生化知识啊点(福记忆口诀)及生活必备英语基础单词

生物化学复习重点（附记忆口诀）1．人体八种必须氨基酸

（第一种较为顺口）

（1）.“一两色素本来淡些”（异亮氨酸、亮氨酸、色氨酸、苏氨酸、苯丙氨酸、赖氨酸、蛋氨酸、缬氨酸）。（2）“写一本胆量色素来”（缬氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、蛋氨酸、亮氨酸、色氨酸、苏氨酸、赖氨酸）。(3).鸡旦酥，晾（亮）一晾（异亮），本色赖。

借来一两本淡色书。..2。生糖、生酮、生糖兼生酮氨基酸：

生酮+生糖兼生酮=“一两色素本来老”（异亮氨酸、亮氨酸、色氨酸、苏氨酸、苯丙氨酸、赖氨酸、酪氨酸），其中生酮氨基酸为“亮赖”；除了这7个氨基酸外，其余均为生糖氨基酸。

.3。酸性氨基酸：

天谷酸——天上的谷子很酸，（天冬氨酸、谷氨酸）

碱性氨基酸：

赖精组

芳香族氨基酸在280nm处有最大吸收峰

色老笨只可意会不可言传.

4。一碳单位的来源

肝胆阻塞死（甘氨酸、蛋氨酸、组氨酸、色氨酸、丝氨酸）。<FONT>

5。酶的竞争性抑制作用.

按事物发生的条件、发展、结果分层次记忆：

1.“竞争”需要双方——底物与抑制剂之间；

2.为什么能发生“竞争”——二者结构相似；

3.“竞争的焦点”——酶的活性中心；

4.“抑制剂占据酶活性中心”——酶活性受抑。

6。.糖醛酸，合成维生素C的酶

古龙唐僧（的）内子（爱）养画眉（古洛糖酸内酯氧化酶）

7。双螺旋结构的特点：

.右双螺旋，反向平行

碱基互补，氢键维系

主链在外，碱基在内

8。维生素A总结

.V.A视黄醇或醛，多种异构分顺反。

萝卜蔬菜多益善，因其含有V.A原。

主要影响暗视觉，缺乏夜盲看不见，

还使上皮不健全，得上干眼易感染。

促进发育抗氧化，氧压低时更明显。

9。DNA双螺旋结构：.

DNA，双螺旋，正反向，互补链。A对T，GC连，配对时，*氢键，，十碱基，转一圈，螺距34点中间。碱基力和氢键，维持螺旋结构坚。（AT2，GC3是指之间二个氢键GC间三个.螺距34点中间即3.4）

RNA和DNA的对比如下：

10。两种核酸有异同，腺鸟胞磷能共用。

RNA中为核糖，DNA中含有胸。

.维生素B6

11。B6兄弟三，吡哆醛、醇、胺。

他们的磷酸物，脱羧又转氨。

.12。三羧酸循环

乙酰草酰成柠檬，柠檬又成α-酮

琥酰琥酸延胡索，苹果落在草丛中。

13。β-氧化.

β-氧化是重点，氧化对象是脂酰，脱氢加水再脱氢，

硫解切掉两个碳，产物乙酰COA，最后进入三循环。

14。酮体.

酮体一家兄弟三，丙酮还有乙乙酸，

再加β-羟丁酸，生成部位是在肝，

肝脏生酮肝不用，体小易溶往外送各章节重点知识点：第一章 蛋白质的结构与功能蛋白质的四级结构及维持的力（考到问答题）一级：多肽链中AA残基的排列顺序，维持的力为肽键，二硫键。二级：Pr中某段肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，不涉及AA碱基侧链的构象，维持的力为氢键。三级：整条多肽链全部AA残基的相对空间位置，其形成和稳定主要靠次级键—疏水作用，离子键(盐键)，氢键，范德华力。四级：Pr中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，维持的力主要为疏水作用，氢键、离子键(盐键)也参与其中。α-螺旋：1、多肽链主链围绕中心作右手螺旋上升2、AA侧链伸向螺旋外侧3、每个肽键N-H与第四个肽键的C=O形成氢键，氢键方向与螺旋长轴基本平行4、每3.6个AA残基螺旋上升一周，螺距为0.54nm。β-折叠：多肽链充分伸展，每个肽单元平面之间折叠成锯齿状结构，AA残基侧链交替地位于锯齿状结构上下方。分子病(moleculardisease)：分子病是指由基因突变造成蛋白质结构或合成量异常所引起的疾病。蛋白质一级结构与功能的关系一级结构不同的蛋白质，功能各不相同，如酶原和酶。一级结构结构相似的蛋白质，功能也相近。同源蛋白质(指不同机体中具有同一功能的蛋白质)的一级结构相似，且亲缘关系越相近者，差异越小。如胰岛素、细胞色素C等。来源于同种生物体的蛋白质，如一级结构在关键区段有细微的差异，常是引起分子病的基础。如镰刀状细胞贫血，经一级结构测定后发现，其血红蛋白S(HbS)与正常血红蛋白(HbA)相比，只是一个氨基酸发生了突变，即在β链的第六位，正常的Glu被Val取代了。仅一级结构中一个氨基酸的改变而引起HbS在红细胞中线性缔合，导致氧结合能力降低，整个红细胞扭成镰刀状，导致溶血型贫血。以核糖核酸酶为例说明一级结构与功能的关系核糖核酸酶由124个AA残基组成，有四对二硫键，以尿素，β-巯基乙醇处理该酶溶液分别破坏次级键和二硫键，使其二三级结构破坏，而肽键不受影响，故一级结构尚存，若要再形成4对二硫键理论上有105种不同配对方式，唯有与天然核糖核酸酶完全相同的配对方式才能呈现酶活性。当用透析法去除尿素和β-巯基乙醇后，松散的多肽链寻其特定AA序列卷曲折叠成自然酶的空间构象，4对二硫键也正确配对，此时酶活性又逐渐恢复到原来水平。充分证明空间结构遭破坏的核糖核酸酶只要其一级结构未被破坏就能恢复到原来三级结构，功能依然存在。以Hb为例说明Pr空间结构和功能的关系Hb由两条α肽链和两条β肽链组成，4个亚基间以盐键紧密结合形成亲水的球状Pr。未结合O2时，α1/β1和α2/β2成对角排列，结构紧密称紧张态，Hb与O2亲和力小，Fe2+半径大于卟啉环中间的孔，高出卟啉环平面。当第一个O2与Fe2+结合后，此时Fe2+半径变小落入卟啉环孔中，引起肽段微小移动盐键断裂，使亚基间结合松弛促第二个O2的结合，依此方式继续影响第三和第四个亚基与O2的结合，最后Hb结构均显得相对松弛，称松弛态。肽：由多个AA通过脱水形成酰胺键结合成的聚合物。亚基：具有四级结构的Pr中每一条多肽链都具有其完整的三级结构，称~*变构效应：变构剂与变构Pr结合后引起变构Pr的构象变化，进而引起该Pr活性改变。协同效应(cooerativity)：一个亚基与其配体结合后，能影响此寡聚体中另一亚基与配体结合。分子伴侣(chaperon)：一种与新合成的多肽链形成复合物并协助它正确折叠成具有生物功能构象的蛋白质。模体(motif)：指在许多蛋白质分子中，可发现两个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个具有特殊功能的空间结构，称为模序。蛋白质的理化性质

1．两性解离与等电点：蛋白质分子中仍然存在游离的氨基和游离的羧基，因此蛋白质与氨基酸一样具有两性解离的性质。蛋白质分子所带正、负电荷相等时溶液的pH值称为蛋白质的等电点。

2．蛋白质的胶体性质：蛋白质具有亲水溶胶的性质。蛋白质分子表面的水化膜和表面电荷是稳定蛋白质亲水溶胶的两个重要因素。

3．蛋白质的紫外吸收：蛋白质分子中的色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸残基对紫外光有吸收，以色氨酸吸收最强，最大吸收峰为280nm。

4．蛋白质的变性：蛋白质在某些理化因素的作用下，其特定的空间结构被破坏而导致其理化性质改变及生物活性丧失，这种现象称为蛋白质的变性。引起蛋白质变性的因素有：高温、高压、电离辐射、超声波、紫外线及有机溶剂、重金属盐、强酸强碱等。绝大多数蛋白质分子的变性是不可逆的。实质：二硫键和非共价键被破坏，一级结构不改变。变性后，溶解度降低，黏度增加，结晶能力消失，易被蛋白酶水解。蛋白质的分离与纯化

1．盐析与有机溶剂沉淀：在蛋白质溶液中加入大量中性盐，以破坏蛋白质的胶体性质，使蛋白质从溶液中沉淀析出，称为盐析。常用的中性盐有：硫酸铵、氯化钠、硫酸钠等。盐析时，溶液的pH在蛋白质的等电点处效果最好。凡能与水以任意比例混合的有机溶剂，如乙醇、甲醇、丙酮等，均可引起蛋白质沉淀。

2．电泳：蛋白质分子在高于或低于其pI的溶液中带净的负或正电荷，因此在电场中可以移动。电泳迁移率的大小主要取决于蛋白质分子所带电荷量以及分子大小。

3．透析：利用透析袋膜的超滤性质，可将大分子物质与小分子物质分离开。

4．层析：利用混合物中各组分理化性质的差异，在相互接触的两相（固定相与流动相）之间的分布不同而进行分离。主要有离子交换层析，凝胶层析，吸附层析及亲和层析等，其中凝胶层析可用于测定蛋白质的分子量。根据凝胶层析原理，对同一类型化合物的洗脱特征与组分的分子量有关。流过凝胶柱时，按分子大小顺序流出，分子量大的走在前面。

