蛋白质化学试题

蛋白质化学一、填空题.紫外吸收法(280nm)定量测定蛋白质时,其主要依据是因为大多数可溶性蛋白质分子中含有色 氨基酸、 苯丙氨基酸或酪 氨基酸。.氨基酸与水合印三酮反应的基团是氨基，除脯氨酸以外反应产物的颜色是紫红；因为脯氨酸是a—亚氨基酸，它与水合印三酮的反应则显示玉黄色。.镰刀状贫血症是最早认识的一种分子病，患者的血红蛋白分子0亚基的第六位谷氨酸被缬氨酸所替代，前一种氨基酸为极性侧链氨基酸，后者为非极性侧链氨基酸，这种微小的差异导致红血蛋白分子在氧分压较低时易于聚集，氧合能力下降，而易引起溶血性贫血。.细胞色素C和血红蛋白的等电点分别为10和7.1，在pH8.5的溶液中，它们所带电荷的电性是正电荷、负电荷。.在生理pH条件下，蛋白质分子中谷氨酸和天冬氨酸残基的侧链几乎完全带负电荷，而赖氨酸、精氨酸或细—氨酸残基侧链完全正电荷(假设该蛋白质含有这些氨基酸组分)。二、选择题.侧链含有咪唑基的氨基酸是(二、选择题.侧链含有咪唑基的氨基酸是(A、甲硫氨酸 B、半胱氨酸.PH为8时，荷正电的氨基酸为(A、Glu B、Lys.精氨酸的Pk=2.17、Pk=9.04(o1 2A、1/2(2.17+9.04))C、精氨酸D、组氨酸)C、Ser D、Asn叼)Pk3=12.48(胍基)PI=( )B、1/2(2.17+12.48)C、1/2(9.04+12,48) D、1/3(2.17+9。04+12。48).谷氨酸的Pk「2.19(a-COOH)、pk2=9.67(a-NH3).pk3=4.25(y-COOH)pl=( )A、1/2(2.19+9。67) B、1/2(9.67+4.25)C、1/2(2.19+4.25) D、1/3(2.17+9.04+9.67).氨基酸不具有的化学反应是( )A、肼反应B、异硫氰酸苯酯反应 &茚三酮反应 口、双缩脲反应.当层析系统为正丁醇：冰醋酸：水=4：1：5时，用纸层析法分离苯丙氨酸(TOC\o"1-5"\h\zF）、丙氨酸（A）和苏氨酸（T）时则它们的Rf值之间关系应为：（ ）A、F>A>T B、F>T>A C、A>F>T D、T>A>F.寡肽或多肽测序时下列试剂中最好的是（ ）A、2,4-二硝基氟苯 B、肼C、异硫氰酸苯酸D、丹酰氯下列叙述中不属于蛋白质一般结构内容的是（ ）A、多肽链中氨基酸残基的种类、数目、排列次序B、多肽链中氨基酸残基的键链方式C、多肽链中主肽链的空间走向，如a-螺旋D、胰岛分子中A链与B链间含有两条二硫键，分别是A7-S-S-B7,A20-S-S-B199.下列叙述中哪项有误（ ）A、蛋白质多肽链中氨基酸残基的种类、数目、排列次序在决定它的二级结构、三级结构乃至四级结构中起重要作用B、主肽链的折叠单位〜肽平面之间相关一个C&碳原子C、蛋白质变性过程中空间结构和一级结构被破坏，而丧失了原有生物活性D、维持蛋白质三维结构的次级键有氢键、盐键、二硫键、疏水力和范德华力TOC\o"1-5"\h\z.蛋白质变性过程中与下列哪项无关（ ）A、理化因素致使氢键破坏 B、疏水作用破坏C、蛋白质空间结构破坏 D、蛋白质一级结构破坏，分子量变小.加入下列试剂不会导致蛋白质变性的是（ ）A、尿素（脲） B、盐酸胍C、十二烷基磺酸SDS D、硫酸铵.血红蛋白的氧合动力学曲线呈S形，这是由于（ ）A、氧可氧化Fe（II）,使之变为Fe（III）B、第一个亚基氧合后构象变化，引起其余亚基氧合能力增强C、这是变构效应的显著特点，它有利于血红蛋白质执行输氧功能的发挥D、亚基空间构象靠次级键维持，而亚基之间靠次级键缔合，构象易变.下列因素中主要影响蛋白质a-螺旋形成的是（ ）A、碱性氨基酸的相近排列 B、酸性氨基酸的相近排列C、脯氨酸的存在 D、甘氨酸的存在.蛋白质中多肽链形成-螺旋时，主要靠哪种次级键维持（ ）A、疏水键 B、肽键 C、氢键 D、二硫键.关于蛋白质结构的叙述，哪项不恰当（ ）A、胰岛素分子是由两条肽链构成，所以它是多亚基蛋白，具有四级结构B、蛋白质基本结构（一级结构）中本身包含有高级结构的信息，所以在生物体系中，它具有特定的三维结构C、非级性氨基酸侧链的疏水性基团，避开水相，相互聚集的倾向，对多肽链在二级结构基础上按一定方式进一步折叠起着重要作用D、亚基间的空间排布是四级结构的内容，亚基间是非共价缔合的.有关亚基的描述，哪一项不恰当（）A、每种亚基都有各自的三维结构B、亚基内除肽键外还可能会有其它共价键存在C、一个亚基（单位）只含有一条多肽链D、亚基单位独立存在时具备原有生物活性.关于可溶性蛋白质三级结构的叙述，哪一项不恰当（ ）A、疏水性氨基酸残基尽可能包裹在分子内部B、亲水性氨基酸残基尽可能位于分子内部C、竣基、氨基、胍基等可解离基团多位于分子表面D、苯丙氨酸、亮氨酸、异亮氨酸等残基尽可能位于分子内部TOC\o"1-5"\h\z.蛋白质三级结构形成的驱动力是（ ）A、范德华力 B、疏水作用力 C、氢键 D、离子键.引起蛋白质变性原因主要是（ ）A、三维结构破坏 B、肽键破坏C、胶体稳定性因素被破坏 D、亚基的解聚.下列测定蛋白质分子量的方法中，哪一种不常用（ ）A、SDS法B、渗透压法C、超离心法D、凝胶过滤（分子筛）法.分子结构式为HS—CH2—CH|—COO-的氨基酸为（ ）A、丝氨酸B、苏氨酸 C、半胱氨酸 D、赖氨酸.下列氨基酸中为酪氨酸的是（ ）

