影响酶活力的六点因素.docx

影响酶活力的因素：米契里斯(Michaelis)和门坦(Menten)根据中间产物学说推导出酶促反应速度方程式，即米-门公式(具体参考环境工程微生物学第四章微生物的生理)。由米门公式可知：酶促反应速度受酶浓度和底物浓度的影响，也受温度、pH、激活剂和抑制剂的影响。 1酶浓度对酶促反应速度的影响从米门公式和酶浓度与酶促反应速度的关系图解可以看出：酶促反应速度与酶分子的浓度成正比。当底物分子浓度足够时，酶分子越多，底物转化的速度越快。但事实上，当酶浓度很高时，并不保持这种关系，曲线逐渐趋向平缓。根据分析，这可能是高浓度的底物夹带夹带有许多的抑制剂所致。2底物浓度对酶促反应速度的影响在生化反应中，若酶的浓度为定值，底物的起始浓度较低时，酶促反应速度与底物浓度成正比，即随底物浓度的增加而增加。当所有的酶与底物结合生成中间产物后，即使在增加底物浓度，中间产物浓度也不会增加，酶促反应速度也不增加。还可以得出，在底物浓度相同条件下，酶促反应速度与酶的初始浓度成正比。酶的初始浓度大，其酶促反应速度就大。 在实际测定中，即使酶浓度足够高，随底物浓度的升高，酶促反应速度并没有因此增加，甚至受到抑制。其原因是：高浓度底物降低了水的有效浓度，降低了分子扩散性，从而降低了酶促反应速度。过量的底物聚集在酶分子上，生成无活性的中间产物，不能释放出酶分子，从而也会降低反应速度。 3温度对酶促反应速度的影响各种酶在最适温度范围内，酶活性最强，酶促反应速度最大。在适宜的温度范围内，温度每升高10，酶促反应速度可以相应提高12倍。不同生物体内酶的最适温度不同。如，动物组织中各种酶的最适温度为3740；微生物体内各种酶的最适温度为2560，但也有例外，如黑曲糖化酶的最适温度为6264；巨大芽孢杆菌、短乳酸杆菌、产气杆菌等体内的葡萄糖异构酶的最适温度为80；枯草杆菌的液化型淀粉酶的最适温度为8594。可见，一些芽孢杆菌的酶的热稳定性较高。过高或过低的温度都会降低酶的催化效率，即降低酶促反应速度。最适温度在60以下的酶，当温度达到6080时，大部分酶被破坏，发生不可逆变性；当温度接近100时，酶的催化作用完全丧失。所以，人在发烧时，不想吃东西。 4pH对酶促反应速度的影响酶在最适pH范围内表现出活性，大于或小于最适pH，都会降低酶活性。主要表现在两个方面：改变底物分子和酶分子的带电状态，从而影响酶和底物的结合；过高或过低的pH都会影响酶的稳定性，进而使酶遭受不可逆破坏。人体中的大部分酶所处环境的pH值越接近7，催化效果越好。但人体中的胃蛋白酶却适宜在pH值为12的环境中，胰蛋白酶的最适pH在8左右。5激活剂对酶促反应速度的影响能激活酶的物质称为酶的激活剂。激活剂种类很多，有无机阳离子，如钠离子、钾离子、铜离子、钙离子等；无机阴离子，如氯离子、溴离子、碘离子、硫酸盐离子磷酸盐离子等；有机化合物，如维生素C、半胱氨酸、还原性谷胱甘肽等。许多酶只有当某一种适当的激活剂存在时，才表现出催化活性或强化其催化活性，这称为对酶的激活作用。而有些酶被合成后呈现无活性状态，这种酶称为酶原。它必须经过适当的激活剂激活后才具活性。 6抑制剂对酶促反应速度的影响能减弱、抑制甚至破坏酶活性的物质称为酶的抑制剂。它可降低酶促反应速度。酶的抑制剂有重金属离子、一氧化碳、硫化氢、氢氰酸、氟化物、碘化乙酸、生物碱、染料、对-氯汞苯甲酸、二异丙基氟磷酸、乙二胺四乙酸、表面活性剂等。对酶促反应的抑制可分为竞争性抑制和非竞争性抑制。与底物结构类似的物质争先与酶的活性中心结合，从而降低酶促反应速度，这种作用称为竞争性抑制。竞争性抑制是可逆性抑制，通过增加底物浓度最终可解除抑制，恢复酶的活性。与底物结构类似的物质称为竞争性抑制剂。抑制剂与酶活性中心以外的位点结合后，底物仍可与酶活性中心结合，但酶不显示活性，这种作用称为非竞争性抑制。非竞争性