湖南农业大学生物化学温习重点

生物化学温习重点第一章蛋白质.蛋白质的元素组成：C、H、0、N、S及其他微量元素，蛋白质含氮量：16%公式：每克样品含氮量XX100=100克样品蛋白质含量（克%）.氨基酸通式特点：a-L-氨基酸,只有甘氨酸没有手性（旋光性），脯氨酸为亚氨基酸。.氨基酸分类：（1）、酸性氨基酸：一氨基二羧基氨基酸，有天冬氨酸、谷氨酸，带负电荷（2）、碱性氨基酸：二氨基一羧基氨基酸，有赖氨酸、精氨酸、组氨酸，带正电荷（3）、中性氨基酸：一氨基一羧基氨基酸，有甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、甲硫氨酸、半胱氨酸、苯丙氨酸、色氨酸、酪氨酸、脯氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、丝氨酸、苏氨酸。不带电荷。（4）含S氨基酸：甲硫氨酸、半胱氨酸（5）含羟基氨基酸：丝氨酸、苏氨酸（6）芳香族氨基酸：苯丙氨酸、色氨酸、酪氨酸（7）含酰胺基氨基酸：天冬酰胺、谷氨酰胺.氨基酸的等电点PI：氨基酸所带正负电荷相等时的溶液pH。pI=（pK，+pK，）/21 2.氨基酸紫外吸收：280nm,苯丙氨酸、色氨酸、酪氨酸有紫外吸收.蛋白质的一级结构（Primarystructure）：它是指蛋白质中的氨基酸依照特定的排列顺序通过肽键连接起来的多肽链结构。肽键：一个氨基酸的a-COOH和相邻的另一个氨基酸的a-NH2脱水形成共价键。2.蛋白质二级结构的概念：多肽链在一级结构的基础上，依照必然的方式有规律的旋转或折叠形成的空间构象。其实质是多肽链在空间的排列方式蛋白质二级结构主要类型有：a-螺旋、B-折叠、B-转角维持二级结构的作使劲：氢键a-螺旋（a-Helix）又称为螺旋，①=-57°,甲=-47°结构要点：(1)、多个肽键平面通过a—碳原子旋转，主链绕一条固定轴形成右手螺旋。(2)、每一个氨基酸残基上升一圈，相当于。(3)、相邻两圈螺旋之间借肽键中C=O和N-H形成许多链内氢健，即每一个氨基酸残基中的NH和前面相隔三个残基的C=O之间形成氢键，这是稳固a—螺旋的主要键。(4)肽链中氨基酸侧链R,散布在螺旋外侧，其形状、大小及电荷影响a—螺旋的形成影响一螺旋稳固的因素：酸性或碱性氨基酸集中的区域，由于同电荷相斥，无益于a—螺旋形成；较大的R(如苯丙氨酸、色氨酸、异亮氨酸集中的区域，也妨碍a一螺旋形成；脯氨酸因。其a—碳原子位于五元环上，不易扭转，加上它是亚氨基酸，不易形成氢键，故不易形成上述a—螺旋；甘氨酸的R基为H,空间占位很小，也会影响该处螺旋的稳固。P-折叠(P-pleatedsheets)又称p—片层、p—结构，其结构要点如下：(1)、多肽链呈锯齿状(或扇面状)排列成比较伸展的结构；(2)、相邻两个氨基酸残基的轴心距离为，侧链R基团交替地散布在片层平面的上下方，片层间有氢键相连；(3)、有平行式和反平行式两种，平行式的折叠其中=-119。，+=+113。。反平行折叠其①=-139°,+=+135。。P-转角又称佚弯曲，佚回折或发夹结构。指蛋白质的多肽链在形成空间构象时常常会出现180°的回折，回折处的结构就称为佚转角。一般由四个持续的氨基酸组成，第一个氨基酸的竣基与第四个氨基酸的氨基形成氢键。也有一些是由第一个氨基酸的竣基与第三个氨基酸的氨基形成氢键。超二级结构(Super-secondarystructure)的概念是于1973年提出来的。蛋白质分子中的多肽链在三维折叠中往往形成有规则的二级结构聚集体，在球蛋白中充当三级结构的构件。结构域(structuraldomain)在一些相对较大的蛋白质分子中，在空间折叠时往往先别离折叠成几个相对独立的区域，再组装成更复杂的球状结构，这种在二级或超二级结构基础上形成的特定区域称为结构域。.蛋白质的三级结构一条多肽链中所有原子在三维空间的整体排布，称为三级结构，是包括主、侧链在内的空间排列。大多数蛋白质的三级结构为球状或近似球状。在三级结构中，大多数的亲水的R侧基散布于球形结构的表面，而疏水的R侧基散布于球形结构的内部，形成疏水的核心。三级结构主要靠次级键(非共价键，noncovalent)维系固定，主要有：氢键、离子键(盐键)、疏水的彼此作用(疏水键)、范德华力、配位键，另外二硫键(共价键)也参与维系三级结构。.蛋白质的四级结构二个或二个以上具有独立的三级结构的多肽链(亚基)，彼此借次级键相连，形成必然的空间结构，称为四级结构。具有独立三级结构的多肽链单位，称为亚基或亚单位（subunit）,亚基能够相同，亦能够不同。四级结构的实质是亚基在空间排列的方式。.蛋白质结构与功能的关系一级结构是空间构象的基础，空间结构决定功能（举例说明）.蛋白质的理化性质蛋白质等电点PI：在某一pH下，当蛋白质所带正负电荷相等的时候，该溶液的pH就称为该蛋白质的等电点。等电点时蛋白质的溶解度最小。PH>PI,溶液带负电荷，向正极泳动。PH<PI,溶液带正电荷，向负极泳动。蛋白质胶体溶液的稳固因素：水化膜、相同电荷。当破坏这两个因素时，蛋白质中从溶液中析出而产生沉淀。使蛋白质从溶液中析出的现象称为沉淀，方式有：.盐析：在蛋白质的水溶液中，加入大量高浓度的强电解质盐如硫酸胺、氯化钠、硫酸钠等，使蛋白质从溶液中析出，称为蛋白质的盐析。而低浓度的盐溶液加入蛋白质溶液中，会致使蛋白质的溶解度增加，该现象称为盐溶。盐析的机理：破坏蛋白质的水化膜，中和表面的净电荷。盐析法是最常常利用的蛋白质沉淀方式，该方式不会使蛋白质产生变性。.