中式香肠蛋白氧化降解对产品品质的影响

中式香肠蛋白氧化降解对产品品质的影响 摘摘 要要 本研究不同包装 温度 光照以及抗氧化剂对中式香肠品质的影响 通过建立中式 香肠的蛋白氧化模型 以羰基和硫醇基为氧化指标 以游离氨基酸和挥发性盐基氮为蛋白 降解指标 并对产品品质进行跟踪检测 分析蛋白氧化降解与产品品质之间的相关性 结 果表明 不同处理组的蛋白氧化和蛋白降解程度不同 蛋白硫醇基值与 L 值呈正相关 与 弹性 咀嚼性呈显著负相关 游离氨基酸总量和挥发性盐基氮值与 L 值呈负相关 与 a 值 咀嚼性和弹性呈正相关 关键词关键词 中式香肠 蛋白氧化 降解 品质 Effect of Protein Oxidation and degration on quality of Chinese style Sausage Absrtact Chinese style sausage was treated with package temperature illumination and antioxidant and protein oxidation model was established Protein oxidation was measured by determination of carbonyl and sulfydryl groups content and protein degration was measured by determination of free amino acid and total volatile base nitrogen The correlation between protein oxidation and degration and sausages quality was analyzed The results indicated that degree of protein oxidation and degration in sausages with different treatments was different Free sulfydryl group had positive correlation with lightness value L values and negative correlation with springiness and chewiness Both of Free amino acid and total volatile base nitrogen had negative correlation with L value and had positive correlation with springiness and chewiness Key words Chinese style Sausage protein oxidation degration quality 肉制品在加工过程中 蛋白质氧化对肉制品的结构 感官和营养品质非常重要 1 蛋 白质在肉制品中氧化主要包括蛋白变性 主要是三级结构破坏 和在外源酶或内源酶作用 下的水解 蛋白质水解 2 3 肉中脂肪氧化产生的自由基会促使蛋白氧化 并且加工操作 如切碎 烹饪 辐照等更易促进自由基的形成 蛋白加剧氧化 4 氨基酸侧链以及多肽骨 架的变化会使蛋白质的理化性质发生改变 包括多肽骨架断裂 溶解度降低 功能性质丧 失和蛋白质水解敏感性降低等 5 在肉体系中 一般采用多种化学修饰评价蛋白质氧化 包括硫醇基损失 色氨酸荧光强度降低 羰基衍生物形成和蛋白质内部及蛋白质之间的交 联的形成等 6 加工过程中蛋白质氧化对产品色泽 质构 风味特性的形成非常重要 肉 蛋白经过反复冷冻 解冻后 氧化程度加深 肉色泽发生明显的下降 7 法兰克福香肠中蛋 白氧化与质构改变几乎同时发生 证实了肉制品硬度与蛋白氧化程度存在显著相关性 8 蛋白氧化对风味的形成存在一定的影响 羰基化合物与游离氨基酸反应可形成风味物质 Strecker 醛 9 此外 蛋白质氧化修饰也会导致必需氨基酸的损失 降低了蛋白质消化 性 最终影响了肉类食品的营养价值 10 本研究以中式香肠为研究对象 对中式香肠加工过程中包装 温度 光照以及抗氧化 剂的不同处理 建立中式香肠的蛋白氧化模型 分析不同蛋白的氧化降解指标 并结合分 析不同处理组香肠的色差和质构 以此建立蛋白氧化与香肠的品质和的相关性 1 材料与方法 1 1 