《生物化学》酶.doc

精品文档习题酶一、选择题1具有生物催化剂特征的核酶(ribozyme)其化学本质是（ B ）A蛋白质 BRNA CDNA D糖蛋白2下列关于酶活性中心的叙述正确的是（ A ）A所有酶都有活性中心 B所有酶的活性中心都含有辅酶C酶的活性中心都含有金属离子 D所有抑制剂都作用于酶活性中心。 3酶催化作用对能量的影响在于（ B ）A增加产物能量水平 B降低活化能 C降低反应物能量水平 D增加活化能4酶原作为酶的前体，其特性为（ B ）A有活性 B无活性 C提高活性 D降低活性5如果有一酶促方反应，S=1/2Km，v等于（B ） A0.25Vmax B0.33Vmax C0.50Vmax D0.75Vmax 6 一种酶的竞争性抑制剂将有的动力学效应是（ A ） AKm值增加，Vmax不变 BKm值减小，Vmax不变 CKm值不变，Vmax增大 DKm值不变，Vmax减小7Km值与底物亲和力大小关系为（ A ） AKm值越小，亲和力越大 BKm值越大，亲和力越大 CKm值与底物亲和力无关 D1/Km越小，亲和力越大 8乳酸脱氢酶属于（ A ） A氧化还原酶类 B 转移酶类 C水解酶类 D异构酶类 9转氨酶的辅酶是（D ） ANAD+ BNADP+ CFAD D磷酸吡哆醛10辅酶不具有的功能是（D ） A转移基团 B传递氢和电子 C某些物质分解代谢时的载体 D决定酶的专一性11酶原激活的生理意义是（C ） A加速代谢 B促进生长 C避免自身损伤 D保护酶的活性12某种酶活性需要以SH为必需集团，能保护此酶不被氧化的物质是（ B ） ACys BGSH（谷胱甘肽） C尿素 D乙醇13下列符合“诱导锲合”学说的是（B ） A酶与底物的关系如锁钥关系 B酶活性中心有可变性，在底物的影响下其空间构象发生一定的改变，才能与底物进行反应 C底物类似物不能诱导酶分子构象的改变 D底物和酶不直接接触，而是以辅酶为桥梁进行接触，底物与酶的结构发生一定变化并联结在一起14米氏方程能很好的解释 （ C ） A. 多酶体系反应过程的动力学过程 B. 多底物酶促反应过程的动力学过程C. 单底物单产物酶促反应的动力学过程 D. 非酶促简单化学反应的动力学过程15酶的比活力是指 （B ） A. 以某种酶的活力作为1来表示其他酶的相对活力 B. 每毫克蛋白的酶活力单位数C. 任何纯酶的活力与其粗酶的活力比 D. 每毫升反应混合液的活力单位16一种酶的非竞争性抑制剂会有的动力学效应是（D ）AKm值和Vmax都减小 BKm值减小，Vmax不变 CKm值不变，Vmax增大 DKm值不变，Vmax减小17对于具有正协同效应的别构酶，V达到Vmax的10时的S与V达到Vmax的90时的S之比可能为（ B ） A1：500 B1：100 C1：1 D1：318下列有关酶的概念哪一项是正确的（D ） A. 所有蛋白质都有酶活性 B. 其底物都是有机化合物C. 其催化活性都需有特异的辅助因子 D. 一些酶的活性是可以调节控制的二、填空题1、根据酶的专一性程度不同，酶的专一性可以分为 立体专一性 、 几何专一性 和 底物专一性 。2、 Km 是酶的特征常数，表征酶的催化效率。3、酶是生物催化剂，其特点是 专一性 、 高效性 、 温和性 。4、酶的化学本质是 蛋白质 和 RNA 。5、影响酶促反应速度的因素有 PH 、 温度 、 底物浓度 、 酶量 、 离子强度 等。三、判断题1抑止剂对酶的抑止作用是通过使酶变性从而导致失活。 （ N ）2米氏常数只与酶的种类有关，而与酶的浓度无关。 （ Y ）3酶分子中形成活性中心的氨基酸的残基在其一级结构的位置上并不相连，而在空间结构上却处于相近位置。 （ Y ）4如果加入足够的底物，即使存在非竞争性抑制，酶催化反应也能达到正常的Vmax。（N ）5酶促反应的初速度与底物浓度无关。 （ Y ）6对于酶的催化活性来说，酶蛋白的一级结构是必需的，而与酶蛋白的构象关系不大。（N ）7固定化酶是指无需提取直接固定在细胞内的酶。 （ N ）8当底物处于饱和状态时，酶促反应的速度与酶的浓度成正比。 （ Y ）9固定化酶有很多优点，但其很难作用于水不溶性底物。 （ Y ） 10对于多酶体系，正调节物一般是别构酶的底物，负调节物一般是别构酶的直接产物或代谢序列的最终产物。 （ Y ） 11酶和底物的关系比喻为锁和钥匙的关系是很恰当的。 （ N ） 12酶原激活过程实际就是酶活性中心形成或暴露的过程。 （ Y ） 13米氏常数（Km）是与反应系统的酶浓度无关的一个常数。 （ Y ）14本质为蛋白质的酶是生物体内唯一的催化剂。 （ N ）15一种酶有几种底物就有几种Km值。 （ N ）16酶的催化作用具有一定的专一性。 （ Y ）17Km是酶的特征常数，只与酶的性质有关，与酶浓度无关。 （ Y ）四、名词解释1、 酶活力： 酶活力也称为酶活性，是指酶催化一定化学反应的能力。2、酶的活性中心：酶分子中直接与底物结合，并和酶催化作用直接有关的区域叫酶的活性中心2、 酶原酶的无活性前体：有些酶合成之后是没有活性的，需要酶原的激活，无活性的酶是有活性酶的酶原酶活性前体4、同工酶：来源于同一种系、机体或细胞的同一种酶具有不同的形式。催化同一化学反应而化学组成不同的一组酶。5、固定化酶：水溶性酶经物理或化学方法处理后，成为不溶于水的但仍具有酶活性的一种酶的衍生物。在催化反应中以固相状态作用于底物。6、米氏常数Km在酶促反应中，某一给定底物的动力学常数，是由反应中每一步反应的速度常数所合成的。7、诱导契合学说为说明底物与酶结合的特性，在锁钥学说的基础上提出的一种学说。底物与酶活性部位结合，会引起酶发生构象变化，使两者相互契合，从而发挥催化功能。8、核酶： 是具有催化功能的RNA分子,是生物催化剂。9、组成酶： 细胞内以相对恒定量存在的酶，其含量不受组织、介质的组成和生长条件的影响。10、多酶体系（多酶复合体）： 在完整细胞内的某一代谢过程中，由几种不同的酶联合组成的一个结构和功能的整体，催化一组连续的密切相关的反应。11、酶原激活： 某些酶在细胞内合成或初分泌时没有活性，这些没有活性的酶的前身称为酶原,使酶原转变为有活性酶的作用称为酶原激活五、问答题1、 举例说明酶的结构和功能之间的相互关系。大多数酶的主要成分是蛋白质,蛋白质是由氨基酸组成.之间有一种称为多肽链的结构进行连接.主要是用作催化不同的物质.例如人的胃中就有胃蛋白酶的协助消化作用.这是一种高效的催化剂,比很多无机催化剂的效率高很多.2、 pH影响酶反应速度的三种可能原因是什么?PH可能可以影响酶蛋白的结构，酶活性部位的解离状态，辅酶的解离以及底物分子的解离，从而影响酶与底物的结合以及对底物的催化能力。3、 脲酶的Km值为25mM，为使其催化尿素水解的速度达到最大速度的95%，反应系统中尿素浓度应为多少?写出计算过程。解：0.95Vmax = VmaxS/Km + S 0.95Km + 0.95S = S0.05S = 0.95KmS = 19KmS = 475 mM所以反应系统中 尿素浓度为475 mM 4、 温度对酶反应速度的双重影响是什么?一是反应速率随着温度的升高而升高，二是蛋白质结构在较高温度下的热变性。5、 什么是可逆的抑制作用？有哪几种类型？相应Km及Vmax的变化情况？可逆抑制作用是通过非共价方式同酶结合。由于是通过非共价结合，很容易通过透析或者凝胶过滤等方法从酶溶液中除去。可逆抑制作用分为三类：1、竞争性抑制 2、反竞争性抑制 3、非竞争性抑制竞争性抑制：Km增大，Vmax不变反竞争性抑制：Vmax和Km降低，Vmax/Km比值不变非竞争性抑制：1、纯粹非竞争性抑制：Vmax降低，Km保持不变 2、混合非竞争性抑制：Vmax降低，Km升高或者降低6、 当一酶促反应进行的速度为Vmax的80时，在Km和S之间有何关系？据米氏方程V=Vmax S/(Km+S)，有Km=1/4S。7、已知工业生产L-苹果酸是采用富马酸酶催化富马酸加水形成L-苹果酸，现从100 ml 的粗酶液中取2 ml，用凯氏定氮法测得含蛋白氮04 mg 。再取1 ml 酶液，以富马酸为底物反应10分钟形成了 20mol苹果酸。酶活力单位；以每分钟能转化1 mol 富马酸的酶量为一个活力单位。试问： 1计算该酶液中的蛋白含量和富马酸酶的比活力 2总活力及理论最大反应速度 （以100 ml 酶液计）。解： m = 0.40.162100= 125 mg比活力： (2010100)/125 = 1.6 zV/mg总活力：2010100 = 200 zVVmax = 10020/10 = 200 zV 7、 试简述Km的意义及应用（1）Km值等于酶促反应速度为最大速度一半时的底物浓度。（2）Km值越小