食品化学第三章蛋白质

食品化学第三章蛋白质主要内容第一节氨基酸第二节蛋白质和肽第三节蛋白质的变性第四节蛋白质的功能性质第五节蛋白质的营养性质第六节常见食品蛋白质与新蛋白质资源第七节食品蛋白在加工和贮藏中的变化第2页,共107页，2024年2月25日，星期天蛋白质的元素分析C50～55%H6～7%O20～23%N12～19%（16%，6.25）S0.2～3.0%由20种氨基酸(aminoacid)构成的聚合物第3页,共107页，2024年2月25日，星期天蛋白质的作用蛋白质在生物体系中起着核心作用病毒、细菌、激素、植物和动物细胞原生质都是以蛋白质为基础的酶是蛋白质第4页,共107页，2024年2月25日，星期天食品蛋白质包括可供人类食用、易消化、安全无毒、富有营养、具有功能特性的蛋白质。乳、肉(包括鱼和家禽)、蛋、谷物、豆类和油料种子是食品蛋白质的主要来源。随着世界人口的增长，为了满足人们对蛋白质逐渐增长的需求，不仅要寻求新的蛋白质资源和开发蛋白质利用的新技术，而且还应更充分地利用现有的蛋白质资源和考虑成本。因此，必须了解和掌握食品蛋白质的物理、化学和生物学性质，以及加工处理对这些蛋白质的影响，从而进一步改进蛋白质的性质．特别是营养品质和功能特性。第5页,共107页，2024年2月25日，星期天蛋白质的分类

根据组成分类单纯蛋白质（homoproteins）仅有氨基酸组成的蛋白质结合蛋白质（conjugatedproteins）氨基酸与非蛋白质组分复合的非蛋白质组分称为辅基衍生蛋白质（homoproteins）经酶或化学方法处理的蛋白质第6页,共107页，2024年2月25日，星期天结合蛋白质核蛋白（核蛋白体）糖蛋白（卵清蛋白、κ-酪蛋白）磷蛋白（α-和β-酪蛋白、激酶、磷酸化酶）脂蛋白（蛋黄蛋白质、几种肌浆蛋白质）金属蛋白（血红蛋白、肌红蛋白和几种酶）第7页,共107页，2024年2月25日，星期天球蛋白(globular)以球状或椭圆状存在的蛋白质由多肽链自身折叠而造成纤维状蛋白（棒状分子）(fibrous)含有相互缠绕的多肽链根据大体上的结构形式分类第8页,共107页，2024年2月25日，星期天1、氨基酸的一般性质（1）结构CCOOHHRNH2第一节氨基酸第9页,共107页，2024年2月25日，星期天（2）分类非极性氨基酸：Ala,Ile,Leu,Phe,Met,Trp,Val,Pro极性氨基酸带正电荷侧链氨基酸：Lys,Arg,His带负电荷侧链氨基酸：Asp,Glu无电荷侧链氨基酸：Ser,Thr,Tyr,Asn,Gln,Cys,Gly按R的极性分类人体必需氨基酸有Met、Trp、Lys、Val、Leu、Ile、Phe及Thr八种，此外His对于婴儿的营养也是必需的。第10页,共107页，2024年2月25日，星期天甘丙缬亮异脂链丝苏半蛋羟硫添脯酪色苯杂芳环天谷精赖组酸碱第11页,共107页，2024年2月25日，星期天除甘氨酸外都具有旋光性。在植物或动物组织的蛋白质水解物中，仅发现Ｌ－型异构体。（3）氨基酸的旋光性第12页,共107页，2024年2月25日，星期天（4）氨基酸的酸－碱性质羧基能电离成COO-和H+；氨基能接受质子，形成铵盐。氨基酸是两性电解质甘氨酸

