第03章酶临本课件

Enzyme

第3章

酶目的要求掌握：酶的概念、化学本质及生物学功能；酶的活性中心和必需基团；同工酶;酶促反应特点；各种因素对酶促反应速度的影响、特点及其应用；酶调节的方式；酶的变构调节和共价修饰调节的概念。熟悉：酶的组成、结构；酶活性测定及酶活性单位；酶含量的调节了解：米-曼方程式的推导过程；酶的命名与分类；酶与医学的关系。酶的概念目前将生物催化剂分为两类:酶、核酶（脱氧核酶）酶是一类由活细胞产生的，对其特异底物具有高效催化作用的蛋白质。酶学研究简史公元前两千多年，我国已有酿酒记载。一百余年前，Pasteur认为发酵是酵母细胞生命活动的结果。1878年，Kühne首次提出Enzyme一词。1897年，EduardBuchner用不含细胞的酵母提取液，实现了发酵。1926年，Sumner首次从刀豆中提纯出脲酶结晶(deoxyribozyme)。1982年，Cech首次发现RNA也具有酶的催化活性，提出核酶(ribozyme)的概念。1995年，JackW.Szostak研究室首先报道了具有DNA连接酶活性DNA片段，称为脱氧核酶(deoxyribozyme)。多功能酶(multifunctionalenzyme)或串联酶(tandemenzyme)：一些多酶体系在进化过程中由于基因的融合，多种不同催化功能存在于一条多肽链中，这类酶称为多功能酶。一、酶的分子组成蛋白质部分：酶蛋白

(apoenzyme)辅助因子(cofactor)

金属离子小分子有机化合物全酶(holoenzyme)结合酶

(conjugatedenzyme)单纯酶

(simpleenzyme)全酶分子中各部分在催化反应中的作用:酶蛋白决定反应的特异性辅助因子决定反应的种类与性质金属酶(metalloenzyme)金属离子与酶结合紧密，提取过程中不易丢失。

金属激活酶(metal-activatedenzyme)金属离子为酶的活性所必需，但与酶的结合不甚紧密。金属离子是最多见的辅助因子金属离子的作用：参与催化反应，传递电子；在酶与底物间起桥梁作用；稳定酶的构象；中和阴离子，降低反应中的静电斥力等。金属酶金属离子金属激活酶金属离子碳酸酐酶羧基肽酶过氧化物酶过氧化氢酶己糖激酶磷酸转移酶锰超氧化物歧化酶谷胱甘肽过氧化物酶Zn2+

Zn2+Fe2+Fe2+Mg2+Mg2+Mn2+Se柠檬酸合成酶丙酮酸激酶丙酮酸羧化酶精氨酸酶磷酸水解酶蛋白激酶磷酯酶C磷酯酶A2K+K+Mg2+Mn2+Zn2+Mn2+Mg2+Mg2+Mn2+Ca2+Ca2+一些金属酶及金属激活酶小分子有机化合物是一些化学稳定的小分子物质，称为辅酶(coenzyme)。其主要作用是参与酶的催化过程，在反应中传递电子、质子或一些基团。辅酶的种类不多，且分子结构中常含有维生素或维生素类物质。转移的基团小分子有机化合物（辅酶或辅基）名称所含的维生素氢原子（质子）NAD＋（尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸，辅酶I)尼克酰胺（维生素PP）之一NADP＋（尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸，辅酶II)尼克酰胺（维生素PP）之一FMN（黄素单核苷酸）维生素B2（核黄素）FAD（黄素腺嘌呤二核苷酸）维生素B2（核黄素）醛基TPP（焦磷酸硫胺素）维生素B1（硫胺素）酰基辅酶A（CoA）泛酸硫辛酸硫辛酸烷基钴胺素辅酶类维生素B12二氧化碳生物素生物素氨基磷酸吡哆醛吡哆醛（维生素B6之一）甲基、甲烯基、甲炔基、甲酰基等一碳单位四氢叶酸叶酸某些辅酶（辅基）在催化中的作用辅助因子分类：

