有机化学氨基酸蛋白质A专家讲座

第十三章氨基酸多肽蛋白质AminoacidesPolypeptideProtein第1页§13-1氨基酸氨基酸结构、分类、命名氨基酸化学性质氨基酸制备第2页蛋白质是一类天然含氮高分子化合物，是生物体内一切组织基本组成部分——生命物质基础。结构最复杂化合物。蛋白质功效及其分子，各不相同：负责输送氧气色蛋白(血红蛋白)；在新陈代谢中起调整作用激素；催化作用酶；预防疾病抗体；与生物遗传相关核蛋白等。恩格斯说过：生命是蛋白质存在形式。并预言：只要把蛋白质化学成份搞清楚，化学就能够着手制造活蛋白质。1956年我国首次成功地合成了含有生理活性蛋白质——牛胰岛素(16种共51个氨基酸组成多肽——51肽)第3页植物能够经过吸收空气和土壤中CO2、H2O、NH3(N2)和无机盐类化合物合成氨基酸直至蛋白质。动物则需经过摄取植物蛋白，然后在体内分解成氨基酸，再进行合成体内特中蛋白质。蛋白质是生物体内各种生物化学改变最主要组分。生命基本特征就是蛋白质不停自我更新核酸是与蛋白质有着亲密关系另一类生物高分子化合物。生物体遗传就是依靠核酸完成。在酸、碱、酶作用下，蛋白质可水解成各种氨基酸混合物。蛋白质分子是以氨基酸为单位结合而成。氨基酸是蛋白质基石。第4页§13.1.1氨基酸结构、分类、命名在分子中既含有氨基，又含有羧基就叫做氨基酸。所以氨基酸既含有胺化学性质，又含有羧酸化学性质，属取代酸范围。氨基酸分为

-氨基酸、

-氨基酸、

-氨基酸等，其中

-氨基酸最为主要。而且天然氨基酸(除甘氨酸外)都含有旋光活性，构型属L型天然氨基酸当前已知有100各种，但组成蛋白质主要有20余种

-氨基酸，其中15种中性氨基酸，2种酸性氨基酸，3种碱性氨基酸。有8种是人体不能合成，必须经过食物摄取得道称为必需氨基酸。第5页一、氨基酸分类和名名：

依据氨基酸分子中氨基和羧基数目分为中性氨基酸、酸性氨基酸和碱性氨基酸。系统命名与羟基酸相同，但更多地使用俗名，且常使用代号。

1.酸性氨基酸2-氨基丁二酸天门冬氨酸asp2-氨基戊二酸谷氨酸glu第6页2.碱性氨基酸2,6-二氨基己酸赖氨酸lys精氨酸arg组氨酸his第7页3.中性氨基酸氨基乙酸甘氨酸gly2-氨基丙酸丙氨酸ala3-甲基-2-氨基丁酸缬氨酸val4-甲硫基-2-氨基丁酸蛋氨酸met亮氨酸leu异亮氨酸ile第8页脯氨酸pro2-氨基-3-羟基丁酸苏氨酸thr色氨酸trp3-苯基-2-氨基丙酸苯丙氨酸phe2-氨基-3-羟基丙酸丝氨酸ser半胱氨酸cys第9页酪氨酸tyr天门冬酰胺asn谷酰胺gln第10页二、氨基酸构型天然

