生化归纳总结范文

生化归纳总结范文 生化归纳总结第二章蛋白质结构与功能颜色标记的含义名词解释掌握掌握鄙人觉得也是重点蛋白质是生物体中含量最丰富，功能最复杂的一类生物大分子。 组成CHONS N16%每克样品含氮克数6.25100100g样品中蛋白质含量（g%） 一、氨基酸蛋白质基本组成单位组成人体蛋白质的氨基酸有20种 1、结构特点 （1）.均为L氨基酸，各种aa的R侧链各不相同 （2）碳原子上均连有一个氨基(脯氨酸除外) （3）-碳原子为不对称(手性)碳原子(甘氨酸除外） 2、分类非极性氨基酸甘，丙，缬，亮，异亮，脯，甲硫不带电荷的极性氨基酸丝，苏，半胱，天冬酰胺，谷氨酰胺芳香族氨基酸色，酪，苯丙带正电荷的碱性氨基酸赖，精，组带负电荷的酸性氨基酸天冬氨酸，谷氨酸3.理化性质 (1).两性解离和等电点氨基酸含有碱性-氨基和酸性-羧基，是一种两性电解质，具有两性解离特性。 等电点氨基酸酸性解离和碱性解离的程度相等，分子所带的净电荷为零，此时溶液的pH值。 pI=1/2（pK1+pK2）。 除碱性氨基酸外，其余氨基酸的等电点均小于pH7 （2）紫外线吸收性质（常考）芳香族氨基酸（色，酪，苯丙）在280nm有最大吸收峰 （3）茚三酮反应氨基酸与茚三酮反应生成蓝紫色化合物，根据蓝紫色化合物颜色深浅，对氨基酸定量分析。 二肽1.肽键一个氨基酸的-羧基与另一个氨基酸的-氨基脱去一分子水缩合形成的键CONH氨基酸残基肽链中的氨基酸分子因脱水缩合而残缺肽单元组成肽键的4个原子（C,H,O,N）和与之相邻的2个碳原子位于的同一酰胺平面。 2.天然存在的活性肽谷胱甘肽，多肽类激素及神经肽，抗生素肽谷胱甘肽GSH（三肽）组成谷氨酸，半胱氨酸，甘氨酸构成第一个肽键的羧基是谷氨酸的-羧基功能体内重要还原剂，还原H2O23.蛋白质分子结构（下面表格熟记）一级结构；是其特异性空间结构和生物活性的基础。 分子伴侣分子伴侣（如热激蛋白）通过提供一个保护环境从而加速蛋白质折叠成天然构象或形成四级结构，在新生肽链的折叠和穿膜进入细胞器的转位过程中起关键作用。 二级结构;个特殊的空间构象，具有其特征性的氨基酸序列，发挥特殊功能的超二级结构。 典型模体锌指结构三级结构决定了蛋白质的生物学功能对于球状蛋白如球蛋白，肌红蛋白，由于亲水基多分布与分子表面，球状蛋白为亲水的。 结构域:一条肽链通过盘曲折叠,形成2个或多个在空间上可以明显区分的折叠实体，各行使其功能的特定空间区域。 四级结构亚基蛋白质中含有两条或以上的肽链，每条肽链都具有完整三级结构。 三蛋白质分类根据分子组成单纯蛋白质结合蛋白质根据形状与空间构象纤维状蛋白球状蛋白一蛋白质空间结构与功能的关系 1、蛋白质的功能依赖于特定的空间结构。 协同效应一个亚基与配体结合后，能影响蛋白质分子中另一亚基与配体结合能力的效应。 起促进作用为正协同（血红蛋白与氧结合），起抑制作用为负协同。 变构效应（别构效应）一个氧分子与Hb亚基结合后引起亚基构象改变的效应。 2、蛋白质的理化性质与分离提纯1.理化性质两性解离与等电点各种蛋白质等电点不同，大多数接近5.0。 在人体组织体液pH7.4环境下解离为阴离子。 1.蛋白质的胶体性质 （1）分子半径1-100nm （2）维持蛋白质在水中稳定的因素水化膜和蛋白质分子间相同电荷的相斥作用2.蛋白质变性与沉淀 （1）变性:在某些理化因素作用下，蛋白质的构象被破坏，失去其原有的性质和生物活性引起变性因素 （1）化学因素强酸、强碱、有机溶剂、生物碱、尿素、胍、重金属 (2)物理因素热、紫外线、超声波、剧烈振荡变性蛋白特征破坏非共价键和二硫键，构象破坏，一级结构不变。 生物活性丧失。 溶解度常降低、粘度增加而扩散系数减小。 （2）复性除去变性因素后，变性蛋白质可恢复其天然构象和生物活性 （3）沉淀当破坏了维持蛋白质胶体稳定的因素甚至蛋白质的构象时，蛋白质就会从溶液中析出沉淀方法盐析法向蛋白质溶液中加入大量中性盐使蛋白质沉淀，如硫酸铵、硫酸钠、氯化钠等特点不破坏蛋白质的构象，蛋白质不发生变性。 有机溶剂沉淀法使蛋白质脱去水化层,又能降低溶液的介电常数使蛋白质表面电荷减少，导致蛋白质分子聚集而沉淀。 如甲醇、乙醇、丙酮特点常会使蛋白质变性。 第四章英译汉酶enzyme酶原zymogen同工酶isoenzyme名词解释同工酶指催化相同的化学反应，而酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。 