生化（名词解释）汇总

注意：请在医师指导下应用，内容仅供参考！生化（名词解释）汇总第一章1肽键肽或蛋白质多肽链中连接两个氨基酸的酰胺键。2蛋白质的一级结构在蛋白质分子中，从N端至C端的氨基酸排列顺序称为一级结构。蛋白质一级结构的主要化学键是肽键。此外，蛋白质分子的所有二硫键的位置也属于一级结构范畴。3蛋白质的二级结构蛋白质的二级结构是指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，也就是该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象，所谓的肽链主链骨架原子即N（氨基酸）、Cα（α-碳原子）和C（羧基碳原子）3个原子依次重复排列。蛋白质二级结构包括α-螺旋、β-折叠、β-转角和Ω环。α-螺旋特点：a)多肽链主链围绕中心轴有规律地螺旋式上升，螺旋的走向为顺时针方向即所谓的右手螺旋。b)氨基酸侧链伸向螺旋的外侧，每3.6个氨基酸残基螺旋上升一圈(即旋转360°)，螺距为0.54nm。c)α-螺旋的每个肽键的N-H和第4个肽键的羰基氧形成氢键，氢键的方向与螺旋长轴基本平行，肽键中的羰基氧(O)和氨基氢都可形成氢键，以稳固α-螺旋结构。d)所有的氨基酸均可参与组成α-螺旋结构,但以Ala、Glu、Leu和Met常见。4肽单元参与肽键的6个原子(Cα1、C、O、N、H和Cα2)位于同一平面，Cα1和Cα2在平面上所处的位置为反式构型，此同一平面上的6个原子构成所谓的肽单元。5蛋白质的三级结构蛋白质的三级结构是指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，也就是整条肽链所有原子在三维空间的排布位置。6结构模体结构模体是蛋白质分子中具有特定空间构象和特定功能的结构成分。一个模体总有其特征性的氨基酸序列，并发挥特殊的功能。常见的结构模体有<α-螺旋-β-转角（或环）-α-螺旋模体>（见于多种DNA结合蛋白质）、<链-β-转角-链>（见于反平行β-折叠的蛋白质）、<链-β-转角-α-螺旋-β-转角-链模体>（见于多种α-螺旋/β-折叠蛋白质）。这些结构模体中，β-转角常为含有3~4个氨基酸残基的片段；而环为较大的片段，常连接非规则的二级结构。7超二级结构在很多蛋白质分子中，可由2个或2个以上具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个有规则的二级结构组合，称为超二级结构。目前已知的二级机构组合有αα、βαβ、ββ等形式。研究发现，α-螺旋之间、β-折叠之间以及α-螺旋和β-折叠之间的相互作用，主要是由非极性氨基酸残基参与的。8结构域分子量较大的蛋白质常可折叠成多个结构较为紧密且稳定的区域，并各行其功能，称为结构域。大多数结构域含有序列上连续的100~200

个氨基酸残基，若用限制性蛋白酶水解，含多个结构域的蛋白质常分解出独立的结构域，而各结构域的构象可基本不改变，并保持其功能。超二级结构则不具备这种特点。因此，结构域可以看作是球状蛋白质的独立折叠单位，有较为独立的三维空间结构。9分子伴侣是细胞内一类可识别肽链的非天然构象、促进各功能域和整体蛋白质正确折叠的保守蛋白质。只有在分子伴侣的辅助下，合成中的蛋白质才能折叠成正确的空间构象。只有形成正确的空间构象的蛋白质，才具有生物学功能。参与蛋白质折叠的分子伴侣可分为三类:热休克蛋白70(Hsp70)、伴侣蛋白、核质蛋白。10亚基体内许多功能性蛋白质有两条或两条以上的多肽链。每一条多肽链都有其完整的三级结构，称为亚基。