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1. 肽键由一个氨基酸的-羧基与另一个氨基酸的-氨基脱水缩合形成的 酰胺键。2. 蛋白质的一级结构指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序，即氨基酸序列。3. 肽单元构成肽键的6个原子c1、c、o、n、h、c2同处在一个平面上，形成所谓的肽单元。4. 模体几个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近、相互作用，形成一个具有特殊功能的空间结构，称为模体或模序，又称为超二级结构。5. 结构域相对分子质量大的蛋白质，其三级结构常可分割成一个和数个球状或纤维状的区域，折叠得较为紧密，各行其功能。6. 蛋白质的变性在某些物理或化学因素作用下，蛋白质特定的空间构象被破坏，从而导致其理化性质改变和生物活性丧失的现象。dna变性dna分子中的两条链分开形成单链的过程。7. 蛋白质的复性若蛋白质变性程度较轻，去除变性因素后，有些蛋白质仍可恢复或部分恢复其原有的构象和功能。dna复性分开的单链分子按照碱基互补原则重新形成双链的过程。8. 蛋白质的等电点当蛋白质溶液处于某一ph时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即所带正、负电荷相等，成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液的ph称为蛋白质的等电点。9. 半保留复制合成好的子代细胞的dna双链中，一条单链是由亲代dna完整地保留下来，另一条单链则完全是重新合成，这种复制方式称为半保留复制。10. 限制性核酸内切酶具有严格的序列依赖性的核酸内切酶。11. 内含子hnrna核苷酸链中一些将不出现于相应的mrna中的片段。（不能编码出蛋白质的序列）12. 外显子hnrna核苷酸链中那些保留于mrna中的片段。（能编码出蛋白质的序列）13. 增色效应变性后dna溶液的紫外吸收作用增强的效应。14. 解链温度核酸加热变性过程中，50%dna变性时的温度。15. 杂交不同来源的核酸变性后，合并在一起进行复性，形成杂化双链的过程。16. 必需基团酶分子整体构象中对于酶发挥活性所必需的基团， 17. 酶的活性中心必需基团通过特定方式与外部环境相连通，能与外部的底物特异地结合并将底物转化为产物，此区域称为酶活性中心。18. 酶原无活性的酶前体。19. 酶原的激活酶原转变成有活性酶的过程。20. 同工酶在同一个体内的可催化相同化学反应，而分子结构、理化性质及免疫学特性不同的一组酶。21. 诱导契合学说酶与底物相互接近时，通过相互诱导、相互变形和相互适应，才使酶与底物相互结合形成es复合物。22. km值km为米氏常数，在数值上等于酶促反应速度为最大反应速度一半时对应的底物浓度。23. 竞争性抑制剂与底物有相似的化学结构，能与底物竞争结合酶的活性中心，造成酶活性下降的抑制剂。24. 核酶以核酸为主要结构的酶，具有催化作用的rna。25. 别构酶可表现出别构效应的酶。别构效应指体内一些代谢物可以与对应酶分子活性中心或活性中心以外的特定部位可逆地结合，使酶活性中心构象发生改变，并改变其催化能力。26. 有氧氧化葡萄糖或糖原在有氧条件下彻底氧化分解生成二氧化碳和水并释放大量能量的过程。27. 糖的无氧氧化（糖酵解）机体相对缺氧时，葡萄糖或糖原分解生成乳酸并产生能量的过程。28. 三羧酸循环（柠檬酸循环、krebs循环）乙酰coa与草酰乙酸缩合生成含有三个羧基的柠檬酸。29. 糖异生从非糖物质转变为葡萄糖或糖原的过程。30. 生物氧化物质在生物体内的氧化作用。