I seek solitude, I undergo my destiny..doc

1. 细胞内外离子差别主要有两种调控机制2. 膜转运蛋白的2种种类及特点3. 载体蛋白的作用机制。1协助扩散，2主动运输4. 通道蛋白的作用机制。常见的四种类型。环核苷酸通道是一种非特异性的阳离子通道。5. 协助扩散的特点6. 通道蛋白及其功能及其特点7. 主动运输的常见三种类型 ATP驱动泵（初级转运蛋白），光驱动泵，偶联转运蛋白（次级主动运输）8. 离子泵的重要类型。P离子泵(利用ATP水解能)，V离子泵和F离子泵（只装运氢离子且转运过程中不涉及水解能）ABC超家族（装运小分子）9. 钠钾泵和钙泵10. 协同转运，也属于偶联转运蛋白的主动运输，有同向和反向之分，直接能量来源于电化学势能。11. 饮胞作用与吞噬作用的区别（连续发生的组装型过程，信息触发过程，网格白而后者需要微丝和其结合蛋白的帮助。12. LDL低密度脂蛋白的胞吞机理，受体介导的胞吞作用。13. 受体接到的胞吞作用的受体处理机制。原来的质膜结构域，不同的质膜结构域（转胞吞作用），即进入溶酶体进行消化。14. 高尔基反面管网区。细胞胞吐作用的相关意义。15. 胞吐亦可分为两类。连续性组合型途径，调节性胞吐途径，可以通过信息触发来控制物质的分泌，值得一提的事这些受调节性胞吐的物质现在可调节性的分泌泡中储存。16. 受体介导的胞吞作用是选择性浓缩机制。17. 胞吞作用和胞吐作用的意义（靶膜）。都是通过囊泡运输进行运输，并且转运的囊泡只与特定的靶膜结合，从而保证了物质的有序，准确的运输。维持膜的更新维持细胞的生存与生长。18. 酶活性部位的重要特点酶的专一性决定因素活性部位精确的原子排列。酶与底物结合靠非共价作用力。活性部位是酶表面的一个空穴或裂沟）19. 确定酶分子活性部位的的三种方法）基于对酶修饰的共价修饰和基于对底物的修饰的亲和标记和基于对酶酶活性部位的直接观察，射线晶体分析。20. 酶的反应机制：酸碱催化关键是形成过渡态，共价催化，分亲核催化和亲点催化，前者较多关键是形成共价共用电子对形成中间物。金属离子催化，作为亲电催化剂稳定反应时生成的负离子。21. 酶分子具有高催化能力的原因（注意定向效应的轨道导向增加有效碰撞的概率诱导契合和底物形变的能量来源即内在结合自由能,最终形成酶过渡态复合体。电荷极化与多元催化催化三联体。水的疏水微环境的影响。电荷极化为反应提供催化基团，诱导契合在底物形变将催化基团定于底物的敏感键22. 电荷中继网。胰凝乳蛋白中的，和通过氢键构成的平衡，具有催化作用。23. 有关别构调节的名词。脱敏作用，同促酶，异促酶，别构酶，别构部位，调节部位，别构效应两种形式。同促效应和异促效应），脱敏作用；别构酶的亚基解离，失去对调节物的结合位点，但催化活性被保留，24. 别构酶的动力学特点（正协同性同促效应的，负协同性同促效应的，以及非别构酶的S与V关系图。以及异促酶的KV系统及两系统的特点。25. 协同性配体结合的两种模型齐变和渐变即MWC和KNF。3磷酸甘油醛脱氢酶糖酵解的6步26. 酶活性的共价调节，即可逆性共价修饰（磷酸化酶）以及磷酸化酶在肌肉和肝脏中的不同特点。 不可逆共价修饰。即酶原激活肠肽酶激活胰蛋白酶原，胰蛋白酶激活其他胰腺分泌酶原，包括糜蛋白酶原。糜蛋白酶为什么不能像胰蛋白酶那样自我激活。(前者无法断裂ARG15羧基端肽键。后者可以断裂自身的ARG6羧基端肽键，实际上后者可以断裂碱性氨基酸肽键的羧基端肽键)肝脏中的磷酸化酶不受的激活，同时葡萄糖为其的别构抑制剂。27. 酶动力学方程式，速率方程式，速率表达式米氏方程。28. 一级二级0级反应的特征29. 