生化知识点整理(特别全)

1、第一章蛋白质的元素组成（克氏定氮法的基础）碳、氢、氧、氮 、硫 （ C、 H、 O、 N、S ）以及磷、 铁、 铜、 锌、 碘、 硒蛋白质平均含氮量（ N% ）： 16%蛋白质含量=含氮克数x 6.25 （凯氏定氮法）基本组成单位氨基酸熟悉氨基酸的通式与结构特点1. 20种AA中除Pro夕卜，与羧基相连的a -碳原子上都有一个氨基，因而称 a -氨 基酸。2. 不同的a -AA，其R侧链不同。氨基酸 R侧链对蛋白质空间结构和理化性质有 重要影响。3. 除 Gly 的 R 侧链为 H 原子外， 其他 AA 的 a -碳原子都是不对称碳原子， 可形成 不同的构型，因而具有旋光性。氨基酸分类 P9按

2、侧链的结构和理化性质可分为：非极性、疏水性氨基酸 极性、中性氨基酸 酸性氨基酸 碱性氨基酸等电点概念在某一溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，呈电中性，此时该溶液的 pH 值即为该氨基酸的等电点 （isoelectric point， pI ） 。紫外吸收性质含有共轭双键的芳香族氨基酸 Trp（色氨酸）,Tyr （酪氨酸） 的最大吸收峰在 280nm波长附 近。氨基酸成肽的连接方式两分子脱水缩合为二肽， 肽键 由 10 个以内氨基酸相连而成的肽称为寡肽。而更多的氨基酸相连而成的肽叫做多肽；多肽链有两端，其游离a-氨基的一端称氨基末端或N-端，游离a-羧基的一端称为羧基末端或 C

3、-端。 肽链中的氨基酸分子因脱水缩合而基团不全，被称为氨基酸残基。蛋白质就是由许多氨基酸残基组成的多肽链。谷胱甘肽 GSHGSH 是由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸组成的三肽。(1) 体内重要的还原剂 保护蛋白质和酶分子中的巯基免遭氧化， 使蛋白质处与活性状态。(2) 谷胱甘肽的巯基作用 可以与致癌剂或药物等结合 ,从而阻断这些化合物与 DNA 、RNA 或蛋白质结合，保护机体免遭毒性损害。蛋白质 14 级结构的定义及维系这些结构稳定的作用键 蛋白质是氨基酸通过肽键相连形成的具有三维结构的生物大分子 蛋白质的一级结构就是蛋白质多肽链中氨基酸残基的排列顺序。主要化学键是肽键，有的 还包含二硫键。蛋白质

4、二级结构是指多肽链的主链骨架中若干肽单元，各自沿一定的轴盘旋或折叠，并以氢键为主要次级键而形成的有规则或无规则的构象，如a -螺旋、3 -折叠、3 -转角和无规卷曲等。蛋白质二级结构一般不涉及氨基酸残基侧链的构象。二级结构的主要结构单位 肽单元(peptide unit)肽键与相邻的两个 a -C原子所组成的 残基，称为肽单元、肽单位、肽平面或酰胺平面 (amide plane) 。它们均位于同一个平面上， 且两个 a -C 原子呈反式排列。 二级结构的主要化学键 氢键 (hydrogen bond) 蛋白质的三级结构是指多肽链在二级结构的基础上,由于氨基酸残基侧链 R 基的相互作用进一步盘曲

5、或折迭而形成的特定构象。也就是整条多肽链中所有原子或基团在三维空间的排 布位置。蛋白质三级结构的形成和稳定主要靠次级键，包括氢键、盐键、疏水键以及范德 华力等。此外， 某些蛋白质中二硫键也起着重要的作用。由两个或两个以上亚基之间彼此以非共价键相互作用形成的更为复杂的空间构象，称为蛋 白质的四级结构。亚基(subunit):由一条或几条多肽链缠绕形成的具有独立三级结构的蛋 白质。 蛋白质二级结构的基本形式？重点掌握a -螺旋、3 -折叠的概念a -螺旋 (a -helix)3 -折叠 (3 -pleated sheet)3 -转角(3 -urn or 3 -bend)无规卷曲 (random c