5．超速离心：利用物质密度的不同，经超速离心后，分布于不同的液层而分离。超速离心也可用来测定蛋白质的分子量，蛋白质的分子量与其沉降系数S成正比。下列蛋白质通过凝胶过滤层析柱时，最先被洗脱的是：A.MB(Mr：68500)B.血清白蛋白(Mr：68500)C.马肝过氧化氢酶(Mr：247500)D.牛胰岛素(Mr：5700)氨基酸中含有两个羧基的是：酸性氨基酸，他们是天冬氨酸Asp和谷氨酸Glu。第二章 核酸的结构与功能DNA一级结构：DNA分子中脱氧核糖核苷酸的种类、数目、排列顺序及连接方式。RNA的一级结构：RNA分子中核糖核苷酸的种类、数目、排列顺序及连接方式。hnRNA:核内合成mRNA的初级产物，比成熟mRNA分子大得多，这种初级mRNA分子大小不一被称为核内不均一RNA。基因：DNA分子中具有特定生物学功能的片段。基因组：一个生物体的全部DNA序列称为基因组。DNA变性：某些理化因素作用下DNA双链互补碱基对之间的氢键断裂，使DNA双螺旋结构松散成为单链的现象。DNA复性：变性核酸在适当条件下两条互补链重新配对形成天然双螺旋构象的现象。*Tm:DNA变性到完全解链是在一个相当窄的温度范围内完成，此范围内OD260达到最大值50%的温度为DNA解链温度，又称熔解温度meltingtemperature。G≡C越多Tm越高，因为三键断裂需要更多能量。退火：热变性DNA经缓慢冷却后即可复性的过程。*分子杂交：按碱基互补配对原则使完全或不完全的两条单链相互结合形成双链或局部双链的过程。*DNA双螺旋结构的特点1、DNA是反向平行的互补双链结构，亲水的脱氧核糖基和磷酸基骨架位于外侧，碱基位于内侧，两条链的碱基间以氢键结合，其中A＝T,G≡C称碱基互补。2、是右手螺旋结构，直径2nm，每周10个碱基，每个碱基旋转36°，螺距3.4nm，碱基平面间距0.34nm。3、双链结构稳定横向靠互补碱基间的氢键，纵向靠碱基平面间的疏水性堆积力维持，尤以后者重要。*真核生物mRNA的结构特点与功能mRNA是单链核酸，其在真核生物中的初级产物称为hnRNA。大多数真核成熟的mRNA分子具有典型的5’-端的7-甲基鸟苷三磷酸（m7GTP，m7GpppG）帽子结构3’-端的多聚腺苷酸(polyA)尾巴结构。不含内含子。个别核苷酸有甲基化修饰。5’-端的帽子结构与蛋白质合成正确起始有关。促进核蛋白体与mRNA的结合，加速翻译起始速度，增强mRNA的稳定性。3’-端的polyA尾巴结构与mRNA从核内向胞质的转移及mRNA的稳定性有关。mRNA的功能为作为Pr合成的模板，转录核内DNA遗传信息的碱基序列并携带至胞质指导Pr合成中AA的排序。*真核生物tRNA的结构特点与功能1、含稀有碱基，包括双氢尿嘧啶(DHU)，假尿嘧啶(ψ)，甲基化嘌呤等，占所有碱基的10-20%。2、局部碱基互补配对形成茎环结构。3、二级结构是三叶草形，三级结构是倒L形。4、3’端氨基酸臂——转运氨基酸。5、反密码环中的反密码子——识别mRNA上的密码子。tRNA的功能为在Pr合成过程中作为AA载体，将其转呈给mRNA。第三章 酶酶抑制剂：使酶催化活性降低但不引起酶蛋白变性的物质。酶激活剂：使酶从无活性到有活性或使酶活性增加的物质。酶活性单位：衡量酶活力大小的尺度，反映在规定条件下酶促反应在单位时间内生成一定量产物或消耗一定底物所需的酶量。变构酶：体内一些代谢产物可与某些酶分子活性中心以外部位可逆结合，使酶发生变构并改变其催化活性，这种调节方式为变构调节，受变构调节的酶为变构酶。酶的共价修饰：酶蛋白肽链上一些基团可与某种化学基团发生可逆的共价结合从而改变酶活性的过程。阻遏作用：转录水平上减少酶生物合成的物质称辅阻遏剂，辅阻遏剂与无活性的阻遏蛋白结合影响基因的转录的过程称阻遏作用（例子为lac操纵子机制，参见第十三章）。同工酶：催化的化学反应相同，酶蛋白分子结构，理化性质甚至免疫学性质不同的一组酶。何谓酶活性中心？**酶的必须基团有哪几种？酶的必须基团在空间上相互靠近组成具特定空间结构的区域，能与底物特异地结合并将底物转化为产物，此区域为酶的活性中心。（考到名词解释）活性中心内的必须基团有两类结合基团：结合底物和辅酶，使之与酶形成复合物。催化基团：影响底物中某些化学键的稳定性，催化底物发生化学反应。活性中心内的必须基团可同时具这两方面的功能。活性中心外的必须基团：不参加活性中心组成但对维持酶活性中心应有的空间构象起重要作用。何为酶的特异性？有哪三种？酶的特异性：酶对其所催化的底物具有严格的专一性，即一种酶仅作用于一种或一类化合物或一定的化学键，催化一定的化学反应并产生一定的底物，酶的这种特性称酶的特异性。1、绝对特异性：只能作用于特定结构的底物，进行一种专一的反应，生成一种特定结构的产物。2、相对特异性：有些酶的特异性相对较差，可作用于一类化合物或一种化学键。3、立体异构特异性：有些酶仅作用于底物中的一种立体异构体。米氏方程，Km,Vm的意义和如何测定(考到选择题)V=Vm[S]/Km+[S]Km：反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度。可用来表示酶对底物的亲和力，于底物亲和力成反比关系，使酶的特征性函数之一，只与酶的结构，酶所催化的底物和反应环境有关，与酶的浓度无关。测Km可鉴别酶，如某一底物有几种酶，各有一定的Km值。Vm等于酶完全被底物饱和时的反应速度，与酶的浓度成正比，如果酶总浓度已知，便可通过Vm计算酶的转换数，定义为酶被底物充分饱和时单位时间内酶分子催化底物转变为产物的分子数。比较三种可逆抑制作用的特点及Vm和Km变化竞争性抑制剂非竞争性抑制剂反竞争性抑制剂Km增大不变减小Vm不变减小减小竞争性抑制：竞争性抑制剂的结构与底物结构相似，可与底物竞争酶的活性中心，从而阻碍酶与底物结合形成中间产物。抑制作用的大小与抑制剂和底物浓度以及酶对他们的亲和力有关。此种抑制可通过增大底物浓度解除。Km↑Vm不变非竞争性抑制：一支与酶活性中心以外必须基团结合，不影响酶与底物结合，酶与底物结合也不影响酶与抑制剂结合，但酶-底物-抑制剂复合物不能进一步释放产物，抑制作用强弱只与抑制剂浓度有关。Km不变Vm↓反竞争性抑制：抑制剂与酶和底物形成的中间产物结合，既减少中间产物转化为产物的量也减少从中间产物解离出游离酶和底物的量。Km↓Vm↓以竞争性抑制的原理揭示磺胺类药物抑菌的机制磺胺类药物作用机制属于竞争性抑制。对磺胺类药物敏感的细菌生长繁殖时不能直接利用环境中的叶酸，而是在菌体内FH2合成酶催化下以对氨基苯甲酸等为底物合成FH2，FH2是核苷酸合成过程中辅酶之一FH4的前体。磺胺类药物化学结构与对氨基苯甲酸相似，是FH2合成酶的竞争性抑制剂，抑制FH2的合成，细菌因此造成核苷酸与核酸合成受阻而影响其生长繁殖。人因为能够直接利用食物中的FH4故不受影响，根据竞争性抑制剂作用的特点增大药物浓度能够增强作用效果。简述酶原及酶原激活的意义酶原：无活性的酶前体；酶原激活：酶原向酶转化的过程，一定条件下酶前体水解开特定的肽键致使构象改变而表现出酶的活性的过程，实际上是酶活性中心形成或暴露的过程意义：1、保护消化器官本身不受酶水解破坏2、保证酶在特定部位与环境中发挥作用3、酶原可以视为酶的储存形式。酶活性调节的三种方式1、酶原激活：酶原向酶转化的过程，一定条件下酶前体水解开特定的肽键致使构象改变而表现出酶的活性的过程，实际上是酶活性中心形成或暴露的过程。2、变构调节：体内一些代谢产物可与某些酶分子活性中心以外部位可逆结合，使酶发生变构并改变其催化活性，这种调节方式为变构调节。3、共价修饰：酶蛋白肽链上一些基团可与某种化学基团发生可逆的共价结合从而改变酶活性的过程。第四章 糖代谢糖代谢的基本概况 葡萄糖在体内的一系列复杂的化学反应，在不同类型细胞内的代谢途径有所不同，分解代谢方式还在很大程度上受氧供状况的影响：有氧氧化彻底氧化成CO2和水、糖酵解生成乳酸。另外，G也可以进入磷酸戊糖途径等进行代谢。G也可合成代谢聚合成糖原，储存在肝或肌肉组织。有些非糖物质如乳酸、丙酮酸可以经过糖异生途径转变为G或糖原。**总结糖酵解、糖有氧氧化途径，及关键酶，产能耗能，CO2及脱氢部位。糖酵解(glycolysis)：指在缺氧情况下，葡萄糖生成乳酸(lactate)的过程，又称为糖无氧分解。部位：胞浆。净生成2ATP。第一阶段：由葡萄糖分解成丙酮酸(pyruvate)的过程，这一过程又称为糖酵解途径(glycolyticpathway)。葡萄糖(己糖激酶)—→6-磷酸葡萄糖←→6-磷酸果糖(6-磷酸果糖激酶-1)—→1,6-二磷酸果糖(醛缩酶)←→3-磷酸甘油醛[同时还生成磷酸二羟丙酮,可通过磷酸丙酮异构酶互换]←→1,3-二磷酸甘油酸←→3-磷酸甘油酸←→2磷酸甘油酸←→磷酸烯醇式丙酮酸(丙酮酸激酶)—→丙酮酸第二阶段：由丙酮酸转变成乳酸的过程。调节：主要是对三个关键酶，即己糖激酶（葡萄糖激酶）、6-磷酸果糖激酶-1、丙酮酸激酶进行调节。己糖激酶的变构抑制剂是G-6-P；肝中的葡萄糖激酶是调节肝细胞对葡萄糖吸收的主要因素，受长链脂酰CoA的反馈抑制；6-磷酸果糖激酶-1是调节糖酵解代谢途径流量的主要因素，受ATP和柠檬酸的变构抑制，AMP、ADP、1,6-双磷酸果糖和2,6-双磷酸果糖的变构激活；丙酮酸激酶受1,6-双磷酸果糖的变构激活，受ATP的变构抑制，肝中还受到丙氨酸的变构抑制。糖酵解的生理意义：当机体缺氧或剧烈运动肌局部血流不足时，能量主要由糖酵解获得。机体少数组织获能的必需途径，如神经、白细胞、骨髓等。成熟红细胞没有线粒体，主要靠糖酵解供能。糖的有氧氧化(aerobicoxidation)：糖在有氧情况下，彻底氧化成水和CO2的过程。是机体主要供能方式。部位：胞液及线粒体。一分子葡萄糖彻底氧化分解可产生36/38分子ATP。第一阶段：葡萄糖循酵解途径分解成丙酮酸。胞液中。第二阶段：丙酮酸氧化脱羧生成乙酰CoA。丙酮酸进入线粒体，在丙酮酸脱氢酶系的催化下氧化脱羧生成（NADH+H+）和乙酰CoA。此阶段可由两分子（NADH+H+）产生2×3分子ATP。丙酮酸脱氢酶系为关键酶。第三阶段：经三羧酸循环彻底氧化分解。生成的乙酰CoA可进入三羧酸循环彻底氧化分解为CO2和H2O，并释放能量合成ATP。一分子乙酰CoA氧化分解后共可生成12分子ATP，故此阶段可生成2×12=24分子ATP。

