拉氏图说明.doc

拉氏构象图拉氏构象图：Ramachandran根据蛋白质中非键合原子间的最小接触距离，确定了哪些成对二面角（、）所规定的两个相邻肽单位的构象是允许的，哪些是不允许的，并且以为横坐标，以为纵坐标，在坐标图上标出，该坐标图称拉氏构象图（The Ramachandran Diagram）。可用来鉴定蛋白质构象是否合理。实线封闭区域一般允许区，非键合原子间的距离大于一般允许距离，此区域内任何二面角确定的构象都是允许的，且构象稳定。虚线封闭区域是最大允许区，非键合原子间的距离介于最小允许距离和一般允许距离之间，立体化学允许，但构象不够稳定。虚线外区域是不允许区，该区域内任何二面角确定的肽链构象，都是不允许的，此构象中非键合原子间距离小于最小允许距离，斥力大，构象极不稳定。Gly的、角允许范围很大。总之，由于原子基因之间不利的空间相互作用，肽链构象的范围是很有限的，对非Gly氨基酸残基一般允许区占全平面的7.7%，最大允许区占全平面22.5%。拉氏图维基百科，自由的百科全书拉氏图，示立体上允许及不允许的构象之 和 值。主链的二面角 和 (以及 )拉氏图（又名Ramachandran 图，,图，-碳与酰胺平面交角图，英名Ramachandran plot,Ramachandran diagram, 或, plot），起初是于1963年被G. N. Ramachandran，C. Ramakrishnan 和 V. Sasisekharan 提出的，是一种使蛋白质结构中，主链氨基酸残基的二面角 和 可视化的方法。左侧的图形说明了主链二面角 和 的定义（当时被Ramachandran叫做 和 ）。肽键处的 角通常是 180，因为肽键部分双键的性质使它保持平面结构。右上方的图，则展示了由 Ramachandran 等人于1963年至1968年根据刚性球面模型计算出来的主链 , 角允许的构象区域：完全允许的以实线表示，部分允许的则是虚线，点线则表示松弛的(N-C-C)角。由于二面角的值 0 和 360 是等效的，拉氏图的边缘可以从左到右和从上到下“卷”起来。比如说，左下角的允许区的小条就可以与左上方的大的构象允许区域连接起来。通过一种含有-折叠和-螺旋的一种三聚体DNA夾蛋白质，人PCNA，绘制的拉氏图(PDB号 1AXC). 红色，棕色和黄色区域分别代表偏好的，允许的和“通常允许”的区域，如ProCheck定义目录隐藏 1应用 2氨基酸偏好 3近期的更新 4相关 5相关软件 6参考来源 7更多阅读编辑应用拉氏图可以用于多少有些不同的两种方面。一个从理论上展示哪些 和 角的值，或者说构象，对蛋白质中的氨基酸残基（如右上图）是有可能的。其二是展示观测数据点的经验分布（如右图），用于结构确认中，或者在许多结构所组成的数据库中（如左下3幅图所示）。这两种情况均常用于展示理论偏好区域的外形。通常情况下的拉氏图; 数据来自 Lovell, 2003甘氨酸的拉氏图脯氨酸的拉氏图编辑氨基酸偏好可以预料，更大的侧链将会导致其更受限制，从而表现在拉氏图上是一个更小的允许区域。实际上看起来并不是这样；只有-位碳原子处的亚甲基的影响比较大。甘氨酸的侧链只是一个氢原子，比起所有其它氨基酸侧链开头的 -CH3, -CH2-, 或-CH 有一个更小的范德华半径，所以它是受限制最小的，这在甘氨酸的拉氏图中（见左图，甘氨酸）可以看出，其允许区域大多了。相反，脯氨酸的拉氏图，由于其侧链与主链 -C 及 N 形成五元环，则表现出 和 的非常有限的可能组合（见左图，脯氨酸）编辑近期的更新第一个拉氏图于原子水平的蛋白质结构（肌红蛋白，1960）首次测定后被计算出来，虽然其结论是基于短肽的小分子晶体学上。如今，几十年过去了，已经有几万种通过X-射线晶体学测定并存储于蛋白质资料库（en:protein data bank）的蛋白质的高分辨率结构。很多研究已经利用了这个数据以产生更加详细精确的,图（Morris et al. 1992;1Kleywegt & Jones 1996;2Hooft et al. 1997;3Hovmller et al. 2002;4Lovell et al. 20035）。左侧的三个图展示了来自一系列高解析度的结构的数据点以及通常情况（除甘氨酸，脯氨酸及 pre-Pro之外所有氨基酸），甘氨酸及脯氨酸的偏好和允许的构象区域的轮廓。最常见的区域标记如下： 表示 -螺旋，L 表示左旋-螺旋， 表示 -折叠，ppII表示聚脯氨酸II。编辑相关也可以对多糖以及其它聚合物中的二面角类似作图（例如，通过CARP等）。对蛋白质的前两个侧链二面角有一个相似的图：Janin图（en:Janin Plot）。编辑相关软件 Ramachandran plot 2.0 Web-based tool showing Ramachandran plot of any PDB entry MolProbity web service that produces Ramachandran plots and other validation of any PDB-format file STING Pymol，具有 DynoPlot 扩展。 VMD, distributed with dynamic Ramachandran plot plugin WHAT_CHECK，来自WHAT_IF_software的独立验证的程序。 UCSF Chimera，可以在 Model Panel 中找到。 Sirius Swiss PDB Viewer TALOS可以参见PDB以获取相似软件的一个清单。编辑参考来源1. Morris, A.L.; MacArthur, M.W.; Hutchinson, E G.; Thornton, J.M. Stereochemical quality of protein structure coordinates. Proteins: Structure, Function, and Genetics. 1992,12(4): 34564.doi:10.1002/prot.340120407.PMID1579569.2. Kleywegt, G.J.; Jones, T.A. Phi/psi-chology: Ramachandran revisited. Structure. 1996,4(12): 1395400.doi:10.1016/S0969-2126(96)00147-5.PMID8994966.3. Hooft, R.W.W.; Sander, C.; Vriend, G.Objectively judging the quality of a protein structure from a Ramachandran plot. Comput Appl Biosci. 1997,13(4): 425-430.doi:10.1093/bioinformatics/13.4.425.4. Hovmller, S.; Zhou, T.; Ohlson, T.Conformations of amino acids in proteins. Acta Crystallographica D. 2002,58(Pt 5): 76876.doi:10.1107/S0907444902003359.PMID11976487.5. Lovell, S.C.; Davis, I.W.; Arendall, W.B.; De Bakker, P.I.W.; Word, J.M.; Prisant, M.G.; Richardson, J.S.; Richardson, D.C. Structure validation by C geomet