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中国海洋大学海洋生命学院 生物化学习题答案 2009 年修订 1 第二章第二章 糖类生物化学糖类生物化学 一、选择题 D； A； C； C； A；6. D; 7. D 二、判断是非 ； ； ； ； ； ； ； ； ； ； ； ； ； ； ； ； ；19. ； 20. ；21. ； 22. ； 三、填空题 不对称碳原子； 异头物； D-葡萄糖、D-半乳糖、D-甘露糖、D-果糖、D-山梨糖； 葡萄 糖、果糖、甘露糖； 多羟基醛或多羟基酮、单糖、寡糖、多糖； 离羰基最远的一个不对称碳 原子； 葡萄糖、 -1，4； 螺旋状、带状、皱折、无规则卷曲、糖链一级结构、螺旋、带状； N-乙酰氨基葡萄糖、N-乙酰胞壁酸、四； 蓝色、紫色、红褐色； 丝氨酸、苏氨酸、天冬酰 胺；12. 吡喃型、呋喃型、1个；13. -半乳糖；-葡萄糖；-果糖；13. D-葡萄糖、-（1，4）；- （1，6），分支多，链短，结构更紧密。 四、名词解释 1. -和 -型异头物：异头碳的羟基与最末的手性碳原子的羟基具有相同取向的异构体称 -异头 物，具有相反取向的称 -异头物。 2. 糖蛋白：糖与蛋白质之间，以蛋白质为主，一定部位以共价键与若干糖分子相连构成的分子；总 体性质更接近蛋白质，其上糖链不呈现双链重复序列。 3. 蛋白聚糖和蛋白聚糖聚集体：蛋白聚糖：一类特殊的糖蛋白，由一条或多条糖胺聚糖和一个核心 蛋白共价连接而成。 蛋白聚糖聚集体：大量蛋白聚糖以连接蛋白连在透明质酸上形成的羽毛状或刷状结构。 4. 糖胺聚糖： 由含己糖醛酸 （角质素除外） 和己糖胺成分的重复二糖单位构成的不分枝长链聚合物。 5. 糖苷：单糖半缩醛羟基很容易与醇或酚的羟基反应失水而形成缩醛式衍生物，由于单糖有两种形 式 型、 型，故有两种糖苷 和 。 6.醛糖（aldoses）：一类单糖，该单糖中氧化数最高的碳原子（指定为C-1）是个醛基。 7.酮糖 （ketoses）：一类单糖，该单糖中氧化数最高的碳原子（指定为C-2）是个酮基。 8.变旋（mutarotation）:一个吡喃糖、呋喃糖或糖苷伴随着它们的 -和 -异构形式的平衡而发生 的比旋度变化。 9.单糖（monosaccharide）：由三个或更多碳原子组成的具有经验公式（CH2O）n 的简单糖。 10.糖苷键(glycosidic bond)：一个糖半缩醛羟基与另一个分子（例如醇、糖、嘌呤或 嘧啶） 的羟基、 胺基或巯基之间缩合形成的缩醛或缩酮键， 常见的糖苷键有O-糖苷键和N-糖苷键。 11. 寡糖（oligoccharide）：由2个20个单糖残基通过糖苷键连接形成的聚合物。 12.多糖（polysaccharide）：20个以上的单糖通过糖苷键连接形成的聚合物。多糖链可以是线性的 或带有分支的。 13.还原糖（reducing sugar）：羰基碳（异头碳）没有参与形成糖苷键，因此可被氧化充当还原剂 的糖。 14.极限糊精（limit dexitrin）:是指支链淀粉中带有支链的核心部分，该部分在支链淀粉 经淀粉酶水解作用、糖原磷酸化酶或淀粉磷酸化酶作用后仍然存在。糊精的进一步降解需要 （1 6）糖苷键的水解。 五、问答题 1. 葡萄糖在水溶液中旋光度改变现象是 、 -环状结构葡萄糖通过链状结构葡萄糖互变的结果。 