酶被底物饱和分数的计算方法V|Vmax。快速稳态平衡理论。ES复合物即中间体复合物。30. 与表观解离与真实解离常数。Kcat(转换数。酶被底物饱和时每一活性部位单位时间内转化底物的分子数。酶的最大催化活力的度。酶分子活力，催化中心活力。31. kcatKm意义；催化效率指数或专一性常熟。远低于饱和量的底物浓度下酶的催化效率指数。32. 多底物酶促反应中的单置换和双置换机制。33. 酶的抑制作用（竞争反竞争纯非竞争抑制的米氏方程34. 核酸的结构（三种嘧啶碱和两嘌呤碱的结构）35. 环核苷酸往往是细胞功能的调节和信号分子36. 回文结构，镜像重复，在真核生物中广泛存在。而细菌中很少有重复的结构37. 与Rdna的一级结构特点。前，稀有碱基多 识别与熟疏水作用。5*一般为PG，较少微PG。3*一般为CPCPAOH。RRNA作为核糖体骨架，与MRNA 或作用，催化肽键的合成，促进蛋白质的合成。38. RNA的五大功能。基因的修饰与加工，控制蛋白质的合成，基因的表达与功能的调节，遗传信息的处理与进化。生物催化，染色体组装和其他细胞持家本领。39. 证明是遗传物质的试验，而非蛋白质二型细菌转化为三型肺炎球菌。即无荚膜，菌面粗糙像有荚膜菌面光滑的转变。40. 多顺反子与单顺反子的组成帽子非编码区编码区非编码区（）尾巴。（起始基因操纵基因结构基因）。纵子的结构，核生物的转录单位41. 帽子。甲基化鸟甘酸经焦磷酸与MRNA5*末端核苷酸相连。O型。（）抗5核酸外切酶的降解作用，有利于核糖体与其的识别与结合。42. （）尾巴的结构与功能。一是MRNA的从细胞核出来似的运输以及MRNA的寿命。43. WATSON 和CRICK的DNA分子结构特点两条右手螺旋的多核苷酸链围绕一中心缠绕磷酸与核糖在外彼此通过3.5磷酸二酯键相连骨架碱基平面与纵轴垂直。形成大小沟。遗传信息由碱基决定的。44. 影响DNA构象的因素。 离子浓度，有机溶剂 温度，45. 真核生物DNA结构层次2nmDNA双链核小体链，纤维，突环玫瑰花结螺旋圈1400NM人染色体。46. t结构三色草形。氨基酸臂。二氢尿嘧啶。反密码子环。（额外环）环。三级结构为倒形47. 核酸经过酸解和经过碱解后的特点。酸解时考虑核苷键是的嘌呤碱嘧啶碱一般情形下不考虑其的水解。碱水解考虑磷酸二脂键的水解。要比RNA稳定48. 酶水解中限制性核酸外切酶。牛脾二脂键水解酶和蛇毒二脂键水解酶.。49. 核酸的紫外吸收260NM.增色效应与减色效应，变性与复性。50. 核酸的变性。及应用热变性。熔解温度。理化性质一半发生变化Tm。离子强度较低时，Tm 较低。有机溶剂过多时，Tm较低。51. 蛋白质变性与核酸变性的区别化学活性消失，结构疏散，对称性降低，疏水基外露，易于沉降，黏度增加，扩散系数降低，易被蛋白酶降解。 增色效应，黏度降低，离心系数下降，不易沉降，。52. 核酸复性，两条分开的单链重新缔合，恢复双螺旋结构就称作是复性。复杂度=5*100000*CO*t1|2.实际测的是重复序列的碱基数。只是对于原核生物的碱基，重复序列较少。53. 退火。热变性的缓慢冷却。54. 核算分子的杂交。印迹法。限制性内切酶处理琼脂糖凝胶电泳转移到硝酸纤维薄膜用放射性标记的分子杂交放射自显影55. 核酸的分离与纯化。根据沉降系数或者密度的不同。常用密度梯度离心。浮力密度离心56. 核酸的凝胶电泳。57. 细胞质膜的结构（流动镶嵌模型）。目前对生物膜的结构的认识。封闭的膜系统。蛋白质镶嵌或结合在表面。类型及不对称分布决定了其的特性和功能。二维溶液形成功能多样性的脂筏结构。58. 膜脂的组成。糖脂磷脂和胆固醇。59. 膜脂上胆固醇的作用。降低水溶性物质的通透性60. 