提供质子，可释放质子提供电子对，可接受质子第13页,共107页，2024年2月25日，星期天氨基酸的等电点兼性离子以电中性状态存在时的pH被称为等电点（pI）。第14页,共107页，2024年2月25日，星期天（5）氨基酸的疏水性是指氨基酸从水转移至乙醇中的自由能变化△G蛋白质在水中的溶解度主要取决于氨基酸组分侧链上极性（带电或不带电）和非极性（疏水）基团的分布。ΔGt被用来表示氨基酸的疏水性。第15页,共107页，2024年2月25日，星期天ΔGt具有加和性缬氨酸ΔGt,Val=ΔGt,Gly+ΔGt,异丙基侧链ΔGt,异丙基侧链=ΔGt,Val-ΔGt,Gly第16页,共107页，2024年2月25日，星期天（7）氨基酸的光学性质

芳香族氨基酸Trp、Tyr和Phe在紫外区(250～300nm)吸收光。此外，Trp和Tyr在紫外区还显示荧光。芳香族氨基酸的紫外吸收和荧光第17页,共107页，2024年2月25日，星期天2、氨基酸的化学反应性酰基化反应、烃基化反应、酯化反应。氨基酸与茚三酮、邻苯二甲醛或荧光胺反应是氨基酸定量分析中常用的反应。第18页,共107页，2024年2月25日，星期天与茚三酮反应1摩尔的氨基酸，与2摩尔茚三酮生成1摩尔紫色物质，在570nm显示最高吸收。脯氨酸和羟脯氨酸产生一种黄色物质，它在440nm显示最高吸收。常用来定量游离氨基酸。第19页,共107页，2024年2月25日，星期天与邻苯二甲醛反应当存在2-巯基乙醇时氨基酸与邻-苯二甲醛反应（1，2-苯二甲醛）反应生成高荧光的衍生物在380nm激发时在450nm具有最高荧光发射定量氨基酸、蛋白质和肽第20页,共107页，2024年2月25日，星期天与荧光胺反应含有伯胺的氨基酸、肽和蛋白质与荧光胺反应成高荧光的衍生物在390nm激发时，在475nm具有最高荧光发射被用于定量氨基酸以及蛋白质和肽。

第21页,共107页，2024年2月25日，星期天1、蛋白质的一级结构（PrimaryStructure）指氨基酸通过共价键（肽键）连接而成的线性序列(LinearSequence)第二节蛋白质和肽第22页,共107页，2024年2月25日，星期天肽键不同于C-N单键和C=N双键；肽键具有部分单键性质同时又有双键性质；肽键不能自由旋转；肽单位平面有一定的键长和键角。肽单位是刚性平面结构；肽单位结构特征第23页,共107页，2024年2月25日，星期天

氨基酸残基周期性的（有规则的）空间排列。主要包括螺旋结构和伸展片状结构。2、蛋白质的二级结构（SecondaryStructure）（1）螺旋结构

-螺旋（主要的，最稳定的）；

310-螺旋；π-螺旋氢键氢键第24页,共107页，2024年2月25日，星期天（2）β折叠结构一种锯齿形结构。它比

螺旋较为伸展稳定性：β-折叠片＞

-螺旋β-折叠片～高变性温度加热和冷却×

-螺旋

β-折叠第25页,共107页，2024年2月25日，星期天3、蛋白质的三级结构（TertiaryStructure）二级结构进一步折叠成紧密的三维结构（多肽链的空间排列）肌红蛋白亲水性——蛋白质-水界面；疏水性——内部β-乳球蛋白第26页,共107页，2024年2月25日，星期天4、蛋白质的四级结构（QuaternaryStructure）

是指含有多于一条多肽链的蛋白质分子的空间排列，以二聚体、三聚体、四聚体等形式存在。第27页,共107页，2024年2月25日，星期天

蛋白质形成二级、三级和四级结构，并使之保持稳定的相互作用力包括两类：①蛋白质分子内固有的作用力，所产生的分子内相互作用。②周围溶剂影响所产生的分子间相互作用。

5、稳定蛋白质结构的作用力第28页,共107页，2024年2月25日，星期天蛋白质结构稳定疏水相互作用范德华力二硫键氢键静电相互作用第29页,共107页，2024年2月25日，星期天6、蛋白质构象稳定性和适应性