-氨基酸除甘氨酸外，

-C原子都是手性碳原子。含有旋光活性，而且其构型是L-型。氨基酸构型确实定是以-C原子为标准。经过与乳酸构型相关联得到。假如以R/S构型标识法确定，则大多数天然氨基酸属S-型。但也存在R-型，如：半胱氨酸。COOHCH3HOHCOOHCH3H2NHL-乳酸L-丙氨酸L-苏氨酸CHOHHCH2OHOHHOCOOHHHCH3NH2H2ND-苏阿糖苏氨酸是与D-苏阿糖相关联，但苏氨酸确定构型手性碳是-C，所以，为L-型。第11页§13.1.2氨基酸化学性质所以氨基酸既含有胺化学性质，又含有羧酸化学性质。两性与等电点水合茚三酮反应脱水脱氨反应与金属成盐-氨基酸都是无色晶体，易溶于水，熔点较高，熔化时易分解。属双官能团化合物。氨基和羧基相互影响，而产生一些特殊性质。第12页一、两性与等电点（IP）两性离子pH=pI阴离子pH>pI阳离子pH<pI氨基酸分子中既含有碱性基-NH2，又含有酸性基-COOH。形成内盐以偶极离子形式存在。含有低挥发，高熔点，难溶于有机溶剂。在水中存在着两个平衡。H+OH-第13页氨基酸含有两性，与强酸和强碱都能生成盐。但其酸式电离和碱式电离都很弱，例：甘氨酸pKa=1.6×10-10；pKb=2.5×10-12。而大多数羧酸pKa≈10-5；脂肪胺pKb≈10-4。因为氨基酸中羧基和氨基离子化程度(电离)并不相等，所以，中性氨基酸水溶液pH值并不等于7(略小于7)，在5.0~6.5之间；酸性氨基酸在2.7~3.2；碱性氨基酸：9.5~10.7。当氨基酸处于等电状态(全部分子都以偶极离子形式存在)，此时溶液pH值成为该氨基酸等电点。氨基酸溶解度最小，在电场中不移动。是氨基酸物理常数p.283。第14页二、羧基反应：与有机羧酸性质相同。NH2R-CHCOOH+OH-PCl5ROHNH3LiAlH4Δ成盐RCHNH2COO-

酰卤羧酸衍生物酯酰胺

,-醇胺脱羧

RCH2NH2

伯胺第15页NH2R-CHCOOH+H+HNO2(CH3CO)2O氧化剂成盐RCHNH3COOHRCH-COOH+N2↑RCH-COOHRC-COOHRCCOOH三、氨基反应：NO2FNO2+NHCOCH3OHONHR-CHCOOHNHNO2NO2H2O↓黄色第16页四、与甲醛反应氨基酸分子中氨基与甲醛作用，使氨基碱性消失。可用于氨基酸中羧基含量测定。NH2R-CH-COOH+HCHON=CH2R-CH-COOH+H2ONH2R-CH-COOH+2HCHON(CH2OH)2R-CH-COOH五、络合性质

与金属离子作用，用于判别分离OO2R-CH+CuCl2COOHNH2R-CHCuCH-RC-OH2NO-CNH2蓝色晶体第17页六、茚三酮反应

-氨基酸在碱性介质与茚三酮作用，生成蓝色或紫红色物质。可用于-氨基酸判别。脯氨酸不含有游离氨基，不发生水合茚三酮反应紫色氨基和茚三酮反应，然后脱羧，生成西佛碱，水解后得到氨基茚二酮，再和一分子茚三酮反应得到紫色化合物。OOO+H2OOOOHOH茚三酮水合茚三酮第18页+RCHO第19页紫色第20页受热脱水脱氨反应与羟基酸加热分解相同，产物随基团相对距离而定。

-氨基酸脱水生成哌嗪

-羟基酸脱氨气生成

,

-不饱和酸

,

-羟基酸脱水生成内酰胺第21页第22页七、

-氨基酸颜色反应：1.黄蛋白反应：芳香族氨基酸与浓硝酸作用，生成黄色沉淀。可用于判别苯丙氨酸、色氨酸。2.米伦反应：米伦试剂：Hg+HNO3(浓)→Hg22++Hg2++HNO3

与酪氨酸反应，产生白色沉淀，加热后变红。CH2CHCOOHHONH2酪氨酸第23页氨基酸制备蛋白质水解卤代酸氨解丙二酸酯合成法哌嗪合成法第24页苯丙氨酸第25页第26页§13-2多肽-氨基酸能够与普通羧酸一样形成酰胺。一分子-氨基酸羧基与另一分子氨基脱水，形成酰胺化合物称为肽，肽分子中酰胺键称为肽键。定义：

-氨基酸分子间羧基与氨基失水，以酰胺键相连化合物为肽(即含有多个氨基酸单元聚合物)。依据肽分子中氨基酸数目称为二肽、三肽、

……多肽等O-C-NH-第27页天然多肽是由不一样

-氨基酸单元组成，与多糖化合物有截然不一样形式。淀粉、纤维素个是由单一D-(+)-葡萄糖聚合而成同多糖，是聚合程度不等混合物。而多肽则完全不一样，每一个多肽分子都有自己明确分子量，且是由不一样氨基酸缩合而成。多肽和蛋白质没有显著区分，普通将分子量超出10000多肽称为蛋白质。多肽和蛋白质不但组成氨基酸单元较多、较复杂，而且其高级结构也相当复杂。与其生理活性亲密相关。第28页一、肽链结构：