2. 凡在理论上由D-甘油醛衍生出的单糖为D-系单糖，由L-甘油醛衍生出的糖为L-系单糖。 异头碳的羟基与最末的手性碳原子的羟基具有相同取向的异构体称 -异头物，具有相反取向的称 -异头物。 （+）和（-）表示糖的旋光方向，使平面偏振光右旋为（+），左旋为（-）。 3. 糖与蛋白质之间，以蛋白质为主，一定部位以共价键与若干糖分子相连构成的分子；总体性质更 接近蛋白质，其上糖链不呈现双链重复序列。糖与蛋白质之间通过糖肽键相连，主要包括N-糖肽键 和O-糖肽键。 糖蛋白糖链作用 ： 参与糖蛋白肽链折叠和缔合 ； 糖链影响IgG等特殊蛋白的活性 ； 糖链 影响酶生物活性和糖蛋白类激素的活性 ； 糖链影响糖蛋白的分泌和稳定 ； 糖链参与广泛的分子识别作用和细胞黏附。糖蛋白可被分泌进入体液或作为膜蛋白。它包括许 多酶、大分子蛋白质激素，血浆蛋白、全体抗体、补体因子、血型物质、粘液组份等。 中国海洋大学海洋生命学院 生物化学习题答案 2009 年修订 2 4. 蛋白聚糖：一类特殊的糖蛋白，由一条或多条糖胺聚糖和一个核心蛋白共价连接而成。 蛋白聚糖聚集体结构：透明质酸、连接蛋白、核心蛋白、N-糖链、O-糖链、氨基聚糖链。 5. 糖胺聚糖： 由含己糖醛酸 （角质素除外） 和己糖胺成分的重复二糖单位构成的不分枝长链聚合物。 包括：透明质酸、硫酸软骨素（CS）、硫酸皮肤素（DS）、硫酸角质素（KS）、硫酸乙酰肝素（HS） 和肝素（Hp）。 6. 第三章第三章 脂类生物化学脂类生物化学 一、选择题 C；B；C；C；C；ACDE；C；B；C；B；E；12. E；13.A；14. A； 二、判断是非 ；12.；13.；14.； 15 三、填空题 亚油酸、亚麻酸； 鞘氨醇、脂肪酸、磷酸； 鞘糖脂、甘油糖脂； 单半乳糖基二酰甘油、 双半乳糖基二酰甘油； 鞘氨醇、脂肪酸； 双； 环戊烷多氢菲； 甘油、脂肪酸、磷酸、 胆碱、磷酸胆碱、脂肪酸碳氢链； 鞘氨醇、脂肪酸、糖基、唾液酸、唾液；10. 硬脂酸；11.KOH； 12.烃链、甘油醇基、磷酸基、胆碱13. 64 四、名词解释 1.脂蛋白：由脂质和蛋白质以非共价键结合而成的复合物。 2.糖脂：糖通过其半缩羟基以糖苷键与脂质连接的化合物。 3.脂肪酸（fatty acid）：是指一端含有一个羧基的长的脂肪族碳氢链。脂肪酸是最简单的一种脂， 它是许多更复杂的脂 （例如三脂酰甘油、 甘油磷脂、 鞘磷脂和蜡） 的成分。 4.饱和脂肪酸 （saturated fatty acid）：不含有-CC-双键的脂肪酸。 5.不饱和脂肪酸（unsaturated fatty acid）：至少含有一个-CC-双键的脂肪酸。 6.必需脂肪酸（ossential fatty acids）：维持哺乳动物正常生长所需的，而动物又不能合成的脂 肪酸，例如亚油酸和亚麻酸。 7.三脂酰甘油（triacylglycerol）：也称之甘油三酯（triglyceride）。一种含有与甘油酯化的3 个脂酰基的脂。脂肪和油是三脂酰甘油的混合物。 8.磷脂（phospholipid）：含有磷酸成分的脂。例如卵磷脂、脑磷脂等。 9.鞘脂（sphingolipids）：一类含有鞘氨醇骨架的两性脂，一端连接着一个长链的脂肪酸，了一端 为一个极性的醇。鞘脂包括鞘磷脂、脑磷脂以及神经节苷脂，一般存在于植物和动物膜内，尤其是 在中枢神经系统的组织内含量丰富。 