蛋白质分子并非是刚性分子，相反它们是高度柔顺性分子。蛋白质分子的天然状态属于介稳定状态。蛋白质结构对于介质环境的适应性是十分必要的，因为这有利于蛋白质执行某些关键的功能。例如，酶与底物或辅助配体的有效结合，涉及多肽链序列键合部位的重排。对于只有催化功能的蛋白质，通过二硫键使蛋白质的结构保持高度的稳定性，分子内的这些二硫键能够有效降低构象熵，减少多肽链伸长的倾向。第30页,共107页，2024年2月25日，星期天7、蛋白质的物理化学性质和肽

蛋白质的物理化学性质（酸碱性、水解、颜色反应、疏水性）

肽生物活性肽（三肽胃泌素、四肽胃泌素、谷胱甘肽、酪蛋白磷酸肽）第31页,共107页，2024年2月25日，星期天1、蛋白质变性的概念

由于外界因素的作用，使天然蛋白质分子的构象发生了异常变化，从而导致生物活性的丧失以及物理、化学性质的异常变化，不包括一级结构上肽键的断裂。第三节蛋白质的变性第32页,共107页，2024年2月25日，星期天物理性质的改变凝集、沉淀粘度增加旋光值改变紫外、荧光光谱发生变化化学性质的改变酶水解速度增加分子内部基团暴露生物性能的改变抗原性改变生物功能丧失2、蛋白质变性现象第33页,共107页，2024年2月25日，星期天食品蛋白质变性产生的效果食品蛋白质变性后通常引起溶解度降低或失去溶解性，从而影响蛋白质的功能特性或加工特性。在某种情况下，变性又是需宜的。例如，豆类中胰蛋白酶抑制剂的热变性，可能显著高动物食用豆类时的消化率和生物有效性。部分变性蛋白则比天然状态更易消化，或具有更好的乳化性、起泡性和胶凝性。

第34页,共107页，2024年2月25日，星期天变性过程的可逆性在某些情况下，变性过程是可逆的，例如，有的蛋白质在加热时发生变性，冷却后，又可复原。可逆变性～三级和四级结构变化不可逆变性～二级结构也发生变化二硫键的断裂→不可逆变性第35页,共107页，2024年2月25日，星期天3、影响蛋白质变性的因素物理因素（1）热

在加热条件下，肽键产生强烈的热振荡，导致维持蛋白质空间结构的次级键破坏，天然构象解体。变性速率取决于温度。

对许多反应来说，温度每升高1℃，转化速率约增加2倍。可是，对于蛋白质变性反应，当温度上升1℃，速率可增加600倍左右，因为维持二级、三级和四级结构稳定性的各种相互作用的能量都很低。

第36页,共107页，2024年2月25日，星期天蛋白质对热变性的敏感性取决于多种因素，如蛋白质浓度、水活性、pH、离子强度和离子种类等。即使蛋白质用温和方法脱水，如冷冻干燥法仍然可引起某些蛋白质变性。蛋白质(或酶)在干燥条件下比含水分时热变性的耐受能力更大，说明蛋白质在有水存在时易变性。第37页,共107页，2024年2月25日，星期天变性温度Td蛋白质溶液在逐渐加热到临界温度以上时，蛋白质的构象从天然状态到变性状态有一个显著地转变，这个转变的中点温度称为熔化温度Tm，或变性温度Td，此时天然状态与变性状态浓度比为1。

第38页,共107页，2024年2月25日，星期天（2）静高压

压力诱导蛋白质变性的原因主要是蛋白质的柔性和可压缩性。尽管氨基酸残基是被紧密地包裹在球状蛋白质分子的内部，但是仍然存在一些恒定的空隙空间，这就使蛋白质具有可压缩性。加压25℃100～1200MPa外压消失压力引起的蛋白质变性是高度可逆的！第39页,共107页，2024年2月25日，星期天