酶的活性中心或称活性部位，指必需基团在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异结合并将底物转化为产物。 酶原有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体，此前体物质称为酶原。 酶原激活在一定条件下，酶原向有活性酶转化的过程。 变构酶一些代谢物可与某些酶分子活性中心外的某部分可逆地结合，使酶构象改变，从而改变酶的催化活性，此种调节方式称变构调节。 受变构调节的酶称变构(allosteric enzyme)注意酶的分类6个（掌握名称即可）酶的命名2个（掌握名称即可）酶促反应的特点（一）酶促反应具有极高的效率（二）酶促反应具有高度的特异性（三）酶促反应的可调节性影响酶促反应的因素（5个）Km值:等于酶促反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度，单位是浓度单位。 Km是酶的特征性常数之一，与酶的结构、底物和反应环境有关,与酶浓度无关，同一酶对于不同底物有不同的Km值；Km可近似表示酶对底物的亲和力；当SKm,此时V=Vmax Vmax:底物完全饱和时的反应速率竞争性抑制作用，非竞争性抑制作用，反竞争制性抑制作用的概念，（P58表格）酶的调节 一、酶活性的调节（最直接有效） 1、酶的变构调节 2、共价修饰(covalent modification)在其他酶的催化作用下，某些酶蛋白肽链上的一些基团可与某种化学基团发生可逆的共价结合，从而改变酶的活性，此过程称为共价修饰。 常见类型:磷酸化与脱磷酸化（最常见） 二、酶含量的调节酶降解的调控（多因素调控）1.不依赖ATP的降解途径（溶酶体蛋白酶降解途径）2.依赖ATP和泛素降解途径（非溶酶体蛋白酶降解途径）第五章、维生素与微量元素 一、概论概念维生素(vitamin)是人类必需的一类营养素，是人体不能合成或合成量少，必须由食物供给的一组低分子量有机化合物维生素分类（溶解性质）1.脂溶性维生素维生素A、D、E、K2.水溶性维生素B族维生素（8种）和维生素C 二、常见的微量元素有10种铁、碘、铜、锌、锰、硒、氟、钼、钴、铬第六章 一、概念生物氧化（Biological Oxidation）物质在生物体内进行的氧化分解电子传递链(electron transferchain)由一系列可作为电子载体的酶复合体和辅助因子构成，可将还原型辅酶或底物的电子传递给有氧代谢的最终的电子受体分子氧。 底物水平磷酸化（substrate levelphosphorylation）直接将代谢物分子（底物）中的能量转移至ADP（或GDP），生成ATP（或GTP）的过程。 氧化磷酸化(oxidative phosphorylation)在呼吸链电子传递过程中偶联ADP磷酸化，生成ATP，因此又称为偶联磷酸化。 磷氧比（P/O）物质氧化时，每消耗1摩尔氧原子所消耗的无机磷的摩尔数。 解偶联剂使氧化与ATP磷酸化的偶联作用解除的化学物质。 氧化呼吸链(oxidative respiratorychain):代谢物脱下的成对氢原子（2H）通过多种酶和辅酶所催化的连锁反应逐步传递，最终与氧结合生成水。 由于此过程与细胞呼吸有关，所以将这一含多种氧化还原组分的传递链称为氧化呼吸链。 二、电子传递链的组成成分、排列顺序及体内常见的两条呼呼吸链组成 1、组成可分为以下五大类:烟酰胺腺嘌呤二核苷酸（NAD+）或称辅酶（Co）NAD+（NADP+）和NADH（NADPH）可相互转变黄素蛋白以FMN或FAD为辅基的脱氢酶铁硫蛋白辅基:铁硫簇(Fe-S)醌（ubiquinone，UQ或Q）辅酶Q,UQ,Q细胞色素类（cytochromes，Cyt）以铁卟啉为辅基的催化电子传递的酶类 2、排列顺序（重点） 3、 （1）两条呼吸链的组成NADH氧化呼吸链（每2H通过此呼吸链可生成2.5分子ATP）I IIIV NADHFMNCoQCytb、C1Cytaa3O2(Fe-S)(Fe-S)琥珀酸/FADH2氧化呼吸链（每2H通过此呼吸链可生成1.5分子ATP）I IIIIV琥珀酸FAD,b560CoQCytb、C1CytcCytaa3O2(Fe-s)(Fe-s) （2）两条呼吸链的比较（重点）相同点将H传递给O2生成水H和O2消耗，其它可反复使用，CoQ是两种呼吸链的汇合点不同点NADH呼吸链琥珀酸呼吸链普遍程度较普遍次要起始物NADH+H+FADH2ATP2.51.5 四、氧化磷酸化 1、ATP的生成方式底物水平磷酸化、氧化磷酸化(最主要) 2、氧化磷酸化偶联部位复合体、 3、ATP合酶由亲水部分F1（33亚基）和疏水部分F0（a1b2c912亚基）组成。 