10. 鞘磷脂（sphingomyelin）：一种由神经酰胺的C-1羟基上 连接了磷酸胆碱（或磷酸乙醇胺）构成的鞘脂。鞘磷脂存在于大多数哺乳动物细胞的质膜内，是髓 鞘的主要成分。 11.卵磷脂（lecithin）：就是磷脂酰胆碱（PC，phosphatidyl choline），是磷脂酸与胆碱形成的 酯。 12.脑磷脂（cephalin）：就是磷脂酰乙醇胺（PE，phosphatidyl ethanolamine）,是磷脂酸与乙醇 胺形成的酯。 五、问答题 1.糖通过其半缩羟基以糖苷键与脂质连接的化合物；包括鞘糖脂和甘油糖脂。 2.甘油磷脂类和鞘氨醇磷脂。最简单的磷酸甘油脂是由sn-甘油-3-磷酸衍生物，磷脂酸的磷酸基进一 步被极性醇酯化形成各种甘油醇磷脂。神经酰胺被磷酰胆碱或乙醇氨等酯化形成鞘磷脂，其极性 头部是磷酯酰胆碱或磷酰乙醇氨等分子。 第四章第四章 氨基酸氨基酸 一、选择题 A；D；B；B；B；A；D；E；E；C；B 二、判断是非 ； 三、填空题 半胱氨酸、甲硫氨酸、半胱氨酸； 3.22； 精氨酸、赖氨酸、组氨酸、谷氨酸、天冬氨酸； 中国海洋大学海洋生命学院 生物化学习题答案 2009 年修订 3 酪氨酸、苯丙氨酸、色氨酸、半胱氨酸、丝氨酸； 氨基、质子 四、问答题 1.(1)PICys=(1.71+8.33)/2=5.02 PIGlu=(2.19+4.25)/2=3.22 PIArg=(9.04+12.48)/2=10.76 PITyr=(2.20+9.11)/2=5.66 (2)Cys向正极移动；Glu向正极移动；Arg向负极移动；Tyr向正极移动。 2用去的NaOH物质的量等于溶液中Ala的物质的量。Ala分子量为89，因此起始溶液中 Ala的含量为 89 0.2 0.25=4.45(g) 第五章第五章 蛋白质的共价结构蛋白质的共价结构 一、选择题 C；B；B；B；D；D；D；A；B；D 二、判断是非 ；12.；13. 三、填空题 16、6.25； 羧基、氨； 组成蛋白质氨基酸顺序、肽； Edman、PITC、PTC-多肽、PTH- 氨基酸；GSH、半胱氨酸巯基、谷氨酸、半胱氨酸、甘氨酸； 赖氨酸、精氨酸； 2； 构 象改变、电荷； Foling-酚法、Edman法； FDNB、PITC、DNS-Cl、氨肽酶、羧肽酶、肼解； 蛋白水解酶水解、对角线电泳； 氧化法、过甲酸、还原法、 -巯基乙醇、巯基乙酸；多; 14. 2.25nm 四、问答题 Ala-Ser-Lys-Phe-Gly-Lys-Tyr-Asp Ala-Cys-Phe-Pro-Lys-Arg-Trp-Cys-Arg-Arg-Val-Cys Cys-Tyr-Cys-Phe-Cys 第六章第六章 蛋白质的三维结构蛋白质的三维结构 一、选择题 D；A；C；B；C；A；B；C；C；D；B；A；C；C；C 二、判断是非 ； ； 三、填空题 C-N、C-C； Thr、Val、Ile； 共轭双键； 3.6、0.54、0.15、100 0、右；3、羟脯氨酸、 羟赖氨酸； 降低、增加； 疏水性、亲水性； -折叠； 范德华力、二硫键、氢键、离子 键、疏水作用、配位键； 亚基、次级键； 胶原蛋白； -螺旋、 -折叠、 -曲折（凸起）、 左手超螺旋； 、 、 四、名词解释 （1）指肽链中的酰胺基（-CO-NH-） (2)组成肽基的4个原子和2个相邻的C原子趋向于共面，形成所谓多肽主链的酰胺平面又称肽平面。 （3）蛋白质分子中，最小的单位通常称为亚基或亚单位Subunit，它一般由一条肽链构成，无生理活 性。 （4）多肽链在二级结构或超二级结构的基础上形成三级结构的局部折叠区，它是相对独立的紧密球 状实体。称为结构域。 （5）若干相邻的二级结构单元（螺旋、折叠、转角）组合在一起，彼此相互作用，形成有规则在空 间上能辨认的二级结构组合体、充当三级结构的构件，称为超二级结构，包括： 、 和 -曲折。 （6）Sanger法 2,4-二硝基氟苯在碱性条件下，与肽链N-端的游离氨基作用，生成二硝基苯衍生物 中国海洋大学海洋生命学院 生物化学习题答案 2009 年修订 4 （DNP），在酸性条件下水解，得到黄色DNP-氨基酸。该产物能够用乙醚抽提分离。不同的DNP- 氨基酸可以用色谱法进行鉴定。 （7）氨基酸与PITC生成PTH-AA 是EDMAN降解法的原理，在多肽蛋白质氨末端测定和氨基酸顺序 分析中占有重要地位 五、问答题 1.（1）Val、Pro、Phe、Ile位于分子内部， Asp、Lys、His位于分子外部。 （2）因为Gly的侧链是H，Ala的侧链是CH3，它们的侧链都比较小，疏水性不强，所以可以存 在于秋状蛋白质的分子内部，也可以在分子外部。 （3）因为Ser、Thr、Asn、Gln在pH7时有不带电荷的极性侧链，它们能参与内部氢键的形成，氢 键中和了它们的极性，所以可以存在于秋状蛋白质的分子内部。 （4）因为两个Cys时常形成二硫键 ，这样就中和了它的极性。 2变小。分子量的增大意味着氨基酸数量的增加，蛋白质的半径R变大，表面积是R 2的函数，体积 是R 3的函数，R的增大使表面积与体积比减小，由于分子内部的作用有利于蛋白质的稳定，蛋白质表 面与水的作用不利于其稳定，因此随着分子量的增加，亲水基团与疏水基团的比率将变小。 3（1）多聚亮氨酸的R基团不带电荷，适合形成 螺旋。 （2）Ile的 位上有分支， （3）pH7时所有Arg基团的R基都带正电荷，彼此排斥，使氢键不能形成，形成无规则结构。 （4）pH13时,Arg的R基团不带电荷，并且 碳位无分支，所以形成 螺旋。 （5）pH1.5时Glu的R基团不带电荷，并且 碳位无分支，所以形成 螺旋。 （6）Thr 碳位有分支，不能形成 螺旋。 （7）脯氨酸和羟脯氨酸折叠成脯氨酸螺旋，是不同于 螺旋的有规则结构。 4设形成 螺旋的氨基酸数目为x个 015x+(240000/110-x) 0.35=5.06 10 -5 107 X1288 1288/(240000/110) 59% 5、6、7、8（答案从略，见课本） 第七章第七章 蛋白质结构和功能蛋白质结构和功能 一、选择题 D；A；C；C；C；C；B；B；A 二、判断是非 ； 三、填空题 肌红、X-晶体衍射法； 四、4、血红素、CO2、H +； 免疫、糖； 协同、构象、血红素、 玻尔效应； 4、淋巴、可变区、不变区、二硫键和次级键、2 四、名词解释 11904年丹麦生理学家Bohr C.发现增加H+浓度将提高氧从血红蛋白的释放这种pH对血红蛋白与氧 亲和力的影响被称为波耳效应。 2蛋白质经凝胶电泳分离，通过转移电泳将蛋白质条带转移硝酸纤维素膜上，进行酶联免疫反应。 