31. 呼吸链（电子传递链）存在于线粒体内膜上，按一定顺序排列的一系列酶或辅酶，其作用是以传递电子和h+的形式传递代谢物氧化脱下的氢原子（2h），最后使活化的氢与活化的氧结合生成水。32. 氧化磷酸化作用物氧化脱氢经呼吸链传递给氧生成水并释放能量的同时，偶联adp磷酸化生成atp的过程。33. 底物水平磷酸化作用物分子中的能量直接转移至adp(或gdp)生成atp(或gtp)的过程。34. 脂肪动员储存于脂肪组织中的脂肪被一系列脂肪酶水解为甘油和游离脂肪酸，并释放入血供全身各组织利用的过程。35. 氧化从脂酰基的碳原子开始，经过脱氢，加水，再脱氢及硫解等四步连续反应，脂酰基断裂产生1分子乙酰coa和1分子比原来少两个碳原子的脂酰coa,如此反复进行，直到脂酰coa全部变成乙酰coa。36. 酮体乙酰乙酸、羟基丁酸及丙酮三种物质的总称。37. ldl低密度脂蛋白，是转运肝脏合成的内源性胆固醇及其酯的主要形式。38. vldl极低密度脂蛋白，是运输内源性三酰甘油的主要形式。39. 蛋白质的互补作用将几种营养价值较低的蛋白质混合食用，则必需氨基酸可以互相补充，取长补短，缓解限制性氨基酸的限制作用，提高膳食蛋白质的生理价值。40. 氮平衡指每日氮的摄入量与排出量的对比关系。41. 尿素循环（鸟氨酸循环）由氨和co2在肝脏合成尿素的过程。42. 一碳单位指某些氨基酸在分解代谢中产生的含有一个碳原子的有机基团，即甲基、亚甲基、甲炔基、甲酰基和亚氨甲基的总称。（主要来自甘氨酸、丝氨酸、蛋氨酸、组氨酸及色氨酸）43. sams-腺苷蛋氨酸，是体内最重要最直接的甲基供体44. 从头合成途径利用磷酸核糖、氨基酸、一碳单位及co2等简单物质为原料，经过一系列酶促反应合成嘌呤核苷酸的过程。45. 补救合成途径利用体内游离的嘌呤或嘌呤核苷，经简单反应过程生成嘌呤核苷酸的过程。46. 复制以亲代dna为模板合成两个完全相同的子代dna分子的过程。47. 冈崎片段复制中产生的不连续的dna片段。48. 领头链（前导链）dna复制中，顺着复制叉前进方向连续复制生成的新链。49. 随从链（后随链）dna复制中，复制方向与复制叉前进方向相反，不连续复制生成的新链。50. ssb单链dna结合蛋白，可结合并保护单链的dna模板，是同源四聚体蛋白，每个亚基由177个氨基酸残基组成，其结合单链dna的跨度约32个核苷酸单位。51. 引物能够提供3oh末端的rna。52. 突变基因组dna的分子结构或其序列的改变。53. 切除修复uvra、uvrb、uvrc、uvrd四种基因，它们的产物相互结合形成一个依赖atp的内切酶，可将长11-13个核苷酸、带有损伤位点的单链dna片段切除，再由dna聚合酶填补空隙，dna连接酶封闭缺口的过程。54. 重组修复先复制再修复，在复制时损伤部位不能作为摸板指导子链相应部位的合成，造成链上的缺口55. 基因表达储存于dna中的遗传信息通过转录和翻译产生具有生物功能的多肽和蛋白质的过程。56. 转录生物体以dna为模板合成rna的过程。57. 不对称转录对于某些基因，以某一条链为模板进行转录，而对于另一些基因则模板链在另一条链上，这种转录方式称“不对称转录”。58. 启动子转录开始时rna聚合酶识别、结合、和开始转录的一段dna序列。59. 断裂基因真核生物结构基因由若干编码区和非编码区相互隔开，但又连续镶嵌而成，去除非编码区再连接后，即可翻译出有连续氨基酸组成的完整蛋白质。60. 中心法则从dna到rna再到蛋白质，rna可逆转录为dna。61. 遗传密码（三联体密码、密码子）mrna中每三个相邻的核苷酸的特定排列顺序，在蛋白质生物合成中被体现为某种氨基酸或其合成的终止信号。62. 