生化题目 酶.doc

酶化学 一、是非题 1. 酶促反应的初速度与底物浓度无关。 2. 如果加入足够的底物，即使存在非竟争抑制剂，酶促反应也能达到正常的Vmax? 。 3. 某些在结构上与底物无关的代谢物也有可能改变某些酶的Km值。 4. 酶分子中形成活性中心的氨基酸残基，往往在一级结构中处于相近的位置。 5. 酶原的激活是酶蛋白一级结构发生特定改变的结果。 6. 酶是一种生物催化剂，它可降低反应的自由能。 7. Km值是酶作用的一个特征常数，对于一种酶是一个固定值。 8. 酶的抑制剂通常是小分子有机物及各类离子，通常采用透析的方法可除去酶的各类抑制剂以恢复酶的活性。 9. 酶的活性通常随激活剂浓度的增加而增大。 10. 某酶促反应其最大反应速度是由酶的浓度大小决定的。 11. 酶的催化机理完全可用酶与底物相互楔合的“锁钥学说”来说明。 12. 酶作用的最适温度是酶作用的特征常数，对于一种酶是一个固定值。 13. 同工酶是指催化相同反应，但一级结构不尽相同，且在生理及理化性质上都有一定差异的一组酶。 14. 对于调节酶来说Km 值是随酶的浓度变化而改变。 15. 变构酶的变构中心可与底物结合发挥其催化活性。 16. 向某一酶促反应中加入竞争性抑制剂并不会改变Vmax值。 17. 当酶被底物饱和时，酶促反应速度与酶的浓度成正比。 18. 有的抑制剂虽不与底物竞争结合位，仍可表现为竞争性抑制作用。 19. 当某一酶促反应的反应速度达到Vmax后，通常反应速度随随时间的变化而降低。 20. 同工酶对同一底物有不同的Km值。 21. 一般认为一种酶可作用于几种不同的底物时，其中Km值最大的底物是该酶作用的最适底物。 22. 当底物存在时，酶的活性部位相对于变性条件来说是比较稳定的。 23. 诱导酶是一类仅仅受代谢物控制合成的一类酶。 24. 在生物体中平衡常数Keq =1的反应，酶作用是无效的，因为酶并不能改变平衡常数，使反应更倾向于生成产物一方。 25. 酶的催化作用是在酶分子的活性中心完成的，因此酶分子的其它部位对酶的催化作用是没有意义的。 26. 酶促反应的Vmax是酶作用的特征常数，对某一种酶有其确定值。 27. 在酶的活性中心，只有带电荷的aa残基才能直接参于酶的催化作用。 28. 对结合酶类来说，失去辅酶(基)，酶即失去催化活性，可见辅酶(基)本身具有一定的催化活性。 29. 所有的酶类中都需要特定的辅酶(基)才具有催化活性。 30. 脲酶作用的专一性表现在它只能催化尿素及尿素的各种衍生物水解，而不作用于任何其它物质。 31. 一般酸碱催化将涉及在这一反应过程中提供或接受质子的基团，但并不涉及底物与酶之间共价键的形成。 32. 共价催化过程中底物和酶或辅酶之间将形成暂时的共价键。 二、选择题 1. 下列有关酶的论述正确的是 (A) 体内所有具有催化活性的物质都是酶(B) 酶在体内不能更新(C) 酶的底物都是有机化合物(D) 酶能改变反应的平衡点(E) 酶由活细胞内合成的具有催化作用的蛋白质2. 关于酶的叙述哪一个是正确的？ (A) 酶催化的高效率是因为分子中含有辅酶或辅基 (B) 所有的酶都能使化学反应的平衡常数向加速反应的方向进行 (C) 酶的活性中心中都含有催化基团 (D) 所有的酶都含有两个以上的多肽链 (E) 所有的酶都是调节酶 3. 酶作为一种生物催化剂，具有下列哪种能量效应(A) 降低反应活化能(B) 增加反应活化能(C) 增加产物的能量水平(D) 降低反应物的能量水平(E) 降低反应的自由能变化 4. 酶蛋白变性后其活性丧失，这是因为(A) 酶蛋白被完全降解为氨基酸(B) 酶蛋白的一级结构受破坏(C) 酶蛋白的空间结构受到破坏(D) 酶蛋白不再溶于水(E) 失去了激活剂5. 酶的辅酶是(A) 与酶蛋白结合紧密的金属离子(B) 分子结构中不含维生素的小分子有机化合物(C) 在催化反应中不与酶的活性中心结合(D) 在反应中作为底物传递质子、电子或其他基团(E) 与酶蛋白共价结合成多酶体系6. 