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生物化学知识点总结雯第一篇 生物大分子的结构与功能第一章 氨基酸与多肽化学一、1、氨基酸（AA）是蛋白质水解的最终产物，也是组成蛋白质结构的基本单位，由5种元素组成，即碳、氢、氧、氮、硫。2、常见的蛋白质氨基酸也就是组成蛋白质的20种氨基酸称基本氨基酸，也称编码氨基酸。3、常见氨基酸的分类：按侧链R基的极性：1）极性氨基酸（不带电荷）甘氨酸、丝氨酸、苏氨酸、半胱氨酸、酪氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺（带正电荷）赖氨酸、精氨酸、组氨酸（带负电荷）天冬氨酸、谷氨酸 2）非极性氨基酸 丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、脯氨酸、苯丙氨酸、色氨酸、甲硫氨酸。4、20种氨基酸的结构特点：均为L-氨基酸均为氨基酸，脯氨酸除外-碳原子为不对称碳原子，甘氨酸除外各种aa的R基侧链各不相同5、aa是一种两性电解质，不同pH时氨基酸以不同的离子化形式存在。6、aa的等电点（pI）：在某一pH溶液中，aa解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的pH称为该aa的等电点。pI=12（pK1+pK2）。pK1对应羧基pK2对应氨基。Aa在pI时溶解度最小。最稳定，在酸碱条件下溶解度增加。用途：分离、纯化。7、aa的甲醛滴定 （应用：定量分析）直接滴定终点pH过高（12），没有适当指示剂；与甲醛反应，终点在9左右，可用酚酞作指示剂，释放一个氢离子，相当于一个氨基，摩尔比1:1简单快速，一般用于测定蛋白质是水解速度。8.特征化学反应1）-氨基参加的：成盐作用亚硝酸的反应：用来检测蛋白质水解的程度；水解越完全，放出的-氨基酸越多，与亚硝酸反应放出的氮气越多。与2,4-二硝基氟苯（DNFB）：鉴定多肽或蛋白质的N端氨基酸；与丹磺酰氯（DNS-Cl）：作用同；与苯异硫氰酸（PITC）：同上。2）-羧基参加的：成盐和成酯3）二者共同参加的茚三酮反应：aa与水和茚三酮一起加热，生成蓝紫色化合物，在570nm处有最大吸收，可用作aa含量分析；另外，还可以发生成肽键反应。4）侧链R基参加的呈色反应米伦反应：酪氨酸及含酪氨酸的蛋白质，红色福林反应（磷钼酸+磷钨酸）：碱性条件下，酪氨酸及含酪氨酸的蛋白质，蓝色Sakoguchi反应（碱性次溴酸钠+-萘酚）：精氨酸，红色Pauly反应（5%对氨基苯磺酸盐酸溶液+亚硝酸钠+碳酸钠）：组、赖氨酸（04 ），橘红色乙醛酸反应（乙醛酸+浓硫酸）：色氨酸，紫红色半胱氨酸的反应：与亚硝酸-铁氰化钠的甲醇溶液，红色9、必需氨基酸：人体体内自身不能合成，必须从食物中获得。成人有8种：甲硫、缬、赖、色、苏、苯丙、亮、异亮。婴儿期所需：精、组10、氨基酸的分离方法：溶解度和等电点法特殊沉淀剂法离子交换法电渗析法11、氨基酸的分析方法：纸色谱法薄层色谱高效液相色谱离子交换色谱氨基酸自动分析仪法质谱12、氨基酸的生产方法：1)水解法：酸水解法：6-10M的盐酸，在110-120下水解12-24小时；优：水解彻底，氨基酸不消旋；缺：色氨酸完全被破坏，天冬酰胺和谷氨酰胺去氨化。