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食品化学 第四章 蛋白质 1 氨基酸与肽 蛋白质的结构及其维持力量 蛋白质的变性 食物中的蛋白质 蛋白质的水合性 4.1 蛋白质的分类 p清蛋白 p球蛋白 p谷蛋白 p醇溶蛋白 p组蛋白 p鱼精蛋白 p硬蛋白 p糖蛋白和黏蛋白 p脂蛋白 p磷蛋白 p核蛋白 p血红蛋白 p黄素蛋白 p金属蛋白 4.1.1 氨基酸的分类 p非极性或疏水氨基酸:Phe, Leu, Ile, Val p极性但不带电荷的氨基酸:Gly, Ser, Thr, Gln, Asn, Trp, Pro, Met, Tyr p中性条件下带负电荷:Asp, Glu p中性条件下带正电荷:Lys, Arg, His 非极性氨基酸:苯丙氨酸 极性氨基酸:丝氨酸 中性下带负电的氨基酸:天冬氨酸 中性下带正电荷氨基酸:赖氨酸 4.1.2 肽 p肽的疏水性:疏水性是影响肽在食品中功能性质 (如风味、溶解度、保水性、与脂肪结合的能力 等)的重要指标。 p肽的带电性:与分离方法和溶解性有关。 p肽的生理活性:食物中有很多短肽具有生物活性 ,是保健食品的重要素材。如牛奶、大豆、血液 的水解物中含有降血压、提高免疫力、促进钙吸 收等等多种活性肽。 乳蛋白中的生物活性肽 名称产生生物效应 安神肽-酪蛋白酶水解 物 镇静催眠,类吗啡活 性 降压肽微生物发酵产生抑制血管紧张素I转 化酶 免疫调节 肽 酪蛋白酶水解物刺激或抑制免疫应答 抗血栓肽-酪蛋白水解物抑制血小板凝集和血 纤维蛋白原结合到血 小板上 酪蛋白磷 肽 酪蛋白肠道水解 物 与钙结合成可溶复合 物 促生长肽-酪蛋白酶水解 物 促进DNA合成 抗菌肽乳铁蛋白水解物稳定的抗菌活性 促双歧菌 肽 -酪蛋白C端糖肽 促进双歧杆菌生长定 植 牛奶中的免疫调节肽 来源氨基酸序列 牛-酪蛋白Pro63-Gly-Pro-Ile-Pro-Asp68 牛-酪蛋白Leu191-Leu-Tyr193 牛s1-酪蛋白Thr194-Thr-Met-Pro-Ile-Try199 4.1.3 蛋白质的结构和维持力量 特点维持力量 一级结构氨基酸排列顺序和 二硫键位置 共价键,二硫键 二级结构多肽链折叠方式, 如-螺旋、-折叠 和-转角等 氢键力 三级结构分子进一步折叠和 盘曲 偶极作用,疏水作 用,二硫键,静电 力,氢键力等 四级结构不同亚基之间的聚 合 疏水作用,范德华 力,静电力,氢键 力等 蛋白质中可能产生的氢键力(1) 蛋白质中可能产生的氢键力(2) 蛋白质中可能产生的氢键力(3) 蛋白质中可能产生的氢键力(4) 蛋白质中可能产生的氢键力(5) 4.1.4 蛋白质的变性及其影响因素 p蛋白质变性的概念:天然状态变性状态 p蛋白质变性对食品加工烹调的意义 p蛋白质变性的影响因素 蛋白质变性对结构和功能的影响 p疏水基团暴露于外溶解度下降 p与水结合能力下降溶解度和持水性下降 p肽键暴露容易受到蛋白酶的攻击 p分子散开粘度增大 p高级结构解散失去生物活性,杀菌,除去 某些有害蛋白质或抗营养物质,提高安全性 p酶类失活提高食品的品质和储藏性 p发生沉淀固定食品形状、产生良好口感、 搅打时稳定气泡等 影响蛋白质变性的因素:温度 p温度系数达600:HTST p影响热变性抗性的因素 n氨基酸组成 n蛋白质-蛋白质作用 n金属辅基 n蛋白质浓度 n水分活度 npH n离子强度 p冷冻促进蛋白质变性 图:水分含量与变性温度 表:平均疏水性和热变性温度 蛋白质变形温度平均疏水性(KJmol-1/残基) 血红蛋白673.98 溶菌酶723.72 蛋清蛋白764.01 肌球蛋白794.33 -乳球蛋白834.26 -乳球蛋白834.50 生物素结合蛋 白 853.81 大豆球蛋白92- 燕麦球蛋白108- 影响蛋白质变性的因素:1.