《氨基酸结构特点》word版.docx

氨基酸结构特点：蛋白质分子的基本组成单位。20种，除脯为-亚氨基酸、甘不含手性碳原子外，其余L-氨基酸。 分类：根据R基团极性大小： 非极性中性(8种) 极性中性(7种)酸性 (Glu和Asp) 碱性 (Lys、Arg和His)。 体内不能合成，必须由食物蛋白质供给的氨基酸称为必需氨基酸。酪和半胱需以必需为原料合成，故称半必需氨基酸。 生酮氨基酸 ：苯丙、酪、亮、色、赖。生糖：能形成丙酮酸-酮戊二酸琥珀酸和草酰乙酸的。生酮和生糖：苯丙、酪 氨基酸的脱氨基作用： 1氧化脱氨基：反应过程包括脱氢和水解两步，反应主要由L-氨基酸氧化酶和谷氨酸脱氢酶所催化。L-氨基酸氧化酶是一种需氧脱氢酶，该酶在人体内作用不大。谷氨酸脱氢酶是一种不需氧脱氢酶，以NAD+或NADP+为辅酶。该酶作用较大，属于变构酶，其活性受ATP，GTP的抑制，受ADP，GDP的激活。 2转氨基作用：由转氨酶催化，将-氨基酸的氨基转移到-酮酸酮基的位置上，生成相应的-氨基酸，而原来的-氨基酸则转变为相应的-酮酸。转氨酶以磷酸吡哆醛(胺)为辅酶。转氨基作用可以在各种氨基酸与-酮酸之间普遍进行。除Gly，Lys，Thr，Pro外，均可参加转氨基作用。较为重要的转氨酶有： 丙氨酸氨基转移酶（ALT），又称为谷丙转氨酶（GPT）。催化丙氨酸与-酮戊二酸之间的氨基移换反应，为可逆反应。该酶在肝脏中活性较高，在肝脏疾病时，可引起血清中ALT活性明显升高。 天冬氨酸氨基转移酶（AST），又称为谷草转氨酶（GOT）。催化天冬氨酸与-酮戊二酸之间的氨基移换反应，为可逆反应。该酶在心肌中活性较高，故在心肌疾患时，血清中AST活性明显升高。3 联合脱氨基作用：转氨基作用与氧化脱氨基作用联合进行，从而使氨基酸脱去氨基并氧化为-酮酸的过程，称为联合脱氨基作用。可在大多数组织细胞中进行，是体内主要的脱氨基的方式。 4 嘌呤核苷酸循环（PNC）：这是存在于骨骼肌和心肌中的一种特殊的联合脱氨基作用方式。在骨骼肌和心肌中，腺苷酸脱氨酶的活性较高，该酶可催化AMP脱氨基，此反应与转氨基反应相联系，即构成嘌呤核苷酸循环的脱氨基作用。 氨的代谢：鸟氨酸循环与尿素的合成：体内氨的主要代谢去路是用于合成尿素。合成尿素的主要器官是肝脏，但在肾及脑中也可少量合成。尿素合成是经鸟氨酸循环的反应过程来完成，催化这些反应的酶存在于胞液和线粒体中。其主要反应过程如下：NH3+CO2+2ATP 氨基甲酰磷酸胍氨酸精氨酸代琥珀酸精氨酸尿素+鸟氨酸。 尿素合成特点：在肝脏的线粒体和胞液中进行合成一分子尿素需消耗4分子ATP精氨酸琥珀酸合成酶是关键酶分子中两个氮原子一个来源于NH3一个来源于天冬氨酸。 脱羧基作用：由氨基酸脱羧酶催化，辅酶为磷酸吡哆醛（只有组氨酸脱羧酶不需辅酶），产物为CO2和胺。 1 -氨基丁酸的生成：是一种重要神经递质，由L-谷氨酸脱羧产生。由L-谷氨酸脱羧酶催化，在脑及肾中活性很高。 25-羟色胺的生成：也是重要神经递质且具强烈缩血管作用，原料色氨酸。过程为：色氨酸5羟色氨酸5-羟色胺。 3组胺的生成：组胺由组氨酸脱羧产生，具有促进平滑肌收缩，促进胃酸分泌和强烈的舒血管作用。 