A、+T|-CH^-CH-COOA、+T|-CH^-CH-COO-B、"HO— —CH?—CH-COO-HN'-NHCO'VNH+ 3CH2-CH-COO-NH33D、CH-S-CH-CH-CH-COO-3 21+2NH3.关于二级结构叙述哪一项不正确（ ）A、右手a-螺旋比左手。-螺旋稳定，因为左手。-螺旋中L-构型氨基酸残基侧链空间位阻大，不稳定；B、一条多肽链或某多肽片断能否形成a-螺旋，以及形成的螺旋是否稳定与它的氨基酸组成和排列顺序有极大关系；C、多聚的异亮氨基酸R基空间位阻大，因而不能形成a-螺旋；D、0-折叠在蛋白质中反平行式较平行式稳定，所以蛋白质中只有反平行式三、是非判断（用“对”、“错”表示，并填入括号中）.胰岛素分子中含有两条多肽链，所以每个胰岛素分子是由两个亚基构成（）TOC\o"1-5"\h\z.蛋白质多肽链中氨基酸的种类数目、排列次序决定它的二级、三级结构，即一级结构含有高级结构的结构信息。（ ）.肽键中相关的六个原子无论在二级或三级结构中，一般都处在一个刚性平面内。（ ）.构成天然蛋白质的氨基酸，其D-构型和L-型普遍存在。（ ）.变构效应是蛋白质及生物大分子普遍的性质，它有利于这些生物大分子功能的调节。（ ）.功能蛋白质分子中，只要个别氨基酸残基发生改变都会引起生物功能的丧失。（ ）.具有四级结构的蛋白质，当它的每个亚基单独存在时仍能保持蛋白质有的生物活性。（ ）.胰岛素分子中含有A7-S-S-B7,40-5-5319和A6-S-S-A11三个二硫键，这些属于二级结构的内容。（ ）.0-折叠是主肽链相当伸展的结构，因此它仅存在于某些纤维状蛋白质中。（）

TOC\o"1-5"\h\z.变性后的蛋白质电泳行为不会改变（ ）.沉降系数S是蛋白质以及核酸分子量大小常用的表示单位。（ ）.调节溶液的pH值对盐析分离蛋白质影响不大。（ ）.重金属盐对人畜的毒性，主要是重金属离子会在人体内与功能蛋白质结合引起蛋白质变性所致。（ ）.利用蛋白质系数计算粗蛋白含量时对不同的生物样品都一样（即为6.25）。（ ）.胰蛋白酶作用时对肽键N-端氨基酸残基的要求是赖氨酸或精氨酸，这种专性可称为基团专一性。（ ）.同源蛋白质中，保守性较强的氨基酸残基在决定蛋白质三维结构与功能方面起重要作用，因此致死性突变常常与它们的密码子突变有关。（ ）.肽平面或酰胺平面是因为一C—NH—结构中C=0的兀电子离域或说是sp2杂化N的孤对电子与C=0P-兀共轭后引起的。（ ）.有两种蛋白质A和B的等电点分别是6.5和7.2,在pH为8.5的条件下同一静电场中A一定比B向异极泳动速度快。（ ）.多肽链出现180°回折的地方会形成转角，其中甘氨酸和脯氨酸常出现在0-转角处，因为其侧链较短，对4-1氢键形成空间位阻小。（ ）.苯丙氨酸疏水性比缬氨酸强（ ）四、解释下列名词1.蛋白质一级结构四、解释下列名词1.蛋白质一级结构4.蛋白质三级结构7.别构效应10.复合蛋白质13.蛋白质分段盐析16.构象19.肽平面22.超二级结构25.蛋白质的复性作用五、问答题2.蛋白质二级结构5.蛋白质四级结构8.同源蛋白质11.蛋白质变性作用14.结构域17.构型20.a一螺旋23.0一转角3.亚基6.超二级结构9.单纯蛋白质12.蛋白质盐析作用15.寡聚蛋白18.肽单位21.0—折叠或0—折叠片24.蛋白质的变性作用.组成蛋白质的20种氨基酸依据什么分类？各类氨基酸的共同特性是什么？.蛋白质的基本结构与高级结构之间存在的关系如何？.一螺旋的基本特征是什么？如何以通式表示？.何谓蛋白质等电点？等电点时蛋白质的存在特点是什么？.何谓盐析？分段盐析粗分蛋白质的原理是什么？.哪些因素可引起蛋白质变性？变性后蛋白质的性质有哪些改变？.蛋白质分离分析技术常用的有哪几种，简述凝胶过滤、电泳基本原理。.有哪些沉淀蛋白质的方法？其中盐析和有机溶剂沉淀法有何区别或特点？.举例说明蛋白质一级结构与功能关系。.举例说明蛋白质变构效应与意义。.为什么鸡蛋清可用作铅中毒或汞中毒的解毒剂？六、计算题——拓展题.测得一种蛋白质分子中Trp残基占分子量的0.29%,计算该蛋白质的最低分子量（注：Trp的分子量为204Da