核糖体循环活化氨基酸在核糖体上的缩合使肽链合成；分为肽链合成的起始、肽链的延长和肽链合成的终止与释放三个阶段。63. 翻译从多核苷酸上所携带的遗传信息，到多肽链上氨基酸序列之间的传递。64. pribnow盒dna分子上与rna聚合酶核心酶相结合的部位，该区碱基序列具有高度的保守性和一致性，其共同序列为5-tataat-3，故称tata盒，该序列为d.pribnow首次发现，又称pribnow盒。65. klenow片段经特异的蛋白酶处理，dna-pol螺旋f和g之间发生断裂，水解为两个片段，羧基末端604个氨基酸残基的大片段称为klenow片段，具有dna聚合酶活性和35核酸外切酶活性。问答题：一、简述蛋白质-螺旋的结构特点。答：1.一般蛋白质中主链螺旋的走向为顺时针方向，即右手螺旋；2.在-螺旋中，每3.6个氨基酸残基螺旋上升一圈，相当于0.54nm的垂直距离；3.氨基酸残基的r基团分布在螺旋的外侧。4.肽链中的全部肽键都可形成氢键，使-螺旋处于相当稳定的结构状态。 二、何谓蛋白质的变性和复性？在医学上有何应用？答：1.蛋白质的变性和复性见名词解释； 2.在医学上，变性使蛋白质失活常被应用来消毒及灭菌；而在生产和保存激素、酶、抗体、血清、疫苗等具有生物活性的蛋白质时，应十分小心（要在低温条件下），以防止其变性失活。三、何谓蛋白质的二级结构？有哪些主要类型并举一例说明。答：1.蛋白质的二级结构是某段多肽链主链骨架有规律的盘绕和折叠；2.主要类型有-螺旋、-折叠、-转角和无规卷曲。-螺旋（多个肽单元通过c的旋转，使多肽链的主链围绕中心轴呈有规律的螺旋式上升。）四、dna双螺旋结构是在什么时候，由谁提出的？试述其结构模型。答：1953年，watson和crick提出；其结构模型为：1.在dna分子中，两股dna链围绕一假想的共同轴心形成一右手双螺旋结构。一股链是53走向，另一股链是35走向。双螺旋的螺距为3.4nm，直径为2.0nm。每个螺旋含有10个碱基对。2.链的骨架由脱氧核糖基和磷酸基构成，位于双螺旋的外侧。3.碱基位于双螺旋的内侧，一股链中的嘌呤碱基与另一股链中位于同一平面的嘧啶碱基以氢键相连。4.dna双螺旋的稳定由互补碱基对之间的氢键和碱基对层间的堆积力维系。五、简述参与翻译的三种rna及其功能发挥。答：1.信使rna:含量最少，约3%，但种类最多，核苷酸数在500-6000之间。功能：从dna转录遗传信息，并作为指导蛋白质合成的模板。2.转运rna:分子质量最小，核苷酸数在70-120之间，约15%，trna具有三叶草型的二级结构和倒l形的三级结构。功能：蛋白质合成中的接合器分子，携带氨基酸，将其转运到核糖体上。3.核糖体rna:含量最多，约80%以上，各种rrna有特定的二级结构，高分子的还可形成三级结构。 功能：是蛋白质合成机器，与蛋白质共同组成蛋白质的合成场所核糖体。六、什么是遗传密码？有何特点？答：概念见名词解释，特点：1.连续性；2.方向性；3.简并性；4.通用性。七、比较dna和rna分子在组成、结构、分布、功能上的特点。答：相同点：基本组成单位是核苷酸，有碱基、戊糖和磷酸三种成分连接而成。不同点：1.dna分子中戊糖成分是脱氧核糖，而rna分子中戊糖成分是核糖； 2.dna分子中碱基成分是a、g、c、t, 而rna分子中碱基成分是a、g、c、u； 3.dna是一反向平行的双链结构，而rna是以单链为主的结构； 4.dna主要分布在细胞核内，rna主要分布在细胞质中； 4.dna的功能是作为生物遗传信息复制的模板和基因转录的模板，是生命遗传繁殖的物质基础，也是个体生命活动的基础；rna的功能主要是参与蛋白质的合成。八、简述酶促反应中可逆性抑制剂的作用原理。