《氨基酸蛋白质》PPT课件.ppt

1 电子教案 第十九章 氨基酸蛋白质核酸 2 19 1氨基酸 19 1 1概述 氨基酸是羧酸分子中碳链上的氢原子被氨基取代后的生成物 分子中含有氨基和羧基两种官能团 氨基酸按分子中所含 NH2和 COOH的相对位置 可将其分为 在这些类氨基酸中 与人关系最为密切的是 氨基酸 它是构成蛋白质的基本单元 3 在这20多种 氨基酸中 有八种是人体所需要的必需氨基酸 即人体本身不能合成的氨基酸 它们是 4 2 碱性氨基酸 等电点7 6 10 8 分子中 NH2和 COOH的数目相等 如 分子中 NH2数目 COOH数目 如 3 酸性氨基酸 等电点2 8 3 2 分子中 COOH数目 NH2数目 如 这20多种 氨基酸又可分为 1 中性氨基酸 等电点5 6 3 5 蛋白质水解得到的氨基酸 其构型均为L 型 氨基酸构型的标记通常采用D L命名法 而分子中手性碳原子的标记则采用R S命名法 绝大多数 氨基酸的绝对构型为S 型 除甘氨酸外 所有的氨基酸分子的 碳原子都是手性碳原子 因而都具有旋光性 其构型与甘油醛的关系是 氨基酸的结构特点 6 氨基酸在溶液中存在下列平衡 19 1 2氨基酸的性质 氨基酸易溶于水 氨基酸具有较高的熔点 因其以内盐的形式存在 1等电点IP isoelectricpoint 7 若调节溶液的pH值 使 NH2和 COOH的离子化程度相同 即在溶液中正离子和负离子的数量相等 且浓度都很低 而偶极离子浓度最高 此时溶液的PH值就叫做氨基酸的等电点 氨基酸在等电点时溶解度最小 因而可以通过调节溶液的PH值将等电点不同的氨基酸从氨基酸的混合溶液中分离出来 2氨基的反应1 与HNO2的反应 2 与水合茚三酮的反应 8 9 3 与2 4 二硝基氟苯的反应 用于多肽链中氮端的分析 10 4 与苄氧羰基氯反应 用于保护氨基 11 5 与氯代甲酸叔丁酯反应 用于保护氨基 12 3羧基的反应 13 1 卤代酸的氨解 制备较纯 氨基酸的Gabrial合成法 2Strecker合成法 19 1 3氨基酸的制备方法 14 3丙二酸酯法 15 16 19 2多肽 多肽的通式 氮端 碳端 多肽链的书写规则 氮端在左 碳端在右 肽键 17 19 2 1多肽的命名 18 做法 19 2 2多肽的结构测定 基本问题 由哪些氨基酸组成的 每种有多少个 这些氨基酸按照什么次序结合成肽键 19 测N端 1 桑格试剂法 缺点 只能测N端的一个氨基酸 20 2 Edman水解 异硫睛酸苯酯 21 测C端 1 羧基多肽酶法 2 部分水解法 各种蛋白水解酶能水解特定的肽键 多肽 小肽 然后分析 22 如 23 19 2 3多肽的合成 氨基的保护 要求 氨基酸按一定的次序连接起来达到一定分子量不外消旋化 24 羧基的保护 25 19 3蛋白质 分类 纤维蛋白 丝 毛 皮 角 爪和甲等球蛋白 酶和蛋白激素 溶于水 盐水等结合蛋白 与核酸 糖 脂肪及血红素等结合 一 结构 四级结构1 氨基酸组成和顺序 2 肽链按 螺旋方式卷曲而成的空间结构 通常 平行或非平行排列的折叠状3 同一根多肽链形成螺旋状 某些部分还折叠起来 链的形状 距离与特定的生理作用有关 4 若干分子堆叠形成 n根纤维蛋白链扭成股 n股又扭成绳状n根链累在一起形成球状 26 1 蛋白质的一级结构 胰岛素的一级结构及不同动物胰岛素在A链中的差异 27 胰核糖核酸酶的一级结构 28 2 蛋白质的二级结构 蛋白质中有二种类型的二级结构 由肽链之间的氢键所造成 由两条肽链或一条肽链内两段肽链之间形成氢键 