生命的化学基础33663ppt课件

普通生物学,第1篇 细胞,授课教师：李春丽,第二章 生命的化学基础,一、原子与分子 二、组成细胞的大分子 三、糖类 四、脂类 五、蛋白质 六、核酸,2.1 原子与分子,2.1.1生命需要约25种元素 元素是由原子组成的，原子是物质的最小的单位 原子,质子：正电,中子：不带电,电子：负电,同位素：质子数与电子数相同，中子数 不同的原子。 同位素示踪：利用放射性同位素显示某 种原子在生物体内的来踪去迹称同位素示踪,生物体的主要元素 生命必需的约25种元素 生物体的主要元素(大量元素) C、 H 、O、 N、 P、S、K、Ca等，占99.35%， 其中C、H、O、N 4种元素占96%。 微量元素：含量少于0.01%,2.1.2 化合物由元素组成,化学键 离子键：原子间的电子得失或共用。 共价键：生物大分子化学键的主要形式,原子的各种基本粒子中，决定其化学性质的是电子，最外层的电子数决定着原子的化学性质。,2.1.2 化合物由元素组成（P13),原子的各种基本粒子中，决定其化学性质的是电子，最外层的电子数决定着原子的化学性质。,关键在于电子的共用或得失，也就是化学键的形成。化学键基本上有两类：离子键和共价键。,原子之间怎样发生反应而形成化合物呢？,离子键：两个电荷符号相反的离子 彼此吸引而形成。 共价键：两个原子间共用一对或多对 电子而形成。生物大分子化学 键的主要形式。,2.1.3 水是细胞中不可缺少的物质,地球上生命起源于水中，陆生生物体内细胞也生活在水环境中,水的性质影响生命活动， 如：溶解性质，酸碱度，pH 水的特性：水是极性分子、水分子间形成氢键、液体水的水分子具内聚力、水分子之间的氢键使水能缓和温度的变化、冰比水轻、水是极好的溶剂、水能电离。,水占约生物体的 70 的重量,水对生物体非常重要,水的特性,第一，水是极性分子 电负性：一个原子拉住共用电子的力量 非极性共价键：电负性完全相同的原子 所形成的共价键 极性共价键：电子的“共用”不是各占一半,第二，水分子间形成氢键 略带负电荷的一端（O）与略带正电荷的一端（H)相互吸引，形成一个较弱的键氢键,水的特性,第三，液体水的水分子具内聚力 第四，水分子之间的氢键使水能缓和温度的变化 第五，冰比水轻 第六，水是极好的溶剂 第七，水能电离,2.1.4 化学反应是原子重组,化学反应并不能创造或破坏原子，只能将原子重新组合，所以化学反应是破坏已有的化学键，形成新的化学键。 例如：氢分子和氧分子化合成水 胡萝卜素转化为维生素A,2.2 组成细胞的大分子,碳最外层有4个电子空位，极易形成4个共价键 碳架结构排列和长短决定了有机化合物的基本性质。,2.2.1 碳是组成细胞各种大分子的基础,有机化合物的性质 取决于功能基团 这些功能基团几乎都是极性基团。功能基团的极性使得生物分子具有亲水性，有利于这些化合物稳定于有大量水分子存在的细胞中。,决定分子主要化学性质的特殊原子或基团-官能团,2.2.2 细胞利用少数种类小分子合成 多种大分子,小分子 大分子 复合大分子 单糖 多糖 糖蛋白 氨基酸 蛋白质 糖脂 核苷酸 核酸 脂蛋白 脂类,（由小分子到大分子）,合成大分子 （脱水聚合）,大分子分解 （水 解）,水解反应是脱水聚合反应的逆反应,2.3 糖类,糖分子含C、H、O 3种元素，通常3者的比例为1:2:1，一般化学通式为(CH2O)n 糖：多羟基醛或多羟基酮称为糖 糖类:单糖、双糖和多糖 糖的功能：糖是生物代谢反应的重要中间代谢物，还可构成核酸和糖蛋白等重要生物成分、糖又是生命活动的主要能源,学术定义,糖是多羟基醛、多羟基酮或其衍生物（aldehyde or ketone compounds with multiple hydroxyl groups），以及可以水解产生这些化合物的物质的总称。