材料 鲜猪里脊肉 猪背肥膘 肠衣 配料等 5 5 二硫代双 2 硝基苯甲酸 2 4 二硝基苯肼 碘化汞 茚三酮 均为分析纯 1 2 实验方法 1 2 1 中式香肠的制作 里脊肉与猪肥膘按照 4 1 比例混合 每 100g 肉中加入白糖 7g 食盐 3g 大曲 2mL 生姜 0 15g 味精 0 2g 五香粉 0 1g 水 10g 原料肉 漂洗 斩拌 肥 瘦肉切成 8 10mm 大小的肉粒 配料 灌肠 单根肠长度 18 20cm 直径 4 2 4 5cm 灌注原料肉 110g 结扎 晾挂自然风干 15 10d 成品 1 2 2 三种不同氧化模型的建立 对照组 CK 不添加抗氧化剂 风干 10 天后 储藏于常温 真空包装 自然光照 促氧化组 Prooxidation PO 不添加抗氧化剂 风干 10 天后 储藏于 30 无包装 自然光照 抗氧化组 Antioxidation AO 添加抗氧化剂 BHT 参照 GB2760 2011 食品添加剂使用标 准确定添加量 风干 10 天后 储藏于 4 真空包装 避光 1 2 3 样品采集 分别在灌肠后 0 5 10 15 20 25 30d 取样 测定各项理化指标 1 2 4 蛋白提取方法参照文献 11 1 2 5 蛋白质氧化指标 羰基值的测定参照文献 12 游离硫醇基含量的测定参照文献 13 1 2 6蛋白降解指标 游离氨基酸总量的测定参照文献 14 挥发性盐基氮的测定参照文献 15 1 2 7 色差 将香肠样品切成厚度约1cm的柱体 用保鲜膜包裹好 放于SC 80C型色差仪上直接进行 样品色度的测定 1 2 8质构 将香肠样品切为20mm高的圆柱体 质构采用TMS pro食品质构仪测定 测定方法参照参考 文献 16 1 2 9 数据分析 每次实验进行 3 次平行 测定结果采用 Microsoft Excel 统计处理 SPSS 17 0 统计分 析软件进行单因素方差分析 双因素方差分析及 Pearson 相关性分析 2 结果与分析 2 1 不同蛋白羰基值的变化 2 1 1 肌浆蛋白羰基值变化 蛋白羰基形成是蛋白氧化的最显著的变化之一 各处理组香肠中肌浆蛋白羰基含量的 变化情况如图 1 所示 0 1 2 3 4 5 6 7 051015202530 取样天数 d 蛋白羰基含量 nmol mg 蛋白 CK PO AO a a aa a a a ab b b a b a ab b a b b a b b 0 1 2 3 4 5 6 7 051015202530 取样天数 d 蛋白羰基含量 nmol mg 蛋白 CK PO AO a a aa a a a ab b b a b a ab b a b b a b b 图 1 各处理组香肠中肌浆蛋白羰基含量的变化 Fig 1 Changes in the carbonyl content of sarcoplasmic proteins of Chinese style sausage with different treatment 注 图 1 中同一时间的不同小写字母表示差异显著 P 0 05 从图 1 可知 前 10d 各处理组的蛋白羰基的含量呈上升趋势 10d 时 AO 组香肠的羰 基含量只有 2 21nmol mg 蛋白质 显著低于其它两组的香肠 原因可能是抗氧化剂有效地 抑制蛋白氧化 减少蛋白羰基的形成 15d 时 PO 组香肠开始显著高于其它两组 到 20d 时 PO 组香肠的羰基达到最高值 达到 5 02 nmol mg 蛋白质 这表明高温促进蛋白氧化 进而促进蛋白羰基的形成 25d 时 PO 组香肠的羰基含量开始迅速下降 显著低于其它两组 分析其原因可能是高度氧化条件下蛋白质羰基会发生进一步的反应 例如蛋白质羰基氧化 成酸类物质 羰基分子之间形成醇醛缩合物 蛋白质羰基与氨基酸之间形成甲亚胺等 17 18 25d 时开始 CK 组香肠蛋白羰基含量显著高于其它两组 至 30d 时 CK 组香肠蛋白羰基含 量为 5 03 nmol mg 蛋白质 并且 PO 和 AO 组之间没有显著性差异 30d 时蛋白羰基含量 分别只有 3 37nmol mg 蛋白质和 2 09 nmol mg 蛋白质 在整个加工过程中 PO 组香肠蛋白 羰基化反应最剧烈 先升高后降低 CK 组处于缓慢升高过程 而 AO 组在加工过程中几 乎没显著变化 2 1 2 肌原纤维蛋白羰基值变化 肌原纤维蛋白是肌肉蛋白中含量最丰富且最易氧化的蛋白 各处理组香肠肌原纤维蛋 