生化名词解释13477

生化名词解释：1. 蛋白质等电点： aa 所带电荷为零时所处溶液的ph 值。2. 肽键和肽链：一分子aa 的羧基与另一分子aa 的氨基脱水缩合形成的共价键结构即肽键。多个aa 分子脱水缩合就形成肽链。3. 肽平面 ：组成肽腱的四个原子相邻的两个碳原子处于同一平面上，为刚性平面结构。4. 一级结构：指组成蛋白质的多肽链中氨基酸的排列顺序，不涉及肽链的空间排序。5. 二级结构：多肽链主链的局部空间结构，不考虑侧链的空间构象。6. 三级结构：指整个多肽链的空间结构，包括侧链在内的所有原子的空间排布，即蛋白质的三维结构。7. 四级结构：蛋白质由相同或不同的亚基以非共价键结合在一起，这种亚基间的组合方式即为蛋白质的四级结构。8. 超二级结构 ：相邻的二级结构单元组合在一起，相互作用，形成有规则的，在空间上能辨认的二级结构组合体，充当三级结构的构件，即超二级结构。9. 结构域 ：较大的球形蛋白质分子中，多肽链往往形成几个紧密的球状构象，这些球状结构间以松散的肽链相连，这些球状构象即结构域。10. 蛋白质的变性与复性：当受到某些因素影响时，维系天然构象的次级键被破坏，蛋白质失去天然构象，导致生物活性丧失及相关物理、化学性质的改变的过程为变性。变性后蛋白质除去变性因素后，重新恢复天然构象和生物活性的过程称为蛋白质的复性。11. 分子病：由于遗传上的原因而造成蛋白质分子结构或合成量的异常所引起的疾病。12. 盐析法 ：在蛋白质溶液中加入大量的中性盐以破坏蛋白质胶体的稳定性使其析出。13. 别构效应：一个蛋白质与其配体结构后，蛋白质的空间构象发生变化，使它适用于功能的需要，这一类变化称为别构效应。14. 构型与构象 ：构型，分子中由于各原子或基团间特有的固定的空间排列方式不同而使它呈现出不同的较定的立体结构；构象，由于分子中的某个原子(基团)绕 c-c 单键自由旋转而形成的不同的暂时性的易变的空间结构形式，不同的构象之间可以相互转变，在各种构象形式中，势能最低、最稳定的构象是优势对象。15. dna 的复性与变性 ：在一定条件下，受到某些物理和化学作用。dna 的双螺旋结构破坏，氢键断裂，碱基有规律的堆积被破坏。双螺旋松散， 双链分离成两条缠绕的无定形的多核苷酸单链的过程即变性。而变性的 dna 在适当条件下， 两条分开的互补单链重新形成双螺旋结构的过程为复性。精品资料16. 增色效应与减色效应：dna 变性时，双链解开成单链，碱基充分暴露，紫外吸收明显增加，即为增色效应。变性的dna 单链重新形成双螺旋结构时，碱基处于双螺旋的内部，紫外吸收降低的现象即减色效应。17. 分子杂交：具有碱基互补序列的不同来源的单链核酸分子，通过退火复性，碱基互补区段按照碱基互补原则结合在一起形成双链的过程即核酸的杂交。18. 核酸探针：带有标记物的已知序列的核酸片段，它能和与其互补的核酸序列杂交，形成双链，用于检测待测核酸样品中特定的基因序列。19. 回文结构：在dna 序列中，以某一中心为对称轴，其两侧的碱基对顺序正读和反读相同的双螺旋结构。20. tm 值：增色效应达到一半时的温度，即dna 的解链温度。21. chargaff定律：生物体双链dna 碱基组成的规律：a=t,g=c ；dna 碱基组成具有物种特异性，不同物种dna 碱基组成不同；同种生物不同组织的dna 碱基组成相同。22. 