29 四种不同的 螺旋 30 反向 折叠 31 3 蛋白质的三级结构 维持三级结构的力来自氨基酸侧链之间的相互作用 32 溶菌酶分子的三级结构 胰岛素的三级结构 33 4 蛋白质四级结构 其中每条肽链称为一个亚基 维护四级结构的主要是静电引力 34 血红蛋白的四级结构 35 二 蛋白质的性质 1 两性与等电点 蛋白质和氨基酸一样 也是两性物质 在肽链中有C 端的COOH N 端的NH2 有它们的等电点 不同蛋白质 其等电点不相同 在等电点时 蛋白质的溶解度最小 因此可以通过调节溶液的pH值 使蛋白质从溶液中析出 达到分离或提纯的目的 36 2 蛋白质的变性 当蛋白质受到物理或化学因素影响时 可使蛋白质二 三级结构的结合力遭受破坏 肽链松散 导致蛋白质在理化和生物性质上的改变 这种现象称为蛋白质的变性 37 引起蛋白质变性的主要因素 蛋白质变性后表现为 溶解度降低 凝固 丧失生理活性 3 蛋白质的沉淀 蛋白质是高分子化合物 在水溶液中形成的颗粒直径在1 100nm内 具有胶体性质 所以蛋白质溶液不能通过半透膜 在水溶液中是以胶体形式存在的 如酸 碱 丙酮 酒精 单宁酸 重金属盐等 38 如果破坏蛋白质在水中溶液中的水化膜 蛋白质就会在水溶液中沉淀 破坏水化膜的因素有 1 盐析 加入大量的电解质如 NaCl NH4 2SO4 Na2SO4等 蛋白质将会以沉淀析出 这种作用称为盐析 盐析反应一般是可逆的 即这种沉淀是不变性的 39 2 脱水剂 酒精 丙酮等对水的亲和力很大 可以夺取水化膜中的H2O 故蛋白质的水化膜被破坏 使蛋白质沉淀出来 3 重金属盐 蛋白质可以和Hg2 Cu2 Pb2 Ag 等重金属离子结合成不溶性蛋白质 重金属有杀菌的作用 即是由于它能沉淀蛋白质 4 显色反应 1 缩二脲反应 蛋白质与硫酸铜碱性溶液反应 呈现紫色 称为缩二脲反应 40 2 蛋白黄反应 3 米勒 Millon 反应 利用该反应就可以检验蛋白质中有无酪氨酸存在 4 水合茚三酮反应 蛋白质与稀的水合茚三酮一起加热呈蓝色 该反应主要用于纸上层析 41 19 4酶 新陈代谢过程包含着复杂而有规律的物质与能量的变化 以及生物新陈代谢中的各种化学反应 如果在体外大都需要激烈的物理 化学作用和较长的时间才能完成 但生物体内借助酶的催化下 却能在常温 常压下顺利地进行 酶 酶是一类在生物体内有催化活性的蛋白质 辅酶 与酶蛋白松弛地结合的辅助因子称为辅酶 辅基 与酶蛋白紧密地结合的辅助因子称为辅基 全酶 酶蛋白与辅助因子结合后形成的复合物称为全酶 42 一 酶的分类 1 按结构分为 2 按催化反应类型分 43 二 酶作为生物催化剂有以下几个特点 酶的催化专一性和酶的结构特点特别是活性中心的空间结构有密切关系 酶和底物分子之间有一种特殊的三度空间的配合 这种配合类似于锁和钥匙的关系 酶就象一把钥匙 只能打开一把锁 特定结构的反应底物 锁被打开相当于生物化学反应的完成 费歇尔酶作用的锁 钥匙假说 1894年 44 45 在酶的催化反应中 先是酶与底物作用生成复合物 接着复合物进行反应而生成产物 并重新放出酶 46 19 5核酸 生物所特有的生长和繁殖机能以及遗传与变异的特征 都是核蛋白起着重要作用 核酸正如多糖及蛋白质 也是生物高分子 分子量从几十万 几百万 蛋白质是生物体用以表达各项功能的具体工具 核酸是生物用来制造蛋白质的模型 没有核酸就没有蛋白质 因此 核酸是最根本的生命的物质基础 核酸可以是游离状态 也可以与蛋白质结合 组成结合蛋白质 称核蛋白 47 一 组成 48 49 50 51 19