中山大学生物化学详细知识点.doc

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一、历年真题分析及题型预测1.1 关于历年真题前面强化班已经用十节课的时间和大家一起分析了 0408 年中山大学生科院生物化学真题。通过对近五年真题的分析，总结了生物化学各部分考研所占的比重，结构和催化部分所占比重约 280 分/750 分，即 37.3、代谢部分所占比重约 190 分/750 分，即 25.3、生物信息途径所占比重约 280 分/750 分，即 37.3。题型方面，从 06 年开始，去掉了选择题，只保留了三种题型，即填空、判断和简答，近三年题型及每种题型所占的分值都一直没有变动。从对历年真题的讲解和对比中，我们发现有以下几个特点：1，重复题目出现比例高。有些题目甚至就是往年原题，还有些变换一下题型，但所考的详细知识点没有变化，或者是对原来所考察的知识点的拓展。2，知识点考察较细。比如往往考察一个生化反应的细胞定位在线粒体还是在细胞质基质，或者在线粒体外膜还是在内膜等等，这一点和生物化学本身学科特点分不开。3，结构催化和生物信息途径所占分值相对较大，代谢考察的相对较少。4，生物信息途径所占比例有增加的趋势。针对以上特点，要求学员进行冲刺复习时一定要注意：1，注重对真题的分析。不仅要弄懂近几年所考的每一道真题，还要掌握该题拓展的知识点。这一方面我们考研班在真题讲解过程中已经给大家做了很好了总结和拓展，建议熟记真题讲解的 ppt 讲义。我们所出的 5 套模拟题大部分也都是对真题拓展知识点的考察，希望大家认真去做。2，注重细节。再一次建议大家学会用 marker 笔将讲义上或者课本上“关键词”进行标记，这样不仅有助于对细节的记忆，而且能大大提高复习效率。1.2 2009 年题型及重点预测关于 2009 年考题，在题型方面，应该不会有太大的变动，应该还是填空题、判断题和简答题。关于各部分所占比重，建议大家重点掌握蛋白质的性质，如肌红蛋白、血红蛋白结构和功能的关系、蛋白质相关的实验，例如蛋白质的分离纯化相关的技术及注意事项、酶的三种可逆抑制中 Vmax 和 Km 的变化及一些例子、糖代谢中一些特殊的步骤，如限速步骤，磷酸化步骤，及糖代谢中催化这些特殊步骤的酶、代谢重要中间物，如乙酰辅酶 A、丙酮酸等、脂肪酸的氧化、尿素循环及氨排泄等、核苷酸的从头和成和补救途径、一碳单位代谢相关的化合物、DNA 的复制和修复机制、RNA 的转录的调节及转录后的加工、蛋白质翻译过程中涉及到的各种因子及 GTP 在各步反应中的作用、基因工程相关的一些技术，如文库的构建，反转录过程，限制性内切酶的特征，PCR 反应，基因的克隆，表达系统的选择等，此外还要注意对基因表达过程中原核生物和真核生物异同点的比较，例如 DNA复制方面的比较，转录调节的比较，转录后加工的比较，翻译的比较等等。1.3 本讲义说明本讲义是对强化班内容的精简和梳理。因为生化学科本身以考察细节为特点，所以在简化和梳理过程中难免疏漏一些考点，建议有精力和时间的同学在学习完本讲义后，在考前好好复习一下强化班的讲义。在编制本讲义的过程中，虽然力求做到条理清晰、严谨正确、不失重点，并也因此参考了大量的相关资料，但因为知识的局限和时间的紧迫，难免有所疏漏甚至错误，希望学员批评指正。 王老师2008 年 11 月 于大学城二、重点知识串讲2.12.1.1静态生化结构和催化作用氨基酸、多肽和蛋白质1. 