(整理完)动物生物化学专升本网上作业题20121102.doc

东北农业大学网络教育学院动物生物化学专升本网上作业题第二章 蛋白质化学一、名词解释1氨基酸的等电点当溶液在某一特定的pH时，氨基酸以两性离子的形式存在，正电荷数与负电荷数相等，净电荷为零，在直流电场中既不向正极移动也不向负极移动，这时溶液的pH称为该氨基酸的等电点，用pI表示。2肽键: 是指键，是一个氨基酸的COOH基和另一个氨基酸的NH2基所形成的酰胺键。3多肽链: 由许多氨基酸残基通过肽键彼此连接而成的链状多肽，称为多肽链4肽平面: 肽链主链的肽键具有双键的性质，因而不能自由旋转，使连接在肽键上的6个原子共处于一个平面上，此平面称为肽平面。5蛋白质一级结构: 是指蛋白质肽链中氨基酸的排列顺序。蛋白质的一级结构也称为蛋白质共价结构。6肽单位: 多肽链上的重复结构，如CCONHC称为肽单位，每一个肽单位实际上就是一个肽平面。7多肽: 多肽链上的重复结构，如CCONHC称为肽单位，每一个肽单位实际上就是一个肽平面。8氨基酸残基: 多肽链上的每个氨基酸，由于形成肽键而失去了一分子水，成为不完整的分子形式，这种不完整的氨基酸被称为氨基酸残基。9蛋白质二级结构: 是指多肽链主链本身通过氢键维系，盘绕、折叠而形成有规则或周期性空间排布。常见的二级结构元件有螺旋、折叠片、转角和无规卷曲。10超二级结构: 在球状蛋白质分子的一级结构顺序上，相邻的二级结构常常在三维折叠中相互靠近，彼此作用，从而形成有规则的二级结构的聚合体，就是超二级结构。11结构域: 在较大的蛋白质分子里，多肽链的三维折叠常常形成两个或多个松散连接的近似球状的三维实体，即是结构域。它是球蛋白分子三级结构的折叠单位。12蛋白质三级结构: 多肽链在二级结构、超二级结构和结构域的基础上，主链构象和侧链构象相互作用，进一步盘曲折叠形成特定的球状分子结构，称作三级结构。13蛋白质四级结构: ：由两条或两条以上具有三级结构的多肽链聚合而成的有特定三维结构的蛋白质构象称为蛋白质的四级结构14二硫键: 指两个硫原子之间的共价键，在蛋白质分子中二硫键对稳定蛋白质分子构象起重要作用。15螺旋: 是蛋白质多肽链主链二级结构的主要类型之一。肽链主链骨架围绕中心轴盘绕成螺旋状，称为螺旋。16折叠或折叠片: 2条折叠股平行排布，彼此以氢键相连，可以构成折叠片。折叠片又称为折叠。17亚基: 2条折叠股平行排布，彼此以氢键相连，可以构成折叠片。折叠片又称为折叠。18蛋白质激活: 指蛋白质前体在机体需要时经某些蛋白酶的限制性水解，切去部分肽段后变成有活性蛋白质的过程。19变构效应: 也称别构效应，在寡聚蛋白分子中一个亚基由于与配体的结合而发生构象变化，引起相邻其它亚基的构象和与配体结合的能力亦发生改变的现象。20蛋白质变性: 天然蛋白质，在变性因素作用下，其一级结构保持不变，但其高级结构发生了异常的变化，即由天然态（折叠态）变成了变性态（伸展态），从而引起生物功能的丧失，以及物理、化学性质的改变。这种现象被称为蛋白质的变性。21蛋白质复性: 除去变性剂后，在适宜的条件下，变性蛋白质从伸展态恢复到折叠态，并恢复全部生物活性的现象叫蛋白质的复性。22蛋白质的等电点: 当溶液在某个pH时，蛋白质分子所带的正电荷和负电荷数正好相等，即净电数为零，在直流电场中既不向正极移动也不向负极移动，此时的溶液的pH就是该蛋白质的等电点，用pI表示。23电泳: ：在直流电场中，带正电荷的蛋白质分子向阴极移动，带负电荷的蛋白质分子向阳极移动的现象叫电泳。24简单蛋白质: ：又称单纯蛋白质，即水解后只产生各种氨基酸的蛋白质。25结合蛋白质: 即由蛋白质和非蛋白质两部分结合而成的蛋白质，非蛋白质部分通常称为辅基。二、填空题二、填空题1天然氨基酸的结构通式为（ 或 ）。2氨基酸在等电点时主要以（两性 ）离子形式存在，在pHpI时的溶液中，大部分以（ 阴 ）离子形式存在，在pHpI的溶液中主要以（ 阳 ）离子形式存在。3在常见的20种氨基酸中，结构最简单的氨基酸是（甘氨酸 ）。4蛋白质中氮元素的含量比较恒定，平均值为（ 16% ）。5蛋白质中不完整的氨基酸被称为（ 氨基酸残基 ）。6维系蛋白质二级结构最主要的力是（ 氢键 ） 。三、判断题1. 天然氨基酸都具有一个不对称的碳原子。2. 蛋白质分子中所有氨基酸的碳原子（除甘氨酸外）都是不对称（手性）碳原子。3. 天然蛋白质和多肽类物质均由L-型氨基酸组成。4. 只有在很高或很低pH时，氨基酸才主要以离子形式存在。5. 氨基酸都是以蛋白质的组成成分而存在的。6. 氨基酸处于等电点时的溶解度最小。7. 