西南交通大学生物化学期中考试.doc

班 级 学 号 姓 名 密封装订线 密封装订线 密封装订线西南交通大学20092010学年第( 1 )学期考试试卷课程代码 6231040 课程名称 生物化学 考试时间 120分钟 题号一二三四五六七八九十总成绩得分一、选择题（从4个备选答案中选出1个唯一正确的答案，把答案代码填入题末的括号内）(每小题1分, 共20分)1、下列呋喃型糖中，哪个是b-D-呋喃葡萄糖？答（ 1 ）2、在RNA聚合酶催化下，DNA分子的一条链完全转录成信使RNA。DNA模板链的碱基组成(摩尔百分含量)是:G=24.1%,C=18.5%,A=24.6%和T=32.8%。那么，新合成的RNA分子的碱基组成应该是:G=24.1%,C=18.5%,A=24.6%,U=32.8%;G=26.6%,C=24.1%,A=18.5%,U=32.8%;G=18.5%,C=24.1%,A=32,8%,U=24.6%;G=32.8%,C=24.6%,A=18.5%,U=24.1%。答（ 3 ）3、在以下修饰碱基中，哪一种对氢键形成的性质不同于它相应的普通碱基？2-甲基腺嘌呤；5-甲基胞嘧啶；5-溴尿嘧啶；1-甲基鸟嘌呤。答（ 4 ）4、酸性鞘糖脂之所以呈酸性是因为它含有脂肪酸；糖醛酸；胞壁酸；唾液酸。答（ 4 ）5、酶促反应的双倒数作图示于下面，Vmax是：0.5;0.05;2;20答（ 3 ）6、核酸分子中的碱基相当于蛋白质分子中的：氨基酸；a-氨基；a-羧基；侧链功能R基。答（ 4 ）7、某单糖有X个碳原子，有（X2）个不对称碳原子，则该单糖的旋光异构体数目（不包括和异头物）为 ： 2X X2 2X2 (X2)2 答（ 3 ）8、蛋白激酶A催化蛋白质上氨基酸残基的磷酸化，它一般是：酪氨酸残基 组氨酸残基 丝氨酸残基 天冬氨酸残基 答（ 3 ）9、下列关于tRNA分子结构特征的叙述哪一项是最正确的？ 有密码环有反密码环和3端的CCA结构3端有多聚A尾巴结构5端有帽子结构 答（ 2 ）10、有一混合蛋白，其各组分的pI为4.6、5.0、5.3、6.5、7.6。电泳时欲使其中四种泳向正极，缓冲液的pH应该是多少？ 5.0 6.0 7.0 8.0 答（ 3 ）11、下列脂肪酸中含有2个双键的脂肪酸是： 亚油酸 亚麻酸 油酸 花生酸 答（ 1 ）12、达到反应平衡时，决定酶催化反应中底物转化为产物比率的参数是:酶的比活力高低 酶的Vmax大小 酶的转化数 酶的Km 答（ 3 ） 13、引起疯牛病（牛海绵脑病）的病原体是： 一种DNA 一种RNA 一种蛋白质 一种多糖 答（ 3 ）14、下列氨基酸，哪一个不是人体的必需氨基酸？Phe;Tyr;Met;Thr。答（ 2 ）15、酶促反应系统中加入一定量的不可逆抑制剂，反应速度v和酶浓度（E）的关系可用下列哪个图表示？答（ 1 ）16、 稀有碱基主要存在于下列哪一种核酸中？ hnRNA mRNA tRNA rRNA 答（ 3 ）17、下面哪种蛋白质不是结合蛋白？牛胰核糖核酸酶；血红蛋白；细胞色素C；黄素蛋白。答（ 1 ）18、硫酸软骨素中的氨基糖是N-乙酰b-D-半乳糖胺；N-乙酰b-D-葡萄糖胺；N-乙酰a-D-葡萄糖胺；N-乙酰b-D-甘露糖胺。答（ 1 ）19、中性盐沉淀蛋白质的原理是：降低介电常数；竞争性脱水；消除蛋白质的带电状态；使蛋白质疏水基团外露。 答（ 2 ） 20、人工合成肽时，氨基酸用五氯化二磷处理，其目的是（ ） 活化氨基 活化羧基 保护氨基 保护羧基 答（ 2 ）二、判断题（答案正确的填“是”，错误的填“否”。每小题1分, 共10分）1、胰岛素分子是由两条多肽链构成的，因此也可以说它是由两个亚基构成的。 （ 否 ）2、赤藓糖被HNO3氧化后转变为不具有旋光性的化合物，而葡萄糖被HNO3氧化后却仍具有旋光性。（ 是 ）3、糖原、淀粉和纤维素都具有还原性末端，它们都有还原性。 （ 否 ）4、新配制的葡萄糖水溶液其比旋度随时间而发生变化。 （ 是 ）5、三脂酰甘油分子中不饱和脂肪酸含量越高，其熔点越高。 （ 否 ）6、酸和酶水解蛋白质得到的氨基酸不产生消旋作用。 （ 是 ）7、内源性胆固醇主要由血浆中的LDL运输。 （ 否 ）8、同工酶是指功能和结构都相同的一类酶。 （ 否 ）9、在非竞争性抑制剂存在时，加入足够量的底物可使酶促反应速度达到Vmax。 （ 否 ）10、核苷酸的等电点的大小取决于核糖上的羟基与磷酸基的解离。 （ 否 ） 三、填空题 （每空0.5分，共10分）1、某脂肪的皂化值高，表明该脂肪的平均相对分子质量_低_；某脂肪的碘值高，表明该脂肪中不饱和键的含量_高_。2、麦芽糖和异麦芽糖都是由同一单糖构成的，但二者的糖苷键不同，麦芽糖的糖苷键为_Glc(14)Glc，异麦芽糖的糖苷键为_ Glc(16)Glc。3、B-型DNA双螺旋直径为_2.37_nm，双螺旋每隔_3.54_nm转一圈，约相当于_10.4_个核苷酸。4、写出下列缩写符号的中文名称:Gal 半乳糖 I 肌醇（次黄嘌呤） Gua 鸟嘌呤 GSH 还原型谷胱甘肽 5、在酶的催化机制中，侧链基团既是一个很强的亲核基团，又是一个很有效的广义酸碱基团的残基是 组氨酸 。6、肌红蛋白分子中的辅基含有 Fe2+ 离子。7、酶活性快速调节控制的方式通常有三种，即酶原激活、 别构调节 、 共价修饰调节 。8、原核生物的核糖体是由_30_S和_50_S两个亚基所组成。9、根据分子量大小及含肽链多少的不同，可将酶分为三类，分别称为 单体酶 、 寡聚酶 和 多酶复合体 。四、名词解释（每小题2分,，共20分）1、结构域：P222 多肽链在二级结构或超二级结构的基础上形成三级结构的局部折叠的特定区域，它是相对独立的紧密球状实体，结构层次介于超二级结构和三级结构之间。不同蛋白质的结构域数目不同，结构域的大小变化很大，范围从25到300个氨基酸残基，平均大约为100个残基。一个典型的结构域都具有一种特殊的功能，例如可以结合小分子等，每个结构域含有13个配体的结合部位。2、酶活性中心：P384 在酶大分子中，只有少数特异的氨基酸殘基参与底物结合及催化作用。这些特异的氨基酸殘基比较集中的区域，即与酶活力直接相关的区域称为酶的活性中心或活性部位。3、DNA变性：P508 指核酸双螺旋区的氢键断裂，变成单链结构而导致理化性质及生物学性质发生改变的过程。核酸的变性并不涉及共价键磷酸二酯键的断裂（降解），它的一级结构(碱基顺序)保持不变。4、增色效应：P508 指DNA变性后，双螺旋结构破坏，碱基外露，对260nm紫外光的光吸收度增加的现象。5、竞争性抑制作用：P368 是酶分子中最见的一种可逆抑制作用。抑制剂与底物竞争与酶的同一活性中心结合，从而干扰了酶与底物的正常结合，因为酶的活性部位不能同时既与底物结合又与抑制剂结合，因而在底物和抑制剂之间产生竞争，形成一定的平衡关系，使酶的催化活性降低，称为竞争性抑制作用。6、变旋现象：P8 许多单糖，新配制的溶液会发生旋光度的改变，这种现象称变旋现象。7、Chargaff法则：P486 Chargaff首先注意到了DNA碱基组成的规律性。1950年总结出DNA碱基组成的规律，称为Chargaff法则。即：(1)腺嘌呤和胸腺嘧啶的摩尔数相等，即AT。（2）鸟嘌呤和胞嘧啶摩尔数也相等，即GC。（3）含氨基的碱基（腺嘌呤和胞嘧啶）总数等于含酮基的碱基（鸟嘌呤和胸腺嘧啶）总数，即ACGT。（4）嘌呤的单数等于嘧定的总数，即AGCT。所有DNA中碱基组成必定是AT，GC，这一规律暗示A与T,G与C相互配对的可能性，为Watson和Crick提出DNA双螺旋结构提供了重要根据。8、构型：指分子（立体异构体）内各原子或取代基团特有的固定的空间排列，使该分子具有特定的立体形式。构型的改变涉及共价键的断裂和重新形成。