,2.3 糖类,糖的分类,广义的糖可分为简单糖类和糖复合物（ glycoconjugates ）。前者包括单糖、寡糖和多糖；后者包括糖与蛋白质、脂类等共价形成的复合物。,糖类,糖的生物功能,生物体结构成分 生物体内的主要能源物质 作为细胞识别的信号分子参与分子和细胞识别、细胞粘附、糖复合物的定位和代谢等 在生物体内转化为其他物质 作为核酸的组分,糖类,有两种形式存在：即醛糖和酮糖。 单糖通常含有3-7个碳原子，分别称为丙糖、丁糖、戊糖、己糖和庚糖。,1. 单糖,重要的单糖有： 丙糖 如甘油醛和二羟丙酮。 戊糖 核糖、脱氧核糖、核酮糖、木糖和阿拉伯糖。 己糖 葡萄糖、果糖、半乳糖、甘乳糖等。,重要的单糖包括葡萄糖、果糖、半乳糖、核糖、脱氧核糖等,单糖,葡萄糖的结构,单糖可以通过O-糖苷键相互连接形成寡糖和多糖。,（1）双糖 如麦芽糖、蔗糖、纤维二糖、乳糖等。 （2）其他寡糖 三糖、四糖等。如棉子糖。,2. 寡糖,有少数几个单糖缩合而成的糖。,双糖,重要的二糖包括蔗糖、麦芽糖、乳糖等 麦芽糖由两分子葡萄糖单体脱水缩合形成 蔗糖由一分子葡萄糖和一分子果糖缩合形成 乳糖由一分子葡萄糖和一分子半乳糖缩合而成 两分子葡萄糖单体形成麦芽糖,淀粉 植物细胞中的储藏营养物。 糖原 动物细胞中储藏的多糖。 纤维素 植物细胞壁的主要成分。 几丁质、果胶等。,3. 多糖,自然界中最多的糖类。有单糖分子缩合脱水而成。,淀粉的高级结构,糖类,天然淀粉由直链淀粉与支链组成。支链淀粉是-D-葡萄糖基以-1,4-糖苷键连接的多糖链。支链淀粉中除了-1,4-糖苷键的糖链外，还有-1,6-糖苷键连接的分支。淀粉与碘有呈色反应，直链淀粉为蓝色，支链淀粉为紫红色。在烯酸或酶的作用下，淀粉水解:淀粉糊精麦芽糖-D-葡萄糖。糊精是淀粉水解的最初产物，随着水解，糖分子逐渐变小，它与碘作用分别呈红色、黄色、无色。这个反应可用于淀粉水解过程的检验。,纤维素是结构性的同多糖，主要存在植物组织中。 纤维素类似直链淀粉，由D-Glc残基连接而成，但残基之间由(14)键连接。 纤维素多糖链的伸展构象,纤维素(Cellulose),糖类,糖复合物 (Glycoconjugate),糖类,糖蛋白（Glycoprotein） 蛋白聚糖（Proteoglycan） 肽聚糖（Peptidoglycan） 糖脂（Glycolipid） 脂多糖（Lipopolysaccharides） ,糖蛋白：寡糖链通过特定的共价键（糖肽键）连接到蛋白质特定的氨基酸残基上形成的复合糖（或缀合蛋白质）。糖蛋白以蛋白质为主，糖作为蛋白质的辅基存在。 蛋白聚糖：由一条或多条糖胺聚糖和一个核心蛋白共价连接而成的糖复合物，蛋白聚糖以多糖为主，蛋白所占比例较少。,脂质的定义 脂质（lipid）是一类低溶于水，高溶于非极性有机溶剂（insoluble in water and soluble in organic solvents）的生物有机分子。 对于大多数脂质分子，其化学本质是脂肪酸和醇所形成的酯类及其衍生物。