亚基与亚基之间呈特定的三维空间排布，并以非共价键相连接。11蛋白质的四级结构蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构。12等电点PI蛋白质分子除两端的氨基和羧基可解离外，氨基酸残基侧链中某些基团，如谷氨酸、天冬氨酸残基中的γ和β-羧基，赖氨酸残基中的ε-氨基、精氨酸残基中的胍基、组氨酸残基中的咪唑基，在一定的溶液pH条件下都可以解离成带负电荷或正电荷的基团。当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成正负离子的趋势相等，即成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点（pI）。溶液的pH>pI时，蛋白质颗粒带负电荷；反之带正电荷。13蛋白质的变性是指在某些理化因素作用下，蛋白质的空间构象被破坏，导致其理化性质的改变和生物活性的丧失。蛋白质变性主要是二硫键和非共价键的破坏，不涉及一级结构中氨基酸序列的改变。蛋白质变性后，其溶解度降低、黏度增加、结晶能力消失、生物活性丧失、易被蛋白酶水解。造成蛋白质变性的因素包括：加热、乙醇、强酸、强碱、重金属离子、生物碱试剂等。14蛋白质的沉淀蛋白质变性后，疏水侧链暴露在外，肽链融汇相互缠绕继而聚集，因而从溶液中析出，这一现象称为蛋白质沉淀。15蛋白质的凝固蛋白质经强酸、强碱作用发生变性后，仍能溶解于强酸或强碱溶液中，若将pH调至等电点，则变性蛋白质立即结成絮状的不溶解物，此絮状物仍可溶解于强酸和强碱中。如再加热则絮状物可变成比较坚固的凝块，此凝块不易再溶于强酸或强碱中，这种现象称为蛋白质的凝固作用。实际上凝固是蛋白质变性后进一步发展的不可逆的结果。第二章

核酸的结构与功能17.DNA的变性某些极端的理化条件（温度、pH、离子强度等）可以断裂DNA双链互补碱基对之间的氢键以及破坏碱基堆积力，使一条DNA双链解离成两条单链，这种状态称为DNA的变性。18.增色效应DNA变性时，在解链过程中，有更多的包埋在双螺旋结构内部的碱基得以暴露，因此含有DNA的溶液在260nm处的吸光强度随之增加，这种现象即增色效应。19.Tm值（解链温度）Tm是指50%的DNA双链解离成单链时的温度，也称解链温度（溶解温度）。与DNA长度以及碱基对GC含量有关。20.DNA的复性把变性条件缓慢地除去后,两条解离的DNA互补链可重新互补配对形成DNA双链,恢复原来的双螺旋结构，这一现象称为复性。21.退火DNA的复性中，如热变性的DNA经缓慢冷却后可以复性,这一过程称退火。退火产生减色效应。22.核酸分子杂交在DNA的复性过程中,如果将不同种类的DNA单链或RNA单链放在同一溶液中,只要两种核酸单链分子之间存在着一定程度的碱基互补关系,它们就有可能形成杂化双链。这种双链可以在两条不同的DNA单链之间形成,也可以在两条RNA单链之间形成,甚至还可以在一条DNA单链和一条RNA单链之间形成,这种现象称为核酸分子杂交。第三章酶与酶促反应24.酶是催化特定反应的蛋白质，是一种生物催化剂。25.核酶是具有高效、特异催化作用的核糖核酸RNA，主要作用于RNA。26.单体酶由一条肽链构成的酶称为单体酶，如牛胰核糖核苷酸A、溶菌酶、羧肽酶等。27.寡聚酶由多个相同或不同的肽链（亚基）以非共价键连接组成的酶，如蛋白激酶A、磷酸果糖激酶-128.多酶体系指在某一代谢途径中，按序催化完成一组连续反应的几种具有不同催化功能的酶彼此聚合形成的一个结构和功能上的整体，即多酶复合物。29.多功能酶也称串联酶，是指在一条肽链上同时具有多种不同催化功能的酶。30.单纯酶水解后仅有氨基酸组分。