碱水解法：4-6M氢氧化钠或2-4M的氢氧化钡在100-110水解6-24小时；优：水解完全，色氨酸不被破坏；缺：氨基酸易消旋，丝氨酸、精氨酸、苏氨酸、胱氨酸等大部分被破坏。酶水解法：蛋白酶，；优：反应条件温和，氨基酸不被破坏，不消旋；缺：水解被彻底。2）微生物发酵法3）化学合成法：产物为消旋体，需进行拆分4）酶合成法：化学合成法配制基质，利用酶促反应13、肽键：一个氨基酸的氨基与另一个氨基酸的羧基之间失水形成的酰胺键。多肽：是由氨基酸通过肽键连接而成的多聚化合物。多肽分子中肽键数等于失去的水分子数。肽单位：由肽键中的四个原子和与之相邻的两个碳原子共同构成的刚性平面，也称肽平面。14、肽：氨基酸通过肽键相连形成的化合物。10个以内aa连成的肽称寡肽，10个以上多肽。15、共价主链：多肽链中的骨干是由氨基酸的羧基与氨基形成的肽键部分有规则地重复排列而成，成为共价主链。R基部分成为侧链。氨基酸残基：组成肽链的氨基酸在参与形成肽键之后，脱水而结构不完整，此部分称多肽链的结构具有方向性，从氨基端开始到羧基端。16、多肽的物理性质：相对分子量低于一万的成多肽，高于一万的称蛋白质，界限不是很严格。水溶性大于蛋白质，旋光性等于各个氨基酸残基的旋光度之和。17、化学性质：两性电离和等电点；紫外吸收；侧脸金属螯合；呈色反应：茚三酮反应；双缩脲反应：含两个以上肽键的化合物在碱性溶液中与硫酸铜作用呈紫色；米伦；酚试剂。18、重要多肽：血液中的谷胱甘肽具有抗氧化和解毒作用；加压素具有抗利尿、调节心血管功能、增强记忆、镇痛、促进肝糖原分解；促甲状腺释放因子（TRF）由下丘脑合成分泌的促进垂体活性物质释放的因子，刺激脑垂体促甲状腺激素细胞释放促甲状腺激素。 第二章 蛋白质化学1、蛋白质是由许多不同的-氨基酸按一定的序列通过酰胺键级肽键缩合而成，具有较稳定的构想和一定生物功能的大分子。存在于所有的生物细胞中，是构成生物体最基本的结构物质和功能物质。细胞中含量最丰富。2、分类：1）球状蛋白：功能蛋白，不对称常数接近1；2）纤维状蛋白：结构蛋白，不对称常数大于10；3）椭圆形：对称常数介于中间。蛋白质是分子量很大的生物分子。3、功能：生物催化：酶类代谢调节：部分激素免疫保护：抗体、干扰素物质的转运和贮存：载体蛋白运动与支持：肌肉、骨骼、鞭毛控制生长和分化：基因表达调控接受和传递信息：配体和受体构成生物膜4、蛋白质的元素组成：含氮有机化合物，某些还含有P、Fe、Cu、Zn、I。蛋白质的含量=蛋白质的含氮量10016=蛋白质的含氮量6.255、蛋白质的一级结构指蛋白质分子中氨基酸残基的种类、数量及排列顺序。包含的共价键主要指肽键和二硫键。氨基酸的排列顺序决定蛋白质的一级结构。蛋白质的一级结构是其高级结构和生物学功能的基础，但并不是决定高级构象的唯一因素。6、测定以经济结构的要求：1）样品必须纯（97%）2）知道蛋白质的分子量3）知道蛋白质由几个亚基组成4）知道氨基酸组成7、蛋白质的测定步骤：多肽链的拆分:由多条多肽链组成的蛋白质分子,必须先进行拆分,可用8mol/L尿素或6mol/L盐酸胍或高浓度盐处理。