（按其与酶蛋白结合的紧密程度）辅酶(coenzyme)：与酶蛋白结合疏松，可用透析或超滤的方法除去，如:NAD＋、NADP＋。

辅基(prostheticgroup)：与酶蛋白结合紧密，不能用透析或超滤的方法除去，如:FAD、FMN。二、酶的活性中心酶分子中氨基酸残基侧链的化学基团中，一些与酶活性密切相关的化学基团。必需基团(essentialgroup)指必需基团在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构，能与底物特异结合并将底物转化为产物的区域。酶的活性中心

(activecenter)活性中心内的必需基团结合基团(bindinggroup)与底物相结合催化基团(catalyticgroup)催化底物转变成产物

位于活性中心以外，维持酶活性中心应有的空间构象和（或）作为调节剂的结合部位所必需。活性中心外的必需基团底物活性中心以外的必需基团结合基团催化基团活性中心目录溶菌酶的活性中心溶菌酶的活性中心是一裂隙，可以容纳肽多糖的6个单糖基（A，B，C，D，E，F），并与之形成氢键和vanderwaals力。催化基团是35位Glu，52位Asp；101位Asp和108位Trp是结合基团。三、同工酶同工酶(isoenzyme)是指催化相同的化学反应，而酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。定义根据国际生化学会的建议，同工酶是由不同基因编码的多肽链，或由同一基因转录生成的不同mRNA所翻译的不同多肽链组成的蛋白质。同工酶存在于同一种属或同一个体的不同组织或同一细胞的不同亚细胞结构中，它使不同的组织、器官和不同的亚细胞结构具有不同的代谢特征。这为同工酶用来诊断不同器官的疾病提供了理论依据。HHHHHHHMHHMMHMMMMMMMLDH1

(H4)LDH2(H3M)

LDH3(H2M2)LDH4(HM3)LDH5

(M4)乳酸脱氢酶的同工酶举例1心肌梗死和肝病病人血清LDH同工酶谱的变化1酶活性心肌梗死酶谱正常酶谱肝病酶谱2345举例2BBBMMM

CK1(BB)CK2(MB)CK3(MM)脑心肌骨骼肌肌酸激酶(creatinekinase,CK)同工酶血清CK2活性的测定有助于对心肌梗死的早期诊断。*生理及临床意义

在代谢调节上起着重要的作用；用于解释发育过程中阶段特有的代谢特征；同工酶谱的改变有助于对疾病的诊断；同工酶可以作为遗传标志，用于遗传分析研究。第二节

酶的工作原理

TheMechanismofEnzymeAction在反应前后没有质和量的变化；只能催化热力学允许的化学反应；只能加速可逆反应的进程，而不改变反应的平衡点。酶与一般催化剂的共同点：（一）酶促反应具有极高的效率

一、酶促反应的特点酶的催化效率通常比非催化反应高108～1020倍，比一般催化剂高107～1013倍。酶的催化不需要较高的反应温度。酶和一般催化剂加速反应的机理都是降低反应的活化能(activationenergy)。酶比一般催化剂更有效地降低反应的活化能。酶的催化效率可用酶的转换数(turnovernumber)

来表示。酶的转换数是指在酶被底物饱和的条件下，每个酶分子每秒钟将底物转化为产物的分子数。一种酶仅作用于一种或一类化合物，或一定的化学键，催化一定的化学反应并生成一定的产物。酶的这种特性称为酶的特异性或专一性。酶的特异性

(specificity)（二）酶促反应具有高度的特异性根据酶对其底物结构选择的严格程度不同，酶的特异性可大致分为以下3种类型：绝对特异性(absolutespecificity)：只能作用于特定结构的底物，进行一种专一的反应，生成一种特定结构的产物。相对特异性(relativespecificity)：作用于一类化合物或一种化学键。立体结构特异性(stereospecificity)：作用于立体异构体中的一种。绝对特异性酶只作用于特定结构的底物，进行一种专一的反应，生成一种特定结构的产物

