细生复习题答案2.doc

核糖体补充比较原核生物和真核生物核糖体的大小、组成？原核细胞核糖体 70S(大亚基：5S、23S小亚基:16S)真核细胞核糖体 80S(大亚基：5S、28S、5.8S小亚基：18S) 什么是核糖体的E位、P位、A位? 个tRNA结合位点 。A位 aminoacyl site结合氨酰tRNA；P位 peptidyl site 结合肽基-tRNA ；E位 E site exit site ，结合空tRNA，是 tRNA排出处什么是多聚核糖体?一条mRNA往往先后依次结合了多个核糖体，叫多聚核糖体。核糖体的整体结构是由RNA还是蛋白质决定？RNA 第一章1.第一个在显微镜下观察到细胞的人是？Robert Hook2.第一个在显微镜下观察到活细胞的人是？Leeuwenhook3.细胞学说是谁建立的？Schleiden（德植）植物由细胞组成和Schwann（德动）动物也由细胞组成建立 细胞学说4.谁提出了染色体遗传理论？T.Boveri和W.Suttan联系起 染色体行为 与Mondel 遗传因子，提出 染色体遗传理论5.谁创立了基因学说？1910年T.Morgan建立基因学说：基因是遗传基本单位，直线排列在染色体上，成为连锁群6.谁最早证实了DNA为遗传物质？O.Avery证实DNA为遗传物质7.谁提出了操纵子学说？F.Jacob和J.Monod提出操纵子学说8.克隆羊多莉是哪年由谁创造出的？1997年 I.Wilmut 克隆羊多利9.人类基因组计划何时启动，何时成功？1990年人类基因组计划启动，2000年成功10.什么是 细胞分化？个体发育中，受精卵来源细胞产生形态结构、化学组成和功能等方面稳定性差异的过程11.细胞生物学研究与医学有哪些联系？人类生命来自受精卵，以细胞为基础，细胞正常结构损伤与功能紊乱，导致疾病；细胞生物学的深入研究，能更深入阐明各种疾病的机制，以及找到有效治疗手段；细胞生物学是临床医学的基础，为学习其他医学课程打下基础，培养科研思维。某些主要研究领域与医学意义1.细胞的信号转导细胞间的信息联系通过信号分子完成 细胞受体；家族性高胆固醇血症 LDL受体减少；重症肌无力 抗乙酰胆碱受体的抗体；霍乱 G蛋白糖基化而失活 2.细胞分化与干细胞研究细胞分化：个体发育中，受精卵来源细胞产生形态结构、化学组成和功能等方面稳定性差异的过程。胚胎细胞发育中，全能多能单能终末细胞；干细胞具有修复和再生人体病变器官的前景，进行细胞治疗，治疗性克隆等3.细胞增殖与细胞周期调控细胞增殖 生命特征，增殖失控 导致疾病；肿瘤发生机制与防治重要研究课题：基因与肿瘤、信号传导与肿瘤、癌细胞分化等4.细胞衰老与死亡细胞衰老机体衰老，发病；衰老机制研究进展：端粒随分裂次数缩短；线虫中发现：衰老基因和长寿基因；过早老化Werner综合症，DNA复制解旋障碍；细胞凋亡 apoptosis：特定条件下，细胞遵循自身程序结束生命的过程；个体发育中，细胞凋亡必不可少；凋亡异常疾病5.细胞的基因组学、蛋白组学基因组学：研究生物基因组成，基因精确结构、相互关系及表达调控 的学科表观遗传学epigenetics(研究热点)：研究没有DNA序列变化 并且可以遗传的 基因功能变化的学科，包括：DNA甲基化、组蛋白密码(组蛋白: 乙酰化、甲基化、磷酸化、泛素化、糖基化和羰基化等影响转录调控)、基因组印记 以及 表观基因组学蛋白组学：以细胞内全部蛋白质为对象，整体角度分析细胞内蛋白质组成、表达与修饰状态，了解蛋白质间的相互作用与联系，揭示蛋白质功能与细胞生命活动规律蛋白组学 通过寻找和筛选 差异蛋白谱，揭示某些蛋白质功能，细胞调控机制，及细胞生理病理本质，因此，蛋白组学研究 能为探讨疾病机制、疾病诊治和新药开发等 提供重要理论依据和解决途径第二章1.体积最小的完整生命是什么？支原体2.原核生物与真核生物最主要的区别是什么？有无以核膜为包围的细胞核。共有哪些区别？原核细胞：无以核膜包围的细胞核，结构简单，体积小，一至几个微米，细胞质中裸露DNA拟核（nucleoid），含核糖体，无膜性细胞器，有细胞壁（cell wall），DNA含量少，其分子结构呈环状，仅有一条裸露DNA，不与组蛋白结合，无内含子，无大量DNA重复序列，转录与翻译在胞质中同时进行，无转录与翻译后大分子的加工与修饰，细胞分裂为无丝分裂。真核细胞：有以核膜包围的细胞核，有内膜系统，DNA量多，呈线状，有两个以上的DNA分子，有内含子及大量DNA重复序列，核内转录，胞质内翻译，转录及翻译后的大分子要进行加工与修饰，分裂方式为有丝分裂及减数分裂。3.生命的主要四种元素是什么？C H O N4.有机小分子主要有哪几种？分四种：单糖、脂肪酸、氨基酸、核苷酸5.单糖聚合成多糖，通过什么键？单糖分子间脱水反应形成糖苷键，单糖寡糖多糖6.碱基与核糖形成核苷时，通过什么键？核糖1C位与碱基(嘧啶的1N/嘌呤的9N)形成糖苷键，所合成为核苷7.核苷酸聚合成核酸时，通过什么键？核糖3C位与5C位之间形成磷酸二酯键连接，单核苷酸成核酸链8.B-DNA的双螺旋结构是怎样的？