测定蛋白质分子中多肽链的数目:通过测定末端氨基酸残基的摩尔数二硫键的断裂测定每条多肽链的氨基酸组成8、N-末端氨基酸的分析：1）二硝基氟苯法2）丹磺酰氯法3）本异硫氰酸酯法4）氨肽酶 C-末端氨基酸的分析：1）肼解法2）羧肽酶法9、蛋白质的二级结构是指肽链的主链在空间的排列，或规则的几何走向、旋转及折叠。只涉及肽链主链的构象及链内或链间形成的氢键，主要有-螺旋、折叠、-转角10、-螺旋是由肽键平面盘旋形成的螺旋状结构。结构要点：1）天然蛋白质螺旋的方向为右手螺旋。2）每3.6个氨基酸旋转一周，螺距为0.54nm，每个氨基酸残基的高度为0.15nm，肽键平面与螺旋长轴平行，嗜热菌蛋白酶中有部分左手螺旋。3）相邻螺旋之间形成链内氢键，氢键的取向几乎与轴平行，第一个氨基酸残基的-CO基与第四个氨基酸残基的-NH基形成氢键。是稳定螺旋的主要作用力。氢键是螺旋稳定的主要次级键。4）链原子构成螺旋的主体,侧链在其外部，其形状、大小及电荷等均影响其形成和稳定性。11、-折叠是由两条或多条几乎完全伸展的台联平行排列，通过链间氢键交联形成.肽链的主链呈锯齿状折叠构象。要点：1）肽键平面呈锯齿状排列,侧链基团交错分布在片层平面的两侧。2）由链间氢键维持稳定.其方向与折叠的长轴接近垂直。3）有两种类型:平行式,即所有肽链的N-端都在同一边: 反平行式,即相邻肽链的方向相反。4）每一个氨基酸在主轴上所占的距离,平行的是0.325nm,反平行的是0.35nm.反平行式更稳定。12、-转角：也称b-回折或发夹结构，存在于球状蛋白中。要点：1）在b-转角部分，由四个氨基酸残基组成2）弯曲处的第一个氨基酸残基的-C=O和第四个残基的N-H之间形成氢键，维持构象.3）经常出现在连接反平行-折叠片的端头.13、蛋白质的超二级结构又称模块或模序，是指在多肽内顺序上相邻的二级结构常常在空间折叠中靠近，彼此相互作用，形成有规则的二级结构聚集体。超二级结构在结构层次上高于二级结构，但没有聚集成具有功能的结构域。14、结构域：多肽链在超二级结构的基础上进一步绕曲折叠成紧密的近似球形的结构,具有部分生物功能.是球状蛋白质的折叠单位。要点：1）结构域一般由100-200个aa组成,氨基酸可以连续,也可以不连续2）结构域之间常形成裂隙,比较松散,往往是蛋白质优先被水解的部位.酶的活性中心往往位于两个结构域的界面上3）可作为结构单位进行相对独立的运动,水解后仍能维持稳定的结构,甚至保留某些生物活性。4）对于较小的蛋白质分子,结构域与三级结构等同,即这些蛋白为单结构域.5）结构域有时也称功能域,功能域是指有功能的部分.功能域可以是一个结构域,也可以是两个或两个以上的结构域组成.15、蛋白质的三级结构指多肽链在二级结构的基础上进一步盘旋、折叠,从而生成特定的空间结构.包括主链和侧链的所有原子的空间排布一般非极性侧链埋在分子内部,形成疏水核，极性侧链在分子表面。16.