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文档简介
原核生物与真核生物(答案) 答:这两个群体共同构成了生命世界。它们共有一种遗传语言,一些相同的代谢途径,以及许多结构特征。原核生物是较为原始的细胞,包括古细菌和真细菌。真核生物构成了所有其它的生命,包括原生生物、真菌、植物和动物。原核生物要小一些。原核生物具有完全由DNA构成的染色体。它们缺少真正的核和膜包围而成的细胞器,以简单分裂繁殖。真核细胞有真正的,由膜围成的细胞核,核中含有由蛋白质和DNA构成的染色体。真核生物有膜包围而成的细胞器,内质网,和胞质结构与收缩蛋白。真核生物以有丝分裂增殖,进行有性生殖。虽然原核生物和真核生物都有鞭毛,但鞭毛的功能却很不相同。水在细胞中是一种优良的热缓冲体系,这意味着什么?什么原因使水有此功能?(答案)答:使一克水的温度上升一摄氏度所需要的能量是1卡。这与其它液体相比是很高的。水吸收的大部分能量被用来破坏分子间氢键,这些氢键是由于水分子的极性和不对称性造成的。因为吸收的能量要被用于断裂弱键,水的温度不象其它液体那样容易升高。在此种意义上,环境温度的变化可以在细胞中被缓冲。 真核生物膜结构体系的形成有什么意义?(答案) 答: 细胞内部区域化,保证了反应物的浓度,增加了表面积,使一些有害的酶得以保护,提供了特殊的运输通道等。组成蛋白质的基本构件只是20种氨基酸。为什么蛋白质却具有如此广泛的功能? (答案) 答:根本原因是蛋白质具有几乎无限的形态结构,因此蛋白质仅仅是一类分子的总称。换句话说,蛋白质之所以有如此广泛的作用,是因为蛋白质具有各种不同的结构,特别是在蛋白质高级结构中具有不同的结构域,而这种不同的空间构型使得蛋白质能够有选择地同其它分子进行相互作用,这就是蛋白质结构决定功能的特异性。正是由于蛋白质具有如此广泛不同特异性才维持了生命的高度有序性和复杂性。放大率和分辨率(答案) 答: 这两个概念都用于衡量显微镜的显微功能。放大率指显微镜所成像的大小与标本实际大小的比率。而分辨率指可视为明显实体的两个点间的最小距离。放大率对分辨率有影响,但分辨率不仅仅取决于放大率。两者都是观察亚细胞结构的必要参数。透射电子显微镜和扫描电子显微镜(答案) 答: 都用于放大与分辨微小结构,这两种技术通过标本对电子束的影响来探测标本结构。TEMs的电子束穿过标本,聚焦成像于屏幕或显像屏上,SEMs的电子束在标本表面进行扫描,反射的电子聚焦成像于屏幕或显像屏。TEMs用于研究超薄切片标本,有极高分辨率,可给出细微的胞内结构。SEMs可以反映未切片标本的表面特征。差速离心和密度梯度离心(答案) 答: 两者都是依靠离心力对细胞匀浆悬浮物中的颗粒进行分离的技术。差速离心通常用于分离细胞器与较大的细胞碎片,分离的对象都比介质密度大。密度梯度离心也可用于分离较大的颗粒和细胞器,但更常用来分离小颗粒和大分子物质。密度梯度离心的介质形成一个密度梯度,所分离的颗粒密度小于介质底部的密度。因此颗粒从梯度的顶层沉降到与之密度相同的介质层停住,动物体细胞克隆有什么意义?(答案)答: 动物体细胞克隆技术的成功对生命科学的发展具有重要的推动作用,不仅证明了动物的体细胞具有全能性, 而且有巨大的应用前景。例如结合转基因技术生产药物。现在很多药物如胰岛素、生长激素、表皮生长因子等都是动物细胞体内正常的代谢物,某些病人由于产生这些物质的功能发生缺陷,导致了相应疾病的发生,目前的治疗方法就是给这些病人注射这类药物。由于这类药物本身是来自动物的某些脏器,制备这种药物就需要大量的动物提供脏器,因此成本就很高,如果通过转基因技术把相应的基因转入到哺乳动物,让动物的乳汁生产具有疗效的蛋白质就会降低成本,再结合动物体细胞克隆技术,将这种转基因动物大量无性繁殖克隆,就可以大大提高产量,大幅度降低成本,同时也保证了所转基因的稳定。