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医学生物化学复习题 各章节问答题小集 1.试述肽链中螺旋的结构特点。答： -螺旋外观似棒状，肽链的主链形成紧密的螺旋，侧链伸向外侧； 肽链中全部NH都和 CO生成氢键，使-螺旋的结构十分牢固； 螺旋的一圈由3.6个 aa残基组成，螺距为0.54 nm； 螺旋的走向都为顺时针方向，所谓右手螺旋。2. 什么是蛋白质的四级结构? 什么是均一四级结构和不均一四级结构?答： 蛋白质分子中各个亚基的空间分布及亚基接触部位的布局和相互作用称为蛋白质的四级结构。由相同的亚基构成的四级结构称为均一四级结构，由不同亚基构成的，则称为不均一四级结构。3. 以血红蛋白与O2的结合为例，说明什么是协同效应？答：协同效应是指一个亚基与其配体结合后，能影响此寡聚体中另一亚基与配体的结合能力，如果是促进作用，则称为正协同效应，反之则为负协同效应。以血红蛋白为例，当 Hb的第一个亚基与 O2结合以后，促进第二及第三个亚基与 O2的结合，当第三个亚基与 O2结合后，又大大促进了第四个亚基与 O2结合，这种效应为正协同效应。4.举例说明蛋白质一级结构和功能的关系。答：蛋白质的一级结构(即氨基酸残基排列顺序)是空间结构和性质的基础，蛋白质分子中的氨基酸残基的改变有的会严重影响其功能，有的则影响甚微。有的结构相似的功能也相似。结构相似的具有相似的功能：例如从哺乳动物胰脏中分离出来的胰岛素，都由 A链和 B链组成，不同来源的胰岛素氨基酸排列顺序不完全相同，但相似，分子量也几乎相等，均具有降低血糖的生物学功能。一级结构与分子病：血红蛋白是由四个亚基构成的四聚体。珠蛋白有两条-链和两条链，它们分别由141和146个氨基酸残基组成。由于基因突变使珠蛋白多肽链的氨基酸残基改变所致的异常血红蛋白近400种。其中只有某些残基改变才影响该蛋白带 O2功能。例如正常珠蛋白链上第6位的谷氨酸被缬氨酸取代，使血红蛋白溶解度改变而导致镰刀状红细胞贫血。5.试述如何分析多肽链中氨基酸的顺序?答：首先分析已纯化蛋白质的氨基酸残基的组成。蛋白质经盐酸水解后成为个别氨基酸，用离子交换柱将各种氨基酸分开，测定它们的量，算出氨基酸在蛋白质中的百分组成或个数。第二步是测定多败链的氨基末端和羧基末端为何种氨基酸残基。可用二硝基氟苯(或丹酷氯)与多肽链的-氨基作用生成二硝基苯氨基酸(或丹酰氨基酸)，然后将多肽水解，分离出带有二硝基苯或丹酰基的氨基酸，羧基端氨基酸残基可用羧肽酶将羧基端氨基酸残基水解下来，进行鉴定。第三步是把肽链水解成片段，分别进行分析。常用的水解方法有胰蛋白酶法、胰凝乳蛋白酶法、溴化腈法。胰蛋白酶能水解赖氨酸或精氨酸的羧基所形成的肽键，胰凝乳蛋白酶水解芳香族氨基酸(苯丙、酪及色氨酸) 羧基侧的肽键、溴化腈水解甲硫氨酸羧基侧的肽键。然后测定各肽段的氨基酸排列顺序，一般采用 Edman降解法。如上所述，一条多肽链可被水解成若干片段，再分别分析出各肽段的氨基酸顺序，然后经过组合排列对比最终得出完整肽链中氨基酸顺序的结果。6. 妨碍螺旋形成的因素有哪些?答：一段肽链，只有在其氨基酸残基的 R适合时，才能形成-螺旋，如果有多个谷氨酸或天冬氨酸相邻，则在 pH7.0时这些残基的游离羧基都带负电荷，彼此相斥，妨碍-螺旋的形成。同理，多个碱性氨基酸残基在一肽段内，由于正电荷相斥，也防碍-螺旋的形成。此外，天冬氨酸，亮氨酸的侧链很大，也会妨碍-螺旋的形成，另外，脯氨酸的 N原子在刚性的五元环中，它所形成的肽键 N原子上没有 H，不可能形成氢键，凡是肽链中出现脯氨酸残基的部位不能形成-螺旋。1.比较 DNA与 RNA在化学组成、结构与生物学功能的异同。DNA与 RNA化学组成的比较： 嘌呤碱 嘧啶碱 戊糖磷酸DNAA、G T、C 脱氧核糖磷酸RNAA、G U、C 核糖磷酸 DNA：是双链(两条多核苷酸链)，二级结构为双螺旋结构，是遗传的物质基础。 RNA：是单链(一条多核苷酸链)，二级结构可有局部双螺旋结构， RNA包括 mRNA、tRNNA和 rRNA，它们参与蛋白质的生物合成。2.试述B型DNA双螺旋结构模型的要点。1两条多核苷酸链反向平行，围绕同一轴旋转，呈右手螺旋。 