维持蛋白质构象的化学键：氢键、疏水键、离子键、配位键、二硫键、范德华17、维系蛋白质分子的一级结构：肽键、二硫键；维系蛋白质分子的二级结构：氢键；维系蛋白质分子的三级结构：疏水相互作用力、氢键、范德华力、盐键；维系蛋白质分子的四级结构：范德华力、盐键18、研究蛋白质构象的方法：1) X射线晶体衍射：三维结构2）圆二色谱法分析二级结构3）核磁共振（NMR）：三维结构19、每一个具有独立三个级结构的肽链,称为亚基，它一般由一条肽链构成,无生理活性,只有当这些亚基，聚合成一个完整的蛋白质分子后,才具有生物活性。由2-10个亚基组成的蛋白称为寡聚体，更多亚基组成的蛋白称多聚体。由两个或两个以上的亚基之间相互作用，彼此以非共价键相连而形成更复杂的构象称为四级结构。20、一级结构决定高级结构进而决定功能：1）一级结构相似的蛋白质具有相似的功能蛋白质的同源性，如血红蛋白、胰岛素（蛋白质同源性是指由同一基因进化而来的一类蛋白质）2）一级结构不同,生物学功能各异3）一级结构中关键部分变化,其生物活性也改变4）一级结构可以提供重要的生物进化信息5）一级结构的变化可引起分子病21、变构作用：又称别构效应,指含亚基的蛋白质分子由于一个亚基构象的改变而引起其余亚基以至整个分子构象、性质和功能发生变化。22、一级结构未变，高级结构改变引起的疾病。错误折叠引起蛋白相互聚集，形成抗蛋白水解酶的淀粉样纤维沉淀致病。这类疾病包括：老年痴呆，疯牛病，人纹状体脊髓变性病等。23、参与体内多肽链折叠过程的蛋白质：1)分子伴侣:作用是防止新生肽链的错误折叠和聚集，而本身并不成为其天然结构的一部分。分类：热休克蛋白和伴侣素。2）折叠酶：二硫键异构酶和肽酰脯氨酸顺反异构酶24、蛋白质的变性指蛋白质受物理或化学因素的影响,使蛋白质分子原有的特定的空间构象发生改变,从而导致蛋白质性质的改变以及生物活性的丧失.但一级结构未遭破坏。25、蛋白质的性质：1）变性蛋白质的特性 ：变性蛋白质主要标志是生物学功能的丧失溶解度降低,易形成沉淀析出,粘度增加而扩散系数减小，结晶能力丧失,分子形状改变,肽链松散,反应基团增加,易被酶消化。2）胶体性质：如布朗运动、光散射现象、不能透过半透膜、具有吸附能力。蛋白质的亲水胶体溶液相当稳定：1蛋白质表面具有水化层2表面具有同性电荷。3）蛋白质的两性电离与等电点4）蛋白质的沉淀反应：当破坏了维持蛋白质胶体稳定的因素甚至蛋白质的构象时,蛋白质就会从溶液中析出的现象。方法：1盐析法：向蛋白质溶液中加入大量中性盐。低浓度中性盐：盐溶作用；高浓度中性盐：盐析作用。(常用的中性盐：硫酸铵、硫酸钠、氯化钠等)作用原理:盐离子与水亲和力极强,夺去蛋白质的水化层,减少分子间静电斥力。特点：不破坏蛋白质的构象,蛋白质不发生变性。2有机溶剂沉淀法：原理:使蛋白质脱去水化层导致白质分子聚集而沉淀.（常用有机溶剂:甲醇、乙醇、丙酮）缺点：常会使蛋白质变性。注意事项:低温下操作,尽量缩短处理时间。3重金属盐沉淀法:原理: 若溶液pH大于蛋白质的pI,重金属离子如Hg2+、Ag+、Pb2+等能与蛋白质分子中带负电基团结合,生成不溶性的重金属蛋白盐而沉淀。缺点：此法常使蛋白质变性失活。4加热: 变性导致沉淀.等电点时效果最好。5生物碱试剂和某些酸类沉淀法：原理:生物碱试剂蛋白质结合生成不溶性的盐而沉淀.