三羧酸循环是指在线粒体中，乙酰CoA首先与草酰乙酸缩合生成柠檬酸，然后经过一系列的代谢反应，乙酰基被氧化分解，而草酰乙酸再生的循环反应过程。这一循环反应过程又称为柠檬酸循环或Krebs循环。草酰乙酸+乙酰CoA(柠檬酸合酶)→柠檬酸→异柠檬酸(异柠檬酸脱氢酶)→α-酮戊二酸(α-酮戊二酸脱氢酶复合体,氧化脱羧)→琥珀酰CoA→琥珀酸→延胡索酸→苹果酸→草酰乙酸。

三羧酸循环的特点：(1)经过1次三羧酸循环，消耗一分子乙酰CoA。(2)4次脱氢(1分子FADH2,3分子NADH+H+)(可传递给呼吸链产生ATP),2次脱羧(2分子CO2)，1次底物水平磷酸化(1分子GTP)。(3)整个循环反应为不可逆反应。中间产物需要补充。(4)三羧酸循环的关键酶是柠檬酸合酶、异柠檬酸脱氢酶(三羧酸循环运转中最重要的酶)和α-酮戊二酸脱氢酶系，且α-酮戊二酸脱氢酶系的结构与丙酮酸脱氢酶系相似，辅助因子完全相同。TAC的生理意义：(1)氧化供能，一分子乙酰CoA通过TAC彻底氧化生成12分子ATP；(2)TAC是三大营养素的最终代谢通路，糖，Fat，AA在体内生物氧化均产生乙酰CoA然后进入TAC；(3)是三大营养素代谢联系的枢纽；(4)为某些物质的生物合成提供前体。如琥珀酰CoA为血红素合成前体，柠檬酸透出线粒体裂解出乙酰CoA作为脂肪酸、胆固醇合成的前体。8分子丙酮酸彻底氧化所生成ATP的数量1分子丙酮酸通过三羧酸循环可直接生成1分子GTP，4分子NADH+H+，1分子FADH2。1分子NADH+H+通过氧化磷酸化生成3分子ATP，1分子FADH2生成2分子ATP。所以1分子丙酮酸彻底氧化能量生成为1+4×3+1×2＝15分子ATP。8分子丙酮酸即为8×15＝120分子ATP。糖酵解与有氧氧化途径之间的关系（**巴斯德效应及*机制）

巴斯德效应：糖的有氧氧化可以抑制糖的无氧酵解的现象。有氧时，由于酵解产生的NADH和丙酮酸进入线粒体而产能，故糖的无氧酵解受抑制。缺氧时，NADH+H+不能氧化，丙酮酸作为氢接受体而生成乳酸，且糖酵解途径加强。**磷酸戊糖途径生理意义磷酸戊糖途径是指从G-6-P脱氢反应开始，经一系列代谢反应生成磷酸戊糖等中间代谢物，然后再重新进入糖氧化分解代谢途径的一条旁路代谢途径。该旁路途径的起始物是G-6-P，返回的代谢产物是3-磷酸甘油醛和6-磷酸果糖，其重要的中间代谢产物是5-磷酸核糖和NADPH。整个代谢途径在胞液中进行。关键酶是6-磷酸葡萄糖脱氢酶。生理意义：1、为核酸的生物合成提供核糖。2、提供NADPH作为供氢体参与多种代谢反应。①NADPH是脂肪酸合成等许多反应的供氢体；②NADPH参与体内的羟化反应；③NADPH可维持GSH的还原性，防止过氧化物损害。蚕豆病病因：缺乏6-磷酸葡萄糖（G-6-P）脱氢酶，NADPH经磷酸戊糖途径产生减少，难使GSH维持还原状态，使RBC膜蛋白遭受过氧化物损害难以维持完整性而易溶血即溶血性黄疸。糖原**糖原(glycogen)：动物体内糖的储存形式之一，是机体能迅速动用的能量储备。肌糖原：主要供肌肉收缩所需；肝糖原：维持血糖平衡。糖原合成与分解的过程**，关键酶*及调节糖原的合成与分解代谢主要发生在肝、肾和肌肉组织细胞的胞液中。

1．糖原的合成代谢：糖原合成的反应过程可分为三个阶段。

⑴活化：由葡萄糖生成尿苷二磷酸葡萄糖：葡萄糖→6-磷酸葡萄糖→1-磷酸葡萄糖→UDPG。此阶段需使用UTP，并消耗相当于两分子的ATP。

⑵缩合：在糖原合酶催化下，UDPG所带的葡萄糖残基通过α-1,4-糖苷键与原有糖原分子的非还原端相连，使糖链延长。糖原合酶是糖原合成的关键酶。

⑶分支：当直链长度达12个葡萄糖残基以上时，在分支酶的催化下，将距末端6～7个葡萄糖残基组成的寡糖链由α-1,4-糖苷键转变为α-1,6-糖苷键，使糖原出现分支，同时非还原端增加。分支的形成不仅可增加糖原的水溶性，更重要的是可增加非还原端数目，以便磷酸化酶能迅速分解糖原。

2．糖原的分解代谢：糖原的分解代谢可分为三个阶段，是一非耗能过程。

⑴水解：肝糖原(糖原磷酸化酶)→1-磷酸葡萄糖。此阶段的关键酶是糖原磷酸化酶。⑵异构：1-磷酸葡萄糖→6-磷酸葡萄糖。

⑶脱磷酸：6-磷酸葡萄糖(葡萄糖-6-磷酸酶)→葡萄糖。肝和肾可以补充血糖。肌糖原不能分解成G，只能进行糖酵解或有氧氧化(葡萄糖-6-磷酸酶只存在肝、肾中，肌肉中没有)。糖原合成与分解的生理意义：

1．贮存能量：葡萄糖可以糖原的形式贮存。

2．调节血糖浓度：血糖浓度高时可合成糖原，浓度低时可分解糖原来补充血糖。

3．利用乳酸：肝中可经糖异生途径利用糖酵解产生的乳酸来合成糖原。这就是肝糖原合成的三碳途径或间接途径。**糖异生、过程及意义由非糖物质转变为葡萄糖或糖原的过程称为糖异生(gluconeogenesis)。该代谢途径主要存在于肝及肾中。糖异生主要沿酵解途径逆行，但由于有三步反应（己糖激酶、6-磷酸果糖激酶-1、丙酮酸激酶）为不可逆反应，故需经另外的反应绕行。由丙酮酸生成葡萄糖的具体反应过程称为糖异生途径(gluconeogenispathway)。1．丙酮酸→磷酸烯醇式丙酮酸：经由丙酮酸羧化支路完成，即丙酮酸进入线粒体，在丙酮酸羧化酶（需生物素）的催化下生成草酰乙酸，后者转变为苹果酸穿出线粒体并回复为草酰乙酸，再在磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶的催化下转变为磷酸烯醇式丙酮酸，这两个酶都是关键酶。2．1,6-双磷酸果糖(F-1,6-BP)→6-磷酸果糖(F-6-P)：由果糖双磷酸酶-1催化进行水解，该酶也是糖异生的关键酶之一。3．G-6-P→G：由葡萄糖-6-磷酸酶催化进行水解，该酶是糖异生的关键酶之一，不存在于肌肉组织中，故肌肉组织不能生成自由葡萄糖。

