蛋白质的构件氨基酸课件

16四月2024蛋白质的构件氨基酸1.1蛋白质的构件-氨基酸1.2蛋白质的一级结构及性质1.3蛋白质的三维结构1.4蛋白质的功能章节内容

2大纲要求1.了解蛋白质对生物体的重要意义。2.了解蛋白质的分类及元素组成特点。3.掌握蛋白质的基本单体-氨基酸的结构特点及分类。4.掌握氨基酸的理化性质：两性解离与等电点含义重要的化学反应及其应用。1.1蛋白质的构件-氨基酸3一、蛋白质概述二、二十种常见蛋白质氨基酸的结构及分类三、不常见的蛋白质氨基酸和非蛋白质氨基酸四、氨基酸的理化性质五、氨基酸的分离和分析主要内容4一、蛋白质概述

生命是蛋白体的存在方式，这种存在方式本质上就在于这些蛋白体的化学组成部分的不断自我更新。

恩格斯《反杜林论》18785蛋白质是生命的表征，哪里有生命活动哪里就有蛋白质。如果说基因是构建生命的指导者，那么蛋白质就是组成生命的主要材料，是生命的实践者和执行者。蛋白质将生物体的遗传信息表达成生物的性状，指导生命活动，控制生物的生长和发育。一、蛋白质概述6

蛋白质占生物干重人体中（中年人）人体45%水55%细菌50%-80%蛋白质19%真菌14%-52%脂肪19%酵母菌14%-50%糖类＜1%白地菌50%无机盐7%71.蛋白质的定义：蛋白质（protein，简写Pro):

是由20种L-α-氨基酸按一定的序列通过酰胺键（肽键）缩合而成的，具较稳定构象并具特定生物功能的生物大分子。82.蛋白质的生物学功能蛋白质结构复杂﹑种类繁多﹑功能各异，是构建生命，行使生命活动最主要的功能分子。9（1）催化作用酶有两类：一类是蛋白质（蛋白酶）另一类为核酸（核酶）10（2）运输作用：血红蛋白、Na+-K+-ATPase、葡萄糖运输载体、脂蛋白、电子传递体11（3）运动作用动物的肌肉收缩（肌球蛋白、肌动蛋白）、细菌的鞭毛运动等。12（4）防御和进攻：如淋巴细胞产生的免疫球蛋白（抗体)、血液中的凝血酶、南极北极鱼血液中的抗冻蛋白、蛇毒中的溶血蛋白和神经毒蛋白和一些植物毒蛋白和细菌毒素。13（5）激素的调节作用：

蛋白质或多肽类激素，胰岛素、生长素（6）接受和传递信息的受体作用：受体蛋白、味觉蛋白（7）控制细胞生长、分化：生长因子、阻遏蛋白（8）贮存功能：为生物体提供充足的氮素、金属元素等，如卵清蛋白、酪蛋白、种子中的贮存蛋白、铁蛋白等。14（9）结构成分和机械支持物：

角蛋白、结缔组织的胶原蛋白、血管和皮肤的弹性蛋白（10）异常功能：贝类分泌的胶质蛋白，能将贝壳粘在岩石上；朊病毒(一种特殊的蛋白质病毒)。15163.蛋白质的化学组成主要元素：C、H、O、N、S

微量元素：P、Fe、Cu、Zn、Mo、I、Se等。



碳：50％氢：7％氧：23％

氮：16%硫：0—3％其他：微量

蛋白质平均含N量为16％,这是凯氏定氮法测定蛋白质含量的理论依据：蛋白质含量＝蛋白质含N量×6.25(1)元素组成1718(2)蛋白质的基本结构单元蛋白质的基本结构单元是氨基酸多个氨基酸首尾连结形成长而不分支的多聚物——多肽链多肽链再折叠卷曲，形成蛋白质3.蛋白质的化学组成19（一）氨基酸的结构特点：二、二十种常见蛋白质氨基酸的结构及分类可变部分组成蛋白质的氨基酸都为α-氨基酸（Pro除外）。各种蛋白质氨基酸的区别在于侧链R基的不同。除R为H（甘氨酸）外，均具有旋光性，均为L-型。2021222324252627组成蛋白质的氨基酸共有20种(二)氨基酸的结构及三字符2829