下列酶蛋白与辅助因子的论述不正确的是(A) 酶蛋白与辅助因子单独存在时无催化活性(B) 一种酶只能与一种辅助因子结合形成全酶(C) 一种辅助因子只能与一种酶结合成全酶(D) 酶蛋白决定酶促反应的特异性(E) 辅助因子可以作用底物直接参加反应7. 下列有关辅酶与辅基的论述错误的是(A) 辅酶与辅基都是酶的辅助因子(B) 辅酶以非共价键与酶蛋白疏松结合(C) 辅基常以共价键与酶蛋白牢固结合(D) 不论辅酶或辅基都可以用透析或超滤的方法除去(E) 辅酶和辅基的差别在于它们与酶蛋白结合的紧密程度与反应方式不同8. 含有维生素民的辅酶是(A) NAD (B) FAD (C) TPP (D) CoA (E) FMN 9. 有关金属离子作为辅助因子的作用，论述错误的是(A) 作为酶活性中心的催化基团参加反应 (B) 传递电子 (C) 连接酶与底物的桥梁 (D) 降低反应中的静电斥力 (E) 与稳定酶的分子构象无关10. 酶的特异性是指(A) 酶与辅酶特异的结合 (B) 酶对其所催化的底物有特异的选择性 (C) 酶在细胞中的定位是特异性的 (D) 酶催化反应的机制各不相同 (E) 在酶的分类中各属不同的类别 11. 有关酶的活性中心的论述(A) 酶的活性中心专指能与底物特异性结合的必需基团 (B) 酶的活性中心是由一级结构上相互邻近的基因组成的(C) 酶的活性中心在与底物结合时不应发生构象改变(D) 没有或不能形成活性中心的蛋白质不是酶(E) 酶的活性中心外的必需基团也参与对底物的催化作用 12. 酶促反应动力学研究的是(A) 酶分子的空间构象 (B) 酶的电泳行为 (C) 酶的活性中心 (D) 酶的基因来源 (E) 影响酶促反应速度的因素 13. 影响酶促反应速度的因素不包括(A) 底物浓度 (B) 酶的浓度 (C) 反应环境的pH (D) 反应温度 (E) 酶原的浓度 14. 关于酶与底物的关系(A) 如果酶的浓度不变，则底物浓度改变不影响反应速度 (B) 当底物浓度很高使酶被饱和时，改变酶的浓度将不再改变反应速度 (C) 初速度指酶被底物饱和时的反应速度 (D) 在反应过程中，随着产物生成的增加，反应的平衡常数将左移 (E) 当底物浓度增高将酶饱和时，反应速度不再随底物浓度的增加而改变 15. 关于Km值的意义，不正确的是(A) Km是酶的特性常数 (B) Km值与酶的结构有关 (C) Km值与酶所催化的底物有关 (D) Km值等于反应速度为最大速度一半时的酶的浓度 (E) Km值等于反应速度为最大速度一半时的底物浓度 16. 当Km值近似于ES的解离常数Ks时，下列哪种说法正确？(A) Km值愈大，酶与底物的亲和力愈小 (B) Km值愈大，酶与底物的亲和力愈大 (C) Km值愈小，酶与底物的亲和力愈小 (D) 在任何情况下，Km与Ks的涵意总是相同的 (E) 既使KmKs，也不可以用 Km表示酶对底物的亲和力大小 17. 竞争性抑制剂对酶促反应速度影响是(A) Km，Vmax不变 (B) Km，Vmax (C) Km不变，Vmax (D) Km ，Vrnax(E) Km ，Vrnax不变 18. 有关竞争性抑制剂的论述，错误的是(A) 结构与底物相似 (B) 与酶的活性中心相结合 (C) 与酶的结合是可逆的 (D) 抑制程度只与抑制剂的浓度有关 (E) 与酶非共价结合 19. 下列哪些抑制作用属竞争性抑制作用(A) 砷化合物对流基酶的抑制作用 (B) 敌敌畏对胆碱酯酶的抑制作用 (C) 磺胺类药物对细菌M氢叶酸合成酶的抑制作用 (D) 氰化物对细胞色素氧化酶的抑制作用 (E) 重金属盐对某些酶的抑制作用 20. 有机磷农药中毒时，下列哪一种酶受到抑制？(A) 己糖激酶 (B) 碳酸酐酶 (C) 胆碱酯酶 (D) 乳酸脱氢酶(E) 含巯基的酶 21. 有关非竞争性抑制作用的论述，正确的是(A) 不改变酶促反应的最大程度 (B) 改变表观Km值 (C) 酶与底物、抑制剂可同时结合，但不影响其释放出产物 (D) 抑制剂与酶结合后，不影响酶与底物的结合(E) 抑制剂与酶的活性中心结合 22. 