糖异生的原料主要来自于生糖氨基酸、甘油和乳酸。乙酰CoA羧化酶和丙酮酸羧化酶的共同点是：以生物素为辅酶。生物素是羧化酶的辅酶。糖异生的意义：1、空腹或饥饿时将非糖物质异生成糖维持血糖浓度稳定；2、是肝糖元补充和恢复储备的重要途径；3、肾糖异生促进泌氨排氢维持酸碱平衡。乳酸循环(Cori循环)**及意义肌肉收缩(尤其式氧供应不足时)通过糖酵解生成乳酸。肌肉内糖异生活性低，所以乳酸通过细胞膜弥散入血，再入肝，在肝脏内异生为葡萄糖。葡萄糖释入血后又被肌肉摄取，这就构成了一个循环，此循环称为乳酸循环。

形成原因：肝和肌组织中酶的特点所致。肝：糖异生活跃，葡萄糖-6-磷酸酶水解6-磷酸葡萄糖，释出葡萄糖；肌：糖异生活性低，无葡萄糖-6-磷酸酶。乳酸循环的意义：①乳酸的再利用,避免了乳酸的损失；②防止乳酸的堆积引起酸中毒。**血糖的来源与去路，调节*血液中的葡萄糖含量称为血糖。按真糖法测定，正常空腹血糖浓度为3.89～6.11mmol/L(70～100mg%)。

1．血糖的来源与去路：正常情况下，血糖浓度的相对恒定是由其来源与去路两方面的动态平衡所决定的。血糖的主要来源有：①消化吸收的葡萄糖；②肝脏的糖异生作用；③肝糖原的分解。血糖的主要去路有：①氧化分解供能；②合成糖原（肝、肌、肾）；③转变为脂肪或氨基酸；④转变为其他糖类物质。

2．血糖水平的调节：调节血糖浓度相对恒定的机制有：

⑴组织器官：①肝脏：通过加快将血中的葡萄糖转运入肝细胞，以及通过促进肝糖原的合成，以降低血糖浓度；通过促进肝糖原的分解，以及促进糖的异生作用，以增高血糖浓度。②肌肉等外周组织：通过促进其对葡萄糖的氧化利用以降低血糖浓度。

⑵激素：①降低血糖浓度的激素——胰岛素。②升高血糖浓度的激素——胰高血糖素、肾上腺素、糖皮质激素、生长激素、甲状腺激素。

⑶神经系统。肝肌糖原合成有何异同？肝糖元合成途径有二：1、直接途径：G磷酸化为G-6-P再转化为G-1-P再与UTP反应生成UDPG，在糖原合酶作用下合成糖原。2、间接途径（三碳途径）G先分解为乳酸，丙酮酸等三碳化合物再入肝异生成糖元。骨骼肌内缺乏异生酶系，故肌糖原只有直接途径。淀粉如何吸收又怎样变成肝糖元？食物中的糖类主要是淀粉，经唾液和胰液中的α-淀粉酶催化水解为麦芽糖，麦芽三糖，异麦芽糖和α-临界糊精，在小肠粘膜刷状缘经α-葡萄糖苷酶和α-临界糊精酶作用下水解为G，经Na+依赖型葡萄糖转运体摄入，由门V入肝。在肝中G转为糖原，或G分解为lac，丙酮酸等三碳化合物再异生成糖。比较糖代谢途径在细胞内进行的部位，关键酶，产物，ATP生成和消耗的情况有氧氧化酵解磷酸戊糖异生胞质，mt胞质胞质胞质，mt丙酮酸脱氢酶复合体、柠檬酸合酶、异柠檬酸脱氢酶、α-酮戊二酸脱氢酶复合体、糖酵解的三个酶己糖激酶F-6-P激酶-1丙酮酸激酶G-6-P脱氢酶丙酮酸羧化酶PEP羧激酶果糖二磷酸酶-1G-6-P酶CO2,H2OlacR-5-PG，糖原36或38ATP2ATP作用不在产能耗2ATP第五章 脂类代谢**饱和FA如何氧化功能？脂肪酸的β氧化**脂肪的β-氧化：脂酰CoA进入mt基质后在酶催化下从脂酰基的β-碳原子开始进行脱氢，加水，再脱氢，硫解四步连续反应，脂酰基断裂生成一分子乙酰CoA和一分子比原来少2个碳原子的脂酰CoA。部位：线粒体；基质酶：脂酸β-氧化多酶复合体。体内大多数的组织细胞均可以此途径氧化利用脂肪酸。其代谢反应过程可分为三个阶段： ⑴酯酸的活化：脂酰CoA的生成。氧化前必须活化。在线粒体外膜或内质网进行。脂酰CoA合成酶催化生成脂酰CoA。每活化一分子脂肪酸，需消耗两分子ATP。

⑵脂酰CoA进入线粒体：借助于两种肉碱脂肪酰转移酶（酶Ⅰ和酶Ⅱ）催化的移换反应，脂酰CoA由肉碱（肉毒碱）携带进入线粒体。肉碱脂肪酰转移酶Ⅰ是脂肪酸β-氧化的关键酶。

⑶β-氧化：由四个连续的酶促反应组成： 脂酰CoA(~脱氢酶)→α,β-烯脂酰CoA(~水化酶)→L-β-羟脂酰CoA(~脱氢酶)→β-酮脂酰CoA(~硫解酶)→1乙酰CoA+1脂酰CoA[少了2个碳]①脱氢：脂酰CoA在脂酰CoA脱氢酶的催化下，生成FADH2(接受H)和α,β-烯脂酰CoA。②水化：在水化酶的催化下，生成L-β-羟脂酰CoA。③再脱氢：在L-β-羟脂酰CoA脱氢酶的催化下，生成β-酮脂酰CoA和NADH+H+。④硫解：在硫解酶的催化下，分解生成1分子乙酰CoA和1分子减少了两个碳原子的脂酰CoA。后者可继续氧化分解，直至全部分解为乙酰CoA。β-氧化反复进行生成大量乙酰CoA，一部分在mt内经TAC彻底氧化，一部分在mt内缩合成酮体，经血运至肝外组织氧化利用。*软脂酸氧化生成水和CO2时生成多少ATP?以16C的软脂酸为例来计算，则生成ATP的数目为：一分子软脂酸可经七次β-氧化全部分解为生成7分子FADH2（每分子FADH2通過呼吸鏈氧化生成2ATP）、7分子NADH+H+（每分子NADH+H+氧化生成3ATP）和8分子乙酰CoA（每分子CoA氧化生成12ATP），故1分子軟脂酸徹底氧化可得(7×2)+(7×3)+(8×12)=131分子ATP，减去活化时消耗的两分子ATP，故软脂酸可净生成129分子ATP。C18进行8次β-氧化生成：(8×2)+(8×3)+(9×12)－2=146ATP柠檬酸-丙酮酸循环乙酰CoA在mt内与草酰乙酸缩合成柠檬酸进入胞液，胞液中ATP柠檬酸裂解酶使柠檬酸裂解释放乙酰CoA和草酰乙酸，草酰乙酸再在苹果酸脱氢酶作用下还原为苹果酸转运回mt内。苹果酸也可在苹果酸酶作用下分解为丙酮酸再转运回mt，最终均形成mt内的草酰乙酸再参与转运乙酰CoA。通过此循环将mt内的乙酰CoA转运至胞液中参与FA合成等代谢过程。甘油三酯的合成代谢肝及脂肪组织是合成TG的主要场所，以肝合成能力最强，合成部位均有合成TG的脂酰CoA转移酶，合成TG所需的甘油和FA主要由糖代谢提供。食物脂肪消化吸收后以CM形式进入血循环，运送至脂肪组织或肝，其脂酸亦可用以合成脂肪。甘油一脂途径：小肠粘膜细胞利用消化吸收的甘油一脂和FA合成TG，甘油一脂在脂酰CoA转移酶作用下加上两个脂酰CoA生成TG，之后与apo生成CM进入淋巴转运。甘油二脂途径：肝细胞和脂肪细胞主要按此途径合成TG。葡萄糖循糖酵解途径生成3-磷酸甘油，在脂酰CoA转移酶作用下，依次加上两分子脂酰CoA生成磷脂酸，再在磷脂酸磷酸酶作用下，水解脱去磷酸生成1，2-甘油二脂，然后在脂酰CoA转移酶催化下，再加上一分子脂酰基生成TG。**何谓酮体，酮体如何生成和氧化？酮体代谢的生理意义脂肪酸在肝脏中氧化分解所生成的乙酰乙酸、β-羟丁酸和丙酮三种中间代谢产物，统称为酮体。

1．酮体的生成：酮体主要在肝脏的线粒体中生成，其合成原料为乙酰CoA，关键酶是HMG-CoA(羟甲基戊二酸单酰CoA)合成酶。

其过程为：2分子乙酰CoA→乙酰乙酰CoA(HMG-CoA合成酶)→HMG-CoA→乙酰乙酸(和乙酰CoA)。生成的乙酰乙酸再通过加氢反应转变为β-羟丁酸或经自发脱羧生成丙酮。