4多胺的生成：精脒和精胺均属多胺，它们与细胞生长繁殖的调节有关。合成原料为鸟氨酸，关键酶是鸟氨酸脱羧酶。 肽键 (peptide bond)是由一分子氨基酸的-羧基与另一分子氨基酸的-氨基经脱水而形成的共价键(-CO-NH-)。氨基酸分子参与形成肽键后由于脱水而结构不完整，称为氨基酸残基。每条多肽链都有两端：自由氨基端(N端)与自由羧基端(C端)，肽链方向是N端C端。 肽键平面(肽单位)：肽键具部分双键性质，不能自由旋转；组成肽键四个原子及其相邻两个碳原子处同一平面上，为刚性平面结构， 蛋白质的分子结构：一级为线状结构，二、三、四为空间 1一级结构：指多肽链中氨基酸的排列顺序，其维系键是肽键。决定其空间结构。2 二级结构：指多肽链主链骨架盘绕折叠而形成的由氢键维系的有规则的构象。主要类型- 螺旋 ;结构特征主链骨架围绕中心轴盘绕形成右手螺旋螺旋每上升一圈是3.6个氨基酸残基，螺距为0.54nm相邻螺旋圈之间形成许多氢键侧链基团位于螺旋的外侧。影响-螺旋形成的因素： 存在侧链基团较大的氨基酸残基； 连续存在带相同电荷的氨基酸残基； 存在脯氨酸残基- 折叠：结构特征 若干条肽链或肽段平行或反平行排列成片所有肽键的C=O和NH形成链间氢键侧链基团分别交替位于片层的上、下方- 转角：多肽链180回折部分，通常由四个氨基酸残基构成，借1、4残基间形成氢键维系无规卷曲：主链骨架无规律盘绕的部分。 超二级结构：由若干相邻二级结构元件组合在一起，彼此相互作用，形成种类不多的、有规则的二级结构组合或二级结构串，在多种蛋白质中充当三级结构的构件 3三级结构：多肽链所有原子的空间排布。维系键是非共价键（次级键）；氢键、 疏水键 、范德华力、离子键，也可二硫键 4 四级结构：亚基之间的立体排布、接触部位的布局等，维系键为非共价键。亚基指参与构成蛋白质四级结构的而又具有独立三级结构的多肽链。 蛋白质的理化性质 :1 两性解离与等电点：蛋白质分子中仍存在游离氨基和羧基，因此蛋白质与氨基酸一样具有两性解离性质.蛋白质分子所带正、负电荷相等时溶液pH值称为蛋白质等电点2 胶体性质：蛋白质具有亲水溶胶的性质。分子表面的水化膜和表面电荷是稳定蛋白质亲水溶胶两个重要因素。3蛋白质的紫外吸收：蛋白质分子中的色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸残基对紫外光有吸收，色氨酸吸收最强，最大吸收峰为280nm。4蛋白质的变性：蛋白质在某些理化因素作用下，其特定空间结构被破坏而导致理化性质改变及生物活性丧失的现象。因素：高温、高压、电离辐射、超声波、紫外线及有机溶剂、重金属盐、强酸强碱等。 蛋白质的生理功能 ：主要有：是构成组织细胞的重要成分；参与组织细胞的更新和修补；参与物质代谢及生理功能的调控；氧化供能；其他功能：如转运、凝血、免疫、记忆、识别等。 蛋白质的分离与纯化： 盐析与有机溶剂沉淀：在蛋白质溶液中加入大量中性盐，以破坏蛋白质的胶体性质，使蛋白质从溶液中沉淀析出，称为盐析。常用的中性盐有：硫酸铵、氯化钠、硫酸钠等。盐析时，溶液的pH在蛋白质的等电点处效果最好。凡能与水以任意比例混合的有机溶剂，如乙醇、甲醇、丙酮等，均可引起蛋白质沉淀。 