部分氨基酸的特殊性质：蛋白质中的氨基酸都是 L 型的，D 型仅存在于细菌细胞壁上的小肽或抗菌肽中；只有 Ile 和 Thr 有两个手性碳原子 Gly 是唯一不含手性碳原子的 AA,因此不具旋光性；Ser 、Thr、 Tyr，这些 AA 残基的OH 上磷酸化是一个十分普遍的调控机制，可进行可逆性磷酸化，可有效地控制细胞的生长和机体的各种反应；Asn、Gln 在生理 pH 范围内其酰氨基不被质子化，因此侧链不带电荷；Cys，在 pro 经常以其氧化型的胱氨酸存在，-S-S-二硫桥；His 是唯一一个 R 基的 pka 值在 7 附近的 AA，因此在 PH7.0 附近有明显的缓冲作用；Phe：它的浓度的测定被用于苯丙酮尿症的诊断；Met 又称蛋氨酸，它是体内代谢中甲基的供体。（SAMS-腺苷蛋氨酸）；A280：Trp、Tyr 和 Phe 残基的苯环含有共轭双键；Trp 显现磷光，是一种寿命较长的发射光，对研究蛋白质结构和动力学特别有用。近年发现谷胱甘肽过氧化物酶中存在硒代半胱氨酸，有证据表明此氨基酸由终止密码UGA 编码，可能是第 21 种蛋白质氨基酸。2. 氨基酸分类按照 R 基的极性性质(能否与水形成氢键)20 种基本 aa，可以分为 4 类：非极性氨基酸（9 种）、不带电何的极性氨基酸（6 种）、带负电荷的 aa(酸性 aa，2种)、带正电何的 aa(碱性 aa，3 种)酶的活性中心：His、Ser、Cys3. 氨基酸的化学性质所有的 -AA 都能于茚三酮发生颜色反应生成紫色物质，570nm 测定；Pro 和羟脯酸生成亮黄色，440nm 测定；在近紫外区（200-400nm）只有芳香族 AA 有吸收光的能力，含有共轭双键的化合物有吸收紫外光的特性，紫外吸收法定量蛋白质的依据；Trp>Tyr>Phe(紫外吸收能力)在 280nm 有最大光吸收。4. 天然存在的活性肽：I 谷胱甘肽：GluCysGly：红细胞中的巯基缓冲剂,参与氧化还原过程，清除内源性过氧化物和自由基，维护蛋白质活性中心的巯基处于还原状态。II -鹅膏蕈碱：环状八肽，能与真核生物 RNA 聚合酶 II 牢固结合而抑制该酶的活性，使 RNA 合成不能正常进行，但不影响原核生物的 RNA 合成。III 脑啡肽（5 肽）IV 短杆菌肽（抗生素）V 肽类激素: 牛催产素、牛加压素、舒缓激肽5. 蛋白质一级结构的测定pro 测定的策略：测定蛋白质分子中多肽链的数目、拆分蛋白质分子中的多肽链、测定多肽链的氨基酸组成、断裂链内二硫键、分析多肽链的 N 末端和 C 末端、多肽链部分裂解成肽段、测定各个肽段的氨基酸顺序、确定肽段在多肽链中的顺序、确定多肽链中二硫键的位置。 N-末端和 C末端 AA 残基的鉴定二硫桥的断裂：氧化法（过甲酸）和还原法（巯基乙醇和 DTT）。 多肽链的部分裂解：酶裂解法 化学裂解法二硫桥位置的确定：对角线电泳6.蛋白质的四个结构层次重点是超二级结构、结构域。超二级结构：由两个以上二级结构单元相互聚集形成的有规则的二级结构的组合体如、；结构域(domain)，又称 motif(模块、基序)。在二级结构及超二级结构的基础上，多肽链进一步卷曲折叠，组装成几个相对独立、近似球形的三维实体。结构域是球状蛋白的折叠单位，多肽链折叠的最后一步是结构域间的缔合。结构域间的裂缝，常是活性部位，也是反应物的出入口。一般情况下，酶的活性部位位于两个结构域的裂缝中。