答、可逆性抑制剂以非共价键与酶或酶-底物复合物的特定区域可逆结合成复合物，并使酶活性降低甚至消失；采用透析或超滤将未结合抑制剂除去，则抑制剂和酶蛋白复合物解离，同时酶活性逐步恢复。可逆性抑制剂一般为完全抑制剂，即只要结合了抑制剂酶就不能催化底物转变成产物。有竞争性抑制作用、非竞争性抑制作用、反竞争性抑制作用三种类型。九、试分析可逆性抑制剂的类型及作用特点？答：1.竞争性抑制作用：抑制剂与底物有相似的化学结构，能与底物竞争酶的活性中心，造成酶活性下降。（km增大，vmax不变） 2.非竞争性抑制作用：抑制剂与酶活性中心外的三维结构区域或基团结合，虽不影响酶与底物的结合，但可影响酶将结合在活性中心的底物转变生成产物，导致酶活性下降。（km不变，vmax降低） 3.反竞争性抑制作用：抑制剂只能与酶底物复合物的特定空间部位结合，使结合此类抑制剂的es复合物不能转变成产物，同时也抑制从复合物中解离出游离酶。（km降低，vmax降低）十、酶与催化剂相比的共同点及其酶促反应的特点。答：共同点：酶具有常规化学催化剂的基本特点，在化学反应前后质和量都不改变，不改变化学反应的平衡点，可以显著降低反应活化能。酶促反应的特点：1.酶具有在温和条件下极高的催化效率：催化效率远大于普通化学催化剂。2.酶催化作用具有高度专一性：（绝对专一性和相对专一性、立体异构专一性、光学异构专一性）3.酶活性对环境因素的敏感性：酶只有在温和条件下才能发挥其催化作用，溶液中ph、温度、有机溶剂、氧化剂等改变都对酶活性有明显影响，酶的稳定性较低；4.酶活性的可调节性：一是通过抑制剂和激动剂，改变酶的活性；另一方面是通过化学共价修饰改变酶的结构以调节酶的活性。十一、什么是诱导契合学说？酶促反应的机制如何？答：诱导契合学说见名词解释。酶促反应的确切机制尚有许多不明之处，但酶在催化过程中通常是通过多种因素协调作用：1.酶与底物诱导契合，2.共价催化，3.酸碱催化，4.金属离子催化，5.邻近效应与表面效应。十二、影响酶促反应的因素有哪些？用曲线表示它们的影响？答：影响酶促反应的因素有：1.底物浓度：底物浓度较低时，反应速度随底物浓度增加而增加，两者接近为线性关系；随着底物浓度进一步增高，反应速度不再与底物浓度成正比而是缓慢增加；当底物浓度达到一定数值后，继续增加底物浓度，反应速度基本不再增加。2.酶浓度：当酶被底物饱和时，反应速度接近于最大反应速度。且与酶浓度成正比关系。3.温度：反应体系温度低于酶促反应的最适温度时，反应速度随温度升高而升高；反应体系温度高于酶促反应的最适温度时，反应速度随温度升高而降低。4.ph：不同的酶有不同的最适ph，ph的改变既影响酶对底物的结合，也影响酶的催化能力，另外，过酸或过碱条件下酶蛋白容易快速变性失活，进一步可发生不可逆变性。5.抑制剂：使酶的催化活性下降；分不可逆性和可逆性两类；可逆性又分竞争性、非竞争性、反竞争性三类。竞争性抑制剂对酶的抑制程度既随抑制剂与酶的亲和力升高而增加，也随抑制剂浓度与底物浓度的比例增加而增加；非竞争性抑制剂对酶的抑制程度与底物浓度无关，只取决于抑制剂浓度和抑制剂同酶的亲和力；反竞争性抑制剂对酶的抑制程度随底物浓度和抑制剂浓度及抑制剂同酶的亲和力增加而增加。6.激活剂：使酶由无活性变为有活性或使酶活性增加。十三、描述葡萄糖的无氧分解途径及生理意义。答：分解途径：1.葡萄糖在己糖激酶（hk）催化下6-磷酸葡萄糖（-atp）；磷酸己糖异构酶催化下6-磷酸果糖；由磷酸果糖激酶-1（pfk1）催化下1，6-二磷酸果糖（fbp）（-atp）；1，6-二磷酸果糖在醛缩酶的催化下磷酸二羟丙酮和3-磷酸甘油醛；在磷酸丙糖异构酶的催化下相互转变； 3-磷酸甘油醛在3-磷酸甘油醛脱氢酶催化下含有一个高能磷酸键的1,3-二磷酸甘油酸；.