脱氧核苷酸由磷酸二酯键连接，方向一条53，另一条35；两条链围绕同一个中心轴，右手螺旋方向盘绕成双螺旋；碱基互补原则： A=T，GC；相邻碱基之间距离 0.34nm，10个碱基构成一个螺距 3.4nm；螺旋直径 2nm；右手螺旋结构上存在两条凹沟：大沟和小沟9.什么是碱基互补配对原则？： A=T，GC10.RNA与DNA的相同与不同处有哪些？跟DNA相同：由3,5-磷酸二酯键连接而成，跟DNA区别：U替代T；戊糖的核糖2C不脱氧11.真核生物的mRNA特征结构有哪些？5 端有帽子结构7-甲基三磷酸鸟苷，3 端有多聚腺苷酸尾巴Poly A12.rRNA占细胞内总RNA的百分比是？占RNA总量的8090，分子量在RNA中最大13.真核生物的核糖体的rRNA有哪些？真核细胞核糖体（80S）含5S、5.8S、28S和18S四种rRNA 14.原核生物的核糖体的rRNA有哪些？原核细胞核糖体（70S）含5S、23S和16S三种rRNA 15.rRNA占核糖体的总重量的百分比是？60%16.tRNA的结构特点有哪些，有什么功能？分子量较小，含7090个核苷酸；特点是含稀有碱基；tRNA部分折叠成双链，结构呈三叶草形，tRNA 3末端CCA-OH 共价结合特定氨基酸；反密码环上三个碱基构成反密码子(anticodon)，反密码子可识别mRNA上相应的密码子，并结合（配对）；tRNA的功能是转运氨基酸到核糖体合成蛋白质；反转录病毒在细胞内复制时，需要细胞内的tRNA为引物，如：色氨酸-tRNA、脯氨酸-tRNA 17.snRNA的数量、分布和功能？真核细胞核内的小分子RNA，含70300个核苷酸，称 小核RNA (small nuclear RNA, snRNA)；不及总RNA 1%，但snRNA的拷贝数很多，约100200万个/细胞；已发现snRNA20多种，大多富含尿苷酸（U），称U-snRNA ；U-snRNA的5端含甲基化稀有碱基，形成特有的帽子结构，常见为2,2,7-三甲基三磷酸尿苷（m32,2,7Gppp）；主要功能：参与基因转录产物的加工18.成熟miRNA有多大，由什么酶加工成熟？microRNA(微小RNA)，长2125nt的非编码RNA，其前体 7090nt，具有发夹结构；Dicer酶19.成熟miRNA在哪里，有什么功能？组装进RNA诱导的沉默复合体，通过碱基互补配对的方式识别靶mRNA，并根据互补程度的不同指导沉默复合体降解靶mRNA或者阻遏靶mRNA的翻译。20.核酶最早在什么生物中发现？有什么特点？在原生动物四膜虫中发现具有酶活性的RNA，当去除所有蛋白质后，rRNA剪接仍可完成；核酶是RNA分子，底物也是RNA分子，通过与序列特异性的靶RNA分子配对，而发挥作用21.氨基酸之间缩合成什么键，形成肽链？肽键22.蛋白质的一级结构至四级结构各是什么？氨基酸的种类、数量和排列顺序，组成蛋白质的一级结构；二级结构：某一段肽链的空间结构，是由于肽链内氨基酸残基之间有规则形成氢键的结果，包括 -螺旋和-折叠片；三级结构：指肽链不同区域的氨基酸侧链间相互作用而形成的肽链折叠。主要化学键：氢键、离子键、疏水作用和范德华力（三级结构蛋白质即表现出生物学活性，某些蛋白质结构复杂，需要一条以上的具有三级结构的肽链组成，形成四级结构）；四级结构：两条以上具有独立三级结构的多肽链，通过非共价键相互连接形成的多聚体。每条具有独立三级结构的多肽链则称为此蛋白质的亚基；拥有四级结构的蛋白质，只有所有亚基结合一起，才具有生物学活性；比如 体内大多数的酶23.维持蛋白质的一级结构至四级结构各需要什么键？肽键；肽链内氨基酸残基之间有规则形成的氢键；主要化学键：氢键、离子键、疏水作用和范德华力；非共价键24.酸性氨基酸和碱性氨基酸各有哪些？酸性氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸；碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸、组氨酸25.蛋白质的磷酸化与去磷酸化各由什么酶催化，由什么分子提供磷酸基团？由蛋白激酶催化磷酸化，由蛋白质磷酸酶催化去磷酸化；ATP分子26.GTP结合蛋白有什么特点，功能是什么?其活性受控于与GTP还是GDP的结合；与GTP结合有活性，与GDP结合无活性；GTP结合蛋白的活化或去活化跟信息传递相关 27.酶的三大特性是什么？催化效率极高、高度专一性、高度不稳定性28.什么是寡糖？它的主要存在形式和定位？由许多不同单糖分子组成的非重复短链，通常与蛋白质或者脂质连接在一起，形成细胞表面的一部分29.糖链与肽链的连接方式主要有哪两种？N-糖肽键：指糖碳原子上的羟基，与肽链的天冬酰胺残基上的酰胺基，脱水形成的糖苷键O-糖肽键：指糖碳原子上的羟基，与肽链的氨基酸残基(丝氨酸、苏氨酸、酪氨酸、羟赖氨酸、羟脯氨酸)的羟基，脱水形成的糖苷键30.哺乳类主要的糖脂类型是？鞘糖脂31.细胞表面的寡糖链的主要作用是？其在构成细胞抗原、细胞识别、细胞粘附、信息传递中均发挥重要作用第四章1.构成细胞膜的脂类有哪三种？细胞膜的脂类-膜脂,约占50%，主要分为三个类型：磷脂(phospholipid)、胆固醇(cholesterol)、糖脂(glycolipid)2.