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文档简介
1、王碧云 2015年8月10日,1,免疫球蛋白结构,Ig分子的基本结构是由四肽链组成的。即:由二条相同的分子量较小的肽链(轻链)和二条相同的分子量较大的肽链(重链)组成 轻链与重链是由二硫键连接形成一个四肽链分子称为Ig分子的单体;单体是构成所有免疫球蛋白分子的基本结构;所有抗体的单体都是四条肽链的对称结构,即:两条糖基化重链(H)和两条非糖基化轻链(L);每条重链和轻链分为氨基端(N端)和羧基端(C端)。,2,轻链和重链,1、轻链(light chain,L链 由214个氨基酸残基组成,通常不含碳水化合物,分子量为24kD,有两个由链内二硫键组成的环肽,L链可分为:Kappa()与 lambd
2、a()2个亚型 2、重链(heavy chain,H链) 由450-550个氨基酸残基组成,分子量55-75kD,含糖数量不同,4-5个链内二硫键,可分为5类,、链,不同的H链与L链(或)组成完整的Ig分子。分别称为:IgM,IgG,IgA,IgD和IgE。,3,4,可变区和恒定区,其N-末端序列变化很大,称此区为可变区(V区); C-末端氨基酸则相对稳定,变化很小,称此区为恒定区(C区)。,5,可变区(Variable region,V区),1、可变区(Variable region,V区) L链N端1/2处(VL)108-111个氨基酸残基,H链N端1/5-1/4处(VH)118个氨基酸残
3、基,V区有一个肽环65-75个氨基酸残基。 可变区可分为高变区(hypervariable region,HVR)和骨架区(framework region,FR),VL的HVR在24-34,50-56,89-97氨基酸位置。VH的HVR在31-35,50-56,95-102氨基酸位置。分别称为VL和VH的HVR1,HVR2,HVR3,6,高变区(hypervariable region,HVR)和骨架区(framework region,FR),高变区为抗体与抗原的结合位置,称为决定簇互补区(complementarity-determining region,CDR),VL和VH的HVR1
4、,HVR2,HVR3又分别称为CDR1,CDR2,CDR3,其中CDR3具有更高的高变程度,H链在与抗原结合中起重要的作用。,7,恒定区(constant region,C区),恒定区(constant region,C区) L链C端1/2处,105个氨基酸残基,H链C端3/4-4/5处,331-431个氨基酸残基。 在同一种属动物中是比较恒定的,是制备第二抗体进行标记的重要基础。,8,功能区,链内二硫键折叠成球形区称为功能区(domain)约由110个氨基酸组成。氨基酸的顺序具有高度的同源性。,9,1、L链功能区:2个,(VL,CL各一个) 2、H链功能区:IgG,IgA,IgD,4个(V区
5、1个,C区3个),IgM,IgE,5个(V区1个,C区4个) 3、功能区的片层结构:抗体的L链和H链中V区或C区每个功能区的二级结构是反向平行的片层结构。,10,4、功能区的作用: (1)VL和VH是抗原结合的部位。 (2)CL和CH1上具有同种异型的遗传标记。 (3)IgG的CH2和IgM的CH3具有补体C1q结合位点;IgG借助CH2部分可通过胎盘 (4)CH3或CH4具有结合单核细胞、巨噬细胞、粒细胞、B细胞、NK细胞Fc段受体的功能,不同的抗体可与不同的细胞结合,产生不同的免疫效应。,功能区的作用,11,5、铰链区,(1)铰链区不是一个独立的功能区,位于CH1与CH2之间;包括H链间二硫键,该区富含脯氨酸,不形成-螺旋。 (2)当Ab与Ag结合时,铰链区发生扭曲,使Ab的2个抗原结合点更
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