膜脂的四种运动方式。侧向尾动。垂转平转（翻转）61. 四种脂质体。存在于水中的简单脂质分子团，平面脂质体膜，球星、球形脂质体膜，用于药物靶向的脂质体。62. 3种膜蛋白外在外周膜蛋白，内在整合膜蛋白，脂锚定膜蛋白，1.水溶，以次级键与脂质双分子层相连，改变离子浓度就可以使其脱离。内在膜蛋白与膜脂的三种结合方式63. 内在蛋白的3种结合方式与具体结构。疏水A结构，内衬亲水的极性氨基酸外侧为疏水的氨基酸，形成特异的极性分子通道。P折叠蛋白主要为孔蛋白，非特异性的通道64. 2种去垢剂离子型去垢剂十二烷基磺酸钠。非离子性去垢剂处理后的蛋白是否会变形，实际上他们均可使膜崩解意味着所用的蛋白都可被释放65. 膜的不对称体现2个方面。膜上蛋白的不对称，膜上膜脂的不对性。66. 膜的基本功能。1细胞提供稳定的内环境2选择性的物质运输。伴随能量的传递3.提供细胞识别为带你，进行信息的内外传导4为多种酶提供结合为位点，是酶促反应高效有序的进行。5介导细胞与细胞，细胞与胞外基质的来连接6参与形成不同的表面特化结构7膜蛋白的异常与某些遗传病，恶性肿瘤等疾病有关，可以膜蛋白可以作为疾病的靶向治疗的药物靶标。67. 脂肪链的长度及饱和性对细胞膜流动性的影响68. 相差显微镜。的特有结构。相差物镜，环状光阑，合轴调中望远镜，绿色滤光片。将由密度引起的光程差经放大后转为振幅差。便为人眼所见69. 微分干涉显微镜。平面偏振光，经棱镜后分为束，透过玻片形成明暗，在经过棱镜，显示的是厚度上的微小差异，70. 荧光显微技术。多了激发光滤片和阻断滤片。分为免疫荧光和荧光素直接标记71. 激光扫描共焦镜物镜与聚光镜焦点汇于一点。分辨力高，三维立体面观察点行描72. 与FRAP73. 电子显微技术。电子显微镜基本常识。电子束照明系统，真空系统，成像系统，记录系统。74. 超波切片制作。固定（饿酸戊二醛），包埋，切片，染色75. 负染色技术，重金属染色，变性。冷冻蚀刻技术，细胞膜的处理。76. 电镜三维重构，扫描电子（表面结构）不能直接观察非导电物质。隧道STM（77. 细胞组分的分离方法，差速离心密度梯度离心。速度沉降和等密度沉降78. 荧光技术和免疫电镜技术（免疫胶体金技术为核心）79. 细胞内特异DNA或原位杂交技术。放射性同位素，胶体金，80. 动物组织培养，原代。到传代培养。形成细胞系。植物细胞培养，单倍体培养，原生质体培养，。81. 细胞折合，细胞融合杂交，单克隆抗体，显微操作。82. 活化能。一般分子转为活化分子所需的的平均最小平动能。过渡态理论。绝对速率理论，中间复合体学说83. 酶是偶联反应的介体。84. 辅因子辅基。辅酶有机分子或金属有机分子。85. 氧化转移水，裂合异构连。86. 底物专一性。基团专一性，键专一性，绝对专一性。立体专一性左旋右旋，手性。87. 酶过渡态复合体的形成88. 酶活力的测定。国际单位。酶的比活。单位蛋白质所含酶活力值89. 固定化酶，化学修饰酶，抗体酶。90. 受体与配体的专一性结合在酶中的体现。诱导契合，别构效应。91. 蛋白质的主要功能催化.转运.调节.贮存，运动，结构。支架。防御和进攻，92. 血红蛋白的结构。辅基血红素。原卟啉IX与还原性铁络合。亚铁原卟啉。第五配体为F8六位氧气。远组氨酸的下方93. 与氧气及的结合机制中HIS的作用HISE7远组氨酸与氧紧密接触，使氧轴不垂直环平面，氧结合部位为一个空间位阻区域。空间位阻效应阻止血红素之间(#)靠的太近，有效地防止因为血红素(#)靠太近使亚铁易于氧化，同时其效应阻止轴与轴在一条直线上，降低对的亲和性。94. 血红蛋白AP亚基原聚体对称二聚体。特点，亚基缔合出现空穴，与BPG结合。