白羰基含量的变化情况如图 2 所示 0 5 10 15 20 25 30 35 40 45 50 051015202530 取样天数 d 蛋白羰基含量 nmol mg蛋白 CK PO AO a a a a a a a bab a b b b a b a b a a b a 0 5 10 15 20 25 30 35 40 45 50 051015202530 取样天数 d 蛋白羰基含量 nmol mg蛋白 CK PO AO a a a a a a a bab a b b b a b a b a a b a 图 2 各处理组香肠肌原纤维蛋白羰基含量的变化 Fig 2 Changes in the carbonyl content of myofibrillar proteins of Chinese style sausage with different treatment 如图 1 和图 2 所示 肌原纤维蛋白羰基含量远高于肌浆蛋白蛋白 这与胡忠良等 19 报 道一致 前 10d 各处理组蛋白羰基含量呈上升趋势 15d 时 CK 组香肠的羰基含量达到 23 19nmol mg 蛋白质 显著高于其它两组 而 20d 时 PO 组迅速升高 达到最大值 44 94 nmol mg 蛋白质 此时 CK 组蛋白羰基含量开始下降 25d 开始时 PO 组香肠的羰基含量显 著降低 显著低于其它两组 原因是蛋白羰基发生了进一步反应 生成醇醛缩合物 甲亚 胺等 30d 时 PO8 在香肠肌原纤维蛋白羰基含量只有 7 14 nmol mg 蛋白质 而 CK 和 AO 分别达到 17 15nmol mg 蛋白质和 18 78nmol mg 蛋白质 这表明 PO 组肌原纤维蛋白羰基发 生了进一步的反应 由以上变化可知 前 10d 蛋白羰基含量处于上升趋势 各处理组间没有显著的变化 加工期 PO 组香肠的羰基含量显著升高达到最大值 然后迅速下降 蛋白羰基含量显著低 于其它两组 说明 PO 组香肠氧化程度最高 AO 组香肠蛋白羰基含量几乎处于最低水平 氧化程度最低 CK 组香肠处于氧化程度处于中等水平 2 2 不同蛋白硫醇基值的变化 2 2 1 肌浆蛋白硫醇基值变化 蛋白游离硫醇基的流失是香肠蛋白氧化敏感性的另一指标 各处理组香肠肌浆蛋白游 离硫醇基含量的变化情况如图 3 所示 30 40 50 60 70 80 90 100 110 120 051015202530 取样天数 d 游离硫醇基含量 mol g 蛋白 CK PO AO a a a a aa a a a b c a a b a a b a b c a 30 40 50 60 70 80 90 100 110 120 051015202530 取样天数 d 游离硫醇基含量 mol g 蛋白 CK PO AO a a a a aa a a a b c a a b a a b a b c a 图 3 各处理组香肠肌浆蛋白游离硫醇基含量的变化 Fig 3 Changes of free sulfydryl group of sarcoplasmic proteins proteins of Chinese style sausage with different treatment 前 10d 各处理组的游离硫醇基的含量呈下降趋势 且各组之间未见显著性差异 15d 开始 各处理组游离硫醇基值出现显著性差异 PO 组的游离硫醇基流失较快 只有 56 76 mol g 蛋白质 显著低于其它两组 而 CK 组和 AO 组的香肠游离硫醇基保持较高的 含量 其值分别是 72 43 mol g 蛋白质和 77 24 mol g 蛋白质 由于在光照 较高温下氧化 PO 组游离硫醇基流失得最快 始终处于最低水平 其次是 CK 组香肠 AO 组香肠的游离 硫醇基得到有效保护 30d 时 CK PO 和 AO 组的游离硫醇基含量分别是 69 55 39 43 和 78 65 mol g 蛋白质 2 2 2 肌原纤维蛋白硫醇基值变化 肌原纤维蛋白的结构和成分比较复杂 其氧化情况与肌浆蛋白有显著区别 肌原纤维 蛋白游离硫醇基含量的变化情况如图 5 所示 0 10 20 30 40 50 60 70 80 051015202530 取样天数 d 游离硫醇基含量 mol g 蛋白 CK PO AO aa a a aa a bab b a b c a b a aa aa a 0 10 20 30 40 50 60 70 