压力 2.界面 作用 3其它 物理因素 p1。1100-1200MPa破坏细胞结构发生变性 p1。2高压变性的应用: n鸡蛋凝胶 n牛肉嫩化界面上高能量水作用 p2。1氢键断裂 p2。2疏水基团暴露 p2。3分子重新定位 p3。1剪切力:挤压、高速搅拌、均质等 p3。2辐照:灭菌处理 影响蛋白质变性的化学因素 ppH值:4-10稳定 p金属盐:低浓度稳定,高浓度促进变性 p有机溶剂:破坏疏水作用和静电力 p变性剂:破坏氢键结构 p表面活性剂:使蛋白质伸展,增加电性斥力等 图:盐浓度与蛋白质的变性 右图为乳清蛋白 分离物在室温下 浸泡于盐溶液24 小时后的浊度。 方块为氯化钙, 圆点为氯化镁。 4.2 蛋白质的功能性质 p水合性质:吸水性、保水性、溶胀性、黏着性、 溶解度、水分散性、粘度等 p表面性质:乳化性、起泡性、成膜性、吸收气味 p结构性质:弹性、凝胶性、质构性等 p感官性质:色泽、气味、味道、适口性、咀嚼性 、爽滑度、浑浊度等 蛋白质在食品中的典型功能 功能性 质 作用方式食品系统 溶解性蛋白质溶解,与pH有关饮料 持水性以氢键结 合持水肉肠、面包、糕 点 粘 度结合水,增粘汤、卤 胶凝性形成蛋白胶冻肉冻、豆腐、乳 酪 粘着性作为粘着物肉丸、肠、焙烤 品 延展性面筋、凝胶肉、焙烤食品 乳化性形成比稳定含脂肪乳化 物 肠、汤、蛋糕 脂肪吸 收 和游离脂肪结合肉肠、面包圈 风味结 合 吸附、释放风味物质人造肉、焙烤食 品 起泡性形成能够包容气体的稳 定膜 蛋糕顶料、甜食 4.2.1 蛋白质的水合性质 p蛋白质和水通过肽键和氨基酸侧链与水分子发生 相互作用。 p首先形成化合水和单层吸附水,然后发生多层吸 附,进一步与疏水基团作用。 p食品加工中的持水能力是蛋白质吸水并保留在蛋 白质组织中的能力。包括结合水、吸附水和体相 水的总和。 n膨润而不溶解 n溶解于水形成胶体溶液 蛋白质水合的位置顺序 表:不同蛋白质的水合能力 蛋白质水结合能力(gH2O/g蛋白质) 血红蛋白0.62 溶菌酶0.34 卵清蛋白0.30 肌球蛋白0.44 胶原蛋白0.45 -乳球蛋白0.54 大豆蛋白0.33 乳清蛋白浓缩物0.45-0.52 酪蛋白钠0.38-0.92 影响蛋白质水合作用的因素和蛋 白质的溶解度 ppH值:远离等电点提高水合作用。 p温度:温度提高则氢键作用和离子与水作用减弱 p变性:总结合水量增加,但凝聚后下降。 p离子:盐溶效应和盐析效应,磷酸盐的作用 p等电点时蛋白质的溶解度最低。 p低离子强度促进溶解,高强度促进沉淀。 p0-40之间溶解度随温度升高而上升,以后由于 蛋白质聚集和变性而下降。 需要蛋白质粘度和溶解度的食品 p水溶性蛋白质饮料 p液态奶 p肉汤 p肉卤 p凉拌菜调料 p稀奶油

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