2dRP向外，碱基在内侧按 AT，GC以氢键相连配对。 3碱基对平面与轴垂直，平面之间相距0.34nm，螺旋旋转一周为10bp，螺距为3.4nm，螺旋直径为2nm。 4螺旋中形成的深沟和浅沟交替出现。 5维持双螺旋稳定的主要力是碱基堆积力和氢键。3.RNA主要分为哪几类，试述其生物学功能。RNA主要有三类， mRNA、 tRNA、rRNA。 mRNA的遗传信息来自 DNA，是蛋白质合成的直接模板，决定蛋白质分子中氨基酸序列。tRNA是携带氨基酸并以其反密码与 mRNA密码间的碱基配对来识别密码。rRNA与蛋白质一起组成核糖体，是蛋白质生物合成的场所。1.酶的化学本质是什么?酶催化作用有何特点?生物体内绝大多数酶的化学本质为蛋白质.酶作为生物催化剂其作用特点：(1)有很强的催化效能,加速反应106-1012倍；(2)酶促反应无副反应；(3)对底物有高度的专一性；(4)催化作用受精确调控。2.何谓酶的活性中心和必需基团?用活性中心解释酶- 底物复合物形成及酶的专一性. 酶的活性中心是酶分子表面的一个区域，在此区域内必需基团比较集中，而且各基团的相对位置有严格的空间构象，酶在此与底物结合并催化底物生成产物。与酶催化活性有关的侧链基团称必需基团，活性中心内涉及到E与S 结合的功能基团称为结合基团，具催化功能的称为催化基团。酶在催化时，先与底物在活性中心结合生成ES复合物，然后ES分解得到产物P并释放出E。活性中心功能基团的空间构象在酶与底物相互结合时，可在底物诱导下发生构象的改变，获得正确的空间定位，有利于酶与底物的结合与催化。即酶-底物复合物的诱导与契合。活性中心构象要求与底物的构型或结构相适配，只有一定结构和构型的物质才被酶结合和催化，这就是酶对底物的专一性。3.说明酶的专一性,专一性有哪几类?一种酶只能对一定的底物起催化作用，即酶对底物有严格的选择性，称专一性。仅作用于一种底物者称绝对专一性，可催化一种类型化学键的多种底物的，称相对专一性，而选择性作用于一种立体构型的底物的称立体异构专一性。4.何谓竞争性抑制作用、非竞争性抑制作用和反竞争性抑制作用?比较其动力学特点?竞争性抑制剂结构与底物相似与底物结合在酶的相同部位即活性中心。与底物竞争酶分子上结合位点从而抑制反应，I一定时，增加S可减弱抑制作用。 抑制剂种类及比较： 竞争性抑制剂 与S竞争结合E的活性中心 Km增大 Vmax不变 反竞争性抑制剂 与ES结合不影响底物结合位点 Km减小 Vmax减小 非竞争性抑制剂 可与E结合也可与ES结合 Km不变 Vmax减小 混合性抑制剂 影响酶对底物结合又阻碍催化 Km增大或减小 Vmax减小5.应用酶的竞争性抑制原理,阐明磺胺类药物的抑菌作用竞争性抑制作用是由于抑制剂的化学结构与酶催化作用的底物十分相似，抑制剂与酶形成复合物EI后，酶就失去催化作用，竞争性抑制作用的显著特点是酶的抑制作用可被高浓度的底物所解除，例如：磺胺类药物的化学结构与对氨基苯甲酸相似，而后者是叶酸的组成成分，由于磺胺类化合物与二氢叶酸合成酶结合，阻止了菌体中二氢叶酸的合成，使四氢叶酸的合成减少，而四氢叶酸是细菌合成核酸不可缺少的辅酶,从而抑制细菌生长。6.说明辅酶和辅基有何不同,举5 例说明辅酶和维生素的关系及辅酶在反应中的作用.在结合酶中，结构复杂的小分子有机化合物构成的辅因子有两类：辅酶和辅基。辅酶以非共价键与酶蛋白疏松结合，可用透析等简单方法分离，辅基则以共价键与酶蛋白牢固结合，不易与酶蛋白分离。如硫胺素焦磷酸(TPP)含维生素B1，黄素单核苷酸(FMN)含维生素B2，NAD+含维生素PP，磷酸吡哆醛含维生素B6，辅酶A含维生素泛酸。辅因子中含有能可逆变化的基团,并借助于其维生素部分传递转移氢原子、电子或某种化学基团如氨基、羧基和一碳基团等。发挥作用后可被同一酶蛋白恢复反应前状态或需其它酶才恢复反应前状态，后者如NAD+、CoASH，称为第二底物。7.说明金属离子在结合酶中作用和类型.在金属酶中，金属离子和酶蛋白结合紧密、不易分离。另有金属离子作激活剂的酶，金属离子结合疏松，但需要金属离子才能有最大活性。金属离子作用：(1)参与酶活性中心组成，维持酶蛋白构象，与E和S形成三元络合物参与酶的催化作用；(2)改变化合价通过氧化还原作用传递电子完成物质氧化或还原。8.何谓初速度?