,2.4 脂质,是生物膜的重要成分 是储能的分子 构成生物表面的保护层 是很好的绝缘体 有些脂类是重要的生物学活性物质 脂质包括中性脂肪、磷脂、类固醇等。,脂质在细胞中具有独特的生物学功能：,脂质的分类 按照化学组成可分为: 1.单纯脂质:主要有甘油三酯和蜡（triacylglycerols and waxes）； 2.复合脂质:主要有磷脂和糖脂（phospholipids and glycolipids）； 3.衍生脂质:主要有取代烃,固醇类（sterols）,萜和其他脂质。,脂质,脂质种类很多，分子结构相差较大： A、油脂甘油三酯脂肪是由甘油 醇和脂肪酸结合成的酯。 B、磷脂和鞘脂 C、固醇 D. 蜡,脂质的构件分子,脂质,脂肪酸（fatty acids）：由一条长的烃链（hydrocarbon chain）和一个末端羧基（carboxylate group）组成的羧酸。,脂质,饱和脂肪酸与不饱和脂肪酸的区别（分子式、空间构象、物理性质、化学性质）,三酰甘油,脂质,动、植物油脂的化学本质是酰基甘油，其中主要是三酰甘油（triacylglycerol，TG），或称甘油三酯（triglyceride）。,三酰甘油的生物功能,甘油三酯分子结构,A、油脂甘油三酯脂肪是由甘油醇和脂肪酸结合成的酯。,磷脂分子结构图 ：又称磷酸甘油脂，与脂肪不同之处在于甘油的一个羟基不是与脂肪酸结合成酯，而是与磷酸及其衍生物(如磷酸胆碱)结合，形成卵磷脂,脂膜结构图,不饱和双键,（1） 固醇类的内核由 4 个环组成 （2） 一些人体重要维生素和激素是固醇 （3） 胆固醇是细胞膜的重要成分 （4） 血清中的胆固醇太多会促使形成动 脉硬化 和心脑血管疾病,2.5 蛋白质,Proteins,1.蛋白质是生物体内的结构高分子,蛋白质占干重 人体中（中年人） 人体 45% 水55% 细菌 50%80% 蛋白质19% 真菌 14%52% 脂肪19% 酵母菌 14%50% 糖类1% 白地菌50% 无机盐7%,2.蛋白质是一种生物体内的功能高分子,（1）酶的催化作用 （2）调节作用(多肽类激素) （3）运输功能 （4）运动功能 （5）免疫保护作用(干扰素) （6）接受、传递信息的受体 （7）毒蛋白,2.5.1 蛋白质为生命活动所必需,蛋白质是一类含氮有机化合物，除含有碳、氢、氧外，还有氮和少量的硫。某些蛋白质还含有其他一些元素，主要是磷、铁、碘、锌和铜等。这些元素在蛋白质中的组成百分比约为： 碳 5055 氮 1517% 铁,锌,锰,钼,碘,铜等 氢 68 硫 04 氧 氧 2023 磷 01% 其中氮含量较恒定，平均16%。一克氮=6.25克蛋白质。这是凯氏定氮法的依据。,3、元素组成,4、蛋白质的水解,酸水解： 蛋白质 氨基酸 碱水解： 蛋白质 氨基酸 酶水解： 蛋白质 氨基酸 证明：氨基酸是蛋白质的基本组成单位,蛋白质分类,一.根据蛋白质分子形状分类 1.球状蛋白 2.纤维状蛋白 二.根据蛋白质的组成成份分类 1.单纯蛋白 2.结合蛋白 清蛋白 核蛋白 谷蛋白和醇溶谷蛋白 色蛋白 精蛋白和组蛋白 糖蛋白 硬蛋白 脂蛋白 磷蛋白,2.5.2.1.基本组成单位氨基酸,（一）氨基酸的结构通式 或 1.特点：决定了氨基酸有如下特点： 具有酸性的羧基和碱性的氨基共同性质 -碳为手性碳原子（R=H） 由于R侧链不同（个性）,R,C,H,N,H,3,+,C,O,O,-,2.5.2 蛋白质仅由20种氨基酸组成,天然蛋白质中的 氨基酸结构可表达成下式,不带电形式,H2NCH,COOH,R,+H3NCH,COO-,R,兼性离子形式,-亚氨基酸,氨基酸,20种基本氨基酸的中英文名称,（二）.