如脲酶、某些蛋白酶、淀粉酶、酯酶、核酸酶等。31.结合酶也称缀合酶，指由蛋白质部分（酶蛋白）和非蛋白质部分（辅因子）组成的酶。32.同工酶催化相同化学反应，但酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质均不同的一组酶。33.变构酶指与一些效应剂可逆性结合，通过改变酶的构象而影响酶活性的一组酶。34.酶的活性中心/部位指酶分子中能与底物特异结合并催化底物转变为产物的具有特定三维结构的区域。35.必需基团酶分子中有许多化学基团，但它们并非都与酶的活性有关，其中一些与酶的活性密切相关的化学基团称为必需基团。36.酶的特异性/专一性一种酶仅作用于一种或一类化合物，或一定的化学键，催化一定的化学反应并产生一定的产物。这种特性称酶的特异性。37.绝对特异性有些酶只作用于特定结构的底物分子，进行专一的反应，生成一种特定结构的产物。38.相对特异性有些酶对底物的特异性不是依据整个底物分子结构，而是依据底物分子中特定的化学键或特定的基团，因而可以作用于含有相同化学键或化学基团的一类化合物。39.活化能指在一定温度下，1mol反应物从基态转变成过渡态所需要的自由能，即过渡态中间物比基态反应高出的那部分能量。40.酶促反应动力学研究酶促反应速率以及各种因素对酶促反应速率影响机制的科学。酶促反应速率可受多种因素的影响，如酶浓度、底物浓度、pH、温度、抑制剂及激活剂等。41.不可逆性抑制不可逆性抑制剂与酶活性中心的必需基团共价结合，使酶失活。42.可逆性抑制可逆性抑制剂与酶非共价结合，使酶失活。43.竞争性抑制作用抑制剂与酶的底物在结构上相似，可与底物竞争结合酶的活性中心，从而阻碍酶与底物形成中间产物。44.非竞争性抑制作用有些抑制剂与酶活性中心外的结合位点相结合，不影响酶与底物的结合，底物也不影响酶与抑制剂的结合。底物和抑制剂之间无竞争关系，但抑制剂-酶-底物复合物IES不能进一步释放出产物。这种抑制作用称为非竞争抑制作用。45.反竞争性抑制作用抑制剂仅与酶-底物复合物结合，使中间产物ES的量下降。这种抑制作用称为反竞争抑制作用。46.酶的激活剂使酶由无活性变为有活性或使酶活性增加的物质称为酶的激活剂。47.必需激活剂大多数金属离子激活剂对酶促反应是不可缺少的，否则将测不到酶的活性。这类激活剂称为酶的必需激活剂。必需激活剂参加酶与底物或与酶-底物复合物结合反应，但激活剂本身不转化为产物。48.非必需激活剂有些酶即使激活剂不存在时，仍有一定的催化活性，激活剂则可使其活性增加，这类激活剂称为非必需激活剂。非必需激活剂通过与酶或底物或酶-底物复合物结合，提高酶的活性。49.酶的别构调节/变构调节体内的一些代谢物可与某些酶的活性中心外的某个部位非共价可逆结合，引起酶的构象改变，从而改变酶的活性，酶的这种调节方式称为酶的别构调节或变构调节。50.酶的共价修饰/化学修饰酶蛋白肽链上的一些基团可在其他酶的催化下，与某些化学基团共价结合，同时又可在另一种酶的催化下，去掉已结合的化学基团，从而影响酶的活性，酶的这种调节方式称为酶的共价修饰或酶的化学修饰。51.诱导作用一般在转录水平上能促进酶合成的物质称为诱导物，诱导物诱发酶蛋白合成的作用称为诱导作用。52.阻遏作用反之，在转录水平上能减少酶蛋白合成的物质称为辅阻遏物，辅阻遏物与无活性的阻遏蛋白结合而影响基因的转录，这种作用称为阻遏作用。53.酶原酶原需要通过激活过程才能转变为有活性的酶。有些酶在细胞内合成或初分泌、或在其发挥催化功能前处于无活性状态，这种无活性的酶的前体称为酶原。在一定条件下，酶原向有催化活性的酶的转变过程，称为酶原的激活。