为什么测初速度? 通常把底物转变量在5%以内的速度作为初速度。因为在米氏方程推导中没有考虑反应E+PES，要忽略此反应，必须P趋于零.因此，米氏方程只适用于反应的初速度。实际上，产物生成量(或底物减少量)与时间关系的进程曲线揭示，随着时间的延长，反应速度逐渐降低(不呈现直线关系)，显然于此时测得的反应速度已不能代表真正的酶活力。因为，底物浓度减少、逆反应加速、产物抑制或酶失活等干扰因素相继出现，使得产物生成量与时间不再成正比关系等。所以，只有测定初速度，即产物生成随着时间而呈直线增加(正比关系)，此时测定酶活力，可正确反映酶的活性。9.何谓维生素？按其溶解性质可分成几类？分别包括哪几种？维生素是生物体维持正常生理功能所必须的一类低分子有机化合物，它们在体内不能合成或合成量不足，每日需要量仅以毫克或微克计算，但必须由外界供给。按其溶解性质可分成两大类，即脂溶性维生素和水溶性维生素。脂溶性维生素包括维生素A、D、E、K四种，水溶性维生素包括维生素B1、B2、B6、PP、泛酸、生物素、叶酸、B12和维生素C。1.试以G-6-P为中心点，描述其代谢的主要去路。 磷酸戊糖途径 6-磷酸葡萄糖脱氢酶 磷酸葡萄糖变位酶 磷酸己糖异构酶合成糖原G-1-PG-6-P F-6-P糖酵解途径 葡萄糖-6-磷酸酶 葡萄糖2.试述乳酸、丙氨酸及天冬氨酸糖异生途径的异同点，糖异生的生理意义何在?1乳酸、丙氨酸及天冬氨酸的糖异生途径的异同点如下： NADLDH NADH+H乳酸丙酮酸 ALT 丙氨酸 + -酮戊二酸 丙酮酸 + 谷氨酸 AST 天冬氨酸 +-酮戊二酸 草酰乙酸 +谷氨酸 ATP ADP GTP GDP丙酮酸草酰乙酸 PEP异生为葡萄糖 2乳酸、丙氨酸及天冬氨酸经糖异生途径转变为葡萄糖，所消耗的能量不同：lmol乳酸或丙氨酸异生为葡萄糖需消耗3molATP，lmol天冬氨酸异生为葡萄糖需消耗2molATP。3糖异生的生理意义：(1)糖异生的主要生理意义在于糖来源不足时；可通过糖异生来维持血糖浓度的相对恒定。 (2)糖异生是肝脏补充或恢复糖原储备的重要途径。 (3)有利于乳酸的回收作用。 (4)长期饥饿时，肾脏的糖异生对维持机体酸碱平衡起一定作用。(5)协助氨基酸代谢3.比较糖的无氧酵解与有氧氧化进行的反应条件、部位、关键酶、产物、能量生成及生理意义。_ 糖酵解 有氧氧化 _ 反应条件 供氧不足 供氧充足进行部位 胞液 胞液和线粒体 关键酶 己糖激酶（葡萄糖激酶） 己糖激酶（葡萄糖激酶） 磷酸果糖激酶-1 磷酸果糖激酶-1 丙酮酸激酶 丙酮酸激酶 丙酮酸脱氢酶复合体 柠檬酸合酶 异柠檬酸脱氢酶 -酮戊二酸脱氢酶复合体 产物 乳酸 CO2和H2O 产生ATP数 2 36或38 产能方式 底物水平磷酸化 底物水平磷酸化及氧化磷酸化生理意义 （1）迅速供能 体内主要供能途径 （2）某些组织依赖糖酵解供能 _4.简述三羧酸循环的反应特点及生理意义。三羧酸循环的反应特点及生理意义如下：1反应特点： 三羧酸循环由连续的酶促反应组成，存在于线粒体基质内。有三步不可逆反应，分别为： 柠檬酸合成酶 （1）草酰乙酸 + 乙酰CoA 柠檬酸 异柠檬酸脱氢酶 （2）异柠檬酸 -酮戊二酸 + CO2 NAD NADH+H -酮戊二酸脱氢酶复合体（3）-酮戊二酸 琥珀酰CoA + CO2 NAD NADH+H 四次脱氢，两次脱羧，一次底物水平磷酸化反应： 异柠檬酸脱氢酶（1）异柠檬酸 -酮戊二酸 + CO2 NAD NADH+H -酮戊二酸脱氢酶复合体（2）-酮戊二酸 琥珀酰CoA + CO2 NAD NADH+H（3） FAD FADH2 琥珀酸 延胡索酸（4） NAD NADH+H 苹果酸 草酰乙酸（5） GDP GTP 琥珀酰CoA 琥珀酸故三羧酸循环一周，消耗1分子乙酰CoA，产生3分子NADH+H，1分子FADH2，2分子CO2 ，1分子GTP。2生理意义：（1）是三大营养素彻底氧化的最终代谢通路。 （2）是三大营养素代谢联系的枢纽。 （3）为其他合成代谢提供小分子前体。 （4）为氧化磷酸化反应生成ATP提供还原当量。5.三羧酸循环是如何调节的？