该项技术也可以生产供动物本身和人类器官移植的动物, 解决器官捐赠长期缺乏的问题。另外,动物体细胞克隆技术在基因结构和功能、基因治疗、遗传病及人类衰老等的研究方面都具有巨大的潜力。 细胞运输、胞内运输有什么不同?(答案) 答: 细胞运输(cellular transport) 主要是细胞与环境间的物质交换,包括细胞对营养物质的吸收、原材料的摄取和代谢废物的排除及产物的分泌。如细胞从血液中吸收葡萄糖以及细胞质膜上的离子泵将Na+泵出、将K+泵入细胞都属于这种运输范畴。胞内运输(intracellular transport) 是真核生物细胞内膜结合细胞器与细胞内环境进行的物质交换。包括细胞核、线粒体、叶绿体、溶酶体、过氧化物酶体、高尔基体和内质网等与细胞内的物质交换。扩散和渗透有什么不同?(答案) 答: 扩散(diffusion)是指物质沿着浓度梯度从半透性膜浓度高的一侧向低浓度一侧移动的过程,通常把这种过程称为简单扩散。这种移动方式是单个分子的随机运动,无论开始的浓度有多高,扩散的结果是两边的浓度达到平衡。虽然这种移动不需要消耗能量,主要是依靠扩散物质自身的力量,但从热力学考虑,它利用的是自由能。如果改变膜两侧的条件,如加热或加压,就有可能改变物质的流动方向,其原因就是改变了自由能。所以,严格地说,扩散是物质从自由能高的一侧向自由能低的一侧流动。渗透(osmosis)是指水分子以及溶剂通过半透性膜的扩散。水的扩散同样是从自由能高的地方向自由能低的地方移动,如果考虑到溶质的话,水是从溶质浓度低的地方向溶质浓度高的地方流动。什么是V型和F型运输泵?(答案) 答: V型泵(V-type pump),或称V型ATPase,主要位于小泡的膜上( V代表vacuole或vesicle), 如溶酶体膜中的H+泵, 运输时需要ATP供能, 但不需要磷酸化。F型泵(F-type pump),或称F型ATPase。这种泵主要存在于细菌质膜、线粒体膜和叶绿体的膜中, 它们在能量转换中起重要作用, 是氧化磷酸化或光合磷酸化偶联因子(F即fector的缩写)。F型泵工作时不会消耗ATP, 而是将ADP转化成ATP, 但是它们在一定的条件下也会具有ATPase的活性。如何理解细胞膜作为界膜对细胞生命活动所起的作用?(答案) 答: 界膜的涵义包括两个方面:细胞界膜和内膜结构的界膜, 作为界膜的膜结构对于细胞生命的进化具有重要意义,这种界膜不仅使生命进化到细胞的生命形式,也保证了细胞生命的正常进行,它使遗传物质和其他参与生命活动的生物大分子相对集中在一个安全的微环境中,有利于细胞的物质和能量代谢。细胞内空间的区室化,不仅扩大了表面积,还使细胞的生命活动更加高效和有序。 如何理解“被动运输是减少细胞与周围环境的差别,而主动运输则是努力创造差别,维持生命的活力”?(答案) 答: 主要是从创造差异对细胞生命活动的意义方面来理解这一说法。主动运输涉及物质输入和输出细胞和细胞器,并且能够逆浓度梯度或电化学梯度。这种运输对于维持细胞和细胞器的正常功能来说起三个重要作用: 保证了细胞或细胞器从周围环境中或表面摄取必需的营养物质,即使这些营养物质在周围环境中或表面的浓度很低; 能够将细胞内的各种物质,如分泌物、代谢废物以及一些离子排到细胞外,即使这些物质在细胞外的浓度比细胞内的浓度高得多; 能够维持一些无机离子在细胞内恒定和最适的浓度,特别是K+、Ca2+和H+的浓度。概括地说,主动运输主要是维持细胞内环境的稳定,以及在各种不同生理条件下细胞内环境的快速调整, 这对细胞的生命活动来说是非常重要的。异源三聚体G蛋白和单体G蛋白(答案)答:都做为信号转导分子起作用,从细胞膜表面与配体结合的受体那里获得信息,传递给细胞内的效应分子。它们的活化状态都与GTP结合,都有GTP酶活性。通过水解,GDP结合的G蛋白都处于失活状态。异三聚体G蛋白通过解离亚基行使功能,亚基与效应物发生作用。