磷脂分为哪两种？磷脂占整个膜脂50%以上，分为两类：甘油磷脂和鞘磷脂3.哪一种磷脂在神经细胞含量多，其他细胞含量少？鞘磷脂(sphingomyelin,SM)4.胆固醇分子对膜的流动性有何影响？胆固醇分子调节膜的流动性和加强膜的稳定性，没有胆固醇，细胞膜会解体。 5.动物细胞膜的糖脂由何磷脂衍生而来？动物糖脂都是鞘氨醇衍生物，称为鞘糖脂，糖基取代磷脂酰胆碱，成为极性头部6.膜功能的活跃与否 跟什么成分的含量密切相关？膜蛋白7.根据与脂双层结合方式，膜蛋白 可分为哪三类？内在膜蛋白、外在膜蛋白、脂锚定蛋白8.内在膜蛋白的跨膜区，通常是哪类氨基酸残基构成的什么结构？跨膜区域 2030个 疏水氨基酸残基，通常N端在细胞外侧，形成-螺旋；多数跨膜区域是-螺旋，也有以-折叠片多次穿膜形成筒状结构，称-筒，如 孔蛋白(porin)9.外在膜蛋白 通过什么键 附着膜脂或膜蛋白？非共价键10.脂锚定蛋白 在膜两侧 以什么键 结合于什么分子？又称脂连接蛋白，位于膜的两侧，以共价键结合于脂类分子；此种锚定方式与细胞恶变有关11.膜糖链的唾液酸残基，在细胞外表面形成什么电荷？唾液酸残基在糖链末端，形成细胞外表面净负电荷12.膜的不对称性主要体现在哪三点？膜脂的不对称性;膜蛋白的不对称性;膜糖的不对称性;13.膜脂分子能进行哪些运动？侧向扩散运动;翻转运动;旋转运动;伸缩振荡运动;烃链的旋转异构运动14.影响膜脂的流动性的因素有哪些？脂肪酸链的饱和程度：饱和脂肪酸链 排列紧密，流动性小，相变温度高；不饱和脂肪酸则反之;温度下降时，细胞的饱和酶催化单键去饱和为双键，产生含两个不饱和脂肪酸链的磷脂分子，增强膜的流动性 脂肪酸链的长短：脂肪酸链短，相互作用弱，流动性大，相变温度低；脂肪酸链长 则反之胆固醇的双重调节作用：相变温度以上时，胆固醇的固醇环结合部分烃链，限制膜的流动性；相变温度以下时，胆固醇隔开磷脂分子，干扰晶态形成，防止低温时膜流动性的突然降低 卵磷脂与鞘磷脂的比值：哺乳类，卵磷脂+鞘磷脂 占膜脂50%；卵磷脂不饱和程度高，流动性大；而鞘磷脂相反随着衰老，细胞膜中卵磷脂与鞘磷脂的比值下降，流动性也随之下降膜蛋白的影响：膜蛋白插入脂双层，使周围膜脂分子不能活动，嵌入蛋白越多，膜脂流动性越差;此外，膜脂的极性基团、环境温度、pH、离子强度、金属离子等可影响膜脂的流动性附加的：膜蛋白的运动：侧向扩散：人鼠杂交细胞表面抗原分布变化可证明；旋转运动：速度 比侧向扩散 慢；不同膜蛋白速度不同，有些膜蛋白无法运动；膜蛋白周围脂质的流动性影响膜蛋白的流动性；膜蛋白的运动不需要消耗能量15.流动镶嵌模型主要内容是什么？磷脂双层构成膜的连续主体；强调球形蛋白质镶嵌在脂双分子层内；膜是一种动态的、不对称的具有流动性特点的结构16.脂筏模型的主要内容和特点各是什么？脂双层中由特殊脂质和蛋白质组成的微区，富含 胆固醇和鞘脂类，聚集特定种类膜蛋白；此膜区较厚，称“脂筏”，其周围富含不饱和磷脂，流动性较高；脂筏的两个特点：许多蛋白聚集在脂筏内，便于相互作用；脂筏提供有利于蛋白质变构的环境，形成有效构象17.膜转运蛋白分为哪两类？载体蛋白、通道蛋白18.哪些溶质能简单扩散到膜另一侧？脂溶性物质，如醇、苯、甾类激素、O2、CO2、NO、 H2O 通过简单扩散跨膜19.被动扩散和主动运输主要区别是什么？“被动扩散”（ passive diffusion）即简单扩散，不需要运输蛋白协助，顺浓度梯度由高浓度向低浓度方向扩散，不消耗能量；“主动运输”，逆电化学浓度梯度转运溶质，需要载体蛋白参与，还需要消耗能量 20.离子通道的四个特点是什么？只介导被动运输，溶质从膜的高浓度一侧自由扩散到低浓度一侧；离子通道对被转运离子的大小所带电荷有高度选择性；转运效率高，通道允许106108个特定离子/秒通过，比最快效率的载体蛋白高1000倍；离子通道不是持续开放，有开和关两种构象，受信号调控21.易化扩散的特点是什么？哪些物质易化扩散入膜？易化扩散指在载体蛋白介导下，不消耗代谢能量，顺物质浓度梯度/电化学梯度进行转运物质。易化扩散转运特异性强，速率非常快；非脂溶性/亲水性小分子，如葡萄糖、氨基酸、核苷酸、代谢物等22.动物细胞哪种离子泵耗掉1/3的ATP？Na+-K+泵23.Na+-K+泵消耗1分子ATP，怎样转运多少Na+和K+？水解1分子ATP，输出3个Na+ ，转入2个K+24.肌细胞内什么细胞器是Ca2+储存场所？肌浆网是肌细胞特化的内质网，是Ca2+储存场所25.什么是协同运输？协同运输(cotransport)：由Na+-K+泵(或H+泵) 与载体蛋白协同作用，间接消耗ATP完成的主动运输方式。此种跨膜运输的直接动力来自膜两侧的离子电化学梯度，这种梯度是Na+-K+泵等消耗ATP维持的。若溶质运输方向与Na+顺电化学梯度转移方向相同，为同向运输；反之为对向运输 26.参与葡萄糖同向运输的载体蛋白是什么？Na+/葡萄糖协同转运蛋白27.调节细胞内pH的有哪些离子载体蛋白？Na+-H+交换载体；阴离子载体，Cl-HCO3-交换器28.主动运输有哪三个特点？