高静压在食品加工过程中作为一种工具已经引起食品科学家的广泛关注，例如灭菌和胶凝化。在200～1000MPa高压下灭菌，使细胞膜遭到不可逆破坏，同时引起微生物中细胞器的解离，从而达到灭菌的目的。关于压力胶凝化作用已有不少报道和应用，如将蛋清、16％大豆球蛋白或3％肌动球蛋白在1OO～700MPa静液压下，于25℃加压30min，则可形成凝胶，其质地比热凝胶柔软。静液压也常用于牛肉的嫩化加工，一般处理压力为100～300MPa。目前压力加工是一种较热加工理想的方法，加工过程中不仅必需氨基酸、天然色泽和风味不会损失，特别是一些热敏感的营养或功能成分能得到较好的保持，而且也不会产生有害和有毒化合物。但是因为成本关系，尚未得到广泛应用。第40页,共107页，2024年2月25日，星期天（3）剪切

机械处理，如揉捏、振动或搅打等高速机械剪切，都能引起蛋白质变性。在加工面包或其它食品的面团时，产生的剪切力使蛋白质变性。剪切速率愈高，蛋白质变性程度则愈大。同时受到高温和高剪切力处理的蛋白质，则发生不可逆变性。（4）辐照

芳香族氨基酸残基吸收紫外线，若能量高，能打断二硫键，导致构象变化。食品进行一般的辐射保鲜时，辐射对食品蛋白质的影响极小。原因：1.辐射剂量低；2.食品中水的裂解减少了其他物质的裂解。第41页,共107页，2024年2月25日，星期天（5）冷冻（6）界面作用

蛋白质物理变性技术的应用仍以热杀菌技术应用最广，但高压、辐射等技术确是现在研究的热点。第42页,共107页，2024年2月25日，星期天化学因素（1）pH

极端pH值时，蛋白质分子内的离子基团产生强静电排斥作用，促使蛋白质分子的构象发生变化。pH引起的变性大多数是可逆的，然而，在某些情况下，部分肽键水解，天冬酰胺、谷氨酰胺脱酰胺，碱性条件下二硫键的破坏，或者聚集等都将引起蛋白质不可逆变性。酸和碱可以加速热变性。一般水果罐头的杀菌温度较蔬菜低。第43页,共107页，2024年2月25日，星期天（2）有机溶质尿素和盐酸胍（GuHCl）尿素和盐酸胍优先和变性蛋白质结合。促进疏水氨基酸残基在水相中增溶，也降低了疏水相互作用。第44页,共107页，2024年2月25日，星期天（3）有机溶剂乙醇、丙酮改变水的介电常数，改变静电作用。非极性侧链在有机溶剂中比在水中更易溶解，有机溶剂能穿透到疏水区，削弱或打断疏水相互作用。第45页,共107页，2024年2月25日，星期天（4）表面活性剂SDS（十二烷基硫酸钠），强有力的蛋白质变性剂。机理：破坏了蛋白质的疏水相互作用，促使天然蛋白质伸展，非极性基团暴露于水介质中，导致了天然与变性蛋白质之间的平衡移动，引起蛋白质不可逆变性。第46页,共107页，2024年2月25日，星期天低浓度（离子强度≤0.2）静电中和作用稳定了蛋白质的结构较高的浓度（＞1mol/L）离子特异效应（5）促溶盐第47页,共107页，2024年2月25日，星期天其他成分蛋白质

相互作用食品色泽食品风味食品外形食品质构糖脂肪构成食品品质贡献多大？第四节蛋白质的功能性质第48页,共107页，2024年2月25日，星期天蛋白质的功能性质：在食品加工、保藏、制备和消费期间影响蛋白质在食品体系中的性能的那些蛋白质的物理和化学性质。第49页,共107页，2024年2月25日，星期天食品蛋白质在食品体系中的功能作用