4.影响氧化磷酸化的因素 （1）抑制剂呼吸链抑制剂。 此类抑制剂能阻断呼吸链中某些部位的电子传递解偶联剂。 作用机制破坏内膜两侧的质子电化学梯度，使ATP的生成受到抑制；不影响电子传递氧化磷酸化抑制剂此类抑制剂对电子传递及ADP磷酸化均有抑制作用。 （2）ADP的调节作用当ADP/ATP时氧化磷酸化的速率加快；当ADP/ATP时氧化磷酸化的速率减慢。 （3）甲状腺激素能诱导细胞膜Na+,K+ATP酶的生成，使ATP加速分解为A和Pi，ADP增多促进氧化磷酸化；T3还可使解偶联蛋白基因表达增加，因而引起耗氧和产热均增加 四、通过线粒体内膜的物质转运 1、胞浆中NADH的氧化胞浆中生成的NADH所携带的氢必须经一定转运机制进入线粒体，再经呼吸链进行氧化磷酸化。 转运机制主要有1.-磷酸甘油穿梭2.苹果酸-天冬氨酸穿梭两种穿梭系统的比较 2、ATP与ADP的转运腺苷酸转运蛋白又称为ATP-ADP载体，它是由两个亚基所组成的二聚体主要功能反向转运ADP与ATP思考题1.常见的呼吸链电子传递抑制剂 (1)鱼藤酮、阿米妥以及杀粉蝶菌素 (2)抗霉素A (3)氰化物、CO以及硫化氢(CO中毒的原因)2.下列物质在呼吸链中的主要功能NAD传氢体CoQ传氢体铁硫蛋白传电子体细胞色素传电子体3生物氧化的特点及发生部位。 在细胞内进行条件温和，有水的环境中进行有酶、辅酶等参与，反应分多步完成能量逐步释放，既不伤害机体也得于利用释放出的能量先转化成ATP，需要能量时由ATP水解第七章糖代谢糖化学本质为多羟醛或多羟酮类及其衍生物或多聚物 一、糖的生理功能（了解）1.作为体内的主要供能物质2.糖是体内组织结构的重要成分3.核糖与脱氧核糖是体内合成核苷酸的原料4.糖类可提供合成脂类和某些氨基酸的碳骨架 二、糖的分解代谢糖在体内分解代谢主要通过糖酵解、有氧氧化以及磷酸戊糖途径。 （一）糖酵解是指在无氧的情况下，机体细胞液中的葡萄糖或糖原分解生成乳酸和少量ATP的过程。 糖酵解的限速酶有6-磷酸果糖激酶- 1、己糖激酶（在肝中为葡萄糖激酶）、丙酮酸激酶。 糖酵解可产生少量能量一分子葡萄糖经糖酵解净生成2分子ATP，糖原中每一分子葡萄糖残基经糖酵解净生成3分子ATP。 EMP途径C6H12O6（丙酮酸）2CH3CHOHCOOH（乳酸）+ATP具体图见P102（重要）糖酵解的生理意义1.为机体迅速提供能量，对肌肉组织尤为重要。 2.人体内成熟红细胞完全靠糖酵解提供能量，3.生成的乳酸又可进一步氧化供能，或异生为糖（二）有氧氧化是指葡萄糖或是糖原在有氧的条件下，彻底氧化成CO2和H2O，并产生大量能量的过程。 它是体内糖分解供能的主要途径。 反应过程包括三个阶段（103-104重点）第一阶段丙酮酸的生成（与糖酵解相同）。 （胞浆）第二阶段丙酮酸氧化脱羧生成乙酰CoA（线粒体、此过程熟悉）掌握丙酮酸脱氢酶复合体的组成第三阶段乙酰CoA进入三羧酸循环彻底氧化（线粒体）乙酰辅酶A进入三羧酸循环被彻底氧化成CO2和H2O。 由乙酰辅酶A和草酰乙酸缩合生成柠檬酸开始，每循环1次消耗1个乙酰辅酶A分子。 反应过程有4次脱氢（3次以NAD+为受氢体，1次以FAD为受氢体）和2次脱羧反应。 每循环一周生成12个ATP。 三羧酸循环图见P106三羧酸循环(tricarboxylic acidcycle，TAC)又称柠檬酸循环三羧酸循环限速酶柠檬酸合成酶、异柠檬酸脱氢酶、a-酮戊二酸脱氢酶。 其中异柠檬酸脱氢酶是最主要的限速酶。 糖的有氧氧化及三羧酸循环的生理意义1.糖有氧氧化的基本生理功能是氧化供能。 2.糖有氧氧化是体内三大营养物质代谢的总枢纽。 3.糖有氧氧化途径与体内其他代谢途径有着密切的联系。 1.三羧酸循环是体内糖、脂肪和氨基酸三大营养物质分解代谢的最终途径。 2.三羧酸循环也是糖、脂肪和氨基酸代谢联系的枢纽。 （三）磷酸戊糖途径该反应的主要特点是能生成磷酸核糖、CO2和NADPH+H+,但不能直接生成ATP。 磷酸戊糖途径的反应过程可分为三个阶段1.