逆浓度或电化学梯度跨膜转运；消耗能量，直接水解ATP或离子电化学梯度提供能量；膜上特异性载体蛋白介导，载体特异结合转运溶质，载体构象可变29.胞吞胞吐是被动运输还是主动运输？涉及膜泡的融合与断裂，需消耗能量，属主动运输30.哪一种胞吞作用帮助清除死亡细胞？吞噬作用（phagocytosis）31.什么是受体介导的胞吞作用？有什么特点？受体介导的内吞作（receptor mediated endocytosis）细胞通过受体的介导摄取细胞外专一性蛋白质或其它化合物的过程；是细胞选择性高效性摄取细胞外大分子物质的方式，可特异性摄入胞外含量很低的成分，比胞饮作用 内化效率 高1000多倍32.有被小窝中，网格蛋白、衔接蛋白和发动蛋白各有什么作用？网格蛋白作用：捕获膜上 受体使之汇聚有被小窝；牵拉质膜向内凹陷形成有被小泡；衔接蛋白作用：参与有被小泡组成，处于网格蛋白与配体-受体复合物间；不同类型的衔接蛋白结合不同类型受体，使细胞捕获不同配体；网格由6边形转变成5边形时，牵动质膜凹陷，此时发动蛋白(dynamin)GTP结合蛋白，自动组装成一个螺旋状领圈结构，水解GTP，构象改变，将有被小泡从质膜上切离下来；之后，包被很快被脱去；小泡与内体融合，低pH使受体、配体分离33.LDL如何进入细胞？受体介导的LDL内吞作用34.胞吐作用的两种分泌途径有何不同？.结构性分泌途径（constitutive pathway of secretion）分泌蛋白在粗面内质网合成后，转运到高尔基体进行修饰、浓缩、分选，装入分泌囊泡，被转运到细胞膜，与膜融合，外排蛋白，分泌蛋白：质膜外周蛋白、细胞外基质组分、营养成分、信号分子等；调节性分泌途径（regulated pathway of secretion）分泌蛋白合成后，包裹于分泌囊泡，储存于胞质中，受到细胞外信号刺激，引起细胞内Ca2+浓度瞬时升高，才启动胞吐作用。此种分泌途径只存在于特化细胞，如分泌激素、酶、神经递质的细胞 35.什么是细胞表面、细胞外被、胞质溶胶?细胞表面(cell surface)：包围在细胞质外层的一个结构复合体系和多功能体系；细胞外被cell coat：细胞外表面富含糖类的周缘区；胞质溶胶：质膜下0.10.2m 较黏滞液态物质，含高浓度蛋白质，分布微丝微管，缺少其它细胞器 36.细胞表面的特化结构有哪三种？微绒毛microvillus；纤毛cillia和鞭毛flagella；褶皱ruffle37.胱氨酸尿症是哪类遗传疾病？载体蛋白异常与疾病38. 囊性纤维化是什么结构异常导致的？离子通道异常导致的（细胞膜上缺少cAMP调节的 氯离子通道，导致细胞向外转运Cl-减少，呼吸道粘液水化不足粘度增大，引发细菌感染(蓝绿假单胞杆菌）39.家族性高胆固醇血症是什么结构异常导致的？膜受体异常。其为常染色体显性遗传疾病，LDL受体异常(缺乏或结构异常)，血液中胆固醇升高，易发动脉粥样硬化和冠心病第五章1.超速离心从细胞分离出的“微粒体”，主要成分是什么？内质网和核糖体组成2.内质网膜的标志酶是什么？葡萄糖-6-磷酸酶粗面内质网(rough endoplasmic reticulum, RER)和滑面内质网(smooth endoplasmic reticulum, SER)3.粗面内质网主要负责合成加工转运什么蛋白质？分泌型蛋白质和多种膜蛋白4.粗面内质网与滑面内质网形态上各有什么特点？粗面内质网表面有核糖体附着，多呈扁平囊状；滑面内质网是表面光滑的管泡样网状结构，与粗面内质网相通5.粗面内质网有哪些功能？粗面内质网与外输性蛋白质的合成、加工及转运密切相关1.作为核糖体附着的支架2.新生多肽链的折叠与装配3.蛋白质的糖基化4.蛋白质的胞内运输6.信号肽假说内容是怎样的？ 胞质中游离核糖体，翻译出有信号肽的多肽后，即被胞质中的SRP识别、结合与信号肽结合的SRP识别并结合内质网膜上的SRP-R，介导核糖体结合内质网膜的移位子(通道蛋白)；此结合导致SRP被释放，返回胞质重新被利用；而多肽链 进入移位子通道内，翻译重新开始核糖体与移位子的结合，使得核糖体大亚基的中央管与移位子的通道相对，继续合成的肽链在信号肽牵引下进入移位子通道，到达内质网腔；信号肽被信号肽酶切除；多肽合成结束，核糖体撤离7.滑面内质网有哪些功能？滑面内质网是胞内脂类物质合成的主要场所1.滑面内质网参与脂质的合成和转运2.滑面内质网参与糖原代谢3.滑面内质网是细胞解毒主要场所4.滑面内质网 是肌细胞Ca2+ 储存场所5.滑面内质网与胃酸、胆汁合成与分泌密切相关8.试列举出粗面内质网中的3种分子伴侣(molecular chaperone)名字，它们功能如何，羧基端有何特点？重链结合蛋白(heavy-chain binding protein, BiP) 能与折叠错误的多肽和未完成装配的蛋白亚单位识别结合，予以滞留；促进重新折叠、装配与运输.Bip属于热休克蛋白70(HSP70) 家族；帮助多肽链转运、折叠和组装. 钙网素、葡萄糖调节蛋白94(GRP94)内质网素(内质网标志性分子伴侣)分子伴侣共同特点：羧基端有Lys-Asp-Glu-Leu(KDEL)四氨基酸滞留信号肽，结合于内质网膜受体蛋白，从而驻留于内质网腔，又称驻留蛋白9.