氨基酸顺序分析： 1测定蛋白质分子中多肽链数目2拆分蛋白质分子多肽链3断开多肽链内二硫桥（过甲酸氧化法、巯基化合物还原法）4分析每一多肽链氨基酸组成5鉴定多肽链N- 末端（DNFB法）和C-末端残基 6裂解多肽链成较小片段（胰蛋白酶只断裂赖或精，糜断苯丙、酪、色等）7测定各肽段氨基酸序列（Edman降解法）8重建完整多肽链的一级结构9确定半胱氨酸残基间形成的S-S交联桥位置 酶 是由活细胞产生的生物催化剂，这种催化剂具有极高的催化效率和高度的底物特异性，其化学本质是蛋白质。结合酶是由酶蛋白和辅助因子构成，酶蛋白与酶的底物特异性有关，辅助因子催化活性有关。 与酶蛋白疏松结合并与酶的催化活性有关的耐热低分子有机化合物称为辅酶。与酶蛋白牢固结合并与酶的催化活性有关的耐热低分子有机化合物称为辅基。 酶的活性部位 :特异的氨基酸残基比较集中的区域，即为酶活力直接相关的区域。分为结合部位（负责与底物的结合决定专一性）和催化部位（负责催化底物键的断裂形成新键决定催化能力） 酶促反应机制： 1中间复合物学说与诱导契合学说：酶催化时，酶活性中心首先与底物结合生成一种酶-底物复合物（ES），此复合物再分解释放出酶，并生成产物，即中间复合物学说。当底物与酶接近时，底物分子可诱导酶活性中心的构象发生改变，使之成为能与底物分子密切结合的构象，这就是诱导契合学说。 2与酶的高效率催化有关的因素：底物和酶的邻近效应与定向效应底物的形变和诱导契合 酸碱催化 共价催化金属离子催化多元催化和协同效应活性部位微环境的影响 核酶：具有自身催化作用的RNA称为核酶，通常具有特殊的分子结构，如锤头结构。 酶促反应动力学: 底物浓度对反应速度影响： 底物对酶促反应的饱和现象：实验观察到，酶浓度不变时，不同底物浓度与反应速度关系为一矩形双曲线，即底物浓度较低时，反应速度的增加与底物浓度的增加成正比（一级反应）,此后，随底物浓度增加，反应速度增加量逐渐减少（混合级反应）,最后，底物浓度增加到一定量时，反应速度达到一最大值，不再随底物浓度增加而增加（零级反应）.米氏方程及米氏常数：根据上述结果推导出上述矩形双曲线的数学表达式，即米氏方程：= VmaxS/(Km+S)。其中，Vmax为最大反应速度，Km为米氏常数。 Km 和Vmax意义： 当=Vmax/2时，Km=S。因此，Km等于酶促反应速度达最大值一半时的底物浓度。当k-1k+2时，Km=k-1/k+1=Ks。因此，Km可反映酶与底物亲和力的大小，即Km值越小，酶与底物的亲和力越大.Km可用于判断反应级数：当S100Km时，=Vmax，反应为零级反应，即反应速度与底物浓度无关；当 0.01Km S100Km时，反应处于零级反应和一级反应之间，为混合级反应。Km是酶的特征性常数：一定条件下，某种酶的Km值是恒定的，可以通过测定不同酶（特别是一组同工酶）的Km值，来判断是否为不同的酶。Km可用来判断酶的最适底物：当酶有几种不同底物存在时，Km值最小者为该酶的最适底物。Km 可用来确定酶活性测定时所需的底物浓度：当S=10Km时，=91%Vmax，为最合适的测定酶活性所需底物浓度。 