Functionalrolesoffoodproteinsinfoodsystems第50页,共107页，2024年2月25日，星期天蛋白质的功能性质的种类水化性质取决于蛋白质与水的相互作用，包括水的吸收与保留、湿润性、溶涨、分散性、溶解度、粘度等。表面性质包括蛋白质的表面张力，乳化性、起泡性、成膜性等。结构性质蛋白质的相互作用所表现的有关特性，如产生弹性、沉淀、凝胶作用及形成其它结构时起作用的那些性质。感观性质颜色、气味、口味、咀嚼性等。第51页,共107页，2024年2月25日，星期天一、蛋白质的水合（1）蛋白质水合性质蛋白质分子中带电基团、主链肽基团、Asn、Gln的酰胺基、Ser、Thr和非极性残基团与水分子相互结合的性质。（2）蛋白质水合能力当干蛋白质粉与相对湿度为90-95%的水蒸汽达到平衡时，每克蛋白质所结合的水的克数。第52页,共107页，2024年2月25日，星期天（3）蛋白质水合过程第53页,共107页，2024年2月25日，星期天1.pH

当pH＝pI时，蛋白质的水合能力最低。2.温度温度升高，水合能力下降。3.氨基酸组成极性氨基酸越多，水合能力越高。4.离子强度低浓度的盐能提高蛋白质的水合能力。（4）影响蛋白质结合水的环境因素第54页,共107页，2024年2月25日，星期天蛋白质的水和能力是决定某些食品可接受性的关键因素！可以影响到食品的嫩度、多汁性、柔软性。第55页,共107页，2024年2月25日，星期天二、蛋白质的溶解度最受蛋白质溶解度影响的功能性质：增稠、起泡、乳化和胶凝作用。第56页,共107页，2024年2月25日，星期天影响蛋白质溶解度的因素：1.pH

当pH＝pI时，蛋白质的溶解度最低。利用这一性质进行蛋白质提取，等电点沉淀。第57页,共107页，2024年2月25日，星期天2.离子强度低离子强度（＜0.5）—

盐溶高离子强度（＞1）—

盐析第58页,共107页，2024年2月25日，星期天3.温度4.有机溶剂一般降低蛋白质的溶解度第59页,共107页，2024年2月25日，星期天三、蛋白质的黏度溶液的黏度反映出它对流体的阻力情况。蛋白质的黏度与溶解性之间不存在简单的关系，通过热变性得到的不溶性蛋白，在水中分散后不产生高的黏度；对于溶解性好、但吸水能力和溶胀能力较差的乳清蛋白，同样也不能在水中形成高粘度的分散体系。

蛋白质的吸水能力与黏度之间，存在正相关性。第60页,共107页，2024年2月25日，星期天四、蛋白质的胶凝作用

胶凝作用概念是指变性的蛋白质分子聚集并形成有序的蛋白质网络结构过程。凝胶是介于固体和液体之间的一个中间相。在技术上定义为：“一种无稳定状态流动的稀释体系。”是由聚合物经共价或非共价交联而形成的一种网状结构。凝胶化作用机制溶胶状态-------似凝胶状态-------有序的网络结构状态第61页,共107页，2024年2月25日，星期天网状结构中的作用力与凝胶的可逆性氢键、静电相互作用——可逆凝胶明胶疏水相互作用——不可逆凝胶蛋清蛋白二硫键——不可逆凝胶乳清蛋白第62页,共107页，2024年2月25日，星期天加热溶液的pH蛋白质的浓度金属离子蛋白质凝胶化作用在食品加工中的应用果冻豆腐奶酪香肠影响蛋白质凝胶化作用的因素第63页,共107页，2024年2月25日，星期天五、蛋白质的组织化六、面团的形成

第64页,共107页，2024年2月25日，星期天七、乳化性质

许多食品属于乳胶体（牛奶、乳脂、冰淇淋、豆奶、黄油、干酪、蛋黄酱和肉馅），蛋白质成分在稳定这些胶态体系中通常起着重要的作用。原因是：蛋白质是天然的两亲物质，具有乳化性质。第65页,共107页，2024年2月25日，星期天1.