粗面内质网中的糖基化有何特点？粗面内质网中的糖基化：寡糖与蛋白质天冬酰胺残基侧链的氨基基团结合，即N-糖基化10.滑面内质网的解毒机制有何特点？在电子传递的氧化还原过程中，催化多种化合物氧化或羟化，使毒物/药物被破坏；或增加了毒物/药物极性，使之排泄.11.高尔基复合体的形态结构是怎样的？高尔基复合体由三种不同类型的膜性囊泡组成1.扁平囊泡cisternae2.小囊泡 vesicles3.大囊泡 vacuoloes 12.为什么说高尔基复合体有显著极性？从顺面到反面分成三个部分：顺面高尔基网状结构：连续分支的管网状结构；分选来自内质网的蛋白质和脂类，大多转入高尔基中间囊膜，少量重返内质网；对蛋白质进行O-连接糖基化以及跨膜蛋白的酰基化高尔基中间囊膜：多层囊、管结构复合体；进行糖基化修饰和多糖及糖脂的合成反面高尔基网状结构：对蛋白质进行分选，或被分泌到细胞外，或被转运到溶酶体；某些蛋白质的修饰，如酪氨酸残基的硫酸化、半乳糖的唾液酸化、蛋白水解等13.高尔基复合体最具特征的酶是？糖基转移酶, 参与糖蛋白和糖脂合成14.高尔基复合体的功能有哪些？高尔基复合体与内膜系统其他组分，构成胞内物质转运的特殊通道，也是物质合成、加工的重要场所1.高尔基复合体是细胞内蛋白质运输分泌的中转站2.高尔基复合体是胞内物质加工合成的重要场所3.高尔基复合体是胞内蛋白质的分选和膜泡定向运输的枢纽15.高尔基复合体糖基化的特点是？N-连接糖蛋白，糖基化始于内质网，完成于高尔基复合体;O-连接糖蛋白，糖基化在高尔基复合体进行完成(蛋白质糖基化意义：保护蛋白质，免遭水解是运输信号，引导蛋白质包装运输糖基化形成细胞外被，参与保护、识别、联络等重要生命活动)16.三级溶酶体的别名是？在不同细胞中沉积，可分别称为什么？后溶酶体;这些残留小体，有的以胞吐方式 释放到细胞外 被清除；有的沉积于细胞内，如 神经细胞、肝细胞、心肌细胞的脂褐质lipofuscin或者肿瘤细胞、病毒感染细胞、大肺泡细胞、单核吞噬细胞中的髓样结构、含铁小体. 17.所有溶酶体中共约多少种水解酶？最适pH是多少？一个动物细胞通常含几百个溶酶体，含60多种分解所有生物活性物质的酸性水解酶，最适pH3.55.5 18.溶酶体为何能保持低pH？溶酶体膜上嵌有质子泵，依赖水解ATP释放能量，逆浓度梯度 将H+泵人溶酶体中，维持低pH19.溶酶体为何不能消化自身的膜？溶酶体膜中两种高度糖基化的跨膜整合蛋白：lgpA和lgpB，朝向溶酶体腔，防止酸性水解酶对自身膜的消化20.按形成过程，溶酶体可分为哪两类？内体性溶酶体：高尔基复合体芽生小泡结合细胞吞饮形成的内体endosome而来初级溶酶体(前溶酶体) ;吞噬性溶酶体：内体性溶酶体(前者) 结合来自胞内外的作用底物形成次级溶酶体21.溶酶体水解酶分选信号是什么？甘露糖-6-磷酸(M-6-P)22.内体性溶酶体形成经过哪5个阶段？1.酶蛋白的N-糖基化与内质网转运2.酶蛋白在高尔基复合体内的加工与转移3.酶蛋白的分选与转送4.前溶酶体的形成5.溶酶体的成熟23.溶酶体功能有哪些？溶酶体能够分解胞内的外来物质及清除衰老、残损细胞器;溶酶体具有物质消化与细胞营养功能;溶酶体是机体防御保护功能的组成部分溶酶体参与某些腺体组织细胞分泌过程的调节;溶酶体在某些腺体组织细胞的分泌过程中发挥作用;溶酶体在生物个体发生与发育过程中起重要作用24.过氧化物酶体区别于溶酶体的独特结构特征有哪2点？常含电子密度高、排列规则的晶格结构尿酸氧化酶晶体，称为类核体；过氧化物酶体膜的内表面可见高电子密度条带状结构25.过氧化物酶体的酶分成哪3类，各有什么作用？1.氧化酶类.氧化酶的共同特征:氧化底物，将氧还原成过氧化氢,通式：RH2+O2R+H2O22.过氧化氢酶类.该酶作用：2H2O22H2O+O23.过氧化物酶类,作用与过氧化氢酶相同，2H2O22H2O+O226.过氧化物酶体的功能有哪些？过氧化物酶体能有效清除细胞代谢过程中产生的过氧化氢及其他毒性物质；过氧化物酶体能够有效地进行细胞氧张力的调节；过氧化物酶体参与对细胞内脂肪酸等高能分子物质的分解转化27.过氧化物酶体的标志酶是什么？过氧化氢酶类28.网格蛋白介导的有被小泡产生于哪里？网格蛋白有被囊泡产生于高尔基复合体及细胞膜29.内质网产生的有被小泡多由什么蛋白介导？COP外被蛋白30.高尔基体蛋白逆向运输、向内质网运输的有被小泡，多由什么蛋白介导？COP外被蛋白31.囊泡转运的功能作用包括哪4点？囊泡转运是细胞物质定向运输的基本途径；囊泡转运是一个高度有序并受到严格选择和精密控制的物质运输过程；特异性识别融合是囊泡物质定向转运和准确卸载的基本保证；囊泡转运是实现细胞膜及内膜系统功能结构转换和代谢更新的桥梁32.乙醇主要在肝细胞的哪个细胞器解毒？乙醇可以影响哪个细胞器导致脂肪肝？滑面内质网；乙醇等毒性物质，造成肝细胞高尔基体脂蛋白合成分泌功能丧失，高尔基体自身萎缩、破坏；脂类堆积脂肪肝33.泰-萨氏病是什么代谢障碍导致的？患者缺乏氨基己糖酶A，阻断GM2神经节苷脂的代谢，导致其在脑、神经系统、心、肝的大量累积，致病34. 型糖原累积病是什么原因引起的？