亚基间互作用区域出现95. 肌红蛋白是氧的贮库。氧饱和分数。氧结合氧解离曲线蛋白被半饱和是的氧分压X于是P|（P+X）96. 血红蛋白的与氧的正同促效应和雨的负异促效应。T态与R态之间的转化。Y|（1-Y）=P）P（50）97. H *及CO2的作用。结合氧的部位和结合BPG不在同一个位子。氧与T态蛋白结合是，通过构型转变使BPG挤出。一旦氧脱离，BPg就趁虚而入。BPG的功能增加血红蛋白释放氧的能力。即在较高氧分压下，氧分压的改变，依然可以释放大量的氧。98. 线粒体的结构：具有孔蛋白的非特异性高度透过的外膜。ATP NAD 辅酶A（维生素泛酸的一种辅酶形式，在代谢中作为酰基的载体，这些酰基连接在辅酶A的巯基上）。可参与膜磷脂的合成。脂肪酸链延长。初步分解将在线粒体内被完全氧化的物质氧化单胺类物质。标志酶为单胺氧化酶。 内膜 具有高度不透的内膜。缺乏胆固醇富含具有四条脂肪酸链的心磷脂。建立质子电化学梯度。，使ATP从酶分子上解脱下来。），驱动ATP的合成。重要酶为合酶。基粒为ATP合酶的头部即偶联因子。标志酶为细胞色素氧化酶。膜间隙几乎与基质细胞质基质环境相同。标志酶为腺甘酸激酶，催化ATP分子末端磷酸基团转移到AMP生成ADP。而至于线粒体基质，重要的三羧酸循环，丙酮酸氧化，脂肪酸氧化。线粒体的遗传系统。99. 线粒体的组要功能。三羧酸循环和氧化磷酸化提供ATP调控基因表达。自由基的生成，调节氧化还原电位和信号传导。细胞凋亡多种离子的跨膜转运和电解质的稳态平衡。100. 细胞质基质中的H*进入线粒体机制的两种重要途径。苹果酸天冬氨酸。进入线粒体机制的氢离子传给了NAD生成NADH，这样的一对电子传给氧分子之前共生成2.5个ATP2甘油磷酸穿梭途径。生成1.5个ATP（一对电子）能量来自于电子转移过程中释放的自由能101. 常见电子载体。黄素蛋白。NADH脱氢酶。，琥珀酸脱氢酶。铁硫蛋白，铜原子辅酶Q102. 泛醌辅酶Q以QH*或QH2在双氢供体与单氢受体间作用。体积小且疏水，能在内膜脂分子上自由扩散，即带电子有待质子在质子运动和电子传递中进行偶联作用103. 电子转运复合体。NADH脱氢酶。由电子传递释放能量驱动的离子泵。. 丁二酸脱氢酶. 细胞色素还原酶将电子游QH2 到细胞色素C和氢离子从基质到膜间隙两个过程偶联起来. 细胞色素氧化酶。电子的传递体和递氢体。104. P合酶的结构。球状的水溶性F1头部和疏水的嵌入内膜的基部。外周柄亚基和F1的德塔亚基。F0作用为使质子驱动力转为扭力距，驱动转子转动。依次使r 亚基与3个贝塔亚基，以调节3个贝塔亚基的催化位点的开放和闭合。使从酶分子上解脱开来。105. 叶绿体膜。内膜上组要是转运蛋白。执行功能的蛋白质主要在基质内。106. 光合作用。两个过程 光反应和固碳反应，。前者由原初反应和电子传递和 光合磷酸化形成。107. 原初反应即光能的吸收传递转化。光能利用率高，历史短。可在低温下进行108. 电子传递和光合磷酸化。光系统PS1和PS2。电子比光子比为1:2.基本反应机制在电子在光合电子传递链传递的同时，在内囊体膜两侧建立电化学梯度，以供ATP合成。合酶在内囊体薄膜上。109. PS2在基质侧还原质体醌，在囊侧氧化水。PS1 基质侧还原NADP*为。110. 线粒体和叶绿体的增殖：收缩分离。，隔膜分离。出芽111. 内共生起源学说。线粒体和叶绿体细菌和蓝藻理由：有基因组大小形状结构有相似性的自己完整的的蛋白质合成系统。两成膜的结构和成分有很大的区别分裂方式。均可在异原细胞中长期存活。（大特点）112. 稳定蛋白质三维结构的力为非共价力，弱相互作用力。天然蛋白质折叠的原因;溶剂水的熵效应113. 