评价食品乳化性质的方法乳化活力（emulsifyingactivity）乳化能力（emulsioncapacity）乳化稳定性（emulsionstability）第66页,共107页，2024年2月25日，星期天界面面积

φ——分散相的体积分数;R——乳状液粒子的平均半径。乳化活力指标（EAI）

EmulsifyingActivityIndex单位质量的蛋白质所产生的界面面积

m——蛋白质质量第67页,共107页，2024年2月25日，星期天乳化能力定义相转变前（O/W→W/O）每克蛋白质所能乳化的油的体积第68页,共107页，2024年2月25日，星期天乳状液稳定性在数月内稳定剧烈的处理方法（高温、离心力）乳状液稳定性表示方法

乳状液稳定性指标（ESI）：浊度达到起始值的一半所需要的时间。

第69页,共107页，2024年2月25日，星期天2.影响蛋白质乳化作用的因素内在因子pH、离子强度、温度、存在的低分子量表面活性剂、糖、油相体积、蛋白质类型和使用的油的熔点外在因素制备乳状液的设备类型、能量输入的速度和剪切速度。

目前没有一致认可的系统地评价蛋白质乳化性质的标准方法。

第70页,共107页，2024年2月25日，星期天八、起泡性质1.泡沫的形成一个连续的水相+一个分散的气相蛋白质是主要的表面活性剂，有助于分散相的形成和稳定经吹气泡、搅打和摇振而形成第71页,共107页，2024年2月25日，星期天

作为一个有效的起泡剂，必须满足：快速吸附至气-水界面易于在界面上展开和重排通过分子间相互作用形成粘合性膜第72页,共107页，2024年2月25日，星期天2.起泡能力的评价指标起泡能力是指在汽-液界面形成坚韧的薄膜使大量气泡并入和稳定的能力。膨胀率（Overrun）稳定状态泡沫值（Steady-stateFoamValue）起泡力（FoamingPower）泡沫膨胀（FoamExpansion）第73页,共107页，2024年2月25日，星期天泡沫稳定性（FoamStability）蛋白质稳定处在重力和机械力下的泡沫的能力。50%液体从泡沫中排出所需要的时间或者泡沫体积减少50%所需要的时间第74页,共107页，2024年2月25日，星期天第75页,共107页，2024年2月25日，星期天蛋白质浓度：提高泡沫的稳定性温度：降低pH：在等电点处最稳定糖：损害蛋白质的起泡能力但增加稳定性脂：降低盐：大多数随NaCl浓度的增加而增加搅打：增强，高速搅，降低3.影响蛋白质起泡性质的环境因素第76页,共107页，2024年2月25日，星期天NaCl对乳清蛋白起泡性和稳定性的影响盐溶效应第77页,共107页，2024年2月25日，星期天蛋白质风味蛋白质----风味+有利良好风味载体无利与不良风味结合九、风味结合第78页,共107页，2024年2月25日，星期天蛋白质与风味物质的结合包括物理吸附和化学吸附。物理吸附：范德华力和毛细管吸附化学吸附：静电吸附、氢键结合和共价结合蛋白质与风味之间的相互作用第79页,共107页，2024年2月25日，星期天风味物质和蛋白质的结合，蛋白质的构象发生了变化。如：进入蛋白质内部破坏蛋白质的疏水相互作用；醛类化合物能与赖氨酸残基结合等。所以，任何能够影响蛋白质构象的因素都将影响到与风味物质结合。第80页,共107页，2024年2月25日，星期天水：能促进与极性挥发物的结合而对非极性挥发物没影响。热：蛋白质热变性一般导致对挥发性物质的结合增强，

盐：盐溶类盐由于使疏水相互作用去稳定，降低风味结合，而盐析类盐提高风味结合。

pH：碱性效果一般优于酸性温度：温度对风味物质的结合影响非常小，这是因为结合过程是熵驱动，而不是焓驱动。酶：蛋白质经酶彻底水解将会降低它对挥发性物质的结合，

影响蛋白质与风味结合的因素第81页,共107页，2024年2月25日，星期天大豆火腿肠含有丰富的蛋白质谁最好？第五节蛋白质的营养性质第82页,共107页，2024年2月25日，星期天1、蛋白质的质量