氨基酸的分类,一、氨基酸的一般物理性质,（1）无色晶体，熔点高，一般都在200以上 （2）味道不一，苦、甜、鲜、无味。 （3）溶解性：均溶于稀酸稀碱中。在水中不同的氨基酸的溶解度差别较大。在乙醇中，除脯氨酸外，均不溶或难溶，所以通常用乙醇将氨基酸从其溶液中沉淀出来。,2.5.2.2、氨基酸性质,二、氨基酸的光学活性和光吸收性质,C,H,O,C,H,O,H,C,H,2,O,H,C,O,O,H,C,N,H,2,R,H,D（+）甘油醛 D氨基酸,L（-）甘油醛 L氨基酸,光学活性,除甘氨酸外的所有氨基酸都有不对称因素（含不对称性碳原子），所以它们都具有旋光性或光学活性，能使偏振光的偏振面发生旋转，左旋者用“-”表示，右旋者用“+”表示。脯氨酸的结构呈环状，但其-碳原子上的四个集团仍不相同，所以也有旋光活性。,酪氨酸的max278nm，278=1.4x103 苯丙氨酸的max259nm，259=2.0x102 色氨酸的max279nm，279=5.6x103,氨基酸的光吸收,解离原则,羧基较氨基先解离，且-碳原子上的羧基最先解离，当羧基完全解离后，再解离氨基上的H，且-碳原子上的先解离。,侧链不含离解基团的中性氨基酸，其等电点是它的pK1( -COOH)和pK2( NH3+)之和的一半：pI = (pK1 + pK2 )/2 同样，对于侧链含有可解离基团的氨基酸，其pI值也决定于两性离子两边的pK值之和的一半。 酸性氨基酸：pI = (pK （ -COOH） + pK（R-COOH） )/2 碱性氨基酸：pI = (pK（ NH3 +）+ pK（R-NH3+） )/2,胍基,咪唑基,吲哚基,苯基,五、氨基酸的重要化学反应,SH 巯基,酚基,N,H,S,:,C,C,H,C,O,R,1,H,N,N,H,C,H,C,O,R,2,+,PTC-多肽,PTH-氨基酸,3. 与异硫氰酸苯酯（PITC）的反应（Edam降解）,DNS多肽,DNS氨基酸,在碱性条件下，丹磺酰氯（二甲氨基萘磺酰氯-DNS）可以与N-端氨基酸的游离氨基作用，得到丹磺酰-氨基酸。此法的优点是丹磺酰-氨基酸有很强的荧光性质，检测灵敏度可以达到110-9mol。,4.与丹磺酰氯反应:,此法是多肽链C-端氨基酸分析法。多肽与肼在无水条件下加热，C-端氨基酸即从肽链上解离出来，其余的氨基酸则变成肼化物。肼化物能够与苯甲醛缩合成不溶于水的物质而与C-端氨基酸分离。,5.肼（联氨-NH2-NH2）解反应：,6.茚三酮反应,茚三酮,水合茚三酮,还原茚三酮,脯氨酸，羟脯氨酸与茚三酮反应生成黄色物质,7.R-侧链反应-呈色反应,肽,Peptide,一个氨基酸的氨基（-amino group）与另一个氨基酸的羧基（-carboxyl group）之间失水形成的酰胺键（amide bond）称为肽键，所形成的化合物称为肽。 组成肽的氨基酸单元称为氨基酸残基（residue）。,肽,肽与肽键（peptide and peptide bond）,由两个氨基酸缩合形成的称二肽。例如由丙氨酸的-羧基和甘氨酸的-氨基缩合形成的二肽称丙氨酰甘氨酸,肽键（peptide bond）,肽键是蛋白质分子和多肽中氨基酸连接的基本方式。 肽键是一种酰胺键，通常用羰基碳和酰胺氮之间的单键表示。 