3同上 五、问答题 1（1）疏水侧链在血红蛋白亚基的外面，这样 -亚基和 -亚基能互相紧密地联系在一起，形成一 定的空间结构。这些疏水侧链在血红蛋白亚基的外面，但就整个血红蛋白分子来看，它们在血红蛋 白分子内部。 （2）疏水作用在维持血红蛋白的四级结构中起了重要作用。 2（1）增加（2）下降（3）下降（4）增加（5）增加 3.氧的S形曲线结合，波尔效应以及BPG效应物的调节使得血红蛋白的输氧效率达到最高效率。 4原理：以待测抗原（抗体）和酶标抗体（抗原）的特异结合反应为基础，然后通过酶活力测定来 确定抗原（抗体）含量。步骤见课本 P278。 中国海洋大学海洋生命学院 生物化学习题答案 2009 年修订 5 第八章第八章 酶通论酶通论 一、选择题 A；C；C；D；C；C；E；E；D；E；D 二、判断是非 ； 三、填空题 0.5； 几何异构； 酶、底物、酶底物复合物、底物、降低； 酶蛋白、辅助因子、酶蛋白、 辅助因子； 辅酶、辅基、金属原子、辅基、化学方法、辅酶、透析； 核酶； 免疫球蛋白、 抗体酶； 锁钥学说、三点附着学说、诱导楔合学说； 酶活性回收率、比活力的提高倍数 四、名词解释 1具有催化活性的RNA。 2具有催化作用的抗体称为抗体酶 3研究酶的生产、纯化、固定化技术、酶分子结构的修饰和改造以及在工农业、医药卫生和理论研 究等方面的应用。 4酶活力：酶活力指酶催化一定化学反应的能力，以测出的酶促反应速度表示酶的活力。 比活力：每毫克蛋白质或每毫升蛋白质所含酶的活力单位数，用单位/毫克蛋白或单位/毫升来表示， n U/mg或n U/ml， 代表酶的纯度， 比活力越大纯度越高， 可用来比较每单位质量蛋白质的催化能力， 酶产品质量评价中常使用的指标。 5是指经物理或化学方法处理，使酶变成不易随水流失即运动受到限制，而又能发挥催化作用的酶 制剂。 五、问答题 0.625mg、250u；400u/mg；0.625g、2.510 5 2酶的专一性是指酶对催化的反应和反映物有严格的选择性。 结构专一性 绝对专一性 相对专一性 A、族专一性 B、键专一性 几何异构专一性，单一物质单一立体构型 旋光异构专一性 几何异构专一性 3固定化酶，是指经物理或化学方法处理，使酶变成不易随水流失即运动受到限制，而又能发挥催 化作用的酶制剂。优点：不仅具有高的催化效率和高度专一性，而且固定化酶提高了对酸碱和温度 的稳定性，增加了酶的使用寿命；可简化工艺，反映后易于反应产物分离，减少了产物分离纯化的 困难，而提高了产量和质量。酶的固定化方法，多种多样，但主要有四大类:吸附法、载体偶联法、 交联法和包理法。 第九章第九章 酶促反应动力学酶促反应动力学 一、选择题 B；E；C；E；A；B；D；D；D；A；B；C；E；B；D 二、判断是非 ； 三、填空题 双曲线、直线、钟型； 初、5%； 二氢叶酸合成酶 四、名词解释 1酶与底物反应时，通过特异识别作用，先形成酶底物复合物，然后在形成产物和酶分子，酶分子 重新结合底物。 2当酶被底物饱和时每秒种每个酶分子转换底物的分子数，叫作转换数。 3激活剂：凡是能提高酶活性的物质称为激活剂，包括金属离子、无机离子和简单有机化合物等。 抑制剂：能引起酶抑制作用的物质。 中国海洋大学海洋生命学院 生物化学习题答案 2009 年修订 6 五 问答题 1、2、3略 4、 当底物过量时， 酶全部被底物饱和， 整个酶反应对底物来说是零级反应， 对酶来说却是一级反应， 反应达到最大反应速度。 