6、oil)a-helix 多个肽平面通过 Ca 的旋转，相互之间紧密盘曲成稳固的右手螺旋。 主链螺旋上升，每3.6个氨基酸残基上升一圈， 螺距0.54nm。肽平面和螺旋长轴平行。 相邻两圈螺旋之间借肽键中羰基氧(C = 0)和亚氨基氢(NH)形成许多链内氢键，即每一个氨基酸残基中的亚氨基氢和前面相隔三个残基的羰基氧之间形成氢键，这是稳定a -螺旋的主要化学键。 肽链中氨基酸残基侧链 R基，分布在螺旋外侧，其形状、大小及电荷均会影响 a -螺 旋的形成。3 -pleated sheet 是肽链相当伸展的结构，肽平面之间折叠成锯齿状，相邻肽平面间呈110。角。 依靠两条肽链或一条肽链内的两段肽链间的

7、羰基氧与亚氨基氢形成氢键，使构象稳定。 也就是说，氢键是稳定 3 -折叠的主要化学键。 两段肽链可以是平行的，也可以是反平行的。即前者两条链从N端到C端是同方向的，后者是反方向的。 3 -折叠结构的形式十分多样，正、反平行还可以相互交替。平行的3 -折叠结构中，两个残基的间距为 0.65nm ;反平行的3 -折叠结构，则间距为 0.7nm。 氨基酸残基的侧链 R 基分布在片层的上方或下方。了解蛋白质一级结构与功能的关系一级结构师蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础。什么是蛋白质的变性？哪些因素可引起蛋白质的变性？变性蛋白质 的性质发生了哪些变化？ 天然蛋白质在某些物理或化学因素作用下，其特定的

8、空间结构被破坏，从而导致理化性质 改变和生物学活性的丧失，称为蛋白质的变性作用 (denaturation) 。溶解度降低、溶液的粘 滞度 增高、不容易结晶、易被酶消化。变性主要是二硫键及非共价键的断裂，并不涉及一级结构氨基酸序列的改变。第二章1、 核酸的分类、元素组成和化学组成以及一些基本名词分类：脱氧核糖核酸( deoxyribonucleic acid, DNA )，主要存在于细胞核内，是遗传信息的储存和 携带者，是遗传的物质基础。核糖核酸(ribonucleic acid, RNA ),主要分布在细胞质中，少量分布于细胞核，参与遗传 信息表达的各过程。某些病毒 RNA 也可作为遗传信息

9、的载体。 高等生物的线粒体中存在着线粒体 DNA 和线粒体 RNA。化学组成：戊糖碱基核苷和脱氧核苷核酸核苷酸磷酸碱基 分为嘌呤和嘧啶。腺嘌呤 A 鸟嘌呤 G 尿嘧啶 U 胸腺嘧啶 T 胞嘧啶 C构成DNA的碱基有 A G C T构成RNA的碱基有AG C U戊糖 DNA中戊糖的为3 -D-2-脱氧核糖RNA中的戊糖的为3 -D-核糖2、核酸的一级结构和书写方式、 连接方式定义 核酸中核苷酸的排列顺序。由于核苷酸间的差异主要是碱基不同，所以也称为碱基序列。 由于核酸分子具有方向性，规定它们的核苷酸或脱氧核苷酸的排列顺序和书写规则必须是 从 5'-末端到 3'-末端。3、Wats

10、on -Crick DNA 双螺旋结构模型要点 两条反向平行(走向相反，一条 5 J3 '另一条3J5'的多核苷酸链围绕同一个中心轴 相互缠绕构成右手双螺旋结构。两条链均为右手螺旋。(2) 嘧啶与嘌呤碱位于双螺旋的内侧，磷酸与核糖在外侧，彼此通过3' ,5-磷'酸二酯键相连接，形成 DNA 分子的骨架。碱基平面与纵轴垂直，糖环的平面与纵轴平行。双螺旋的直径为 2nm。顺轴方向，每隔 0.34nm有一个核苷酸，相邻两个核苷酸之间的 夹角为 36°。每一圈双螺旋有 10 对核苷酸，每圈高度为 3.4nm。(4) 、两条链由碱基间的氢键相连。A 与 T 配对