酰胺氮和羰基氧之间发生共振相互作用，使肽键具有部分双键性质。,肽的物理和化学性质,双缩脲反应：含有两个或两个以上肽键的化合物都能与CuSO4碱性溶液发生双缩脲反应而生成紫红色或蓝紫色的复合物。利用这个反应借助分光光度计可以测定蛋白质的含量。,2.5.3 蛋白质的结构决定其功能,一. 一级结构,肽单元,氨基酸残基,肽平面,2.5.3.1 蛋白质的结构,化学法断裂肽键： 溴化氰水解法，它能选择性地切割由甲硫氨酸的羧基 所形成的肽键。,酶法断裂肽键,三.蛋白质的高级结构,（一）.二级结构,二级结构,蛋白质多肽链在空间的走向及基团分布。,蛋白质多肽链在空间的纽曲折叠 形成特定的构象。,1. -螺旋结构,3.6残基/圈 0.54nm/圈 1000/残基,影响因素：遇Pro中断， R基同种电荷不稳定,氢键是维持此结构 的主要作用力,-螺旋结构有左、右螺旋之分，天然蛋白质为右手-螺旋结构，典型 右手-螺旋结构可用3.613表示。,2. -折叠结构,反平行-折叠,平行-折叠,多肽链以相同或相反的方向排列成片层。 链间形成氢键。 R基垂直分布在片层的上下方 影响因素：R基的大小（Ser、Gly等稳定）。,平行-折叠,反平行-折叠,3. -转角结构,4.自由回折,多肽链出现180度的回折,氢键,没有规律的松散肽段,自由回折,-螺旋结构,-转角, ,（二）.超二级结构, ,二级结构单元按一定的规律规则排列组合成二级结构的组合单位,（三）.三级结构,蛋白质多肽链在二级或超二级 结构的基础上进一步纽曲折叠 形成很不规则但具有特定构象的 蛋白质分子。 1.外圆中空：极性基团分布 分子的外侧，非极性基团 在分子内形成孔穴。 2.片段折叠：片段折叠成7-8 段，每段为螺旋结构（75%）。 3.作用力：疏水力,（四）.四级结构,两条或两条以上具有三级结构的 多肽链组合在一起形成特定构象 的蛋白质分子。 四级结构中具有三级结构的多肽 链称为亚基。亚基单独存在没有 火性。 作用力：次级键。,蛋白质的性质,此法首先利用化学分析方法测定蛋白质分子中某一特殊成分的百分含量,然后，假定蛋白质分子中该成分只有一个，据其百分含量可计算出最低相对分子质量：,一.蛋白质的分子大小,1.根据化学成分测定最小相对分子质量,一个S单位，为110-13秒，相对分子质量越大，S值越大 蛋白质的沉降系数：1200S 由沉降系数S可根据斯维得贝格Svedberg方程计算蛋白质分子的相对分子质量： M=RST/D1i R：气体常数 ，T：绝对温度 ， D：扩散系数 ，：溶剂的密度,2.沉降系数,单位离心力场中的沉降速度，以S表示,蛋白质能够发生两性离解，也有等电点。在等电点时(Isoelectric point pI)，蛋白质的溶解度最小，在电场中不移动。,二. 蛋白质的两性离解和电泳现象,在不同的pH环境下，蛋白质的电学性质不同。在等电点偏酸性溶液中，蛋白质粒子带正电荷，在电场中向负极移动；在等电点偏碱性溶液中，蛋白质粒子带负电荷，在电场中向正极移动。这种现象称为蛋白质电泳(Electrophoresis)。,(正常人) (+)清蛋白 1 2 (-),蛋白质胶体溶液的稳定性与它的分子量大小、所带的电荷和水化作用有关。 改变溶液的条件，将影响蛋白质的溶解性质,在适当的条件下，蛋白质能够从溶液中沉淀出来。 沉淀原因：破坏胶体稳定因素，变性,三.蛋白质的胶体性质,由于蛋白质的分子量很大，它在水中能够形成胶体溶液。