5参见课本P368-370。 6参见课本P373表9-6。 7比活力=2.8U/510 -3mg=560U/mg 转换数/活性位点=93.3/s 根据数据采用双倒数法分别求有无抑制剂条件下最大反应速度和Km，判断何种抑制类型。 Vmax=0.25，计算Km； 根据米氏方程分别计算； 计算时注意在5分钟内底物是否足够， 如不足按实际底物量计算； Vmax最大四倍，Km不变。 第十章第十章 酶作用机理和调节酶作用机理和调节 一、选择题 A；B；E；C；D；E；D；C；C；B 二、判断是非 ； 三、填空题 裂缝、疏水性、结合部位、催化、结合、催化； Ser、His、Asp； 催化部位、别构部位、S、 协同、序变； 活性部位； OH、His； 腺苷酸、磷酸化； 蛋白激、磷酸 四、名词解释 1三维结构上比较接近的少数特异的氨基酸残基参与底物的结合与催化作用，这一与酶活力直接相 关的区域称酶的活性部位。 2酶活性部位必需基团：位于酶的活性部位并作为其活性表达所必需的基团。 3别构酶：具有别构调节效应的酶。 异构酶： 4共价调节酶通过其他酶对其多肽链上某些基团进行可逆的共价修饰，使处于活性与非活性的互变 状态，从而调节酶活性。 5同工酶：催化相同的化学反应，但其分子结构、理化性质和免疫性能等方面都存在明显差异的一 组酶。 诱导酶： 6胰凝乳蛋白酶中的Ser、His、Asp构成。 7酶原经加工转变为有活性酶的过程称酶原激活。 8酶活性中心提供H+或提供H+受体使敏感键断裂的机制称酸碱催化。 9酶活性中心亲电基团或亲核基团参与底物敏感键断裂的机制称共价催化。 10能把ATP或GTP 位磷酸基转移到底物蛋白质氨基酸残基上的酶。 五、问答题 1三维结构上比较接近的少数特异的氨基酸残基参与底物的结合与催化作用，这一与酶活力直接 相关的区域称酶的活性部位。 活性部位在酶分子的总体中只占相当小的部分（1%2%） 酶的活性部位是一个三维实体 酶的活性部位并不是和底物的形状互补的 酶的活性部位是位于酶分子表面的一个裂隙内 中国海洋大学海洋生命学院 生物化学习题答案 2009 年修订 7 底物通过次级键结合到酶上 酶活性部位具有柔性 2（1）底物和酶的邻近效应与定向效应 （2）底物的形变和诱导契合 （3）酸碱催化 （4）共价催化 （5）金属离子催化 （6）多元催化和协同效应 （7）活性部位微环境影响 3 4 别构酶一般是寡聚酶，通过次级键由多亚基构成；调节部位与活性部位通过构象变化产生协 同效应。 别构酶的动力学：S对V的动力学曲线是S型曲线或表观S型曲线，二者不符合米氏方程。 协同指数（CI）：酶分子中的结合位点被饱和90%和饱和10%时底物浓度的比值。也常用H系数来判 断。 底物是别构调节物时：S曲线：正协同81(开关)V随S而加快；双曲线：负协同81V 随S而减慢。 别构物参与调节时：1. 整体上产生激活、抑制现象；2.改变了调节的敏感区位置。在很小的浓度（底 物、调节物）范围内严格控制酶活力，因此是生物代谢中许多关键反应的酶。 K型效应物和V型效应物 K型效应物：改变K0.5 不改变Vmax的效应物；V型效应物：改变Vmax不改变K0.5的效应物 别构酶的脱敏作用：经加热或用化学试剂等处理， 可引起别构酶解离，失去调节活性，脱敏后 酶表现为米氏动力学双曲线。 