两性离子是指同时带有正负两种电荷的离子。8. 溶液的pH值不会影响氨基酸的电泳行为。9. 双缩脲反应是肽和蛋白质的特有的反应，所以二肽也有双缩脲反应。10. 在水溶液中，蛋白质溶解度最小时的pH通常就是它的等电点。11. 天然蛋白质的-螺旋为右手螺旋。12. 肽链能否形成-螺旋及螺旋是否稳定与其氨基酸组成和排列顺序直接相关。13. 有四级结构的蛋白质，当它的每个亚基单独存在时仍能保持原有生物学活性。14. L-氨基酸之间的肽键是单键，所以能自由旋转。15. 在多肽链中的主链中，CC和NC键能够自由旋转。16. 蛋白质中一个氨基酸残基的改变，必定引起蛋白质结构的显著变化。17. 蛋白质的氨基酸顺序（一级结构）在很大程度上决定了它的三维构象。18. 蛋白质的亚基（或称亚单位）和肽链是同义词。19. 尽管C原子的CC和NC键是可以自由旋转的单键，但是由于肽键所处和具体的环境的制约，角或角并不能任意取值。20.四级结构是指由相同或不同的肽链按一定的排布方式聚合而成的聚合体结构。21. 变性蛋白质溶解度降低是因为蛋白质分子的电荷被中和，以及除去了蛋白质外面的水化层引起的。22. 血红蛋白的-链、-链和肌红蛋白的肽链在三级结构上相似，所以它们都有结合氧的能力。23. 血红蛋白与肌红蛋白均为氧载体，前者是一个典型的变构蛋白，因为与氧结合过程中呈现协同效应，而后者却不是。24. 血红蛋白和肌红蛋白均是四聚体蛋白。25. 蛋白质变性后，其空间结构由高密度紧密状态变成松散状态。26. 镰刀型红细胞贫血病是由于血红蛋白的高级结构的变异而产生的一种分子病。27当某一蛋白质分子的酸性氨基酸残基数目等于其碱性氨基酸残基的数目时，此氨基蛋白质的等电点为7.0。28一般来说，蛋白质在水溶液中，非极性氨基酸残基倾向于埋在分子的内部而不是表面。29蛋白质在SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳中的电泳速度只取决于蛋白质分子量的大小。 30在等电点时，蛋白质最稳定，溶解度也最小。 31在蛋白质水溶液中，加入中性盐会使蛋白质在水溶液中的溶解度增大。32蛋白质分子的自由-NH2基和-COOH基、肽键以及某氨基酸的侧链基能够与某种化学试剂发生反应，产生有色物质。四、选择题1下列有关氨基酸的叙述，哪个是错误的？DA酪氨酸和苯丙氨酸都含有苯环 B酪氨酸和丝氨酸都含有羧基C亮氨酸和缬氨酸都是分枝氨基酸 D脯氨酸和酪氨酸都是非极性氨基酸2下列氨基酸溶液不能使偏振光发生旋转的是：BA丙氨酸 B甘氨酸 C亮氨酸 D丝氨酸 3下列蛋白质组分中，在280nm处具有最大光吸收的是：AA色氨酸的吲哚环 B酪氨酸的酚环 C苯丙氨酸的苯环 D半胱氨酸的硫原子 4在生理pH（近中性）情况下，下列哪些氨基酸带有正电荷？CA半胱氨酸 B天冬氨酸 C赖氨酸 D谷氨酸 5下列氨基酸中是碱性氨基酸的有：AA组氨酸 B色氨酸 C酪氨酸 D甘氨酸6属于稀有氨基酸的氨基酸有：DA胱氨酸 B天冬氨酸 C半胱氨酸 D4-羟脯氨酸 7含有两个氨基的氨基酸是：DA谷氨酸 B丝氨酸 C酪氨酸 D赖氨酸8蛋白质中不存在的氨基酸是：A半胱氨酸 B胱氨酸 C瓜氨酸 D精氨酸9有一多肽经酸水解后产生等mol的Lys,Gly 和Ala。如用胰蛋白酶水解该肽，仅发现有游离的Gly和一个二肽。下列多肽的一级结构中，哪一种符合该肽的结构？BAGly-Lys-Ala-Lys-Gly-Ala BAla-Lys-Gly CLys-Gly-Ala DGly-Lys-Ala 10在一个肽平面中含有的原子数为：DA3 B4 C5 D6 11. 典型的-螺旋是：DA2.610 B3.6 C4.0 D3.61312有关-螺旋的叙述哪一个是错误的？DA分子内的氢键使-螺旋的稳定。B减弱基团间不利的相互作用使-螺旋稳定。C疏水作用使-螺旋稳定。D脯氨酸和甘氨酸的出现使-螺旋稳定。132.610表示的是蛋白质二级结构中的哪一种类型？CA-转角 B-折迭 C-螺旋 D自由旋转 14关于二硫键的叙述，哪项是不正确的？CA二硫键是两条肽链或一条肽链间的两分子半胱氨酸间氧化形成的。B多肽链中的一个二硫键与巯基乙醇反应可以生成两个巯基。C二硫键对稳定蛋白质的二级结构起着重要的作用。D在某些蛋白质中二硫键是一级结构所必需的（如胰岛素）。15下列哪一种说法对蛋白质描述是错误的？D A都有一级结构 B都有二级结构 C都有三级结构 D都有四级结构 16一条含有105个氨基酸的多肽链，若只存-螺旋，则其长度为AA15.75nm B37.80nm C25.75nm D30.50nm 17丝心蛋白的主要构象形式是：CA-转角 B-折叠 C-螺旋 D自由旋转 18维持蛋白质三级结构主要靠：BA氢键 B疏水相互作用 C盐键 D二硫键 1下列关于肽平面的叙述哪一项是错误的？