缺乏-糖苷酶，糖原代谢受阻，沉积于全身组织，如脑肝肾心35.痛风是什么疾病，主要临床生化指征是？致病原理和后果是？溶酶体酶的释放或外泄造成细胞或组织损伤性疾病；嘌呤代谢紊乱高尿酸血症尿酸盐沉积于关节等组织被白细胞吞噬尿酸盐氢键结合溶酶体膜使膜不稳定破裂白细胞自溶、组织炎症恶性循环组织肉芽肿、肾结石和慢性间质性肾炎第六章1.线粒体外膜蛋白所占比例，多为什么蛋白，多大的分子可以通过？1.外膜 57nm厚，50%脂类、50%蛋白；外膜蛋白多为转运蛋白，形成跨膜水相通道，允许分子量10kD以下分子通过，包括小分子多肽（氨基酸平均分子量128D）2.线粒体内膜通透性如何？多大的分子可以通过？内膜通透性很小，分子量大于150D，就不能通过3.线粒体内外膜有些接触点，叫什么，那里分布了什么？转位接触点 translocation contact site；转位接触点分布进出线粒体的通道蛋白和特异性受体，称内膜转位子translocon of the inner membrane, Tim; 和外膜转位子translocon of the outer membrane, Tom4.线粒体DNA形状如何？每个线粒体有多少DNA拷贝？是否结合组蛋白？线粒体内有双链环状DNA，有1至多个DNA拷贝，有独立 遗传物质进行复制、转录、翻译；不与组蛋白结合。5.线粒体内膜上有何 独特的膜脂？心磷脂6.线粒体 内膜、外膜、基质、膜间腔的标志酶各是什么？内膜标志酶：细胞色素氧化酶（氧化还原、质子泵）；外膜标志酶：单胺氧化酶（催化单胺，如肾上腺素氧化脱氨生成醛）；基质标志酶：苹果酸脱氢酶；膜间腔标志酶：腺苷酸激酶（催化ATP+AMP2ADP）7.mtDNA共编码多少个基因？其中多少个是编码蛋白质的？共编码37个基因；编码蛋白质的基因仅13个。8.大多线粒体蛋白由什么编码，在哪里的核糖体上合成？大多数酶和蛋白质仍由细胞核DNA编码，在细胞质中合成，转送到线粒体中；细胞质基质里的核糖体9.mtDNA跟原核生物DNA有哪些相似处？DNA呈环状，不与组蛋白结合10.mtDNA的复制时机，跟核DNA有何不同？线粒体DNA的两条链有各自的复制起始点，线粒体的环状DNA复制过程持续2个小时；其复制周期不受细胞周期影响，可分布在整个细胞周期11.核基因编码的线粒体蛋白，能被转运进线粒体，因为含有什么序列？此序列有何特点？输入到线粒体基质的蛋白质N端有一段基质导入序列 matrix-targeting sequence, MTS （或名：导肽）富含带正电荷的精氨酸、赖氨酸、丝氨酸和苏氨酸(缺少酸性氨基酸)，2080个氨基酸 12.核基因编码的线粒体蛋白，在转入线粒体时，mtHsp家族是如何起作用的？转移多肽在 线粒体膜上的蛋白孔道内，做布朗运动摇摆不定，一旦自发进入线粒体腔，立即有线粒体内的 mtHsp70结合上去，防止肽链退回细胞质中；随着肽链进一步伸入线粒体腔，更多mtHsp70结合；mtHsp70以一种高能构象结合前导肽，然后松弛为一种低能构象，促使前导肽进入，并迫使后面的肽链解链并进入13.核基因编码的线粒体蛋白，是怎样向线粒体膜间腔、外膜转运的？膜间腔蛋白质均有膜间腔导入序列 intermembrane space-targeting sequence, ISTS引导肽链进入膜间腔；膜间腔蛋白质N端先进入基质，并被酶切去MTS序列，然后依照ISTS的不同，有两种转运方式：整个肽链进入基质，结合mtHsp70折叠，并在ISTS引导下，通过内膜上通道，进入膜间腔ISTS起转移终止序列的作用，肽链C端不能转入内膜，并固定于内膜上，在膜间腔蛋白酶作用下，切除内膜上的ISTS部分，C端落于膜间腔（在此发挥作用）第种膜间腔蛋白质的转运方式：以直接扩散的方式，从胞质中通过线粒体外膜上的类孔蛋白P70类似原核生物孔蛋白，进入膜间腔；外膜蛋白类孔蛋白P70研究较多，其MTS后有一段长的疏水序列，起着转移终止序列 的作用，使之固定于 外膜上。14.线粒体怎样起源的？如何增殖？线粒体可能起源于共生的早期细菌；线粒体是通过分裂方式实现增殖的（出芽分裂 收缩分裂 间壁分裂；无论哪种增殖方式，线粒体分裂都不绝对均等，受细胞分裂一定影响）15.名词解释：细胞呼吸、呼吸链、ATP合酶复合体。细胞呼吸：在细胞内线粒体的参与下，利用O2，分解各种大分子，产生CO2，并将代谢释放的能量储存于ATP的过程；呼吸链：呼吸链(respiratory chain)是由一系列的递氢反应(hydrogen transfer reactions)和递电子反应(eletron transfer reactions)按一定的顺序排列所组成的连续反应体系，它将代谢物脱下的成对氢原子交给氧生成水，同时有ATP生成；ATP合酶复合体：蘑菇样蛋白质复合体，在细菌与线粒体中高度保守，两部分组成：球形F1头部，直径9nm，由5种亚基组成和F0基片(basal section)，包埋于内膜中，由3种亚基组成。16.ATP分子在能量转换中的作用是什么？充当能量转换的通货17.从葡萄糖到ATP形成，经过哪三个步骤？