注意事项:反应溶液的pH11.3或5.0）、变性剂（脲、甲酰胺、甲醛）变性特征：生物活性部分丧失、粘度下降、浮力密度升高、紫外吸收增加（增色效应）24、解链温度（Tm）:使50%的DNA发生变性时的环境温度。简单常用的计算方法：Tm值4*(GC)2*(AT)。Tm值的大小主要与下列因素有关：（1）G-C的相对含量:(G+C)%=(Tm-69.3)2.44（2）介质离子强度低,Tm低.（3）高pH下碱基去质子而丧失形成氢键的能力（4）变性剂如甲酰胺、尿素、甲醛等破坏氢键,妨碍碱基堆积,使Tm下降。25、DNA的复性：在适当条件下,变性DNA的两条互补链再恢复成天然的双螺旋结构的过程.影响复性的因素:序列简单的分子复性快DNA片段愈大,扩散速度愈低,复性慢 离子强度有利于复性DNA浓度复性温度26、核酸分子杂交：来源不同的两条单链核酸分子通过碱基互补配对形成异源双链的过程。核酸分子杂交技术：用标记的核酸探针(已知序列)检测样品中未知的核酸序列的方法。探针:放射性同位素或荧光标记的DNA或RNA片段。27、常用的标记物：1）放射性：32P、3H、35S、14C、125I、131I。特性：检测特异性强，灵敏度高不影响碱基配对的特异性和稳定性易造成放射性污染半衰期短，不能长时间存放。2）非放射性：生物素、地高辛、光生物素。标记方法：先将标记物预先连接到dNTP上，再用切口平移、随机引物等方法参进探针。优点：无环境污染，可较长时间贮存。缺点：灵敏度较放射性探针差28、核酸分子杂交技术：类型：固相杂交（将需要杂交的一条核酸链先 固定在固体支持物上，另一条核酸链游离在液体中。固体支持物种类：硝酸纤维素膜、尼龙膜、乳胶颗粒、磁珠、微孔板等）和液相杂交（参与反应的两条核酸链都游离在液体中）。29、核酸的分离、提取通则：为了得到完整的大分子核酸,一般要注意3点:1）保持低温（04）2）防止过酸、过碱，避免剧烈搅拌 3）防止核酸酶的作用 。30、核酸的含量测定方法：定磷法（RNA含P量为9.4；DNA含P量为9.9）、定糖法、紫外吸收法（在波长260nm紫外线下,吸光度为1.00时,相当于50g/mL的双链DNA；40g/mL的单链DNA或RNA；20g/mL的单链寡核苷酸）。 第二篇 物质分解代谢与能量转换第八章 糖类的分解代谢1、糖类分解代谢的途径：糖酵解途径：在供氧不足时，葡萄糖在细胞质中分解成丙酮酸，丙酮酸进一步还原成乳酸，同时释放少量能量；有氧氧化途径：在供氧充足时，葡萄糖在细胞质中分解生成丙酮酸进入线粒体，通过柠檬酸循环彻底氧化分解成二氧化碳和水，并释放大量能量。是糖氧化供能的主要途径；磷酸戊糖途径：该途径是葡萄糖经6-磷酸葡萄糖氧化分解生成NADPH、磷酸戊糖和二氧化碳，也可生成能量，而主要意义不是生成ATP的途径。2、动物和大多数微生物所需的能量，主要是由糖的分解代谢提供的。一方面，储存能量，维持血糖；另一方面，糖分解的中间产物，又为生物体合成其它类型的分子，如氨基酸、核苷酸和脂肪酸等，提供碳源或碳链骨架。另外，参与构成组织细胞，参与构成重要生物活性物质。3、糖酵解：在无氧或缺氧情况下，葡萄糖生成乳酸同时产生少量ATP的过程，发生在细胞质中；糖酵解途径：葡萄糖分解成丙酮酸的过程。4、糖酵解途径的反应过程：葡萄糖磷酸化为6-磷酸葡萄糖（受己糖激酶催化成，是糖酵解的第一个限速酶。