有机溶剂沉淀法：在蛋白质溶液中，加入能与水互溶的有机溶剂如乙醇、丙酮等，蛋白质产生沉淀。有机溶剂沉淀法的机理：破坏蛋白质的水化膜。有机溶液沉淀蛋白质通常在低温条件下进行，不然有机溶剂与水互溶产生的溶解热会使蛋白质产生变性。、、.重金属盐沉淀（条件：pH稍大于pI为宜）：在蛋白质溶液中加入重金属盐溶液，会使蛋白质沉淀。重金属沉淀法的机理：重金属盐加入以后，与带负电的竣基结合。重金属沉淀蛋白质会使蛋白质产生变性，长期从事重金属作业的人应多吃高蛋白食物，以避免重金属离子被机体吸收后造成对机体的损害。.生物碱试剂沉淀法（条件：pH稍小于pI）生物碱是植物组织中具有显著生理作用的一类含氮的碱性物质。能够沉淀生物碱的试剂称为生物碱试剂。生物碱试剂一般为弱酸性物质，如单宁酸、苦味酸、三氯乙酸等。生物碱试剂沉淀蛋白质的机理：在酸性条件下，蛋白质带正电，能够与生物碱试剂的酸根离子结合而产生沉淀。.弱酸或弱碱沉淀法：用弱酸或弱碱调节蛋白质溶液的pH处于等电点处，使蛋白质沉淀。弱酸或弱碱沉淀法机理：破坏蛋白质表面净电荷。蛋白质变性的概念：天然蛋白质受物理或化学因素的影响后，使其失去原有的生物活性，并伴随着物理化学性质的改变，这种作用称为蛋白质的变性。使蛋白质的变性因素：1）物理因素：高温、高压、射线等2）化学因素：强酸、强碱、重金属盐等变性的本质：分子中各类次级键断裂，使其空间构象从紧密有序的状态变成松散无序的状态，一级结构不破坏。蛋白质变性后的表现：1)生物学活性消失2)理化性质改变：溶解度下降，粘度增加，紫外吸收增加，侧链反映增强，对酶的作用敏感，易被水解。蛋白质的紫外吸收特征：蛋白质溶液能吸收280nm波长的紫外线，主如果由带芳香环的氨基酸决定的。其对紫外光吸收能力的强弱顺序为：色(Trp)＞酪(Tyr)＞苯丙(Phe)。第二章核酸一、核酸的种类、散布和含量DNA(DEOXYRIBONUCLEICACID)，脱氧核糖核酸RNA(RIBONUCLEICACID):核糖核酸，主要有下几种：一、rRNA(ribosomeRNA)，核糖体RNA，细胞中最主要的RNA，占细胞中总RNA80%左右。大肠杆菌rRNA中有三种，别离是：16SrRNA、23SrRNA、5SrRNA；真核细胞rRNA中有四种，别离是：28SrRNA、18SrRNA、、5SrRNA。核糖体是蛋白质合成的场所。二、tRNA(transferRNA)，转移RNA，是细胞中最小的一种RNA分子，占细胞总RNA的15%左右。是结构研究最清楚的一类RNA。在蛋白质的生物合成中，tRNA起携带氨基酸的作用。3、mRNA(messengerRNA)，信使RNA，占细胞总RNA的5%左右，含量最少，代谢活跃。mRNA在蛋白质的生物合成中起模板作用。它将DNA的遗传信息传递给蛋白质。二、元素组成组成核酸的元素有C、H、O、N、P等，与蛋白质比较，其组成上有两个特点：一是核酸一般不含元素S，二是核酸中P元素的含量较多而且恒定，约占9〜11%。因此，核酸定量测定的经典方式，是以测定P含量来代表核酸量。大体结构单位一核昔酸DNA.RNA组成异同DNA RNA戊糖 2脱氧核糖(dR) 核糖(R)碱基噂吟 A、G A.G喀院 CsT CsU核苷：戊糖与嘧啶或嘌吟碱以糖昔键连接就称为核昔，一般是戊糖的C11与嘧啶碱的N1或嘌吟碱的N9相连接。 1核苷酸：5’-OH与磷酸形成磷酸酯键核酸：3’5’-磷酸二酯键连接核苷酸而成H.DNA一级结构核酸分子中核甘酸的连接方式：3',5'一磷酸二酯键DNA一级结构的概念：组成DNA的脱氧核昔酸依照必然的排列顺序，通过3',5’—磷酸二酯键相连形成的线形结构。DNA的二级结构一双螺旋结构Watson,Crick（1953）在Chargaff法则及Wilkins,Franklin的X线衍射工作基础上提出DNA的双螺旋（doublehelix）结构模型：双螺旋模型的重要特征：（以下为B型结构特征）①两条链反向平行，围绕同一中心轴缠绕，均为右手螺旋；②碱基位于螺旋内侧，磷酸和戊糖在外侧，彼此通过3’，5’-磷酸二酯键相连接，碱基平面与轴垂直，糖环平面与轴平行，由于碱基配对，形成一大沟和一小沟③螺旋每旋转一周有10个核甘酸组成，每圈螺距为，相邻碱基之间的距离为，每两个核甘酸之间的夹角为36度，平均的螺旋直径为2nm；④两条链依托碱基之间的氢建连在一路，A=T,G三C；⑤碱基在一条链上的排列顺序不受任何限制，但要遵循碱基配对原则（互补）。维持DNA双螺旋结构稳固的作使劲：氢建和碱基堆积力，后者起主要作用。DNA的三级结构:超螺旋双螺旋DNA进一步扭曲盘绕则形成其三级结构，超螺旋是DNA三级结构的主要形式四、RNA结构RNA的总的结构特点①碱基组成为AUCG,（A二U,G三C）稀有碱基较多；②稳固性较差，易水解；③多为单链结构，少数局部形成螺旋；④分子较小。原核生物mRNA和真核生物mRNA的特点：原核生物 真核生物1.多顺反子序列，在原核生物mRNA起始密码子AUG的上游约有10个核昔酸处富含喋吟核甘酸的序列，称前导序列，由shineDelgarn。第一发觉，又称SD序列，与翻译起始有关。.单顺反子.5’端有甲基化帽子结构，由于真核生物没有SD序列，起始识别就由5’cap担任，指在真核生物中mRNA的5’端有一个甲基化的鸟甘酸残基。表示m7G55XmY，其中X、Y为任意碱基3.3’端有多聚腺苷酸尾巴，真核生 个腺甘酸尾链结构。能够提高真核生物成熟的mRNA的3’端有约100-200物mRNA的稳固性。