必需氨基酸组成

限制性氨基酸（Lys、Thr、Trp是限制性AA

）评价蛋白质好坏的指标有：蛋白质含量，蛋白质质量，蛋白质的消化率第83页,共107页，2024年2月25日，星期天第84页,共107页，2024年2月25日，星期天第85页,共107页，2024年2月25日，星期天第86页,共107页，2024年2月25日，星期天第87页,共107页，2024年2月25日，星期天2、消化率

是人体从食品蛋白质吸收的氮占摄入的氮的比例。

蛋白质的构象抗营养因子（外源凝集素、蛋白酶抑制剂、使酶失活因子）与其它物质结合加工条件影响食品消化率的因素第88页,共107页，2024年2月25日，星期天第89页,共107页，2024年2月25日，星期天第六节食品中的蛋白质食品蛋白质可以分为动物源、植物源两大类，常见的有肉类、乳、蛋、鱼蛋白、谷物、大豆蛋白等，还有一些新蛋白质资源如：单细胞蛋白、叶蛋白、藻类蛋白等是未来研究、开发的主要方向。第90页,共107页，2024年2月25日，星期天（一）大豆蛋白质大豆含蛋白质40%，是优良的植物蛋白质，其营养价值与动物蛋白相近。富含赖氨酸，缺乏蛋氨酸。大豆经脱脂后，进一步加工可以得到3种不同的大豆蛋白。脱脂豆粉：蛋白质含量50%左右。（蛋白质+碳水化合物）大豆浓缩蛋白：蛋白质含量70%左右。（浸提法除去碳水化合物）大豆分离蛋白：蛋白质含量90%以上。（等电点法沉淀蛋白质）第91页,共107页，2024年2月25日，星期天（二）乳蛋白质

一般乳由三个不同相组成、三相中均存在蛋白质。

a.由酪蛋白构成的微细胶粒(酪蛋白)b.连续水溶液（乳清蛋白）

c.分散脂肪球(球膜蛋白)

下面以牛乳为例：

1、酪蛋白酪蛋白约占80-82%Pro总酪蛋白含胱、蛋、含苏、丝氨基酸的磷酸酯键的磷蛋白在PH4.6和20度条件下从脱脂牛乳中沉淀出来。

第92页,共107页，2024年2月25日，星期天2、乳清蛋白乳清蛋白，主要是β-乳球蛋白和α-乳清蛋白，还有血清清蛋白、免疫球蛋白、酶等。3、脂肪球膜蛋白为磷脂蛋白质第93页,共107页，2024年2月25日，星期天（三）肉类蛋白质肉中蛋白质分为：肌原纤维蛋白、肌浆蛋白、肌基质蛋白。1、肌原纤维蛋白包括：肌球蛋白，肌动蛋白，肌动球蛋白，肌原球蛋白

肌球蛋白是粗肌丝的主要蛋白质，它构成肌原纤维蛋白的55%。

肌动蛋白是细肌丝的主要Pro，占肌纤Pro的20%。

肌动球蛋白由肌球、肌动混合可形成肌动球蛋白动物死后肌动球蛋白↑僵硬↑第94页,共107页，2024年2月25日，星期天2、肌浆蛋白肌浆蛋白为球状P

组成：酶、肌红蛋白、血红蛋白为可溶性蛋白质,占总P

25-30%,，50℃变性，凝固。3、肌基质蛋白为结缔组织部分，不溶于水及浓盐溶液。基质蛋白为硬蛋白，含胶原、弹性蛋白。第95页,共107页，2024年2月25日，星期天4、肉的嫩化木瓜蛋白酶：60～80℃。

菠萝蛋白酶：30～60℃。无花果蛋白酶：30～50℃。第96页,共107页，2024年2月25日，星期天

5、鱼肉蛋白质鱼肉含基质蛋白质较少。∵肌球蛋白间含双硫键，可形成网络结构∴能形成凝胶体（比畜肉好）形成条件：

0.5-1%(3%)的食盐

PH=6.5～7.2T=75～85℃(>60℃)

添加氧化剂可促进网状结构的形成添加淀粉