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文档简介

蛋白质两性解离和等电点的测定,这样的药物是如何生产的？,一、目的,（1）熟悉蛋白质的两性性质及等电点与蛋白质分子沉淀的关系（2）掌握蛋白质等电点的测定方法(pH法),二、原理,蛋白质是两性电解质。蛋白质分子的解离状态和解离程度受溶液的酸碱度影响。当溶液的pH达到某值，蛋白质颗粒上正负电荷数目相等。在电场中，蛋白质既不向阴极移动，也不向阳极移动。此时，溶液的pH值称为此种蛋白质的等电点(pI)。,不同蛋白质各有其特异的等电点。在等电点时，蛋白质的理化性质都有变化。可利用此种变化测定各种蛋白质的等电点。最常用的方法是测其溶解度最低时的溶液pH值。,本实验借观察在不同pH溶液中,酪蛋白的溶解度以测定其等电点。用醋酸与醋酸钠(醋酸钠混合在酪蛋白溶液中)配制成各种不同pH值的缓冲液。向诸缓冲溶液中加入酪蛋白后，沉淀出现最多的缓冲液的pH值即为酪蛋白的等电点。,三、材料,（一）试剂1mol/L乙酸0.1mol/L乙酸0.01mol/L乙酸0.02mol/LNaOH0.02mol/L盐酸0.01%溴甲酚绿指示剂0.5%酪蛋白溶液,（二）器材试管架试管：15ml6刻度吸管：1ml4，2ml4，10ml2胶头吸管2,四、操作,一、蛋白质的两性解离（1）取一支试管，加0.5%酪蛋白1ml，再加溴甲酚绿指示剂4滴，摇匀。（2）用胶头滴管慢慢加入0.2mol/L盐酸，边加边摇直至有大量的沉淀生成。观察溶液颜色的变化。（3）继续滴加0.2mol/L盐酸，沉淀会逐渐减少以至消失。观察此时溶液颜色的变化。（4）滴加0.2mol/LNaOH进行中和，沉淀又出现。继续滴加0.2mol/LNaOH，沉淀又逐渐消失。观察溶液颜色的变化。,二、酪蛋白等电点的测定（1）取同样规格的试管5支，按下表精确地加入下列试剂后，充分混悬,（2）用-、+、+、+等符号表示各管的混浊度。根据混浊度判断酪蛋白的等电
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