。如：相对特异性酶作用于一类化合物或一种化学键。如：

立体异构特异性

L-乳酸脱氢酶：作用于L-乳酸延胡索酸酶：作用于反式的丁烯二酸反丁烯二酸+H2O延胡索酸酶苹果酸（三）酶促反应的可调节性酶促反应受多种因素的调控，以适应机体对不断变化的内外环境和生命活动的需要。酶活性的可调节性

酶的调节酶活性的调节酶含量的调节调节酶变构调节共价调节同工酶多酶体系多功能酶

酶蛋白合成的诱导酶蛋白合成的阻遏

酶蛋白降解

酶原激活二、酶促反应的机理（一）酶比一般催化剂更有效地降低反应活化能酶和一般催化剂一样，加速反应的作用都是通过降低反应的活化能(activationenergy)

实现的。

活化能：底物分子从初态转变到活化态所需的能量。

供给能量，如加温、光照等

降低活化能加快化学反应速度的方法：一般催化剂反应活化能反应总能量变化酶促反应活化能非催化反应活化能初态终态能量改变活化过程酶促反应降低活化能过渡态（二）酶-底物复合物的形成有利于底物转变成过渡态

酶底物复合物E+SE+PES(过渡态)1.诱导契合作用使酶与底物密切结合酶与底物相互接近时，其结构相互诱导、相互变形和相互适应，进而相互结合。这一过程称为酶-底物结合的诱导契合(induced-fit)

。酶的诱导契合动画羧肽酶的诱导契合模式底物2.邻近效应与定向排列使诸底物正确定位于酶的活性中心

酶在反应中将诸底物结合到酶的活性中心，使它们相互接近并形成有利于反应的正确定向关系。这种邻近效应与定向排列实际上是将分子间的反应变成类似于分子内的反应，从而提高反应速率。

邻近效应与定向排列：酶的活性中心多是酶分子内部的疏水“口袋”，酶反应在此疏水环境中进行，使底物分子脱溶剂化(desolvation)，排除周围大量水分子对酶和底物分子中功能基团的干扰性吸引和排斥，防止底物与酶之间形成水化膜，有利于底物与酶分子的密切接触和结合。这种现象称为表面效应(surfaceeffect)。

3.表面效应使底物分子去溶剂化表面效应(surfaceeffect)：

疏水“口袋”疏水口袋肽链底物（三）酶的催化机制呈多元催化作用

1.一般酸-碱催化作用(generalacid-basecatalysis):酶是两性电解质，酶活性中心有些基团可作为质子的供体（酸），有些基团可作为质子的接受体（碱）。

酸基团碱基团pKa

（质子供体）（质子受体）酶活性中心酸碱基团2.共价催化作用(covalentcatalysis

)催化剂通过与底物形成反应活性很高的共价过渡产物，使反应活化能降低，从而提高反应速度的过程，称为共价催化。酶中参与共价催化的基团主要包括His的咪唑基，Cys的巯基，Asp的羧基，Ser的羟基等。某些辅酶，如焦磷酸硫胺素和磷酸吡哆醛等也可以参与共价催化作用。3.亲核催化作用(nucleophiliccatalysis)

酶的活性中心有的催化基团属于亲核基团，可以提供电子给带有部分正电荷的过渡态底物，形成瞬间共价键。这种催化作用称为亲核催化。第三节酶促反应动力学KineticsofEnzyme-CatalyzedReaction

酶促反应动力学：研究各种因素对酶促反应速率的影响，并加以定量的阐述。影响因素包括：酶浓度、底物浓度、pH、温度、抑制剂、激活剂等。※研究一种因素的影响时，其余各因素均恒定。一、底物浓度对反应速率影响的作图呈矩形双曲线

单底物、单产物反应。酶促反应速度一般在规定的反应条件下，用单位时间内底物的消耗量和产物的生成量来表示。反应速度取其初速度，即底物的消耗量很小（一般在5﹪以内）时的反应速度。底物浓度远远大于酶浓度。研究前提在其他因素不变的情况下，底物浓度对反应速率的影响呈矩形双曲线关系。[S]V当底物浓度较低时：反应速率与底物浓度成正比；反应为一级反应。[S]VVmax随着底物浓度的增高：反应速率不再成正比例加速；反应为混合级反应。[S]VVmax当底物浓度高达一定程度：反应速率不再增加，达最大速率；反应为零级反应。[S]VVmax中间产物解释酶促反应中底物浓度和反应速率关系的最合理学说是中间产物学说：