11、，形成两个氢键。 G 与 C 配对，形成三个氢键。所以 GC 之间的配对较为稳定。这种碱基之间相互配对称为碱基互补。根据碱基互补原则，当一条多核苷酸链的序列被确定以后，即可推知另一条互补链的序列。(5) 由于碱基对排列的方向性， 使得碱基对占据的空间是不对称的， 所以双螺旋结构上有两 条螺形凹沟，一条较深，称为大沟 (major groove);一条较浅，称为小沟 (minor groove)。目 前认为沟状结构 与蛋白质和 DNA 只见的相互识别有关。(6) 维持 DNA 结构稳定的作用力主要是碱基堆积力和氢键。碱基有规律的堆积可以使碱基之间发生缔合，这种作用力称为碱基堆积力。由于碱基的层层

12、堆积，在DNA 分子内部形成一个疏水核心区， 有助于氢键的形成。 碱基堆积力维持 DNA 纵向稳定， 而氢键维持 DNA 的 横向稳定。DNA 构象有多态性：在不同的湿度和离子强度时，还可形成 A、C、D、Z 等各种构象。 A-DNA :右手螺旋，螺距2.8nm，含11个碱基对。 Z-DNA :左手螺旋螺距 4.5nm，含12个碱基对。因磷酸核糖骨架呈锯齿状排列，故称Z-DNA 。4、RNA勺种类、结构特点及功能M (信使)RNA的结构与功能? 细胞内含量较低、半衰期较短的一类RNA，但种类很多。? 真核生物在细胞核内最先合成的为 hnRNA ，经过剪接成为成熟的 mRNA ，并依靠 某种特殊

13、的机制转移到胞液中。? 功能： 转录核内遗传信息 DNA 的碱基排列顺序 ,并携带到胞质， 指导所合成的蛋白 质的氨基酸排列顺序。? 三联体密码 (triplet code) ，密码子 (coden)： mRNA 分子上从 5'段 AUG 开始，每三 个核苷酸为一组，决定肽链上的一个氨基酸。真核生物 mRNA 的特点 5'-末端的帽结构： m7G-5 'ppp5 '-Np ，可以与 CBPs 结合 3'-末端的 polyA 结构:100-200 个腺苷酸，每 10-20 个碱基结合一个 PABP 功能：共同负责 mRNA 从核内向胞质的转位， mRNA

14、的稳定性的维系以及翻译起始的 调控(包括与核蛋白体、翻译起始因子的结合)CBPs:帽结合蛋白；PABP:polyA结合蛋白。t (转运)RNA转运氨基酸到核糖体上，参与解译 mRNA 的遗传密码，合成蛋白质。特点:? 细胞内分子量最小的一类核酸? 种类很多? 含稀有碱基? 二级结构为一三叶草I的结构。? 三级结构呈倒 L 形。rRNA? 细胞内含量最多的 RNA，占细胞内 RNA总量的80%以上。? rRNA 不能单独行使功能，必须与蛋白质结合后形成核糖体，作为蛋白质合成的场 所。DNA的变性、复性在某些理化因素(温度、 pH 值、有机溶剂和尿素等)的作用下，维持 DNA 双螺旋结 构的作用力

15、氢键和碱基堆积力被破坏， 形成无规线团状分子， 从而引起核酸理化性质和 生物学功能的改变。 变性并不涉及核苷酸间共价键的断裂， 因此变性作用并不引起核酸 分子量的降低。变性的 DNA 在适当的条件下，两条彼此分开的 DNA 单链重新缔合成为双螺旋结构的 过程。它是变性的逆过程。第三章1、酶的概念及酶促反应的特点 。 酶由活细胞合成的一类具有生物活化性的有机物包括蛋白质和核酸。 特点:( 1)极高的催化效率活化能就是底物分子从初态转变到活化态所需的能量。酶能大大降低反应的活化能，使更 多的底物转变为活化分子，反应速度加快。（2）高度的特异性1. 绝对特异性：作用于一种底物。 （如脲酶等） 。2.