Vmax可用于酶的转换数的计算：当酶的总浓度和最大速度已知时，可计算出酶的转换数，即单位时间内每个酶分子催化底物转变为产物的分子数.Km 和Vmax的测定：用Lineweaver-Burk双倒数作图法和Hanes作图法。 抑制剂对反应速度的影响：凡是能降低酶促反应速度，但不引起酶分子变性失活的物质统称为酶的抑制剂。分为 不可逆抑制作用：抑制剂与酶分子的必需基团共价结合引起酶活性的抑制，且不能采用透析等简单方法使酶活性恢复的抑制作用。如果以 E作图，就可得到一组斜率相同的平行线，随抑制剂浓度的增加而平行向右移动。酶的不可逆抑制作用包括专一性抑制（如有机磷农药对胆碱酯酶的抑制）和非专一性抑制（如路易斯气对巯基酶的抑制）两种。可逆抑制作用：抑制剂以非共价键与酶分子可逆性结合造成酶活性的抑制，且可采用透析等简单方法去除抑制剂而使酶活性完全恢复的抑制作用。如果以E作图，可得到一组随抑制剂浓度增加而斜率降低的直线 可逆抑制作用包括竞争性、反竞争性和非竞争性抑制几种类型。 竞争性抑制：抑制剂与底物竞争酶的结合部位，从而干扰了酶与底物的结合，使酶的催化活性降低。其特点为：a.竞争性抑制剂往往是酶的底物类似物或反应产物；b.抑制剂与酶的结合部位与底物与酶的结合部位相同；c.抑制剂浓度越大，抑制作用越大；增加底物浓度可使抑制程度减小；d. 动力学参数：Km值增大，Vm值不变。 典型的例子是丙二酸、戊二酸对琥珀酸脱氢酶（底物为琥珀酸）的竞争性抑制和磺胺类药物（对氨基苯磺酰胺）对二氢叶酸合成酶（底物为对氨基苯甲酸）的竞争性抑制。 酶结构的调节：通过对现有酶分子结构的影响来改变酶催化活性。一种快速调节方式。 变构调节：又称别构调节。某些代谢物能与变构酶分子上的变构部位特异性结合，使酶的分子构发生改变，从而改变酶的催化活性以及代谢反应的速度，这种调节作用就称为变构调节。具有变构调节作用的酶就称为变构酶。凡能使酶分子变构并使酶的催化活性发生改变的代谢物就称为变构剂。当变构酶的一个亚基与其配体（底物或变构剂）结合后，能够通过改变相邻亚基的构象而使其对配体的亲和力发生改变，这种效应就称为变构酶的协同效应。变构剂一般以反馈方式对代谢途径的起始关键酶进行调节，常见的为负反馈调节。变构调节的特点： 酶活性的改变通过酶分子构象的改变而实现；酶的变构仅涉及非共价键的变化；调节酶活性的因素为代谢物；为一非耗能过程；无放大效应。 共价修饰调节：酶蛋白分子中某些基团可在其他酶催化下发生共价修饰，从而导致酶活性的改变，称为共价修饰调节。共价修饰方式：磷酸化-脱磷酸化等。共价修饰调节一般与激素的调节相联系，其调节方式为级联反应。特点为：酶以两种不同修饰和不同活性的形式存在；有共价键的变化；受其他调节因素（如激素）的影响；一般为耗能过程；存在放大效应。 酶原的激活：处于无活性状态的酶的前身物质就称为酶原。酶原在一定条件下转化为有活性的酶的过程称为酶原的激活。本质为酶活性中心的形成或暴露（切断酶原分子中特异肽键或去除部分肽段）。酶原的激活过程通常伴有酶蛋白一级结构的改变。生理意义在于：保护自身组织细胞不被酶水解消化。 糖代谢 糖类的生理功用： 氧化供能：最主要供能物质，占全部供能物质供能的70% ；有关糖类主要是葡萄糖和糖原，前者为运输和供能形式，后者为贮存形式。 