-氨基酸经过肽键相连形成肽链。在肽链中，一端含有氨基-NH2，N-端；另一端存在自由羧基-COOH，C-端。§13.2.1多肽结构、命名H2N-CH2-C-NH-CHCOOHCH3OH2N-CH-C-NH-CH2COOHCH3O甘-丙二肽丙-甘二肽C-端N-端其区分在N-端和C-结构不一样，既连接次序不一样。所以，二者是不一样物质。第29页二、多肽命名：以多肽分子中含游离羧基C-端氨基酸为母体，其余氨基酸将酸改为酰排列次序从N-端开始，从左至右进行。HOOCCHCH2CH2-C-NH-CH-C-NH-CH2COOHOOCH2SHHOOCCHCH2CH2-C-NH-CH-C-NH-CH2COOHOOOHOOCCHCH2CH2-C-NH-CH-C-NH-CH2COOHOCH2SCH2S谷氨酰-半光胺酰-甘氨酸还原型谷胱甘三肽(GSH)氧化型谷胱甘三肽(GS-SG)-2H+2H第30页谷胱甘三肽存在于大部分细胞内，其氧化型和还原型很易转化。所以，在生物体中其氧化还原作用(电子传递作用)。多肽在自然界中极为普遍它们在生物体内起着不一样作用。后叶催产素、增压素——都是八肽；胰岛素是由胰脏分泌一个51肽激素，是碳水化合物进行正常代谢必需物质。在多肽分子中氨基酸之间以酰胺键相连成多肽长链，其它基团则为肽链上侧链第31页酪胺酰-苯并胺酰-赖氨酰-天门冬氨酰-丝氨酰-缬氨酰-丙氨酸

N-端七肽C-端CH2这些侧链基团含有不一样性质：酸性基团、碱性基团；亲水基团、疏水基团。这些基团存在对蛋白质和多肽理化、生理性质产生影响，并对蛋白质多肽长链形成一定空间结构含有主要作用。CCHCH2CHNCHCCH2HNCHCCHCH2H2NOHCH3COOH(CH2)4NH2HNCHCH2CHNCOOHCHHNCHCHNCH3CHCH2OOOOHOOO第32页§13.2.2多肽结构测定和端基分析多肽化学性质与氨基酸相同。因为，太分子中含有游离氨基和羧基，可分别发生反应。因为多肽含有严格而精细分子结构，所以，每一个多肽含有固定分子量可供准确测定。进而水解测定其组成氨基酸种类和数量(氨基酸定性、定量分析)。最困难和复杂是：多肽分子中氨基酸连接次序测定。当代分析仪器发展，使这些工作大大加紧。普通方法原理以下：第33页一、端基分析：对多肽链中N-端(游离氨基)和C-端(游离羧基)进行确定。然后逐步向链中间进行，直至全部测得连接次序。1.2.4-二硝基氟苯法(桑格法)：2.4-二硝基氟苯(DNFB)于多肽链中游离氨基作用，生成2.4-二硝基苯基(DNP)衍生物，在酸中水解测定。主要缺点：当水解分离DNP-N-端氨基酸时，整个多肽链发生全部水解。FNO2NO2+H-NHCH-C-NH-肽链-COOHRO①-HF②HClNHCH-COOH+其它各种氨基酸RO2NNO2DNP-N-端氨基酸第34页2.异硫氰酸苯酯法(爱德曼降解法)：异硫氰酸苯酯与N-端氨基酸反应，生成苯基硫脲衍生物。在有机溶剂中，用无水HCl处理，N-端氨基酸以咪唑衍生物形式从肽链上断裂。用萃取法分离。肽链区域部水解，得到一个新N-端，继续测定。N=C=SN=C=S+H-NHCH-C-NH-肽链-COOHROpH>7+NH2CH-C-NH-肽链-~R’OHClNH-C-NH-CH-C-NH-~ROSNCCCH-RNHOO咪唑衍生物肽链剩下部分应用此法，1950年成功测定了40个N-端氨基酸。现已制成测定仪,曾对肌红蛋白(153肽)结构进行了N-端前60个氨基酸判定。第35页3.C-端-A-羧酸多肽酶法：该酶是催化C-端氨基酸水解特效酶。只水解带游离羧基C-端氨基酸，肽链其余部分不变。二、部分水解法：上述端基分析法，一步只能测定一个氨基酸，测定周期长。所以，往往结合部分水解法，对一个多肽链进行同时判定。选择特定蛋白酶，对多肽链进行部分水解催化。例：糜蛋白酶只能打断苯丙氨酸、色氨酸及酪氨酸羧基上肽键；胰蛋白酶可打断精氨酸及赖氨酸羧基上肽键；胃蛋白酶打断苯丙氨酸、酪氨酸及色氨酸氨基上肽键。为多肽结构测定提供更多信息和便利。第36页例：有一寡肽甲经测定组成为六种九个氨基酸。分别是：丙氨酸；2甘氨酸；赖氨酸；3苯丙氨酸；丝氨酸；缬氨酸。端基分析知：C-端为苯丙氨酸；N-端为甘氨酸。经部分水解得甲1和甲2两部分，甲1完全水解得2甘氨酸、苯丙氨酸、缬氨酸；甲2得丙氨酸、赖氨酸、2苯丙氨酸、丝氨酸。甲1部分水解得：(甘~缬)、(苯丙~缬)、(苯丙~甘)；甲2部分水解得：(赖~丝)、(丙~赖)、(苯丙~丝)。写出甲可能结构。解：N-端为甘氨酸；C-端为苯丙氨酸甲1：甘、甘、苯丙、缬；甲2：丙、赖、苯丙、苯丙、丝