80 051015202530 取样天数 d 游离硫醇基含量 mol g 蛋白 CK PO AO aa a a aa a bab b a b c a b a aa aa a 图 5 各处理组香肠肌原纤维蛋白游离硫醇基含量的变化 Fig 5 Changes of free sulfydryl group of myofibrillar proteins of Chinese style sausage with different treatment 前 10d 各处理组香肠蛋白表面的的游离硫醇基含量都呈下降趋势 到 15d 时各处理组 硫醇基值表现出显著性差异 PO 组香肠游离硫醇基值达到 46 99 mol g 蛋白质 显著高于 其它两组 分析其原因是蛋白在高度氧化条件其内部结构展开会导致内部巯基的暴露 所 以导致蛋白硫醇基含量增加 20 至 25d 时 各处理香肠蛋白游离硫醇基含量无显著差异 CK 和 AO 组游离硫醇基含量都略有增加 而 PO 组游离硫醇基含量显呈下降趋势 分析其 原因是蛋白内部暴露的硫醇基进一步氧化导致其含量下降 30d 时 CK PO 和 AO 处理 组的硫醇基的含量分别是 35 14 31 10 和 38 56 mol g 蛋白质 由游离硫醇基的变化可知 肌浆蛋白和肌原纤维的游离硫醇基在加工过程中 PO 组 游离硫醇基流失最快 其次是 CK 组 而 AO 最大程度地保留了游离硫醇基 PO 组高度氧 化 CK 组中度氧化 AO 组轻度氧化 2 3 各处理组香肠蛋白降解变化 游离氨基酸是香肠中蛋白质降解产生的滋味物质 挥发性盐基氮是由酶和腐败微生物 分解蛋白质 产生氨及胺类等碱性含氮物质 各处理组香肠游离氨基酸总量和挥发性盐基 氮值的变化情况如表 1 所示 表 1 各处理组香肠蛋白降解变化情况 Table1 Protein degradation of Chinese style sausage with different treatment 游离氨基酸 mg 100g 挥发性盐基氮值 mg 100g CK 组PO 组AO 组CK 组PO 组AO 组 018 45 0 12a18 24 0 15a18 78 0 13a12 62 0 39a12 34 0 12a 11 30 0 58a 520 90 0 06a21 31 0 59a21 20 0 24a18 58 0 31a18 11 0 28a 19 03 2 50a 1022 80 0 30a23 80 1 10a22 15 0 36a22 82 0 43b33 32 0 28a 33 95 2 41a 1523 31 0 06a26 42 1 03a23 06 1 16a39 19 0 42b84 88 2 40a 42 86 2 87b 2024 43 0 55b29 08 1 52a21 98 0 37b47 72 1 05b102 31 5 12a 35 09 0 94c 2523 49 0 67b28 62 0 36a23 43 0 23b39 58 1 59b117 43 3 47a 26 89 1 08c 3029 39 1 09a30 63 1 09a26 03 1 09a59 59 4 58b119 89 4 39a 50 89 2 12c 注 同行小写字母不同表示差异显著 P 0 05 下同 从表 1 可知 随香肠风干时间延长 蛋白水解作用加强 蛋白易水解形成小肽 氨基 酸等 前 15d 各处理组游离氨基酸总量呈上升趋势 处理组之间无显著性差异 20d 开始 各处理组的游离氨基酸总量差异显著 PO 组显著高于其它两组 CK 和 AO 组之间没有 显著性差异 但 CK 组游离氨基酸含量高于 AO 组 30d 时 三处理组游离氨基酸含量之 间无显著性差异 CK 组游离氨基酸总量迅速上升 从 23 49 到 29 39 mg 100g PO 和 AO 含量变化不显著 前10d各处理组香肠的挥发性盐基氮含量缓慢增长 各处理组之间无显著性差异 15天 开始 PO组挥发性盐基氮含量达到84 88mg 100g 显著高于其它两组 而CK组和AO组挥 发性盐基氮含量分别是39 19和42 86 mg 100g 20d开始到加工结束 各处理组香肠挥发性 盐基氮含量表现出显著差异 PO组显著高于其它两组 CK组略低 AO组处于最低水平 通过分析各处理组香肠的游离氨基酸含量和挥发性盐基氮值情况变化 可以得知PO组 处于高度氧化 CK组处于中度氧化 