单体G蛋白如ras,通过激活效应物起作用,配体与受体酪氨酸激酶结合导致自身磷酸化,SH2蛋白被还原,通过Sos介导,G蛋白释放GDP并结合GTP。磷酸脂酶C和蛋白激酶C(答案)答:两种酶都在信号转导途径中起作用,但它们的底物与作用方式有很大差别。磷脂酶C被异三聚体G蛋白的亚基激活,接着,从膜内的磷脂酰肌醇移去肌醇半磷酸产生IP3和DAG,IP3和DAG都是第二信使。蛋白激酶C被DAG或者钙离子激活后,将一个磷酸基团转运给靶蛋白的丝氨酸 / 苏氨酸残基。酪氨酸蛋白激酶和丝氨酸苏氨酸蛋白激酶(答案)答:两种激酶都是将磷酸基团转移给靶蛋白,但是转移给靶蛋白上的不同的氨基酸残基。酪氨酸蛋白激酶是使靶蛋白的酪氨酸残基磷酸化,丝氨酸 / 苏氨酸特蛋白激酶是使丝氨酸和苏氨酸残基磷酸化。什么是G蛋白循环(G protein cycle)? 与哪些蛋白相关?(答案)答: G蛋白能够以两种不同的状态结合在细胞质膜上。一种是静息状态,即三体状态,此时的亚基上结合的是GDP。另一种是活性状态,此时的亚基上结合的是GTP,并且亚基已与G亚基分开,而同某一特异蛋白结合在一起,引起信号转导。如果GTP被水解成GDP, 则G蛋白又恢复成三体的静息状态,因为此时在亚基上结合的是GDP而非GTP。G蛋白由非活性状态转变成活性状态,尔后又恢复到非活性状态的过程称为G蛋白循环。G蛋白的这种活性转变与三种蛋白相关联: GTPase激活蛋白(GTPase-activating protein,GAPs) 大多数G蛋白具有催化所结合的GTP水解的能力,但是这种能力在与GAPs相互作用时会大大提高,由于GAPs的作用加速了GTP的水解, 因而GAPs能够缩短G蛋白介导应答的时间。鸟苷交换因子(guanine nucleotide-exchange factors,GEFs) 与失活G蛋白结合的GDP被GTP替换后,G蛋白就会转变成活性状态。GEFs是促进GDP从G蛋白上解离的蛋白因子,一旦GDP被释放,G蛋白很快就会与GTP结合,因为细胞中的GTP的浓度很高,所以GEFs能够激活G蛋白。鸟苷解离抑制蛋白(guanine nucleotide-dissociation inhibitors,GDIs) GDIs的作用是抑制结合的GDP从G蛋白释放出来, 所以GDIs可保持G蛋白处于非活性状态。胰高血糖素和肾上腺素是如何使靶细胞中的cAMP的浓度升高的?(答案)答: 胰高血糖素和肾上腺素作为第一信使作用于靶细胞的膜受体, 通过G蛋白偶联系统激活腺苷酸环化酶,将ATP生成cAMP, 主要过程包括:1. G蛋白被受体激活 当配体与受体结合时,引起受体构型的改变,从而提高与G蛋白的结合亲和力,这也是细胞信号分子的惟一功能。结合有配体的受体在细胞质膜的内侧面与G蛋白结合,形成受体-G蛋白复合物。与受体结合的G蛋白亚基释放出GDP,并与GTP结合,这样就使G蛋白成为活性状态。2. 应答的终结 当与G结合的GTP被水解成GDP时,信号转导就会终止。因此, GTP水解的速率在某种程度上决定着信号转导的强度和时间的长短。G亚基具有较弱的GTPase的活性,能够缓慢地水解GTP,进行自我失活.失活可通过与GAP的作用而加速。一旦GTP水解成GDP, G-GDP能够重新与G复合物恢复结合,形成非活性的三体复合物。细胞如何解除IP3的信号作用?(答案)答: 主要是改变IP3的结构, 通过两种方式:IP3被水解,即IP3在5-磷酸酶的作用下,水解为I(1,4)P2,并且进一步水解成肌醇。5磷酸酶是一种膜结合的酶。在胞浆的肌醇磷酸脂3-激酶的作用下,IP3被ATP磷酸化生成肌醇-1,3,4,5-四磷酸(inositol-1,3,4,5-tetraphosphate, IP4),然后被水解成无活性的肌醇-1,3,4-三磷酸(inositol-1,3,4-trisphosphate),从而解除IP3的作用。