A A中的CN键比一般的长 B肽键中的C及N周围的三个键角之和为360 C 中的六个碳原子基本处于同一平面 D肽键中的CN键具有部分双键的性质20具有四级结构的蛋白质的特征是：B A分子中必定含有辅基 B含有两条或两条以上的多肽链 C每条多肽链都具有独立的生物学活性 D依赖肽键维系蛋白质分子的稳定21关于蛋白质的三级结构的叙述，下列哪一项是正确的？A A疏水基团位于分子的内部 B亲水基团位于分子的内部 C亲水基团及可解离基团位于分子的内部 D羧基多位于分子的内部 12具有四级结构的蛋白质分子，在一级结构分析时发现：B A只有一个N端和一个C端 B具有一个以上的N端和C端 C没有N端和C端 D一定有二硫键存在23一摩尔血红蛋白可以携带O2的摩尔数为；BA3 B4 C5 D6 24在一个HbS分子中，有几个谷氨酸变成了缬氨酸？BA0 B1 C2 D3 25血红蛋白的氧结合曲线为：CA双曲线 B抛物线 CS形曲线 D直线 26下列哪条对蛋白质的变性的描述是正确的？DA蛋白质变性后溶解度增加 B蛋白质变性后不易被蛋白酶水解C蛋白质变性后理化性质不变 D蛋白质变性后丧失原有的生物活性27加入下列哪种试剂不会导致蛋白质的变性？D A尿素 B盐酸胍 CSDS D硫酸铵 28下列何种变化不是蛋白质变性引起的？D A氢键断裂 B疏水作用的破坏 C亚基解聚 D分子量减小29血红蛋白的氧结合曲线是S形的，这是由于：BA氧与血红蛋白各亚基的结合是互不相关的独立过程B第一个亚基与氧结合后增加其余亚基与氧的亲和力C第一个亚基与氧结合后降低其余亚基与氧的亲和力D因为氧使铁变成高价铁30具有四级结构的蛋白质（或酶）中的一个亚基与其配体（Hb中的配体为O2）结合后，促使其构象发生变化，从而影响此寡聚体与配体的结合能力，此现象成为：A A别构效应 B激活效应 C协同效应 D共价修饰31氨基酸与蛋白质共有的性质有；DA胶体性质 B沉淀性质 C变性性质 D两性性质32大多数蛋白质的分子量在哪一范围内？D A102106 B104108 C105108 D103106 33蛋白质在电场中的移动方向决定于：D A蛋白质分子的大小 B溶液的离子强度 C蛋白质在电场中泳动时间 D蛋白质分子的净电荷34下列各项不符合纤维状蛋白理化性质的有：BA长轴与短轴的比值大 B易溶于水 C不易受蛋白酶水解 D其水溶液粘度大五、问答题1螺旋的特征是什么？如何以通式表示螺旋？（1）每一圈包含3.6个残基，螺距0.54nm，残基高度0.15nm，螺旋半径0.23nm。（2）每一个角等于-57，每一个角等于-48。（3）螺旋中所有氨基酸残基侧链都伸向外侧；链中的全部CO和NH几乎都平行于螺旋轴；每个氨基酸残基的NH与前面第四个氨基酸残基的CO形成氢键，肽链上所有的肽键都参与氢键的形成，因此螺旋相当稳定。氢键环内包括13个主链原子，因此称这种螺旋为3.613螺旋。螺旋内氢键形成表示如下：2蛋白质折叠二级结构的主要特点？折叠片是伸展的多肽链靠氢键联结而成的锯齿状片层结构，存在于纤维蛋白，球状蛋白也有。在这种结构中，肽链按层排列，侧链都垂直于折叠片的平面，并交替地从平面上下两侧伸出，它依靠相邻两条肽链间或一条肽链内的两个肽段间的CO和NH形成氢键来稳定其结构。折叠片分为平行折叠片和反平行折叠片两种类型。3参与维持蛋白质空间结构的化学键有哪些？其作用如何？（1）范德华引力：参与维持蛋白质分子的三、四级结构。（2）氢键：对维持蛋白质分子的二级结构起主要作用，对维持三、四级结构也起到一定的作用。（3）疏水作用力：对维持蛋白质分子的三、四级结构起主要作用。（4）离子键：参与维持蛋白质分子的三、四级结构。（5）配位键：在一些蛋白质分子中参与维持三、四级结构。（6）二硫键：对稳定蛋白质分子的构象起重要作用。4胰岛素原与胰岛素在一级结构上有哪些差异？胰岛素原是如何变成有活性的胰岛素的？从胰岛细胞中合成的胰岛素原是胰岛素的前体。它是一条多肽链，包含84个左右的氨基酸残基（因种属而异）。对胰岛素原与胰岛素的化学结构加以对比，可以看出，胰岛素原与胰岛素的区别就在于：胰岛素原多一个C肽链。通过C肽链将胰岛素的A、B两条肽链首尾相连（B链C链A链），便是胰岛素原的一条多肽链了。因此，胰岛素原没有生理活性与C肽链有关。 5为什么用电泳法能将不同蛋白质的混合物分离出来？ 蛋白质分子在直流电场中的迁移率与蛋白质分子本身的大小、形状和净电荷量有关。