以帮助判断酶的专一性；若已知某个酶的KM值，可以计算出在某一底物浓度时的反应速率相当VMAX的比例；KM值可以帮助推断某一代谢反应的方向和途径同一种底物往往可以被几种酶作用，催化不同的反应走不同的途径，究竟走哪一条途径决定于KM值最小的酶，只有KM值小的酶反应比较占优势。高职高专系列配套电子教案高职高专系列配套电子教案目录4利用作图法测定KM和VMAX值KM和VMAX可根据实验数据通过作图法直接求得即将米氏方程进行变换，使其成为直线方程，然后用图解法求出KM与VMAX值。例如，LINEWEAVERBURK双倒数作图法1/KM/VMAX1/S1/VMAX，横轴截距为1/KM，纵轴截距为1/VMAX高职高专系列配套电子教案（五）抑制剂指能使酶的必需基团或酶活性部位中基团的化学性质改变而降低酶的催化活性，甚至使酶催化活性完全丧失的物质。抑制剂能使酶的催化活性降低或丧失，而不引起酶蛋白变性的作用称为抑制作用。由酶蛋白变性而引起酶活力丧失的作用称为变性作用，又称失活作用，所以抑制作用与变性作用是不同的。不可逆抑制抑制剂与酶的必需基团以共价键结合，不能用物理方法除去抑制剂。可逆抑制（以非共价键结合）竞争性抑制竞争酶的结合部位非竞争性抑制同时和酶的不同部位结合反竞争性抑制酶与底物结合后，才可与抑制剂结合竞争性抑制，VMAX不变，KM增加；可逆抑制动力学非竞争性抑制，VMAX减小，KM不变；反竞争性抑制，VMAX减小，KM减小；抑制类型高职高专系列配套电子教案（六）激活剂有些物质，能够增强酶的活性，这些物质就叫做酶的激活剂。例如NACL更准确地说是其中的CL就是唾液淀粉酶的激活剂。高职高专系列配套电子教案第五节、酶的分离、提纯和保存酶的分离、提纯一般包括三个基本环节抽提，即把酶从材料转入溶剂中制成酶溶液纯化，即把杂质从酶溶液中除掉或从酶溶液中把酶分离出来制剂，即将酶制成各种剂型高职高专系列配套电子教案在分离纯化工作中必须注意的问题1要注意防止酶的变性失活。2酶的分离纯化的目的是将酶以外的所有杂质尽可能地除去，因此在不破坏所需酶的条件下，可使用各种“激烈”的手段。3酶具有催化活性检测酶活性，跟踪酶的来龙去脉，为选择适当方法和条件提供直接依据。高职高专系列配套电子教案酶溶液的制备一材料预处理及破碎细胞破碎细胞物理粉碎法化学法研磨用石英砂或氧化铝作助磨剂来制备无细胞抽提液机械捣碎匀浆器和高速组织捣碎器高压法215下，于活塞上加压冲击，以破碎细胞爆破性减压法N2/CO2高压下平衡，37振荡数分钟快速冰冻融化法渗透作用干燥处理自溶溶菌酶处理酶处理表面活性剂处理其他高职高专系列配套电子教案二抽提PH值酸性蛋白宜用碱性溶液抽提，碱性蛋白宜用酸性溶液抽提盐抽提液一般采用等渗溶液温度温度通常控制在04左右抽提液用量常采用原料量的15倍其它例如为防止氧化，加入LYS或维生素C、惰性蛋白及底物等高职高专系列配套电子教案三酶溶液的净化与脱色净化絮凝剂离心或过滤絮凝剂种类无机物铅盐、铁盐、醋酸钙、磷酸钙等钙盐及锌盐有机物是一些聚合物，多为水溶性直链状的大分子天然高分子壳聚糖，壳聚糖与钙盐或铝盐阳离子型阴离子型非离子型脱色工业上常用的脱色剂是活性炭，活性炭的用量一般为0115，根据色素的多少而增减。