二级结构。A螺旋和p折叠。P转角无规卷曲，（甘氨酸）脯氨酸环形结构和固定的角。一定程度上迫使p转角的形成。114. 超二级结构。，结构。115. 三级结构。1.全结构。反平行螺旋束，珠蛋白型螺旋蛋白。结构。单绕平行桶。双绕平行片。.全结构。反平行桶反平行片4富含金属和二硫键的蛋白结构116. 117. 四级结构在结构和功能上的优越性。增强结构的稳定性。提高遗传 的经济性和效率使催化集团汇集在一起。具有别构效应。118. 蛋白质分散相的稳定性，水化层角度不靠近性和带同种电荷的的排斥性。在蛋白质的沉淀中盐析有机溶剂。重金属沉淀法，加热变性。119. SDS-PAGE聚丙烯酰胺凝胶电泳法.SDS属阴离子表面活性剂，掩盖原有蛋白的电荷差别。改变原有天然构想，使大多数蛋白采取类似的及形状进行电泳，这样电泳的效果主要取决与分子大小。亲和层析.等电聚焦处理同工酶。120. 蛋白质的测序。1.末端分析。N-分析。二硝基氟苯。多用丹达磺酰氯，具有强烈的荧光集团。降解法。苯异硫氰酸脂。121. 内切酶。胰蛋白酶LYS或。胰凝乳蛋白酶TYR 羧基端胃蛋白酶。溴化氢，甲硫氨酸。葡萄球菌蛋白酶122. 细胞质基质中，蛋白质与蛋白质，蛋白质与大分子之间靠弱键相连，维持相对平衡的状态，在高浓度的蛋白质溶液及一定的离子浓度下，一旦细胞破灭，或被稀释，脆弱的结构体系就会被破坏123. 细胞质基质的作用及功能；1代谢场所及运输。糖酵解过程，磷酸无糖，糖醛酸 途径，糖原合成机部分分解。蛋白质的分选和转运2维持细胞形态，主要是细胞骨架的作用。维持细胞形态运动，胞内物质的 的运输及大分子的定位。3蛋白质的修饰加工及选择性的降解。124. 针对蛋白质的功能。一1蛋白质的修饰.常见的辅基或辅酶与脱辅酶的结合2去磷酸化和磷酸化3糖基化，酰基化。蛋白质的n端的甲基化。二.控制蛋白的寿命甲硫氨酸丝氨酸苏氨酸丙氨酸缬氨酸半胱胺酸甘氨酸和脯氨酸。半丝鞋铺的蛋苏饼干。降解变形和折叠错误的蛋白质。遵从泛素蛋白限制途径，先经过泛素蛋白标记然后，然后经蛋白酶体降解。四帮助变形或者折叠错误的蛋白质重新折叠，形成正确的分子构型热休克蛋白选择性地与畸形蛋白结合形成聚合物，利用水解ATP释放的能量使聚集的蛋白质溶解，并进一步形成正确的蛋白质125. 内质网的形态，由封闭的管状或扁平囊状膜系统及其包被的腔形成的互相沟通的三维网状结构。微粒体的形成，在细胞匀浆活或超速离心中破碎的基本组成为内质网和核糖体形成的囊状结构。人具有蛋白质合成脂质形成糖基化等基本功能126. 内置网有糙面和光面之分。前者合成分泌蛋白和膜蛋白。后者合成脂质。糙面多为扁囊状，上有大量的核糖体。因此在胰腺蛋白或分泌抗体的浆细胞。上有一种叫做异位子的蛋白复合体，其功能与新和成的多肽进入内质网有关。在哺乳动物中，异位子只要成分为与蛋白质分泌有关 的sec91P等组成的蛋白复合体127. 光面内质网是管状形成的复杂的立体结构。往往在出芽位点。，将合成的蛋白质或脂质运输到高尔基体。在合成固醇类激素的细胞和肝细胞。等。内质网一般与细胞膜或核膜相连。128. 内质网的功能1.蛋白质的合成。合成的蛋白质有三类。向细胞外分泌的蛋白（激素，抗体，消化液，胞外物质。在细胞内通过分泌泡的形式释放，有利于对分泌过程的调节。膜的整合蛋白，细胞膜上的蛋白及内质网，高尔基体，溶酶体上的蛋白质其方向性在合成时就以确定，在以后转运过程中，其拓扑特性始终不变。构成内膜系统细胞器中的可溶性蛋白2光面内质网是脂质的合成重要产所。合成的最主要磷脂为磷脂酰胆碱，卵磷脂。三种酶用来合成卵磷脂。酰基转移酶，磷酸酶，胆碱磷酸酶，底物来自于细胞质基质，主要为3-甘油磷酸及脂酰辅酶A胆碱。