糖酵解glycolysis、三羧酸循环tricarboxylic acid cycle, TAC、氧化磷酸化oxidative phosphorylation18.葡萄糖在细胞质中的糖酵解总反应式是？ C6H12O6+2NAD+2ADP+2Pi=2CH3COCOOH（丙酮酸）+2NADH+2H+2ATP（进入有氧氧化）C6H12O6+2NAD+2ADP+2Pi=2CH3CHOHCOOH（乳酸 ）+2NAD+2ATP（完成无氧酵解）C6H12O6+2NAD+2ADP+2Pi= 2CH3CH2OH（乙醇）+2CO2+2NAD+2ATP（完成无氧酵解）等号上均要写“糖酵解酶系”底物水平磷酸化P键从底物转移到ADP ATP19.糖酵解产生的NADH，可以通过哪两个穿梭机制进入线粒体？苹果酸-天冬氨酸穿梭系统；-磷酸甘油穿梭系统20.丙酮酸进入线粒体后，在丙酮酸脱氢酶作用下，生成什么进入三羧酸循环？乙酰辅酶A21.线粒体基质中，三羧酸循环的第一个也是最终反应物是什么酸？草酰乙酸22.一次完整三羧酸循环，1分子乙酰CoA 氧化生成什么？一分子乙酰CoA的乙酰基被氧化，2次脱羧释放2个CO2，4次脱羧生成3对NADH+H+ 、1对FADH2 ，并生成1分子GTP(相当于ATP)23.什么是各种有机物最后氧化、相互转换的枢纽？三羧酸循环24.1分子葡萄糖完全氧化，生成多少分子ATP？38分子25.1分子NADH或FADH2 经电子传递，各生成多少ATP？3；226.化学渗透假说内容是什么？化学渗透假说 内容： NADH和FADH2提供一对电子，经电子传递链，最后被O2接受电子传递链同时起到H+泵作用，在传递电子过程中，将H+从线粒体基质转移到膜间腔线粒体内膜对H+和OH-不能通透，造成内膜两侧的H+浓度差膜间腔里的H+顺浓度梯度，借助这个势能通过ATP合酶复合体的F0质子通道，驱动F0 F1ATP酶复合体合成ATP27.结合变构机制 是如何解释 质子电化学势能转化为ATP化学能的？当H+穿过F1因子活性部位， F1颗粒构象变化，导致底物 ADP与Pi 紧密结合，产物ATP释放。28.线粒体靠什么驱动 ADP与Pi从细胞质进入线粒体内的？线粒体本身依靠质子动力 proton-motive force 驱动29.mtDNA突变主要影响什么系统？免疫系统（突变的mtDNA 当进行异常复制时，机体的免疫系统不能对此识别、阻止，细胞靠加快分裂来稀释突变mtDNA带来的细胞损害，但是这种策略终将无效，导致疾病线粒体疾病 mitochondrial disorder，表现为线粒体结构和功能 缺陷。线粒体疾病主要影响神经、肌肉系统，称线粒体脑肌病）第七章1.名词解释：细胞骨架(cytoskeleton)、微管组织中心(MTOC)、 -微管蛋白环形复合体(-TuRC)、中心体(centrosome)、踏车运动(treadmilling)、驱动蛋白(kinesin)、动力蛋白(dynein)细胞骨架cytoskeleton：真核细胞质中的蛋白质纤维网架体系，由3种不同的蛋白质纤维结构组成微管、微丝、中间丝微管组织中心 microtubule organizing center, MTOC ：微管的聚合，从特异性核心形成位点 开始，主要是中心体、纤毛的 基体-微管蛋白环形复合体(-TuRC)：1013个 -微管蛋白分子的环形结构(螺旋化排列)，组成一个开放的环状模板，与微管具有相同直径中心体 centrosome 是动物细胞中决定微管形成的 一种细胞器， 包括：中心粒 centriole 和中心粒旁物质 pericentriolar material踏车运动treadmilling指微管的聚合与解聚持续进行，一端聚合，为正端；另一端解聚，是负端的微管装配方式驱动蛋白：指有一对与微管结合的球状头部ATP水解酶，水解ATP产生能量进行运动； 将货物 由 负端运输向 正端 的蛋白动力蛋白dynein（1000KD）：目前所知 最大的、最快的分子运输蛋白，由两条相同的重链和几种中等链、轻链组成，头部 具有ATP水解酶活性，沿着微管的正端向负端移动 为物质运输 也为 纤毛运动 提供动力；分裂间期，参与细胞器定位和转运2.三种骨架蛋白的分布如何？微丝主要分布在细胞质膜的内侧；微管主要分布在核周围, 并呈放射状向胞质四周扩散；中间纤维分布在整个细胞中3.微管由哪三种微管蛋白组成？各有什么结构功能特点？管蛋白、管蛋白 (前二者 占微管蛋白总量 80-95%)；管蛋白.-微管蛋白和-微管蛋白各有一个GTP结合位点：-微管蛋白的GTP不进行水解也不交换；-微管蛋白的GTP可水解成GDP，而此GDP也可换成GTP，这一变换对微管的动态性有重要作用; 管蛋白定位于微管组织中心 microtubule organizing center, MTOC （对微管的形成、数量、位置、极性、细胞分裂有重要作用）;4.哪一种微管蛋白有GTP酶活性？管蛋白5.微管结合蛋白有几种？分布和功能如何？微管结合蛋白microtubule associated protein, MAP;MAPs包括：MAP1、MAP2、MAP4和tau;MAP1-2 和 tau只存在于脑组织；MAP4哺乳动物非神经元、神经元细胞中，在进化上具有保守性;tau只存在于轴突； MAP2分布于神经元胞体和树突中;微管结合蛋白功能：使微管相互交联成束，使微管同其它细胞结构交联，如质膜、微丝和中间丝等与微管成核点的作用，促进微管的聚合与微管壁的结合，提高微管的稳定性6.