AO组处于轻度氧化 2 4 各处理组香肠的色差变化 色差是评价香肠感官的重要指标之一 本研究对香肠的明度 L 值 红度 a 值 的 变化情况进行了测定 结果见表 2 表 2 各处理组香肠色差值的变化 Table2 Changes of color of Chinese style sausage with different treatment L 值a 值 CK 组PO 组AO 组CK 组PO 组AO 组 054 05 1 13a54 05 1 13a54 86 0 69a6 67 0 24a6 4 0 235a6 51 0 45a 543 79 0 99a43 92 0 21a43 48 0 11a7 25 0 69a7 0 0 22a6 1 0 40a 1039 89 0 36b40 60 0 26a41 18 0 15a8 730 54ab9 20 0 21a7 64 0 59b 1537 14 0 21b37 11 0 17b37 63 0 07a9 80 0 43a7 82 0 52b5 16 0 24c 2038 55 0 57c40 52 0 26b43 49 0 36a8 36 0 37a7 16 0 91a5 47 0 21b 2536 32 0 68b34 99 0 71b42 01 0 14a6 25 0 74b9 32 1 46a3 86 0 56b 3036 05 0 41c38 01 0 68b45 93 0 41a8 17 0 51b9 44 0 70a6 30 0 49c 根据 Gimeno 等 21 研究表明 香肠的 L 值与水分含量呈正相关 由表 2 可知 加工过 程中随着香肠的不断的脱水 L 值整体呈下降趋势 10d 后各处理组产生显著差异 15d 开 始 AO 组显著高于 PO 和 CK 组 这是因为 CK 和 PO 组香肠水分比 AO 组下降的快 L 值 也相应地下降快 在整个加工过程中 香肠 a 值发生显著改变 前 10d a 呈上升趋势 这是因为肉中的 肌红蛋白与氧气结合生成氧合肌红蛋白 香肠呈鲜红色 22 15d 时 三处理组出现显著差 异 PO 组 a 值明显下降 只有 7 82 CK 组略高 为 9 8 AO 组 a 值下降 分析出现这一 现象的原因是 PO 组中氧合肌红蛋白在高温下易转成褐色的高铁肌红蛋白 导致 a 值下降 AO 组在缺氧条件下储藏 肉中的高铁肌红蛋白还原酶将高铁将高铁肌红蛋白还原形成呈 暗紫色的肌红蛋白 所以 a 值下降 23 20d 开始 PO 组 a 值增大 显著高于 CK 组和 AO 组 30d 时 PO 组 a 值达到 9 44 2 5 各处理组香肠质构变化情况 质构测定是评价香肠质地特性的一种重要方法 本实验对各处理组香肠的硬度 弹性 内聚性和咀嚼性四个指标进行质构分析 结果见表 3 表 3 各处理组香肠质构变化 Table3 Changes of texture of Chinese style sausage with different treatment 硬度 N 弹性 mm 内聚性咀嚼性 mJ CK 组PO 组AO 组CK 组PO 组AO 组CK 组PO 组AO 组CK 组PO 组AO 组 00 69 0 71 0 41 2 61 2 93 2 35 0 47 0 46 0 47 0 82 0 85 0 81 0 01a0 00a0 01b0 02a0 10a0 07a0 00a0 01a0 01a0 18a0 18a0 39a 52 45 0 21a 2 28 0 02ab 1 93 0 04b 7 97 0 08a 8 65 0 01a 7 59 0 00a 0 52 0 01a 0 54 0 01a 0 48 0 04b 7 21 0 02a 7 49 0 38a 7 09 0 04a 105 25 0 07b 8 25 0 02a 2 36 0 08c 8 53 0 08a 8 90 0 28a 8 23 0 03a 0 41 0 01b 0 58 0 01a 0 38 0 02b 17 28 1 74a 16 93 0 11a 16 94 0 45a 158 55 0 07b 32 58 0 03a 2 14 0 06c 8 99 0 04a 6 43 0 10c 7 65 0 15b 0 38 0 00b 0 55 0 06ab 0 71 0 08a 28 01 1 35b 33 23 1 39a 17 20 