蛋白质溶液具有胶体溶液的典型性质，如丁达尔现象、布郎运动等。 由于胶体溶液中的蛋白质不能通过半透膜，因此可以应用透析法将非蛋白的小分子杂质除去。 稳定因素：电荷作用，水化作用,四.蛋白质的沉淀作用,沉淀的方法有：,蛋白质的性质与它们的结构密切相关。某些物理或化学因素，能够破坏蛋白质的结构状态，引起蛋白质理化性质改变并导致其生理活性丧失。但一级结构不变，这种现象称为蛋白质的变性.,变性后性质的变化： 1.溶解度下降(沉淀) 2.粘度升高 3.生物活性丧失 4.密度升高 5.沉降系数增大,五.蛋白质的变性,大部分蛋白质均含有带芳香环的苯丙氨酸、酪氨酸和色氨酸。这三种氨基酸的在280nm 附近有最大吸收。其中主要的是酪氨酸和色氨酸.因此，大多数蛋白质在280nm 附近显示强的吸收。利用这个性质，可以对蛋白质进行定性鉴定。,六.蛋白质的紫外吸收,现代生物实验技术,沉淀技术,层析技术,离心技术,电泳技术,过滤技术,1。沉淀技术：中性盐沉淀反应 (盐析) 2。离心技术：分离沉淀和上清 3。过滤技术：超滤和透析 4。层析技术：凝胶过滤，离子交换层析和亲和层析的原理和应用 5。电泳技术：SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳的原理和应用 6。酶联免疫吸附测定法,现代生物实验技术,现代生物实验技术,现代生物实验技术,透析与超滤法的原理,现代生物实验技术,凝胶过滤的原理与应用,Kav (Ve)b lg MWc,亲水性,带有极性基团的分子，对水有大的亲和能力，可以吸引水分子，或溶解于水。这类分子形成的固体材料的表面，易被水所润湿。具有这种特性都是物质的亲水性。 亲水性指分子能够透过氢键和水形成短暂键结的物理性质。因为热力学上合适，这种分子不只可以溶解在水里，也可以溶解在其他的极性溶液内。 一个亲水性分子，或说分子的亲水性部份，是指其有能力极化至能形成氢键的部位，并使其对油或其他疏水性溶液而言，更容易溶解在水里面。亲水性和疏水性分子也可分别称为极性分子和非极性分子。,+,+,+,现代生物实验技术, ,+,+,+,+,+,+,+,+,平衡,加样与淋洗,洗脱,离子交换层析的原理,现代生物实验技术,亲和层析的原理,现代生物实验技术,SDS-PAGE 的原理与应用,logMW = k-bX,2.6 核酸 Nucleic Acids,2.6.1 核酸由核苷酸组成,脱氧核糖核酸（DNA）,核糖核酸（RNA）,核酸（nucleic acid）,核酸的功能 （一）DNA是主要的遗传物质（携带与传递遗传信息）,直接证据：,肺炎双球菌转化实验 噬菌体感染实验 DNA双螺旋结构模型,（二）RNA功能的多样性（参与遗传信息的表达、调节遗传信息的表达、催化功能。） tRNA rRNA mRNA 其他的RNA,核 酸（nucleic acid）,核苷酸（nucleotide）,磷酸（phosphoric acid）,核苷（nucleoside）,戊糖（pentose）,碱基（base）,一、核酸的组成,2.6.2.1 核酸的结构,或核糖,核糖核苷酸 （ribonucleotide）,脱氧核糖核酸 （DNA）,脱氧核糖核苷酸 （deoxyribonucleotide）,核酸的结构,核糖核酸 （RNA）,两类核苷酸的基本化学组成,核酸的结构,核酸的结构,核糖与碱基之间通过N-(-)糖苷键相连，形成核苷； 核苷中的戊糖羟基被磷酸酯化，形成核苷酸，核苷与磷酸之间主要通过5-磷酸酯键相连。