tRNA（转移RNA）结构特征：a：一级结构：tRNA的5,一结尾老是磷酸化，而且常是pG；3,一结尾最后三个碱基顺序相同，老是CCA；tRNA中含有较多的稀有碱基，每分子含7-15个，稀有碱基中最多见的是甲基化的碱基。b：二级结构是三叶草型结构：RNA三叶草型的二级结构可分为：氨基酸同意区、反密码区、二氢尿喀啶区、TWC区和可变区。除氨基酸同意区外，其余每一个区都含有一个突环和一个臂。C:三级结构是倒L型结构五、核酸的性质等电点：DNA的pI约为4-5，RNA的pI约为，在pH7-8电泳时泳向正极。核酸变性：核酸双螺旋在某些物理因素或化学因素的影响下，双螺旋结构中的碱基堆积力和碱基对之间的氢键受到破坏，空间结构受到破坏，变成两条随机卷曲的、单链结构的进程，叫核酸的变性，但核酸的一级结构（碱基顺序）维持不变。1、DNA变性的本质维持双螺旋稳固性的氢键断裂，碱基间的堆积力受到破坏，但不涉及到其一级结构的改变。2、致使DNA变性的因素凡能破坏双螺旋稳固性的因素，如加热、极端的pH、有机试剂甲醇、乙醇、尿素及甲酰胺等，都可引发核酸分子变性3、变性DNA的特征（1）、溶液粘度降低DNA双螺旋是紧密的刚性结构，变性后转化成柔软而松散的无规则单股线性结构，因此粘度明显下降。（2）、旋光性发生转变变性后整个DNA分子的对称性及分子构型改变，使DNA溶液的旋光性发生转变。（3）、紫外吸收增强增色效应：DNA由双链变成单链的变性进程会致使紫外吸收的增加，这种现象叫增色效应。引发变性的因素：①pH值》引发碱变性，＜引发酸变性；②变性剂（脲，甲酰胺，甲醛，胍类等）；③有机溶剂（乙醇，丙酮）；④加热（热变性）；DNA的熔解温度与热变性①概念：DNA热变性时，其紫外吸收增加值达到最大值一半时的温度，称为DNA的变性温度。由于DNA变性进程犹如金属在熔点的溶解，所以变性温度又称熔解温度。②表示方式：Tm③Tm是DNA的特征性参数，G+C含量高，其DNA的Tm值就高，通过测定Tm值或已知G+C含量，可计算出G+C%或Tm值，有个经验性公式：（G+C）%=④就Tm值来讲，RNA双链＞RNA-DNA杂交链〉DNA双链。核酸的复性.概念：变性后的核酸的两条互补链在适当的条件下，通过碱基配对从头形成双螺旋结构的进程叫核酸的复性。.复性后核酸的特征：①黏度、沉降子数、浮力密度等理化性质都取得恢复；②但生物学性质只能取得部份恢复；③具有减色效应减色效应：在核酸中由于碱基的堆积作用，造成核酸比同浓度游离核甘酸对紫外光的吸收减少，变性核酸在复性后其紫外吸收值降低，这种现象称为减色效应。第三章酶酶的概念：酶是生物体活细胞产生的具有特殊催化活性和特定空间构象的生物大分子，包括蛋白质及核酸，又称为生物催化剂。酶催化作用的特性：一、高效性：催化效率比一般催化剂高出107-1013。二、易受环境影响变性失活：酶是蛋白质和核酸，易变性失活。3、可调控：酶的催化活性是被调节控制的、有序进行的。4、条件温和：常温常压，pH中性。五、具有高度专一性，只对特定的一种或一类底物起作用。酶的适应命名法：一、按照酶作用的底物来命名：如淀粉酶、蛋白酶、脂肪酶等；二、按照酶催化反映的性质来命名：如脱氢酶、脱竣酶、水解酶等；3、按照酶的来源、作用条件等来命名：如细菌淀粉酶、碱性磷酸酯酶、胃蛋白酶等。酶的系统分类方式:按照酶所催化反映的性质，由酶学委员会规定，将酶分为六大类:1,氧化还原酶类2,转移酶类3,水解酶类4,裂合酶类5,异构酶类6,合成酶类酶活性中心①酶活性中心：指酶分子中直接和底物结归并起催化反映的空间部位，它是酶行使催化功能的结构基础。②特点：a:活性部位只占酶整个分子很小的部份，通常只有几个aa残基组成。b:酶的活性中心是个三维实体，是在酶的高级结构中形成的，酶的活性中心的aa残基在一级结构可能相距很远，但在空间结构上十分靠近。c:酶与底物的结合是活性部份与底部的形状发生诱导锲合的进程。d:酶的活性部位位于酶分子表面的一个裂痕内，底物分子就结合到那个裂痕内，裂痕内含较多疏水基团，有利于结合催化。e:酶活性中心是可运动性的，酶活性中心与底物的结合通过次级键。③组成：由两个功能部位组成，即结合部位和催化部位。结合部位：酶分子中与底物结合的部位，决定酶的专一性。催化部位：酶分子中促使底物发生化学转变的部位，决定酶所催化的反映性质。酶高效性的作用机制：1.临近定向效应：底物与酶的“靠近”及“定向”。二、底物分子变形和扭曲-诱导契合学说3、酸碱催化4、共价催化五、中间产物学说酶促反映的动力学一、酶浓度的影响：当S浓度专门大，过量时，反映速度就与E的浓度成正比。二、底物浓度对反映速度的影响：在酶浓度、pH和温度等条件不变的情形下，看看底物浓度对反映速度作图呈矩形双曲线米氏方程：VmaX[S]=Km+[S]米氏常数的概念及意义.概念：Km值等于酶反映速度为最大速度一半时的底物浓度。Km值愈大，酶与底物的亲和力愈小；Km值愈小，酶与底物亲和力愈大。酶与底物亲和力大，表示不需要很高的底物浓度，即可容易地达到最大反映速度。值是酶的特征性常数，只与酶的性质，酶所催化的底物和酶促反映条件（如温度、pH、有无抑制剂等）有关，与酶的浓度无关。（米氏常数Km的测定：测定Km和V的方式很多，最常常利用的是Lineweaver-Burk的作图法一双倒数作图法。）三、温度对酶促反映速度的影响1、并非是温度越高越好，因为酶是蛋白质，温度高易变性失活。二、酶的最适温度：显示酶最大活力的温度。3、最适温度不是酶的特征常数，受各类环境因素影响，因此在提及最适温度时必需指明是什么条件。