需要ATP，不可逆。）6-磷酸葡萄糖转变为6-磷酸果糖（受磷酸己糖异构酶催化，反应可逆）6-磷酸果糖转变为1,6-二磷酸果糖（由6-磷酸果糖激酶催化，第二个限速酶。需要ATP）1,6-二磷酸果糖裂解为2分子磷酸丙糖（由缩醛酶催化）磷酸丙糖的相互转化（磷酸二羟丙酮和3-磷酸甘油醛是同分异构体，可相互转化）3-磷酸甘油醛氧化成1,3-二磷酸甘油酸（3-磷酸甘油醛脱氢酶，唯一的脱氢反应，脱下的氢由NAD+接受还原为NADH+H+，反应中的磷酸来自细胞质中的无机磷）1,3-二磷酸甘油酸转变为3-磷酸甘油酸（磷酸甘油酸激酶催化，第一个生成ATP的反应，也称底物水平磷酸化）3-磷酸甘油酸转变为2-磷酸甘油酸（磷酸甘油酸变位酶催化）2-磷酸甘油酸转变为磷酸烯醇式丙酮酸（烯醇化酶催化，脱水）丙酮酸的生成（丙酮酸激酶催化，第三个限速酶，生成ATP，第二次底物水平磷酸化）丙酮酸还原为乳酸（ 乳酸脱氢酶催化加氢，此时的供氢体来自中的NADPH+H+）5、底物水平磷酸化：在分解代谢过程中，底物因脱氢脱水等作用，而使能量在分子内部重新分布，形成高能磷酸化合物，然后将高能磷酸基团转移到ADP形成ATP的过程。6、总反应：7、糖酵解特点：没有氧参与，胞质内生成1分子NADH+H+ ,后在生成乳酸的反应消耗；分解1分子葡萄糖，消耗2分子ATP，生成4分子ATP；11步反应，需要11种酶，大部分过程需Mg2+参与，3步反应不可逆，3个限速酶；8、糖酵解意义：单糖分解代谢最重要的基本途径之一，G完全氧化分解成CO2、H2O的必要准备阶段快速提供能量，使机体或组织有效适应缺氧某些特殊组织或细胞的主要获能方式（如成熟红细胞、视网膜）有氧条件下，肌肉迅速获得能量的主要途径产生含碳的中间物为合成反应提供原料9、糖酵解作用的调节：（三个限速酶，三个调节点）1）6-磷酸果糖激酶-1活性的调节：最关键的限速酶。结合底物6磷酸果糖和ATP的部位结合变构剂的部位ATP、柠檬酸：变构抑制剂AMP、ADP、2，6-二磷酸果糖、1，6-二磷酸果糖：变构激活剂；ATP/AMP、ADP：调节酶活性，重要的生理意义：ATP：几乎无活性，酵解作用减弱；AMP，ATP：活性恢复，酵解作用增强H+：抑制，防止肌肉中乳酸过量，血液酸中毒柠檬酸：增加ATP对酶的抑制作用2，6-二磷酸果糖：消除ATP、柠檬酸的抑制，最强激活剂1，6-二磷酸果糖：正反馈；2）丙酮酸激酶活性的调节：1,6-二磷酸果糖、ADP：激活剂ATP、丙酮酸：抑制剂某些蛋白激酶(PKA、PKC)可以使其磷酸化而失活Insulin可诱导丙酮酸激酶合成；胰高血糖素可通过cAMP抑制丙酮酸激酶的活性。3）己糖激酶活性的调节：G-6-P：反馈抑制长链脂酰CoA对其有变构抑制作用，饥饿时减少肝和其他组织摄取葡萄糖。4）激素调节：胰岛素诱导葡萄糖激酶、磷酸果糖激酶、丙酮酸激酶的合成。激活基因的转录表达活性，调节作用慢，作用持久。10、糖有氧氧化：葡萄糖在有氧条件下彻底氧化成水和二氧化碳的反应过程，是大多数生物的主要代谢途径。