2．酮体的利用：利用酮体的酶有两种，即琥珀酰CoA转硫酶（主要存在于心、肾、脑和骨骼肌细胞的线粒体中，不消耗ATP）和乙酰乙酸硫激酶（主要存在于心、肾、脑细胞线粒体中，需消耗2分子ATP）。

其氧化利用酮体的过程为：β-羟丁酸→乙酰乙酸→乙酰CoA→三羧酸循环。

3．酮体生成及利用的生理意义：酮体是脂酸在肝内正常的中间代谢产物，是肝输出能源的一种形式。酮体溶于水，分子小，能通过血脑屏障及肌的毛细血管壁，是肌，尤其是脑组织的重要能源。脑组织不能氧化脂酸，但能利用酮体。长期饥饿、糖供应不足时酮体可以代替葡萄糖成为脑组织及肌的主要能源。**血浆脂蛋白可分为哪几类？有何生理作用？（考到问答题）分类：①电泳分类法：根据电泳迁移率的不同进行分类，可分为四类：乳糜微粒→β-脂蛋白→前β-脂蛋白→α-脂蛋白。②超速离心法：按脂蛋白密度高低进行分类，也分为四类：CM→VLDL→LDL→HDL。特点：TG含量：CM＞VLDL＞LDL＞HDL；Pr含量：HDL＞LDL＞VLDL＞CM功能：乳糜微粒在小肠粘膜细胞组装，与外源性甘油三酯的转运有关；极低密度脂蛋白在肝脏组装，与内源性甘油三酯的转运有关；低密度脂蛋白由VLDL代谢产生，可将肝脏合成的胆固醇转运至肝外组织细胞；高密度脂蛋白来源广泛，与胆固醇的逆向转运有关。*载脂蛋白apo的概念和功能：血浆脂蛋白中的Pr部分称载脂蛋白(apolipoprotein)。主要有：apoA，B，C，D，E等五类。功能：1、结合和转运脂质，稳定脂蛋白结构；2、调节脂蛋白代谢关键酶的活性；3、参与脂蛋白受体的识别；4、在脂蛋白代谢上发挥重要作用。必须脂肪酸：某些多不饱和FA，动物机体自身不能合成需从植物油摄取，是动物不可缺少的营养素，是PG，TX，LT等生理活性物质的前体，包括亚麻，亚油，花生四烯酸。**脂肪动员：（考到名词解释）储存在脂肪细胞内的脂肪被脂肪酶逐步水解为FFA及甘油并释放入血以供其它组织氧化利用的过程，限速酶为激素敏感性甘油三酯脂肪酶(hormone-sensitivetriglyceridelipaseHSL)脂肪动员的过程为：激素+膜受体→腺苷酸环化酶↑→cAMP↑→蛋白激酶↑→激素敏感脂肪酶（HSL，甘油三酯酶）↑→甘油三酯分解↑。脂解激素—促进脂肪动员的激素：肾上腺素、去甲肾上腺素、胰高血糖素、ACTH(促肾上腺皮质激素)和TSH(促甲状腺激素)。抗脂解激素—抑制脂肪动员的激素：胰岛素、前列腺素E2及烟酸**胆固醇合成的调节与去路合成部位：肝为主要场所，在胞液和内质网进行，脑组织和成熟RBC不合成。原料：乙酰CoA，为G，AA，FA在mt内的代谢产物，经柠檬酸-丙酮酸循环出mt反应。合成的关键酶：HMG-CoA还原酶(羟甲基戊二酸单酰CoA还原酶)去路：1、主要去路为转变为胆汁酸；2、转化为类固醇激素；3、转化为7-脱氢胆固醇经紫外光照射转变为VitD3；4、脂化为胆固醇脂储存；5、一部分可随胆汁排入肠。胆汁酸盐在脂类消化中的作用胆汁酸盐是较强的乳化剂，能降低水油界面的张力使脂肪，胆固醇脂等疏水脂质乳化成细小微团，增加消化酶与脂质的接触面积有利于脂肪及类脂的消化；形成混合微胶粒，作为脂肪分解产物的运载工具促吸收。FA入肝后有哪几条去路1、活化生成脂酰CoA再与3-磷酸甘油结合生成TG。2、活化生成脂酰CoA经脂酰肉碱转移酶系入mt进行β-氧化。3、β-氧化产生的乙酰CoA可入TAC或生成酮体或参与胆固醇合成。4、在内质网或mt内碳链延长酶系延长碳链。5、参与磷脂合成。进食糖类是通过哪些环节促进脂肪合成G可代谢产生3-磷酸甘油和乙酰CoA作为原料合成脂肪；糖有氧氧化产生的柠檬酸，异柠檬酸可激活乙酰CoA羧化酶而促FA合成。比较FA合成和β-氧化过程的区别FA合成β-氧化原料乙酰CoA脂酰CoA关键酶肉碱脂酰转移酶I部位胞液，肝为主要场所，合成能力比脂肪组织大8到9倍mt内，除脑外大部分组织可氧化，以肝最活跃过程缩合，还原，脱水，再还原脱氧，加水，再脱氧，硫解第六章 生物氧化生物氧化(biologicaloxidation)：主要指糖，Fat，Pr等在生物体内分解时逐步释放能量最终生成CO2和水的过程，在细胞内温和环境中于一些列酶催化下逐步进行。氧化磷酸化(oxidativephosphorylation)：在呼吸链电子传递过程中偶联ADP磷酸化生成ATP，又称偶联磷酸化。（产生ATP主要方式）底物水平磷酸化(substratephosphorlation)：（考到名词解释）直接将底物分子中的高能键转变为ATP分子中的末端高能磷酸键的过程。P/O比值：物质氧化时每消耗1molO2所消耗的无机磷的物质的量，即生成ATP的物质的量。脱下氢通过NADH呼吸链，P/O比值接近3；经琥珀酸呼吸链氧化，测得P/O比值为2。何谓呼吸链及意义呼吸链(respiratorychain)：代谢物脱下的成对氢原子(2H)通过多种酶和辅酶所催化的连锁反应逐步传递，最终与氧结合生成水。通过呼吸链物质代谢中产生的2H才能传递给O2并在此过程中偶联氧化磷酸化为机体各种代谢活动提供能量，使机体能量的主要来源。过程与细胞呼吸有关，传递链又称呼吸链。呼吸链（酶和辅酶）按一定顺序排列在线粒体内膜上。化学渗透假说chemiosmotichypothesis电子经呼吸链传递时，可将质子（Ｈ＋）从线粒体内膜的基质侧泵到内膜外侧，产生膜内外质子电化学梯度（Ｈ＋浓度梯度和跨膜电位差），以此储存能量。当质子顺浓度梯度回流时驱动ADP与Pi生成ATP。实验证实，复合体I、III、Ⅳ均具有质子泵的作用。**呼吸链中四个复合体分别为何酶，辅基为何？复合体酶名称辅基INADH-泛醌还原酶FMN，Fe-SII琥珀酸-泛醌还原酶FAD，Fe-SIII泛醌-细胞色素C还原酶铁卟啉，Fe-SIV细胞色素C氧化酶铁卟啉，Cu**辅酶NAD+，Fe-S，泛醌，cyt在呼吸链中各起何作用？NAD+和泛醌为递氢体同时也可传递电子，Fe-S和cyt为递电子体**呼吸链组成及排列顺序和产生ATP的部位（考到问答题）NADH氧化呼吸链：NADH+H＋→IFMN(Fe-S)→CoQ→IIICytb562,b566,c1→Cytc→IVCytaa3→O2复合体I，III，IV均可产生ATP琥珀酸氧化呼吸链：FADH2→IIFAD(Fe-S)→Cytb560→CoQ→IIICytb562,b566,c1→Cytc→IVCytaa3→O2复合体II不产生ATP，琥珀酸氧化呼吸链在CoQ以后与NADH氧化呼吸链相同*呼吸链抑制剂类型及作用机制1．呼吸链抑制剂：阻断呼吸链中某些部位电子传递的抑制剂复合体抑制剂机制复合体I(Fe-S)鱼藤酮,粉蝶霉素A,异戊巴比妥此类抑制剂使细胞内呼吸停止，引起机体迅速死亡。复合体III(Cytb、Cytc1)抗霉素,二巯基丙醇CytC氧化酶(CytC)CO,CN-,N3-,H2S2．解偶联剂(uncoupler)：使氧化与磷酸化偶联过程脱离。二硝基苯酚、解偶联蛋白。3．氧化磷酸化抑制剂：对电子传递及ADP磷酸化均有抑制作用。如：寡霉素。此外，ADP、甲状腺激素（解偶联作用）、线粒体DNA突变均影响能量代谢。**线粒体外NADH如何氧化mt内生成的NADH可直接参加氧化磷酸化过程，胞浆中生成的NADH不能自由透过mt内膜，其所携带的氢需某种转运机制进入mt才能经呼吸链进行氧化磷酸化，主要有α-磷酸甘油穿梭和苹果酸-天冬氨酸穿梭。α-磷酸甘油穿梭(α-glycerophosphateshuttle)：主要存在于脑和骨骼肌这一系统以3-磷酸甘油和磷酸二羟丙酮为载体，在两种不同的α-磷酸甘油脱氢酶的催化下，将胞液中NADH的氢原子带入线粒体中，交给FAD，再沿琥珀酸氧化呼吸链进行氧化磷酸化。因此，如NADH通过此穿梭系统带一对氢原子进入线粒体，则只得到2分子ATP。苹果酸-天冬氨酸穿梭(Malate-asparateshuttle)：主要存在于肝和心肌此系统以苹果酸和天冬氨酸为载体，在苹果酸脱氢酶和谷草转氨酶的催化下。将胞液中NADH的氢原子带入线粒体交给NAD+，再沿NADH氧化呼吸链进行氧化磷酸化。因此，经此穿梭系统带入一对氢原子可生成3分子ATP。体内CO2及H2O产生的方式CO2：生物氧化中的CO2不是直接由C、O化合生成而是由糖，脂，蛋白质等有机物质转变为含羧基化合物进行脱羧反应产生。H2O：由代谢物脱下H经呼吸链中多种酶与辅酶逐步传递最终与O2结合生成。能量生成，储存和利用体内能量来自物质的氧化分解，能量以高能磷酸键形式储存于ATP中，ATP生成的方式有底物水平磷酸化和氧化磷酸化。作为能源和能量直接供给着的ATP生成过多时可将高能磷酸键转移给肌酸生成磷酸肌酸储存，当ATP不足时磷酸肌酸再将高能磷酸键转移给ADP生成ATP。ATP水解将能量转化成各种生理活动所需的能量。高能化合物：磷酸肌酸、1,3-二磷酸甘油酸、乙酰coA、磷酸烯醇式丙酮酸、磷酸二羟丙酮、ATP等等。