甘氨酸

Glycine

脂肪族氨基酸氨基乙酸30

脂肪族氨基酸甘氨酸Glycine丙氨酸

Alanineα-氨基丙酸31

甘氨酸Glycine丙氨酸Alanine缬氨酸

Valine

脂肪族氨基酸α-氨基－β－甲基丁酸32

甘氨酸Glycine丙氨酸Alanine缬氨酸Valine亮氨酸

Leucine

脂肪族氨基酸α-氨基－γ－甲基戊酸33

甘氨酸Glycine丙氨酸Alanine缬氨酸Valine亮氨酸Leucine异亮氨酸

Isoleucine

脂肪族氨基酸α-氨基-β-甲基戊酸34

甘氨酸Glycine丙氨酸Alanine缬氨酸Valine亮氨酸Leucine异亮氨酸Isoleucine脯氨酸

Proline

亚氨基酸β-吡咯烷基-α-羧酸35

甘氨酸Glycine丙氨酸Alanine缬氨酸Valine亮氨酸Leucine异亮氨酸Isoleucine脯氨酸Proline甲硫氨酸

Methionine

含硫氨基酸α-氨基-γ-甲硫基丁酸36

甘氨酸Glycine丙氨酸Alanine缬氨酸Valine亮氨酸Leucine异亮氨酸Isoleucine脯氨酸Proline甲硫氨酸Methionine半胱氨酸

Cysteine含硫氨基酸α-氨基-β-巯基丙酸37

芳香族氨基酸苯丙氨酸Phenylalanineα-氨基-β-苯基丙酸38

芳香族氨基酸苯丙氨酸Phenylalanine酪氨酸Tyrosineα-氨基-β-对羟苯基丙酸39

芳香族氨基酸苯丙氨酸Phenylalanine酪氨酸Tyrosine色氨酸TryptophanTrpα-氨基-β-吲哚基丙酸40

碱性氨基酸精氨酸

Arginineα-氨基-δ-胍基戊酸41

碱性氨基酸精氨酸Arginine赖氨酸

Lysineα，ε-二氨基己酸42

碱性氨基酸精氨酸Arginine赖氨酸Lysine组氨酸

Histidineα-氨基-β-咪唑基丙酸43

天冬氨酸

Aspartate

酸性氨基酸α-氨基丁二酸44

天冬氨酸Aspartate谷氨酸

Glutamate

酸性氨基酸α-氨基戊二酸45

天冬酰胺AsparagineAsn

含酰胺氨基酸46

天冬酰胺AsparagineAsn谷氨酰胺GlutamineGln

含酰胺氨基酸47

丝氨酸

Serine

含羟基氨基酸-氨基--羟基丙酸48

丝氨酸Serine苏氨酸

Threonine

含羟基氨基酸α-氨基-β-羟基丁酸49(三)二十种常见蛋白质氨基酸的分类据R基团化学结构分类脂肪族ＡＡ（中性、含羟基或巯基、酸性、碱性）芳香族ＡA(Phe、Tyr、Trp)杂环ＡＡ(His、Pro)极性R基团AA据R基团极性分类非极性R基团AA（８种）不带电荷（７种）带电荷：正电荷（３种）负电荷（２种）据营养学分类

必需ＡＡ(8种)半必需ＡＡ(2种)IleMetValLeuTrpPheThrLys一

家写两三本书来非必需ＡＡArg、HisIleLeuTrpThrPheLysMetVal一两色素本来淡些50

1、按R基极性分类(1)非极性R基团氨基酸：(8种)AlaValLeuIlePheTrpProMet(2)不带电荷极性R基团氨基酸：(7种)

SerThrTyr

AsnGln

CysGly(3)带正电荷R基团氨基酸：(3种)

LysArgHis(4)带负电荷R基团氨基酸：(2种)