16、 相对特异性：作用于一类底物或一种化学键 （如酯酶、胰蛋白酶等） 。3. 立体异构特异性 （如乳酸脱氢酶、延胡索酸酶等） 。（3）酶活性的可调节性 酶活性的调节分为酶的变构调节和酶的化学修饰调节 酶含量调节 改变酶蛋白合成与降解速度 缓慢调节（ 4）酶的高度不稳定性能使蛋白质变性的理化因素如强酸、强碱、重金属盐、高温、紫外线、 X 射线等均可影响 酶活性，甚至使酶完全失活。酶催化作用一般需要比较温和的条件，如常温、常压、接近 中性的 pH 值等。酶的活性中心、必需基团的概念。 酶的活性中心就是酶分子在三维结构上比较靠近的少数几个氨基酸残基或残基上某些基团 构成的特定的空间构象，是酶与底物结合并

17、发挥其催化作用的部位,所以一般处于酶分子表面或缝隙中。酶活性中心及活性中心以外对于维持酶的活性有重要作用的一些化学基团称为酶的必需基 团。有些基团虽然不参加酶的活性中心的组成，但为维持酶活性中心应有的空间构象所必 需，这些基团是酶的活性中心以外的必需基团。常见的必需基团有组氨酸的咪唑基、丝氨 酸的羟基、半胱氨酸的巯基等。单纯酶、结合酶、全酶、酶蛋白、辅助因子、辅酶、辅基的概念。单体酶：仅由氨基酸残基构成的酶。 结合酶：由酶蛋白和辅助因子组成。 全酶：酶蛋白与辅助因子结合形成的复合物。只有全酶才有催化作用。 酶蛋白：结合酶的蛋白质部分。辅助因子：结合酶的非蛋白质部分。 辅酶：小分子有机化合物是一

18、些化学稳定的小分子物质。 辅基：辅酶中与酶蛋白共价结合的辅酶影响酶促反应的六因素底物浓度在底物浓度较低时，反应速率随底物浓度的增加而急剧上升，两者呈正比关系，反应呈一 级反应。随着底物浓度的进一步增高，反应速率不再呈正比例加速。如果继续加大底物浓 度，反应速率将不再增加，表现出零级反应。VKSM4苦目一县旨初速咸酶浓度当S >> E，则酶促反应速度与酶的浓度变化成正比，即V= K 3 : E良346 S Dtk連度丿温度双重影响：一方面，当温度升高时，反应速度加快，另一方面，随温度升高，酶逐步 变性，酶促反应速度降低。最适温度：酶促反应速度最大时的环境温度。与底物浓度，介质pH，离

19、子强度，保温时间等因素有关。PH在最适PH时，酶与底物都处于最佳的电离状态和最优的空间构象，有利于结合，催化反应也最快。偏离最适PH，酶的活性中心不能充分暴露，酶促反应减慢。偏离最适PH过远，还会导致酶蛋白变性失活。抑制剂凡能使酶活性下降而不引起酶蛋白变性的物质称做酶的抑制剂(inhibitor)。抑制作用分为可逆性抑制与不可逆性抑制两类激活剂使酶从无活性变为有活性或使酶活性增加的物质。必需激活剂非必需激活剂激活剂大多为金属离子，如Mg2+、 K+、 Mn2+等；少数为阴离子，如 Cl-等。也有许多有机化合物激活剂，如胆汁酸盐等。米氏方程，米氏常数的概念及意义v = VmaxS心+面Km为米氏

20、常数， 意义：1、Km是酶促反应速度为最大值的一半时的底物浓度。2、不同的酶具有不同的 Km值，它是酶的一个重要的特征常数。一般只与酶的性质有关，而与酶的浓度无关。当pH，温度和离子强度等因素不变时，Km是恒定的。3、 如果一种酶有几种底物，则对于每一种底物各有一个特定的Km值。其中Km值最小的底物一般称为该酶的最适底物或天然底物。1/Km可近似地表示酶对底物亲和力的大小。1/Km越大，表明亲和力越大，酶促反应易于进行。4、Km 值一般在 10-610-2 mol/L 之间。酶原、酶原激活机理、生理意义酶原：有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体，此前体物质称为酶原。酶原的激活：在一定

21、条件下，酶原转化为有活性的酶的过程。实质是酶活性中心形成或暴 露的过程。酶原激活机理：酶原在特定条件下，一个或几个特定的肽键断裂，水解掉一个或几个短肽 分子构象发生改变形成或暴露出酶的活性中心。酶原激活的生理意义： 避免细胞产生的酶对细胞进行自身消化， 使酶在特定的部位和环境中发挥作用。 可视为酶的储存形式。同工酶的概念同工酶是指催 化相同化学反应，酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组 酶，是由不同基因编码的多肽链，或同一基因转录生成的不同mRNA所翻译的不同多肽链组成的蛋白质。不可逆抑制、可逆抑制中的竞争性抑制可逆抑制中的竞争性抑制抑制剂和底物的结构相似，能和酶的底物分子竞争与