四、pH对酶促反映速度的影响一、pH值的不同会影响酶活性中心和底物上的一些重要基团的解离。二、最适pH：一种酶只在某一pH范围内表现最高催化活性，显示此最高酶活性的pH值。3、大多数酶的反映速度对pH的转变呈钟罩形曲线，个别的只有钟罩曲线的一半。五、激活剂对酶促反映速度的影响一、酶的激活剂：凡能提高酶活性，加速酶促反映速度的物质。二、分类：无机离子、大分子有机物、生物大分子。3、激活剂对酶的作用有选择性，对一种可激活，而对另一种酶可能抑制。六、抑制剂对酶反映的影响一、抑制剂:凡能引发酶的活性下降而不引发酶蛋白变性的物质称为酶的抑制剂。2、抑制作用的类型：依照可逆与不可逆分为两类：可逆抑制作用和不可逆抑制作用。⑴不可逆抑制作用A：概念：抑制剂与酶反映中心活性基团以共价键方式结合，引发酶的永久性失活，不能用透析等方式通过去除抑制剂而使酶活性恢复的作用，称为~。B：类型：①重金属离子，如砷、汞②有机磷化合物③氧化物，如CO⑵可逆抑制作用A：概念：抑制剂与酶以非共价键方式结合而引发酶活性暂时性丧失，能够通过透析等方式除去而使酶活性部份或全数恢复的作用。B：类型：竞争性抑制作用，非竞争性抑制作用，反竞争性抑制作用①竞争性抑制作用：概念：有些抑制剂的结构和酶底物的结构类似，因此能与底物竞争与酶活性中心的结合，致使反映速度下降。特点：⑴酶对底物亲和力下降：⑵如增加；⑶最大反映速度不变；⑷能够通过增大底物浓度提高底物竞争力。非竞争性抑制作用：概念：底物和抑制剂与酶的结合没有竞争性，底物和酶结合后还能够与抑制剂结合，一样抑制剂与酶结合后还能够与底物结合，即酶能够同时和抑制剂及底物结合形成酶-底物-抑制剂三元复合物，但后者不能转变成产物，这种作用称为~。特点：⑴km不变：⑵最大反映速度降低；⑶酶对底物亲和力不受影响；⑷不能通过增大底物浓度去除各类抑制作用反竞争性抑制作用：概念：抑制剂不与酶结合，只与ES复合物结合，引发酶活性下降，这种作用称为~。特点：⑴km减少⑵酶对底物亲和力增加⑶最大反映速度减少⑷也无法通过改变底物浓度而改变反映抑制剂的影响。变构酶与变构调节变构酶又称为别构酶，指酶分子的非催化部位与某些化合物可逆地共价结合后，引发酶的构象的改变，进而改变酶的活性状态，酶的这种调节作用称为变构调节(allostericregulation)，具有变构调节的酶称变构酶(allostericenzyme)。凡能使酶分子发生别构作用的物质称为变构剂(effector)o变构酶多为寡聚酶，含的亚基数一般为偶数；且分子中有催化部位(结合底物)与调节部位(结合变构剂)，这两部位能够在不同的亚基上，或在同一亚基的两个不同部位。正协同效应的变构酶其速度一底物浓度曲线呈S形，即底物浓度较低时，酶活性的增加缓慢，底物浓度高到必然程度后，酶活性显著增强，最终达到最大值Vmaxo共价调节酶：也称共价修饰酶，指一类可在其它酶的作用下其结构通过共价修饰，使该酶活性发生改变，这种调节称为共价修饰调节(covalentmodificationregulation)，这种酶称为共价修饰酶(prosessingenzyme)0同工酶(isoenzyme)是指催化的化学反映相同，酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。这种酶存在于生物的同一种属或同一个体的不同组织、乃至同一组织或细胞中。维生素和辅酶辅酶形式主要作用所含B族维生素焦磷酸硫胺素(TPP)脱竣酶的辅酶、a-酮酸氧化脱羧、酮基转换作用硫胺素(B1)6,8-二硫辛酸a-酮酸氧化脱羧硫辛酸辅酶A(CoA)酰基转移酶的辅酶，传递酰基泛酸黄素单核甘酸(FMN)黄素腺嘌吟二核甘酸(FAD)电子和质子的传递体核黄素(B2)尼克酰胺腺嘌吟二核甘酸(NAD+)尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸(NADP+)脱氢酶的辅酶递氢体维生素PP包括尼克酸(又称烟酸)和尼克酰胺(又称烟酰胺)磷酸吡哆醛氨基酸转氨作用、脱竣作用和消旋作用的辅酶吡哆素(B6)生物素竣化酶的辅酶，传递和固定CO2生物素四氢叶酸”一碳基团”转移叶酸5-甲基钻铵素5-脱氧腺昔钻铵素甲基转移钻胺素(B12)VC在体内参与氧化还原反应，羟化反应维生素C第四章生物氧化生物氧化的特点1、生物氧化是在生物细胞内进行的酶促氧化进程，反映条件温和（水溶液，中性pH和常温）；2、氧化进行进程中，必然伴随生物还原反映的发生；3、水是许多生物氧化反映的氧供体。通过加水脱氢作用直接参与了氧化反映；4、在生物氧化中，碳的氧化和氢的氧化是非同步进行的。氧化进程中脱下来的氢质子和电子，通常由各类载体，如NADH等传递到氧并生成水；5、生物氧化是一个分步进行的进程。每一步都由特殊的酶催化，每一步反映的产物都能够分离出来。这种慢慢进行的反映模式有利于在温和的条件下释放能量，提高能量利用率；六、生物氧化释放的能量，通过与ATP合成相偶联，转换成生物体能够直接利用的生物能ATP。生物体内高能化合物键的特性能够把他们分成以下几种类型：磷氧键型（酰基磷酸化合物、焦磷酸化合物、烯醇式磷酸化合物）、氮磷键型、硫酯键型、甲硫键型。呼吸链：代谢物上的氢原子被脱氢酶激活脱掉队，通过一系列的传递体，最后传递给被激活的氧分子，而生成水的全数体系称号吸链。此体系通常也称电子传递体系或电子传递链。在具有线粒体的生物中，典型的呼吸链有两种，即NADH呼吸链与FAD%呼吸链。NADH呼吸链NADH-FMN-FeS-CoQ-Cytb-FeS-Cytcl-Cytc-Cytaa3一 V 复合物|