三羧酸循环中有三步不可逆反应，分别由柠檬酸合酶、异柠檬酸脱氢酶、-酮戊二酸脱氢酶复合体催化，一般认为异柠檬酸脱氢酶和-酮戊二酸脱氢酶复合体是三羧酸循环的调节点： _ 调节物 异柠檬酸脱氢酶 -酮戊二酸脱氢酶复合体 _ NADH / NAD 酶活性抑制 酶活性抑制 ATP / ADP 酶活性抑制 酶活性抑制 ADP 变构激活 变构激活 Ca 激活 激活 _6.磷酸戊糖途径的生理意义是什么？1提供5-磷酸核糖，作为核苷酸合成的原料。2提供NADPH作为供氢体参与多种代谢反应：（1）NADPH作为供氢体参与脂肪酸、胆固醇、类固醇激素等化合物的合成；（2）NADPH参与体内羟化反应，如从鲨烯合成胆固醇，从胆固醇合成胆汁酸、类固醇激素等；（3）NADPH可作为加单氧酶体系的供氢体，参与激素、药物和毒物的生物转化作用；（4）NADPH是谷胱甘肽还原酶的辅酶，维持谷胱甘肽的还原状态，从而保护一些巯基酶免受氧化，以维持膜的完整性，防止与此有关的溶血性贫血。 7. ATP是磷酸果糖激酶的底物，为什么ATP浓度升高反而会抑制磷酸果糖激酶?磷酸果糖激酶是一种变构酶，可通过变构剂影响其活性，ATP既是该酶的底物又是该酶的变构抑制剂，当ATP与酶的变构部位非共价结合后，促使该酶的四个亚基转变为T型(紧密型)，降低了酶与底物的亲和力，导致酶活性减弱，所以当ATP浓度升高时，反而抑制其活性。8.试以底物或产物浓度及变构剂对糖代谢的调节，讨论在饥饿情况下，糖异生作用增加的机理。饥饿时，脂肪动员增强，脂肪酸氧化产生大量乙酰CoA，它可以通过下列方式使糖异生作用增强：(1)乙酰CoA反馈抑制丙酮酸脱氢酶，使丙酮酸堆积，成为糖异生的原料；(2)乙酰CoA与草酰乙酸缩合成柠檬酸，后者是糖酵解途径限速酶磷酸果糖激酶-1的强烈抑制剂，有利于糖异生的进行；(3)乙酰CoA能激活丙酮酸羧化酶，加速丙酮酸异生为葡萄糖；(4)柠檬酸和ATP是糖有氧氧化途径中许多关键酶的变构抑制剂，抑制糖的分解代谢，加强-糖异生作用；(5)饥饿时，肌肉蛋白质分解产生的氨基酸可作为糖异生原料，促进糖异生作用。1.试计算一摩尔三软脂酰甘油酯和一摩尔葡萄糖在体内完全氧化分解时产生ATP的摩尔数比.1）1molG在体内彻底氧化分解：(1)糖酵解阶段aG的活化 -2molATPb两次底物水平磷酸化 +4molATPc. 3-磷酸甘油醛脱氢NADH+H进入线粒体内氧化磷酸化+4molATP或6molATP(2)三羧酸循环及氧化磷酸化a丙酮酸氧化脱羧2mol(NADH+H)6molATPb2X乙酰CoA经三羧酸循环及氧化磷酸化24molATP故lmolG在体内彻底氧化分解净产生36或38mol ATP2）1mol三软脂酰甘油在体内彻底氧化分解：(1)三软脂酰甘油经脂肪动员 3mol软脂酸+lmol甘油(2)甘油氧化分解a甘油 -磷甘油 -1molATPb-磷酸甘油 3-磷酸甘油醛糖有氧氧化途径 +19mol ATP或+20mol ATP 故lmol甘油净生成18或19mool ATP(3)软脂酸彻底氧化分解lmol软脂酸氧化分解a软脂酸活化 -2mol ATPb-氧化及氧化磷酸化 8X乙酰CoA+7FADH2+7(NADH+H) +131 mol ATP 故lmol软脂酸氧化净生成129 mol ATP ,1mol三软脂酰甘油完全氧化分解则净生成 129X3+18(19)=405(406)mol ATPlmol三软脂酰甘油和lmol葡萄糖在体内彻底氧化分解产生ATP的摩尔数之比约为10:1.2.试比较合成甘油三酯的甘油一酯途径和甘油三酯途径异同点.体内合成脂肪时两条途径的差异和共同点：(1)相同点(1)均需要脂肪酸作为原料,且需对脂肪酸活化(2)均需转酰酶(3)合成部位都位于胞液内(4)均需先合成1，2-甘油二酯(2)不同点：途径 甘油一酯途径 甘油二酯途径组织 小肠粘膜细胞 肝、脂肪最强作用参与脂肪吸收合成储存脂肪所需酶仅需转酰酶还需磷脂酸磷酸酶合成TG供体 脂酰CoA，2-甘油一酯 脂酰CoA，3-磷酸甘油合成后去向 结合相应载脂蛋白形成 肝内合成TG VLDL，进CM，进入血液循环。 入脂 肪组织合成TG储存。3.试述酮体的代谢.酮体是脂肪酸在肝内分解的正常中间代谢产物，包括乙酰乙酸，羟丁酸及丙酮三种物质，它是肝脏输出能源的一种形式。 （1）酮体生成：脂肪酸在肝细胞线粒体中经氧化生成的大量乙酰CoA，它是合成酮体的原料。