《蛋白质的共价结构》PPT课件.ppt

第一章 蛋白质,第一节 氨基酸-蛋白质的构件分子 第二节 蛋白质的共价结构 第三节 蛋白质的三维结构 第四节 蛋白质结构与相关功能 第五节 蛋白质的分离、纯化和表征 本节小结,第四节 蛋白质结构与相关功能,一、氧结合蛋白 血红蛋白HbA1 ：位于红细胞中，起输送氧的作用。还转运组织中形成的约20%总 H+和CO2到肺和肾排出。 肌红蛋白Mb：在肌肉中，起贮存氧的作用。,153个,1. 血红素 图,血红素非共价地结合于肌红蛋白分子的疏水空穴中,血红素中的Fe(II)能进行可逆氧合作用。 铁原子若处在水环境中易被氧化成Fe(III)失去氧合能力。 与CO的结合能力比与O2的结合力大250倍。,电子位移引起吸收光谱改变,Fe原子第六个配价键处于开放状态，用作为O2的结合部位。,2. 氧与Mb的结合曲线,Mb 只含一个配基(O2)的结合部位(活性部位)。 氧合曲线为双曲线。,3. 氧与Hb的结合,寡聚蛋白质： 别构蛋白质：分子有一个配基的结合部位(活性部位)外， 还有个部位可以结合配基 ，这个部位称别构部位。多数别构蛋白质属于寡聚蛋白质。 别构效应(异位或异构效应) ： 同促效应（配基相同）与异促效应（配基不同）： 正协同效应（正协同同促和正协同异促）与负协同效应： 血红蛋白别构效应充分地反映了它的生物学适应性，结构与功能的高度统一性。,（1）去氧血红蛋白中各亚基间的盐桥,（2）氧合作用改变Hb的四级结构。,（3）血红蛋白的协同性氧结合（Hb氧结合曲线）,血红蛋白的氧合具有正协同性同促效应 Hb氧结合曲线是 S形 当O2结合到Fe2+时，使血红素基团变形并移动邻近的组氨酸， 随之移动螺旋F和改变四个亚基间的相互作用。,肌红蛋白比血红蛋白对氧有更大的亲和力,（5）H+、CO2 和 BPG 对血红蛋白结合氧的影响 Bohr效应： H+、CO2 和 BPG 是变构效应剂，促进从血红蛋白释放氧。 H+和CO2 结合到多肽链的不同部位， BPG 结合在四个亚基之间的中央空穴处。它们的效应是可加合的。,4. 血红蛋白病 -镰刀状细胞贫血病,红细胞的形态多为镰刀状, 细胞中为非正常血红蛋白-HbS 是基因传递的溶血性疾病。 分子基础： 链 上第6位Glu残基（极性）被Val取代（疏水残基）。 HbS在每个链 的外部有一粘性疏水斑。,Val 取代Glu,O2,粘性疏水斑,O2,疏水位点,脱氧HbS高浓度存在时，形成长纤维，使红细胞变形。,二、免疫球蛋白（抗体）,抗体：是B细胞识别抗原后增殖分化为桨细胞所产生的一种蛋白质，主要存在于血清等体液中，能与相应抗原特异性地结合。是一类血浆糖蛋白，具有免疫功能。 抗原： 凡能诱导免疫系统产生免疫应答，并能与所产生的抗体或效应细胞在体内外发生特异性反应的物质，称为抗原。 人的免疫球蛋白可分为五大类:IgG、IgA、IgM、IgD、IgE五类 抗体有两个与抗原的结合部位。,免疫球蛋白的结构,三级结构模型 图,免疫球蛋白的水解片段,木瓜蛋白酶水解IgG 得到两个相同的Fab段和一个Fc段。 胃蛋白酶裂解IgG 得到一个具有双价活性的F（ab）2 段和若干个小分子多肽碎片（pFc）,抗原抗体的作用 图,三、肌球蛋白与肌动蛋白,肌球蛋白：由两条相同的重链和两对不同的轻链组成。头部有ATP结合位点和肌动蛋白结合位点。装配成骨骼肌的粗丝。 肌动蛋白：球状单体 组成骨骼肌的细丝。,肌肉结构,肌收缩过程,蛋白质结构与功能之间的关系,取决于以一级结构为基础的蛋白质的空间构象 1.一级结构与功能的关系 一级结构的变异与分子病（镰刀状细胞贫血病） 一级结构与生物进化（细胞色素C蛋白质的进化反映了生物的进化） 2.空间结构与功能的关系 核糖核酸酶的变性与复性 蛋白质的变构