丙酮酸乙酰CoA三羧酸循环11、三羧酸循环过程：乙酰CoA与草酰乙酸缩合为柠檬酸（柠檬酸合酶催化，不可逆，限速反应）柠檬酸异构成异柠檬酸（顺乌头酸酶催化）异柠檬酸氧化脱羧成-酮戊二酸（异柠檬酸脱氢酶，最重要的限速酶）-酮戊二酸氧化脱羧生成琥珀酰CoA（-酮戊二酸脱氢酶复合体脱氢酶系，高度不可逆，限速，重要调节点）琥珀酰CoA生成琥珀酸（琥珀酰CoA合成酶催化，唯一底物水平磷酸化反应）琥珀酸脱氢生成延胡索酸（琥珀酸脱氢酶催化，唯一FAD作为受氢体的反应）加水生成苹果酸（延胡索酸酶催化，反应可逆）脱氢再生成草酰乙酸（苹果酸脱氢酶催化，可逆。NAD+为氢受体还原成NADH+H+）草酰乙酸可继续与乙酰CoA结合成柠檬酸，参与下一轮三羧酸循环。12、三羧酸循环过程总结(一次循环)：8种酶催化反应类型：缩合1、脱水1、氧化4、底物水平磷酸化1、水化1生成3分子还原型NADH+H+生成1分子FADH2生成1分子ATP13、三羧酸循环反应特点：TAC在有氧条件下进行连续反应过程三羧酸循环是乙酰基彻底氧化的过程TAC中有3个限速酶TAC从草酰乙酸开始，最后再生成草酰乙酸TAC的中间物质可不断更新，保证循环正常进行，并沟通糖与其他物质的代谢。14、三羧酸循环的生物学意义1）三大营养素的最终代谢通路，生物体获得能量的最有效方式2）是糖类、蛋白质、脂肪三大物质转化的枢纽3）提供生物体合成的前体：天冬氨酸、谷氨酸15、糖的有氧氧化（三个步骤）：1）G或糖原氧化分解成丙酮酸（即糖酵解途径，胞液）2）丙酮酸氧化脱羧生成乙酰CoA （线粒体基质）（丙酮酸 乙酰辅酶A，乙酰CoA）3、乙酰CoA 三羧酸循环及氧化磷酸化（线粒体）乙酰CoA H2O + CO2，释放能量16、丙酮酸氧化脱羧-乙酰CoA的生成：糖酵解生成的丙酮酸可通过线粒体膜上的丙酮酸转运酶进入线粒体。在丙酮酸脱氢酶复合体的催化下，生成乙酰辅酶A。17、糖有氧氧化的调节：丙酮酸脱氢酶复合体变构效应：乙酰CoA、NADH、ATP、长链脂肪酸抑制 CoA、NAD+、AMP激活共价修饰：丙酮酸脱氢酶激酶，使其磷酸化而失活、丙酮酸脱氢酶磷酸酶，使其去磷酸化而激活、乙酰CoA、NADH还能通过激活丙酮酸脱氢酶激酶使丙酮酸脱氢酶失活。18、葡萄糖分解代谢过程中能量的产生：葡萄糖在分解代谢过程中产生的能量有两种形式：直接产生ATP；生成高能分子NADH或FADH2，后者在线粒体呼吸链氧化并产生ATP。糖酵解：1分子葡萄糖 2分子丙酮酸，共消耗了2个ATP，产生了4个ATP，实际上净生成了2个ATP，同时产生2个NADH。丙酮酸氧化脱羧：丙酮酸 乙酰CoA，生成1个NADH。三羧酸循环：乙酰CoA CO2和水，产生一个GTP（即ATP）、3个NADH和1个FADH2糖酵解、丙酮酸氧化脱羧及三羧酸循环生成的NADH和FADH2 ，进入线粒体呼吸链氧化并生成ATP。线粒体呼吸链是葡萄糖分解代谢产生ATP的最主要途径。葡萄糖分解代谢总反应式：C6H6O6 + 6 H2O + 10 NAD+ + 2 FAD + 4 ADP + 4Pi 6 CO2 + 10 NADH + 10 H+ + 2 FADH2 + 4 ATP 按照一个NADH能够产生3个ATP，1个FADH2能够产生2个ATP计算，1分子葡萄糖在分解代谢过程中共产生38个ATP：4 ATP +（10 3）ATP + （2 2）ATP = 38 ATP19、TCA循环的调控：三羧酸循环调节点：异柠檬酸脱氢酶和-酮戊二酸脱氢酶 、NADH/NAD+、ATP/ADP比值高反馈抑制酶活性ADP为异柠檬酸脱氢酶的变构激活剂Ca2+可与酶结合降低酶对底物的Km使酶激活氧化磷酸化速率对TCA影响重大，NADH、FAD需要经氧化磷酸化脱氢。