净电荷量愈大，则迁移率愈大；分子愈大，则迁移率愈小；净电荷愈大，则迁移率愈大；球状分子的迁移率大于纤维状分子的迁移率。在一定的电泳条件下，不同的蛋白质分子，由于其净电荷量、大小、形状的不同，一般有不同的迁移率，因此可以采用电泳法将蛋白质分离开来。6. 什么是蛋白质变性？有哪些因素可使蛋白质变性？变性蛋白质有哪些表现？ 天然蛋白质在变性因素作用之下，其一级结构保持不变，但其高级结构发生异常变化，即由天然态（折叠态）变成了变性态（伸展态），从而引起了生物功能的丧失，以及物理、化学性质的改变。这种现象，被称为变性。变性因素是很多，其中物理因素包括：热（60100）、紫外线、X射线、超声波、高压、表面张力，以及剧烈的振荡、研磨、搅拌等；化学因素，又称为变性剂，包括：酸、碱、有机溶剂（如乙醇、丙酮等）、尿素、盐酸胍、重金属盐、三氯醋酸、苦味酸、磷钨酸、去污剂等。不同蛋白质对上述各种变性因素的敏感程度不同。变性蛋白质主要有以下表现：（1）物理性质的改变：溶解度下降，有的甚至凝聚、沉淀；失去结晶的能力；特性粘度增加；旋光值改变；紫外吸收光谱和荧光光谱发生改变等。（2）化学性质的改变：变性以后被蛋白水解酶水解速度增加，水解部位亦大大增加，即消化率提高；在变性之前，埋藏在蛋白质分子内部的某些基团，不能与某些试剂反应，但变性之后，由于暴露在蛋白质分子的表面上，从而变得可以与试剂反应；生物功能的改变，抗原性的改变；生物功能丧失。7蛋白质有哪些重要的物理化学性质？（1）蛋白质的分子的大小形状：蛋白质分子有一定的大小，一般在6103106分子质量单位之间。蛋白质分子有一定的形状，大多数是近似球形的或椭球形的。（2）蛋白质的两性解离：在酸性溶液中，各种碱性基团与质子结合，使蛋白质分子带正电荷，在直流电场中，向阴极移动；在碱性溶液中，各种酸性基团释放质子，从而使蛋白质分子带负电荷，在直流电场中，向阳极移动。 在等电点时，蛋白质比较稳定，溶解度最小。因此，可以利用蛋白质的等电点来分别沉淀不同的蛋白质，从而将不同的蛋白质分离开来。不同的蛋白质有不同的等电点。（3）电泳：在直流电场中，带正电荷的蛋白质分子向阴极移动，带负电荷的蛋白质分子向阳极移动，这种移动现象，称为电泳。在一定的电泳条件下，不同的蛋白质分子，由于其净电荷量、分子大小、形状的不同，一般有不同的迁移率。因此，可以利用电泳法将不同的蛋白质分离开来。在蛋白质化学中，最常用的电泳法有：聚丙烯酰胺凝胶电泳、等电聚焦电泳、毛细管电泳等。 （4）蛋白质的胶体性质（5）蛋白质的沉淀：盐析法沉淀蛋白质、加酸或碱沉淀蛋白质、有机溶剂沉淀蛋白质、重金属盐沉淀蛋白质、生物碱试剂沉淀蛋白质、抗体对蛋白质抗原的沉淀。 （6）蛋白质的呈色反应 （7）蛋白质的光谱特征第三章 酶一、名词解释1. 酶: 酶是生物体内一类具有催化活性和特殊空间结构的生物大分子物质，包括蛋白质和核酸。2. 酶的活性部位: 酶分子中能直接与底物分子结合，并催化底物化学反应的部位，称为酶的活性部位或活性中心。它包括结合部位与催化部位。3. 必需基团: 是指直接参与对底物分子结合和催化的基团以及参与维持酶分子构象的基团。4. 酶原：有些酶，如参与消化的各种蛋白酶（如胃蛋白酶、胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶等），在最初合成和分泌时，没有催化活性。这种没有活性的酶的前体，被称为酶原。4. 酶原:5. 共价修饰调节: ：有些酶，在其它酶的催化下，其分子结构中的某种特殊基团能与特殊的化学基团共价结合或解离，从而使酶分子从无活性（或低活性）形式变成活性（或高活性）形式，或者从有活性（高活性）形式变成无活性（或低活性）形式。这种修饰作用称为共价修饰调节。6. 酶的最适温度：使反应速度达到最大值的温度被称为最适温度。动物体内各种酶的最适温度一般在3740。6. 酶的最适温度;7. 酶的专一性; 酶对于底物和反应类型有严格的选择性。一般地说，酶只能作用于一种或一类化学底物，催化一种或一类化学反应，这就是酶的所谓高度专一性。8. 辅酶; 把那些与酶蛋白结合比较松弛，用透析法可以除去的小分子有机化合物，称为辅酶。9. 酶原激活; 酶原必须经过适当的切割肽链，才能转变成有催化活性的酶。使无活性的酶原转变成活性酶的过程，称为酶原激活。10. Km: 米氏常数，是当酶反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度。11. 调节酶: 对代谢途径的反应速度起调节作用的酶称为调节酶。12. 同工酶: ：能催化相同的化学反应，但在蛋白质分子结构、理化性质和生物学性质方面，都存在明显差异的一组酶。