合成过程在线粒体中进行：2分子乙酰CoA在肝线粒体乙酰乙酰CoA硫解酶催化下缩合成乙酰乙酰CoA，并释放出1分子CoASH。乙酰乙酰CoA在HMGCoA合酶的催化下，再与1分子乙酰CoA缩合生成HMGCoA，并释放出1分子CoASH。HMGCoA在HMGCoA硫解酶作用下裂解为乙酰乙酸和乙酰CoA。乙酰乙酸可在线粒体内膜羟丁酸脱氢酶催化下被还原为羟丁酸，由NADH提供氢，部分乙酰乙酸可脱羧生成丙酮。 在肝脏线粒体内含有各种合成酮体的酶类，尤其是HMGCoA合酶，因此生成酮体是肝特有的功能，但是肝缺乏氧化酮体的酶，因此不能氧化酮体，必须经血液运输到肝外组织进一步氧化分解。 （2）酮体利用：肝外许多组织如心、肾、脑及骨骼肌的线粒体具有活性很强的利用酮体的酶。 乙酰乙酰在琥珀酰CoA转硫酶催化下，活化成乙酰乙酰CoA，或在乙酰乙酸硫激酶作用下直接活化为乙酰乙酰CoA。 乙酰乙酰CoA在硫解酶作用下硫解生成2分子乙酰CoA，进入三羧酸循环彻底氧化羟丁酸在羟丁酸脱氢酶催下脱氢生成乙酰乙酸继续氧化。 丙酮可经肾、肺排出或在酶作用下转变为丙酮酸或乳酸，进而异生成糖4.试述体内胆固醇来源和去路:来源:外源性:从食物中摄取. 内源性:体内生物合成.人体内大多数组织可进行胆固醇合成,在细胞液和内质网内, 通过一系列酶的催化下,以乙酰辅酶A为原料,NADPH+H+为供氢体,ATP供能,经过30多步反应合成胆固醇. 去路:胆固醇在体内不能完全氧化分解,主要功能是构成生物膜组成成分,其去路有: 在肝组织内将胆固醇转变胆汁酸,这是胆固醇的主要去路. 在体内转变维生素D3.胆固醇7位脱氢,生成7-脱氢胆固醇,在皮下经紫外光照射变成维生素D3. 转变类固醇激素. 肾上腺皮质球状带分泌醛固酮 肾上腺皮质束状带分泌皮质醇(少量皮质酮) 肾上腺皮质网状带分泌雄激素(少量雌激素) 胆固醇睾丸间质细胞分泌雄激素 卵巢分泌雌激素 在肠道内有少量的胆固醇转变为粪固醇.5.胆固醇的合成受哪些因素的调节?HMGCoA还原酶是胆固醇合成的限速酶，各种因素对胆固醇合成的调节主要是通过对该酶活性的影响来实现的。 （1）饥饿与饱食：饥饿、禁食一方面使肝HMG CoA还原酶合成减少，另一方面乙酰CoA和NADPH等原料不足，可抑制肝胆固醇的合成；高糖、高饱和脂肪膳食使肝HMGCoA还原酶活性增加，胆固醇合成增加。 （2）胆固醇：胆固醇、7羟胆固醇、25羟胆固醇可反馈抑制肝HMGCoA还原酶的合成，使肝胆固醇的合成减少。（3）激素：胞液中有依赖cAMP的蛋白激酶使HMGCoA还原酶磷酸化失活，胰高血糖素及皮质醇通过激活蛋白激酶而降低该还原酶活性，而胰岛素及甲状腺素则通过磷蛋白磷酸酶的作用，使酶脱磷酸而恢复活性，从而促进胆固醇合成。 胰岛素及甲状腺素还可直接诱导肝HMGCoA还原酶的合成，促进胆固醇合成。另外甲状腺素同时可促进胆固醇转变为胆汁酸，且后一作用较强，因此可使血胆固醇含量下降。6.简述载脂蛋白的主要功能.（1）结合和转运脂质，稳定脂蛋白结构。 （2）调节脂蛋白代谢关键酶的活性：apoA I激活LCAT；apoA II抑制LCAT，激活HL；apoCII激活LPL；apoC抑制LPL。 （3）参与脂蛋白受体的识别：apoAI识别HDL受体；apo B100识别LDL受体；apoE识别HDL受体、LDL受体相关蛋白(apoE受体)。 （4）参与脂蛋白间脂质交换：脂质交换蛋白 (LTP)包括： 胆固醇酯转运蛋白(CETP)：促进CE从HDL转移至VLDL、IDL及LDL。 磷脂转运蛋白(PTP)：促进PL从CM和VLDL转移至HDL。7.各种血浆脂蛋白在体内是如何代谢的?（1）CM：是运输外源性TG的主要形式。食物脂肪消化吸收后在肠粘膜上皮细胞合成TG、PL、CE，连同吸收的胆固醇，加上载脂蛋白B48、A等形成新生CM，经淋巴进入血液，从HDL获得apoC及E，并将部分apoA转移给HDL，形成成熟CM。CM中的apoC可激活肌肉等组织毛细血管内皮细胞表面LPL，使CM中的TG逐步水解，生成甘油及脂肪酸而被组织细胞摄取利用。在LPL反复作下，CM内核的TG90%以上被水解，同时其表面的apoA I、AIV、AII、C及磷脂、胆固醇离开CM颗粒。