碱基配对 ：腺嘌呤与胸腺嘧啶以两个氢键配对相连，鸟嘌呤与胞嘧啶以三个氢键相连的严格的碱基配对关系。23. 拓扑异构酶 ：一类能够催化同一dna 分子在不同超螺旋状态之间转变的酶。24. 超螺旋 dna ：双螺旋 dna 通过自身轴的多次转动扭曲形成的螺旋的螺旋结构。25. 酶的活性中心：酶直接与底物结合并进行催化反应的部位。包括结合位点和催化位点两个位点。26. 酶原：处于无活性状态的酶的前身物质即酶原。27. 酶活力单位： 1 个酶活力单位是指特定条件下，1min 内转化 1mol 底物所需的酶量。 （ iu）28. 非竞争性抑制作用：抑制剂与底物机构不同，也不与酶的活性中心结合，但可以通过与游离酶作用或与es 复合物结合，使酶的催化活性降低的作用。29. 竞争性抑制作用：酶抑制剂与酶底物结构相似，可与底物竞争酶活性中心，从而抑制酶和底物结合成中间产物。30. 比活力 ：量度酶纯度。比活力=总活力单位 /总蛋白 mg 数=u( 或 iu) /mg 蛋白31. 诱导契合学说 ：酶的活性中心在结构上具柔性，底物接近活性中心时，可诱导酶蛋白构象发生变化，这样就使酶活性中心有关基团正确排列和定向，使之与底物成互补形状有机的结合而催化反应进行。32. 协同效应 ：指两种或两种以上的组分相加或调配在一起，所产生的作用大于各种组分单独应用时作用的总和。33. 多酶体系 ：指催化机体内的一些连续反应的酶互相联系在一起，形成的反应链体系。34. 维生素：维持生物正常生命活动不可缺少的一类微量小分子有机化合物。35. 辅酶和辅基： 与酶蛋白结合比较松弛，很容易通过透析等物理方法除去的有机小分子称为辅酶；一类通过共价键与酶蛋白紧密结合， 不容易用透析的方法除去，称为辅基。36. 共价调节酶 ：可以通过其它酶对其多肽链上某些基团进行可逆的共价修饰，使其处于活性与非活性的互变状态，从而调节酶活性的酶。37. 固定化酶 ：将水溶性酶用物理或化学方法处理，固定于高分子支持物(或载体 )上而成为不溶于水，但仍有酶活性的一种酶制剂形式， 称固定化酶38. 核酶（ ribozyme ）：是具有催化功能的rna 分子，是生物催化剂，可降解特异的mrna 序列。39. 激活剂和抑制剂：能提高酶活性的物质，称为酶的激活剂；使酶的必需基团或酶活性部位中基团的化学性质改变而降低酶活力甚至使酶完全丧失活性的物质叫酶的抑制剂。40. 同工酶：在同一属中，催化活性相同而酶的分子结构，理化性质及免疫学性质不同的一组酶。41. 米氏常数 km ：当酶促反应速度达到最大反应速度的一半时的底物浓度。反映了酶与底物间亲和力的大小，km 越低，酶与底物的亲和力越大。42. 糖酵解：葡萄糖经1,6- 二磷酸果糖和3- 磷酸甘油酸转变为丙酮酸，同时产生一atp 的系列反应。43. 糖的有氧氧化 ：葡萄糖在有氧条件下，氧化分解生成二氧化碳和水的过程44. 三羧酸循环：在有氧条件下，糖酵解产物丙酮酸氧化脱羧形成乙酰辅酶a，乙酰辅酶a 通过一个循环彻底氧化为co2 ，又称柠檬酸循环。45. 戊糖途径 ：葡萄糖氧化分解的一种方式。由于此途径是由6- 磷酸葡萄糖（ g 6p）开始，故亦称为己糖磷酸旁路。葡萄糖直接氧化脱氢和脱羧， 不必经过糖酵解和三羧酸循环，脱氢酶的辅酶不是nad+ 而是 nadp+ ，产生的 nadph 作为还原力以供生物合成用， 而不是传递给o2 ，无 atp 的产生和消耗。