请根据信号转导作用的机理说明磷酸酶在细胞信号解除中的作用(答案) 答: 磷酸酶在信号解除中具有重要作用。在许多信号转导途径中,蛋白激酶靠磷酸化作用将一些靶蛋白(酶)激活。蛋白质的磷酸化是一种可逆的化学修饰,所以通过蛋白激酶添加的蛋白质上的磷酸基团可通过蛋白磷酸酶的作用被除去。实验表明,激酶与磷酸酶对底物的影响是相反的,当磷酸化激活底物时,可通过脱磷酸将底物失活,反之亦然。所以,磷酸酶在细胞内的作用与磷酸化酶一样重要。据估计,人的基因组编码1000种以上的磷酸酶(激酶大约2000种), 这说明磷酸酶在细胞中是非常重要的酶。如同蛋白激酶一样,某些磷酸酶是多功能的,并且能够脱去几种蛋白质中的磷酸基团。但有些磷酸酶的活性相当专一,只能将一种或两种底物中的磷酸基团脱去。象丝氨酸/苏氨酸和酪氨酸磷酸激酶一样,多数磷酸酶分为丝氨酸/苏氨酸磷酸酶和酪氨酸磷酸酶,它们只能从磷酸化的丝氨酸/苏氨酸残基或磷酸化的酪氨酸残基脱磷酸, 但不能同时从这两种类型的残基上脱磷酸。不过,有些磷酸酶既能将磷酸化的丝氨酸/苏氨酸残基上的磷酸脱去,又能从磷酸化的酪氨酸残基脱去磷酸。比较引导序列与信号序列有什么不同?(答案)答: 无论是在游离核糖体合成的蛋白质还是在膜结合核糖体合成的蛋白质,它们的转运都是由信号引导的,这种信号一般存在于蛋白质的N-端,这就是蛋白质的定位信号。由于游离核糖体合成的蛋白质与膜结合核糖体合成的蛋白质的运输信号不同导致运输机制的不同,为了便于区别它们,将游离核糖体上合成的蛋白质的N-端信号统称为导向信号(targeting signal),或导向序列(targeting sequence),由于这一段序列是氨基酸组成的肽,所以又称为转运肽(transit peptide),或导肽(leading peptide)。将膜结合核糖体上合成的蛋白质的N-端的序列称为信号序列(signal sequence),将组成该序列的肽称为信号肽(signal peptide)。在不需要特别区分时,可将它们统称为信号序列或信号肽。虽然转运到细胞核中的蛋白质也是在游离核糖体上合成的,由于此类蛋白的运输机制特别,所以将这些蛋白中的定位引导序列称为核定位信号(nuclear localization signal, NLS)。线粒体内膜和线粒体外膜(答案)答:这两种膜均包围着线粒体,但它们在结构、功能和来源的每一个方面都不同。外膜对一般大相对分子质量的物质都是高度通透的(因为有孔蛋白);内膜对大多数细胞的分子都不通透。外膜的脂类构成与细胞质膜相似,但内膜脂类的构成具有更多细菌质膜的特征,线粒体被相信是从细菌进化而来的。外膜与脂肪酸、色氨酸和肾上腺素(以及其它物质)的代谢有关,并且识别要运进线粒体的蛋白质。内膜与电子传递和ATP合成有关。底物水平磷酸化和氧化磷酸化(答案)答:这两个术语都描述了由ADP+ Pi 合成ATP。在底物水平磷酸化中,磷酸基团与一供体以共价键相连,然后当磷酸基团被转移给ATP时此键断裂。在氧化磷酸化中,没有磷酸基的供体, ATP合酶利用ADP和游离的无机磷合成ATP,使用由质子梯度而来的能量。术语“氧化”是指建立质子梯度的能量来源,例如,在电子转移链中用有机物对氧的还原。化学梯度和电子梯度(chemical electrical gradient)(答案)答:化学梯度建立在区间两侧的浓度差上,以及扩散减小浓度差的趋势。电位梯度是由于区间两侧的电荷分布建立的,如同电荷互相排斥一样。质子在线粒体内膜两侧的分布是由于这两种梯度的作用。线粒体基质蛋白是如何定位的?(答案)答: 运输过程是: 前体蛋白在游离核糖体合成释放之后,在细胞质分子伴娘Hsp70的帮助下解折叠,然后通过N-端的转运肽同线粒体外膜上的受体蛋白识别,并在受体(或附近)的内外膜接触点(contact site)处利用ATP水解产生的能量驱动前体蛋白进入转运蛋白(protein translocator)的运输通道,然后由电化学梯度驱动穿过内膜,进入线粒体基质。