形成新生HDL；CM颗粒逐渐变小，最后转变为富含胆固醇酯、apo B48及apoE的CM残粒，后者被肝细胞膜apoE受体结合并被肝细胞撬取代谢。正常人CM在血浆中代谢迅速，空腹1214h后血浆中不含CM。 （2）VD：是运输内源性TG的主要形式。肝细胞利用葡萄糖或食物中及脂肪动员的脂肪酸合成脂肪然后加上apoBl00、E以及磷脂、胆固醇等即形成VLDL。VLD被分泌入血后从HD获得apoC，其中apoCII激活肝外组织毛细血管内皮细胞表面的PL。在P作用下内核TG逐步水解，同时表面apoC、磷脂及胆固醇向HD转移，而HD的胆固醇酯又转移到VDL，VDL逐步转变为IDI。其中胆固醇及甘油三酯含量大致相等，部分ID可被肝细胞膜apoE受体识别并摄取。未被摄取的ID经LP及H的进一步水解，最后只剩下胆固醇酯，同时其表面apoE转移至HD，仅剩下apoBl00，此时ID即转变为DL。 ， （3）D：人血浆中的D是由VD转变而来的，它是转运肝脏合成的内源性胆固醇的主要形式。DL有60%80通过DL受体途径代谢，其余可被清除细胞清除。D受体广泛分布于肝及全身各组织的动脉壁细胞膜表面，以肝、肾上腺、性腺等组织D受体数目较多，摄取及降解LDL的能力较强，其中约50%的D在肝内降解。DL受体可特异识别并结合含apoB100或apoE的脂蛋白，故又称apoB、E受体。当血浆D与LDL受体结合后，聚集成簇，内吞入细胞与溶酶体融合。在溶酶体中蛋白水解酶作用下，LDL中的apoBl00水解为氨基酸，胆固醇酯可被酯酶水解为游离胆固醇及脂肪酸。胆固醇可被细胞摄取，作为构成生物膜的重要成分；在肾上腺、性腺等细胞中则合成类固醇激素。另外，游离胆固醇在调节细胞内胆固醇代谢上具有重要的作用：抑制内质网HMG CoA还原酶，从而抑制细胞自身胆固醇的合成。在转录水平上阻抑细胞LD受体的合成，减少细胞对D的进一步摄取。激活内质网内的脂酰CoA胆固醇脂酰转移酶（ACAT）的活性，使游离胆固醇酯化成胆固酯而在胞液中储存。（4） HDL： 参与胆固醇的逆向转运。HD主要由肝细胞、小肠合成。CM、VLDL中的TG水解时其表面的apoAI、A、A、C以及磷脂、胆固醇等脱离CM、VD而生成HDL。新生的HDL呈盘状，在血液中由血浆LCAT催化，HDL表面卵磷脂的2位脂酰基转移至胆固醇3位羟基上生成溶血卵磷脂及胆固醇酯。消耗的卵磷脂及胆固醇不断从细胞膜、CM及VLDL得到补充。CAT由肝细胞合成分泌人血，在HD表面apoAI的激活下发挥作用。生成的胆固醇酯逐渐转运人HD的核心，使双脂层的盘状HD逐步膨胀为单层球状HDL，同时其表面的apoC及apoE 又转移到CM及VLD上，最后新生HD转变为成熟的HD3，然后胆固醇酯继续增加，再加上CM及VD水解过程中转移来的磷脂、apoAI、A等转变为HD2。后者在H作用下，其中磷脂及TG水解，HD2又转变为HDL3 。HD主要在肝脏内降解。一部分HD可与肝细胞膜HD受体结合后被肝细胞摄取，其中的胆固醇用以合成胆汁酸或直接通过胆汁排出体外。另一部分HD中的胆固醇酯在CETP的作用下转移至VLD及D后被清除。机体通过HD对胆固醇的逆向转运，可将外周组织中衰老细胞膜中的胆固醇运至肝脏代谢并排出体外，并能防止胆固醇在外周组织堆集，而具有抗AS的作用。8.磷脂酶有几种?以卵磷脂为例,说明其作用及其对应产物.生物体内存在能使甘油磷脂水解的多种磷脂酶类,分别作用于甘油磷脂分子中不同的酯键。磷脂酶包括:磷脂酶A1,A2,B1,B2,C,D,等6种,下面以卵磷脂为例,说明其作用和对应产物：磷脂酶A1-作用于C1位酯键,产物是溶血卵磷脂-2和多不饱和脂肪酸.磷脂酶A2-作用于C2位酯键,产物是溶血卵磷脂-1和多不饱和脂肪酸.磷脂酶B1(溶血磷脂酶1)-作用于溶血卵磷脂-1的C1位酯键, 产物是甘油磷酸胆碱和脂肪酸.磷脂酶B2(溶血磷脂酶2)-作用于溶血卵磷脂-2的C2位酯键, 产物是甘油磷酸胆碱和脂肪酸.磷脂酶C-作用于C3位磷酸酯键,产物是甘油二酯和磷酸胆碱.磷脂酶D-作用于C3位磷酸和胆碱之间的酯键,产物是胆碱和磷脂酸.1.试说明物质在体内氧化和体外氧化有哪些主要异同点？例如糖和脂肪在体内外氧化。相同点：终产物都是C02和H2O；总能量变化不大；耗氧量相同。