22、酶的活性中心相结合，从而阻碍酶与 底物结合形成中间产物。抑制程度取决于抑制剂和底物对酶的相对亲和力以及抑制剂和底 物浓度比。加大底物浓度可减弱甚至解除抑制作用。Km增大，Vmax不变。第四章酵解、有氧氧化、磷酸戊糖途径、糖原合成与分解、糖异生： （见讲义）? 定义 / 概念? 场所（部位 / 亚细胞定位）? 起始物 / 终产物? 关键步骤? 关键酶? 能量利用与产生? 还原力利用与产生? 生理意义糖酵解：定义：在缺氧情况下，葡萄糖生成乳酸的过程并伴随着少量ATP生成的过程。场所（部位 / 亚细胞定位） ：胞浆起始物 /终产物：葡萄糖（糖原） / 乳酸（ ATP）关键步骤：葡萄糖磷酸化为6-磷酸

23、葡萄糖（2）6- 磷酸葡萄糖转化为 6- 磷酸果糖（3）6- 磷酸果糖转变为 1， 6- 双磷酸果糖（4）磷酸己糖裂解成 2 分子磷酸丙糖（ 5）磷酸丙糖的同分异构化（ 6） 3- 磷酸甘油醛氧化为 1， 3- 二磷酸甘油酸（7）1， 3- 二磷酸甘油酸转变为 3- 磷酸甘油酸（8）3- 磷酸甘油酸转变为 2- 磷酸甘油酸（9）2- 磷酸甘油酸转变为磷酸烯醇式丙酮酸（ 10）磷酸烯醇式丙酮酸转变成丙酮酸，并通过底物水平磷酸化生成 ATP关键酶：己糖激酶 6- 磷酸果糖激酶 -1 丙酮酸激酶能量利用与产生：还原力利用与产生：生理意义： 缺氧状态下，迅速供能 少数组织仅以此途径获能 - 红细胞 有

24、些组织即使在有氧条件下也以此途径获部分能量 - 白细胞、视网膜 酵解还是彻底有氧氧化的前奏，准备阶段血糖的概念、正常值；血糖来源和去路。参与血糖调节的因素（四种 激素名称，胰岛素降血糖、胰高血糖素、糖皮质激素、肾上腺素升血 糖）血糖 ： 血糖，指血液中的葡萄糖。 正常血糖浓度 ： 3.896.11mmol/L 血糖来源：1、消化吸收2、肝糖原分解3、糖异生 去路：1、三羧酸循环彻底氧化分解2、转变成非糖类物质如氨基酸，脂肪3、转变成肝糖原、肌糖原4、磷酸戊糖途径生成其他糖参与血糖调节的因素（四种激素名称，胰岛素降血糖、胰高血糖素、 糖皮质激素、肾上腺素升血糖）1、胰岛素体内唯一降低血糖水平的激

25、素胰岛素的作用机制： 1、促进葡萄糖转运进入肝外细胞2、加速糖原合成 3、加快糖的有氧氧化 4、抑制肝内糖异生 5、减少脂肪动员2、胰高血糖素体内升高血糖水平的主要激素胰高血糖素的作用机制 ： 1、促进肝糖原分解 2、抑制酵解途径，促进糖异生3、促进脂肪动员3、糖皮质激素和肾上腺素也可升高血糖，肾上腺素只要在应急状态下发挥作用。 升高血糖：胰高血糖素、糖皮质激素、肾上腺素升血糖糖酵解和糖异生的关键酶和关键步骤第五章必需脂肪酸必需脂酸 亚油酸、亚麻酸、花生四烯酸等多不饱和脂酸是人体不可缺乏的营养素，不 能自身合成，需从食物摄取，故称必需脂酸。掌握脂肪动员的概念及限速酶 。定义 ：储存在脂肪细胞中