46. 糖原：糖原是动物体内葡萄糖的有效贮存形式，在肝脏中由糖原合成酶合成。47. 乙醛酸循环 ：植物细胞内脂肪酸氧化分解为乙酰coa 之后，在乙醛酸体内生成琥珀酸、乙醛酸和苹果酸；此琥珀酸可用于糖的合成，该过程称为乙醛酸循环(gac) 。48. 糖异生作用 ：由简单的非糖前体转变为糖的过程。糖异生不是糖酵解的简单逆转。虽然由丙酮酸开始的糖异生利用了糖酵解中的七步进似平衡反应的逆反应，但还必需利用另外四步酵解中不曾出现的酶促反应，绕过酵解过程中不可逆的三个反应。49. 生物氧化：糖类，脂肪，蛋白质等有机物在细胞中氧化分解成co2 和 h2o 并释放能量的过程。50. 氧化磷酸化 ：代谢物在生物氧化过程中释放的自由能用于合成atp ，这种氧化放能和atp 生成相偶联的过程即氧化磷酸化。51. 底物水平磷酸化：adp 从具有更高磷酸基团转移势的磷酸化合物中接受磷酸基团，生成atp 的过程。52. 能荷：高能磷酸键在总的腺苷酸库中所占的比例。53. 呼吸链：线粒体基质是呼吸底物氧化的场所，底物在这里氧化所产生的nadh 和 fadh2 将质子和电子转移到内膜载体上，经过一系列氢载体和电子载体的传递，最后传递给o2 和 h2o 。这种由载体组成的电子传递系统称电子传递链。54. p/o ：每对电子经电子传递链传递给氧原子所生成的atp 的数量。55. 解偶联剂作用 : 有破坏生物氧化与磷酸化相偶联的作用,即抑制氧化磷酸化的作用即解偶联作用.。56. -氧化 :每一次氧化经脂肪酸羧基端只失去一个c 原子的脂肪酸氧化过程.57. 脂肪酸的氧化 ：在一系列酶的作用下，脂肪酸在，碳原子之间断裂，产生一个二碳单位和比原来少了2 个碳原子的脂肪酸的过程。58. 氧化：脂肪酸的末端甲基（端）经氧化转变成羟基，继而再氧化成羧基，从而形成，-二羧酸的过程。59. 酮体：脂肪酸 -氧化过程产生的乙酰-coa 除进入 tca 循环氧化分解，还可在人类和大多数哺乳动物的肝脏和肾脏细胞中形成的乙酰乙酸， d- -羟丁酸和丙酮，这三者统称为酮体。60. 酰基载体蛋白：是一个小分子蛋白，它的辅基是磷酸泛酰硫基乙胺基团。在脂肪酸的合成中，脂肪酸合成的中间产物以共价键连接到其辅基的 -sh 上，形成脂酰 -acp ，在脂肪酸合成中起运载作用。61. 必需脂肪酸：人类维持身体功能所必需的，但自身不能合成，需要从食物中获得的脂肪酸，如：亚油酸，-亚麻酸。62. 酸中毒 ：体内血液和组织中酸性物质的堆积，其本质是血液中氢离子浓度上升、ph 值下降。63. 类脂：指在结构或性质上与油脂相似的天然化合物。64. 联合脱氨基作用：转氨基作用和氧化脱氨基作用联合进行的脱氨基作用方式。65. 转氨基作用：在转氨酶的催化下，-氨基酸的氨基转移到 -酮酸的酮基碳原子上，结果原来的-氨基酸生成了相应的 - 酮酸，原来的-酮酸生成了相应的 -氨基酸。66. 必需 aa: 必需通过摄取食物获得的aa 。对人体来说有8 种必需氨基酸。67. 一碳单位：仅含一个碳原子的基团。指某些氨基酸分解代谢过程中产生含有一个碳原子的基团，包括甲基、亚甲基、甲烯基、甲炔基、甲酰基及亚氨甲酰基等。能生成一碳单位的氨基酸有：丝氨酸、色氨酸、组氨酸、甘氨酸。另外蛋氨酸（甲硫氨酸）可通过s-腺苷甲硫氨酸（sam) 提供 “活性甲基 ”（一碳单位），因此蛋氨酸也可生成一碳单位。68. 