第四章糖代谢54.糖酵解一分子葡萄糖在细胞质中可裂解为两分子丙酮酸，这一过程称为糖酵解，它是葡萄糖无氧氧化和有氧氧化的共同起始途径。55.糖的无氧氧化（乳酸发酵）在不能利用氧或氧供应不足时，某些微生物和人体组织将糖酵解生成的丙酮酸进一步在细胞质中还原生成乳酸，称为乳酸发酵或糖的无氧氧化。56.糖的有氧氧化在某些植物、无脊椎动物和微生物中，糖酵解产生的丙酮酸可转变为乙醇和二氧化碳，称为乙醇发酵。氧供应充足时，丙酮酸主要进入线粒体中彻底氧化成二氧化碳和水，即糖的有氧氧化。机体利用氧将葡萄糖彻底氧化成CO2和H2O的反应过程，称为糖的有氧氧化。57.巴斯德效应肌组织在有氧条件下，糖的有氧氧化活跃，而无氧氧化受到抑制，这一现象称为巴斯德效应。58.瓦伯格效应增殖活跃的组织（肿瘤），即使再有氧时，葡萄糖也不被彻底氧化，而是被分解生成乳酸，此现象称为瓦伯格效应。59.磷酸戊糖效应磷酸戊糖途径，是指从糖酵解的中间产物葡糖-6-磷酸开始形成旁路，通过氧化、基团转移两个阶段生产果糖-6-磷酸和3-磷酸甘油醛，从而返回糖酵解代谢途径。磷酸戊糖途径不能产生ATP，但可产生NADPH和磷酸核糖两种重要产物。60.底物水平磷酸化糖代谢产生能量的方式，有两种：偶联磷酸化和底物水平磷酸化。若将底物的高能磷酸基直接转移给ADP和GDP，生成ATP或GTP，称为底物水平磷酸化，也称作用物水平磷酸化。在糖无氧氧化和柠檬酸循环中共有三个底物水平磷酸化反应。61.糖异生由非糖化合物(乳酸、甘油、生糖、氨基酸等)，转变为葡萄糖或糖原的过程称为糖异生。糖异生的主要器官是肝。肾的糖异生能力相对较弱，但在长期饥饿时可增强。第五章生物氧化62.氧化呼吸链由位于线粒体内膜上的4种具有电子传递功能的蛋白复合体、泛醌(CoQ))与细胞色素c组成，按照一定顺序排列在线粒体内膜中，可将代谢物脱下的成对氢原子逐步传递给O2生成H2O。也称电子传递链。63.氧化磷酸化代谢物脱下的氢经呼吸链传递逐步释放能量的氧化过程与ADP磷酸化相偶联，从而产生ATP，是体内生成ATP最主要的方式，在线粒体中进行。64.底物水平磷酸化指直接将代谢物分子中的能量转移至ADP(或GDP)，生成ATP(或GTP)的过程，在胞质或线粒体内进行。65.P/O比值物质氧化时，每消耗1mol氧原子所消耗无机磷的摩尔数，即一对电子经电子传递链转移至1mol氧原子时生成ATP的摩尔数。66.化学渗透假说由PeterMitchel提出，用于解释氧化磷酸化偶联机制：线粒体内膜对质子不通透，电子经呼吸链传递时通过呼吸链复合体I、Ⅲ、Ⅳ的质子泵作用，将质子从线粒体内膜基质侧泵至膜间腔侧，形成跨线粒体内膜的质子电化学梯度而储存氧化释放的能量。当质子顺浓度梯度回流至基质时释放储存的势能，驱动ADP与Pi生成ATP。67.α-磷酸甘油穿梭在脑和骨骼肌，胞质中产生的还原当量转运进入线粒体氧化的方式。以α-磷酸甘油为载体，进入线粒体FADH2氧化呼吸链氧化，生成1.5分子ATP。68.苹果酸-天冬氨酸穿梭在心肌和肝，胞质中产生的还原当量转运进入线粒体氧化的方式。以苹果酸为载体，进入线粒体NADH氧化呼吸链氧化，生成2.5分子ATP。69.ROS为O2的不完全还原产物，包括超氧阴离子(‘O2-)、羟自由基(‘OH)、过氧化氢(H2O2)等，氧化性强，总称反应活性氧类(reactiveoxygenspecies,ROS)。线粒体电子传递链是细胞内ROS的…….70.高能磷酸化合物是指水解时能释放较大自由能的含有磷酸基的化合物，通常其释放的标准自由能ΔG>25kJ/mol，并将水解时释放较多能量的磷酸酯键，称为高能磷酸键。第六章脂质代谢71.