脱氢氧化（生成NADPH+H+）2.异构化反应（生成5-磷酸核糖）3.基团转移（生成6-磷酸果糖及3-磷酸甘油醛）限速酶6-磷酸葡萄糖脱氢酶生理意义1.提供大量NADPH+H+，参与体内很多代谢反应。 2.生成5-磷酸核糖，为核酸合成提供原料。 （四）糖异生由非糖物质（甘油，脂肪，某些生糖氨基酸等）转变为葡萄糖或糖原的过程称为糖异生作用。 其过程基本是糖酵解记得逆过程，但需要克服酵解中葡萄糖激酶、磷酸果糖激酶和丙酮酸激酶催化的三个不可逆反应。 即限速酶葡萄糖-6-磷酸酶、果糖二磷酸酶、丙酮酸羧化酶和磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶糖异生途径见P113 二、糖异生的生理意义 1、维持血糖浓度的相对恒定； 2、补充肝糖原 3、有利于体内乳酸的利用（见乳酸循环） 4、调节酸碱平衡（乳酸异生为糖）（五）糖原的合成与分解定义由单糖合成糖原的过程称为糖原的合成部位肝脏、肌肉组织等细胞的胞浆中 一、激素对血糖的调节降低血糖的激素胰岛素升高血糖的激素;胰高血糖素、肾上腺素和糖皮质激素 二、血糖与疾病血糖是低于70mg/dL(4.5mmol/L)成为低血糖。 引起低血糖的原因有内分泌紊乱、肝脏疾病及饥饿。 空腹血糖浓度持续超过130mg/dL(6.5mmol/L)时成为高血糖。 当血糖浓度超过肾糖阀160mg/dL(8.0mmol/L）时出现尿糖。 第八章脂类代谢 一、脂类的生理功能1储能与供能2.维持生物膜结构完整与功能正常3.保护内脏与维持体温4.参与细胞信息传递5.转变成多种重要的生理活性物质 二、脂类的消化和吸收脂类主要有三酰甘油、磷脂和胆固醇部位小肠参与物质胆汁酸盐、肠脂肪酶（胰脂酶磷脂酶A胆固醇脂酶辅脂酶）脂酰CoA合成酶脂酰CoA转移酶过程1）食物脂肪在小肠经胆汁酸盐乳化成混合微团2）肠脂肪酶催化脂类降解3）小肠粘膜吸收并转化为三酰甘油部位十二指肠下段及空肠上段2.途径中短链脂酸构成的TG肠粘膜细胞甘油脂酸门静脉血循环长链脂酸2-MG、胆固醇脂酸、溶血磷脂脂酸肠粘膜细胞CM淋巴管血循环 三、三酰甘油代谢1.分解代谢1）脂肪动员（fat mobilization）是指储存在脂肪组织中的三酰甘油在脂肪酶的作用下逐步分解成甘油和游离脂酸（FFA），并释放入血供其他组织利用的过程。 限速酶激素敏感性脂肪酶（HSL）能提高HSL活性、促进脂肪动员的激素称脂解激素（胰高血糖素、肾上腺素、去甲肾上腺素）能降低HSL活性、抑制脂肪动员的激素称抗脂解激素（胰岛素）脂肪动员产生的甘油主要被运送到肝脏经甘油激酶催化生成3-磷酸甘油，进入糖酵解途径氧化分解或异生成糖。 （肾、肠含有甘油激酶可以利用甘油，脂肪组织和骨骼肌不能利用甘油）脂酸与清蛋白结合形成脂酸-清蛋白，随血液循环运输至心、肝、骨骼肌等组织利用，但脑、神经组织及红细胞不能利用。 四、脂酸的-氧化在供氧充足条件下，脂酸在体内分解成CO2和水，并产生大量能量的一系列反应。 1.脂酸的活化部位胞液反应脂肪酸+CoASH+ATP脂酰CoA+AMP+PPi耗能2个高能磷酸键2脂酰CoA进入线粒体载体肉毒碱或称肉碱酶肉碱脂酰转移酶I（限速酶）,肉碱脂酰转移酶过程1）脂酰CoA透过线粒体外膜进入膜间基质，在内膜外侧的肉碱脂酰转移酶催化下，脂酰CoA脱去HSCoA将脂酰基转移到肉碱生成脂酰肉碱。 2）脂酰肉碱经内膜上的肉碱-脂酰肉碱转位酶运转进入线粒体基质。 3）脂酰肉碱在肉碱脂酰转移酶的催化下与HSCoA进行脂酰基交换，生成脂酰CoA。 3.脂酰CoA的-氧化脂酰CoA经脂酸-氧化多酶复合体催化，从-碳原子开始氧化，经脱氢、加水、再脱氢、硫解四步连续反应，每循环一次生成1分乙酰辅酶A和1分少2个碳原子的脂酰CoA.部位线粒体基质过程1）脱氢脂酰CoA在脂酰CoA脱氢酶的催化下，在-和-碳原子上各脱去一个氢原子，生成反式,-烯脂酰CoA，氢受体是FAD。 2）水化在烯脂酰CoA水合酶催化下，,-烯脂酰CoA水化，生成-羟脂酰CoA。 3）再脱氢-羟脂酰CoA在脱氢酶催化下，脱氢生成-酮脂酰CoA。 辅酶为NAD+。 4）硫解在-酮脂酰CoA硫解酶催化下，-酮脂酰CoA与CoASH作用，生成1分子乙酰CoA和1分子比原来少两个碳原子的脂酰CoA。 