在基质中, 由mHsp70继续维持前体蛋白的解折叠状态。然后在Hsp60的帮助下,前体蛋白进行正确折叠,最后由转运肽酶切除导向序列,成为成熟的线粒体基质蛋白。过氧化物酶体是怎样进行氧浓度调节的?有什么意义?(答案)答: 过氧化物酶体中的氧化酶都是利用分子氧作为氧化剂, 催化下面的化学反应:RH2 + O2 - R + H2O2这一反应对细胞内氧的水平有很大的影响。例如在肝细胞中,有20%的氧是由过氧化物酶体消耗的,其余的在线粒体中消耗。在过氧化物酶体中氧化产生的能量以产热的方式消耗掉, 而在线粒体中氧化产生的能量贮存在ATP中。线粒体与过氧化物酶体对氧的敏感性是不一样的,线粒体氧化所需的最佳氧浓度为2%左右,增加氧浓度,并不提高线粒体的氧化能力。过氧化物酶体与线粒体不同, 它的氧化率是随氧张力增强而成正比地提高。因此,在低浓度氧的条件下,线粒体利用氧的能力比过氧化物酶体强,但在高浓度氧的情况下,过氧化物酶体的氧化反应占主导地位,这种特性使过氧化物酶体具有使细胞免受高浓度氧的毒性作用。过氧化物酶体是怎样被发现的? 涉及哪些技术关键?(答案)答:过氧化物酶体是de Duve 和他的同事发现的,发现的过程很简单,但是实验的设计却给我们以极大的启发。1 de Duve和他的同事通过梯度离心分离到溶酶体之后,通过对溶酶体酶的研究,发现至少有一种酶与溶酶体酶的性质不同: 尿酸氧化酶不是酸性水解酶,尽管这种酶在离心分部时与溶酶体的酶相似。2 进一步研究发现在差速离心中,尿酸氧化酶与溶酶体的酶的沉降行为稍有不同,这些发现促使de Duve 决心对该酶探个究竟,因为他猜测该酶有可能来自其他的细胞器。3 通过等密度梯度离心技术, de Duve 等终于获得尿酸氧化酶是一种新细胞器的酶的线索。4 通过蔗糖密度梯度离心,发现尿酸氧化酶存在的密度区是1.25g/cm3,而线粒体和溶酶体分别是1.19g/cm3和1.20g/cm3-1.24g/cm3,由于密度差异太小,而溶酶体自身的密度范围又很宽,如何将尿酸氧化酶与溶酶体的酶分开?他们根据一次偶然的实验观察,设计了一个很好的方法:用一种去垢剂Triton WR1339注射小鼠,这种去垢剂在细胞内主要积累在溶酶体中,并使溶酶体的浮力密度降低到1.1-1.14g/cm3,这样就可以将尿酸氧化酶与溶酶体和线粒体分开。离心后部分收集尿酸氧化酶样品,经分析,收集的尿酸氧化酶的样品中还含有过氧化物酶和D-氨基酸氧化酶,后来发现的几种酶都与H2O2的形成和分解有关,由于新发现的细胞器与过氧化氢有关,故此命名为过氧化物酶体。5 通过酸性磷酸酶和过氧化氢酶的释放实验也证明过氧化物酶体与溶酶体是两种不同的细胞器。首先分离能够释放酸性磷酸酶和过氧化氢酶的膜结合细胞器,然后用去垢剂(毛地黄皂苷)破坏细胞器使之释放酸性磷酸酶和过氧化氢酶。如果这两种酶定位于同一种细胞器中,那么只要该细胞器破裂就会同时释放出这两种酶,实验结果是要加十倍量的去垢剂才能释放过氧化氢酶,这就说明溶酶体和过氧化物酶体是两种不同的细胞器,两种细胞器的膜对去垢剂的耐受性是不同的。非循环式光合磷酸化和循环式光合磷酸化(答案)答: 在非循环式光合磷酸化中电子从H2O移动到NADP+,产生一质子梯度用于合成ATP。此过程需要两个光系统,PSII和PSI,两次提高光的能量。在循环式光合磷酸化中,从叶绿素流出的电子不是被水中产生的电子所取代,而是由同样从叶绿素中流出的电子循环再回到叶绿素。此过程只需要一个光系统,PSI。在起点处提升叶绿素中来的电子的能量被用于产生一质子梯度(如同在非循环光合磷酸化中一样),然后又被用于产生ATP。叶肉细胞和维管束鞘细胞(答案)答:这些细胞类型是C4植物特有的,用于在空间上分开ATP合成与NADP+的还原过程和糖产生的过程。