作为结构成分作为核酸类化合物的成分转变为其他物质 糖的无氧酵解 是指葡萄糖在无氧条件下分解生成乳酸并释放出能量的过程。其全部反应过程在胞液中进行，代谢的终产物为乳酸，一分子葡萄糖经无氧酵解可净生成两分子ATP。 糖的无氧酵解代谢过程可分为四个阶段： （1）活化（己糖磷酸酯的生成）：葡萄糖经磷酸化和异构反应生成1,6-双磷酸果糖(FBP)，即葡萄糖6-磷酸葡萄糖6-磷酸果糖1,6-双磷酸果糖（F-1,6-BP)。此阶段需消耗两分子ATP，己糖激酶（肝中为葡萄糖激酶）和6-磷酸果糖激酶-1是关键酶（2）裂解（磷酸丙糖的生成）：一分子F-1,6-BP裂解为两分子3-磷酸甘油醛，包括两步：F-1,6-BP磷酸二羟丙酮 + 3-磷酸甘油醛 和磷酸二羟丙酮3-磷酸甘油醛。（3）放能（丙酮酸的生成）：3-磷酸甘油醛经脱氢、磷酸化、脱水及放能等反应生成丙酮酸，包括五步反应：3-磷酸甘油醛1,3-二磷酸甘油酸3-磷酸甘油酸2-磷酸甘油酸磷酸烯醇式丙酮酸丙酮酸。此阶段有两次底物水平磷酸化的放能反应，共可生成22=4分子ATP。丙酮酸激酶为关键酶（4）还原（乳酸的生成）：利用丙酮酸接受酵解代谢过程中产生的NADH，使NADH重新氧化为NAD+。即丙酮酸乳酸。 糖无氧酵解的调节： 主要是对三个关键酶，即己糖激酶（葡萄糖激酶）、6-磷酸果糖激酶-1、丙酮酸激酶进行调节。己糖激酶的变构抑制剂是G-6-P ；肝中的葡萄糖激酶是调节肝细胞对葡萄糖吸收的主要因素，受长链脂酰CoA的反馈抑制；6- 磷酸果糖激酶-1是调节糖酵解代谢途径流量的主要因素，受ATP和柠檬酸的变构抑制，AMP、ADP、1,6-双磷酸果糖和2,6-双磷酸果糖的变构激活； 丙酮酸激酶受1,6-双磷酸果糖的变构激活，受ATP的变构抑制，肝中还受到丙氨酸的变构抑制。 糖无氧酵解的生理意义： 1. 在无氧和缺氧条件下，作为糖分解供能的补充途径： 骨骼肌在剧烈运动时的相对缺氧； 从平原进入高原初期； 严重贫血、大量失血、呼吸障碍、肺及心血管疾患所致缺氧。 2. 在有氧条件下，作为某些组织细胞主要的供能途径：如表皮细胞，红细胞及视网膜等，由于无线粒体，故只能通过无氧酵解供能。 五、糖的有氧氧化：葡萄糖在有氧条件下彻底氧化分解生成CO2和H2O，并释放出大量能量的过程称为糖的有氧氧化。在细胞胞液和线粒体内进行，一分子葡萄糖彻底氧化分解可产生30/32 分子ATP 。 糖的有氧氧化代谢途径可分为三个阶段： 1葡萄糖经酵解途径生成丙酮酸： 此阶段在细胞胞液中进行，与糖的无氧酵解途径相同，涉及的关键酶也相同。一分子葡萄糖分解后生成两分子丙酮酸，两分子（NADH+H+）并净生成2分子ATP 。NADH在有氧条件下可进入线粒体产能，共可得到21.5或22.5分子ATP。故第一阶段可净生成5/7分子ATP。 2丙酮酸氧化脱羧生成乙酰CoA：丙酮酸进入线粒体，在丙酮酸脱氢酶系的催化下氧化脱羧生成（NADH+H+）和乙酰CoA 。此阶段可由两分子（NADH+H+），产生22.5分子ATP 。丙酮酸脱氢酶系为关键酶，该酶由三种单体酶构成，涉及六种辅助因子（NAD+、FAD、CoA、TPP、硫辛酸和Mg2+）。