在磷酸甘油酸激酶（pgk）催化下3-磷酸甘油酸（+2atp）；在磷酸甘油酸变位酶催化下2-磷酸甘油酸；在烯醇化酶催化下，脱水生成含高能磷酸键的磷酸烯醇式丙酮酸；在丙酮酸激酶（pk）催化下烯醇式丙酮酸丙酮酸（+2atp）。2.无氧条件下，由乳酸脱氢酶（ldh）催化下，丙酮酸被还原为乳酸。生理意义：1.糖酵解是生物界普遍存在的供能途径，是糖有氧氧化的前提，少数组织如视网膜、睾丸、红细胞、肾髓质等在，即使在有氧条件下仍需从糖酵解获得能量。2.在某些情况下，如剧烈运动、缺氧，组织细胞往往通过增强糖酵解获取能量。3.在某些病理情况下，如严重贫血、大量失血、呼吸障碍、肿瘤组织等，也需通过糖酵解获取能量。十四、描述葡萄糖有氧氧化的概念、基本途径及生理意义。答：概念见名词解释。基本途径：1.葡萄糖在细胞液中循糖酵解途径生成丙酮酸；2.丙酮酸进入线粒体，在丙酮酸脱氢酶复合体催化下被氧化脱羧生成乙酰coa；3.乙酰coa进入三羧酸循环，氧化生成co2、h2o。生理意义：1. 糖有氧氧化是机体获取能量的主要方式；2. 糖有氧氧化是体内糖、脂肪、蛋白质三种主要有机物相互转变的联系体系；3. 糖有氧氧化的第三阶段三羧酸循环是生物体内一个极其重要的代谢途径，是糖、脂肪、蛋白质三种主要有机物在体内彻底氧化的共同代谢途径。十五、描述三羧酸循环的概念、基本途径及生理意义。答：基本途径：概念见名词解释。基本途径：1. 乙酰coa与草酰乙酸在柠檬酸合酶的催化下缩合成柠檬酸；2.顺乌头酸酶催化柠檬酸脱水，然后又加水，使柠檬酸异构化为异柠檬酸；3. 在异柠檬酸脱氢酶作用下，异柠檬酸氧化脱羧生成-酮戊二酸；4.在-酮戊二酸脱氢酶复合体作用下，-酮戊二酸氧化脱羧生成琥珀酰coa；5.在琥珀酸硫激酶作用下，琥珀酰coa转化成琥珀酸，并产生gtp；6.琥珀酸脱氢酶催化琥珀酸氧化氧化成为延胡索酸；7. 延胡索酸在延胡索酸酶的催化下加水生成l-苹果酸；8.在苹果酸脱氢酶催化下，苹果酸脱氢氧化生成草酰乙酸。生理意义：三羧酸循环是生物体内一个极其重要的代谢途径，是糖、脂肪、蛋白质三种主要有机物在体内彻底氧化的共同代谢途径。十六、体内血糖浓度是如何保持平衡的？（正常人空腹血糖3.89-6.11mmol/l，低血糖2.8，高血糖7.1）答：（一）血糖浓度的相对恒定依赖于血糖来源和代谢去路的平衡。血糖来源有：1.食物中的糖类物质经消化吸收入血；2.空腹时，肝储存的糖原分解成葡萄糖；3.在禁食情况下，以甘油、某些有机酸及生糖氨基酸为主的非糖物质通过糖异生作用转变成葡萄糖。血糖去路有：1.葡萄糖在各组织细胞中氧化分解供能；2.餐后肝、肌肉组织可将葡萄糖合成糖原进行储存；3.转变为非糖物质；4.转变成其他糖极其糖衍生物；5.当血糖浓度高于8.9mmol/l时，随尿排出。（二）血糖浓度能维持相对恒定，是由于机体内存在一整套高效率的调节机制，精细地调控血糖的来源和去路，使之处在动态平衡状。1.神经系统的调节作用；2.激素的的调节作用；3.肝脏的的调节作用。十七、简述脂肪酸氧化的概念及步骤。答：概念见名词解释。步骤：脱氢、加水、再脱氢、硫解。十八、简述酮体的组成、代谢特点及意义。答：组成：乙酰乙酸、羟基丁酸、丙酮三种物质。代谢特点：1.合成酮体的原料是乙酰coa，在肝细胞线粒体内进行，共5步反应，需4种酶催化，其中肝脏特有酶羟甲戊二酸单酰coa合酶（hmg-coa）是酮体生成限速酶。2.酮体在肝内生成后随血液运输到其他组织而被利用。意义：1.饥饿或糖供应不足时，酮体替代葡萄糖，保证脑的正常功能。2.正常情况下，酮体能被肝外组织及时氧化利用，但在饥饿、低糖饮食或糖尿病时，糖的利用不足，脂肪动员加强，肝内酮体生成过多，超过肝外组织利用能力时，可引起酮血症。十九、试述蛋白质的脱氨基作用。答：有转氨作用、氧化脱氨基作用、联合脱氨基作用、非氧化性脱氨基作用。