脂质动员指存储在白色脂肪细胞内的脂肪在脂肪酶作用下，逐步水解，释放游离脂肪酸和甘油供其他组织细胞氧化利用的过程。72.胆固醇逆向转运RCT新生HDL的代谢过程实际上就是胆固醇逆向转运，将肝外组织细胞胆固醇，通过血液循环转运到肝，转化为胆汁酸排出，部分胆固醇也可直接随胆汁排入肠腔。73.脂肪酸β-氧化脂肪酸先活化为脂酰CoA，然后经肉碱穿梭转运进行线粒体基质，从β-碳原子开始反复经脱氢、加水、再脱氢和硫解的过程，终产物为乙酰CoA及还原性辅酶（NADH和FADH2）。74.酮体是脂肪酸在肝氧化生成的一种特殊代谢中间物，包括乙酰乙酸、β-羟丁酸和丙酮，它们是肝输出能源的一种形式，在肝外组织被摄取利用。75.血浆脂蛋白是血浆中脂质与载脂蛋白结合形成的球形复合物，主要包括乳糜微粒、VLDL、LDL和HDL，它们是血浆脂质的运输和代谢形式。76.高脂蛋白血症指血浆脂质水平异常升高，超过正常范围上限称为高脂血症，由于脂质在血浆中均以脂蛋白形式存在，故又体现为高脂蛋白血症，根据升高的脂质或脂蛋白不同可分为多种类型。第七章蛋白质消化吸收和氨基酸代谢77.营养必需氨基酸和非必需氨基酸氮平衡实验证明，人体内有9种氨基酸不能合成，这些体内需要而不能自身合成，必须由食物提供的氨基酸，在营养学上称为必需氨基酸。包括亮氨酸、异亮氨酸、苏氨酸、缬氨酸赖氨酸、甲硫氨酸、苯丙氨酸、色氨酸和组氨酸。其余11种氨基酸体内可以合求，不必由食物供给，在营养学上称为非必需氨基酸。精氨酸虽然能够在人体内合成，但合成量不多，若长期供应不足或需要量增加也可造成负氮平衡。因此，有人将精氨酸也归为营养必需氨基酸。78.氨基酸代谢库体内组织蛋白质降解产生的氨基酸及体内合成的非必需氨基酸属于内源性氨基酸，与食物蛋白质经消化吸收的氨基酸（外源性氨基酸），共同分布于体内各处，参与代谢，称为氨基酸代谢库。79.转氨基作用是在氨基转移酶的催化下，可逆地将α-氨基酸的氨基转移给α-酮酸，结果是氨基酸脱去氨基生成相应的α-酮酸，而原来的α酮酸则转变成另一种氨基酸。80.联合脱氨基作用需要氨基转移酶与L-谷氨酸脱氢酶联合作用，即转氨基作用与L-谷氨酸的氧化脱氨基作用偶联进行。又称转氨脱氢作用。81.鸟氨酸循环（尿素循环）指NH3、CO2和ATP在氨基甲酰磷酸合成酶Ⅰ作用下，缩合生成氨基甲酰磷酸。后者在鸟氨酸氨基甲酰转移酶催化下与鸟氨酸反应生成瓜氨酸，瓜氨酸在线粒体内合成后即被转运至线粒体外，在胞质种经精氨酸代琥珀酸合成酶催化，与天冬氨酸反应生成精氨酸代琥珀酸，精氨酸代琥珀酸在裂解酶催化下，裂解生产精氨酸与延胡京酸。在胞质中，精氨酸由精氨酸酶催化，水解生成尿素和鸟氨酸。鸟氨酸通过线粒体内膜上载体转运再进入线粒体，参与瓜氨酸的合成。如此反复，完成鸟氨酸循环。82.一碳单位是指某些氨基酸在分解代谢过程中产生的含有一个碳原子的有机基团，包括甲基、亚甲基、次甲基、甲酰基、亚胺甲基。第八章核苷酸代谢83.从头合成途径是以氨基酸、一碳单位和磷酸核酸等为原料，从头合成嘌核苷或嘧啶碱，再合成核苷酸的过程。是核苷酸合成的主要途径。84.补救合成途径（重新利用途径）是体内利用游离的嘌岭或嘌呤核核，经过简单的反应过程合成嘌呤核苷酸的过程。85.反馈调节是指在核酸合成过程中，反应产物抑制反应过程中的某些关键酶，一方面使核苷酸合成适应机体的需要，同时又不至于合成过多，以节省营养物质及能量的消耗。86.抗代谢物是嘌呤、嘧啶、叶酸和某些氨基酸的结构类似物的总称。抗代谢物分子进入机体后，通过竞争性抑制或以假乱真等方式干扰或阻断核苷酸的正常合成代谢，从而起到抑制核酸合成、进而抑制细胞增殖的作用。第九章代谢的整合与调节87.