另外，离子交换树脂也用于脱色，其中大孔径的树脂效果较好。高职高专系列配套电子教案四浓缩冷冻干燥法蒸发法超过滤胶过滤平面膜管式膜中空纤维高职高专系列配套电子教案五、酶分离纯化的基本过程1酶分离纯化酶分离纯化方法的选择方法的选择根据分子大小、轻重设计的方法如离心分离法、筛膜分离法、凝胶过滤法等根据溶解度大小分离的方法如盐析法、有机溶剂沉淀法、共沉淀法、选择性沉淀法、等电点沉淀法等按分子所带正负电荷多少分离的方法如离子交换分离法、电泳分离法、聚焦层析法等按稳定性差异建立的分离方法如选择性热变性法、表面变性法等按亲和作用的差异建立的分离方法如亲和层析法等2酶分离纯化过程中要获得的一些数据测定酶活力U/ML；测定蛋白质含量MG/ML；测量体积ML。然后将测得的数据加以整理。高职高专系列配套电子教案3结晶（1）结晶的基本原理结晶形成的过程是自由能降至最小的过程。（2）结晶条件酶的纯度一般来说，酶越纯，越容易获得结晶酶蛋白的浓度对大多数酶来说，蛋白质浓度在350MG/ML较好晶种有些不易结晶的酶，需加入微量的晶种才能形成结晶温度一般控制在04范围内PH值一般选择在被结晶酶的PI值附近金属离子许多金属能引起或有助于酶的结晶，不同酶选用不同金属离子其它防止微生物的生长及蛋白酶的水解高职高专系列配套电子教案（3）结晶的方法）结晶的方法盐析法有机溶剂法微量蒸发扩散法透析平衡法等电点法其他方法高职高专系列配套电子教案（六）酶的制剂与保存1、酶制剂类型液体配制剂稀酶液和浓缩酶液固体配制剂发酵液经杀菌后直接浓缩或喷雾干燥制成纯配制剂结晶酶固定化酶制剂经物理或化学的方法处理，将酶与某些不溶性大分子载体结合，使酶变成不易随水流失即运动受限制，而又能发挥催化作用的酶制剂高职高专系列配套电子教案2、酶的保存1影响酶稳定性的因素温度PH值与缓冲液酶蛋白浓度氧（2）稳定剂底物、抑制剂和辅酶对巯基酶可加入SH保护剂，如巯基乙醇，GSH谷胱甘肽，DTT二硫苏糖醇等其他如CA2能保护淀粉酶，MN2能稳定溶菌酶，CL能稳定透明质酸酶高职高专系列配套电子教案第六节、酶制剂工业固定化酶和固定化细胞固定化酶被限制或定位于特定空间位置的细胞称为固定化细胞。酶经过固定化后，比较能耐受温度及PH值的变化。固定化细胞要求被固定化细胞仍能进行正常的新陈代谢，也能进行增殖，故也称固定化增殖（或活）细胞。细胞固定化技术将细胞限制或定位于特定空间位置的方法称为细胞固定化技术。酶的固定化方法载体结合法交联法包埋法网格型微囊型高职高专系列配套电子教案目录高职高专系列配套电子教案第三章维生素与辅酶知识目标掌握维生素的概念、特点和分类了解维生素各自的结构、生理功能、性质、主要来源及缺乏症了解维生素参加组成的重要辅酶或辅基的名称、结构和功能能力目标学会根据疾病症状判断所缺乏的维生素高职高专系列配套电子教案1维生素是指维持机体正常生理功能所必需的一类微量的、生物体不能合成或只能自行合成一部分，不能满足正常生理活动所需要的，大多数需从食物中摄取的小分子有机物。高职高专系列配套电子教案第一节概述一、维生素的概念及特点2维生素特点（1）维生素或其前体一般在天然食物中存在，但是没有一种天然食物含有人体所需的全部维生素。