即能催化相同化学反应的数种不同分子形式的酶。二、填空题1酶分子中能直接与底物分子结合，并催化底物化学反应的部位，称为酶的（活性中心 ）或（ 活性部位 ）。2测定酶活力，实际上就是测定（ 酶促反应进行的速度 ），酶促反应速度越快，酶活力就越（ 大 ）。3为了排除干扰，酶活力应该用（ 酶促反应的初速度 ）来表示。就是指：底物开始反应之后，很短一段时间内的反应速度。4影响酶反应速度的因素有：（ 酶浓度 ）、（ 底物浓度 ） 、 （ 温度 ） 、（ pH ）、（ 抑制剂 ）、（ 激活剂 ） 等。5同工酶是（ 功能 ） 相同、（ 组成或结构 ）不同的一类酶。三、判断题1. 所有的酶都是蛋白质。2. 酶影响它所催化反应的平衡。3. 酶影响它所催化反应的平衡的到达时间。4. 在酶已被饱和的情况下，底物浓度的增加不能使酶促反应的初速度增加。5. 辅酶是酶的一个类型，而辅基是辅助酶起作用的基团。6. 作为辅因子的金属离子，一般并不参与酶活性中心的形成。7. 辅酶和辅基在酶的催化作用中， 主要是协助酶蛋白识别底物。8. 在绝大多数情况下，一种酶蛋白只能与一种底物相结合，组成一种全酶，催化一种或一类底物进行某种化学反应。9. 大多数维生素可以作为辅酶或辅基的组成成分，参与体内的代谢过程。 10. 在酶促反应，全酶中的酶蛋白决定其对底物的专一性，辅酶决定底物反应的类型，与酶的反应专一性有关。11一般酶和底物大小差不多。12对酶的催化活性来说，酶蛋白的一级结构是必需的，而与酶蛋白的构象的关系不大。13在酶的活性部位，仅仅只有侧链带电荷的氨基酸残基直接参与酶的催化反应。14酶原激活实质上就是酶的活性中心形成或暴露的过程。 15作为辅因子的金属离子，一般并不参与酶活性中心的形成。16酶原激活作用是不可逆的。17酶分子除活性中心部位和必需基团，其他部位对酶的催化作用是不必需的。18酶的催化机理完全可用酶与底物相互契合的“锁钥学说”来阐明的。19. 酶促反应的初速度与底物无关。20. 当底物的浓度达到一定限度时，所有的酶全部与底物结合后，反应速度达最大值，此时再增加底物浓度也不能使反应速度增加。21. 米氏常数Km等于1/2Vmax时的底物浓度。22. 某些酶的Km值可因某些结构上与底物相似的代谢物的存在而改变 。23. 酶促反应的米氏常数与所用的底物无关。24. 改变酶促反应体系中的pH，往往影响酶活性部位的解离状态，故对Vmax有影响，但不影响Km。 。25. 米氏常数是酶的特征性物理常数。一种酶，在一定的实验条件(25，最适pH)下，对某一种底物讲，有一定的Km值。26. pH的改变能影响酶活性中心上必需基团的解离程度，同时，也可以影响底物和辅酶的解离程度，从而影响酶分子对底物分子的结合和催化。27. 对共价调节酶进行共价修饰是由非酶蛋白进行的。28. 磷酸化酶的活性调节，是通过磷酸基与酶分子的共价结合(称为磷酸化)以及从酶分子中水解除去磷酸基来实现的。这种共价修饰是需要其它酶来催化的。四、选择题1.碳酸酐酶催化反应 CO2+ H2O H2CO3,此酶属于：CA.水解酶 B.转移酶 C.裂解酶 D.合成酶2.下列哪种酶能使水加到碳碳双键上，而又不使键断裂？AA.水化酶 B.酯酶 C.水解酶 D.羟化酶3下列哪一项不是辅酶的功能DA. 转移基团 B. 传递氢 C. 传递电子 D. 决定酶的专一性4含B族维生素的辅酶在酶促反应中的作用是AA. 传递电子，原子和化学基团B. 稳定酶蛋白的构象C. 作为酶活性中心的一部分 D. 决定酶的专一性5下列关于酶辅基的叙述正确的是CA.是一种小肽，与酶蛋白结合紧密 B.只决定酶的专一性，与化学基团传递无关C.一般不能用透析的方法与酶蛋白分开 D.是酶蛋白某肽链末端的几个氨基酸6泛酸是辅酶A 的组成成分，它在物质代谢中参与AA.酰基的转移 B.酮酸氧化脱羧反应 C.乙酰化 D.羧化作用7磷酸吡哆醛参与A.脱羧反应 B.转氨反应 C.脱氨反应 D.转硫反应8下列有关维生素的叙述哪一个是正确的DA.维生素是含氮的有机化合物 B.维生素不经修饰即可作为辅酶或辅基C.所有的辅酶（辅基）都是维生素 D.所有的水溶性B族维生素均可作为辅酶或辅基的前体9谷丙转氨酶的辅酶是A.NAD+ B.NADP+ C.磷酸吡哆醛 D.烟酸10下列哪种酶是简单蛋白质AA.牛胰核糖核酸酶 B.丙酮酸激酶 C.乳酸脱氢酶 D.烯醇化酶11. 活性部位的描述，哪一项是错误的DA 酶分子中直接与底物结合，并发挥催化功能的部位B 活性部位的基团按功能可分为两类，一类是结合基团，一类是催化基团C 酶活性部位的基团可以是同一肽链，但在一级结构上相距很远的基团D 不同肽链上的有关基团不能构成该酶的活性部位12 酶原激活的生理意义是DA 速代谢 B.