0 21c 2011 25 0 07b 58 80 0 14a 2 88 0 04c 9 56 0 36a 5 66 0 24c 7 31 0 07b 0 41 0 01b 0 59 0 04a 0 55 0 06ab 38 48 0 74b 50 12 1 00a 17 63 0 45c 2513 60 0 00b 86 35 0 21a 3 15 0 07c 9 10 0 16a 7 69 0 32b 7 35 0 21b 0 37 0 01a 0 54 0 01a 0 77 0 18a 47 82 0 53b 67 44 0 04a 17 12 0 28c 3026 00 0 14b 99 95 0 21a 3 67 0 03c 9 99 0 02a 8 64 0 31b 7 56 0 08b 0 49 0 03b 0 57 0 01b 0 69 0 02a 77 15 6 43a 75 01 7 36a 17 92 0 54b 硬度是指第一次穿冲样品时的压力峰值 是食品保持形状的内部结合力 硬度是香肠 蛋白蛋白质热变性凝胶 水分散失的结果 前 10d 风干过程中无显著差异 15 天起各处理 组的硬度大小为 PO 组 CK 组 AO 组 PO 组达到最大值 99 95N 分析其原因是 PO 组的 贮藏温度高于其它两组 使得香肠快速脱水 氧化使蛋白形成交联物 蛋白结构更坚韧 香肠硬度增加 咀嚼性是咀嚼样品使其能够吞咽的工作量 Mohammad 24 研究表明香肠的 咀嚼性与硬度呈显著正相关 咀嚼性的变化情况与硬度相似 在不同条件下进行脱水和氧 化 香肠的咀嚼性不同程度地上升 弹性是用臼齿对样品部分施力使其恢复到原来状态的 程度 风干期香肠处于快速脱水阶段 导致肉馅紧密结合 各处理组的弹性显著上升 15d 开始 PO 组的弹性急剧下降到 5 66 显著低于其它两组 主要是因为 PO 组在高温条件下 蛋白氧化加剧 形成坚韧的蛋白交联物 蛋白结构变紧凑 弹性下降 30d 时 CK 组和 PO 组弹性升高 这是因为盐溶性蛋白溶出使香肠弹性增加 25 内聚性反映的是咀嚼食物 时食物抵抗受损并紧密连接 使食物保持完整的性质 前 10d 风干期蛋白内聚性变化不显 著 15d 时 AO 组的内聚性显著高于其它两组 到 20d 的 PO 组显著高于其它两组 但 25 天各处理组之间差异不显著 30d 时 AO 组内聚性高于 CK 和 PO 组 这是 AO 组低温储 藏导致产生较高的 pH 值 提高蛋白质内部结合键的强度 使内聚性升高 25 2 6 香肠蛋白氧化降解指标与感官指标的相关性分析 为研究香肠蛋白氧化和降解情况与产品感官品质之间的关系 在它们间建立相关性分 析 结果见表 4 表 4 蛋白氧化指标与品质指标的 Pearson 相关性分析 Correlations among protein oxidation and degradationo and quality of Chinese style sausage 肌浆羰基值肌原羰基肌浆硫醇基肌原硫醇基游离氨基酸挥发性盐基氮 肌浆羰基值 1 肌原羰基 0 394 1 肌浆硫醇基 0 326 0 366 1 肌原硫醇基 0 083 0 439 0 555 1 游离氨基酸 0 2910 358 0 894 0 469 1 挥发性盐基氮0 321 0 273 0 873 0 2740 894 1 L 值 0 065 0 452 0 809 0 797 0 719 0 590 a 值 0 1470 076 0 422 0 2470 416 0 476 硬度 0 2840 170 0 355 0 2640 424 0 219 弹性 0 0760 282 0 548 0 881 0 489 0 499 咀嚼性 0 0180 244 0 830 0 372 0 893 0 842 内聚性 0 396 0 016 0 216 0 0370 2730 225 注 p 0 05 p 0 01 根据此表可知 肌浆蛋白羰基与内聚性呈正相关 肌原纤维蛋白羰基与 L 值呈负相关 与Est vez 等 8 研究结果相反 这是因为法兰克福香肠在 4 下存放 L 值呈上升趋势 而根 据 Gimeno 21 的研究 随着香肠水分含量下降 L 值也呈下降趋势 其中的机理有待进一步 研究 肌浆蛋白硫醇基值与 L 值呈正相关 与 a 值 硬度 弹性 咀嚼性呈负相关 硫醇基 值与 L 值呈正相关 与弹性 咀嚼性呈负相关 