3经三羧酸循环彻底氧化分解：生成的乙酰CoA可进入三羧酸循环彻底氧化分解为CO2和H2O并释放能量合成ATP。一分子乙酰CoA氧化分解共可生成10分子ATP，故此阶段生成20分子ATP。 三羧酸循环指在线粒体中，乙酰CoA首先与草酰乙酸缩合生成柠檬酸，然后经过一系列的代谢反应，乙酰基被氧化分解，而草酰乙酸再生的循环反应过程。又称为柠檬酸循环或Krebs循环。 三羧酸循环八步：草酰乙酸 + 乙酰CoA柠檬酸异柠檬酸-酮戊二酸琥珀酰CoA琥珀酸延胡索酸苹果酸草酰乙酸。 特点：线粒体中进行，不可逆每完成一次循环，氧化分解一分子乙酰基，生成10分子ATP循环中间产物既不能通过此循环反应生成，也不被此循环反应消耗循环中有两次脱羧反应，生成两分子CO2。有四次脱氢反应，生成三分子NADH和一分子FADH2。有一次直接产能反应，生成一分子GTP。关键酶是柠檬酸合酶、异柠檬酸脱氢酶和-酮戊二酸脱氢酶系，且-酮戊二酸脱氢酶系的结构与丙酮酸脱氢酶系相似，辅助因子完全相同。 糖有氧氧化生理意义：1是糖在体内分解供能的主要途径： 生成的ATP数目远远多于糖的无氧酵解生成的ATP数目； 机体内大多数组织细胞均通过此途径氧化供能。2是糖、脂、蛋白质氧化供能的共同途径：糖、脂、蛋白质的分解产物主要经此途径彻底氧化分解供能。3是糖、脂、蛋白质相互转变的枢纽：有氧氧化途径中的中间代谢物可以由糖、脂、蛋白质分解产生，某些中间代谢物也可由此途径逆行而相互转变。 有氧氧化的调节：丙酮酸脱氢酶系受乙酰CoA、ATP和NADH的变构抑制，受AMP、ADP和NAD+的变构激活。异柠檬酸脱氢酶是调节三羧酸循环流量的主要因素，ATP是其变构抑制剂，AMP和ADP是其变构激活剂。 巴斯德效应：糖的有氧氧化可以抑制糖的无氧酵解的现象。有氧时，由于酵解产生的NADH和丙酮酸进入线粒体而产能，糖的无氧酵解受抑制。 磷酸戊糖途径 指从G-6-P脱氢反应开始，经一系列代谢反应生成磷酸戊糖等中间代谢物，然后再重新进入糖氧化分解代谢途径的一条旁路代谢途径。起始物是G-6-P，返回的代谢产物是3-磷酸甘油醛和6-磷酸果糖，重要的中间代谢产物是5-磷酸核糖和NADPH。整个代谢途径在细胞溶胶中进行。关键酶是6-磷酸葡萄糖酸脱氢酶。 生理意义： 1. 是体内生成NADPH的主要代谢途径：NADPH在体内可用于作为供氢体,参与体内的合成代谢，如参与合成脂肪酸、胆固醇等参与羟化反应：作为加单氧酶的辅酶，参与对代谢物的羟化维持巯基酶的活性使氧化型谷胱甘肽还原维持红细胞膜的完整性：由于6-磷酸葡萄糖脱氢酶遗传性缺陷可导致蚕豆病，表现为溶血性贫血。 2.体内生成5-磷酸核糖唯一代谢途径：体内合成核苷酸和核酸所需的核糖或脱氧核糖均以5-磷酸核糖的形式提供，其生成方式可以由G-6-P脱氢脱羧生成，也可以由3-磷酸甘油醛和F-6-P经基团转移的逆反应生成。 糖异生：以非糖物质作为前体合成葡萄糖或糖原的过程称为葡糖异生。该代谢途径主要存在于肝与肾中。糖异生主要沿酵解途径逆行，但由于有三步反应（己糖激酶、磷酸果糖激酶-1、丙酮酸激酶）为不可逆反应，故需经另外的反应绕行：1丙酮酸 磷酸烯醇式丙酮酸：经由丙酮酸羧化支路完成，即丙酮酸进入线粒体，在丙酮酸羧化酶（需生物素）的催化下生成草酰乙酸，后者转变为苹果酸穿出线粒体并回复为草酰乙酸，再在磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶的催化下转变为磷酸烯醇式丙酮酸，这两个酶都是关键酶。