ATP合成酶的结构与功能(生物竞赛)_第1页
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ATP合成酶(ATP synthase)广泛分布于线粒体内膜,叶绿体类囊体,异养菌和光合菌的质膜上,参与氧化磷酸化和光合磷酸化,在跨膜质子动力势的推动下合成ATP.分子结构由突出于膜外的F1亲水头部和嵌入膜内的Fo疏水尾部组成. F1:水溶性球蛋白,从内膜突出于基质中,由3,3,1,1和1等5种不同多肽、9个亚基组成, 3个和3个亚基交替排列呈橘瓣状结构,各亚基在结合时有酶活性.和亚基上均有核苷酸结合位点,其中亚基的结合位点具有催化ATP合成或水解的活性.动物线粒体F1还有抑制蛋白(inhibitor protein),专一抑制F1-ATP酶的活力,可能去调节酶活性的功能,但不能抑制ATP合成.与亚基具极强的亲和力,结合在一起形成转子(totor),位于3,3的中央,共同旋转以调节三个亚基催化位点的开放和关闭.亚基有抑制酶水解ATP的活性,同时有堵塞氢离子通道，减少氢离子泄露的功能。Fo:嵌合在内膜上的疏水蛋白复合体，形成一个跨膜质子通道。其类型在不同物种中差别很大，在细菌中Fo由a，b，c，三种亚基组成；叶绿体中与之相对应的是，四种亚基；线粒体内的Fo更为复杂。电镜显示，多拷贝的c亚基形成一个环状结构，a亚基和b亚基二聚体排列在c亚基12聚体环状外侧，a亚基，b亚基和亚基共同组成“定子”（stator）。Fo中的一个亚基可结合寡霉素(oligomycin这也是Fo里o的来源，许多人误认为是0其实是误读罢了)，通过该亚基可调节通过Fo的氢离子流，当质子动力
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