20、巴斯的效应：在供氧充足条件下细胞内糖酵解作用受到抑制，葡萄糖消耗，乳酸生成减少，这种有氧氧化对糖酵解的抑制作用。反巴斯的效应：在某些代谢旺盛的组织中（视网膜、睾丸、颗粒白细胞）和肿瘤组织中，即使有氧条件下，仍以糖酵解为产能的主要方式。糖酵解的酶系发达。21、糖酵解、TCAG氧化重要途径；磷酸戊糖途径全程在细胞质中进行，意义：生成磷酸戊糖、NADPH，而非ATP。22、磷酸戊糖途径反应过程：6-磷酸葡萄糖氧化生成6-磷酸葡萄糖酸（6-磷酸葡萄糖脱氢酶催化，限速酶）脱羧生成5-磷酸核酮糖（6-磷酸葡萄糖酸脱氢酶，NADP+接受氢）（为氧化阶段）经分子异构化转变成5-磷酸核糖（磷酸核糖异构酶催化）5-磷酸木酮糖的生成7-磷酸庚酮糖及3-磷酸甘油醛的生成4-磷酸赤藓糖和6-磷酸果糖的生成6-磷酸果糖及3-磷酸甘油醛的生成6-磷酸葡萄糖的生成（-为非氧化阶段）23、氧化阶段：G-6-P 脱氢、脱羧 5-磷酸核酮糖 C1脱羧CO2。关键酶：G-6-P脱氢酶为磷酸戊糖途径的限速酶，NADP+为该酶的辅基。氧化阶段意义:生成NADPH+H+；非氧化阶段：5-磷酸核酮糖（磷酸戊糖）分子重排。非氧化阶段的意义:合成核糖和其他糖。细胞合成代谢所需的NADPH数量远大于同时生成的核糖数量,多余的核糖通过转酮醇酶和转醛醇酶的作用生成6-P-F和3-磷酸甘油醛。磷酸戊糖途径的进行取决于机体对NADPH的需求。24、磷酸戊糖途径的意义：1）为核酸合成提供核糖（1）葡萄糖经脱氢、脱羧生成磷酸戊糖（人的主要方式）。在繁殖旺盛或损伤修复的组织中，磷酸戊糖途径比较活跃。（2）酵解途径的中间产物3-P甘油醛和6-P果糖经过基团转移生成磷酸核糖（肌组织中无6-P葡萄糖脱氢酶），基团转移的逆反应。2）提供NADPH+H+作为供氢体参与多种代谢反应（1）合成脂酸、胆固醇、非必需氨基酸的供氢体，-酮戊二酸与NADPH+H+生成谷氨酸，谷氨酸与其他酮酸发生转氨基作用生成相应的氨基酸（2）参与体内羟化反应，生物合成与生物转化（3）维持谷胱甘肽的还原状态，还原型的GSH是重要抗氧化剂。3）为细胞提供能量（肾上腺皮质、中性粒细胞、泌乳期乳腺等组织）4）合成多种糖 第九章 酯类的分解代谢1、脂类：脂肪及类脂（胆固醇及其酯、磷脂及糖脂等）的总称。脂肪：储存能量、提供能量。类脂：细胞膜的重要组成部分。2、脂肪的消化部位主要在小肠。3、脂肪吸收的三种形式：1）部分水解物：在小肠内分解为脂肪酸、单酰甘油、二酰甘油，在肠上皮细胞内再合成三酰甘油；通过淋巴系统进入血液循环。2）完全水解物：脂肪酸和甘油，可经肝门静脉进入肝脏，在肝脏内合成脂肪，或者生成胆固醇酯；3）完全不水解物：不水解，直接吸收，高度乳化；通过淋巴系统进入血液循环。4、胆固醇的存在形式：1）食物胆固醇：胆固醇酯和游离胆