锌指：DNA 结合蛋白中，2 个 His、2 个 Cys 结合一个 Zn亮氨酸拉链：DNA 结合蛋白中，由亮氨酸倒链形成的拉链式结构，7. 稳定蛋白质三维结构的力非共价键：1、氢键是维持蛋白质三维结构的主要作用力。2、疏水作用（熵效应）在驱动蛋白质的折叠方面占有突出的地位。共价键：1、肽键2、二硫键： 对蛋白质的三维结构起到稳定作用，有些二硫键对于维持活性是必需的，有些是非必需的。 绝大多数情况下，二硫键是在多肽链的 转角附近形成的。 二硫键主要存在于分泌到细胞外的蛋白质中，如核糖核酸酶和胰岛素等。8. 二级结构的元件螺旋及其特征： 多肽链上连续出现带同种电荷基团的氨基酸 残基,(如 Lys，或Asp，或 Glu)，则由于静电排斥，不能形成链内氢键，从而不能形成稳定的螺旋。如多聚 Lys、多聚 Glu。而当这些残基分散存在时，不影响螺旋稳定。 Gly 的 角和 角可取较大范围，在肽中连续存在时，使形成螺旋所需的二面角的机率很小，不易形成螺旋。丝心蛋白含 50%Gly，不形成螺旋。 R 基大（如 Ile）不易形成螺旋。 Pro、脯氨酸中止螺旋。 R 基较小，且不带电荷的氨基酸利于螺旋的形成。如多聚丙氨酸在 pH7 的水溶液中自发卷曲成螺旋。-折叠及其特征：从能量上看，反平 -折叠比平行的更稳定，前者的氢键 NH-O 几乎在一条直线上，此时氢键最强。 在纤维状蛋白质中 折叠的主要是反平行式的（更稳定），氢键主要是在肽链之间形式； 球状蛋白质中两种方式几乎同样广泛地存在，氢键既可在不同肽链间形成，也可在同一肽链的不同部分间形成。9. 胶原蛋白由三股左手-肽链缠绕成的右手三股螺旋。富含 Gly-x（Pro）-y（Hpy）,Hyp（4-羟脯氨酸）不易被一般的蛋白酶水解。胶原于水中煮沸即转变成明胶（动物胶）。明胶是一种水溶性的多肽混合物。10. 别构效应蛋白的别构部位与效应物的结合改变了蛋白质的构象，从而对活性部位产生的影响，别构效应具有协同性。1、同促效应（发生部位相同）：正协同效应：是 S 形配体结合曲线；负协同效应：不呈 S 形配体结合曲线。2、异促效应（发生部位不同）：正效应物（激活剂）；负效应物（抑制剂）别构效应物是细胞代谢库的成分，其浓度的细微变化可立即调节代谢需求。11. 蛋白质的变性和折叠 体内蛋白质折叠：体内蛋白质的折叠需要 PDI（蛋白质二硫键异构酶）、PPIase（肽基脯氨酰异构酶）和分子伴侣。脯氨酰异构化是体内许多蛋白质折叠的限速步骤。12. 血红蛋白的结构血红蛋白的氧合曲线（与肌红蛋白比较）：血红蛋白由 4 个亚基组成，每个亚基都与肌红蛋白类似，含有一个血红素，都能结合一分子 O2 ，四个亚基之间具有协同效应，第一个配基的结合能提高其它亚基对 O2 的亲和力。因此，它的氧合曲线是 S 型曲线。协同效应可增加血红蛋白在肌肉中的卸氧量，使它能有效地输送氧气。波耳效应：增加 CO2 的浓度、降低 pH 能显著提高血红蛋白亚基间的协同效应，降低血红蛋白对 O2 的亲和力，促进 O2 的释放，反之，高浓度的 O2 也能促使血红蛋白释放H+ 和 CO2 。血红蛋白是一个别构蛋白，BPG 是它的效应物。BPG（二磷酸甘油酸）通过与它的两个亚基形成盐键稳定了血红蛋白的脱氧态的构象，因而降低脱氧血红蛋白的氧亲和力。 生理意义：BPG 进一步提高了血红蛋白的输氧效率。在肺部，PO2 超过 100torr，因此，即使没有 BPG，血红蛋白也能被饱和，在组织中，PO2 低，BPG 能降低血红蛋白的氧亲和力，加大血红蛋白的卸氧量。