（2）维生素在体内不提供热能，也不是机体的组成成分。（3）维生素一般不能在体内合成或合成量甚少，不能满足机体需要，必须经常由食物供给。（4）维生素参与维持机体正常生理功能，需要量极少，通常以毫克甚至微克计，但却不可缺少，如缺少则会发生相应的维生素缺乏症。高职高专系列配套电子教案维生素缺乏症由于各种维生素的生理功能不同，因而缺乏不同的维生素将产生不同的疾病，即由于维生素缺乏而引起的疾病称为维生素缺乏症。如缺乏维生素A导致夜盲症，缺乏维生素B1导致脚气病，维生素C缺乏导致坏血病等等。高职高专系列配套电子教案1维生素的命名规则（1）按其被发现的先后以拉丁字母顺序命名，如A、B、C、D等（2）根据它们的化学结构特点和生理功能命名的，如硫胺素、抗癞皮病维生素等（3）发现时以为是一种，后来证明是多种维生素混合存在，便又在拉丁字母下方注1、2、3等数字加以区别，如B1、B2、B6、B12等高职高专系列配套电子教案目录高职高专系列配套电子教案二、维生素的命名与分类维生素水溶性维生素硫胺素（VB1）、核黄素（VB2）、烟酸和烟酰胺（VB5或VPP）、吡哆素（VB6）、泛酸（VB3）、生物素（VH）、叶酸（VB11）、氰钴胺素（VB12）抗坏血酸（VC）2维生素的分类脂溶性维生素维生素A、D、E、K高职高专系列配套电子教案高职高专系列配套电子教案第二节水溶性维生素和辅酶一、维生素B1和焦磷酸硫胺素1来源维生素B1在植物中分布广泛。主要存在于种子的外皮和胚芽中维生素B1又称抗神经炎维生素又称硫胺素2生理功能1作为脱羧酶的辅酶，参与一些酮酸（丙酮酸或酮戊二酸）氧化脱羧反应。2作为转酮醇酶的辅酶，参加磷酸戊糖代谢途径的转酮醇反应。3理化性质维生素B1为白色结晶，易溶于水，在酸性条件中较稳定，中性或碱性易破坏。4缺乏症脚气病高职高专系列配套电子教案二、维生素B2和黄素辅酶1来源维生素B2在自然界中分布很广，动物的肝、肾、心含量最多其次牛奶、干酪、蛋类和酵母；豆类、发芽种子、绿叶蔬菜及水果中含量也很丰富2化学结构维生素B2在生物体内是以黄素单核苷酸（FMN）和黄素腺嘌呤二核苷酸（FAD）的形式存在的，可作为多种氧化还原酶（黄素蛋白）的辅基。核黄素（维生素B2）黄素单核苷酸（FMN）高职高专系列配套电子教案2化学结构维生素B2在生物体内是以黄素单核苷酸（FMN）和黄素腺嘌呤二核苷酸（FAD）的形式存在的，可作为多种氧化还原酶（黄素蛋白）的辅基。核黄素（维生素B2）黄素单核苷酸（FMN）高职高专系列配套电子教案3生理功能维生素B2可作为许多氧化还原酶的辅酶，参与生物体内多种氧化还原反应。维生素B2能促进糖、脂肪、特别是蛋白质的代谢。维生素B2对维持皮肤、粘膜和视觉的正常机能有一定的作用。膳食中维生素B2在小肠近段，容易被机体吸收，最后以其原形或代谢物形式通过尿液排出体外。高职高专系列配套电子教案4理化性质维生素B2为橙黄色晶体，在282开始熔化分解，味苦，微溶于水，不溶于乙醚、丙酮、苯及氯仿，易溶于碱性溶液。水溶液呈黄绿色荧光，在波长565NM，PH范围在48之间荧光最大，可作为定量分析的依据。在酸性溶液中稳定，在碱性溶液中易被破坏，对光辐射敏感，对热稳定，但不耐高热。