V 复合物-111

复合物9鱼藤酮、安密妥、杀蝶素A抗霉素A氰化物、CO、H2S、

叠氮化合物FADH2呼吸链FADH2-FeS-CoQ-Cytb-FeS-Cytcl-Cytc-Cytaa3-O2复合物II 复合物-III复合物IV氧化磷酸化：呼吸链中的电子传递与放能磷酸化合物的偶联反映，也就是当电子从NADH或FADH通过电子传递体传递给O形成H0,同时伴随着人1^磷酸化形成ATP。这」进程称为〜。 2 2按照生物氧化方式，可将氧化磷酸化分为底物水平磷酸化及电子传递体系磷酸化。氧化磷酸化是体内生成复合物II 复合物-III复合物IV氧化磷酸化：呼吸链中的电子传递与放能磷酸化合物的偶联反映，也就是当电子从NADH或FADH通过电子传递体传递给O形成H0,同时伴随着人1^磷酸化形成ATP。这」进程称为〜。 2 2按照生物氧化方式，可将氧化磷酸化分为底物水平磷酸化及电子传递体系磷酸化。氧化磷酸化是体内生成ATP的主要方式。P/0比值：指每消耗501氧所消耗无机磷的摩尔数，也就是每消耗1mol原子氧时生成多少molATP。从NADH：10质子泵动/4=jATP从FADH2：6个质子泵动/4=jATPNADH呼吸链：P/O〜3NADHFMN—FeS—CoQ-Cytb-FeS-Cytcl-Cytc-(ADP+PiATPADADP+PiA102HO

2FADH呼吸链：P/O-22FADH2-FeS-CoQ-Cytb-FeS-Cytcl-Cytc-Cytaa3ADP+PPADP+1O22呼吸链抑制剂此类抑制剂能阻断呼吸链中某些部位电子传递。例如，鱼藤酮(10依口0口©)、粉蝶霉素A(piericidinA)及异戊巴比妥(amobarbital)等与复合体I中的铁硫蛋白结合，从而阻断电子传递。抗霉素A(antimycinA)、二巯基丙醇(dimercaptopropanol,8仙)抑制复合体III中Cytb与Cytc1间的电子传递。CO、CN-、N3-及H2S抑制细胞色素C氧化酶，使电子不能传给氧。解偶联剂(uncoupler) 它们使氧化与磷酸化偶联进程离开。二硝基苯酚(dinitrophenol,DNP)。氧化磷酸化抑制剂这种抑制剂对电子传递及ADP磷酸化均有抑制作用。例如，寡霉素(oligomycin)可与ATP合酶F1和F0之间柄部的寡霉素敏感蛋白结合，阻止质子从F0质子通道回流，抑制ATP生成。氧化磷酸化的作用机理化学渗透学说，要点为：①呼吸链上的递氢体和递电子体是交替排列的，并在线粒体内膜上都有特定的位置。②传氢体有氢泵的作用，传氢体同意2H后将2e传给电子传递体，FeS将2H泵到膜外侧，2H2+不能自由通过线粒体内膜，因此膜外国浓度愈来愈高，形成外正内负的电位差，这种电位差包括着放能的趋势。③线粒体内膜上有ATP合成酶，当质子穿过线粒体内膜返回内侧时释放能量，使ADP+Pi合成ATP。线粒体外(胞液中)氧化磷酸化作用由于NAD和NADH都不能自由通过线粒体内膜，如何实现NAD和NADH在线粒体呼吸链中的氧化还原，主要由两个系统实现一磷酸甘油穿梭系统和苹巢酸穿梭系统。①磷酸甘油穿梭系统a：胞液和线粒体中都存在3-磷酸甘油脱氢酶，但其辅酶不同，胞液中的酶辅酶是NAD，线粒体的酶辅酶是FAD。b:来自糖酵解产生的NADH放出2H，使磷酸二羟丙酮在胞液3-磷酸甘油脱氢酶还原为3-磷酸甘油，它能够自由出入线粒体内膜。。:进入线粒体后，3-磷酸甘油脱2H，在线粒体3-磷酸甘油脱氢酶的作用下，将电子和2H使FAD-FADH/进入呼吸链，完全氧化，生成个ATP。NAD*Q4酸11.翱脱,X酣CH.O-Pi雄酸二斗因阳G=OCHOHCH2NAD*Q4酸11.翱脱,X酣CH.O-Pi雄酸二斗因阳G=OCHOHCH2O-Pi磷酸It油ch2o-pi一间隙线粒体g内膜id—■■■==-二二二・==维粕体②苹果酸-天门冬氨酸穿梭系统。A:该系统涉及两种酶：1、苹果酸脱氢酶，在胞质和线粒体中均存在2、天门冬氨酸转氨酶，在胞质和线粒体中均存在B:胞液中的草酰乙酸如何进一步氧化？草酰乙酸苹果酸脱氢酶苹果酸NADH—NADIC：苹果酸自由进入线粒体，在线粒体中