别构调节别构调节是生物界普遍存在的代谢调节方式。一些小分子化合物能与酶蛋白分子活性中心外的特定部位特异结合，改变酶蛋白分子构象、从而改变酶活性。88.别构效应剂别构效应剂能与别构酶的调节位点或调节亚基非共价键结合，引起酶活性中心构象变化，改变酶活性，从而调节代谢。89.反馈抑制代谢终产物堆积表明其代谢过强，超过了需求，常可使其代谢途径的关键酶受到别构抑制，即反馈抑制，从而降低整个代谢途径的强度，避免产生超过需要的产物。90.化学修饰酶蛋白肽链上某些氨基酸残基侧链可在另一酶的催化下发生可逆的共价修饰，从而改变酶活性。酶的化学修饰主要有磷酸化与去磷酸化、乙酰化与去乙酰化、甲基化与去甲基化、腺苷化与去腺苷化及—SH与—S—S—互变等，其中磷酸化与去磷酸化最多见，91.关键酶一条代谢途径中包含一系列酶催化的连锁酶促反应，其中一个或几个酶是整条途径代谢流量的限制因素，这些酶称为关键酶。第十章DNA的合成92.冈崎片段在DNA复制中，后随链因为复制方向与解链方向相反，不能连续合成，只能随着模板链的解开，逐段地从5’→3’生成引物并复制子链。这些不连续合成的DNA片段称为冈崎片段。93.引物酶是一种RNA聚合酶。在模板的复制起始部位催化互补碱基的聚合，形成短片段RNA。引物酶不同于催化转录的RNA聚合酶。94.端粒酶（特殊的逆转录酶）是一种RNA-蛋白质复合物，本身有RNA模板和逆转录酶两方面作用。由三部分组成：端粒酶RNA、端粒酶协同蛋白和端粒酶逆转录酶。兼有提供RNA模板和催化逆转录的功能。通过爬行模型，补偿去除引物引起末端缩短，维持染色体的完整。第十一章DNA损伤和损伤修复95.DNA损伤是各种内外因素所导致的生物体DNA组成与结构的变化。96.DNA损伤修复是指纠正DNA两条单链同时错配的碱基、清除DNA链上受损的碱基或糖基、恢复DNA的正常结构的过程。97.光复活修复是生物体内的光裂合酶直接识别和结合于DNA链上的嘧啶二聚体部位并将之解聚为原来的单体核苷酸形式，完成修复。98.核苷酸切除修复是在一系列酶的作用下，将DNA分子中受损伤部分切除，并以完好的那条链为模板，合成和连接得到正常序列，使DNA恢复原来的正常结构。99.碱基切除修复是在含AP位点的DNA损伤中，核酸内切酶把受损核苷酸的糖苷-磷酸键切开，移去包括AP位点核苷酸在内的小片段DNA，由DNA聚合酶I合成新的片断，最终由DNA连接酶把两者连成新的被修复的DNA链的过程。100.重组修复是指依靠重组酶系，将另一段未受损伤的DNA移到损伤部位，提供正确的模板，进行修复的过程。101.错配修复是在含有错配碱基的DNA分子中，使正常核苷酸序列恢复的修复方式。这种修复方式的过程是；识别出不正确的链，进行切除，然后通过DNA聚合酶和DNA连接酶的作用，合成正确配对的双链DNA。102.AP位点是细胞中能识别受损核酸位点的糖苷水解酶特异性切除受损核苷酸上的β-N-糖苷键后，在DNA链上形成的去嘌呤或去嘧啶位点。第十二章RNA的合成103.操纵子对于整个基因组来讲，转录是不连续的、分段进行的。每一转录区段可视为一个转录单位，称为操纵子。操纵子包括若干个基因的编码区及其上游的调控序列。104.启动子调控序列中的启动子是RNA聚合酶结合模板DNA的部位，也是控制转录的关键部位。原核生物以RNApol全酶结合到DNA的启动子上而启动转录，由σ亚基辨认启动子，其他亚基相互配合。105.转录终止RNApol在DNA模板上停顿下来不再前进，转录产物RNA链从转录复合物上脱落下来，称为转录终止。106.顺式作用元件不同物种、不同细胞或不同的基因，转录起始点上游可以有不同的DNA序列，这些序列统称为顺式作用元件，包括核心启动子序列、启动子上游元件、增强子等。