分为1增大面积23为确定新和成的磷脂的种类129. 磷脂转位因子或称转位酶，有细胞质面转向腔面。合成的磷脂像其他膜转运的方式。一为以出芽方式，列一种为水溶性的载体蛋白，称谓磷脂转运蛋白在膜之间转运。PEP。130. 内质网的功能之三。蛋白质得分修饰语加工。在糙面内置网合成的蛋白质主要进行一下修饰，糖基化，羟基化，酰基化与二硫键的形成等，糖基化伴随多肽的形成131. 糖基化过程寡糖连插入莫内的磷酸多萜醇上，当与糖基化有关的氨基酸出现后，在膜上的糖基转移酶作用下，将寡糖连有磷酸多萜醇转移到天冬酰胺残基上。为N_连接。挂寡糖为N乙酰葡糖胺。在少数的丝氨酸苏氨酸上有O-连接的糖基化为乙酰半乳糖胺。132. 内质网功能之四。新生的肽链的折叠与组装。不能正确折叠的畸形肽链或者未组装成蛋白质亚单位是不能进入可爱的高尔基内的。这样的多肽一旦被识别，片从SEC61P中滚出，泛素依赖性降解途径被蛋白酶体所降解。133. 蛋白二硫键异构酶的作用。囿于内质网内的的非还原性环境，容易形成二硫键，这样不利于多肽的正确折叠，切断二硫键，形成自由能最低的蛋白质构象，以帮助星河城的蛋白质重新结合二硫键并且形成正确的构象。未折叠好的蛋白质疏水基外露，利于相互结合，因此存在结合蛋白，与不正确折叠蛋白和未组装的蛋白亚单位，并促使他们重新折叠与组装，。一旦形成正确的构象，立即分离，进入高尔基体内。应归于热休克蛋白（）家族中。134. 内质网功能之5.糖原代谢，肝的光面内质网胞质面富有糖原颗粒，可被标志酶6磷酸葡糖酶分解。135. 内质网功能其6解毒。清除脂溶性性废物和代谢产生的有待物质。其中的一种为细胞色素家族酶系的解独反应过程。将毒物羟基化而完全溶于水并转出细胞通过尿液排出体外。在肝细胞的内质网光面大量存在（归于羟基化）136. 功能合成固醇类激素（归于合成酯类）137. 功能肌特化的光面内质网，肌质网，钙离子泵。即一个钙库。同时高浓度的钙及与子结合的钙结合蛋白，可以阻止内质网以出芽形式的方法形成运输小泡。138. 内质网与基因表达的调控，及与内质网有关的物质作为信号触发物引起细胞核基因的表达。举例内质网腔内未折叠蛋白的超量积累，。折叠好的蛋白的超量积累。内质网膜上蛋白的的变化。可能由于内质网膜与核膜相连有关139. ATP的P及R磷酸基团的酸酐键容易水解的主要的原因。1最重要的两个磷酸集团带有四个负电荷，电荷之间存在排斥力。2连个磷酸集团酸酐键自身的不稳定性3ATP水解产生的HPO 4(-2)由于形成共振杂化物而趋于稳定。4ATP水解产生的无机磷酸和ADM水合程度比ATP高，稳定。5ATP水解产物ADP（-2）一旦形成就立刻解离一个氢离子到氢离子浓度为0.00000001的溶液中，产物的减少使反应正向进行。140. 凡是以作为磷酸基团的供体的酶促反应，以ATP2-的形式参与反应。而且ATP及水解产物往往与细胞内的蛋白紧密结合。细胞中的Gp远小于标准自由能变。绝对值为磷酸化势能5065141. ATP在热反应中往往是作为能量的中间传递体。常有反应于此ATP的水解偶联。142. 磷酸原：磷酸肌酸和磷酸精氨酸。都含胍基。作为最直接的储能化合物。高能化合物的还有酰基辅酶特别为乙酰辅酶。高能硫脂键 还有甲硫键。143. 新陈代谢组要表现为分分解和合成代谢。囿于错综更复杂的代谢途径，两用代谢途径广泛存在。组要是从环境中获取营养物质物质，将外界获得营养物质转为子孙根需要的结构原件，将结构原件组装成自身的大分子。形成或分解生物体特殊功能的生物分子。提供生物活动所需的一切能量。144. 高尔基体:整齐的扁平囊魔退跌在一起，构成其的主体结构，囊魔周末有大小不等的囊泡。