恢复酶活性 C. 促进生长 D.避免自身损伤13活性中心的正确叙述是AA 至少有一个活性中心B 所有酶的活性中心都是不带电荷的C 酶的必需基团存在于活性中心内D 提供酶活性中心上的必需基团的氨基酸肽链相距很近14关于酶原激活方式的叙述哪一项是正确的DA 氢键断裂，酶分子的空间构象发生改变引起的B 是由酶蛋白与酶结合而实现的C 是由低活性的酶形式转变为高活性的酶形式D 是由部分肽键断裂，酶分子空间构象改变引起的15下列各种胃肠道酶中，哪一种不需酶原作为前体AA 核糖核酸酶B 胰蛋白酶C 胰凝乳蛋白酶D 羧肽酶16下列哪一项符合“诱导契合学说“：A酶与底物的关系如锁钥关系B酶活性中心有可变性，在底物影响下其空间构象发生一定的改变才能与底物结合，进行反应C底物类似物不能诱导酶分子构象的改变D底物的结构朝着适应活性中心的方向改变，而酶的构象不发生改变17与酶的高效率无关的是：D A底物与酶的靠近与定向 B酶使底物分子中的敏感键产生电子张力C共价催化形成反应活性高的底物酶的共价中间物 D酶具有多肽链18.在下列pH对酶促反应速度的影响作用的叙述中，正确是：CA所有酶的反应速度对pH的曲线都表现为钟罩型B最适pH值是酶的特征性物理常数CpH值不仅近影响酶蛋白的构象，还会影响底物的解离，从而影响ES复合物的形成与解离D针对pH对酶反应速度的影响，测酶活性时只要调整pH为最适pH，而不需要缓冲体系19. 下列有关温度对酶促反应速度的影响作用的叙述中，错误的是：CA温度对酶促反应速度的影响不仅包括升温使速度加快，也同时会使酶逐渐变性B在一定温度范围内，在最适温度时，酶反应速度最快C最适温度是酶的特征常数D最适温度不是一个固定值，而与酶作用时间长短有关20.关于酶的激活剂的叙述错误的是：BA激活剂可能是无机离子，中等大小有机分子和具有蛋白质性质的大分子物质B激活剂对酶不具有选择性C是多种激酶及合成酶的激活剂D作为辅助因子的金属离子不是酶的激活剂21.关于酶的抑制剂的叙述正确的是：CA酶的抑制剂中的一部分是酶的变性剂 B酶的抑制剂只与活性中心上的基团结合C酶的抑制剂均能使酶促反应速度下降 D酶的抑制剂一般是大分子物质22.关于酶的抑制作用的叙述，正确的是：CA逆性抑制作用是指加入大量底物后可解除抑制剂对酶活性的抑制B可逆抑制作用是指用化学手段无法消除的抑制作用C非专一性不可逆抑制剂对酶活性的抑制作用可用于了解酶的必需基团的种类D非竞争性抑制属于不可逆抑制作用五、问答题1. 试述使用酶作催化剂的特点。（1）高度专一性； （2）高催化效率；（3）条件温和；（4）易调控。2.试述辅基与辅酶有何异同？ 不同点：即它们与酶蛋白结合的牢固程度不同。在酶的辅助因子当中把那些与酶蛋白结合比较牢固，用透析法不易除去的小分子有机化名物，称为辅基；把那些与酶蛋白结合比较松弛，用透析法可以除去的小分子有机化合物，称为辅酶。相同点：它们都是有机小分子，在酶的催化反应中都起着传递电子、原子和某些化学基团的作用。3举例说明酶原激活的机理？有些酶，如参与消化的各种蛋白酶（如胃蛋白酶、胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶等），在最初合成和分泌时，没有催化活性。这种没有活性的酶的前体，被称为酶原。酶原必须经过适当的切割肽链，才能转变成有催化活性的酶。使无活性的酶原转变成活性酶的过程，称为酶原激活。这个过程实质上是酶活性部位组建、完善或者暴露的过程。例如胰凝乳蛋白酶原在胰腺细胞内合成时没有催化活性，从胰腺细胞分泌出来，进入小肠之后，就被胰蛋白酶激活，接着自身激活（指酶原被自身的活性酶激活）。4. 什么是单纯酶和结合酶？有些酶，如脲酶、胃蛋白酶、脂肪酶等。其活性仅仅决定于它的蛋白质结构。这类酶属于单纯酶（简单蛋白质）。另一些酶，如乳酶脱氢酶、细胞色素氧化酶等，除了需要蛋白质而外，还需要非蛋白质的小分子物质，才有催化活性。这类酶属于结合酶（结合蛋白质）。结合酶中的蛋白质称为酶蛋白；非蛋白质的小分子物质称为辅助因子。酶蛋白与辅助因子结合之后所形成的复合物，称为“全酶”。全酶酶蛋白 + 辅助因子，只有全酶才有催化活性。将酶蛋白和辅因子分开后均无催化作用。5试说明可逆性抑制与不可逆性抑制的不同之处。可逆抑制作用的抑制剂与酶分子的必需基团以非共价键结合，从而抑制酶活性，用透析等物理方法可以除去抑制剂，便酶活性得到恢复。