不同之处在于：体内条件温和，在体温情况下进行、pH近中性又有水参加、逐步释放能量；体外则是在高温下进行，甚至出现火焰。体内有部分能量形成ATP储存，体外全以光和热的形式释放。体内以有机酸脱羧方式生成CO2，体外则碳与氧直接化合生成CO2。体内以呼吸链氧化为主使氢与氧结合成水，体外是氢与氧直接结合生成H2O。2.简述呼吸链的组成、排列顺序呼吸链组成成分有4个复合体复合体 I： NADH一泛醌还原酶。将电子从 NADH传递给泛醌包括 ： 1分子 FMN，铁硫蛋白 ，泛醌(又称辅酶Q，CoQ)复合体：琥珀酸一泛醌还原酶，使电子从琥珀酸传递给泛醌包括：FAD，铁硫簇，细胞色素b560复合体 ：泛醌一细胞色素 c还原酶将电子从泛醌传递给细胞色素 c包括： 2个细胞色素 b，1个细胞色素 c1， 1个铁硫簇复合体 IV：细胞色素 c氧化酶，连续从还原型细胞色素 c得到4个 e，用以还原1分子氧。包括：细胞色素aa3，2个铜原子 体内存在两条呼吸链即 NADH氧化呼吸链和琥珀酸氧化呼吸链。NADH氧化呼吸链由复合体 I一复合体-复合体IV 组成。琥珀酸氧化呼吸链由复合体 一复合体- 复合体 IV组成。排列顺序为： NADHFMNCoQCytbCytC1CytcCytaa3()2 FADH2CoQCytbCytc1CytcCytaa3O23.试比较需氧脱氢酶和不需氧脱氢酶有何异同点？两者都属于氧化还原酶类，催化底物脱去2H被氧化，发挥催化作用时都需要辅酶(基)。 两者的区别在于：需氧脱氢酶以氧作为受氢体，辅基为黄素类FAD或FMN，有的还含有金属，其产物中一定有H2O2。不需氧脱氢酶以辅酶为受氢体，有的是黄素类、有的是烟酰胺类；反应中生成的还原型辅酶，除参与物质合成等生物化学反应外，一般是经过呼吸链传递使2H与氧结合成水，但这已不属于该类酶的催化作用，所以氧不是其受氢体。4.氧化磷酸化如何调节?氧化磷酸化的速率主要受ADP的调节，ADP增加氧化磷酸化的速率。其次 Ca2+对氧化磷酸化有调节作用：Ca2+激活异柠檬酸脱氢酶和?酮戊二酸脱氢酶TAC加速-提供更多还原当量促进氧化磷酸化。Ca2+可加速电子传递，故 Ca2+促进氧化磷酸化。 1.蛋白质有何生理功能?1维持细胞组织的生长更新和修补。蛋白质是细胞组织的主要成分。膳食中必需有足够质和量的蛋白质，才能维持细胞组织生长更新和修补的需要。 2参与多种重要的生理活动。体内含有多种特殊功能蛋白质，例如酶、蛋白多肽、抗体和某些调节蛋白等。 3氧化供能2.何谓氮平衡?机体内蛋白质代谢的概况可根据氨平衡实验确定。即测定尿与粪中的含氮量(排出氮)及摄人食物的含氮量(摄人氮)可以反映人体蛋白质的代谢概况。 1氮总平衡 摄入氮=排出氮，反映正常成人的蛋白质代谢情况，即氮的“收支”平衡。 2氮的正平衡 摄入氮排出氮，部分摄入的氮用于合成体内蛋白质，儿童、孕妇及恢复期病人属于此种情况。 3氮的负平衡 摄入氮排出氮。例如饥饿或消耗性疾病患者。3. 尿素如何生成的?试述其过程？尿素在肝细胞经鸟氨酸循环合成，使有毒的氨合成无毒的尿素，随尿液排出体外，其反应过程如下： 1氨基甲酰磷酸的合成 在肝细胞的线粒体中，氨与CO2可在氨基甲酰磷酸合成酶I催化下合成氨基甲酰磷酸，此反应不可逆，消耗2分子ATP。 2瓜氨酸的合成 在鸟氨酸氨基甲酰转移酶催化下，氨基甲酰磷酸与鸟氨酸缩合生成瓜氨酸。 3精氨酸的生成 瓜氨酸在线粒体合成后，即被转运到线粒体外，在胞液中经精氨酸代琥珀酸合成酶的催化下，与天冬氨酸反应生成精氨酸代琥珀酸，此反应由ATP供能。其后，精氨酸代琥珀酸再经精氨酸代琥珀酸裂解酶的催化，裂解成精氨酸及延胡索酸。 4精氨酸水解成尿素 在胞液中，精氨酸受精氨酸酶的作用，水解生成尿素和鸟氨酸，鸟氨酸通过线粒体内膜上载体再进入线粒体，并参与瓜氨酸合成，如此反复，完成尿素循环。 第一步反应由氨基甲酰磷酸合成酶催化，该酶是别构酶，N乙酰谷氨酸是其别构激活剂。通过调节该酶活性来调控尿素的生成。精氨酸代琥珀酸合成酶为该循环的限速酶。 2分子NH3和1分子CO2通过鸟氨酸循环生成1分子尿素，其中第二分子NH3以天冬氨酸的形式参与合成，尿素合成是一个耗能过程，合成1分子尿素消耗4个高能键。4.试述血氨的来源与去路？血氨的来源如下：氨基酸脱氨基作用产生的氨是体内的主要来源。