第七章 氨基酸代谢*氮平衡（nitrogenbalance）状态及意义：测定尿/粪中含氮量（排出氮）及摄入的食物的含氮量（摄取氮）,反映人体Pr的代谢概况。1、氮总平衡：摄入=排出，正常人Pr代谢情况2、氮正平衡：摄入>排出，部分摄入的氮用于合成体内Pr，儿童，孕妇及恢复期病人3、氮负平衡：摄入<排出，见于Pr需要量不足，如饥饿，消耗性疾病**营养必须AA：人体内有8种AA不能合成或合成不足，须由食物供应，称~(借)缬Val(一)异亮Ile(两)亮Leu(本)苯丙Phe(淡)蛋Met(色)色Trp(书)苏Thr(来)赖Lys**食物Pr的互补作用：营养价值低的Pr混合食用则必须AA可相互补充从而提高营养价值。如：谷中Lys少，Trp多；豆中Lys多Trp少，混食即可提高营养价值。Pr的消化，吸收和腐败过程：消化：小肠是Pr消化的主要部位，主要靠胰酶完成，胰酶原被肠激酶激活，将Pr分解为AA和寡肽，寡肽主要在小肠粘膜刷状缘与胞液中的寡肽酶作用下水解。吸收：为经载体主动转运过程，载体蛋白与AA，Na＋形成三联体，过程与G吸收载体系统相似，包括中性，碱性，酸性AA和亚氨基酸转运载体四种，其中中性为主。腐败作用putrefaction：肠道细菌对未消化的Pr和消化未吸收的AA所起的分解代谢过程。产物：胺：AA脱羧生成；氨：AA脱氨基，血液中尿素渗入到肠腔受肠菌尿素酶水解生成；其他：苯酚，吲哚，甲基吲哚，硫化氢体内Pr降解方式及途径不依赖ATP的过程（溶酶体）：选择性差，主要降解外来Pr和长寿命Pr依赖ATP和泛素的过程（胞液）：降解异常Pr和短寿命Pr**联合脱氨基作用的形式及部位特征转氨基作用(transamination)：在转氨酶催化下，可逆地将某一AA的氨基转移到另一种α-酮酸的酮基上，生成相应的AA；而原来的AA转变成α-酮酸。AA分解的主要反应是脱氨基作用，以联合脱氨基最为重要。联合脱氨基作用：先转氨基作用，再L-谷氨酸脱氢酶的氧化脱氨。AA与α-酮戊二酸在转氨酶作用下生成相应的α-酮酸和Glu，Glu再经L-Glu脱氢酶作用脱去氨基而生成α-酮戊二酸，后者再继续参加转氨基作用，全过程可逆为非必须AA合成途径。转氨基作用与(谷氨酸)氧化脱氨基作用联合进行，从而使氨基酸脱去氨基并氧化为α-酮酸的过程，称为联合脱氨基作用。联合脱氨基作用主要在肝，肾。嘌呤核苷酸循环主要在骨胳肌和心肌（脑中50%氨经此途径产生）。丙氨酸氨基转移酶（ALT），又称为谷丙转氨酶（GPT）在肝中含量最高，天冬氨酸氨基转移酶（AST），又称为谷草转氨酶（GOT）在心中最高。GOT(AST)：心肌梗塞患者血清中GOT明显上升。GPT(ALT)：急性肝炎患者血清GPT活性明显上升。*α-酮酸去路1、通过转氨基作用生成非必须AA2、转变为糖类和脂类：转变为糖类的为生糖AA，碳架多为TAC中间产物；转变为酮体的为生酮AA，包括亮Leu赖Lys；既转变为糖又转变为酮体的为生糖兼生酮AA，包括异亮Ile苯丙Phe酪Tyr苏Thr色Trp3、氧化供能：经TAC氧化磷酸化彻底分解为CO2和水释放能量。**氨的来源、转运与去路来源：①主要来自AA脱氨基作用。②肠道吸收的氨（肠菌作用下AA脱氨基；尿素经肠道肠菌尿素酶水解生成的氨）。即蛋白质腐败产生的氨和尿素经肠道尿素酶水解产生的氨。临床上对高血氨病人采用弱酸性透析液做结肠透析，就是为了减少氨的吸收。③肾小管上皮分泌的氨主要来自谷氨酰胺（细胞中Gln分解为氨和Glu）。

转运：氨在血液循环中的转运，需以无毒的形式进行，如生成丙氨酸或谷氨酰胺等，将氨转运至肝脏或肾脏进行代谢。

⑴丙氨酸-葡萄糖循环：肌肉中氨以无毒的丙氨酸形式运到肝，肝为肌肉提供G。肌肉中的氨基酸经转氨基作用将氨基转给丙酮酸生成丙氨酸，后者经血液循环转运至肝脏再脱氨基，生成的丙酮酸经糖异生转变为葡萄糖后再经血液运至肌肉重新分解产生丙酮酸，这一循环过程就称为丙氨酸-葡萄糖循环。