E+S

k1k2k3ESE+P（一）米－曼氏方程式揭示单底物反应的动力学特性1913年Michaelis和Menten提出反应速率与底物浓度关系的数学方程式，即米－曼氏方程式，简称米氏方程式

(Michaelisequation)。[S]：底物浓度V：不同[S]时的反应速率Vmax：最大反应速率(maximumvelocity)

Ｋm：米氏常数(Michaelisconstant)

ＶVmax[S]

Km+[S]

＝──Vmax[S]E与S形成ES复合物的反应是快速平衡反应，而ES分解为E及P的反应为慢反应，反应速率取决于慢反应即V=k3[ES]。(1)S的总浓度远远大于E的总浓度，因此在反应的初始阶段，S的浓度可认为不变，即[S]=[St]。米－曼氏方程式推导基于两个假设：E+S

k1k2k3ESE+P米－曼氏方程式推导过程:

游离酶浓度=[E]-[ES]ES生成速度=k1（[E]-[ES]）

[S]ES分解速度=k2[ES]+k3[ES]

ES的生成速率

=ES的分解速率k2+k3=Km

（米氏常数）

k1令：则(2)变为:([E]－[ES])[S]=

Km[ES](2)=([E]－[ES])[S]k2+k3[ES]k1整理得：k1([E]－[ES])[S]=

k2[ES]+k3[ES]当反应处于稳态时：当底物浓度很高，将酶的活性中心全部饱和时，即[E]=[ES]，反应达最大速率Vmax=

k3[ES]=

k3[E](5)[ES]=

───[E][S]Km+[S](3)

整理得:将(5)代入(4)得米氏方程式：Vmax[S]Km+[S]V=

────

将(3)代入(1)得k3[E][S]Km+[S](4)

V=

────（二）Km与Vm是有意义的酶促反应动力学参数Km值的推导Km与Vmax的意义当反应速率为最大反应速率一半时：

Km值的推导Km=[S]Km值等于酶促反应速率为最大反应速率一半时的底物浓度，单位是mol/L。2=Km+[S]

Vmax

Vmax[S]VmaxV[S]KmVmax/2

Km与Vmax的意义定义：Km等于酶促反应速率为最大反应速率一半时的底物浓度。意义：Km是酶的特征性常数之一，只与酶的结构、底物和反应环境（如，温度、pH、离子强度）有关，与酶的浓度无关。

Km可近似表示酶对底物的亲和力；同一酶对于不同底物有不同的Km值。其中Km值最小的底物称为该酶的最适底物或天然底物。Km值

Vmax意义：Vmax=k3[E]定义：Vm是酶完全被底物饱和时的反应速率，与酶浓度成正比。如果酶的总浓度已知，可从Vmax计算酶的转换数(turnovernumber)，即动力学常数k3。定义:

当酶被底物充分饱和时，单位时间内每个酶分子催化底物转变为产物的分子数。意义:

可用来比较每单位酶的催化能力。酶的转换数

(turnovernumber)1.双倒数作图法(doublereciprocalplot)，又称为林-贝氏(Lineweaver-Burk)作图法

Vmax[S]Km+[S]V=（林－贝氏方程）+1/V=KmVmax1/Vmax1/[S]两边同取倒数（三）Ｋm值与Ｖmax值可以通过作图法求取-1/Km

1/Vmax1/[S]1/V2.Hanes作图法在林－贝氏方程基础上，两边同乘[S][S]/V=Km/Vmax+[S]/Vmax[S][S]/V-Km

Km/Vm1/Vmax二、底物足够时酶浓度对反应速率的影响呈直线关系在酶促反应系统中，当底物浓度大大超过酶的浓度，酶被底物饱和时，反应速率达最大速率。此时，反应速率和酶浓度变化呈正比关系。当[S]＞＞[E]，酶可被底物饱和的情况下，反应速率与酶浓度成正比。关系式为：V=k3[E]0V[E]当[S]>>[E]时，Vmax=k3[E]酶浓度对反应速率的影响双重影响温度升高，酶促反应速度升高；由于酶的本质是蛋白质，温度升高，可引起酶的变性，从而反应速度降低。