26、的脂肪， 被脂肪酶逐步水解为 FFA 及甘油， 并释放入血以供其他 组织氧化利用的过程。甘油三酯脂酶的催化反应是甘油三酯分解的限速步骤，是脂肪动员的限速酶。因其活性受 多种激素的调控，故称为激素敏感性甘油三酯脂酶。脂酸B-氧化的概念、（部位/亚细胞定位）、主要过程、关键酶、反应部位及能量的计算脂酰CoA在线粒体基质中3 -氧化酶系的催化下，由脂酰基的B碳原子开始氧化，经脱氢、加水、再脱氢、硫解四步连续的反应，产生 :1 分子乙酰 CoA 1分子比原来少 2 个碳原子的脂酰 CoA1 分子 NADH+H+1 分子 FADH2 部位：除脑组织外，大多数组织，以肝脏和肌肉最为活跃1. FFA 的活化

27、 (胞液 )2. 脂肪酸的 3 -氧化 (3 -Oxidation)( 线粒体 主要过程：1. 脂肪酸活化 t 脂酰CoA2. 脂酰基进入线粒体3. 脂酰 CoA 的 3 -氧化4. 三羧酸循环和氧化磷酸化关键酶：肉碱脂酰转移酶I能量 :软脂酸 129ATP酮体的概念、合成及利用的部位、生理意义。酮体包括乙酰乙酸、 3羟丁酸及丙酮，是脂酸在肝细胞分解氧化时产生的特有中间代谢 物。合成部位：线粒体利用部位：肝外组织生理意义：1酮体分子量小，水溶性大，易于通过血脑屏障和肌肉毛细血管壁，是脑组织和肌肉组织的重要能源。 )因而，酮体是肝脏输出能源的一种形式。2酮体的利用增加可减少葡萄糖的利用，有利于维

28、持血糖水平的恒定，节省蛋白质的消 耗。3正常情况下，血中酮体的含量为 0.030.5mmol/L。4酮体“肝内生成，肝外利用”脂肪酸合成的原料、关键酶、产物、乙酰辅酶 A 从线粒体进入胞液的方式。合成的原料：乙酰CoA及NADPH关键酶：乙酰CoA羧化酶产物：乙酰辅酶A从线粒体进入胞液的方式：柠檬酸 丙酮酸循环合成胆固醇的原料，部位和亚细胞定位、胆固醇合成的主要过程及关 键酶；胆固醇在体内的代谢转变。原料：乙酰 CoA（合成胆固醇的唯一碳源）ATPNADPH + H+部位：胞液及光面内质网关键酶：HMG-CoA还原酶主要过程：1. 甲羟戊酸的合成2. 鲨烯的合成3. 胆固醇的合成胆固醇在体内的

29、代谢转变：1转变为胆汁酸 这是胆固醇在体内代谢的最主要去路。2转变为类固醇激素：肾上腺皮质细胞3转化为维生素D34参与生物膜的合成血浆脂蛋白的分类及功能。1电泳法a -脂蛋白、 前B -脂蛋白、B -脂蛋白，乳糜微粒2超速离心法：血浆在一定密度的盐溶液中超速离心，根据密度不同，可分为四类: 乳糜微粒 CM极低密度脂蛋白 VLDL低密度脂蛋白 LDL高密度脂蛋白 HDL功能：CM ： （十二指肠，空肠细胞） 运输外源性甘油三酯及胆固醇的主要形式。2 VLDL：（肝细胞）运输内源性甘油三酯的主要形式。空腹血浆中甘油三酯的水平主要反应在VLDL的含量上。3. LDL：（肝细胞、血浆）转运肝合成的内源

30、性胆固醇的主要形式。LDL 是正常人空腹血浆中的主要脂蛋白。4. HDL： （肝细胞，小肠细胞、血浆）将胆固醇从肝外组织转运到肝进行代谢第六章生物氧化、底物水平磷酸化、氧化磷酸化的概念 生物氧化：物质在生物体内进行氧化称生物氧化，主要指糖、脂肪、蛋白质等营养物质在 体内分解时逐步释放能量，最终生成 CO2 和 H2O 的过程。底物水平磷酸化：是因脱氢、脱水等作用使能量在分子内部重新分布而形成高能化合物， 然后将能量转移给 ADP形成ATP的过程。氧化磷酸化：是指在呼吸链电子传递过程中、能量逐步释放并偶联 ADP磷酸化生成ATP,因此又称为偶联磷酸化。呼吸链的概念、种类、复合体排列顺序及ATP生