⑵谷氨酰胺（Gln）的运氨作用：主要以脑和肌向肝肾运氨肝外组织，如脑、骨骼肌、心肌在谷氨酰胺合成酶的催化下，合成谷氨酰胺，以谷氨酰胺的形式将氨基经血液循环带到肝脏，再由谷氨酰胺酶将其分解，产生的氨即可用于合成尿素。因此，谷氨酰胺是氨的解毒剂，对氨具有运输、贮存和解毒作用。去路：①在肝合成尿素；②合成非必须AA；③形成铵盐随尿排出；④合成天冬酰胺和谷氨酰胺Gln；⑤直接排出。*鸟氨酸循环，*部位，**过程，调节（考到问答题）鸟氨酸在肝加上NH3、CO2经系列反应最终重新生成鸟氨酸并产生尿素的过程。过程：CO2和NH3在CPS-I催化下生成氨基甲酰磷酸，再与鸟氨酸缩合成瓜氨酸，瓜氨酸与天冬氨酸（Asp）缩合成精氨酸代琥珀酸，后者裂解为精氨酸（Arg）和延胡索酸，Arg由精氨酸酶催化释放一分子尿素和鸟氨酸形成一个循环。NH3+CO2+2ATP(CPS-I)→氨基甲酰磷酸(＋鸟氨酸，缩合)→胍氨酸(＋天冬氨酸，缩合)→精氨酸代琥珀酸(裂解)→精氨酸[和延胡索酸，精氨酸酶催化精氨酸]→尿素+鸟氨酸。尿素分子中一个N来自氨另一个来自天冬氨酸（Asp）。氨基甲酰磷酸的合成、胍氨酸的合成这2步反应在肝细胞线粒体内进行，均不可逆。此阶段消耗2个ATP。瓜氨酸合成后经载体转运至胞液；尿素循环中天冬氨酸Asp通过转氨基作用与多种AA联系；通过延胡索酸和天冬氨酸，将尿素循环与三羧酸循环联系起来。调节：1、食物Pr的影响；2、CPS-I(氨甲酰磷酸合成酶-Ⅰ)的调节：AGA（N-乙酰谷氨酸）变构激活CPS-I，AGA由乙酰CoA和Glu在AGA合成酶催化下合成，Arg是AGA合成酶的激活剂，故Arg浓度增加则尿素合成加快；3、尿素合成酶系的调节，精氨酸代琥珀酸合成酶活性最低为限速酶。尿素合成的特点：①合成主要在肝脏的线粒体和胞液中进行；②合成一分子尿素需消耗四分子ATP；③精氨酸代琥珀酸合成酶是尿素合成的关键酶；④尿素分子中的两个氮原子，一个来源于NH3，一个来源于天冬氨酸。⑤循环中消耗的天冬氨酸可通过延胡索酸转变为草酰乙酸，再通过转氨基作用，从其他-氨基酸获得氨基而再生；*高血氨症：肝昏迷氨中毒学说氨在肝中合成尿素是维持血氨来源与去路平衡的关键，肝功能严重损伤时使尿素合成障碍引起高血氨症。氨进入脑部与α-酮戊二酸合成Glu，再加氨生成Gln，导致TAC减弱使脑组织ATP生成减少引起脑功能障碍，严重时可致昏迷。也可能是Glu，Gln增多因渗透压效应引发脑水肿。临床上对高血氨病人采用弱酸性透析液做结肠透析，就是为了减少氨的吸收。**GABA，牛磺酸，组胺，5-HT，多胺个来源与哪些AAL-谷氨酸Glu脱羧生成γ-氨基丁酸GABA，为抑制性神经递质，在脑及肾中活性很高；半胱氨酸Cys氧化后再脱羧生成牛磺酸；组氨酸His脱羧生成组胺，促进平滑肌收缩，促进胃酸分泌和强烈的舒血管作用；色氨酸→5羟色氨酸→5-羟色胺，神经递质，且具有强烈的缩血管作用；鸟氨酸脱羧生成多胺（精脒和精氨）。它们与细胞生长繁殖的调节有关。*一碳单位及来源和生理功用 某些氨基酸在分解代谢过程中产生的含有一个碳原子的基团，称为一碳单位（onecarbonunit）。一碳单位不能游离存在，常与FH4结合而转运和参加代谢。体内的一碳单位有：甲基(-CH3)、甲烯基(-CH2-)、甲炔基(=CH-)、甲酰基(-CHO)和亚氨甲基(-CH=NH)。一碳单位通常由其载体携带，可看作是一碳单位代谢的辅酶。常见的载体有四氢叶酸（FH4，其功能部位是N5和N10）和S-腺苷同型半胱氨酸，有时也可为VitB12。一碳单位主要来源于：Ser丝、Gly甘、His组、Trp色的分解代谢。生理功用：1、作为合成嘌呤和嘧啶的原料参与核酸合成，将AA与核酸代谢联系起来；2、体内许多重要的生理功能需要甲基化反应；3、一碳单位代谢障碍可致巨幼红细胞贫血；4、磺胺，抗肿瘤药物通过干扰细菌和肿瘤细胞的FH4代谢影响其核酸合成而发挥药效**Met循环及生理意义蛋氨酸是体内合成许多重要化合物，如肾上腺素、胆碱、肌酸和核酸等的甲基供体。其活性形式为S-腺苷蛋氨酸（SAM）。SAM也是一种一碳单位衍生物，其载体可认为是S-腺苷同型半胱氨酸，携带的一碳单位是甲基。从蛋氨酸形成的S-腺苷蛋氨酸，在提供甲基以后转变为同型半胱氨酸Cys，然后再反方向重新合成蛋氨酸，这一循环反应过程称为S-腺苷蛋氨酸循环或活性甲基循环。N5-CH3-FH4可看作甲基间接供应体。生理意义：1、SAM提供甲基进行广泛甲基化反应；2、N5-CH3-FH4提供甲基合成Met同时释放FH4参与一碳单位代谢。*巨幼红细胞贫血产生于一碳单位代谢和甲硫氨酸循环的关联催化N5-CH3-FH4供甲基使同型半胱氨酸Cys转变为生成S-腺苷甲硫氨酸反应的N5-CH3-FH4转甲基酶的辅酶为VitB12。故VitB12缺乏时N5-CH3-FH4上甲基不能转移不仅不利于S-腺苷Met的生成也不利于FH4的再生，引发一碳单位转运障碍进而影响核酸合成，细胞分裂受阻，RBC可以复制，但是无法分裂，RBC越来越大，形成巨大的未成熟RBC，造成巨幼贫血。**活性甲基：Met与ATP作用生成SAM中的甲基甲硫氨酸分子含有S-甲基，通过转甲基作用可以生成其他重要的活性物质。但其在转甲基之前，必须生成S-腺苷甲硫氨酸(SAM)，SAM中的甲基为活性甲基，故SAM为甲硫氨酸的活化形式。甲硫氨酸通过甲硫氨酸循环提供甲基给别的物质，同时自己重新生成循环利用。常见的甲基化产物如：肾上腺素、肌酸、肉毒碱、胆碱等。**活性硫酸：含硫AA脱下的巯基氧化生成H2SO4再经ATP活化生成，即PAPS。心肌损伤患者那种转氨酶和肌酸激酶升高？天冬氨酸氨基转移酶（AST），又称为谷草转氨酶（GOT）升高，MB型肌酸激酶升高，肌酸激酶催化肌酸转化为磷酸肌酸，有M型（肌型）和B型（脑型）两种亚基，有三种同工酶：MM在骨骼肌，MB在心肌，BB在脑。Tyr与哪些神经递质生成有关？白化症，黑尿酸症，帕金森综合症与其有何关联？Tyr羟化脱羧可生成DA(多巴胺)，DA生成障碍导致帕金森病。DA羟化生成NE，再甲基化生成E。Tyr在Tyr羟化酶作用下生成dopa，再氧化脱羧聚合生成黑色素，当人体Tyr酶缺乏可致黑色素合成障碍导致白化病。Tyr可在Tyr转氨酶作用下生成对羟苯丙酮酸，再经尿黑酸等中间产物变为延胡索酸和乙酰乙酸，代谢尿黑酸的酶缺陷可致尿黑酸症。第八章 核苷酸代谢核酸在体内分解代谢的基本反应通路，嘌呤与嘧啶的分解产物是什么？从头合成途径(denovosynthesispathway)：是指利用磷酸核糖、氨基酸、一碳单位及CO2等简单物质为原料，经过一系列酶促反应，合成核苷酸的途径。补救合成途径(salvagesynthesispathway)：利用体内游离的碱基或核苷，经过简单的反应过程，合成核苷酸的途径。嘌呤和嘧啶的合成原料是什么？嘌呤：二氧化碳、天冬氨酸(Asp)、谷氨酰胺(Gln)、一碳单位、甘氨酸(Gly)嘧啶：二氧化碳、天冬氨酸(Asp)、谷氨酰胺(Gln)嘌呤嘧啶合成途径有哪些？特点？嘌呤核苷酸的从头合成：在磷酸核糖分子上逐步合成嘌呤核苷酸。这一途径主要见于肝脏，其次为小肠和胸腺。脑和脊髓无法进行此合成途径。过程：次黄嘌呤核苷酸（IMP）→腺苷酸及鸟苷酸（GMP）→三磷酸嘌呤核苷。嘌呤核苷酸是在磷酸核糖分子上逐步合成的；先合成IMP，再转变成AMP或GMP；PRPP(磷酸核糖焦磷酸)是5-磷酸核糖的活性供体。嘌呤核苷酸的补救合成：又称再利用合成途径。指利用分解代谢产生的自由嘌呤碱合成嘌呤核苷酸的过程。这一途径可在大多数组织细胞中进行。补救合成节省从头合成时的能量和一些氨基酸的消耗。体内某些组织器官，如脑、骨髓等只能进行补救合成。嘧啶核苷酸从头合成：主要是在肝细胞胞液。先合成嘧啶环，再与磷酸核糖相连。先合成UMP，再转变成dTMP和CTP。嘧啶核苷酸的补救合成：由分解代谢产生的嘧啶/嘧啶核苷转变为嘧啶核苷酸的过程称为补救合成途径。以嘧啶核苷的补救合成途径较重要。主要反应为：UR/CR+ATP→UMP/CMP；TdR+ATP→dTMP。脱氧核糖核酸如何生成？体内脱氧核糖核苷酸是通过相应的核糖核苷酸还原生成的。这种还原反应是由核糖核苷酸还原酶催化，在二磷酸核苷（NDP）水平上进行的。NDP(核糖核苷酸还原酶)→dNDP(+ATP,激酶)→dNTP(+ADP)→合成DNA的原料第九章 物质代谢的联系与调节饥饿时的体内代谢特点1.短期饥饿（不能进食1-3天）肝糖原显著减少，血糖低，胰岛素分泌减少，胰高血糖素分泌增加。（1）肌肉蛋白质分解加强（肌占总AA30％～40％）；（2）糖异生作用增强（肝80％，肾20％）（来自10％甘油，30％乳酸，40％AA）；（3）脂肪动员加强；酮体生成增加（供肌，肾皮质，脑）；（4）组织对葡萄糖的利用降低：此时脑仍以G供能为主；能源85％来自脂肪，余为蛋白质分解（输入100gG节约50gPr消耗）2.长期饥饿（1）脂肪动员进一步加强，脑利用酮体增加(占总耗60％)（2）肌肉以脂酸为主要能源，保证酮体供脑；（3）肌肉蛋白质分解减少，负氮平衡改善；糖异生以乳酸、丙酮酸为原料；（4）肾糖异生作用明显增加。关键酶或调节酶概念，它们催化反应的特点是什么？调节酶或关键酶keyenzymes：代谢途径中一系列酶催化反应，其速度及方向是其中一个或几个具有调节作用的酶的活性所决定。这些调节代谢的酶即为～。调节酶或关键酶所催化反应特点：（1）所催化的反应速度最慢－－限速酶，酶的活性决定整个代谢的速度。（2）这类酶催化单向反应（非平衡反应），决定其途径方向；（3）酶活性受多种因素控制（底物、代谢物、效应剂）。酶的化学修饰，酶的变构调节(考到名词解释)酶的变构调节或别位调节allostericregulation：小分子化合物与酶蛋白分子活性中心以外的某一部分特异结合，引起酶蛋白分子构象变化，从而改变酶的活性。这种调节作用称之～。被调节的酶称为变构酶或别位酶allostericenzymes。化学修饰chemicalmodification：酶蛋白肽链上某些残基在酶的催化下发生可逆的共价修饰，从而引起酶活性的改变，此调节称为酶的化学修饰。请列举五种肝脏特有代谢途径(在正常情况下，其他组织器官很难或很少进行的代谢过程)，并分别说明其生理意义。(1998北医)1、糖原合成：肌肉也可合成糖原，但其量无法与肝糖原相比。肝糖原可在糖供不足的情况下迅速的补充血糖。2、糖原分解：肝有葡萄糖-6-磷酸酶，可将糖原分解为葡萄糖，维持血糖恒定，肌肉缺乏此酶，故肌糖原不能补充血糖。3、糖异生：肝在饥饿时可异生糖，也是用来补充血糖，肾在长期饥饿时，异生能力才加强。4、合成尿素：肝将氨合成尿素解毒，若肝功受损，含产生高血氨症，严重的会发生肝昏迷。5、合成酮体：酮体是机体重要的能源物质，尤其在长期饥饿时，因脑组织不能利用脂肪酸，此时，酮体对脑组织能量的供给尤为重要。第十章DNA的生物合成（复制）*中心法则（thecentraldogma）：DNA通过复制将遗传信息由亲代传递给子代；通过转录和翻译，将遗传信息传递给蛋白质分子，从而决定生物的表现型。DNA的复制、转录和翻译过程就构成了遗传学的中心法则。整合：某些情况下病毒基因组通过基因重组方式参入宿主细胞基因组内并随宿主细胞复制和表达。逆转录(reversetranscription)：某些RNA病毒可以RNA为模板指导DNA合成，这种遗传信息传递方向与转录过程相反。逆转录酶(reversetranscriptase)：能催化以RNA为模板，dNTP为原料合成双链DNA的酶，全称依赖RNA的DNA聚合酶。逆转录酶有三种活性：1、以RNA为模板催化DNA合成；2、水解杂化链上的RNA；3、以DNA为模板催化DNA合成。*基因(gene)：为生物活性产物编码的DNA功能片段。生物活性产物主要是蛋白质或各种RNA。**半保留复制(semiconservativereplication)（考到名词解释）：DNA复制时，母链DNA双螺旋解开成两股单链，各自作为模板，按碱基配对规律，合成与模板互补的子链。子代DNA双链中，其中一股单链是从亲代完整地保留过来，另一股单链则是完全重新合成。*半不连续复制：DNA双螺旋两股单链走行方向相反，而DNA-pol只有5’-3’活性，故子链沿母链模板复制只能从5’向3’延伸。顺解链方向的子链复制是连续的称领头链；另一股因复制方向与解链方向相反必须等解链到一定长度再次生成引物才能进行复制，这股不连续复制的链为随从链。领头链连续复制而随从链不连续复制就是复制的半不连续性。复制叉：复制时DNA双链解开分成二股单链‚新链沿着张开的二股单链生成，复制中形成的这种Y字形的结构称为复制叉。复制子(replicon)：习惯上把两个相邻起始点之间的距离定义为一个复制子。复制子是独立完成复制的功能单位。*领头链(leadingstrand)：DNA复制方向是5’-3’，顺着解链方向生成的子链，其复制是连续进行的，所得到一条连续片段的子链。随从链(laggingstrand)：复制方向与解链方向相反，须等待解开足够长度的模板链才能继续复制，所得到一条由不连续片段组成的子链。冈崎片段(Okazakifragment)：复制过程中随从链的合成需多次生成引物形成一些不连续的DNA片段，这些片段称冈崎片段。即时校读作用(proofread)：当DNA复制过程中出现碱基错配时，有些DNA聚合酶（如原核生物的polⅠ）可利用其3’-5’外切酶活性把错配碱基水解下来，同时利用其5’-3’聚合酶活性补回正确配对的碱基，复制可以继续进行下去，这种功能称为即时校读。端粒(telomere)：真核生物染色体线性DNA分子末端的结构。1）维持染色体的稳定性；2）维持DNA复制的完整性。DNA突变：DNA分子上1个或多个脱氧核糖核苷酸的异常变化，又称DNA损伤。切除修复(excissionrepairing)：是细胞内最重要的修复机制，主要由DNA聚合酶Ⅰ和连接酶完成。重组修复(recombinationrepairing)：损伤太大又不能及时修复的DNA可进行复制，由错误的模版复制的子链带有错误甚至缺口，这种损伤需要重组修复，通过不断复制，把损伤链稀释掉。cDNAcomplementaryDNA：以mRNA为模板，经逆转录合成的与mRNA碱基序列互补的DNA链，称为cDNA。**复制的分子基础和化学本质1．底物：以四种脱氧核糖核酸(deoxynucleotidetriphosphate)为底物，即dATP，dGTP，dCTP，dTTP。2．模板(template)：以亲代DNA的两股链解开后，分别作为模板进行复制。3．引发体(primosome)和RNA引物(primer)：引发体由引发前体与引物酶（primase）组装而成。引发前体是由若干蛋白因子聚合而成的复合体；引物酶本质上是一种依赖DNA的RNA聚合酶（DDRP）。4．DNA聚合酶（DNAdependentDNApolymerase,DDDP）：**复制的基本规律半保留复制、双向复制、复制的不连续性*参与复制的DNA－pol原核生物与真核生物的种类及作用原核生物：polⅠ为单一肽链的大分子蛋白质，具有5'→3'聚合酶活性、3'→5'外切酶活性和5'→3'外切酶的活性；其功能主要是去除引物、填补缺口以及修复损伤。polⅡ具有5'→3'聚合酶活性和3'→5'外切酶活性，其功能不明。在I，III缺失的情况下起作用，参与DNA的SOS修复polⅢ是由十种亚基组成的不对称二聚体，具有5'→3'聚合酶活性和3'→5'外切酶活性，与DNA复制功能有关。真核生物：polα延长随从链；起始引发，有引物酶活性polβ低保真度的复制，应急修复，只在其他聚合酶无活性时才发挥作用。polγ参与线粒体DNA复制polε与DNA损伤修复、校读和填补缺口有关polδ延长领头链；延长子链，解螺旋酶活性**复制高保真依赖机制：①遵守严格的碱基配对规律；②在复制时对碱基的正确选择；③对复制过程中出现的错误及时进行校正。*参与原核生物DNA复制的各种酶与蛋白质及其作用（考到问答题）名称功能名称功能DnaA蛋白辨认起始点SSB稳定解开的单链解螺旋酶(DnaB蛋白)解开DNA双链拓扑异构酶理顺DNA链DnaC蛋白协助解螺旋酶DNA聚合酶Ⅲ催化DNA子链延长引物酶催化RNA引物生成DNA聚合酶Ⅰ即时校读；延长冈崎片段DNA连接酶连接缺口原核生物(**)与真核生物DNA复制的基本过程1．复制的起始：1）DnaA蛋白辨认、结合到复制起始点上。2）DnaA与DNA形成复合物，引起局部解链。3）DnaB（解螺旋酶）在DnaC协助下结合于初步打开的双链，并用其解螺旋酶活性，使双链解开足够用于复制的长度，并且逐步置换出DnaA。4）SSB（单链结合蛋白）参与进来，使DNA保持开链状态。5）引物酶（DnaG）进入，DnaB、DnaC、引物酶和DNA的起始复制区域，形成一个复合结构，称为引发体。6）引发体的蛋白质部分在DNA上可以移动，需由ATP供应能量。当引发体到达适当位置，就可按模板的配对序列，由引物酶催化NTP的聚合，生成RNA引物。解链是高速的反向旋转，引起下游打结或形成正超螺旋，拓扑酶Ⅱ消结或松弛螺旋。