三、温度对反应速度的影响具有双重性最适温度

(optimumtemperature)：酶促反应速度最快时的环境温度。*低温的应用酶活性0.51.02.01.50102030405060

温度ºC

温度对淀粉酶活性的影响

酶的最适温度不是酶的特征性常数，它与反应进行的时间有关。酶可以在短时间内耐受较高的温度。相反，若延长反应时间，最适温度便降低。酶的活性虽然随温度的下降而降低，但低温一般不使酶破坏。温度回升后，酶又恢复其活性。四、pH通过改变酶和底物分子解离状态影响反应速率酶催化活性最高时反应体系的pH称为酶促反应的最适pH(optimumpH)。

pH对某些酶活性的影响最适pH不是酶的特征性常数，它受底物浓度、缓冲液种类与浓度、以及酶纯度等因素的影响。五、抑制剂可逆地或不可逆地降低酶促反应速率酶的抑制剂(inhibitor)酶的抑制区别于酶的变性：

抑制剂对酶有一定选择性引起变性的因素对酶没有选择性凡能使酶的催化活性下降而不引起酶蛋白变性的物质称为酶的抑制剂。抑制作用的类型不可逆性抑制

(irreversibleinhibition)可逆性抑制

(reversibleinhibition)竞争性抑制(competitiveinhibition)非竞争性抑制

(non-competitiveinhibition)反竞争性抑制

(uncompetitiveinhibition)根据抑制剂和酶结合的紧密程度不同，酶的抑制作用分为：

有机磷化合物

羟基酶解毒------解磷定(PAM)重金属离子及砷化合物

巯基酶解毒------二巯基丙醇(BAL)

概念举例抑制剂通常以共价键与酶活性中心的必需基团相结合，使酶失活。（一）不可逆性抑制剂主要与酶共价结合

有机磷化合物对羟基酶的抑制路易士气失活的酶巯基酶失活的酶酸BAL巯基酶BAL与砷剂结合物（二）可逆性抑制作用竞争性抑制非竞争性抑制反竞争性抑制

类型概念抑制剂通常以非共价键与酶或酶-底物复合物可逆性结合，使酶的活性降低或丧失；抑制剂可用透析、超滤等方法除去。竞争性抑制作用的抑制剂与底物竞争结合酶的活性中心

有些抑制剂与底物的结构相似，能与底物竞争酶的活性中心，从而阻碍酶－底物复合物的形成。这种抑制作用称为竞争性抑制作用。定义反应模式+IEIE+SE+PESIS+++ESIESEIPEE特点抑制程度取决于抑制剂与酶的相对亲和力和与底物浓度的相对比例；I与S结构类似，竞争酶的活性中心；动力学特点：Vmax不变，表观Km增大。

抑制剂↑

无抑制剂1/V

1/[S]

举例丙二酸与琥珀酸竞争琥珀酸脱氢酶琥珀酸琥珀酸脱氢酶FADFADH2延胡索酸磺胺类药物的抑菌机制——与对氨基苯甲酸竞争二氢叶酸合成酶二氢蝶呤＋对氨基苯甲酸＋谷氨酸二氢叶酸合成酶二氢叶酸

对氨基苯甲酸

二氢蝶呤

FH2FH4

谷氨酸二氢叶酸合成酶

二氢叶酸还原酶

磺胺药

(-)

氨甲蝶呤(-)有些抑制剂与酶活性中心外的必需基团相结合，不影响酶与底物的结合，酶和底物的结合也不影响酶与抑制剂的结合。底物和抑制剂之间无竞争关系。但酶-底物-抑制剂复合物(ESI)不能进一步释放出产物。这种抑制作用称作非竞争性抑制作用。非竞争性抑制作用的抑制剂不改变酶对底物的亲和力