5酶蛋白分子中组氨酸侧链咪唑基pK值为6.0-7.0，在生理条件下，一半解离，一半不解离，因此既 可以做质子供体，也可以做质子受体，可以作为广义酸碱共同催化反应。 6其作为别构酶，受激活剂和抑制剂的共同调节，符合别构酶的性质。（结合别构酶性质分析） 7 锁与钥匙学说 1894年，Fischer提出，认为整个酶分子的天然构象是具有刚性结构的，酶表面具有特定的形状， 酶与底物的结合如同一把钥匙对一把锁一样，但无法解释可逆反应。 “三点结合” 认为酶与底物的结合处至少有三个点， 而且只有一种情况是完全结合的形式。 只有这种情况下， 不对称催化作用才能实现。 诱导契合学说 该学说认为酶表面并没有一种与底物互补的固定形状，二者接近时酶蛋白受底物分子的诱导其构象 发生有利于底物结合的构象变化，酶与底物在此基础上互补楔合进行反应 1. 靠近定向 2. 导契合 3. 物脱离 第十一章第十一章 维生素和辅酶维生素和辅酶 一、选择题 C；C；C；C；D；E；C；B；C；A；D；B；B；E；A；D； C；D 二、判断是非 中国海洋大学海洋生命学院 生物化学习题答案 2009 年修订 8 ； 三、填空题 CoA、CoA、酰基； 4、还原、氧化型、还原型、NAD和NADP； NADPH、四氢叶酸、5、 10、一碳单位； 硫、还原型、氧化型、丙酮酸脱氢、 -酮戊二酸脱氢； 硫胺素焦磷酸、脱羧、 辅酶； 磷酸吡哆醛、磷酸吡哆醇、磷酸吡哆胺、磷酸吡哆醛、磷酸吡哆胺、转胺、脱羧、外消旋； 溶解、脂溶性、水溶性； 11-顺视黄醛、视紫红质、暗； 1，25-二羟胆钙化醇、肝脏、肾脏、 羟化；羧化酶、羧化、 -羧基谷氨酸、Ca 2+ 四、问答题 1维生素是维持生物正常生命过程所必需的一类有机物质，需要量很少，但对维持健康十分重要。 维生素一般习惯分为脂溶性和水溶性两大类。 212见课本及P463表11-6。 13A- B- C- D- E- F- G- 第十二章第十二章 生化分离技术和应用生化分离技术和应用 一、选择题 A；B；C；E；A；A；D；A；B；D；C；D；D；C 二、判断是非 ； 三、填空题 水化层、同种电荷； 2、单亚基蛋白； Tyr、Phe、Trp； 盐溶、盐析； 阴离子、阳离 子； 低、高； Foling酚、紫外吸收、考马斯亮蓝、双缩脲等； 透析、超过滤； 逆流分配、 纸层析、聚酰胺薄膜层析、薄层层析；SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳、凝胶过滤、超离心 四、名词解释 1在净电荷为时的pH称蛋白质的等电点。 2当生物大分子通过装有凝胶颗粒的层析柱时，根据它们分子大小不同而进行分离的技术。 3利用不同组分在流动相和固定相之间的分配系数不同，使混合物分离的方法。 4利用不同组分对离子交换剂亲和力的不同使混合物分离的方法。 5在不带电荷的载体上偶联疏水基团而形成疏水吸附剂，利用载体和样品疏水基团间的相互作用 使它们吸附在一起，然后改变层析条件，减弱疏水作用，使吸附的蛋白质从吸附剂上解吸下来。 6利用生物大分子能与特异的配基的分子非共价结合来纯化生物大分子的方法。 7聚丙烯酰胺凝胶电泳（polyacrylamide gel electrophoresis，PAGE）是以聚丙烯酰胺凝胶作为支持 介质的一种电泳方法。 