甘-缬-苯丙-甘丙-赖-丝-苯丙-苯丙或甘-苯丙-缬-甘不可能组合：甲1甘-缬-甘-苯丙或甘-苯丙-甘-缬甲2丙-赖-苯丙-丝-苯丙所以，寡肽甲可能结果以下：

甘-缬-苯丙-甘-丙-赖-丝-苯丙-苯丙九肽或：甘-苯丙-缬-甘-丙-赖-丝-苯丙-苯丙九肽第37页例：有一多肽经酸性水解测定，含8种氨基酸：丙、亮、赖、苯丙、脯、丝、酪、缬。其含量1:1。分子量测定为八肽。端基分析：N-端为丙氨酸；C-端为亮氨酸。用糜蛋白酶水解酪氨酸、一个三肽(N-端为丙氨酸，C-端为苯丙氨酸)和一个四肽(N-端为苯丙氨酸，C-端为亮氨酸)。三肽在胃蛋白酶作用下，水解为苯丙氨酸和一个二肽(丙-脯)。四肽在胰蛋白酶作用下水解为赖氨酸和一个三肽；N-端为丝氨酸。解：依据以上信息得出：

丙-脯-苯丙-酪-赖-丝-缬-亮八肽第38页§13-3蛋白质多肽和蛋白质之间没有严格区分。普通将分子量超出10000多肽(相当于100个氨基酸单位)称为蛋白质。§13.3.1蛋白质分类和功效一、分类：1.依据蛋白质形状(或水溶性)a.纤维蛋白质：不溶于水，分子呈线状。动物组织主要结构材料：丝蛋白、角蛋白、肌蛋白、骨胶蛋白。动物毛发、角、丝羽毛、皮肤等。b.球状蛋白质：溶于水呈球状。清蛋白、酪蛋白、血红蛋白、蛋白激素等。第39页2.依据化学组分：a.单纯蛋白：有多肽链组成，水解最终产物为

-氨基酸。白蛋白、球蛋白、谷蛋白等。b.结合蛋白：由单纯蛋白与非蛋白质结合而成。非蛋白部分称为辅基。蛋白质+核酸=核蛋白蛋白质+糖=糖蛋白(粘蛋白)