这两类细胞排列成同心的圆柱面,叶肉细胞在外层的柱面而维管束鞘细胞在内层柱面。ATP和NADPH在叶肉细胞中产生,CO2在叶肉细胞中被固定成为四碳的化合物苹果酸。苹果酸被运输到维管束鞘细胞中去,CO2从苹果酸中被释放出来,然后作为核酮糖1,5-二磷酸羧化酶的底物并最终被固定成为糖。内层细胞是与大气中的O2隔绝的,且光呼吸减少。叶绿体基质与线粒体基质有什么不同(答案)答:主要表现在组成和功能上不同:在电子显微镜下观察可见到叶绿体基质中有一些细微颗粒, 其中最多的是淀粉颗粒。这种颗粒是用于储存光合作用所产生的碳水化合物。另外还有一些含脂的沉积物称为质体小球(plastoglobuli),这种小球的产生同类囊体的破裂有关,当新类囊体形成时,老的类囊体破裂,可减少类囊体的数量和体积,由此可以推测质体小球可作为类囊体脂的储备库。叶绿体基质中含有大量的可溶性蛋白, 其中RuBP羧化酶占可溶性蛋白总量的60%。此外,基质中还含有CO2固定反应的所有酶类。叶绿体基质中还有核糖体、DNA和RNA等。叶绿体的DNA大约编码100种多肽,涉及叶绿体DNA的复制、转录、遗传信息的翻译。基质是光合作用固定CO2的场所。线粒体基质中主要参是参与TCA循环的酶类, ,功能是进行TCA循环。光合作用的电子传递链与氧化磷酸化作用的电子传递链有什么异同(答案)答:光合作用电子传递链(photosynthetic electron transfer chain)也是由一系列的电子载体构成的,同线粒体呼吸链中电子载体的作用基本相似。但二者不同的是,线粒体呼吸链中的载体位于内膜,将NADH和FADH2的电子传递给氧,释放出的能量用于ATP的合成;而光合作用的电子载体位于类囊体膜上,将来自于水的电子传递给NADP+,并且这是一个吸热的过程而不是放热的过程。象线粒体的呼吸链一样,光合作用的电子传递链中的电子载体也是细胞色素、铁氧还蛋白、黄素蛋白和醌等构成。举例说明叶绿体基质蛋白定位的机理与特点(答案)答: 核酮糖1,5-二磷酸羧化酶(ribulose-1,5-bisphosphate carboxylase, Rubisco) 是叶绿体基质中进行CO2固定的重要酶类,相对分子质量为550 kDa,总共有16个亚基,其中8个大亚基(每个相对分子质量为55kDa)含有催化位点,8个小亚基(每个相对分子质量12 kDa)是全酶活性所必需的。Rubisco的大亚基由叶绿体基因编码,而小亚基则由核基因编码,在细胞质的游离核糖体上合成后被运送到叶绿体基质中。通过离体实验表明,小亚基前体蛋白的N-端有一段引导肽序列,长为44个氨基酸残基,运输过程也需要分子伴侣Hsc70的参与,运输到叶绿体基质后,引导肽要被切除,最后8个小亚基与叶绿体基因编码的8个大亚基结合形成全酶。在Rubisco小亚基蛋白运输中, 与通道形成和打开有关的受体蛋白有三种:Toc86主要是识别信号序列, Toc75是通道蛋白, Toc34是调节蛋白, 与GTP结合后可改变Toc75的构型使通道打开。与线粒体基质蛋白转运不同的是, 叶绿体基质蛋白转运的能量仅仅是ATP, 不需要电化学梯度的驱动。为什么说在进行光合作用时, 叶绿素分子必须组成功能单位?(答案)答: 因为在实验中发现每固定一个CO2分子(或者说每释放一分子O2)需要2500个叶绿素分子,也就是说2500个分子的叶绿素吸收的光能才能用于一分子CO2的固定,后来发现每固定一分子CO2,需要消耗8个光子,由此推算固定一个光子大约需要300个分子的叶绿素(25008300)。由此看来,叶绿素分子单枪匹马是不行的,必须由几百个叶绿素分子组成的功能单位才能进行光子的固定和进行光能的吸收。光合作用单位是怎样将光能转变成化学能?(答案)答: 光的吸收、光能的传递和转变是由光系统完成的。