31、成部位。概念：代谢物脱下的成对氢原子（2H）通过多种酶和辅酶所催化的连锁反应逐步传递，最终与氧结合生成水，此传递链称为呼吸链，又称电子传递链。种类：复合体I : NADH-泛醌还原酶 复合体H :琥珀酸-泛醌还原酶 复合体川:泛醌-细胞色素c还原酶 复合体W :细胞色素c氧化酶 复合体排列顺序 :1. NADH 氧化呼吸链NADHt复合体It Q t复合体川t Cyt c 宀复合体“宀 022. 琥珀酸氧化呼吸链琥珀酸 t复合体n t q t复合体川t Cyt c t复合体“t 02 ATP生成部位P/0比值的概念ADP的摩尔数或所生成的P/0 比值：指物质氧化时，每消耗一摩尔氧原子所消耗无机

32、磷或ATP的摩尔数两种穿梭方式、主要存在部位及后果 （ 见讲义）a-磷酸甘油穿梭苹果酸 - 天冬氨酸穿梭高能化合物概念、常见的高能化合物高能化合物：进行水解反应时伴随的标准自由能变化大于 21KJ/mol 的化合物。生物学中的 标准状态为 O.IMPa、25 C、pH=7.0。高能化合物：ATP GTR CTR UTP PEP CP乙酰磷酸第七章必需氨基酸8 种：必需氨基酸 ： 体内需要但不能自身合成，必须由食物供给的氨基酸。包括? 甲硫氨酸（Met）色氨酸（Trp ）赖氨酸（Lys）缬氨酸（Vai ）? 异亮氨酸（Ile ）亮氨酸（Leu）苯丙氨酸（Phe）苏氨酸（Thr 甲色赖缬异亮苯苏（

33、假设来写一两本书）氨基酸脱氨基的四种方式转氨基作用：在转氨酶的催化下，某一 氨基酸的:-氨基转移到另一种 :-酮酸的酮基 上，生成相应的氨基酸；原来的氨基酸则转变成:-酮酸。谷丙转氨酶/ALT，又称GPT谷草转氨酶/AST，又称GOT 氧化脱氨基作用：L-谷氨酸氧化脱氨基作用（L-谷氨酸脱氢酶：肝、肾、脑组织广泛存在，是一种不需氧脱 氢酶。）联合脱氨基作用：两种脱氨基方式的联合作用，使氨基酸脱下a-氨基生成a -酮酸的过程。类型转氨基作用偶联氧化脱氨基作用主要在肝、肾等组织内进行。联合脱氨基作用的主要反应途径。体内合成非必需氨基酸的主要途径 转氨基作用偶联嘌呤核苷酸循环 主要在骨骼肌、心肌内进

34、行。因为肌肉中L-谷氨酸脱氢酶活性不高。非氧化脱氨基作用氨的来源、去路，氨在体内的两种转运方式及肝昏迷的机制。氨的来源：氨基酸及胺的分解氨基酸脱氨基作用（体内氨的主要来源）胺的分解：RCH2NH2RCHO+ NH3肠道吸收的氨未被吸收的氨基酸在肠菌作用下脱氨基而生成。 血液中尿素渗入肠道，由肠菌尿素酶水解生成氨。肾脏产氨：GlnGlu + NH3血氨的去路 在肝内合成尿素，这是最主要的去路 合成非必需氨基酸及其它含氮化合物 合成谷氨酰胺 肾小管泌氨分泌的NH3在酸性条件下生成 NH4+,随尿排出 两种转运方式：丙氨酸-葡萄糖循环谷氨酰胺的运氨作用 肝昏迷的机制： 肌肉中氨以无毒的丙氨酸形式运输

35、到肝。尿素循环的反应部位、亚细胞定位、重要的酶、氮元素的来源反应部位 : 肝细胞线粒体及胞液亚细胞定位：重要的酶：精氨酸代琥珀酸合成酶氨基甲酰磷酸合成酶I氮元素的来源： 1 个来自氨， 1个来自天冬氨酸a -酮酸的代谢、生酮氨基酸（Leu、Lys）a -酮酸的代谢：三个方面的代谢途径：经氨基化生成非必需氨基酸转变成糖和脂类氧化供能生酮氨基酸：亮氨酸 Leu 赖氨酸 Lys个别氨基酸的代谢（一碳单位概念及其载体、 SAM、 PAPS）一碳单位概念：某些氨基酸在分解代谢过程中可以产生含有一个碳原子的基团，称为一碳单位。【C02不是一碳单位，一碳单位不能游离存在，常与四氢叶酸结合。】载体：四氢叶酸是