蛋白质+脂类=脂蛋白蛋白质+磷酸=磷蛋白

蛋白质

+

有色化合物

=

色蛋白第40页二、功效：蛋白质功效及其复杂，普通可分为活性蛋白则非活性蛋白。1.活性蛋白：包含在生命运动过程中，一切含有生理活性蛋白质。按生理作用不一样分——起催化作用酶；起调整作用激素；其免疫作用抗体；主管生物体运动收缩蛋白；在生物体内起输送作用输送蛋白等。2.非活性蛋白：包含担任生物保护和支撑作用,不含有生物活性。起储存作用储存蛋白——清蛋白、酪蛋白；其结构作用结构蛋白——角蛋白、丝蛋白、弹性蛋白胶原。第41页§13.3.1蛋白质结构蛋白质是由氨基酸组成，在蛋白质分子中氨基酸含量、排列次序组成了肽链长短、数目。肽链结合方式与不一样层次称为蛋白质结构。分为：一级结构(初级结构)、二级……四级结构(高级结构)。蛋白质分子含有严密空间构型。在蛋白质分子中，每个原子相对位置都是极为准确。除了肽链为蛋白质分子主架外，其还依靠侧链上各种基团所形成副键和疏水交互作用，来维持和稳定蛋白质高级空间结构。第42页一、蛋白质副键和疏水交互作用1.二硫键：由含巯基(-SH)半胱氨酸之间经过氧化还原作用连接(-S-S-)2.酯键：多肽链中游离羧基(-COOH)与含羟基(-OH)氨基酸结合形成酯。(-CO-O-)3.盐键：酸性氨基酸羧基与碱性氨基酸氨基形成离子键(-COO-NH3+)，经过静电作用结合。在多肽链中带电基团都可形成盐键。4.氢键：是蛋白质中最主要一个副键。多肽链中存在有较多O、N、S、H原子为形成氢键提供了条件。依据形成氢键情况分为两种第43页1)主链肽键之间形成氢键。2)侧链与侧链或侧链与主链之间形成氢键。H-NR-CC=OH-NR-CC=OH-NR-CC=OH-O5.疏水交互作用：多肽链中侧链较多是弱极性疏水基团(-)。当蛋白质长链卷曲成特定构象时，疏水基侧链受到水极性排挤，向内部靠拢，发生作用(范德华力)。RA第44页二、蛋白质结构1.一级结构：租船蛋白质氨基酸种类、数目和连接方式及次序。即由肽键连接肽链。2.二级结构：肽链经过氢键，形成

-螺旋卷曲、-折叠片、-转角和无规则卷曲。1969年IUPAC要求二级结构是主链原子局部排列。不包含与其它链端相互关系以及侧链构象。1°

-螺旋——右螺旋

2°

-折叠和

-转角3°无规则卷曲——没有确定规律性。肽链构象(二级结构)第45页第46页第47页第48页-螺旋卷曲和-折叠片区分在肽键之间形成氢键方向上。

-螺旋：每圈由3.6个氨基酸单位组成，每个氨基酸单位氨基与其相隔第五个氨基酸单位羧基形成氢键。天然为右手螺旋。氢键与螺旋长轴平行。p.289-折叠：由氢键将一条或两条肽链结合形成片状。肽链在结合过程中能够是平行或反平行。但从能量角度考虑，反平行愈加稳定。