苹果酸 苹果酸脱氢酶草酰乙酸NAD-NADH,进入呼吸链，完全氧化，生成个ATPD：草酰乙酸不能进入胞液，由天门冬氨酸转氨酶转变成AspE：Asp可自由出入线粒体，到胞液中，由天门冬氨酸转氨酶将Asp转为草酰乙酸，这就保证了胞液中草酰乙酸的水平。HNI

□□c-c^-c-cao；春源酸汰冬斌怅；林在林Q■COC-CHZ.C-COO-草的乙粳NADH□aC-CH^-CH^-C-CQQDDC-CH2-CHy-C-CDD°;酸-口―0一□□C-CHy-C-CQD

HNI

□□c-c^-c-cao；春源酸汰冬斌怅；林在林Q■COC-CHZ.C-COO-草的乙粳NADH□aC-CH^-CH^-C-CQQDDC-CH2-CHy-C-CDD°;酸-口―0一□□C-CHy-C-CQD

J 呼啜缈. 0NADH

+H*'nad+-O0C-CH2-C-COOH革果战OHI-*-OOC-CHJ-C-COO-H基质第五章糖代谢糖核昔酸（UDPG,ADPG,GDPG,CDPG）—双糖（蔗糖）和多糖（淀粉、糖原）合成的糖基供体一、糖酵解：概念：无氧条件下1分子葡萄糖氧化分解成2分子丙酮酸并释放能量的进程。（在细胞质中，将一分子葡萄糖转化为两分子丙酮酸，并伴随着ATP生成的一系列反映。）场所：细胞质反映进程：包括反映底物、催化反映的酶、反映产物、反映是不是可逆。裾原《城淀钳3丽酸牝酶*梯7一码醺串埔--研雷果塘碓醵激嗨ATF丽酸牝酶*梯7一码醺串埔--研雷果塘碓醵激嗨ATF果械一E,6-二硝侬曲曲（酹曲曲（酹甘油睦-WG联 -^^2甘油睦-WG联 -^^2辑梅SS廿汕醒黄酰3Jt氢嫉I. Z由h -—zar>n+ri+--甘袖酸-一二游造■I甘循J®罅酸最感L一百口户广jA/TF甘芳醺-3一璘酸|［甘油除磅版鳌位第二羟内靠碘醵工时一^ADF两帚牌微礴甘触噬一"磁膜甘触噬一"磁膜蹄醇两耐舐硝酸反映特点小结：3步不可逆反映，2步底物磷酸化反映，产生的能量（2个ATP）、3-磷酸甘油醛脱氢酶催化的反映底物、产物等。调节部位：三种变构E，催化三个不可逆反映，①、③、⑩，控制糖酵解速度。①磷酸果糖激E：（催化第3步反映）是限速酶变构激活剂：ADP、AMP；变构抑制剂：ATP、柠檬酸、脂肪酸。②己糖激酶：产物6—磷酸葡萄糖是其抑制剂。当磷酸果糖激酶活性被抑制时，F—6—P积累，进而使G—6—P浓度升高，从而引发己糖激酶活性下降。③丙酮酸激酶：受ATP、丙aa、乙酰COA等抑制，这是生成物对反映本身的反馈抑制。当ATP的生成量超过细胞自身需要时，通过丙酮酸激酶的别构抑制使糖酵解速度减低。生物学意义：①产能：对厌氧生物来讲，是糖分解和取得能量的主要形式②呼吸的必经阶段（G进行有氧、无氧分解的一路代谢途径）③提供原料（代谢中间产物为他物的C架）④联系糖脂肪的代谢桥梁例：丙酮酸丙氨酸或乙酰COA（是合成脂肪酸的原料），磷酸二羟丙酮甘油。⑤实践意义二、三羧酸循环一、概念：是指乙酰CoA在线粒体中通过一系列反映被完全分化为3和HO并产生能量的进程。 2 2二、丙酮酸氧化脱羧反映：反映场所：线粒体，丙酮酸脱氢酶复合体，反映底物、产物：NADH、CO、CHCOCoA①丙酮酸脱氢酶系，2是位于线粒体内膜上的多酶复合体，共三种£：E1：丙酮酸脱氢EE2：硫辛酸乙酰转移EE3：二氢硫辛酸脱氢酶②六种辅因子：TPP、硫辛酸、FAD、NAD、COA、Mg2+③反映进程：④反映调控：受产物和能量调控，产物、高能抑制，反映物和低能激活。3、三羧酸循环反映场所：线粒体4、三羧酸循环反映进程：包括反映底物、催化反映的酶、反映产物、反映是不是可逆。反映特点小结：3步不可逆反映，1步底物磷酸化反映，产生的能量（10ATP）、4次脱氢（3次NADH,1次FADHJ,2次脱羧CD…(I仁甘.=C-SC«?A[2叫柠霞做合前H。一仁H诞楣翕醒悔茅果腹CH；OM）-军果醛脱城SSCOO-广固-