（1）高山适应和肺气肿的生理补偿变化；BPG 升高。（2）血库储血时加入肌苷可防止 BPG 的降解。协同效应、波耳效应、别构效应使血红蛋白的输氧能力达到最高效率。13. 血红蛋白分子病镰刀状细胞贫血病地中海贫血14. 免疫系统和免疫球蛋白分为 5 类，IgA 、M、D、E、G。IgG 是血液中最丰富的免疫球蛋白。抗原是指进入异体机体后，能致敏淋巴细胞产生特异抗体，并能与抗体发生特异结合的物质（主要有蛋白质、核酸及其它高分子化合物）。抗体是在对抗原刺激的免疫应答中，B 淋巴细胞产生的一类糖蛋白，它是能与相应抗原特异性结合、产生免疫反应的球蛋白，称免疫球蛋白。抗体多样性的分子机制。15. 基于抗体一抗原相互用的生化分析方法：ELISA 酶联免疫吸附测定、免疫印迹测定或称 western blotting16. 分离纯化的一般原则17分离纯化常用技术:盐溶和盐折（硫酸铵）、超滤、层析原理和类型、电泳技术原理和类型。2.1.2酶1.酶作为催化剂的特点：易失活；催化效率高，用量少（细胞中含量低）；高度专一性（与一般催化剂最主要的区别）；酶活性受到调节和控制。A、调节酶的浓度 B、通过激素调节酶活性 C、反馈抑制调节酶活性D、抑制和激活剂对酶活性的调节E、其他方式（别构调控，酶原激活等）；改变反应速率，加速达到反应平衡但不改变化学反应平衡点；酶的催化活性离不开辅酶、辅基、金属离子。2. 酶的专一性： “锁与钥匙”学说：认为整个酶分子的天然构象是具有刚性结构的，酶表面具有特定的形状。酶与底物的结合如同一把钥匙对一把锁一样。诱导契合假说：当酶分子与底物分子接近时，酶蛋白受底物分子诱导，其构象发生有利于底物结合的变化，酶与底物在此基础上互补契合进行反应。3. 酶的活力测定和分离纯化酶活力的测定：酶活力 酶活力单位 酶活力国际单位（IU 单位）测定酶活力时，为了保证测定的速率是初速率，通常底物浓度通常很大，使酶饱和；底物消耗5%的速率为初速率。酶的比活力：代表酶的纯度，用每 mg 蛋白质所含的酶活力单位数表示。比活力=活力 U/mg 蛋白=总活力 U/总蛋白 mg 。酶活力的测定方法：A、分光光度法 B、荧光法 C、同位素测定方法 D、电化学方法（pH 测定法）酶的分离和纯化：酶的分离纯化的进程主要包括：浓缩、除杂。判断分离提纯方法的优劣，一般用两个指标衡量。A、总活力的回收B、比活力提高倍数。总活力=活力单位数/ml 酶液总体积（ml）。比活力=活力单位数/mg 蛋白（氮）纯化倍数 =每次比活力 /第一次比活力。回收率（产率）=每次总活力 / 第一次总活力100%。酶溶液浓度越低越易变性，切记不能保存酶的稀溶液。常用的蛋白酶抑制剂：PMSF（甲苯磺酰氟）、亮抑酶肽、抑蛋白酶肽。酶的提纯过程中，总蛋白减少，总活力减少，比活力增高。4. 酶的工作机制为什么酶能够降低反应活化能？过渡态理论。5. 酶的调节机制别构调节 (非共价修饰, 可逆)：酶分子的非催化部位与某些化含物可逆地非共价结合发生构象的改变，进而改变酶活性状态，称为酶的别构调节。凡是能使酶分子发生别构作用的物质称为效应物。共价修饰(可逆)：共价修饰的基团主要是磷酸化、腺苷化、尿苷酰化及 ADP-核糖基化等。在修饰过程中，酶的活性在无活性（或低活性）与有活性（或高活性）两种状态中改变。