少了两个碳原子的脂酰CoA，可以重复上述反应过程，一直到完全分解成乙酰脂肪酸-氧化的特点在线粒体基质内进行；为一循环反应过程，由脂肪酸氧化酶系催化，反应不可逆；需要FAD，NAD，CoA为辅助因子；每循环一次，生成一分子FADH2，一分子NADH，一分子乙酰CoA和一分子减少两个碳原子的脂酰CoA。 4脂酸氧化的能量生成1分子硬脂酸生成8分子FADH 2、8分子NADH+H及9分子乙酰CoA FADH281.5ATP=12ATP NADH+H:82.5ATP=20ATP乙酰CoA:910ATP=90ATP总共生成122ATP，由于活化时消耗2ATP，所以净生成120ATP. 五、酮体的生成与利用酮体:是乙酰乙酸、-羟丁酸、及丙酮的总称。 1.酮体的生成部位肝线粒体原料乙酰CoA反应3分子乙酰CoA缩合、裂解限速酶HMG-CoA合酶2.酮体的利用肝内生酮肝外用酮部位肝外组织，如心、肾、脑、骨骼肌等（线粒体）酶琥珀酰CoA转硫酶、乙酰乙酸硫解酶、乙酰乙酸硫激酶、-羟丁酸脱氢酶1）乙酰乙酸的活化（两种途径）2）乙酰CoA的生成3.酮体生成及利用的生理意义 (1)在正常情况下，酮体是肝脏输出能源的一种形式； (2)在饥饿或疾病情况下，为心、脑等重要器官提供必要的能源。 酮症酸中毒:酮体的生成超过肝外组织的利用，血中酮体含量升高，pH下降。 4.酮体生成的调节1）饱食和饥饿时激素调节饱食时，胰岛素分泌增强，脂肪动员受抑制，游离脂酸浓度降低，肝内-氧化减弱，酮体生成减少。 饥饿时，胰岛素分泌下降，胰高血糖素分泌增加，脂肪动员增强，游离脂酸浓度升高，肝内-氧化增强，酮体生成增多。 2）丙二酰CoA的调节丙二酰竞争性抑制肉碱脂酰转移酶，阻止脂酰CoA进入线粒体进行-氧化，酮体生成减少。 3）糖代谢旺盛酮体生成减少 六、三酰甘油的合成代谢1.脂酸的合成部位肝、肾、脑、肺、乳腺、小肠及脂肪组织细胞定位胞液体系、内质网体系和线粒体体系1）软脂酸生成原料乙酰CoA、ATP、HCO3、NADPH部位肝、脂肪细胞胞液由于乙酰CoA全部在线粒体内生成，乙酰CoA不能自由透过线粒体膜进入胞液，需通过柠檬酸-丙酮酸循环进入胞液柠檬酸-丙酮酸循环丙二酰CoA的生成乙酰CoA羧化酶活性调节（Pg134）1.脂酸合成（理解过程）2.软脂酸的加工改造碳链长度的加工改造饱和度的加工改造3.3-磷酸甘油的生成合成三酰甘油需3-磷酸甘油，有两个1）从糖代谢生成（胞液）3-磷酸甘油脱氢酶磷酸二羟丙酮+NADH+H3-磷酸甘油2）细胞内甘油再利用甘油激酶3.三酰甘油合成主要合成场所肝脏、脂肪组织、小肠。 肝脏能合成，但不能储存三酰甘油，合成的三酰甘油与载脂蛋白、磷脂、胆固醇等组装成极低密度脂蛋白（VLDL）,由肝细胞分泌入血。 合成原料3-磷酸甘油、脂酰CoA、单酰甘油合成过程1）单酰甘油途径（小肠）脂酰转移酶单酰甘油+2分脂酰CoA三酰甘油2）二酰甘油途径（肝、肾） 七、磷脂的代谢P143，表格看熟磷脂分成两类甘油磷脂和鞘磷脂1.甘油磷脂的生物合成合成部位全身各组织均能合成，肝、肾、肠最活跃。 合成原料甘油、脂酸、磷酸盐、丝氨酸、肌醇胆碱等。 合成过程1）二酰甘油途径2）CDP-二酰甘油合成途径2.甘油磷酸的分解磷脂酶磷脂酶A 1、磷脂酶A 2、磷脂酶B 1、磷脂酶B 2、磷脂酶C、磷脂酶D终产物:甘油、脂酸、磷酸化合物 八、胆固醇代谢胆固醇的结构、分布、及生理功能1）构成细胞膜2）转变成胆汁酸盐3）合成类固醇激素4）调节脂蛋白代谢合成部位全身各组织，肝（最强）、小肠，合成于细胞液和滑面内质网膜合成原料乙酰CoA、NADPH+H+、ATP合成基本过程（掌握第一步与中间产物）胆固醇的酯化（掌握，重点）即胆固醇接受脂酰基生成胆固醇脂酶卵磷脂胆固醇脂酰转移酶（LCAT催化血液中胆固醇酯化，由肝细胞合成，常与HDL结合）、脂酰CoA胆固醇脂酰转移酶（ACAT催化细胞内胆固醇酯化）胆固醇合成的调节（理解）1）饥饿与饱食调节饥饿与禁食时，HMG-CoA还原酶合成减少；酶活性降低；乙酰CoA、ATP、NADPH等合成原料不足，抑制胆固醇合成。 2）激素调节胰高血糖素可使HMG-CoA还原酶失活，抑制胆固醇合成3）昼夜节律午夜时HMG-CoA还原酶活性最高，中午酶活性最低 九、血脂蛋白血脂即血浆中的脂类，包括三酰甘油、磷脂、胆固醇、胆固醇脂、游离脂酸（FFA）血脂的主要有肠道中食物脂类的消化吸收；由肝脏、脂肪细胞及其他组织合成后释放入血；储存的三酰甘油动员入血。 