定义反应模式+S－S+S－S+ESIEIEESEPE+SESE+P+IEI+S

EIS

+I特点抑制剂与酶活性中心外的必需基团结合，底物与抑制剂之间无竞争关系；抑制程度取决于抑制剂的浓度；动力学特点：Vmax降低，表观Km不变。

抑制剂↑1/V

1/[S]

无抑制剂抑制剂仅与酶和底物形成的中间产物(ES)结合，使中间产物ES的量下降。这样，既减少从中间产物转化为产物的量，也同时减少从中间产物解离出游离酶和底物的量。这种抑制作用称为反竞争性抑制作用。定义反竞争性抑制作用的抑制剂仅与酶-底物复合物结合

反应模式E+SE+PES+IESI++ESESESIEP特点：抑制剂只与酶－底物复合物结合；抑制程度取决与抑制剂的浓度及底物的浓度；动力学特点：Vmax降低，表观Km降低。

抑制剂↑

1/V

1/[S]无抑制剂

•各种可逆性抑制作用的比较

六、激活剂可加快酶促反应速率定义使酶由无活性变为有活性或使酶活性增加的物质称为激活剂(activator)。包括金属离子，阴离子，有机化合物(如胆汁酸盐等)。种类必需激活剂

(essentialactivator):对酶促反应不可缺少的激活剂。如，Mg2+对己糖激酶非必需激活剂

(non-essentialactivator):缺少时酶仍有一定催化活性的激活剂。如，Cl-

对淀粉酶第四节

酶的调节

TheRegulationofEnzyme酶活性的调节（快速调节）酶含量的调节（缓慢调节）调节方式调节对象：关键酶别构调节共价修饰调节

酶促反应中催化各种反应途径限速步骤的、并能影响和调节该途径反应速度的酶称为调节酶（regulatoryenzyme）或关键酶((keyenzymes）。变构调节

(allostericregulation)一些代谢物可与某些酶分子活性中心外的某部位可逆地结合，使酶构象改变，从而改变酶的催化活性，此种调节方式称变构调节。（一）变构调节一、调节酶实现对酶促反应速率的快速调节变构效应剂(allostericeffector)：导致变构效应的代谢物。变构酶

(allostericenzyme)：受变构调节的酶。变构部位

(allostericsite)：变构效应剂结合的部位。

变构激活剂(allostericactivator)

变构抑制剂(allostericinhibitor)变构酶常为多个亚基构成的寡聚体，具有协同效应。变构激活变构抑制

变构酶的Ｓ形曲线[S]

V

无变构效应剂

酶的变构调节是体内代谢途径的重要快速调节方式之一。蛋白激酶A(无活性)蛋白激酶A(有活性)cAMPCCCCRRRR蛋白激酶A的激活（二）酶的化学修饰调节在其他酶的催化作用下，某些酶蛋白肽链上的一些基团可与某种化学基团发生可逆的共价结合，从而改变酶的活性，此过程称为共价修饰。共价修饰(covalentmodification)磷酸化与脱磷酸化（最常见）乙酰化和脱乙酰化甲基化和脱甲基化腺苷化和脱腺苷化－SH与－S－S互变

常见类型:酶的化学修饰是体内快速调节的另一种重要方式。酶的磷酸化与脱磷酸化-OHThrSerTyr酶蛋白H2OPi磷蛋白磷酸酶

ATPADP蛋白激酶ThrSerTyr-O-PO32-酶蛋白有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体，此前体物质称为酶原。

在一定条件下，酶原向有活性酶转化的过程。（三）酶原及酶原的激活酶原

(zymogen)酶原的激活酶原激活的机理酶原分子构象发生改变形成或暴露出酶的活性中心

一个或几个特定的肽键断裂，水解掉一个或几个短肽在特定条件下赖缬天天天天甘异赖缬天天天天缬组丝SSSS46183甘异缬组丝SSSS肠激酶胰蛋白酶活性中心胰蛋白酶原的激活过程