i

CEJ延搦索醛UUCRH|、产珀帔脱•色潮

上~^ch2-COO施脱包 举珀醴翱艇儿虢珀酷产合成防CtXJ-CoA-SHGTP⑤度捌水W核酸化HO-(：-COD-

1

CD…(I仁甘.=C-SC«?A[2叫柠霞做合前H。一仁H诞楣翕醒悔茅果腹CH；OM）-军果醛脱城SSCOO-广固-

i

CEJ延搦索醛UUCRH|、产珀帔脱•色潮

上~^ch2-COO施脱包 举珀醴翱艇儿虢珀酷产合成防CtXJ-CoA-SHGTP⑤度捌水W核酸化HO-(：-COD-

1

Cfl?即马从博源样原假GHj-COtrG-GQO-H斯脱水IE?O颔乌■执酸西-朗及二唯叫3厂整整• SLq-W-C-iC^A.GDFii+0GW匕IXfj%头限奥CH2-口冷1②藤合%。CH2-[jOC-HO-＜：-COO:界柠螺惟扉柠稼泅鸵就陆面礼化脱颖co；

[2HJ%Ii*明戍二域c-cn（）-④革化脱理【的蛔I醮辅和儿调节部位：TCA调节的部位主要有3个，有三种变构酶1、柠檬酸合成E：限速酶抑制剂：NADH、NADPH、琥珀酰COA、ATP、柠檬酸激活剂：草酰乙酸、乙酰COA2、异柠檬酸脱氢E抑制剂：NADH、ATP、琥珀酰COA激活剂：ADP、Ca2+、3、a一酮戊二酸脱氢酶系抑制剂：琥珀酰COA、ATP、NADH激活剂：Ca2+总之，调节的关键因素[NADH]/[NAD],[ATP]/[ADP],和草酰乙酸、乙酰COA、琥珀酰COA等代谢物的浓度。生物学意义：1.是有机体取得生命活动所需能量的主要途径：生成的ATP数量远远多于无氧酵解产生的ATP数量;机体内大多数组织细胞均通过此途径氧化供能。2是三大营养物质的最终代谢通路（即一路途径）：糖、脂肪、蛋白质在体内进行生物氧化都产生乙酰CoA,然后进入TCA循

环进行降解；.是糖、脂、蛋白质等物质代谢和转化的中心枢纽一方面，糖、脂肪和氨基酸要进入TCA循环进行氧化分解；另一方面循环中的中间代谢物也能够被抽出作为合成其他物质的前体，如草酰乙酸、a-酮戊二酸可被抽出合成Asp、Glu等。.形成多种重要的中间产物，为生物体内多种物质的合成提供了碳骨架：如草酰乙酸、a-酮戊二酸、琥珀酰CoA等。三羧酸循环回补反映：糖的有氧氧化产生的能量计算：酵解阶段：2ATP ► 2ATP酵解阶段：2ATP2兑换率1：（或2x或ATP）?兑换率1：丙酮酸氧化：2x1NADH ►2x三竣酸循环：2x1三竣酸循环：2x1GTP2x3NADH2x1FADH2 >2x1ATPATP兑换率1： 2xATP总计：32ATI或30ATP三、磷酸戊糖途径概念：磷酸戊糖途径以6-磷酸葡萄糖作为起始物，经氧化和非氧化阶段,将6-磷酸葡萄糖氧化为6-磷酸果糖,同时生成大量的NADPH的进程。特点：氧化脱羧阶段和非氧化分子重排阶段场所：细胞质中间产物：磷酸戊糖，3-磷酸甘油醛，4-磷酸赤藓糖等。反映进程：包括反映底物、催化反映的酶、反映产物、反映是不是可逆。

1*^6G-6-P65叽二5|6-磷酸葡萄糖脱氢酶6NADPH66-P-葡萄糖酸内酯6H2O7*|6-磷酸葡萄糖酸内酯在内酯酶66-P-葡萄糖酸6NADP+==6NADPH 6-磷酸葡萄糖酸脱氢酶6CO.265-磷酸核酮 糖25-磷酸木酮糖异构酶二25-磷酸核糖转酮酶27-磷酸景天庚酮糖差向异构酶糖25-磷酸木酮糖异构酶二25-磷酸核糖转酮酶27-磷酸景天庚酮糖差向异构酶2 3-磷酸甘油醛・26-磷酸果糖转醛酶2 4-磷酸赤薛丁糖26-磷酸果糖臂酶25-磷酸木酮糖」1，6-二磷酸果糖酯酶醛16-磷酸果糖1尸三1Pi H2O3-磷酸甘油［醛缩酶6-二磷酸果糖反映特点小结：1分子葡萄糖经1次磷酸戊糖途径可产生12分子NADPH,6分子CO2调节部位：一、氧化阶段：G-6-P脱氢酶是限速酶，其活性受［NADP+］/［NADPH］调节。二、重组阶段：受底物浓度控制例：5-P-核糖过量可转化成6-P-F和3-P-G进行酵解。生物学意义：1.产生大量NADPH,主要用于还原(加氢)反映，为细胞提供还原力.NADPH是体内许多合成代谢的供氢体.NADPH参与体内羟化反映.NADPH还用于维持谷胱甘肽(glutathione)的还原状态.产生大量的磷酸核糖和其它重要中间产物磷酸戊糖途径是产生5-磷酸核糖的唯一途径，5-磷酸核糖是合成核昔酸的原料，也是合成NAD+、NADP+、FAD等辅酶的组分；3-磷酸甘油醛和4-磷酸赤藓糖等可合成氨基酸；.将组织内糖的有氧分解和无氧分解紧密地联系起来3-磷酸甘油醛是3条代谢途径的枢纽点，如磷酸戊糖途径受阻，可经3-磷酸甘油醛进入酵解或TCA途径，如抑制3-磷酸甘油醛脱氢酶，则进入磷酸戊糖途径;4.磷酸戊糖途径与光合作用有紧密关系途径中的3碳糖、5碳糖、7碳糖都是管和作用的中间产物；