非竞争性抑制剂对酶促反应速度的影响是(A) Km，Vmax不变 (B) Km，Vmax (C) Km不变，Vmax (D) Km ，Vmax (E) Km，Vmax不变23. 反竞争性抑制作用的描述是(A) 抑制剂即与酶相结合又与酶一底物复合物相结合 (B) 抑制剂只与酶一底物复合物相结合 (C) 抑制剂使酶促反应的凡值降低，Vmax增高 (D) 抑制剂使酶促反应的Km值升高，Vmax降低(E) 抑制剂不使酶促反应的Km值改变，只降低Vmax 24. 反竞争性抑制剂对酶促反应速度影响是(A) Km，Vmax不变 (B) Km，Vmax (C) Km不变，VW (D) Km，Vmax (E) Km，Vrnax不变25. 下图是几种抑制作用的双倒数作图，其中直线X代表无抑制剂时的作图，那么非竞争性抑制作用的作图是(A) A (B) B (C) C (D) D(E) E 26. 温度对酶促反应速度的影响是(A) 温度升高反应速度加快，与一般催化剂完全相同 (B) 低温可使大多数酶发生变性 (C) 最适温度是酶的特性常数，与反应进行的时间无关 (D) 最适温度不是酶的特性常数，延长反应时间，其最适温度降低(E) 最适温度对于所有的酶均相同 27. 有关酶与温度的关系，错误的论述是(A) 最适温度不是酶的特性常数 (B) 酶是蛋白质，既使反应的时间很短也不能提高反应温度 (C) 酶制剂应在低温下保存 (D) 酶的最适温度与反应时间有关(E) 从生物组织中提取酶时应在低温下操作 28. 关于pH对酶促反应速度影响的论述中，错误的是(A) pH影响酶、底物或辅助因子的解离度，从而影响酶促反应速度 (B) 最适pH是酶的特性常数 (C) 最适 pH不是酶的特性常数 (D) pH过高或过低可使酶发生变性(E) 最适pH是酶促反应速度最大时的环境pH 29. 关于酶原与酶原的激活(A) 体内所有的酶在初合成时均以酶原的形式存在 (B) 酶原的激活是酶的共价修饰过程 (C) 酶原的激活过程也就是酶被完全水解的过程 (D) 酶原激活过程的实质是酶的活性中心形成或暴露的过程(E) 酶原的激活没有什么意义 30. 有关别构酶的论述哪一种不正确？(A) 别构酶是受别构凋节的酶 (B) 正协同效应例如，底物与酶的一个亚基结合后使此亚基发生构象改变，从而引起相邻亚基发生同样的改变，增加此亚基对后续底物的亲和力 (C) 正协同效应的底物浓度曲线是矩形双曲线 (D) 构象改变使后续底物结合的亲和力减弱，称为负协同效应(E) 具有协同效应的别构酶多为含偶数亚基的酶31. 有关乳酸脱氢酶同工酶的论述，正确是(A) 乳酸脱氢醇含有M亚基和H亚基两种，故有两种同工酶 (B) M亚基和H亚基都来自同一染色体的某一基因位点 (C) 它们在人体各组织器官的分布无显著差别 (D) 它们的电泳行为相同(E) 它们对同一底物有不同的Km值 32. 关于同工酶(A) 它们催化相同的化学反应 (B) 它们的分子结构相同 (C) 它们的理化性质相同 (D) 它们催化不同的化学反应(E) 它们的差别是翻译后化学修饰不同的结果 33. 谷氨酸氨基转移酶属于(A) 氧化还原酶类 (B) 水解酶类 (C) 裂合酶类 (D) 转移酶类(E) 合成酶类 34. 国际酶学委员会将酶分为六类的依据是(A) 酶的来源 (B) 酶的结构 (C) 酶的物理性质 (D) 酶促反应的性质(E) 酶所催化的底物 35. 在测定酶活性时要测定酶促反应的初速度，其目的是(A) 为了提高酶促反应的灵敏度 (B) 为了节省底物的用量 (C) 为了防止各种干扰因素对酶促反应的影响 (D) 为了节省酶的用量(E) 为了节省反应的时间36. 用乳酸脱氢酶作指示酶，用酶偶联测定法进行待测酶的测定时，其原理是：(A) NAD+在340nm波长处有吸收峰 (B) NADH在340nm波长处有吸收峰 (C) NAD+在280nm波长处有吸收峰 (D) NADH在280nrn波长处有吸收峰(E) 只是由于乳酸脱氢酶分布广，容易得到三、填空题 1酶催化的机理是降低反应的 _ ，不改变反应的 _. 