生糖 aa ：在代谢中可以作为丙酮酸、葡萄糖和糖原前体的氨基酸。凡能生成丙酮酸或三羧酸循环的中间产物的氨基酸均为生糖氨基酸；凡能生成乙酰coa 或乙酰乙酸的氨基酸均为生酮氨基酸；凡能生成丙酮酸或三羧酸循环中间产物同时能生成乙酰coa 或乙酰乙酸者为生糖兼生酮氨基酸。亮氨酸为生酮氨基酸，赖氨酸、异亮氨酸、色氨酸、苏氨酸、苯丙氨酸和酪氨酸为生糖兼生酮氨基酸，其余氨基酸均为生糖氨基酸。69. 生酮 aa ：经过代谢能产生酮体的氨基酸。有异亮氨酸、亮氨酸、赖氨酸、色氨酸、苯丙氨酸和酪氨酸6 种。70. 核苷酸的从头合成途径：核苷酸由小分子物质逐步合成的过程。71. 核苷酸的补救合成途径：核苷酸由已经部分合成的中间物质直接合成的过程。72. 中心法则：遗传信息从dna 传递给rna ，再从 rna 传递给蛋白质的转录和翻译的过程，从dna 传递给 dna 的复制过程，从rna 传递给 dna 的反转录过程，从rna 传递给 rna 的复制过程就是生物学的中心法则。73. 半保留复制：每一个子代dna 分子中的一条链来自亲代dna ，另一条链则是新合成的，这种复制方法叫半保留复制。74. 突变：生物的遗传信息在复制中出现异常而引起改变且没有得到及时的修复则出现了突变。75. 复制叉：当dna 复制从起始区启动时，起始区的dna 双链因解链而形成“ y”字形结构，这种结构称为复制叉。76. 切除修复：指在一系列酶的作用下，将dna 分子中收到损伤的部位切除，以完整的那一条链为模板，合成出正常的核苷酸，再由dna 连接酶重新连接，使dna 恢复正常结构的过程。是细胞内dna 损伤修复的主要方式。77. 反转录 ：以 rna 为模板合成dna ，这与通常转录过程中遗传信息从dna 到 rna 的方向相反，故称为逆转录作用。78. dna 体内重组 ： dna 分子内或分子间发生遗传信息的重新组合的过程。：基因工程将某种酶基因导入宿主细胞中大量表达其产物为克隆酶，是一种大量生产酶的方法。dna 或 rna 分子上具有遗传信息的特定核苷酸序列。：单倍体细胞中的全套染色体为一个基因组，或是单倍体细胞中的全部基因为一个基因组。79. 克隆酶80. 基因：81. 基因组82. ssb: 是一些能够与单链dna 结合的蛋白质因子,能稳定单链 dna, 便于以其为模板复制子代dna, 保护单链 dna, 避免核酸酶的降解.83. 冈崎片段 :在 dna 复制中出现的不连续的dna 片段.84. 遗传密码与密码子：遗传密码是一组规则，将 dna 或 rna 序列以三个核苷酸为一组密码子转译为蛋白质的氨基酸序列，以用于蛋白质的合成。密码子是mrna 分子上从 5端到 3端方向，由起始密码子aug 开始，每三个核苷酸组成的三联体，它决定翻译的氨基酸顺序。85. 翻译：以 mrna 为模板的蛋白质合成过程。86. 有意义链：在进行转录时，转录出的rna 序列与 dna 双链中另一条不作为模板的链上的序列基本相同，只是rna 中以 u 取代了dna 中的 t，故这条链叫做有意义链或编码链，正链。87. 反意义链：在进行转录时，只用dna 双链中的一条链作为模板，指导合成互补的rna 链，这条链叫做模板链或反意义链。88. 氨酰 -trna 合成酶：在蛋白质的合成中，催化氨基酸的羧基以酯键连接于trna 的 3端的羟基上，形成氨酰-trna 的酶。该酶具有专一性和校对功能。