捕光复合物中的聚光色素吸收光子后,由基态变为激发态,并通过共振机制极其迅速地相互传递,最后传给反应中心的一对特殊的叶绿素分子a, 这一对叶绿素分子与作为电子供体和受体的蛋白质紧紧地结合在一起。叶绿素a被激发成激发态 , 同时放出电子给原初电子受体(primary electron receptor), 此时叶绿素a被氧化成带正电荷的氧化态, 而受体被还原成带负电荷的还原型受体。氧化态的叶绿素a又可从原初电子供体处获得电子而恢复为原来的还原状态, 原初电子供体则被氧化成氧化态, 这样不断地氧化还原, 就不断地把电子传递给原初电子受体, 原初电子受体将高能电子释放进入电子传递链,完成了光能转化为化能的过程。在光合作用的光反应中, 类囊体膜两侧的H+质子梯度是如何建立的?(答案)答: 在叶绿体进行的光反应中,类囊体的膜在进行电子传递的同时,会在类囊体膜两侧建立H+质子梯度。类囊体膜两侧H+质子梯度的建立,主要有三种因素:首先是水的光解,在释放4个电子、一分子O2的同时,释放4个H+。水的裂解是在类囊体的腔中进行的,所以水的裂解导致类囊体腔中H+浓度的增加;Cyt b6/f复合物具有质子泵的作用,当P680将电子传递给PQ时,从基质中摄取了两个H+,形成PQH2,传递四个电子,则要从基质中摄取四个H+。当PQH2将电子传递给Cyt b6/f复合物时,两分子PQH2的四个H+全被泵入类囊体的腔,叶绿体腔中H+浓度降低的同时,类囊体腔中H+浓度进一步提高;当电子最后传递给NADP+时,需从基质中摄取两个H+质子将NADP+还原成NADPH,这样又降低了基质中的H+质子的浓度.其结果使类囊体膜两侧建立了H+质子电化学梯度。蛋白质N-连接糖基化和O-连接糖基化(答案)答:粗面内网上合成的蛋白质上有两种方式进行糖基化:通过天冬氨酸残基的N原子连接糖基或通过丝氨酸和苏氨酸残基的O原子连接糖基。N-连结糖蛋白合成的第一步在粗面内质网上进行,糖链是从磷酸多萜醇转移至新生肽链上。这种糖基化在高尔基体中继续被修饰。O-连结的糖基化是在高尔基体中进行的。自噬作用和吞噬作用(答案)答:这两个过程都与细胞内消化有关。在噬菌作用中,外来颗粒通过胞饮小泡被摄入细胞,与胞内体和溶酶体融合并进行消化。在自噬作用中,衰老或损伤的细胞器被由内质网衍生而来的膜包围,这样形成的小泡与溶酶体结合,进行消化。低密度脂蛋白和高密度脂蛋白(答案)答:这些都是特殊的蛋白-脂复合物,在血液中穿行,在组织间运输胆固醇。低密度脂蛋白(LDLs)将胆固醇从肝脏运输到组织细胞中去。高密度脂蛋白将多余的胆固醇运回肝脏,在肝脏中胆固醇可作为胆汁的一部分分泌。它们都是通过受体介导的内吞作用进入细胞的。血中高水平的LDL与动脉硬化和心脏病有关。血中高水平的HDL能降低心脏病的危险。组成型分泌途径和调节型分泌途径(答案)答: 在组成型分泌途径中, 运输小泡持续不断地从高尔基体运送到细胞质膜,并立即进行膜的融合,将分泌小泡中的蛋白质释放到细胞外, 此过程不需要任何信号的触发, 它存在于所有类型的细胞中。在大多数细胞中, 组成型分泌途径的物质运输不需要分选信号, 从内质网经高尔基体到细胞表面的物质运输是自动地进行的。组成型分泌途径除了给细胞外提供酶、生长因子和细胞外基质成分外,也为细胞质膜提供膜整合蛋白和膜脂。组成型分泌小泡通常称为运输泡(transport vesicles),是由高尔基体反面网络对组成型分泌蛋白的识别分选后形成的。调节型分泌又称诱导型分泌, 见于某些特化的细胞,如内分泌细胞。在这些细胞中,调节型分泌小泡成群地聚集在质膜下,只有在外部信号的触发下,质膜产生胞内信使后才和质膜融合,分泌内容物。调节型分泌小泡形成的方式可能与溶酶体相似, 分泌蛋白在高尔基体反面网络中通过分选信号与相应的受体结合, 使其分选到分泌泡中。分泌泡比运输溶酶体的运输小泡大, 所含的蛋白质远远多于膜受体的量, 因此有人认为这种分选可能更象细胞表面的受体介导的内吞过程, 有网格蛋白参与。