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文档简介
PROTEINS
FOLDEDPOLYPEPTIDES
©2007PaulBillietODWSPRIMARYSTRUCTUREThesequenceofaminoacidsMIL1sequence:>gi|7662506|ref|NP_056182.1|MIL1protein[Homosapiens]MEDCLAHLGEKVSQELKEPLHKALQMLLSQPVTYQAFRECTLETTVHASGWNKILVPLVLLRQMLLELTRLGQEPLSALLQFGVTYLEDYSAEYIIQQGGWGTVFSLESEEEEYPGITAEDSNDIYILPSDNSGQVSPPESPTVTTSWQSESLPVSLSASQSWHTESLPVSLGPESWQQIAMDPEEVKSLDSNGAGEKSENNSSNSDIVHVEKEEVPEGMEEAAVASVVLPARELQEALPEAPAPLLPHITATSLLGTREPDTEVITVEKSSPATSLFVELDEEEVKAATTEPTEVEEVVPALEPTETLLSEKEINAREESLVEELSPASEKKPVPPSEGKSRLSPAGEMKPMPLSEGKSILLFGGAAAVAILAVAIGVALALRKKlength:386aminoacids©Anne-MarieTernes
PRIMARYSTRUCTUREThenumbersofaminoacidsvary
(e.g.insulin51,lysozyme129,haemoglobin574,gammaglobulin1250)TheprimarystructuredeterminesthefoldingofthepolypeptidetogiveafunctionalproteinPolaraminoacids(acidic,basicandneutral)arehydrophilicandtendtobeplacedontheoutsideoftheprotein.Non-polar(hydrophobic)aminoacidstendtobeplacedontheinsideoftheprotein©2007PaulBillietODWSInfinitevarietyThenumberofpossiblesequencesisinfinite
Anaverageproteinhas300aminoacids,
Ateachpositiontherecouldbeoneof20differentaminoacids
=10390possiblecombinationsMostareuseless
Naturalselectionpicksoutthebest©2007PaulBillietODWSSECONDARYSTRUCTURE
ThefoldingoftheN-C-Cbackboneofthepolypeptidechainusingweakhydrogenbonds
©ScienceStudent©Text2007PaulBillietODWSSECONDARYSTRUCTUREThisproducesthealphahelixandbetapleatingThelengthofthehelixorpleatisdeterminedbycertainaminoacidsthatwillnotparticipateinthesestructures
(line)©DrGaryKaiser
©Text2007PaulBillietODWSTERTIARYSTRUCTURE
ThefoldingofthepolypeptideintodomainswhosechemicalpropertiesaredeterminedbytheaminoacidsinthechainMIL1protein©Anne-MarieTernes
©2007PaulBillietODWSTERTIARYSTRUCTUREThisfoldingissometimesheldtogetherbystrongcovalentbonds
(e.g.cysteine-cysteinedisulphidebridge)Bendingofthechaintakesplaceatcertainaminoacids
(line)HydrophobicaminoacidstendtoarrangethemselvesinsidethemoleculeHydrophilicaminoacidsarrangethemselvesontheoutside©2007PaulBillietODWS©MaxPlanckInstituteforMolecularGeneticsChainBofProteinKinaseCQUATERNARYSTRUCTURESomeproteinsaremadeofseveralpolypeptidesubunits
(e.g.haemoglobinhasfour)ProteinKinaseC©MaxPlanckInstituteforMolecularGenetics©Text2007PaulBillietODWSQUATERNARYSTRUCTUREThesesubunitsfittogethertoformthefunctionalproteinTherefore,thesequenceoftheaminoacidsintheprimarystructurewillinfluencetheprotein'sstructureattwo,threeormorelevels©2007PaulBillietODWSResult
ProteinstructuredependsupontheaminoacidsequenceThis,inturn,dependsuponthesequenceofbasesinthegene
©2007PaulBillietODWSPROTEINFUNCTIONS
ProteinstructuredeterminesproteinfunctionDenaturationorinhibitionwhichmaychangeproteinstructurewillchangeitsfunctionCoenzymesandcofactorsingeneralmayenhancetheprotein'sstructure©2007PaulBillietODWSFibrousproteinsInvolvedinstructure:tendonsligamentsbloodclots
(e.g.collagenandkeratin)Contractileproteinsinmovement:muscle,microtubules
(cytoskelton,mitoticspindle,cilia,flagella)©2007PaulBillietODWSGlobularproteins
mostproteinswhichmovearound(e.g.albumen,caseininmilk)Proteinswithbindingsites:
enzymes,haemoglobin,immunoglobulins,membranereceptorsites©2007PaulBillietODWSProteinsclassifiedbyfunction
CATALYTIC:enzymesSTORAGE:ovalbumen(ineggs),casein(inmilk),zein(inmaize)TRANSPORT:haemoglobinCOMMUNICATION:hormones(eginsulin)andneurotransmittersCONTRACTILE:actin,myo
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