89. 端粒酶：是一种含rna 的蛋白复合物，实质上是一种逆转录酶，它能催化互补于rna 模板的 dna 片段的合成，使复制后的线性dna 分子末端保持不变。90. 限制性内切酶：原核生物中存在的一种内切酶，它能识别外源dna 双螺旋中 4-8 个碱基组成的特异的具有二重旋转对称性的回文序列，并在此序列的某个位点水解dna 双螺旋链，产生粘性末端或平末端。91. 共价修饰 ：酶蛋白肽链上的一些基团可与某种化学基团发生可逆的共价结合，从而改变酶的活性的过程。92. 化学渗透学说 ：电子传递的自由能驱动h 从线粒体基质跨过内膜进入膜间隙，从而形成跨线粒体内膜的质子的跨膜浓度梯度和跨膜电位梯度，合称质子电化学梯度。由于线粒体内膜对h 的不通透性， h 只能通过内膜上专一的质子通道f0 返回，这样，驱使h 返回的质子移动力为atp 的合成提供了能量。93. 第二信使：能将细胞表面受体接受的细胞外信号转换为细胞内信号的物质。94. 级联放大作用：在生物体内的各反应过程中，能够通过信号分子等将各级信号逐级放大的作用。95. 反馈抑制 ：最终产物抑制作用，即在合成过程中有生物合成途径的终点产物对该途径的酶的活性调节，所引起的抑制作用。96. 限速酶（标兵酶）：代谢调控主要通过途径中少数起关键作用的酶进行控制，这种可被控制并对代谢途径产生重要影响的酶称为关键酶，关键酶又称限速酶。97. 操纵子 ：原核生物染色体上控制蛋白质合成的功能单位，包括结构基因区和调控区，有些操纵子还包括其它位点。98. 操纵子学说 ：雅各布 (f. jacob) 和莫诺 (j.monod) 于 1961 年提出的关于原核生物基因结构及其表达调控的学说。99. 诱导酶 ：在环境中有诱导物（通常是酶的底物）存在的情况下，由诱导物诱导而生成的酶。100. 阻遏作用 ：基因的表达在信使rna 合成（转录）阶段为特异的调节因子（阻遏物）所抑制。是指使细胞内特定的酶或酶系合成率降低的现象。101. 不连续电泳（ sds-oage ）：使用不同孔径和不同缓冲系统的电泳。102. 分子筛层析 ：又称为凝胶层析或凝胶过滤。利用有一定孔径范围的多孔凝胶作为固定相，. 对混合物中各组分按分子大小进行分离的层析技术。103. 分配层析 ：即分配色谱，利用固定相与流动相之间对待分离组分溶解度的差异来实现分离。104. 吸附层析 ：即吸附色谱，利用固定相吸附中对物质分子吸附能力的差异实现对混合物的分离，吸附色谱的色谱过程是流动相分子与物质分子竞争固定相吸附中心的过程。105. 分配系数 ：一定温度下，处于平衡状态时，组分在固定相中的浓度和在流动相中的浓度之比，以k 表示。106. 薄层层析 ：又称薄层色谱，是快速分离和定性分析少量物质的一种重要实验技术，属固液吸附色谱。107. 电泳：带电颗粒在电场作用下，向着与其电性相反的电极移动。108. 双缩脲反应 ：在碱性溶液（ naoh ）中，双缩脲（ h2noc nh conh2 ）能与铜离子（ cu2+ ）作用，形成紫红色络合物（该物质的分子结构式见图）的反应。109. 亲和层析 ：将具有特殊结构的亲和分子制成固相吸附剂放置在层析柱中，当要被分离的蛋白混合液通过层析柱时，与吸附剂具有亲和能力的蛋白质就会被吸附而滞留在层析柱中。那些没有亲和力的蛋白质由于不被吸附，直接流出，从而与被分离的蛋白质分开，然后选用适当的洗脱液，