调节型途径中形成的小泡称为分泌泡(secretory vesicles),这种小泡的形成机制与组成型分泌小泡是不同的。在一些特化的分泌细胞中, 合成一些特殊的产物,如激素、粘液(mucus)、消化酶,这些产物先被贮藏在分泌泡(secretory vesicles)中,这些小泡通过出芽离开反面高尔基网络并聚集在细胞质膜附近, 当细胞受到细胞外信号刺激时,就会与细胞质膜融合将内含物释放到细胞外。如血糖的增加, 细胞会发出信号释放胰岛素。调节型分泌有两个特点:一是小泡的形成具有选择性; 第二个特点是具有浓缩作用,可使被运输的物质浓度提高200倍。生物膜是怎样合成的?可能的机理是什么?(答案)答:关于膜的合成,曾提出两个模型:一个自装配模型(spontaneous self-assembly), 即膜是由蛋白、脂和糖自动组装的, 但与体外实验结果不符。因为用纯化的脂和蛋白在体外装配时总是形成脂质体,这种脂质体与活细胞膜的一个根本区别是:脂质体的结构总是对称的, 而活细胞中膜结构则是不对称的。第二个是不断更新模型, 该模型认为膜的合成通过不断地将脂和蛋白插入已有的膜,即由已有膜的生长而来。这一模型比较符合细胞膜结构的动态性质, 由于细胞的胞吞和胞吐作用以及小泡运输,使膜处于动态平衡状态, 这样膜也就不必重新合成,而是在原有的基础上不断更新。膜的合成涉及脂、蛋白和糖的来源问题。膜脂有两种来源:通过磷脂转运蛋白,如线粒体、叶绿体、过氧化物酶体等细胞器膜中的脂就是靠这种方式运送的。通过出芽和膜融合,如ER通过出芽形成分泌小泡运送蛋白质时,膜脂也随之运送到高尔基体,并通过高尔基体形成分泌小泡将膜脂运送到细胞质膜。由于内质网与核膜相连, 通过细胞分裂和核膜重建,ER上合成的膜脂也就转移到核膜。原核生物没有内质网,它的磷脂是在质膜上合成并由类似于真核生物的转位蛋白调整磷脂在膜上的分布。关于膜脂的不对称性分布,有几种可能的方式一种是磷脂交换蛋白对磷脂的运输和插入是选择性的;第二种解释是热动力学驱使磷脂的不对称分布,因为膜两侧的环境不同。另外在ER膜中有翻转酶(flippase),在新的磷脂合成之后,通过翻转酶的作用也会造成磷脂的不对称分布。膜蛋白有整合蛋白和外周蛋白。用水泡性口炎病毒(vesicular stomatitis virus,VSV)作为模式系统研究了细胞膜整合蛋白和外周蛋白的形成途径, 发现膜整合蛋白是通过内膜系统经小泡转运到质膜上的, 而外周蛋白则是在游离核糖体上合成,并以可溶的形式释放到胞质溶胶中。然后再与细胞质膜的胞质溶胶面结合,成为外周蛋白。糖则是在内质网和高尔基体腔中通过对蛋白的修饰添加的。最后在与质膜融合时,通过外翻,糖的部分位于细胞质膜的外侧。这就是为何几乎所有质膜上的糖蛋白的糖都是朝向细胞外的原因。脂锚定蛋白的形成有几种可能的机制:糖脂锚定的膜蛋白是在粗面内质网上合成,然后在ER腔中被连接到ER膜的GPI上,随后通过小泡运输,经高尔基体出芽形成小泡,最后与质膜融合,含糖的一面外翻朝向细胞外侧。脂肪酸锚定的膜蛋白是水溶性的,在游离核糖体合成后释放到胞质溶胶中,然后与包埋在质膜中的脂肪酸共价结合。连接的脂肪酸包括豆蔻酸(myristic acid, 一种14碳的饱和脂肪酸)和棕榈酸(palmitic acid,一种16碳的饱和脂肪酸)。什么是小泡寻靶的SNARE假说(SNARE hypothesis)? 提出的依据是什么?(答案)答: SNARE假说是James Rothman和他的同事根据对动物细胞融合研究的发现提出的。他们发现动物细胞融合需要一种可溶性的细胞质蛋白,叫做N-乙基马来酰亚胺敏感的融合蛋白(N-ethylmaleimide-sensitive
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