酶原激活的生理意义避免细胞产生的酶对细胞进行自身消化，并使酶在特定的部位和环境中发挥作用，保证体内代谢正常进行。有的酶原可以视为酶的储存形式。在需要时，酶原适时地转变成有活性的酶，发挥其催化作用。二、酶含量的调节包括对酶合成与分解速率的调节诱导作用(induction):加速酶合成的物质称为诱导剂，诱导剂诱发酶蛋白生物合成的作用称为诱导作用。阻遏作用(repression):减少酶合成的物质称为辅阻遏剂，辅阻遏剂与无活性的阻遏蛋白结合，影响基因的转录，此过程称为阻遏作用。（一）酶蛋白合成可被诱导或阻遏溶酶体蛋白酶降解途径（不依赖ATP的降解途径）非溶酶体蛋白酶降解途径（又称依赖ATP和泛素的降解途径）（二）酶的降解与一般蛋白质降解途径相同

第五节

酶的命名与分类

TheNamingandClassificationofEnzyme一、酶可根据其催化的反应类型予以分类氧化还原酶类(oxidoreductases)转移酶类(transferases)水解酶类(hydrolases)裂解酶类(lyases)异构酶类(isomerases)合成酶类(synthetases,ligases)根据酶反应的类型，酶可分为六大类，其排序如下:二、每一种酶均有其系统名称和推荐名称系统名称

(systematicname)推荐名称

(recommendedname)酶的分类催化的化学反应举例系统名称EC编号推荐名称氧化还原酶类乙醛+NADH+H+乙醇：NAD+

氧化还原酶EC1.1.1.1乙醇脱氢酶转移酶类草酰乙酸+L-谷氨酸L-天冬氨酸：

-酮戊二酸氨基转移酶EC2.6.1.1天冬氨酸转氨酶水解酶类D-葡萄糖+H3PO4D-葡糖-6-磷酸水解酶EC3.1.3.9葡糖6-磷酸酶裂解酶类磷酸二羟丙酮+醛酮糖-1-磷酸裂解酶EC4.1.2.7醛缩酶异构酶类D-果糖-6-磷酸D-葡糖-6-磷酸酮-醇异构酶EC5.3.1.9磷酸果糖异构酶连接酶类L-谷氨酰胺+ADP+磷酸L-谷氨酸：氨连接酶EC6.3.1.2谷氨酰胺合成酶一些酶的分类与命名第六节

酶与医学的关系

TheRelationofEnzymeandMedicine

一、酶和疾病密切相关

（一）酶的质、量与活性的异常均可引起某些疾病有些疾病的发病机理直接或间接和酶的异常或酶活性受到抑制相关。许多疾病也可引起酶的异常，这种异常又使病情加重。激素代谢障碍或维生素缺乏可引起某些酶的异常。酶活性受到抑制多见于中毒性疾病。（二）酶的测定有助于对许多疾病的诊断1．酶活性测定和酶活性单位是定量酶的基础

酶的活性是指酶催化化学反应的能力，其衡量的标准是酶促反应速率。酶促反应速率可在适宜的反应条件下，用单位时间内底物的消耗或产物的生成量来表示。酶的活性单位是衡量酶活力大小的尺度，它反映在规定条件下，酶促反应在单位时间（s、min或h）内生成一定量（mg、μg、μmol等）的产物或消耗一定数量的底物所需的酶量。

在特定的条件下，每分钟催化1μmol底物转化为产物所需的酶量为一个国际单位。１催量(kat)是指在特定条件下，每秒钟使１mol底物转化为产物所需的酶量。kat与IU的换算：

1IU=16.67×10-9kat国际单位(IU)催量单位(katal)

2．血清酶对某些疾病的诊断具有更重要的价值血清酶酶水平的改变病毒性肝炎胆管阻塞肌营养不良急性心肌梗死急性胰腺炎肿瘤转移到其他肝骨胆碱酶酯

或