而不可逆抑制作用的抑制剂，以共价键与酶分子的必需基团相结合，从而抑制酶活性，用透析、超滤等物理方法，不能除去抑制剂使酶活性恢复。6. 举出3种维生素，说明其辅酶形式和在酶促反应中的主要作用。维生素B族，如维生素B1（硫胺素）、维生素B2（核黄素）、维生素PP（烟酰胺）、维生素B6、叶酸、泛酸等，几乎全部参与辅酶的形成。甚至于有些维生素，如硫辛酸、维生素C等，本身就是辅酶。在酶促反应过程中，辅酶作为载体，在供体与受体之间传递H原子或者某种功能团（如：氨基、酰基、磷酸基、一碳基团等）。7. 解释磺胺类药物的抑菌机理。磺胺类药物是治疗细菌性传染病的有效药物。它能抑制细菌的生长繁殖，而不伤害人和畜禽。细菌体内的叶酸合成酶能够催化对氨基苯甲酸变成叶酸。磺胺类药物由于与对氨基苯甲酸的结构非常相似，因此对叶酸合成酶有竞争性抑制作用。人和畜禽能够利用食物中的叶酸，而细菌不能利用外源的叶酸，必须自己合成。一旦合成叶酸的反应受阻，则细菌由于缺乏叶酸，便停止生长繁殖。因此，磺胺类药物有抑制细菌生长繁殖的作用，而不伤害人和畜禽。第四章 糖类代谢一、名词解释1. 血糖: 就是指血中的葡萄糖。2. 糖酵解: 是在无氧条件下，把葡萄糖转变为乳酸（三碳糖）并产生ATP的一系列反应。3. 柠檬酸循环: ：又称三羧酸循环，是指在有氧条件下，葡萄糖氧化生成的乙酰辅酶A通过与草酰乙酸生成柠檬酸，进入循环被氧化分解为一碳的CO2和水，同时释放能量的循环过程。4. 葡萄糖异生作用: ：即由非糖前体物质合成葡萄糖的过程。5. 糖原: 是由葡萄糖残基构成的含有许多分枝的大分子高聚物，其中，葡萄糖残基以1，4糖苷键（93%）相连形成直链，又以1，6糖苷键（7%）相连形成分枝。是葡萄糖在体内的一种极易被动员的储存形式。6. 酶的级联反应机制: 即一个酶活化下一个酶的级联机制，这种机制可在细胞中非常迅速地放大调节效应。二、填空题1. 糖酵解途径的关键酶有（ 己糖激酶 ）、（ 磷酸果糖激酶 ）和（ 丙酮酸激酶 ）。2. 糖酵解途径的反应全部在细胞的（ 胞液 ）进行。3. 糖酵解途径中1，6二磷酸果糖在醛缩酶催化下裂解为2分子三碳单位即（ 磷酸二羟丙酮 ）和（ 3磷酸甘油醛 ）。4. 1 mol 乙酰辅酶A和1 mol 草酰乙酸经三羧酸循环后，最终可产生（ 10 ）mol ATP和（ 1 ）mol草酰乙酸。5一次TCA循环可有（ 4 ）次脱氢反应、（ 1 ）次底物磷酸化和（ 2 ）次脱羧反应。6磷酸戊糖途径的重要产物是（ NADPH ）和（ 5磷酸核糖 ）。三、判断题1人体内能使葡萄糖磷酸化的酶有葡萄糖激酶和磷酸果糖激酶。21mol葡萄糖经糖酵解途径生成乳酸需经过2次脱氢，2次底物磷酸化过程，最终生成2molATP。3糖酵解过程需O2参加。4丙酮酸激酶催化的反应是可逆的。5丙酮酸激酶、己糖激酶和醛缩酶是糖酵解途径的关键酶。6由于大多数情况下，生物机体内都进行有氧氧化，所以糖酵解途径可有可无。7糖酵解途径的终产物是乙醇。8. 丙酮酸脱氢酶复合体催化底物脱下的氢，最终是交给FAD生成FADH2。9 柠檬酸循环严格需氧。10. 因为柠檬酸循环中的许多中间代谢产物可以转变为其它物质，所以糖的有氧氧化是体内三大营养物质相互转变的共同途径。11. 乙酰辅酶A进入柠檬酸循环后只能被氧化。12. 乙酰辅酶A和草酰乙酸在柠檬酸合成酶的催化下生成柠檬酸和辅酶A；生成的柠檬酸可直接进行氧化脱羧，转变为酮戊二酸。13. 柠檬酸循环中共消耗了一分子水，共有4步脱氢反应，2步脱羧反应，2次底物磷酸化。14. 葡萄糖经过磷酸戊糖途径降解，可产生ATP和还原力。15. 磷酸戊糖途径的主要生理功能是供能。16. 磷酸戊糖途径是体内主要的戊糖来源途径。17. 磷酸戊糖途径反应需消耗ATP。18.乳酸循环的生理意义是避免乳酸损失和因乳酸过度积累而引起酸中毒。 19.动物饥饿后摄食，其肝细胞内进行的主要糖代谢就是糖异生途径。 20.葡萄糖异生途径就是糖酵解途径的逆过程。21.葡萄糖6磷酸酶是联系糖异生和柠檬酸循环的一个重要酶。22.乳酸在肝脏中形成，在肌肉中糖异生为葡萄糖。四、选择题1.醛缩酶的底物是：AA 1,6二磷酸果糖 B 6磷酸葡萄糖 C 1,6二磷酸葡萄糖 D 6磷酸果糖2.下列对糖酵解途径的描述中正确的是：A A 在人体剧烈运动时，肌肉中的葡萄糖在缺氧条件下转变为乳酸B 糖酵解途径受氧分压Po2的影响。C 1mol葡萄糖经糖酵解途径可产生1molATP。D 糖酵解途径是糖有氧氧化的逆过程。3.糖酵解途径中不需要的酶是：AA 丙酮酸羧化酶 B 醛缩酶 C 丙酮酸激酶 D 磷酸甘油酸变位酶4. 反应6磷酸果糖 1, 6二磷酸果糖，需哪些条件？