食品中热烫和曝光均可引起大量损失。高职高专系列配套电子教案5缺乏症缺乏维生素B2时，会导致细胞代谢失调，主要症状是唇炎、舌炎、口角炎、结膜炎、脂溢性皮炎、视觉模糊等，严重时能引起组织呼吸能力减弱及整个代谢发生故障。除此之外，维生素B2还可用作食品的着色剂。类别辅酶、辅基或其活性形式主要功能水溶性维生素维生素B1硫胺素硫胺素焦磷酸（TPP转醛基和酮酸脱羧维生素B2核黄素黄素单核苷酸（FMN）氧化还原反应黄素腺嘌呤二核苷酸（FAD）氧化还原反应维生素PP烟酸和烟酰胺NAD和NADP氢原子（电子）转移泛酸辅酶ACOA转醛基维生素B6吡哆醛、胺、醇磷酸吡哆醛、胺氨基酸转氨基、脱羧生物素生物胞素传递CO2叶酸四氢叶酸传递一碳单位维生素B12钴胺素甲基钴胺素等甲基化、氢原子重排硫辛酸硫辛酸赖氨酸转醛基、氧化还原反应维生素C抗坏血酸羟基化反应脂溶性维生素维生素A视黄醇11顺视黄醛视循环维生素D1、25二羟胆钙甾醇调节钙、磷代谢维生素E生育酚抗氧化维生素K羧基化、氧化还原反应各种维生素构成的辅酶（辅基）及其主要功能第四章核酸化学知识目标了解核酸的化学本质及DNA和RNA在组分、结构和功能上的差异掌握核酸的结构及它们的性质、功能能力目标培养学生在核酸分离、纯化和测定中的操作能力高职高专系列配套电子教案第一节核酸的种类、分布、功能1种类脱氧核糖核酸（DNA）是主要的遗传物质。核糖核酸（RNA）TRNA15MRNA35RRNA80其它RNA如反义RNA等高职高专系列配套电子教案2分布DNA原核生物真核生物拟核质粒RNA核内（SNRNA、HNRNA）、胞质SCRNA、细胞器染色体（质）细胞器如线粒体、叶绿体等高职高专系列配套电子教案3功能DNA是主要的遗传物质，遗传信息以密码形式编码在核酸分子上，表现为特定的核苷酸序列。RNA参与蛋白质合成TRNA转运、识别RRNA装配、催化MRNA信使、模板多种细胞功能高职高专系列配套电子教案RNA的5种功能控制蛋白质合成作用于RNA转录后加工与修饰基因表达与细胞功能调节如反义RNA、RNAI（RNA干扰）生物催化与细胞持家功能（细胞基本功能）遗传信息的加工与进化生物体通过DNA复制将遗传信息由亲代传递给子代。通过RNA转录和蛋白质翻译使遗传信息在子代中得以表达。基因是指具有遗传效应的DNA片段或RNA，它能编码蛋白质或功能RNA。某些病毒的基因组是RNA。高职高专系列配套电子教案第二节核酸的化学组成核酸核苷酸磷酸核苷戊糖碱基AGTCU核糖脱氧核糖核酸分子组成1核酸是重要的生物大分子（还有蛋白质、多糖和脂类复合物），是生物化学与分子生物学研究的重要对象和领域。它包括核糖核酸（RNA）和脱氧核糖核酸DNA。对于核酸的研究改变了整个生命科学的面貌，并由此诞生分子生物学这一当今发展最迅速、最活跃的学科。基因工程这门学科也由此诞生。高职高专系列配套电子教案DNA与RNA组成的区别项目DNARNA戊糖D2脱氧核糖D核糖碱基胸腺嘧啶T尿嘧啶U2核苷是由核糖或脱氧核糖中C1上的构型半缩醛羟基与嘌呤碱基的N9或嘧啶碱基的N1脱水连接而成的化合物。由核糖与碱基形成的糖苷称为核糖核苷，由脱氧核糖与碱基形成的核苷称为脱氧核糖核苷。