P3 构型对旋光异构体来说，是指不对称碳原子的四个取代基在空间的相对取向。9、分子杂交：P510 热变性的DNA单链，在复性时可以与在某些区域有互补序列的异源DNA单链形成双螺旋结构，这一现象称为核酸的分子杂交。10、生物膜的两侧不对称性：P596 生物膜主要由脂质（磷脂和胆固醇）、蛋白质（包括酶）和多糖类组成，另含水和金属离子等。构成膜脂质、蛋白质和糖类（磷脂、膜蛋白、糖链、酶、受体等）在膜两侧的分布具不对称性。 膜脂的不对称分布与膜蛋白的定向分布及其功能都有密切关系。五、问答题（共计30分）1、各种tRNA在结构上有哪些共同特点？P496答：（1）tRNA的定义：tRNA在蛋白质生物合成中起识别密码子（反密码子），并将相应的氨基酸转运到核糖核蛋白体的作用，因此叫转移RNA（transfer RNA ）即tRNA 。约占总RNA的10-15%，种类多。（2）tRNA的作用：能够识别mRNA上的遗传密码，转运特定氨基酸到核糖体上合成肽链；（3）各种tRNA结构共同特点：细胞内tRNA的种类很多，目前已有70种以上的tRNA已经分离提纯，并测定了它们的碱基顺序。研究结果说明，各种tRNA的二、三级结构是相似的，它们的结构具有一些共同特征。tRNA分子量较小（Mr25000），分子大小很相似，链长一般在73-90个核苷酸之间，沉降系数为4S左右。分子中含有较多修饰成分，增加了识别和疏水作用。3-末端都具有CpCpAOH的结构。tRNA分子的5端大多为pG，有的为pCtRNA的二级结构具有一定的保守序列。tRNA的二级结构由于局部双螺旋的形成而呈现“三叶草”形，故称为“三叶草”结构。tRNA的“三叶草”形结构包括：氨基酸接受区、DHU区、反密码区、可变区和TC区五部分。不同的tRNA分子具有大小不同的额外环，额外环由3-18个核苷酸组成，是tRNA分类的重要指标。氨基酸臂与TC臂形成一个连续的双螺旋区，构成L的一横。二氢尿嘧啶臂与反密码臂及反密码环构成L的一竖。DHU环中某些碱基与TC环及额外环之间形成碱基配对，维持tRNA的结构。2、试分析酶高效性的作用机制。答：酶的催化机制包括酶如何同底物结合及酶如何加速化学反应两方面内容。酶如何同底物结合？解释酶催化作用的中间产物学说已有相当实验证据并得到公认。而且研究证明了酶与底物的结合，一般都在酶蛋白分子的活性部位发生，且底物靠许多弱的键力与酶结合。解释酶同底物结合方式（机制）的学说，首先是Fischer提出的锁钥学说，继而发展为Koshland提出的诱导契合学说。前者认为酶与底物结合的方式可用锁钥结合假设来作解释，但此学说认为酶活性部位的活性是刚性不变的。诱导契合学说则认为酶活性部位的构象是柔性可变的，因此酶与底物结合时，底物可以诱导酶的构象发生改变，变得与底物契合，进行反应。酶如何加速化学反应？酶能加速化学反应的原因在于极大地降低了反应的活化能。酶如何降低反应的活化能而实现高效率与五个方面的重要因素有关，即（1）邻近效应与定向效应；(2)底物分子的敏感键发生形变；(3)共价催化；（4）酸碱催化；（5）酶分子活性中心内部相对非极性的微环境的影响。五个重要因素的解释都可以说明酶如何加速了化学反应，但对某种酶起主要作用的因素则有所偏重。如胰凝乳蛋白酶催化特定肽键水解时，起主要作用的因素是形成酰化共价中间产物和广义酸碱催化，而溶菌酶在催化细胞壁成分的特定糖苷键水解时，起主要作用是底物构象的改变，降低了糖苷键能，从而加速了糖苷键的断裂。同时溶菌本科Glu35以酸的质子，对底物进行广义的酸碱催化，使糖苷键容易断裂。关于羧肽酶A的作用机理，现在认为有两个因素在催化中起着极其重要的作用，而且与胰凝乳蛋白酶及溶菌酶相比，这两个因素又有其不同的特点：（1）在底物诱导下，酶活性中心的结构发生巨大的改变底物的邻近与定向效应十分显著；（2）酶的Glu270使底物的敏感键发生电子张力，结果敏感肽键变得极易断裂。3、试述氢键在维系蛋白质与核酸结构及功能中的作用。