CA 果糖二磷酸酶，ATP 和 Mg2+ B果糖二磷酸酶，ADP，Pi和Mg2+C 磷酸果糖激酶，ATP 和 Mg2+ D磷酸果糖激酶，ADP，Pi和Mg2+5.糖酵解过程中NADH + H+的去路是BA 经磷酸甘油穿梭系统进入线粒体氧化 B使丙酮酸还原为乳酸C 经苹果酸穿梭系统进入线粒体氧化 D 3磷酸甘油酸还原为3磷酸甘油醛6.底物水平磷酸化指CA ATP水解为ADP + Pi B 使底物分子水解掉一个ATP分子C 底物经分子重排后形成高能磷酸键，经磷酸基团转移使ADP磷酸化为ATPD 使底物分子加上一个磷酸根7.乳酸脱氢酶在骨骼肌中主要催化生成BA .丙酮酸 B.乳酸 C .3磷酸甘油醛 D. 3磷酸甘油酸8.糖酵解时，丙酮酸不会堆积是因为：DA 乳酸脱氢酶活性强 B 丙酮酸可氧化脱羧为乙酰辅酶AC 乳酸脱氢酶对丙酮酸的Km值很高 D 丙酮酸作为3磷酸甘油醛脱氢反应中生成的NADH的受体9. 丙酮酸脱氢酶复合体中最终接受底物脱下的2H的辅助因子是CA FAD B CoA C NAD+ D TPP10. 丙酮酸脱氢酶复合体中转乙酰酶的辅酶是AA 硫辛酸 B TPP C FAD D CoA11. 柠檬酸循环的最终产物是DA 柠檬酸 B 乙酰辅酶A C 乳酸 D CO2+H2O+ATP12. TCA循环的第一步反应产物是AA 柠檬酸 B草酰乙酸 C乙酰辅酶A D CO2五、问答题1简述糖酵解的生理意义。（1）它是生物最普遍的供能反应途径，无论动物、植物、微生物（尤其厌氧菌）都利用糖酵解供能。（2）人体各组织细胞中都存在糖酵解。如红细胞没有线粒体，只能以糖酵解作为唯一的供能途径。（3）它是机体应急供能方式。虽然动物机体主要靠有氧氧化供能，但当供氧不足时，即转为主要依靠糖酵解供能，如剧烈运动，心肺患疾等等。（4）糖酵解与糖的其他途径密切相关。2简述柠檬酸循环的生理意义。（1）柠檬酸循环主要的功能就是供能。柠檬酸循环是葡萄糖生成ATP的主要途径。1摩尔葡萄糖经柠檬酸循环产能比糖酵解要多的多，是机体内主要的供能方式。（2）柠檬酸循环不仅是脂肪和氨基酸在体内彻底氧化分解的共同途径，还是糖、脂肪、蛋白质及其它有机物质互变、联系的枢纽。 （3）柠檬酸循环中的许多中间代谢产物可以转变为其它物质。如：酮戊二酸和草酰乙酸可以氨基化为谷氨酸和天冬氨酸；琥珀酰CoA是卟啉分子中碳原子的主要来源等。3简述磷酸戊糖途径的生理意义。（1）NADPH是细胞中易于利用的还原能力，但它不被呼吸链氧化产生ATP，而是在还原性的生物合成中作氢和电子的供体。体内多种物质生物合成均需NADPH作供氢体，如脂肪酸、胆固醇等的生物合成。作为供氢体，NADPH还参加体内多种氧化还原反应，如肝生物转化反应，激素、药物、毒物的羟化反应等。另外，NADPH还可维持红细胞内还原型谷胱甘肽的含量，对保证红细胞的正常功能有重要作用。（2）5磷酸核糖是生物体合成核苷酸和核酸（DNA和RNA）的原料。可以说，磷酸戊糖途径将糖代谢与核苷酸代谢联系。4简述糖异生的生理意义。葡萄糖异生最重要的生理意义是在体内葡萄糖来源不足时，利用非糖物质转变为葡萄糖，以维持血糖浓度的相对恒定。葡萄糖异生的另一重要作用就是有利于乳酸的利用。5简述乳酸循环的基本过程。乳酸是糖酵解代谢的终产物，如在体内大量积累会产生毒害作用。机体缺氧或剧烈运动时产生的大量乳酸，通过葡萄糖异生作用可被再利用。肌肉收缩时产生大量的乳酸，乳酸经血液运到肝，通过糖异生作用合成糖原或葡萄糖以补充血糖，血糖可再被肌肉利用，这种乳酸、葡萄糖在肝和肌肉组织的互变循环就称为乳酸循环。6. 试述血糖的来源和去路。血糖的主要来源有肠道吸收、肝糖原分解和非糖物质（如氨基酸、甘油等）的糖异生。去路则是进入各组织细胞利用，包括在肝中合成糖原。还可经一系列反应转变为其他糖及衍生物如核糖、脱氧核糖、唾液酸等；转变成非糖物质，如脂肪、有机酸、非必需氨基酸等。在某些情况下，当血糖含量超过肾糖阈时，部分葡萄糖会随尿排出。7. 写出糖酵解过程（不必写出结构式）及相关酶类。 第五章 生物氧化一、名词解释1呼吸链: 有机物在生物体内氧化过程中所脱下的氢原子，经过一系列有严格排列顺序的传递体组成的传递体系进行传递，最终与氧结合成水，这样的电子与氢离子的传递体系称为呼吸链或电子传递链。2底物水平磷酸化: 在底物被氧化的过程中，底物分子形成高能键，由此高能键提供能量使ADP磷酸化生成ATP的过程称为底物水平磷酸化。此过程与呼吸链的作用无关。3氧化磷酸化: NADH和FADH2带着转移潜势很高的电子，在呼吸链传递给氧的过程中，同时逐步释放自由能，使ADP + PiATP，这个