2F-1,6-BP F-6-P：由果糖1,6-二磷酸酶催化进行水解形成果糖-6-磷酸，该酶也是关键酶。3.G-6-P G：由葡萄糖-6-磷酸酶催化进行水解，该酶是糖异生的关键酶之一，肌肉组织中不存在该酶，故肌肉组织不能生成自由葡萄糖。 糖异生原料来自生糖氨基酸、甘油和乳酸。 糖异生的生理意义 :1在饥饿情况下维持血糖浓度的相对恒定：在较长时间饥饿的情况下，机体需要靠糖异生作用生成葡萄糖以维持血糖浓度的相对恒定。2回收乳酸分子中的能量：由于乳酸主要是在肌肉组织经糖的无氧酵解产生，但肌肉组织糖异生作用很弱，且不能生成自由葡萄糖，故需将产生的乳酸转运至肝脏重新生成葡萄糖后再加以利用。葡萄糖在肌肉组织中经糖的无氧酵解产生的乳酸，可经血循环转运至肝脏，再经糖的异生作用生成自由葡萄糖后转运至肌肉组织加以利用，这一循环过程就称为乳酸循环。 3维持酸碱平衡：肾脏中生成的-酮戊二酸可转变为草酰乙酸，然后经糖异生途径生成葡萄糖，这一过程可促进肾脏中的谷氨酰胺脱氨基，生成NH3，后者可用于中和H+，故有利于维持酸碱平衡。 线粒体氧化呼吸链：（电子从NADH到O2的传递所经过的途径形象地称为电子传递链或呼吸链）在线粒体中，由若干递氢体或递电子体按一定顺序排列组成的，与细胞呼吸过程有关的链式反应体系称为呼吸链。这些递氢体或递电子体往往以复合体的形式存在于线粒体内膜上。主要的复合体有：1. 复合体（NADH-泛醌还原酶）：一分子NADH还原酶（FMN），两分子铁硫蛋白（Fe-S）和一分子CoQ组成，将（NADH+H+）传给CoQ。 2. 复合体（琥珀酸-泛醌还原酶）:由一分子琥珀酸脱氢酶（FAD）、两分子铁硫蛋白和两分子Cytb560组成，将FADH2传给CoQ。 3. 复合体（泛醌-细胞色素c还原酶）：两分子Cytb（分别为Cytb562和Cytb566），一分子Cytc1和一分子铁硫蛋白组成，将电子由泛醌传递给Cytc。复合体（细胞色素c氧化酶）：一分子Cyta和一分子Cyta3组成，含两个铜离子，可直接将电子传给氧，故Cytaa3又称细胞色素c氧化酶，将电子由Cytc传给氧。 呼吸链成分的排列顺序： 由上述递氢体或递电子体组成两条呼吸链。 1 NADH氧化呼吸链：其递氢体或递电子体的排列顺序为：NAD+ FMN (Fe-S)CoQb(Fe-S) c1 c aa3 1/2O2 。丙酮酸、-酮戊二酸、异柠檬酸、苹果酸、-羟丁酸和-羟脂酰CoA经此呼吸链递氢。 2琥珀酸氧化呼吸链：其递氢体或递电子体的排列顺序为： FAD (Fe-S)CoQb(Fe-S)c1 c aa3 1/2O2 。琥珀酸、3-磷酸甘油（线粒体）和脂酰CoA脱氢后经此呼吸链递氢。 生物体内能量生成的方式：1 氧化磷酸化：在线粒体中，底物分子脱下的氢原子经递氢体系传递给氧，在此过程中释放能量使ADP磷酸化生成ATP，这种能量的生成方式称为氧化磷酸化。