转氨作用-氨基酸与-酮酸在转氨酶催化下，氨、酮二基互换的过程。氧化脱氨基作用氨基酸先脱氢生成不稳定的亚氨基酸，然后水解产生-酮酸和氨。联合脱氨基作用转氨基和脱氨基相偶联而脱出氨基的作用，是体内最重要的脱氨基方式，有两种途径：1.肝、肾等组织中进行转氨作用偶联谷氨酸氧化脱氨途径；2.骨骼肌和心肌组织中进行嘌呤核苷酸循环脱氨。二十、简述体内氨的来源和去路。答：来源有三：1.氨基酸及胺的分解；2.肠道吸收而来3.肾脏中产生的氨。去路有四：1.在肝中合成尿素，然后经肾脏排出；2.氨与谷氨酸在谷氨酰胺合成酶的催化下合成无毒的谷氨酰胺；3.通过-酮酸再氨基化合成非必需氨基酸，或其他含氮物；4.由肾小管分泌氨和原尿中h+结合，以铵盐形式排出。二十一、尿素是如何生成的？（即鸟氨酸循环）有何意义？答：1.在线粒体中，有mg2+、atp及n-乙酰谷氨酸存在条件下，氨与co2在氨基甲酰磷酸合成酶i（cps-i）催化下，合成氨基甲酰磷酸；2.鸟氨酸氨基甲酰转移酶催化氨基甲酰基从磷酸分子转移至鸟氨酸分子生成瓜氨酸；3.瓜氨酸被转运至胞液，在精氨酸代琥珀酸合成酶（ass）催化下，与天冬氨酸反应生成精氨酸代琥珀酸；4.在精氨酸代琥珀酸裂解酶催化下，精氨酸代琥珀酸裂解为精氨酸及延胡索酸；5.精氨酸在精氨酸酶催化下水解成尿素及鸟氨酸，鸟氨酸再进入线粒体参与新一轮循环。意义：把有毒的氨转变成尿素。二十二、何谓复制？哪些酶参与复制的过程？如何发挥功能？答：概念见名词解释。参与复制的酶有：1.解螺旋酶打开dna双螺旋单链；2.dna拓扑异构酶协助解螺旋酶；3.单链dna结合蛋白（ssb）结合并保护单链dna模板；4.引物酶催化引物的生成；5.dna聚合酶催化新生dna链形成，切除引物，校读作用；6.dna连接酶催化冈崎片段的连接。二十三、什么是突变？修复突变损伤的方式有几种？答：概念见名词解释。修复突变损伤的方式主要有：直接修复、切除修复、重组修复、sos修复四种。二十四、真核生物由hnrna转变为mrna加工包括哪些加工过程？答：1、5-端加帽子结构；2、3-末端加polya尾巴；3、剪接去除内含子序列并连接外显子；4、链内部核苷酸甲基化修饰；5、rna编辑。二十五、简述原核生物转录终止的两种机制。答：1.依赖rho因子的转录终止：rho因子与转录产物rna结合后，rho因子和rna聚合酶都可能发生构象变化，从而使rna聚合酶停顿，rho因子的atp酶和解螺旋酶的活性使dna:rna杂化双链拆离，转录产物rna从转录复合物中释放。2.不依赖rho因子的转录终止：当rna聚合酶行进到dna模板的特定部位终止信号时，由于终止信号中有gc富集区组成的反向重复序列，在转录生成的rna中形成相应的发夹结构，阻碍rna聚合酶的行进，从而停止聚合作用；还由于终止信号中有at富集区，其转录生成的rna在3，-末端形成polyu，在碱基配对中u：a最不稳定，导致新合成的dna:rna杂化双链易于解离，使转录终止。二十六、简述原核生物dna聚合酶iii全酶及各亚基的主要功能。答：dna聚合酶iii的结构：两个核心酶，一个复合体通过两个亚基聚合，每个核心酶再结合一对亚基（滑动夹）。功能：具有53聚合的功能，具有35外切酶活性，同时可催化前导链和后随链中冈崎片段合成。各亚基的主要功能：1.核心酶：亚基（合成dna）亚基（具有35外切酶活性，校读作用）亚基（组装中发挥作用）。2.亚基（滑动夹）：夹住模板并沿着模板滑动，将核心酶结合到模板上，发挥增强核心酶的进行性的作用。3. 复合体由亚基组成：装配亚基的作用，促使开放的亚基二聚体“夹”住dna模板链，形成新的闭合的滑动夹。4. 亚基：结合核心酶和复合体，也可与解螺旋酶dnab结合。二十七、简述原核生物rna聚合酶全酶及各亚基的主要功能。