IgG抗体分子结构

王碧云2015年8月10日 免疫球蛋白结构 Ig分子的基本结构是由四肽链组成的 即 由二条相同的分子量较小的肽链 轻链 和二条相同的分子量较大的肽链 重链 组成轻链与重链是由二硫键连接形成一个四肽链分子称为Ig分子的单体 单体是构成所有免疫球蛋白分子的基本结构 所有抗体的单体都是四条肽链的对称结构 即 两条糖基化重链 H 和两条非糖基化轻链 L 每条重链和轻链分为氨基端 N端 和羧基端 C端 轻链和重链 1 轻链 lightchain L链由214个氨基酸残基组成 通常不含碳水化合物 分子量为24kD 有两个由链内二硫键组成的环肽 L链可分为 Kappa 与lambda 2个亚型2 重链 heavychain H链 由450 550个氨基酸残基组成 分子量55 75kD 含糖数量不同 4 5个链内二硫键 可分为5类 链 不同的H链与L链 或 组成完整的Ig分子 分别称为 IgM IgG IgA IgD和IgE 可变区和恒定区 其N 末端序列变化很大 称此区为可变区 V区 C 末端氨基酸则相对稳定 变化很小 称此区为恒定区 C区 可变区 Variableregion V区 1 可变区 Variableregion V区 L链N端1 2处 VL 108 111个氨基酸残基 H链N端1 5 1 4处 VH 118个氨基酸残基 V区有一个肽环65 75个氨基酸残基 可变区可分为高变区 hypervariableregion HVR 和骨架区 frameworkregion FR VL的HVR在24 34 50 56 89 97氨基酸位置 VH的HVR在31 35 50 56 95 102氨基酸位置 分别称为VL和VH的HVR1 HVR2 HVR3 高变区 hypervariableregion HVR 和骨架区 frameworkregion FR 高变区为抗体与抗原的结合位置 称为决定簇互补区 complementarity determiningregion CDR VL和VH的HVR1 HVR2 HVR3又分别称为CDR1 CDR2 CDR3 其中CDR3具有更高的高变程度 H链在与抗原结合中起重要的作用 恒定区 constantregion C区 恒定区 constantregion C区 L链C端1 2处 105个氨基酸残基 H链C端3 4 4 5处 331 431个氨基酸残基 在同一种属动物中是比较恒定的 是制备第二抗体进行标记的重要基础 功能区 链内二硫键折叠成球形区称为功能区 domain 约由110个氨基酸组成 氨基酸的顺序具有高度的同源性 1 L链功能区 2个 VL CL各一个 2 H链功能区 IgG IgA IgD 4个 V区1个 C区3个 IgM IgE 5个 V区1个 C区4个 3 功能区的 片层结构 抗体的L链和H链中V区或C区每个功能区的二级结构是反向平行的 片层结构 4 功能区的作用 1 VL和VH是抗原结合的部位 2 CL和CH1上具有同种异型的遗传标记 3 IgG的CH2和IgM的CH3具有补体C1q结合位点 IgG借助CH2部分可通过胎盘 4 CH3或CH4具有结合单核细胞 巨噬细胞 粒细胞 B细胞 NK细胞Fc段受体的功能 不同的抗体可与不同的细胞结合 产生不同的免疫效应 功能区的作用 5 铰链区 1 铰链区不是一个独立的功能区 位于CH1与CH2之间 包括H链间二硫键 该区富含脯氨酸 不形成 螺旋 2 当Ab与Ag结合时 铰链区发生扭曲 使Ab的