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小结酶是生物体内一类催化剂。自然界中绝大多数的酶由蛋白质构成。

酶作为生物催化剂除具有一般化学催化剂的特征外，还具有催化效率高、作用专一性强、反应条件温和、活性可被调控等特点。根据酶作用特点，将酶分为氧化还原、水解、转移、裂解、异构、合成六大酶类。

酶根据其化学成份分为单一成份酶和结合酶二大类。单一成份酶分子中只含由氨基酸组成的蛋白质，而结合酶类分子中除含蛋白质外，还有非蛋白成份的辅基或辅酶（金属离子或小分子有机化合物），具有蛋白质又含其它成份的酶，亦称全酶。酶活性中心有二个功能部位，即结合部位和催化部位。结合部位与酶作用的专一性有关，而催化部位则与催化反应的类型有关。结合部位和催化部位并不是各自独立存在，构成这两个部位的有关基团，有的同时兼有结合底物和催化底物发生反应的功能。对于调节酶类来说，除了活心中心外，还具有调节中心，但这两个中心在空间上相距较远，可在一条肽链上，也可在两条肽链上。酶活性大小受到别构调节因子的控制。别构酶一般为寡聚酶，酶上催化部位与调节部位通常并不同在一个亚基上，在多酶反应体系中它处于第一步反应，受到过剩终末产物的反馈抑制，其动力学曲线为S形，不遵循米氏方程的进程规律，其作用机制可能与存在反应产物与酶的相互诱导有关。

H酶促反应动力学是研究酶促反应动力学进程变化的规律，对于水解酶、裂解酶、异构酶等单亚基类的酶遵循中间产物学说的催化进程。由该学说推导出米氏方程所得到的Km、Vmax是重要的特征常数，均以底物浓度为单位。Km有多种用途。通过直线作图法所得到的Km为反应速度达到最大速度一半时的底物浓度，不同酶有不同Km。

凡能提高酶活性的物质称激活剂，而有些物质能与酶分子上某些基团，特别是活性部位的一些基团，结合而使酶活性下降或丧失，这种作用称抑制作用，产生这种作用的物质叫抑制剂。按抑制剂与酶活性部位的结合是共价还是非共价结合，能否通过物理方法而去除、或通过增加底物排除抑制作用，把抑制作用分为可逆和不可逆抑制。有些抑制剂与酶的底物结构类似，可与底物竞争与酶结合，称之竞争性抑制剂。

酶的催化活性受到环境温度、pH、激活剂和抑制剂等因素的影响，每种酶都有其作用的最适温度和pH，但因底物及酶本身所处环境条件的影响，每种酶的最适温度和pH均有变化，故二者均不是酶的特征常数。酶活力是指一定条件下，酶催化某一化学反应的能力，一般用反应的初速度来表示。测定酶活力即测定酶反应的初速度。酶活力的大

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