答：rna聚合酶的功能：合成mrna、trna、rrna。亚基（2个）与启动子上游元件和活化因子结合。亚基（1个）结合底物催化磷酸二酯键形成，催化中心。亚基（1个）酶与模板dna结合的主要成分。亚基（1个）识别启动子促进转录的起始。亚基（1个）未知。二十八、简述复制与转录体系的区别。复制转录模板两股链均为复制模板链转录（不对称转录）原料dntpntp酶dna聚合酶(dna-pol)rna聚合酶(rna-pol)产物子代双链dna（半保留复制）mrna、trna、rrna配对a-t,g-ca-u,t-a,g-c.引物需要不需要加工与修饰不需要需要二十九、简述遗传中心法则的基本内容。答：遗传中心法则是指遗传信息从dna传递给rna，再从rna传递给蛋白质，即完成遗传信息的转录和翻译的过程。也可以从dna传递给dna，即完成dna的复制过程。这是所有有细胞结构的生物所遵循的法则。在某些病毒中的rna自我复制（如烟草花叶病毒等）和在某些病毒中能以rna为模板逆转录成dna的过程（某些致癌病毒）是对中心法则的补充。rna的自我复制和逆转录过程，在病毒单独存在时是不能进行的，只有寄生到寄主细胞中后才发生。三十、简述复制与转录体系的相同点：1.都以dna为模板；2.都需要依赖dna的聚合酶；3.聚合过程都是核苷酸之间生成35-磷酸二酯健；4.新链都是从5至3方向延伸；5.都遵从碱基配对规律。三十一、真核生物含有三种rna聚合酶：1.rna聚合酶催化合成45srrna前体；2.rna聚合酶催化合成所有mrna前体和大多数核内小rna（snrna）；3.rna聚合酶催化合成trna、5srrna、u6snrna和不同的胞质小rna(scrna)等小分子转录产物。一、简述蛋白质-螺旋的结构特点。二、何谓蛋白质的变性和复性？在医学上有何应用？三、何谓蛋白质的二级结构？有哪些主要类型并举一例说明。四、dna双螺旋结构是在什么时候，由谁提出的？试述其结构模型。五、简述参与翻译的三种rna及其功能发挥。六、什么是遗传密码？有何特点？七、比较dna和rna分子在组成、结构、分布、功能上的特点。八、简述酶促反应中可逆性抑制剂的作用原理。九、试分析可逆性抑制剂的类型及作用特点？十、酶与催化剂相比的共同点及其酶促反应的特点。十一、什么是诱导契合学说？酶促反应的机制如何？十二、影响酶促反应的因素有哪些？用曲线表示它们的影响？十三、描述葡萄糖的无氧分解途径及生理意义。十四、描述葡萄糖有氧氧化的概念、基本途径及生理意义。十五、描述三羧酸循环的概念、基本途径及生理意义。十六、体内血糖浓度是如何保持平衡的？ 十七、简述脂肪酸氧化的概念及步骤。十八、简述酮体的组成、代谢特点及意义。十九、试述蛋白质的脱氨基作用。二十、简述体内氨的来源和去路。二十一、尿素是如何生成的？（即鸟氨酸循环）有何意义？二十二、何谓复制？哪些酶参与复制的过程？如何发挥功能？二十三、什么是突变？修复突变损伤的方式有几种？二十四、真核生物由hnrna转变为mrna加工包括哪些加工过程？二十五、简述原核生物转录终止的两种机制。二十六、简述原核生物dna聚合酶iii全酶及各亚基的主要功能。二十七、简述原核生物rna聚合酶全酶及各亚基的主要功能。二十八、简述复制与转录体系的区别。二十九、简述遗传中心法则的基本内容。三十、简述复制与转录体系的相同点。三十一、描述真核生物rna聚合酶。国际单位（iu）1976年规定，25每分钟催化1umol底物转化为产物所需的酶量为一个国际单位。崔量单位（katal）1979年推荐，在对应条件下，每秒钟使1mol底物转化为产物所需的酶量为1kat。糖酵解的特点：1.胞液中进行。2.无需氧；3.2次底物水平磷酸化，产生4分子atp，故一分子葡萄糖净生成2分子atp，糖原净生成3分子atp。4.磷酸果糖激酶