高尔基的极性表现在有固定的位置和方向，分为顺反囊面和中间的中间囊魔，物质从高尔基的一侧进，列一侧出。145. 标志反应。顺面囊膜，与饿酸反应特征颜色反应。中间囊膜，与烟酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸酶或甘露糖酶，中间的几层膜。CMP酶和核苷酸二磷酸酶。主要定位于反面囊膜。基焦磷酸硫胺素酶也是作用发面囊膜146. 高尔基的三个组成部分。高尔基体顺面囊膜或顺面高尔基体管网区。中间多孔而成连续分布状的管网结构，驻留蛋白；端为LYS，LEU的蛋白质。主要为接受来自内置网新和成的物质并将其分类后大部分转移到高尔基的中间囊膜。还可以进行丝苏氨酸的残基上的O-连接的糖基化9蛋白质修饰，还可以跨膜蛋白细胞质一侧的结构域的酰基化。2高尔基体的中间囊膜。扁平囊和管道形成，。与高尔基体有关的多糖合成，蛋白质 脂的糖基修饰。具有很大的膜表面，大大增加了糖的的合成与修饰的有效面积。3高尔基体反面囊膜和反面高尔基体管网结构与反面的扁平囊膜相连，捏一侧深入反面的细胞质中。主要参与蛋白质的分类和包装。还可以进行晚期的蛋白质修饰。147. 囊泡的作用。顺面为ERGIC内质网与高尔基体之间的运输囊泡。反面的为体积较大的分泌泡与分泌颗粒。148. 细胞骨架在维持高尔基体动态的空间结构和复杂的膜泡运输有重要的作用149. 高尔基体的功能。1.细胞的的分泌活动。涉及溶酶体中酶的共同标志M6P的由来。寡糖链上的甘露糖残基经N-乙酰葡糖按磷酸转移酶和乙酰葡糖按磷酸糖苷酶催化而磷酸化而这些酶顺面囊膜上，在反面囊膜上则有的受体蛋白质的糖基化和修饰蛋白质的水解和其他加工过程。需要与上的蛋白水解酶作用，经特异性的水解，才成为具有生物活性的蛋白质。（）切除端或者两端的氨基酸序列，如胰岛素胰高血糖素，血清蛋白（）将具有重复氨基酸序列的前提切割成多个相同结构的活性多肽。如神经肽。（一个蛋白质分子前体含有多个不同的序列，最后加工成不同的产物。而且同一蛋白质分子在不同的细胞内的高尔基体切割的方式不同。150. （）参与膜的转化。是膜性细胞器得到补充和更新151. 溶酶体的结构；由单程膜构成内涵多种酸性蛋白的球星囊泡细胞器。主要功能为细胞内的消化作用。因此维持机体的正常的代谢及防御有着重要的功能属于异质性细胞器，不同的溶酶体在形态及所含酶的特点不一。152. 可分初级，次级和残余体。初级溶酶体的形成。初级溶酶体。溶酶体前体和各种酸性水解酶。不含有明显的颗粒物质研究其膜即脂蛋白膜；嵌有质子泵，借助水解释放的能量将氢离子泵进酶体。维持酸性环境。具有多种载体蛋白，用于运输水解产物膜蛋白是高度糖基化的，有利于防止自身酶的攻击。次级溶酶体。分自噬溶酶体和异噬溶酶体。后者为胞饮泡与初级溶酶体的结合。未被消化的物质参与积累在溶酶体中形成残余体或后溶酶体。153. 前溶酶体的形成；1胞吞溶酶体学说，含有溶酶体酶的囊泡与某种胞内体结合。2前溶酶体即初级溶酶体。M6P受体存在于前溶酶体上，而不存在于溶酶体上。载有溶酶体酶的小泡从TGN出芽，需要网格蛋白形成有被内体，然后脱离形成五倍小泡，M6P受体在TGN和前溶酶体之间来往154. 溶酶体的功能，1.吞噬作用，自噬作用，自溶作品用，细胞外消化吞噬作用；外来有害物质通过吞噬作用，形成的吞噬小体与初级溶酶体结合，形成次级溶酶体即异噬性溶酶体，溶酶体内的底物在酶的作用下水解。吞噬作于第一步是受体与底物的结合，然后才是酶解。2自噬作用自噬细胞内受损伤的组织，衰老的的细胞器以及不要的的大分子物质，促进细胞的新陈代谢，酶解的小分子释放可以被从新合成新的物质。自噬过程，自噬泡的形成，内质网形成一个双层的悲壮结构，需要被酶解物质从杯口进入，然后封口，形成闭合囊膜，然后与初级溶酶体结合，形成自噬性溶酶体。