P202答：由电负性原子与氢形成的基团如NH和OH具有很大的偶极矩，成键电子云分布偏向负电性大的原子，因此氢原子核周围的电子分布就少，正电荷的氢核（质子）就在外侧裸露。这一正电荷氢核遇到另一个电负性强的原子时，就产生静电吸引，即所谓的氢键，xHy。XH是氢的供体，y是氢的受体。氢键在稳定蛋白质的结构中起着极其重要的作用。多肽键上的羰基氧与酰胺氢之间形成的氢键，是稳定蛋白质二级结构（螺旋、折叠等）的主要作用力。除此之外，氢键还可以在侧链与侧链、侧链与介质水、主链肽基与铡链或主链肽基与水之间形成。对于维持蛋白质的二、三、四级结构的稳定性起着重要作用。蛋白质的空间结构决定着蛋白质的功能。如血红蛋白与肌红蛋白都是氧的载体，但血红蛋白是四聚体，四个亚基彼此相互作用给予单链肌红蛋白所不具有的特殊功能。血红蛋白除运输氧外，还能将代谢废物CO2运输到肺部排出体外，还能与H+结合，对维持体内生理pH是必需的。在DNA分子二级结构中，两条走向相反的互补链间可以形成大量的氢键，GC碱基间形成三条，AT之间形成两条，氢键的强度虽比共价键弱，但比范德华力大，由于氢键量多，氢是维持双螺旋结构的三种力之一。当核酸双螺旋区的氢键断裂，变成单链结构而导致理化性质及生物学性质发生改变而引起变性。变性的DNA直接影响着其热变性的DNA单链，在复性时可以与在某些区域有互补序列的异源DNA单链形成双螺旋结构，这一现象称为核酸的分子杂交。即可以利用氢键的断裂与重新形成而达到分子杂交的目的。4、描述染色质中的核小体结构。染色体的基本结构单位是核小体。核小体结构属于DNA的三级结构。核小体是由直径为11055的组蛋白和盘绕其上的DNA所构成。双螺旋的DNA分子围绕一个蛋白质八聚体（11nm5.5nm）进行盘绕而形成特殊的串珠状结构。核小体的核心颗粒由八聚体蛋白复合体即H2A、H2B、H3和H4各2分子构成；DNA围八聚体蛋白质缠绕1.75圈，约146bp；各个核心颗粒之间由连接DNA相连，约54bp。组蛋白H1既与连接DNA结合，又和核小体核心颗粒结合，是维系这种高级结构的重要成分。每个核小体约为200bp。5、何为Km值？有何意义？Michaelis-Menten方程vVmaxS/（Km+S），表示一个酶促反应的起始速度（v）与底物浓度（S）关系的速度方程，它是在假定存在一个稳态反应条件下推导出来的。其中，Km 值称为米氏常数，它是酶促反应达到恒稳状态时，三个解离常数的复合常数。即Km(k2+k3)/k1，在数值上，Km为反应达到1/2Vmax的底物浓度S，单位一般为mol/L。Km的重要意义是：P360（1）Km是酶的特征常数之一。只由酶的性质决定，而与酶的浓度无关。Km值随测定的底物、反应的温度、pH及离子强度而改变。因此，在一定条件下，不同的酶有不同的Km值，可用Km的值鉴别不同的酶。（2）Km可以判断酶的专一性和天然底物。有的酶可作用于向种底物，因此就有几个Km值，其中Km最小的底物称为该酶的最适底物也就是天然底物。（3）Km值随不同底物而异的现象可以帮助判断酶的专一性，并且有助于研究酶的活性部位。（4）Km可以挖地表示酶对底物亲和力的大小，Km愈大，表示酶与底物亲和力越小，反之亦然。（5）可用于判断反应级数：当S100Km时，=Vmax，反应为零级反应；当0.01KmS100Km时，为混合级反应。（6）选择底物浓度或估计产物生成量。当S=10Km时，= 91%Vmax，此时即为最合适的测定酶活性所需的底物浓度。（7）km可以推断某一代谢物在体内可能的代谢途径，了解酶在细胞内的主要催化方向及生理功能。代谢走哪条途径决定于km最小的酶。六、计算题 ( 每小题5分，共10分, 写明简要的计算过程)1、谷氨酸解离基团的pK值分别是：pK1(a-COOH)=2.19,pK2(a-NH3+)=9.67,pKR(g-COOH)=4.25,谷氨酸的等电点应是多少？为什