血脂的主要去路是入脂肪组织储存；氧化供能；成生物膜；转变为其他物质。 血脂蛋白的分类（记住）合成部位功能乳糜微粒（CM）小肠粘膜细胞转运外源性三酰甘油及胆固醇极低密度脂蛋白（VLDL）肝细胞转运内源性三酰甘油及胆固醇低密度脂蛋白（LDL）血浆转运内源性胆固醇高密度脂蛋白（HDL）肠、肝、血浆逆向转运胆固醇（从肝外至肝内）载脂蛋白指脂蛋白中与脂类结婚合的蛋白质血浆脂蛋白代谢Pg157了解高血脂症和动脉粥样硬化的原理Pg161载脂蛋白(apolipoprotein):血浆脂蛋白中的蛋白质部分。 第九章氨基酸代谢Catabolism of Amino Acid氨基酸的重要作用 （1）参与蛋白质的合成； （2）转化为体内重要的活性物质； （3）氧化供能。 第一节蛋白质的营养作用Nutritional Functionsof Protein一蛋白质的生理功能1.构成组织细胞的重要成分-构件物质2.参与组织细胞的更新和修补；3.参与物质代谢及生理功能的调控；4.氧化供能，可占所需能量的18%；二蛋白质的需要量和营养价值（一）氮平衡（nitrogen balance）体内蛋白质的合成与分解处于动态平衡中，故每日氮的摄入量与排出量也维持着动态平衡。 1.氮总平衡正常人每日摄入氮=排出氮，即蛋白质的分解与合成处于平衡。 2.氮正平衡每日摄入氮排出氮，体内蛋白质的合成多于分解，常见于儿童、孕妇和恢复期的病人。 3.氮负平衡每日摄入氮排出氮，蛋白质的分解多于合成，见于消耗性疾病患者，营养不良者。 （二）蛋白质的营养价值1.营养必须氨基酸(essential amino acids)体内需要而又不能自身合成或合成量少，不能满足需要必须由食物供应。 成人所需的必需氨基酸有八种苯丙氨酸（Phe）、甲硫氨酸（Met）、赖氨酸（Lys）、苏氨酸（Thr）、色氨酸（Trp）、缬氨酸（Val）、亮氨酸（leu）、异亮氨酸（Ile）。 （笨蛋来宿舍借凉椅）其余12种为非必须氨基酸，在体内可以合成，不一定需要从食物中供给。 二必须氨基酸是机体需要，但体内不能合成的。 2.蛋白质营养的评价评定标准食物蛋白质的含量；蛋白质的消化率；蛋白质的利用率和必须氨基酸的含量、种类、比例。 蛋白质的营养价值 （1）含必需氨基酸的数量与种类的多少； （2）氨基酸的组成、数量和比例与人体蛋白质接近程度。 （一般动物的营养价值高于植物蛋白）3.蛋白质的互补作用几种营养价值较低的蛋白质混合食用，互相补充必需氨基酸的种类和数量，从而提高蛋白质在体内的利用率。 如谷类Lys较少，Trp较多；豆类Lys较多，Trp较少；两者混搭食用营养价值提高。 （三）蛋白质的生理需要 (1)成人每天最低分解量约为20g (2)成人每日最低生理需要量3050g (3)我国营养学会推荐的成人每日需要量80g第二节蛋白质的消化、吸收与腐败Digestion,Absorption andPutrefaction ofProteins一蛋白质的消化生理意义1.使蛋白质由大分子转变为小分子；2.消除食物蛋白质的种属特异性或抗原性。 基本过程食物蛋白质（水解酶、胃）胨及多肽（水解酶、小肠）寡肽、氨基酸主要的酶类根据水解肽键部位的不同分为两类内肽酶胃蛋白酶、胰蛋白酶、弹性蛋白酶（水解蛋白质内部肽键）外肽酶氨基肽酶、羧基肽酶（从肽键两端开始水解，每次水解一个氨基酸残基）二氨基酸的吸收1.吸收部位主要在小肠2.吸收形式氨基酸、寡肽、二肽3.吸收机制主动转运、-谷氨酰基循环（P166）氨基酸的吸收载体*中性氨基酸吸收载体（主要）*碱性氨基酸吸收载体*酸性氨基酸吸收载体*亚氨基酸吸收载体这些载体主要存在于肠粘膜细胞膜上，它能与氨基酸及Na+形成三联体，将氨基酸及Na+转运到细胞内，细胞内的Na+主要借钠泵排出到细胞外，并消耗ATP。 三蛋白质的腐败作用定义肠道细菌对未被消化的蛋白质及未被吸收的消化产物进行的代谢过程。 未吸收的物质大部分是胺、氨、苯酚、吲哚等；少量是脂肪酸及维生素等。 1.氨的生成（肠道氨的主要） （1）未被吸收的氨基酸、肽在肠道菌的作用下脱氨基而生成的； （2）尿素渗入肠道，受肠道细菌尿素酶的水解而生成的。 2.其他有害物质的生成酪氨酸苯酚半胱氨酸硫化氢色氨酸吲哚正常情况下，这些有害物质大部分随粪便排出，只有小部分被吸收，经肝的代谢转变而解毒，故不会发生中毒现象。 