3.自溶作用，细胞严重受伤造成溶酶体破裂，酶被释放，细胞就会被完全酶解。在多细胞动物的发育的过程中，溶酶体自溶的作用对其形态发育具有重要的作用。细胞外的消化；镜子的头部的顶端质膜下方有一囊状结构，称谓顶体，为特化的溶酶体通过顶体反应，镜子顺利进入卵细胞与卵子结合153.，即微体，单层膜围绕的内涵一种或几种氧化酶类的细胞器特为异质性细胞器，特异性的函尿酸氧化酶晶体。为中性，酶主要在细胞质基质中合成，标志酶为过氧化氢酶。155. 已知的功能；酵母醇的培养液中，过氧化氢酶体可以氧化甲醇，体积增大，数量增多。在脂肪酸的培养基中，其可以将脂肪酸氧化为乙酰辅酶A。在动物细胞中引进的乙醇几乎半数是通过其氧化成乙醛的。156. 微体内含有的酶1依赖黄素的氧化酶，作用是将底物氧化成过氧化氢。过氧化氢酶，作用这两个催化反应相互偶联，防止过氧化氢对细胞的毒害157. 微体在植物中的重要作用。催化二氧化碳固定反应副产物的氧化，所谓的光呼吸的作用，而是在种子的萌发阶段将脂肪酸氧化成乙酰辅酶，并进一步形成琥珀酸。后者离开氧化物酶体进一步转化为葡萄糖。及乙醛酸循环158. 过氧化氢酶体的发生。组成过氧化氢酶体的蛋白酶均由核基因编码，在细胞质基质合成然后进入过氧化氢酶体。显然过氧化氢酶体上有特异性的受体，可能是在内质网上合成后通过磷脂交换蛋白PEP或膜泡运输完成其转运的。159. 生物体内的氧化作用脱羧基的方式主要为底物托所作用。A或P脱羧，纯粹脱羧与氧化脱羧。物质具体氧化时或电子转移或脱氢或加氧。在氧化中能量一般逐级释放以ATP加以储存160. 脱氢酶的种类主要是以含有黄素核苷酸的（NADH脱氢酶）和FAD（琥珀酸脱氢酶）和含有烟酰胺核苷酸的和NADH。161. 所谓的呼吸链即电子传递链。也就是由递电子体和递氢体和一系列的酶在线粒体内膜上有顺序的排列构成的链。呼吸链浮云也。162. 线粒体内的两条重要呼吸链。NADH呼吸链和FADH2呼吸链.辅酶还原酶，辅酶细胞色素氧化还原酶，细胞色素氧化酶。还有复合体琥珀酸辅酶还原酶。复合体为大的蛋白复合体。和铁硫聚簇为其辅基而为其辅酶。进而进行和待腻子的传递。（辅酶为脂溶性小分子醌类有机物，能在线粒体内膜上自由扩散。起出安定氢和电子的作用）复合体3的作用是将电子从辅酶Q上转移到细胞色素C上，同样含有铁硫蛋白。含有细胞色素BC1.。复合体4不含铁硫蛋白但含有铜 ，含细胞色素A和A3.辅基为血红。功能为将电子由细胞色素转移到氧。163. 琥珀酸脱氢酶作为复合体辅基为和铁硫蛋白。将琥珀酸还原为反丁烯二酸及延胡索酸，得到然后就将电子经过铁硫蛋白传递给辅酶164. 实验中如何来确定各种递氢体和递电子体在内膜上的顺序的。测定各复合体的还原电势在电子传递过程中电势的变化引起光谱变化利用呼吸链的特殊阻断抑制剂或者将电子传递体和递氢体提取进行胞外复合体重组实验165. 呼吸链阻断抑制剂。鱼藤酮，安密妥，杀粉蝶菌素抑制H到辅酶Q的传递抗霉素，抑制电子从细胞色素到细胞色素的传递，就是相当于辅酶到细胞色素的传递。氰化物叠氮化物细胞色素到的传递，也就是电子从细胞色素到氧气的传递，166. 所谓的氧化磷酸化及电子传递体磷酸化区别于底物别于水平的磷酸化通过高能键直接偶联ATP或GTP的生成。物质在体内氧化所释放的能量使和无机磷生成ATP的偶联反应氧化反应与ADP的磷酸化反应进行167. 电子在传递过程释放的自由能驱动质子泵将质子蹦出形成了电化学势能，化学渗透假说，电化学势能组成了所谓的质子驱动力，驱动ATP合酶的运转生成。168. 由于转移酶要将输出，合成一个所需的质子数加到的个169. 重点了解一下合酶的结构。复合体，三