107.转录因子（TF）众多真核生物转录起始也需要RNApol对转录起始点上游DNA序列进行辨认和结合，生成转录起始前复合物（PIC），转录起始时，真核生物的RNApol不直接识别和结合模板的起始区，而是依靠转录因子识别并结合其实序列。能直接或间接识别和结合启动子及其上游调节序列等顺式作用元件的蛋白质，称为转录因子，分为通用转录因子和特意转录因子。108.mRNA剪接去除初级转录产物上的内含子，把外显子连接为成熟RNA的过程，称为mRNA剪接。109.剪切剪接是指剪去某些内含子时，在上游的外显子3’-端再进行多聚腺苷酸化，不进行相邻外显子之间的连接反应。剪接是指剪切后又将相邻的外显子片段连接起来。110.反式作用因子是通过直接或间接作用于DNA、RNA等核酸分子，对基因表达发挥不同调节作用(激活或抑制)的蛋白质分子。111.mRNA编辑是指基因转录产生的mRNA分子中，由于核苷酸的缺失，插入或置换，使基因转录物的序列不同于基因组模板序列的现象。第十三章蛋白质的合成112.翻译是细胞内以mRNA为模板，按照mRNA分子中由核苷酸组成的密码信息合成蛋白质的过程。113.密码的简并性64个密码子中有61个编码氨基酸，而氨基酸只有20种，因此有的氨基酸可由多个密码子编码，这种现象称为简并性。114.遗传密码的摆动性是指在密码子与反密码子的配对中，前两对严格遵守碱基配对原则，第三对碱基有一定的自由度，可以“摆动”，因而使这些tRNA可以识别一个以上的密码子。115.多顺反子是指在原核细胞中，数个结构基因常串联排列而构成一个转录单位，转录生成的mRNA可编码几种功能相关的蛋白质，称为多顺反子。116.翻译起始复合物是在翻译起始阶段，由核糖体大小亚基、mRNA和起始氨酰-tRNA组装形成的复合物。117.分子伴侣是细胞内一类可以识别肽链的非天然结构，促进各功能域和整体蛋白质正确折叠的保守蛋白质。118.多聚核糖体是在蛋白质合成过程中，同一条mRNA分子能够与多个核糖体结合，同时合成若干条蛋白质多肽链，结合在同一条mRNA上的核糖体就称为多聚核糖体。119.氨基酸的活化是指在氨酰-tRNA合成酶催化下，氨基酸与相应tRNA结合成为氨酰-tRNA的过程。第十四章基因表达调控120.基因表达有些基因产物对生命全过程都是必需的或必不可少的。这类基因在一个生物个体的几乎所有细胞中持续表达，不易受环境条件的影响，称基因表达。是基因转录及翻译的过程。即基因所携带的遗传信息表现为表型的过程,包括基因转录成互补的RNA序列，对于蛋白质编码基因，mRNA继而翻译成多肽链，并装配加工成最终的蛋白质产物。rRNA、tRNA编码基因转录产生RNA的过程也属于基因表达。121.基因表达调控基因表达调控就是指细胞或生物体在接受内、外环境信号刺激时或适应环境变化的过程中在基因表达水平上做出应答的分子机制。122.顺式作用元件是在真核基因的转录调控区中能与特异转录因子结合并影响转录水平的DNA序列，即顺式作用元件。根据顺式作用元件在基因中的位置、转录激活作用性质，分为启动子、增强子、沉默子和绝缘子。123.反式作用因子另一些调控基因远离被调控的编码序列，实际上是其他分子的编码基因，只能通过其表达产物来发挥作用。这样的调控基因产物称为调节蛋白。调节蛋白不仅能对处于同一条DNA链上的结构基因的表达进行调控，而且还能对不在一条DNA链上的结构基因的表达起到同样的作用。因此，这些蛋白质分子被称为反式作用因子。这些反式作用因子以特定的方式识别和结合在顺式作用元件上,实施精确的基因表达调控。124.