肌浆蛋白和肌原纤维蛋白硫醇基值与弹性 咀嚼性呈正相关 这是因为游离硫醇基易氧化形成二硫键 二硫键增强了肌原纤维结构 使肌肉组织的韧性增加 所以导致香肠的弹性 咀嚼性等增加 26 游离氨基酸 挥发性盐基氮值与 L 值呈负相关 与 a 值呈正相关 与咀嚼性 弹性呈 正相关 分析其原因是蛋白氧化导致蛋白空间结构改变 有利于蛋白酶降解蛋白 产生大 量降解产物 但在高度氧化条件下蛋白分子内部或蛋白间发生交联 使得蛋白水解敏感性 降低 蛋白交联物的形成使香肠的咀嚼性 弹性增加 3 结论 1 通过对加工过程中香肠的包装 光照 温度及抗氧化剂的不同处理 对香肠中肌浆蛋白 和肌原纤维蛋白的氧化指标 蛋白羰基值和游离硫醇基值 和香肠蛋白降解指标 游离氨 基酸和挥发性盐基氮 进行跟踪检测 各氧化指标和降解指标之间都存在显著性差异 CK 组为中度氧化 PO 组为高度氧化 AO 组为轻度氧化 2 分析肌浆蛋白和肌原纤维蛋白的氧化指标与香肠品质的相关性 蛋白羰基值与内聚性呈 正相关 但游离硫醇基与色差 质构表现出良好的相关性 硫醇基的流失导致香肠的 L 值 下降 并在一定程度上提高了香肠的弹性和咀嚼性 3 不同处理组香肠的降解指标与香肠品质间表现出显著相关性 香肠在加工过程中游离氨 基酸与挥发性盐基氮含量的增加时促使香肠 L 值下降 a 值增加 并且提高了香肠的弹性 和咀嚼性 参考文献 1 VISESSANGUAN W BENJAKUL S RIEBROY S et al Changes incomposition and functional properties of proteins and their contributions to Nham characteristics J Meat Science 2004 66 3 579 588 2 KAZEMI S NGADI M O GARI PY C Protein denaturation in pork longissimus muscle of different quality groups J Food and Bioprocess Technology 2011 4 1 102 106 3 KEMP C M SENSKY P L BARDSLEY R G et al Tenderness Anenzymatic view J Meat Science 2010 84 2 248 256 4 EST VEZ M VENTANAS S CAVA R Oxidation of lipids and proteins in frankfurters with different fatty acid compositions and tocopherol and phenolic contents J Food Chemistry 2007 100 1 55 63 5 XIONG Y L DECKER E A Alterations of muscle proteins functionality by oxidative and antioxidative processes J Journal of Muscle Foods 1995 6 2 139 160 6 MARIANNE N L MARINA H CAROLINE P B et al Protein oxidation in muscle foods A review J Mol Nutr Food Res 2011 55 1 83 95 7 XIA X KONG B LIU Q et al Physicochemical change and protein oxidation in porcine longissimus dorsi as infl uenced by different freeze 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104 112 13 Cui C Zhou X S Zhao M M et al Effect of thermal treatment on the enzymatic hydrolysis of chicken proteins J Innovative Food Science and Emerging Technologies 2009 10 1 37 41 14 章建浩 周光宏 朱健辉 马爱风 金华火腿传统