心梗三项的检验方法对比.doc

心梗三项的检验方法对比心梗三项包括肌钙蛋白TcTnT，正常值00.1 ng/ml；肌酸激酶同工酶CKMB正常值0.14.94ng/ml；肌红蛋白YO2872ng/ml 肌钙蛋白T，cTnT是仅存在于心肌细胞中的特异性调节蛋白，分两种形式存在：游离形式存在于细胞胞浆中，占6%8；结合形式存在于心肌收缩单位中肌纤维的细肌丝上，占92%94。当出现可逆性心肌缺血，心肌细胞尚未坏死，但细胞膜受到损伤，胞浆中的cTnT可短暂释放入血；当发生不可逆性心肌缺血，心肌细胞坏死，细肌丝降解，可导致结合池cTnT释放入血。因此UAP患者血液中cTnT仅短暂轻度升高随后恢复正常；而AMI患者血中cTnT可显著升高且维持较长时间。cTnT在心肌损伤后28小时释放入血，1224小时达高峰，在血中可维持14天左右，所以它的最大有效诊断窗口宽至2小时14天。存在于心肌中的TnI称cTnI，在心肌损伤后，cTnT较cTnI更早释放入血，更易被检测到，血中浓度更高，对检测心肌损伤的价值也就可能更高。cTnT仅存在于心肌细胞中，可用免疫酶标定量法测得，对心肌损伤的诊断具高度敏感和特异性。虽然早期的测定方法不成熟，使cTnT与骨骼肌TnT有微量交叉反应, Katus采用心脏特异和非心脏特异两种抗体测定cTnT,发现cTnT与骨骼肌TnT有1%2%的交叉反应。检测方法改进后，采用两种均为心脏特异的单克隆抗体作为检测抗体测定cTnT时，与骨骼肌TnT的交叉反应阳性率0.1ng/ml)，胸痛发作24小时内cTnT诊断AMI的敏感性和特异性分别为99%和93%，第2天敏感性和特异性均为100%，因cTnT的升高在血清中持续时间较长，故到第6天仍均达100%；而头24小时内CK和CK-MB的敏感性分别为99%和98%，特异性分别为75%和92%。Gorami研究和Gusto研究也得到了cTnT的价值优于CK、CK-MB的结果。另外，Hartman报道，在AMI后，cTnT升高幅度是CK-MB升高幅度的5倍，诊断AMI的绝对敏感窗(以症状发作后时间计)在cTnT也远较CK和CK-MB宽，cTnT为10.5140小时，CK和CK-MB为931小时。cTnT诊断AMI的价值优于CK、CK-MB的可能原因有：(1)心肌中cTnT的含量较高，每克心室肌(湿重)含108mg的cTnT，cTnT总量中的6%8存在于胞浆中，而这胞浆中的cTnT量已经相当于心肌中CK的总量，所以cTnT在AMI后的升高幅度要远高于CK (cTnT可达3040倍，而CK仅升高9倍)。(2)cTnT在心肌损伤后释放入血也较CK要早，它最早可在症状发作后1小时在血中检出，34小时其敏感性可达50。(3)其在血中持续升高的时间较长。cTnT大部分(94)以结合形式存在于心肌细胞收缩单位中，它从细肌丝的肌钙蛋白复合物中分离出来的过程是一个消耗时间的过程，且此过程不断进行，因此虽然cTnT在血浆中的半衰期只有120分钟，但却可在血中持续升高达2周左右。在10.5140小时的绝对敏感诊断窗中，100的AMI患者cTnT均升高，敏感性是CK的6倍。 肌酸激酶同工酶，CKMB是肌酸激酶CK的同工酶之一，主要存在于心肌中，对急性心梗的灵敏度高于CK，其阳性检出率高达100，且具有高度的特异性。CKMB一般在发病后3到8小时升高，930小时达高峰，4872小时恢复正常。且其高峰出现时间与预后有一定关系，高峰出现早者预后较好。升高见于：急性心梗、心绞痛、心包炎、慢性房颤，其他骨骼肌疾病时也会升高，但CKMB/CK常小于6，可供鉴别。 肌酸激酶CK有三种同工酶CKMM、CKMB、CKBB。所以理论上CKMB的活性是不可能大于CK活性的。但是临床工作中却时常会出现CKMB活性大于CK活性的情况，这与同工酶的检测方法有关。目前常用的检测CKMB的方法是免疫抑制法，出现CKMBCK的情况就是由这种方法的检测原理造成的。在人体中正常情况下CKBB很少，可忽略，而免疫抑制法就是建立在忽略CKBB的基础上的。即是用抗体抑制M亚基，所以CKMM会失去活性，而CKMB活性失去一半。这样测出的CK活性实际就是CKMB的一半，所以CKMB活性应该为测定的2倍。但如果CKBB存在就会使结果偏高，即测定的CKMB活性CKMB2CKBB。如果CKBBCKMM，由于结果要乘2，也就是说2CKBBCKMBCKBBCKMBCKMM，即测定得的CKMB活性CK活性。所以CKMBCK是可能的的，但CKMB2CK是不可能的。 肌红蛋白存在于肌肉中，心肌中含量特别丰富。Mb是一种氧结合血红素蛋白，分子量17，800道尔顿，主要分布于心肌和骨骼肌组织，在急性心肌梗塞（AMI）时，心肌细胞坏死，Mb稀放入血液中。在症状出现约23小时后，血中Mb可超出正常上限，912小时达到峰值，2436小时后恢复正常。Mb阴性有助于除外心肌梗塞。抹香鲸肌红蛋白三级结构于1960年由Kendrew用X线衍射法阐明，这是世界上第一个被描述的蛋白质三级结。由于三级结构与蛋白质的生物学功能直接相关，而且三级结构的分析工作难度很高，所以这项工作获得学术界的高度评价。 肌红蛋白 = 一条多肽链+一个辅基。多肽链：由153个氨基酸残基组成；辅基：血红素；在肌肉中有运输氧和储氧功能。肌红蛋白三级结构的形状呈紧密球形，多肽链中氨基酸残基上的疏水侧链大都在分子内部，疏水侧链多位于分子表面，因此其水溶性较好。 三级结构有8段-螺旋区，每个-螺旋区含724个氨基酸残基，分别称为A、B、CG及H肽段。有18个螺旋间区，肽链拐角处为非螺旋区（亦称螺旋间区），包括N端有2个氨基酸残基，C端有5个氨基酸残基的非螺旋区。内部存在一口袋形空穴，血红素居于此空穴中。血红素是铁卟淋化合物，它由4个吡咯通过4个甲炔基相连成一个大环，Fe2+居于环中。铁与卟啉环及多肽链氨基酸残基的连接：铁卟啉上的两个丙酸