2 对于结合酶来说， _ 上的某一部分结构往往是 _ 的组成成分。 3 酶的特异性包括 _ 特异性， _ 特异性与立体异构特异性。 4 Km 值等于酶促反应速度为最大速度 _ 时的 _ 浓度。 5 凡值近似 _ES 的解离常数 Ks 时， Km 值可用来表示酶与底物的 _. 6酶促反应速度（ ）是最大速度（ Vmax ） 80 时，底物浓度（ S 是 Km 的 _ 倍； 当 达到 Vmax 的 90 时， S 是 Km 的 _ 倍。 7 _ 的激活实质上是酶的 _ 形成或暴露的过程。 8乳酶脱氢酶的亚基分为 _ 型和 _ 型。 9与金属离子结合紧密的酶称为 _ ；不与金属离于直接结合而通过底物相连接的酶称为 _ 酶。 10 酶活性中心内的必需基因分为 _ 和 _. 11在酶浓度不变的情况下，底物浓度对酶促反应速度的作图呈 _ 线，双倒数作图 呈 _ 线。 12可逆性抑制中， _ 抑制剂与酶的活性中心相结合， _ 抑制剂与酶的活性中心外必需基团相结合。 13同工酶指催化的化学反应队 _ ，但酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质 _ 的一组酶。 14最适 pH_ 酶的特征性常数，其值受 _ 等影响。 15最适温度 _ 酶的特征性常数，反应时间延长时，最适温度可能 _. 16不可逆性抑制剂常与酶的 _ 以 _ 键相结合。 17竞争性抑制剂使酶对底物的表观 Km_ ，而 Vmax_ 。 18酶偶联测定的指示酶可利用脱氢酶类，这是因为其辅酶 NADP + 在波长 340nm 处 _ 吸收峰，而 NADPH 在此波长下 _ 吸收峰。 19抗体酶即具有 _ 的性质，又具有 _ 的性质。 20酶促反应的初速度是指反应 _ 时，各种影响酶促反应的因素 _ 时的反应速度。 四、名词解释 1固定化酶 2酶偶联测定法 3别构调节 4 反竞争性抑制作用 5 酶的特异性 6酶的活性中心 7结合酶 8最适温度 9 Isoenzyme10 ligases11 Activators12 Zymogens13 Abzymes14. Initial velocity15 Km 16 Allosteric cooperation 五、问答题 1酶与一般催化剂相比有何异同？ 2举例说明酶的三种特异性。 3金属离子作为辅助因子的作用有哪些？ 4酶的必需基团有哪几种，各有什么作用？ 5酶蛋白与辅助因子的相互关系如何？ 6简述“诱导契合假说”。 7 简述 Km 和 Vmax 的意义。 8说明温度对酶促反应速度的影响及其实用价值。 9说明 pH 对酶促反应速度的影响。 10 比较三种可逆性抑制作用的特点。 11 举例说明竞争性抑制作用在临床上的应用。 12测定酶活性时应注意些什么？ 13说明酶原与酶原激活的意义。 14什么叫同工酶？有何临床意义？ 15简述酶与临床的关系。 附录部分习题参考答案 是非题 1. 错。对大多数米氏酶来说酶促反应速度与S的关系呈双曲线型。 2. 错。增加底物浓度不可能消除非竞争性抑制剂的作用；但可消除竞争性抑制剂的作用 3. 对。这些酶是调节酶(变构酶)。 4. 错。组成酶活性中心的氨基酸残基在一级结构上可能相距很远但形成空间结构后则处于相近的位置。 5. 对。酶原必须要在一定条件下切断一个或几个特殊的肽键，从而使构象发生一定变化后，才有活性。 6. 错。酶可以降低一个反应的活化(自由)能。 7. 错。Km值对一种酶作用于特定的底物是一个常数。 8. 错。采用透析的方法可除去可逆抑制剂，但不能除去与酶活性中心基团形成共价结合的不可逆抑制剂。 9. 错。少量激活剂即可使酶活性增大，而过量激活剂的加入还可能造成相反的作用。 10. 对。当参与反应的所有的酶全部被底物饱和转变成ES，即E=ES，酶促反应达到的速度即为Vmax 。Vmax=k3E= k3ES11. 错。“钥匙学说”只能解释酶和底物之间的相互楔合(匹配)，但不能