肠道吸收的氨有两个来源，其一是腐败作用产生的氨，其二是肠道尿素经肠道细菌尿素酶水解产生的氨。肾小管上皮细胞分泌的氨主要来自谷氨酰胺的水解。胺类、嘌呤、嘧啶等含氮物质的分解亦可以产生小部分氨。血氧的去路有：氨主要在肝脏经鸟氨酸循环合成尿素，随尿液排出体外；也可合成谷氨酰胺；可与-酮戊二酸作用生成谷氨酸，谷氨酸再经转氨基作用合成一些非必需氨基酸；少量游离氨参与其它含氮物的合成。5.谷胱甘肽的生理功能有哪些?谷胱甘肽存在两种形式即还原型(GSH)和氧化型(GS-SG)，彼此可以互变。其功能是：1主要生理功能是作为抗氧化剂，保护某些蛋白质及酶蛋白分子的巯基不被氧化，从而维持其生物学活性。 2对保持红细胞膜的完整性及促使高铁血红蛋白转变成血红蛋白有重要作用。 3可以消除体内产生的过氧化物及自由基，谷胱甘肽过氧化物酶催化此反应。 4参与小肠及肾脏吸收氨基酸的-谷氨酰基循环。 5参与肝脏的生物转化作用，生成谷胱甘肽结合物或硫醚氨酸，随胆汁排人肠道。 6参与蛋白质多肽链翻译合成后的加工修饰。内质网中有一种需要GSH的特异性重排酶，使二硫键迅速重排形成特定的组合。 7参与脱氧核糖核酸的合成。由谷氧还蛋白作为电子载体，接受GSH的电子使NDP还原为dNDP，GSH则氧化为GSSH，后者再由谷胱甘肽还原酶催化，被NADPH还原成GSH。 8参与胰岛素的灭活和降解，在谷胱甘肽胰岛素转氢酶催化下，胰岛素分子的二硫键断裂，形成A链及B链，GSH则氧化为GSSG。6.谷氨酸彻底氧化为CO2和H2O能净生成多少摩尔ATP?净生成ATP摩尔数有两种可能，即谷氨酸是通过氧化脱氨转变成-酮戊二酸，可净得27molATP；如是通过转氨生成-酮戊二酸，因不产生NADH+H+，故只净得24molATP。由谷氨酸转变成-酮戊二酸后的氧化产能路线是-酮戊二酸经三羧酸循环氧化到苹果酸并出线粒体，在线粒体外苹果酸氧化成草酰乙酸，后者脱羧磷酸烯醇式丙酮酸丙酮酸乙酰CoA进入三羧酸循环氧化一圈；谷氨酸碳骨架全部变为CO2；此过程中产生NADH、FADH2经呼吸链氧化磷酸化最终产生H2O和ATP。1.比较嘧啶核苷酸与嘌呤核苷酸从头合成的异同。相同点：主要在肝脏胞液中，PRPP参与；C02、Gln、Asp参与；先生成IMP或OMP；催化第一、第二步反应的酶是关键酶。 不同点见下表： 嘌呤核苷酸 嘧啶核苷酸PRPP参与 在PRPP基础上合成嘌呤环 先合成嘧啶环再与核糖磷酸结合生成前体物 IMP OMP一碳单位 N10-甲酰FH4 无催化前两步 PRPP合成酶 氨基甲酰磷酸合成酶反应的酶 酰胺转移酶 天冬氨酸氨基甲酰转移酶2.简述PRPP在核苷酸合成代谢中的作用。在核苷酸的代谢中，PRPP是一种活泼的参与组分，R-5-P来自磷酸戊糖途径，经转变成PRPP向核苷酸合成代谢提供核糖磷酸部分，是重要的核糖磷酸供体。在嘌呤核苷酸从头合成途径中，PRPP以核糖磷酸作为基础，在其上逐步“建造”嘌呤环以合成IMP，IMP是转变成AMP和GMP的活泼前体。在嘧啶核苷酸从头合成中，当合成乳清酸后PRPP参与反应逐步形成UMP，UMP是转变成其它两种嘧啶核苷酸的重要前体。在由嘌呤碱和嘧啶碱补救合成反应中，PRPP都是核糖磷酸部分的供给者。3.试比较氨基甲酰磷酸合成酶与。虽然它们都催化氨基甲酰磷酸的合成，但有许多不同，如下：氨基甲酰磷酸合成酶 氨基甲酰磷酸合成酶分布 线粒体(肝) 胞液(所有细胞)氮源 氨 谷氨酰胺变构激活剂 N乙酰谷氨酸 无反馈抑制剂 无 UMP(哺乳动物)功能 尿素合成 嘧啶合成4.脱氧核糖核苷酸如何生成?1核糖核苷酸还原：还原反应在NDP(N代表A、G、U、C任一碱基)水平上进行，经核糖按苷酸还原酶体系作用，直接还原生成dNDP。 核糖核苷酸还原酶系成分： 核糖核苷酸还原酶别构酶，有Bl和B2亚基，B1和B2结合时有活性。 硫氧化还原蛋白还原酶 硫氧化还原蛋白电子载体，有还原型(SH)和氧化型(S-S)FAD硫氧化还原蛋白还原酶的辅酶NADPH+H+提供2H2脱氧胸腺嘧啶核苷酸(dTMP)的生成：(1) 由dUMP经甲基化而生成，催化此反应的酶是dTMP合成酶，一碳单位由N5，Nl亚甲基四氢叶酸提供。 dUMP采源有二：由dUTP及dUDP水解生成 由dCMP