,核酸的结构,嘧啶核苷,嘌呤核苷,构成DNA的核苷酸：5脱氧核苷酸,核酸的结构,构成RNA的核苷酸：5核苷酸,核酸的结构,二、核酸的共价结构,核酸（DNA与RNA）是核苷酸聚合成的生物大分子，无分支结构。 核酸的共价结构就是核酸的一级结构，通常指核酸的核苷酸序列。,核酸的结构,DNA与RNA均以3,5-磷酸二酯键连接核苷酸。,核酸的结构,DNA一级结构的特点 无分支的线形或环形链； DNA链很长，分子量很大，编码巨大的信息量； 真核生物与原核生物具有不同的特性,核酸的结构,RNA一级结构的特点 无分支的线形链； 不同种类具有不同结构：,核酸的结构,三、DNA的三维空间结构,二级结构：DNA的两条多聚核苷酸链间通过氢键形成的双螺旋（double helix）结构。 三级结构：DNA双链进一步折叠卷曲形成的构象。 四级结构：DNA与蛋白质的复合体结构,核酸的结构,DNA的二级结构,1953年，Watson和Crick根据Chargaff 规律和DNA钠盐纤维的X光衍射结果提出了DNA的双螺旋结构模型。,2.6.2 DNA双螺旋,Watson-Crick双螺旋结构模型,两条反向平行（一条53，另一条35）的多核苷酸链绕同一中心轴相互缠绕，形成右手双股螺旋。,核酸的结构,碱基位于双螺旋的内侧，磷酸与脱氧核糖在双螺旋外侧，构成DNA分子的骨架；外部亲水，内部疏水。,核酸的结构,碱基平面接近与纵轴垂直，糖环的平面接近与纵轴平行。,核酸的结构,双螺旋是一种有规律的结构,核酸的结构,大沟与小沟。,核酸的结构,两条链依靠碱基之间形成的氢键结合在一起。,碱基配对原则： AT GC,稳定双螺旋结构的因素 碱基堆积力（base-stacking interactions） 疏水作用范德华力 碱基配对的氢键。GC含量越多，双螺旋越稳定。,核酸的结构,核酸的结构,碱基在一条链上的排列顺序不受任何影响；但是根据碱基配对原则，当一条链的序列被确定后，即可决定另一条互补链的序列。,DNA的三级结构 DNA在双螺旋的基础上通过扭曲和折叠形成的构象 包括不同二级结构单元间的相互作用、单链与二级结构单元间的相互作用以及DNA的拓扑特征 超螺旋（supercoil）是DNA三级结构的主要形式,核酸的结构,核酸的结构,超螺旋的功能 超螺旋有助于DNA在细胞内的包装； 负超螺旋易于解链，有利于DNA的复制、重组和转录等过程的进行； 生物体内可通过调节DNA的拓扑结构来调节其功能。,DNA与蛋白质复合物的结构（四级结构）,核酸的结构,病毒：类型多样（环状双链、线型双链、线型单链、环状单链） 原核：环状双链分子，集中于核区，包括染色体DNA与质粒DNA 真核：细胞核DNA线型双链分子，与组蛋白等形成染色体（chromosome） 细胞器DNA环状双链分子，一般裸露,染色体DNA组装不同层次的结构,核酸的结构,核酸的结构,四、RNA的结构,RNA通常是单链线型分子 RNA可自身回折形成局部双螺旋（二级结构），并进一步折叠形成三级结构 RNA可与蛋白质形成核蛋白复合体（四级结构，例如核糖体）,tRNA的高级结构 三叶草形二级结构：茎环 倒L形三级结构,核酸的结构,核酸的结构,维系tRNA三级结构的因素：氢键、碱基堆积力 tRNA分子功能：转运氨基酸 tRNA分子具有与其功能相适应的柔韧性。,核酸的水解 核酸的酸碱性质 核酸的紫外吸收 核酸的变性和复性,2.6.2.3 核酸的理