假神经递质苯乙醇胺、-羟酪胺-肝昏迷第三节氨基酸的一般代谢General MetabolismofAminoAcids一蛋白质的转换更新蛋白质转换(protein turnover)蛋白质的半寿期(half-life)蛋白质降低至原浓度一半所需要的时间，用t1/2表示。 （1）真核生物中蛋白质的降解溶酶体内降解过程不依赖ATP；利用组织蛋白酶降解外源性蛋白、膜蛋白和长寿命的细胞内蛋白。 依赖泛素(ubiquitin)的降解过程依赖ATP；降解异常蛋白和短寿命的调节蛋白泛素76个氨基酸的小分子蛋白(8.5kD)，普遍存在于真核生物而得名，一级结构高度保守。 二氨基酸的脱氨基作用脱氨基作用的方式有转氨基作用、氧化脱氨基、联合脱氨基（最重要）、非氧化脱氨基等。 （一）转氨基作用在转氨酶的催化下，可逆地把-氨基酸的氨基转移给-酮酸。 转氨基作用特点 （1）只有氨基的转移，没有氨的生成； （2）催化的反应可逆； （3）其辅酶都是磷酸吡哆醛。 转氨基作用的生理意义体内合成非必需氨基酸的重要途径。 接受氨基的主要酮酸有 （1）丙酮酸 （2）-酮戊二酸 （3）草酰乙酸体内重要的转氨基酶 （1）丙氨酸氨基转移酶（ALT）旧称谷丙转氨酶（GPT）谷氨酸+丙酮酸-酮戊二酸+丙氨酸 （2）天冬氨酸氨基转移酶（AST）旧称谷草转氨酶(GOT)谷氨酸+草酰乙酸-酮戊二酸+天冬氨酸正常人各组织AST及ALT活性P169（二）氧化脱氨基作用酶的种类氨基酸氧化酶和L-谷氨酸脱氢酶1.氨基酸氧化酶(aminoacidoxidase)属黄酶，以FAD或FMN为辅基，该酶有L型和D型两种。 2.L-谷氨酸脱氢酶特点:?活性强，分布于肝、肾及脑组织?为变构酶，受ATP、ADP等调节，辅酶为NAD+或NADP+?专一性强，只作用于L-谷氨酸，催化的反应可逆（三）联合脱氨基作用类型转氨基与氧化脱氨基作用联合、嘌呤核苷酸循环 （1）转氨基与氧化脱氨基作用的联合氨基酸、-酮戊二酸（转氨基酶）-酮酸、谷氨酸谷氨酸（L-谷氨酸脱氢酶）-酮戊二酸（继续参加转氨基作用）特点有NH3生成，反应过程可逆生理意义:氨基酸脱氨基的主要方式、体内合成非必需氨基酸的主要途径、肝、肾等组织主要脱氨途径 （2）嘌呤核苷酸循环P171 三、-酮酸的代谢1.经氨基化生成非必需氨基酸2.转变为糖及脂类生酮氨基酸Leu、Lys生糖氨基酸Gly、Ser、Ala等生酮兼生糖氨基酸Ile、Phe、Tyr、Thr、Trp3.经三羧酸循环氧化供能-酮酸在体内可通过TAC和氧化磷酸化彻底氧化为H2O和CO2，同时生成ATP。 第四节氨的代谢 一、体内氨的去路正常人的血氨浓度60mol/L 二、氨的转运1.丙氨酸-葡萄糖循环(alanine-glucose cycle)生理意义将氨以无毒的丙氨酸形式运输。 肝为肌肉提供葡萄糖以生成丙氨酸。 2.谷氨酰胺的运氨作用生理意义谷氨酰胺是氨的解毒产物，也是氨的储存及运输形式。 三、尿素的合成1.合成的部位肝脏线粒体及胞液中2.合成过程称为鸟氨酸循环，又称尿素循环（urea cycle）Kebs-Henseleit循环 (1)氨基甲酰磷酸的合成（反应部位线粒体）（N-乙酰谷氨酸是CPS-I的变构激活剂） (2)瓜氨酸的合成（反应部位线粒体） (3)精氨酸的合成（反应部位胞液） (4)尿素的生成反应小结:?原料1分子CO2，2分子氨。 ?耗能3个ATP，4个高能磷酸键。 ?场所线粒体、胞液。 3.尿素合成的调节 (1)食物蛋白的影响 (2)CPS-I的调节 (3)限速酶（精氨酸代琥珀酸合成酶）的调节4.高血氨症与肝昏迷（案例9-1）血氨参考值60mol/L引发原因肝功能严重损伤，尿素合成酶的遗传缺陷。 肝昏迷的可能机制*低血氨的措施？ （1）限制蛋白进食量 （2）给肠道抑菌药物 （3）服用谷氨酸、精氨酸、鸟氨酸第五节个别氨基酸的代谢 一、氨基酸脱羧基作用（一）-氨基丁酸（GABA）一种重要的抑制性神经递质，对中枢神经有抑制作用。 （二）牛磺酸功能结合胆汁酸的重要组成成分；抑制性神经递质；维持血液、免疫和生殖；促进婴儿生长、发育（三）组胺功能 （1）扩张血管、降低血压 （2）刺激胃酸分泌（四）5-羟色胺（5-HT）功能 （1）脑中的5-HT是一种抑制性神经递质 （2）外周组织的5-HT有收缩血管的作用（五）多胺多胺的功能 (1)调节细胞增长，促进细胞增殖 (2)癌瘤病人血、尿中多胺水平可作为观察病情的指标之 一二、一碳单位的代谢（一）一碳单位的概念:氨基酸在分解过程中产生的含一个碳原子的基团。 