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酶促反应激活与抑制机理 C 王鑫瑞Support DDB XX 刘治愈 酶促反应的特点 高效特异性可调节性 高效特异性 绝对 相对 立体 可调节性 抑制 激活 变构 酶简介 酶蛋白 辅助因子 全酶 无催化活性 无催化活性 有催化活性 holoenzyme 金属离子 小分子有机化合物 或 辅基 prostheticgroup 辅酶 coenzyme 活性中心 酶分子中直接与底物结合 并和酶催化作用直接有关的区域叫酶的活性中心 activecenter 或活性部位 activesite 活性中心内的必需基团 位于活性中心以外 维持酶活性中心应有的空间构象所必需 活性中心外的必需基团 酶促反应 是如何进行的呢 酶促反应 中间产物假说 诱导契合假说 底物首先与酶弱结合 然后酶改变其构象 增加了与过渡态的亲和力并稳定这个过渡态 因此减少了达到过渡态所需的活化能 酶与底物互变 酶与底物靠近形成酶 底物复合物 诱导契合假说 通过邻近效应与定向排列 多元效应 表面效应的影响 从而大大降低反应活化能 酶促反应的抑制 抑制 竞争性抑制 不可逆抑制 可逆抑制 非竞争性抑制 反竞争性抑制 不可逆抑制 抑制剂与酶的活性中心的必须基团紧密结合 共价键 使酶失活 不可逆抑制 例1羟基酶的失活 不可逆抑制 例2巯基酶的失活 发生不可逆抑制时抑制剂与酶的活性中心紧密结合 不能用透析 超滤等方法予以除去 解除抑制的方法主要是使用与抑制剂结合更为紧密的物质将酶置换 可逆抑制 抑制剂通常以非共价键与酶或酶 底物复合物可逆性结合 使酶的活性降低或丧失 抑制剂可用透析 超滤等方法除去 竞争性抑制 竞争抑制的原理是抑制剂与底物结构相似 与底物竞争 阻碍酶 底物复合体的形成 E S ES E P I EI 竞争性抑制 非竞争性抑制作用 抑制剂与酶活性中心外的必需基团结合 底物与抑制剂之间无竞争关系 但酶 底物 抑制剂复合物 ESI 不能进一步释放出产物 E S ES E P I EI I S ESI 非竞争性抑制 反竞争性抑制 抑制剂仅与酶和底物形成的ES结合 使ES的量下降 既减少从ES转化为产物的量 也同时减少从ES解离出E和S的量 E S ES I ESI E P 反竞争性抑制 酶的激活 激活剂 使酶从无活性转变为有活性或活性增加的物质 一般认为激活的机理是激活剂通过配位 切割 成键等作用改变酶的结构 使酶具有催化反应所需的结构 酶 原 激活的例子 酶原 一定条件 某些肽键断裂 结构改变 形成或暴露出活性中心 胰蛋白酶原的激活过程 来点儿公式 酶促反应速率公式是使用与反应初期的速率计算公式 其双倒数形式在验证抑制机理时十分有用 酶促反应速率方程 k1 平衡近似 用酶总量守恒式对 ES 进行替换 合并同类项 我们认为酶促反应速率最大的时刻是酶被饱和的时刻 达到最大速率时 ES Et 有抑制作用存在时的速率方程 以
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