2．复制的延长：⑴聚合子代DNA：由DNA聚合酶催化，以亲代DNA链为模板，从5'→3'方向聚合子代DNA链。⑵引发体移动：引发体向前移动，解开新的局部双螺旋，形成新的复制叉，随从链重新合成RNA引物，继续进行链的延长。

3．复制的终止：⑴去除引物，填补缺口：RNA引物被水解，缺口由DNA链填补，直到剩下最后一个磷酸酯键的缺口。⑵连接冈崎片段：在DNA连接酶的催化下，将冈崎片段连接起来，形成完整的DNA长链。⑶真核生物端粒（telomere）的形成：端粒是指真核生物染色体线性DNA分子末端的结构部分，通常膨大成粒状。线性DNA在复制完成后，其末端由于引物RNA的水解而可能出现缩短。故需要在端粒酶（telomerase）的催化下，进行延长反应。端粒酶是一种RNA-蛋白质复合体，它以RNA为模板，通过逆转录过程对末端DNA链进行延长。*端粒及端粒酶组成特点端粒（telomere）：真核生物染色体线性DNA分子末端的结构。结构特点：1）由末端单链DNA序列和蛋白质构成；2）末端DNA序列是多次重复的富含G、C碱基的短序列。功能：1）维持染色体的稳定性；2）维持DNA复制的完整性。端粒酶（telomerase）：1）一种RNA-蛋白质的复合物；2）一种特殊的逆转录酶,能依赖自身的RNA为模板逆转录合成端粒DNA。复制终止时，染色体线性DNA末端确有可能缩短，但通过端粒酶的作用，可以补偿这种由除去引物引起的末端缩短。**细胞内逆转录的基本过程，及逆转录酶的活性特点。（考到问答题） 逆转录酶以病毒基因组RNA为模版，催化dNTP聚合生成DNA互补链，产物是RNA/DNA杂化双链。杂化双链中RNA被逆转录酶水解，RNA分解后剩下的DNA单链再作模版，由逆转录酶催化合成第二条DNA互补链。 逆转录酶活性特点：RNA或DNA作模板的dNTP聚合活性和Rnase活性。合成反应也是5’—3’延长规律。1、以RNA催化DNA合成；2、水解杂化链上的RNA；3、以DNA为模板催化DNA合成。DNA突变的意义，引发因素1、有利的突变使生命在竞争中获得了生存的有利条件。2、只有基因型改变而对表型无影响。3、致死性的突变。4、突变是某些疾病的发病基础。引发因素有：1.自发因素：(1)自发脱碱基；(2)自发脱氨基；(3