-转角：蛋白质分子中肽链出现回转，在回折角处存在-转角结构，其特点是第一个残基羧基和第四个残基亚氨基形成氢键。C=ON-H第49页3.三级结构：在二级结构单元基础上，蛋白质分子深入卷曲形成含有特定构象形式。1969年IUPAC要求：三级结构是蛋白质分子或亚基内全部原子空间排布。但不包含亚基间或分子间空间排布。亚基：一些蛋白质作为一个活性单位时，有两条或多条肽链组成。这些肽链相互以非共价键联结成一个相当稳定单位。以各种副键和疏水交互作用而使肽链卷曲，形成各侧链构象以及主链构象单元相互间空间关系就是蛋白质三级结构。第50页第51页第52页4.四级结构：按IUPAC要求：四级结构是亚基立体排布，亚基间相互作用以及接触部位布局。但不包含亚基内部空间结构。蛋白质分子或亚基缔合，其部位在空间结构上必须相互满足，镶嵌互补。在一些缔合中亚基构象会产生某种程度改变，结果造成其功效部位构象愈加适合于发挥生物活性——变构现象。血红蛋白四级结构是由四个相当于肌红蛋白三级结构形式亚基缔合而成。第53页第54页§13.3.1蛋白质化学性质一、两性和等电点：蛋白质在水溶液中一样存在酸式电离和碱式电离，其电离程度和离子化性质与溶液pH值以及蛋白质分子中游离基团性质、数目相关。PrCOOHNH2PrCOO-NH3+OH-H+OH-H+PrCOOHNH3+PrCOO-NH2阳离子偶极离子阴离子pH<pIpH=pIpH>pI第55页2.等电点：多肽和蛋白质等电点靠近于5。冬至物体pH普通为中性或弱酸性，所以，蛋白质在体内大多以阴离子形式存在。与蛋白质两性相关有两个主要性质。3.蛋白质缓冲能力：在动植物体内蛋白质大多以阴离子形式存在，但也有部分为偶极离子。组成一个缓冲对，在生物体内起主要缓冲作用。对代谢所产生酸碱起到缓冲在作用，为此生物体一定pH值。PrCOO-NH3+OH-H+PrCOO-NH2Pr-(盐)HPr(酸)第56页4.电泳：在电场中，蛋白质电泳方向取决于所带电荷性质。而电泳速度则取决于所带电量多少和质点体积。各种不一样蛋白质，pI不等，体积不一样，所以在同一电场条件下，蛋白质混合物中各组分移动方向、速度含有较大差异，可用于蛋白质分离判定。第57页二、胶体性质与沉淀作用蛋白质是大分子化合物，分子颗粒直径在胶粒幅度之内（0.1~0.001μ）呈胶体性质。蛋白质颗粒表面都带电荷，在酸性溶液中带正电荷，在碱性溶液中带负电荷，到达帮助带有同性电荷就于周围电性相反离子组成稳定双电层。因为同性电荷相斥，颗粒相互隔绝而不粘合，形成稳定胶体体系。蛋白质与水形成亲水胶体，也和其它胶体一样不是十分稳定，在各种原因影响之下，蛋白质轻易析出沉淀。第58页(1)可逆沉淀(盐析)(2)不可逆沉淀蛋白质与重金属盐作用，或在蛋白质溶液中加入有机溶剂(如丙酮、乙醇等)则发生不可逆沉淀。如70-75%酒精可破坏细菌水化膜，是细菌发生沉淀和变性，从而起到消毒作用。三、蛋白质变性作用蛋白质在一定条件下，共价键不变，但构象发生改变而丧失生物活性过程成为蛋白质变性作用。第59页变性条件：物理原因：干燥、加热、高压、振荡或搅拌、紫外线、X射线、超声等。化学原因：强酸、强碱、尿素、重金属盐、生物碱试剂(三氯乙酸、乙醇等)。变性后特点：①丧失生物活性②溶解度降低③易被水解(对水解酶抵抗力减弱)。第60页变性作用利用：①消毒、杀菌、点豆腐等；②排毒（重金属盐中毒抢救）；③肿瘤治疗（放疗杀死癌细胞）；四、蛋白质颜色反应(1)缩二脲反应：蛋白质与新配置碱性硫酸铜溶液反应,呈紫色，称为缩二脲反应。(2)蛋白黄反应：蛋白质中含有苯环氨基酸，遇浓硝酸发生硝化反应而生成黄色硝基化合物反应称为蛋白黄反应。第61页§13-4核酸核酸是除多糖、蛋白质以外又一类含有生物功效和生理活性生物该分子化合物。分布于全部生物体内，存在于细胞核内。与生物生长、繁殖、遗传亲密相关。核酸是控制生物遗传和支配蛋白质合成模型没有核酸，就没有蛋白质。所以，核酸是最根本生命物质基础。对核酸研究是当代科学研究领域最吸引人课题。第62页§13.4.1核酸组成核酸分为核糖核酸(RNA)与脱氧核糖核酸(DNA)核酸分子中含有C、N、H、O、P五种元素，是含有阴离子性质酸性物质。核酸水解时，依据水解程度不一样，可得到不一样中间体。完全水解后，得到杂环碱(嘌呤类和嘧啶类)、五员糖(核糖或脱氧核糖)、磷酸。第63页1.核糖和2-脱氧核糖2．碱基核苷酸中碱基主要有五种，都是嘧啶或嘌呤衍生物。它们是：胞嘧啶C，脲嘧啶U，胸腺嘧啶T，腺嘌呤A，鸟嘌呤G。DNA中存在C、T；RNA中包含C、U。而嘌呤碱没有区分。

第64页碱基存在互变异构，在生物体条件下，主要以酮式存在。1*和3*N原子上H含有一定酸性。这在核酸结构稳定上极其主要。第65页3．核苷核苷是核糖β-苷羟基与碱基氮原子上氢脱水而形成苷，依据核糖不一样，核苷有两类：(1)核苷——(由RNA水解而得)第66页(2)2-脱氧核苷——(由DAN水解而得)