8当混合物在一次电泳后不能完全分开时，可将第一次电泳分开的斑点通过支持介质间的接触印记 转移到第二个支持介质上，旋转90度，进行第二次电泳。 9指一个细胞或组织表达的所有蛋白质。即一个基因组所编码转录产生的一整套蛋白质。 五、问答题 1（1）Ala、Ser、Phe、Leu、His、Arg向阴极移动，Asp向阳极移动。 （2）电泳时如果氨基酸带有相同电荷，则相对分子质量大的比小的移动的慢。 （3）略。 2(1) IleLys；(2) PheSer；(3) LeuValAla；(4) ValPro；(5) GluAsp；(6) TyrAlaSerHis； 3.(1)Asp;(2)Met;(3)Glu;(4)Gly;(5)Ser； 4.(1) 中国海洋大学海洋生命学院 生物化学习题答案 2009 年修订 9 H值 1.9 3.0 6.5 10.0 1 阴极 阴极 阴极 阳极 2 阴极 阴极 不动 阳极 3 阴极 阴极 不动/阳极 阳极 4 阴极 不动/阴极 阳极 阳极 5 阴极 阴极 阴极 阳极 (2)在pH=10时，题目中的各种肽均带负电荷，都能与Dowex-1上的阴离子发生交换。肽带的负电荷越 多，与树脂的结合能力越强。所以其洗脱顺序为：15，2，3，4。 5（1）在低pH时羧基质之化，这样蛋白质分子带有大量的净正电荷，分子内正电荷相斥，使许多 蛋白质变形，并随蛋白质分子内部疏水基团向外暴露使蛋白质溶解度降低产生沉淀。 （2）加入少量盐时对稳定带电基团有利，增加了蛋白质的溶解度。但是随着盐离子浓度的增加，降 低了蛋白质的水和程度，使蛋白质水化层破坏，而使蛋白质沉淀。 （3）在等电点时，蛋白质分子间的静电斥力最小，所以其溶解度最小。 （4）加热会使蛋白质变形，疏水基外露，引起蛋白质沉淀。 （5）非极性溶剂减少了极性基团的溶剂作用，使蛋白质分子间形成氢键，从而取代了蛋白子分子与 水之间的氢键。 （6）介电常数的下降对暴露在溶剂中的非极性基团有稳定作用，结果促使蛋白质肽链的展开而导致 变形。 6凝胶过滤中分子量小的蛋白质在介质中通过的路径比分子量大的蛋白质长，所以有较长的保留时 间。SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳时所有蛋白质分子都通过这种胶联介质，分子量小的移动的快。 7由于蛋白质A和B与蛋白质C相对分子质量相差较大，用凝胶过滤将其分开。又由于A、B等电点 不同，采用离子交换柱将其分开并纯化 8，9见课本。 第十三章第十三章 核酸核酸 一、选择题 B；C；C；D；C；A；C；A；B；D；E 二、判断是非 ； ； 三、填空题 种、组织； 2、A、G； 、C-N糖苷、3-5磷酸二酯键； 碱基环共轭键； T；6. G+C、 窄、宽、低、高、1；7. 增加、不变；8. 样品均一度、浓度、片段大小、离子强度；9. B、A、粗 短、左手、Z、细长；10. DNA、RNA；11. 碱基堆积力、氢键、离子键、范德华力；12. 酶、化 学；13. 高分辨率的聚丙烯酰胺凝胶电泳、限制性内切酶；14. mRNA；15. m 7G5ppp5Nm-；16. 携 带氨基酸、识别氨酰tRNA合成酶、识别密码子、核糖体；17.防止RNAase活性；18. 超螺旋DNA、 开环DNA 四、名词解释 1单链核苷酸 (P)值大于双链核苷酸；因此核酸变性时, (P)值增高，称增色效应。 2