AspGlu

51非极性R基团氨基酸52不带电荷极性R基团氨基酸53带电荷R基团氨基酸54甘氨酸（Gly,G）丙氨酸（Ala,A）缬氨酸（Val,V）亮氨酸（Lue,L）异亮氨酸（Ile,I）（1）中性脂肪族氨基酸(5个)

2.据R基团化学结构分类55（2）含羟基或硫氨基酸(4个)丝氨酸(Ser,S）苏氨酸(Thr,T）半胱氨酸(Cys,C）甲硫氨酸(Met,M）56（3）酸性氨基酸及酰胺(4个)

天冬氨酸（Asp,D）谷氨酸（Glu,E）天冬酰胺（Asn,N）谷氨酰胺（Gln,Q）57（4）碱性氨基酸(3个)

赖氨酸（Lys,K）精氨酸（Arg,R）组氨酸（His,H）58（5）杂环氨基酸(2个)

组氨酸（His,H）脯氨酸（Pro,P）碱性氨基酸59（6）芳香族氨基酸(3个)

苯丙氨酸（Phe,F）酪氨酸（Tyr,Y）色氨酸（Trg,W）6061对蛋白质中自然发生的氨基酸替换的研究有以下结果，试解释此种现象：Lys→Arg和Ile→Leu这样的替换一般对蛋白质的功能基本无影响。

问题：

62色氨酸的替换最易改变蛋白质的功能。

问题：63构象与构型构象：是指分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生的空间排布。即分子中原子的三维空间排列称为构象。构型：是指一个分子由于其中各原子特有的固定空间排布，使该分子所具有的特定的立体化学形式。构象的改变通过原子的旋转或氢键（次级键）的破裂，这种空间位置的改变不涉及共价键的破裂，构型的改变要通过共价键的断裂。64氨基酸的构型65(一)蛋白质中几种重要的稀有氨基酸在少数蛋白质含有一些不常见蛋白质氨基酸。这些氨基酸都是由相应的基本氨基酸衍生而来的。其中重要的有4-羟基脯氨酸、5-羟基赖氨酸、6-N-甲基赖氨酸等。三、不常见的蛋白质氨基酸和非蛋白质氨基酸66几种不常见蛋白质氨基酸的结构锁链素由4个Lys组成(弹性蛋白中)67广泛存在于各种细胞和组织中，呈游离或结合态，但并不存在蛋白质中的一类氨基酸，大部分也是蛋白质氨基酸的衍生物。如：β-丙氨酸、鸟氨酸、胍氨酸、γ-氨基丁酸等。(二)非蛋白氨基酸681.几种非蛋白氨基酸的结构

H2N-CH2-CH2-COOHH2N-CH2-CH2-CH2-COOHβ-丙氨酸γ-氨基丁酸6970712.非蛋白氨基酸存在的意义：（1）作为细菌细胞壁中肽聚糖的组分：D-GluD-Ala（2）作为一些重要代谢物的前体或中间体:

β-丙氨酸（VB3）、鸟氨酸、胍氨酸(尿素).（3）作为神经传导的化学物质：γ-氨基丁酸（4）有些氨基酸只作为一种N素的转运和贮藏载体.（5）调节生长,杀虫防御作用等。绝大部分非蛋白氨基酸的功能不清楚。72

四、氨基酸的性质

(一)AA的物理性质

(二)AA的两性解离和等电点(三)AA的光学性质(四)AA的重要化学反应

73(一)氨基酸的物理性质氨基酸在常温下为白色固体，熔点很高（约为200～300℃），大部分尚未到达熔点时已开始分解。

一般均能溶于水，但是溶解度大小不一，差异较大，其中亮氨酸和酪氨酸难溶于冷水，其余均可溶。氨基酸易溶于酸性或碱性溶液中，微溶于乙醇，不溶于乙醚。

氨基酸的味感与其构型有关。D型氨基酸一般具有甜味，D-色氨酸的甜度是蔗糖的40倍。L氨基酸具有鲜、甜、苦、酸四种味感。甘氨酸因具有甜味而得名，精氨酸有苦味，谷氨酸的钠盐有鲜味，是味精的主要成分。74(二)氨基酸的两性解离性质及等电点（pI）