一碳单位包括甲基（-CH3）;亚甲基（-CH2-）；次甲基（-CH=）；甲酰基（-CHO）；亚氨甲基（-CH=NH）；羟甲基（-CH2OH）（二）一碳单位的1.甘氨酸与一碳单位的产生2.组氨酸与一碳单位的产生3.丝氨酸与一碳单位的产生（三）一碳单位的互相转变（四）一碳单位的生理功用*参与嘌呤、嘧啶核苷酸及蛋氨酸等的合成。 *参与许多物质的甲基化过程。 *一碳单位代谢障碍会引起巨幼红细胞性贫血。 *药物可通过影响一碳单位代谢而发挥药理作用。 三、含硫氨基酸的代谢1.甲硫氨酸 （1）甲硫氨酸与转甲基作用代谢的重要的转甲基作用的受体及产物甲基受体甲基化产物甲基受体甲基化产物去甲肾上腺素肾上腺素RNA甲基化的RNA胍乙酸肌酸DNA甲基化的DNA磷脂酰乙醇胺磷脂酰胆碱蛋白质甲基化的蛋白质 (2)甲硫氨酸循环(methionine cycle)小结同型半胱氨酸甲硫氨酸是体内利用N5-CH3-FH4的唯一反应。 当VitB12缺乏时，一碳基团转运受阻，可产生巨幼红细胞性贫血。 甲硫氨酸循环的生理意义继续运载一碳单位;减少甲硫氨酸的净消耗。 2.半胱氨酸与胱氨酸的代谢 （1）半胱氨酸与胱氨酸的互变 （2）硫酸根的代谢 四、芳香族氨基酸的代谢（一）苯丙氨酸和酪氨酸的代谢1.儿茶酚胺与黑色素的合成帕金森病(Parkinson disease)患者多巴胺生成减少。 白化病(albinism):人体缺乏酪氨酸酶，黑色素合成障碍，皮肤、毛发等发白。 2.酪氨酸的分解代谢3.苯丙氨酸代谢第十章核苷酸代谢核苷酸是构成核酸的基本单位，但它不是必需的营养物质。 人体内的核苷酸主要是利用葡萄糖和氨基酸等作为原料有机体细胞本身合成的，另一部分是由食物中的核酸降解而来的。 体内的核苷酸处于降解与再利用的动态平衡之中。 第一节核酸的酶促降解高等生物细胞内基因组中的DNA与组蛋白结合构成核蛋白，这也是食物中核酸存在的主要形式。 食物核蛋白(RNA与DNA)(磷酸二酯酶)胰核酸酶RNA酶DNA酶(磷酸(核苷戊糖或磷酸戊糖碱基核苷酸的生理功能作为核酸合成的原料-最主要的功能体内能量的利用形式ATP-主要形式；GTP-蛋白质合成UTP-糖原合成；CTP-磷脂合成参与代谢与生理调节-cAMP,cGMP组成辅酶-NAD,FAD,CoA活化中间代谢物-UDPG,CDP-DG,SAM第二节嘌呤核苷酸代谢一，嘌呤核苷酸的合成代谢1.嘌呤核苷酸的从头合成从头合成途径利用磷酸核糖，氨基酸，一碳单位，及二氧化碳等简单物质为原料，经过一系列酶促反应合成嘌呤核苷酸的途径。 原料氨基酸（甘氨酸，天冬氨酸，谷氨酰胺），一碳单位，二氧化碳合成场所肝脏的胞液结构口诀左一C，右一C，甘氨当中站,两边坐谷氮，左上天冬氨,头顶CO2C5C42C3C N NN1具体过程5-磷酸核糖的活化C6N R-5AMP PRPP合成酶PP-1-R-5-P(PRPP)次黄嘌呤核苷酸（IMP）的合成在PRPP的基础上，经过10步反应合成IMP，过程了解，第一步较为重要，第一步是获得嘌呤的N-9原子，有谷氨酰胺-PRPP-酰胺转移酶催化，谷氨酰胺提供胺基取代PRPP的焦磷酸集团，形成-5-磷酸核糖胺（-PRA），是嘌呤合成的限速反应。 AMP和GMP的合成合成AMP天冬氨酸的氨基与IMP相连，生成腺苷酸琥珀酸，由腺苷酸代琥珀酸合成酶催化，GTP水解供能。 在腺苷酸代琥珀酸裂解酶作用下脱去延胡索酸生成AMP。 合成GMP:由IMP脱氢酶催化，以NAD+为受氢体，IMP被氧化成黄嘌呤核苷酸XMP。 谷氨酰胺提供酰胺基取代XMP中C-2上的氧生成GMP，由GMP合成酶催化，由ATP水解供能。 AMP ADATPATPGMP调节ADATPAD ATP嘌呤核苷酸从头合成途径的调节主要通过产物负反馈来实现。 总的来讲是两个长反馈，两个短反馈。 2.嘌呤核苷酸的补救合成途径补救合成途径利用体内游离的嘌呤碱或嘌呤核苷经过简单的反应，合成嘌呤核苷酸的途径。 (1)嘌呤碱与PRPP直接合成嘌呤核苷酸 (2)腺嘌呤与1-磷酸核糖生成腺苷,再生成腺嘌呤核苷酸嘌呤核苷酸补救合成是一种次要途径。 其生理意义一方面在于可以节省能量及减少氨基酸的消耗。 另一方面对某些缺乏主要合成途径的组织，如人的白细胞和血小板、脑、骨髓、脾等，具有重要的生理意义。 3、嘌呤核苷酸的代谢异常和类似物 （1）、痛风症和嘌呤类似物正常人血浆尿酸含量0.120.36mmo