为什么说微管具有动态不稳定性？大多微管不稳定，很快根据需要组装或去组装动力学性质,微管的装配表现为动态不稳定性 dynamic instability：增长的微管末端有微管蛋白-GTP帽，组装后GTP被水解成 GDP，而使微管蛋白-GDP成为微管的主要成分,微管蛋白-GTP帽及短小的微管原纤维从微管末端脱落，则微管解聚7.微管的装配分为哪三个时期？成核期、聚合期、稳定期8.微管的体外装配需要哪些条件？微管的不稳定行为的发生需要水解GTP 供能；因此，聚合条件中，微管蛋白浓度、GTP存在，最重要;最适条件：游离微管蛋白浓度达到1mg/ml 临界浓度；pH6.9、37、加入Mg2+ 、GTP 和EDTA (Ca2+的螯合剂，去除Ca2+的抑制聚合作用)9.微管的体内装配是怎样的？在细胞内的微管组织中心，-TuRC 成为-异二聚体结合的核心,中心体是微管成核的位点；中心粒旁物质含有 50拷贝以上的-TuRC ,微管的极性总是相同的：负端与中心体结合，正端远离中心体.13个-tubulin亚基 螺旋化排列，组成一个开放的环状模板，与微管具有相同直径,-TuRC 由MTOC 提供的物质固定其位置， 从而决定微管的极性。10.温度、压力、紫杉醇、秋水仙素、长春花碱对微管的稳定性如何影响的？升温低压增加微管稳定性。紫杉醇是红豆杉属植物的次生代谢产物，紫杉醇只结合到聚合的微管上，维持了微管的稳定，已用于癌症临床化疗；秋水仙素，长春花碱或长春新碱、诺可唑，结合并稳定游离的微管蛋白，抑制微管的聚合 11.微管的功能有哪些？1.微管构成细胞内的网状支架，支持和维持细胞的形态2.微管参与中心粒、纤毛和鞭毛的形成3.微管参与细胞内物质运输4.微管维持细胞内细胞器的定位和分布5.微管参与染色体的运动，调节细胞分裂6.微管参与细胞内信号传导12.哪些结构是9组三联管、9组二联管结构？中心粒是9组三联体微管围成的圆筒状结构；纤毛、鞭毛 是细胞表面的特化结构，在来源和结构上基本相同，两者主干部分都是9组二联管构成，中央是两条微管中央微管。 13.微管马达蛋白主要有哪两个家族？有何共同特点？驱动蛋白 kinesin、动力蛋白 dynein; 驱动蛋白与动力蛋白的两个球状头部，是与微管专一结合，具有ATP酶活性，水解ATP 供能完成与微管结合、解离、再结合动作14.kinesin与dynein在微管上的运动方向如何？kinesin由负端运输向正端 ;dynein沿着微管的正端向负端移动 15.微丝又称什么？占肌肉细胞与非肌肉细胞各多少百分比？微丝microfilament, MF 又称 肌动蛋白丝 actin filament，是由肌动蛋白actin 组成的细丝，普遍存在于真核细胞中,占肌肉细胞总蛋白的 10%，非肌肉细胞的 1-5%16.肌动蛋白丝直径多少？是由什么组成的什么样的结构？肌动蛋白丝直径约8nm，由肌动蛋白(actin)单体组成双股螺旋纤维结构17.肌动蛋白的保守性如何？在不同真核生物间相似性如何？actin在真核生物中很保守，不同种类生物间有 90%的相似性18.什么是微丝的正端、负端？它们又名什么？相对生长慢的一端为负端minus end，又称 point end(指向端)；而相对生长快的一端为正端plus end，又称barbed end(秃端)19.微丝结合蛋白共约多少种？书上介绍了哪些种？各有什么作用？至少分离出100多种；单体隔离蛋白 Monomer sequestering proteins包括抑制蛋白、胸腺素等，与肌动蛋白单体 结合，抑制聚合，凡是这种作用的蛋白，均是单体隔离蛋白；交联蛋白Cross linking proteins主要功能是改变细胞内肌动蛋白纤维的三维结构；末端阻断蛋白 End blocking proteins与肌动蛋白纤维的一端或两端结合，调节或维持肌动蛋白纤维的长度，结合肌动蛋白末端，相当于加上了帽子，抑制微丝生长，导致胞内出现较多短的微丝； 纤维切割蛋白 Filament severing proteins与肌动蛋白纤维结合并切断它；由于能控制肌动蛋白丝的长度，可大大降低细胞中的黏度，切割产生的新末端可作为生长点，促进肌动蛋白装配，切割蛋白也可作为帽子封住肌动蛋白纤维的末端；肌动蛋白纤维解聚蛋白Actin filament depolymerizing proteins存在于肌动蛋白丝骨架快速变化的部位，结合肌动蛋白丝，并引起肌动蛋白丝的快速解聚；膜结合蛋白 Membrane binding proteins许多非肌肉细胞的收缩机械只是在于质膜下方。在许多活动中，由收缩蛋白产生的力作用在细胞膜上，导致其向外突出（例如，在细胞的运动），或者向内内陷（例如，吞噬作用或细胞分裂过程中）。这些活动是通过链接肌动蛋白丝的质膜间接通常容易，通过连接到一个外周膜蛋白的方法。20.何种交联蛋白能使微丝成有弹性网络？有些杆状交联蛋白能弯曲，交联形成的网络具有