*pH=pI

净电荷=0pH<pI净电荷为正pH>pI净电荷为负CHRCOOHNH3+CHRCOONH2CHRCOONH3++H++OH-+H++OH-(pK´1)(pK´2)当氨基酸溶液在某一定pH值时，使某特定氨基酸分子上所带正负电荷相等，成为两性离子，在电场中既不向阳极也不向阴极移动，此时溶液的pH值即为该氨基酸的等电点(pIisoelectricpoint)。简单讲，使氨基酸净电荷为零时的溶液pH值，称为该氨基酸的等电点。75767778等电点的实验测定方法等电聚焦法：一种特殊的电泳，其载体上铺有连续的pH梯度的缓冲液，然后将氨基酸点样，只要该处的pH与氨基酸的pI不同，则氨基酸就会带电，pH值>pI时，aa带-电；pH值<pI时，aa带+电。通电后，氨基酸就会移动，直到某处的pH＝pI，氨基酸才呈电中性，不再移动，因此，可以测出pI。酸碱滴定法79甘氨酸滴定曲线一氨基一羧基AA的等电点计算：pI=2pK´1+pK´2一氨基一羧基AA的pI计算公式80R-R+R±等电点的计算K1=[R±][H+][R+]K2=[R±][R-][H+]由式可知解离常数：81由此可知：

已知在pI时，[R+]=[R-]，∴整理可得：K1K2=[R+]=[R±][H+][R±]K2K1[R-]=[H+][R±][H+]K1=[R±]K2[H+][H+]282两边取负对数：-lg[H+]2=-lgK1-lgK2∵-lg[H+]=pH-lgK1=

pK1-lgK2=

pK2∴2pH=pK1+pK2令pI为等电点时的pH，则pI=½（pK1+pK2）Gly：pI=½（2.34+9.6)=5.9783由此可知:1、等电点相当于该aa两性离子状态两侧基团pK值之和的一半。2、对侧链R基不解离的中性氨基酸：pI=1/2（pK1+pK2）即：等电点pH值与离子浓度无关，只取决于兼性离子两侧基团的pK值。843.对有三个可解离基团的氨基酸：如：酸性氨基酸、碱性氨基酸的pI计算：a、先写出其解离公式；b、后取兼性离子两侧基团pK值的平均值。85如：天冬氨酸86如：赖氨酸87总结1、各种aa的pI不同；2、同一pH下，各种aa所带电荷不同；pH＜pI：aa+pH＞pI：aa-用离子交换、电泳将aa分开3、处于pI时，aa溶解度最小，易沉淀；可分离aa。88谷氨酸（A）和赖氨酸（B）滴定曲线和等电点计算一氨基二羧基AA的等电点计算：pI=2pK´1+pK´2二氨基一羧基AA的等电点计算：pI=2pK´2+pK´3BApK1pK2pIpIpK3pK3pK2pK1加入的OH-mL数加入的OH-mL数pHpH89谷氨酸（A）和赖氨酸（B）滴定曲线和等电点计算一氨基二羧基AA的等电点计算：pI=2pK´1+pK´2二氨基一羧基AA的等电点计算：pI=2pK´2+pK´3BApK1pK2pIpIpK3pK3pK2pK1加入的OH-mL数加入的OH-mL数pHpH90有关pI的习题当溶液的pH值>pI时，aa带电为+/-？当溶液的pH值<pI时，aa带电为+/-？aa溶于蒸馏水中后，溶液的pH值变为6，此aa的pI>、=、<6?aa溶于蒸馏水中后，溶液的pH值变为8，此aa的pI>、=、<8?91等电点的应用92(三)氨基酸光学性质

1、旋光性：除甘氨酸外，其它所有天然α-氨基酸都有不对称碳原子，因此它们都具有旋光性。2、紫外吸收光谱：色氨酸(Trp)、酪氨酸(Tyr)和苯丙氨酸(Phe)的R基团中含有苯环共轭双键系统，在紫外光区有较强的光吸收。组氨酸(His)具有较短共轭双键系统，其在紫外光区也有较弱的光吸收。由于大多数蛋白质都含有这些氨基酸残基，一般最大吸收峰在