共价修饰的互变是由不同的酶催化的，属于酶活性的快速调节酶原激活 (不可逆)：某些活性酶的无活性前体蛋白（如果不是酶，则称某蛋白原），这种前体蛋白经过蛋白水解酶专一作用后，构象发生变化，形成酶的活性部位，变成活性蛋白。活性中心的形成或暴露过程，具有不可逆性。6. 同工酶同工酶是指催化相同的化学反应，但其蛋白质分子结构、理化性质和免疫性能等方面都存在明显差异的一组酶。不同种生物有相同功能的酶不是同工酶。同工酶具有相同或相似的活性中心，但其理化性质和免疫学性质不同。2.1.3核苷酸和核酸1.DNA 的结构BDNA、A-DNA（右手双螺旋， RNA-RNA、RNA-DNA 杂交分子具有这种结构。A-DNA 是否存在于细胞内还不确定。大多数短 DNA 结晶时倾向于形成 A 型）、Z-DNA（Z-DNA 在原核和真核生物中都存在。Z-DNA 在调节基因的表达或者遗传重组方面可能起重要的作用） 拓扑异构酶：此酶能改变 DNA 拓扑异构体的 L 值。拓扑异构酶酶 I（拧紧）拓扑异构酶酶 II（拧松）2.RNA 的结构3.真核 mRNA： polyA、5-帽子帽子4.原核 mRNA（多顺反子）：原核 mRNA 由先导区、插入序列、翻译区和末端序列组成。没有 5/帽子和 3/polyA。5端先导区中，有 SD 序列。SD 序列和核糖体 16S 的 rRNA 的 3末端富含嘧啶碱基的序列互补，这种互补序列与 mRNA 对核糖体的识别有关。tRNA 的结构 ：tRNA 约占全部 RNA 的 15%。每种 tRNA 可运载一种特定的氨基酸， 一种氨基酸可由一种或多种 tRNA 运载。rRNA 的结构：rRNA 占总 RNA 的 80%左右、功能、真核原核剪切过程。3.UV 吸收鉴定纯度：纯 DNA 的 A260/A280 应为 1.8（1.65-1.85），若大于 1.8，表示污染了 RNA。纯 RNA 的 A260/A280 应为 2.0。若溶液中含有杂蛋白或苯酚，则 A260/A280 比值明显降低。含量计算： OD260=1,值相当于：50ug/mL 双螺旋 DNA；或：40ug/mL 单螺旋 DNA（或 RNA）；或：20ug/mL 核苷酸。增色效应与减色效应：增色效应：在 DNA 的变性过程中，摩尔吸光系数增大；减色效应：在 DNA 的复性过程中，摩尔吸光系数减小。4.核酸杂交杂交（DNADNA、 DNARNA）：将不同来源的 DNA 混合加热，变性后，慢慢冷却使它复性。若这些异源 DNA 之间，在某些区域有相同的序列，则复性时会形成杂交分子。 Southern Bloting、Nothern Bloting 5.DNA 中的一些碱基会被甲基化修饰DNA 的甲基化：A/C 更容易甲基化，需要甲基化酶；S-腺苷甲硫氨酸是甲基供体；通过甲基化区分自身 DNA 和外源 DNA；标记错配碱基以进行修复；真核生物甲基化在 CpG序列中常见。抑癌基因高甲基化减弱基因的表达、原癌基因低甲基化增强基因的表达。6. 核酸的分离提纯DNA 的分离三种方法：用盐抽提，用苯酚和氯仿除去蛋白质。用广谱蛋白酶在SDS 存在下保温消化 cell 悬液，再用苯酚和氯仿去蛋白，用 RNase 除去少量 RNA。用氯化铯密度梯度离心法分离纯化 DNA。RNA 的分离 ：所有器皿与溶液都要经过处理除去 RNase；在破碎细胞的同时加入强变性剂使 RNase 失活；在实验反应体系中加入 RNase 的抑制剂(如 DEPC)。常用的分离方法：用胍盐/氯化铯密度梯度离心 ；用酸性胍盐/苯酚/氯仿抽提 mRNA 所采用Oligo（dT）亲和层析法过柱。