核糖核苷腺嘌呤核糖核苷（简称腺苷,A）鸟嘌呤核糖核苷（简称鸟苷,G）胞嘧啶核糖核苷（简称胞苷,C）尿嘧啶核糖核苷（简称尿苷,U）高职高专系列配套电子教案脱氧核糖核苷腺嘌呤脱氧核糖核苷（简称脱氧腺苷,DA）鸟嘌呤脱氧核糖核苷（简称脱氧鸟苷,DG）胞嘧啶脱氧核糖核苷（简称脱氧胞苷,DC）胸腺嘧啶脱氧核糖核苷（简称脱氧胸苷DT）3核苷酸及其衍生物核苷酸是核苷中的戊糖磷酯化而形成的。在生物体内存在的核苷酸主要是由核苷分子戊糖上的5OH与磷酸酯化而生成的。含有核糖的核苷酸称为核糖核苷酸，含有脱氧核糖的核苷酸称脱氧核糖核苷酸。核糖核苷酸腺嘌呤核糖核苷酸（简称腺苷酸,AMP）鸟嘌呤核糖核苷酸（简称鸟苷酸,GMP）胞嘧啶核糖核苷酸（简称胞苷酸,CMP）尿嘧啶核糖核苷酸（简称尿苷酸,UMP）高职高专系列配套电子教案脱氧核糖核苷酸腺嘌呤脱氧核糖核苷酸（简称脱氧腺苷酸,DAMP）鸟嘌呤脱氧核糖核苷酸（简称脱氧鸟苷酸,DGMP）胞嘧啶脱氧核糖核苷酸（简称脱氧胞苷酸,DCMP）胸腺嘧啶脱氧核糖核苷酸（简称脱氧胸苷,DTMP）重要的核酸衍生物多磷酸核苷酸ADP、ATP（与能量转换有关）GTP（参与蛋白质、腺苷酸等物质的合成）UDP（参与糖的互变作用）CTP（在磷脂的生物合成中起作用）环状核苷酸3,5环状腺苷酸（CTMP）高职高专系列配套电子教案第三节核酸的结构一、核酸的一级结构1核酸的一级结构各种核苷酸在核酸分子中的排列顺序和连结方式。2磷酸基的位置在RNA分子中，磷酸在2、3、5均可；在DNA分子中，磷酸在3、5（D2脱氧核糖）。3核酸分子的形成由多个核苷酸分子聚合而成，无分支结构。核苷酸分子之间以3，5磷酸二酯键相连。磷酸二酯键的走向为35。多核苷酸链两端的核苷酸残基为末端核苷酸残基，当末端核苷酸的5C上为羟基或成磷酸单酯时，这一端称为该多核苷酸链的5末端，若3C上为羟基或成磷酸单酯时，这一端称为该多核苷酸链的3末端。4NA的碱基组成规律AT；CG；AGCT；DNA的碱基组成具有种的特异性，即不同生物种的DNA具有自己独特的碱基组成。高职高专系列配套电子教案OOCH2POOOHOHOOOHCH2POOOHOOCH2POOOHOOCH2POOOHOOHCH2POOOHAGTCG53A结构式B线条式PPPPPPAGTCGPAPGPTPCPTCAGTCTD文字式DNA片断的结构及缩写方式高职高专系列配套电子教案目录高职高专系列配套电子教案二、DNA的空间结构与功能DNA的二级结构双螺旋结构模型JAMESWATSON和FRANCISCRICK于1953年提出了DNA双螺旋结构模型1双螺旋结构模型的要点（1）DNA分子由两条反向平行的多核苷酸链构成，一条链的方向为53，另一条链为35。两条链围绕同一中心轴形成右手螺旋，螺旋表面有一条大沟和一条小沟。（2）嘌呤碱和嘧啶碱位于螺旋内侧，磷酸与脱氧核糖在外侧，彼此之间通过3,5磷酸二酯键连接，形成DNA的骨架。碱基平面与纵轴垂直，糖环平面与纵轴平行。（3）双螺旋的直径为2NM，相邻两个核苷酸之间在纵轴方向上的距离即碱基堆积距离为034NM，两核苷酸之间的夹角为36，沿中心轴每10个核苷酸旋转一周。（4）DNA的两条链