2底物水平磷酸化：直接将底物分子中的高能键转变为ATP分子中的末端高能磷酸键的过程称为底物水平磷酸化。 呼吸链的抑制剂：能够抑制呼吸链递氢或递电子过程的药物或毒物称为呼吸链的抑制剂。能够抑制第一位点的有安密妥、粉蝶霉素A、鱼藤酮；第二位点的抗霉素A和二巯基丙醇；第三位点的CO、H2S和CN-、N3-。其中，CN-和N3-主要抑制氧化型Cytaa3-Fe3+， CO和H2S主要抑制还原型Cytaa3-Fe2+。 解偶联剂：不抑制呼吸链的递氢或递电子过程，但能使氧化产生的能量不能用于ADP的磷酸化的试剂称为解偶联剂。其机理是增大了线粒体内膜对H+的通透性，使H+的跨膜梯度消除，从而使氧化过程释放的能量不能用于ATP的合成反应。主要的解偶联剂有2,4-二硝基酚。 氧化磷酸化的抑制剂：对电子传递和ADP磷酸化均有抑制作用的药物和毒物称为氧化磷酸化的抑制剂，如寡霉素。 线粒体外NADH的穿梭： 胞液中的3-磷酸甘油醛或乳酸脱氢，均可产生NADH。NADH可经穿梭系统进入线粒体氧化磷酸化，产生H2O和ATP。 1 磷酸甘油穿梭系统：以3-磷酸甘油和磷酸二羟丙酮为载体，在两种不同的-磷酸甘油脱氢酶的催化下，将胞液中NADH的氢原子带入线粒体中，交给FAD，再沿琥珀酸氧化呼吸链进行氧化磷酸化。因此，如NADH通过此穿梭系统带一对氢原子进入线粒体，则只得到1.5分子ATP。 2 苹果酸穿梭系统：此系统以苹果酸和天冬氨酸为载体，在苹果酸脱氢酶和谷草转氨酶的催化下。将胞液中NADH的氢原子带入线粒体交给NAD+，再沿NADH氧化呼吸链进行氧化磷酸化。因此，经此穿梭系统带入一对氢原子可生成2.5分子ATP。 脂类 是脂肪和类脂的总称，是一大类不溶于水而易溶于有机溶剂的化合物。其中，脂肪主要是指甘油三酯，类脂则包括磷脂（甘油磷脂和鞘磷脂）、糖脂（脑苷脂和神经节苷脂）、胆固醇及胆固醇酯。 脂肪酸的氧化：可分为三个阶段： (1) 活化：在线粒体外膜或内质网进行。由脂肪酸硫激酶（脂酰CoA合成酶）催化生成脂酰CoA。每活化一分子脂肪酸，需消耗2分子ATP 。 (2) 进入：借助于两种肉碱脂肪酰转移酶（酶和酶）催化的移换反应，脂酰CoA由肉碱（肉毒碱）携带进入线粒体。肉碱脂肪酰转移酶是脂肪酸-氧化的关键酶。 - 氧化：四个连续的酶促反应组成： 脱氢：脂肪酰CoA在脂肪酰CoA脱氢酶的催化下，生成FADH2和,-烯脂肪酰CoA。 水化：在水化酶的催化下，生成L-羟脂肪酰CoA。 再脱氢：在L-羟脂肪酰CoA脱氢酶的催化下，生成-酮脂肪酰CoA和NADH+H+。 硫解：在硫解酶的催化下，分解生成1分子乙酰CoA和1分子减少了两个碳原子的脂肪酰CoA。后者可继续氧化分解，直至全部分解为乙酰CoA。 脂肪酸氧化分解时的能量释放： 以 16C 的软脂酸为例来计算，则生成ATP的数目为：一分子软脂酸可经七次-氧化全部分解为八分子乙酰CoA，故-氧化可得47=28分子ATP，八分子乙酰CoA可得108=80分子ATP，故一共可得108分子ATP，减去活化时消耗的2分子ATP，故软脂酸可净生成106分子ATP。 对于偶数碳原子的长链脂肪酸，可按下式计算：ATP净生成数目=（碳原子数2 -1）4 + （碳原子数2）10 -2 。 维生素是指一类维持