7. 核酸含量的测定紫外分光光度法、定磷法、定糖法8. 核酸的凝胶电泳琼脂糖凝胶电泳：迁移率：超螺旋 DNA >线型 DNA>开环 DNA。 用于分析RNA 时，须加入蛋白质变性剂，如甲醛等。（使 RNase 变性）。 EB 染色。聚丙烯酰胺凝胶电泳(分辨率高)：一般直接用来分析 RNA，可分析相对分子质量小于100bp 的 DNA 片段和 RNA。9. 核酸的扩增（PCR）polymerase chain reaction、基本步骤、注意事项、影响特异性的因素、PCR 的主要用途、几种重要的 PCR 衍生技术10. 10. 核酸的限制性酶切II 型酶的限制和修饰活性分开，蛋白质结构是单一成分，辅助因子 Mg2+，位点为反 向重复序列。同裂酶：来源不同的限制酶（名称自然不同），识别同样的核苷酸靶序列，产生同样的切割，形成同样的末端。星号活力：在一定条件下（低离子强度，碱性 pH，或 50%甘油），限制酶的特异性降低。结果，它的识别与切割所需的典型的核苷酸序列的数量和种类会发生变化。2.1.4糖和糖生物学1.单糖单糖的环状结构：在溶液中，含有 4 个以上碳原子的单糖主要以环状结构。在溶液中，糖的链状结构和环状结构之间可以相互转变，最后达到一个动态平衡，称为变旋现象。只有链状结构才具有下述的氧化还原反应：Molish 反应（ 鉴定单糖的存在）、(2)Seliwannoff 反应（区分酮糖与醛糖）、能被弱氧化剂(如 Fehling 试剂、Benedict 试剂)氧化的糖称为还原性糖）、糖脎反应（单糖在加热条件下与过量苯肼反应产物称为糖脎） 所有的单糖都是还原性糖。人体不能消化 L-葡萄糖。寡糖 还原性寡糖：麦芽糖、乳糖、纤维二糖非还原性寡糖：蔗糖、海藻糖、棉籽糖多糖和杂多糖直链淀粉：(1-4)糖苷键依次相连成长而不分开的葡萄糖多聚物。遇碘显兰色。支链淀粉：在直链的基础上每隔 20-25 个葡萄糖残基就形成一个(1-6)支链。遇碘显紫色。淀粉酶：-淀粉酶可以催化淀粉分子中任何部位的1,4糖苷键水解，产物主要是糊精和麦芽糖；-淀粉酶从链的还原端开始，每次从淀粉分子中水解两个葡萄糖基，产物为极限糊精和麦芽糖糖原：结构更紧密，更适应其贮藏功能，这是动物将其作为能量贮藏形式的一个重要原因，另一个原因是它含有大量的非原性端，可以被迅速动员水解。糖元遇碘显红褐色。4. 糖蛋白5. 糖蛋白中糖链的结构： N-糖苷键型（N-连接）和 O-糖苷键型（O-连接）脂类和生物膜1. 脂肪酸及其衍生物类二十烷酸（类花生酸）：包括前列腺素类，凝血恶烷类和白细胞三烯类，是花生四烯酸的衍生物。花生四烯酸可由亚油酸在体内合成。前列腺素类：前列腺素类是花生四烯的衍生物。阿司匹林抑制前列腺素合成酶的环加氧酶活性，从而抑制前列腺素的合成。2. 磷脂甘油磷脂、鞘氨醇磷脂。3. 结合脂糖脂：脑苷脂（中性糖鞘脂类）、神经节苷酯（酸性糖鞘脂类）；脂蛋白：血浆脂蛋白。 鞘糖脂中，单糖、双糖或寡糖通过 O-糖苷键与神经酰胺相连，重要的鞘糖脂有脑苷脂、硫脑苷脂和神经节苷脂。血浆脂蛋白包括：（1）乳糜微粒，运输甘油三酯和胆固醇脂，从小肠到组织肌肉和脂肪组织。（2）极低密度脂蛋白 VLDL，在肝脏中生成，将脂类运输到组织中，当 VLDL被运输到全身组织时，被分解为三酰甘油、脱辅基蛋白和磷脂，最后，VLDL 被转变为低密度脂蛋白。（3）低密度脂蛋白 LDL，把胆固醇运输到组织，经过一系列