5.必要时供给能量四、糖异生概念：由非糖物质（丙酮酸、草酰乙酸、甘油、乳酸、某些氨基酸、脂肪酸等）合成葡萄糖或糖原的进程。场所：细胞质反映进程：包括反映底物、催化反映的酶、反映产物、反映是不是可逆。糖原（或淀粉）113-磷酸甘油醛一磷酸二羟丙酮反映特点小结：调节部位：糖异生与糖酵解是两个相反的代谢途径。对两条途径代谢速度的协凋控制主要有下列环节：（1）高浓度的G-6-P可抑制己糖激酶，活化葡糖-6-磷酸酶从而抑制酵解，增进了糖异生。（2）果糖-1，6-二磷酸酶是糖异生的关键酶，果糖磷酸激酶是糖酵解的关键调控醉。ATP抑制后者，激活前者，柠檬酸对果糖磷酸激酶亦有抑制作用。果糖-2,6-二磷酸是调节两酶活性的强效应物。当葡萄糖含量丰硕时，激素调节使果糖-2,6-二磷酸增加，从而激活果糖磷酸激酶活性，并强烈抑制果糖-1，6-二磷酸酶活性，从而加速酵解，减弱糖异生。（3）丙酮酸羧化酶是糖异生的另一调节酶，其活性受乙酰CoA和ATP激活,受配「抑制。生物学意义：对动物而言：一、空肚或饥饿状态下维持血糖的相对稳固；二、利于乳酸的利用，减少机体乳酸的过度积累，维持体内环境的相对稳固；对植物而言：油料作物种子中脂肪水解产生甘油和脂肪酸经糖异生作用转化为糖，保证了种子萌生及幼苗生长对糖的需要。第六章脂代谢6-氧化概念：脂肪酸在体内氧化时。-碳和B-碳原子之间的键断裂，在羧基端的B-碳原子上进行氧化，碳链逐次断裂，每次断下一个二碳单位，既乙酰CoA和比原来少连个碳原子的脂肪酸的进程称作6-氧化。场所：线粒体脂肪酸的活化及转运：反映进程：包括反映底物、催化反映的酶、反映产物、反映是不是可逆。以16C的饱和脂肪酸-软脂酸为例，完全氧化为CO2和H2O并释放能量的计算：降解为乙酰CoA经7次B-氧化，产生8分子乙酰CoA，7分子FADH2,7分子附加，消耗2分子ATP，净生成ATP数：10610ATPx8乙酰CoA k80ATPATPx7NADH ATP >108ATPATPx7FADHq >ATP」2净生成：108-2=106ATP反映特点小结：调节部位：肉碱酯酰转移酶I生物学意义：a-氧化：脂肪酸氧化作用发生在a-碳原子上，分解出CO2,生成比原来少一个碳原子的脂肪酸，这种氧化作用称为a-氧化作用。3-氧化的概念：脂肪酸的3-氧化指脂肪酸的结尾甲基（3-端）经氧化转变成羟基，继而再氧化成羧基，从而形成a,s-二羧酸的进程。

HCH2^H2C-<>HB旨酰C口A-ATPCgA^H

合成胸I^AMr,i*p,反心士〜烯酿（hrA脂触C3A

脱转酶Ll；ADFAi>H2①脱软反心士〜烯酿（hrA脂触C3A

脱转酶Ll；ADFAi>H2①脱软11RGH=CHC-SCoA0△之一烯喷CqA水化酶h2o②加冰140140户一蟀解雌匚nARGHOHCHaCSCoA/?七酮R柱酰仁0ANAD"Lf+）所羟胸酰心△脱氢聃NADH.U- -H/?七酮R柱酰仁0ANAD"Lf+）所羟胸酰心△脱氢聃NADH.U- -H2OII:③再脱领RCOOIjC-SG<-A0-酮■片醐匚口A城解的-CoASH丹旨酰£：»AHC-^SCoA丹旨酰£：»AHC-^SCoAfCH;lCO-SC（）A乙陆CcA2CO2CO?.gHa<X12ATP线粒体内脱肉破转运也体一月后傩C■口AOIIliCJL2CH2C-SCfjARCH^CH,CSCoA饱和脂肪酸的从头合成进程：包括反映底物、催化反映的酶、反映产物、反映是不是可逆。以16C的饱和脂肪酸-软脂酸为例，合成需要几回反映，反映的还原力NADPH的来源，消耗的能量等。饱和脂肪酸的从头合成的调节部位：乙酰质人羧化酶B-氧化和饱和脂肪酸的从头合成进程的比较比装项目魄助1*从头合成1旨防酸R一发化进行部位细超质（动.■物）叶旱体,域桎体（植物）线也体（动物、某些槌物）乙醍酸倬《植萄）运帙系统拧常・（转事乙睢CM）肉毒气（:依移脂觥CM）就衣鞋悻ACP<kA二暖单位参加的形式丙二猷CcA乙或口M中信产物于一雅喉基的构型L—3f电子供体/费体电子供体NADpH电子受悻FAD,NAD*COj参加否奏*否有无争算量合作有