36、一碳单位的载体一碳单位通常结合在四氢叶酸分子的 N5 N10上SAM: SAM中的甲基是高度活化的，称活性甲基，SAM称为活性甲硫氨酸，为体内甲基的直接供体，可参与体内多种物质合成；例如肌酸、肾上腺素、胆碱等。PAPS 3'-磷酸腺苷5'-磷酸硫酸，PAPS的性质活泼，是体内活性硫酸根的供体【类固醇激素的灭活，肝生物转化，硫酸角质素、硫酸软骨素的合成】苯丙氨酸羟化酶或 酪氨酸酶的缺陷会导致临床何种疾病的产生？当* 苯丙氨酸羟化酶缺乏时，出现苯丙酮酸尿症白化病患者黑色素细胞内 * 酪氨酸酶缺陷时黑色素生成受阻。体内代谢尿黑酸的酶先天缺陷时，尿黑酸分解受阻，可出现尿黑酸症第八章掌握

37、脱氧核苷酸的生成。脱氧核糖核苷酸是通过相应核糖核苷酸还原作用生成的。在核苷二磷酸水平上进行还原嘌呤环、嘧啶环上各原子的来源 。 嘧啶碱合成的原子的来源氨基甲酷稠砂N3来自于Gin（谷氨酰胺），C2来自于二氧化碳Asp、Gln、C02既参与嘌呤碱的合成又参与嘧啶碱的合成 *嘌呤环从头合成各原子来源CO*天冬氨嚴一甲旣基一 （一碳单位）甘惑甲酰基（一碳单位）谷氨酰胺甘氨中间坐;CBtK®）3、9谷酰胺;2、8 一碳团;头顶二氧碳； 天冬一边站。掌握嘌呤核苷酸从头合成途径的概念、发生部位、关键酶和 特点从头合成（de novo synthesis ）:利用磷酸核糖、氨基酸、一碳单位及C02

38、等小分子物质为原料，经过一系列酶促反应，合成嘌呤核苷酸的过程。这是嘌呤核苷酸合成的主要途径。组织器官主要在肝、小肠及胸腺:亚细胞定位：胞液PRPP合成酶为关键酶特点：第十章半保留复制、半不连续复制、前导链、后随链、冈崎片断半保留复制：1、 DNA生物合成时，母链 DNA局部解开形成两股单链，各自作为模板（template）按碱基配 对规律，合成与模板互补的子链。2、子代细胞的 DNA 一股单链从亲代完整地接受过来，另一股单链则完全重新合成。两个 子细胞的DNA都和亲代DNA碱基序列一致。半不连续复制：在DNA的复制过程中，以 3'-5DNA链为模板的子链能连续合成，以5-3'D

39、NA链为模板只能合成若干反向互补的 5=3'冈崎片段，这些片段再连接成随从链，故名。前导链：后随链：冈崎片断：在DNA的复制过程中，以 5-3'DNA链为模板合成若干反向互补的5-3'短片段简述原核DNA复制（叉式）的过程，参与的酶及蛋白因子过程：1、复制的起始解链及复制叉的形成引发前体引发体的形成2、链的延伸3、链的终止领头链和冈崎片的形成 弓1物的切除和缺口的填补 随从链DN片段的连接参与的酶及蛋白因子：DNA聚合酶、解螺旋酶、拓扑异构酶、引物酶、DNA连接酶、单链DNA 结合蛋白等逆转录逆转录酶以RNA为模板合成DNA的过程。突变的类型和损伤修复的四种类型突变包括错配、插入、缺失、重排等类型 损伤修复：直接修复错配修复切除修复重组修复SOS修复紫外线照射最易产生哪种嘧啶二聚体第十一章不对称转录，模板链和编码链不对称转录：? 在DNA分子双链上某一特定区段，一股链用作模板指引转录，另一股链不转录? 模板链并非永远在同一条单链上。模板链和编码链：DNA双链中能够按照碱基互补规律指引转录生成RNA的一股单链，称为模板链；相对的另股单链称为编码链。原核生物RNA聚合酶亚