操纵子是原核基因转录调控的基本单位，它由调控区与信息区组成，上游是调控区，包括启动子与操纵元件两部分；下游是信息区，由串联在一起的2个或以上结构基因组成；最后是转录终止子。125.多顺反子多顺反子是指原核生物的结构基因通常包括数个功能上有关联的基因串联排列，共同构成编码区，因此转录合成的mRNA分子携带了几条多肽链的编码信息，可编码几种不同蛋白质，被称为多顺反子(polycistron)mRNA126.增强子是指远离转录起始点、决定基因的时间、空间特异性表达、增强启动子转录活性的DNA序列,其发挥作用的方式通常与方向和距离无关。127.转录因子是真核细胞中能够帮助RNA聚合酶转录RNA的蛋白质统称转录因子(TF)。根据调节基因转录作用方式的不同，又称反式作用因子或顺式作用蛋白，以前者为主；依据功能点，可将TF可分为通用TF或基本TF，特异性TF和辅助TF(辅激活因子和辅抑制因子)。128.DNA结合结构域是为转录因子的重要功能域，是转录因子结构中负责结合靶基因DNA，并将转录激活结构域带到基础转录装置的邻近区域。129.启动子是位于编码区上游为RNA聚合酶识别结合并启动转录的DNA序列，至少包括一个转录起始点及一个以上的功能组件。第十五章细胞信号传导的分子机制130.信号传导细胞对来自外界的刺激或信号发生反应，通过细胞内多种分子相互作用引发一系列有序反应，将细胞外信息传递到细胞内，并据以调节细胞代谢、增殖、分化、功能活动和凋亡的过程称为信号传导。131.受体受体通常是细胞膜上或细胞内能特异识别生物活性分子并与之结合，进而引起生物学效应的特殊蛋白质，个别糖脂也具有受体作用。132.第二信使（细胞内小分子信使）配体与受体结合后并不进入细胞内，但能间接激活细胞内其他可扩散、并调节信号传导蛋白活性的小分子或离子，这些在细胞内传递信号的分子称为第二信使。133.鸟苷酸结合蛋白（G蛋白/GTP结合蛋白）简称G蛋白，亦称GTP结合蛋白。分别结合GTP和GDP时，G蛋白处于不同的构象。结合GTP时处于活化形式，能够与下游分子结合，并通过别构效应而激活下游分子。G蛋白本身均具有GTP酶活性，可将结合的GTP水解为GDP，回到非活化状态，停止激活下游分子。134.G蛋白偶联受体是指在结构上均为单体，氨基酸位于细胞膜外表面，羧基端在胞膜内侧，完整的肽链反复跨膜7次的蛋白质，又名七跨膜受体。此类受体通过G蛋白向下游传递信号，故又名G蛋白偶联受体。135.单跨膜受体（酶偶联受体）第十六章血液的生物化学与肝的生物化学136.生物转化是指某些代谢过程的产物（如胺类、胆红素等）、生物活性物质（如激素、神经递质）、外界进入人体内的各种异物（如药物及其他化学物质）、毒物或从肠道吸收的腐败产物等在肝经代谢转变，使其生物学活性或毒性降低或消除、水溶性增强，易于从胆汁或尿中排出的过程。137.胆汁酸的肠肝循环进入肠道的各种胆汁酸（包括初级、次级、结合型与游离型），约有95%以上可被肠道重吸收，其余（约为5%石胆酸）随粪便排出。结合型胆汁酸在回肠被主动重吸收，游离胆汁酸在小肠各部及大肠被动重吸收。重吸收的胆汁酸经门静脉重新入肝。在肝细胞内，游离胆汁酸被重新转变成结合胆汁酸，与重吸收及新合成的结合胆汁酸一起重新随胆入肠。胆汁酸在肝和肠之间的这种不断循环过程，称为胆汁酸的肠肝循环。138.初级胆汁酸在肝细胞内以胆固醇为原料直接合成的胆汁酸称为初级胆汁酸，包括胆酸、鹅脱氧胆酸及其与甘氨酸或牛磺酸的结合产物。139.次级胆汁酸主要包括脱氧胆酸和石胆酸及其在肝中分别于甘氨酸或牛磺酸结合生成的结合产物。140.解毒作用通过生物转化，可对体内的大部分待转化物质进行代谢处理，使其生物学活性降