生物化学第八章 酶学概论_第1页
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第八章酶学导论概述酶的化学性质酶的催化性质酶和非酶催化剂的共同性质酶催化的独特性质酶的分类和命名酶是由在体内发挥催化功能的细胞合成的生物催化剂。没有酶反应，有酶催化反应，酶的定义，主要是蛋白质，很少是核糖核酸(核酶)。酶、底物、产物、底物、产物和酶的化学性质，酶催化底物转化为产物、醛缩酶等。它只能催化热力学允许完成的反应而不被消耗或改变，即，可以以相同的催化作用再用于正反应和反反应而不改变平衡常数，仅加速达到平衡的速度或缩短达到平衡的时间。酶和非酶催化剂的共同性质，高效酶结合在活性中心的底物上。具体反应条件温和，对反应条件敏感。许多容易失活和调节的酶的活性也需要辅因子的存在，其中大多数是维生素或其衍生物。酶的特定催化性质、酶的高效催化以及酶促和非酶促反应效率的比较是指酶对参与反应的底物的严格选择性，即酶只能作用于底物或一类具有相似分子结构的底物，以产生特定类型的化学反应和特定产物。特异性有四种类型：(1)绝对特异性是指一种酶只催化一种特异性反应。例如，脲酶只能催化尿素的水解反应；(2)基团特异性是指酶只作用于含有特定官能团的分子。例如，磷酸酶只水解特定底物分子上的磷酸基团；(3)键特异性是指酶只作用于含有特定化学键的分子，而与底物分子的其他部分的结构无关。例如，二肽酶识别二肽分子中的肽键，而不管构成肽键的两个氨基酸残基是哪一个；(4)立体特异性，酶特异性，酶的活性中心也称为活性位点，是指酶分子上直接与底物结合并与催化作用直接相关的区域。活性中心由结合基团和催化基团组成。前者负责与底物结合并确定酶的特异性，而后者参与催化并负责破坏底物的旧键并形成产物的新键并确定酶的催化能力。然而，有些群体可能两者都有。酶的活性中心和酶反应的特异性，活性中心是一个三维实体，通常由一级结构中不相邻的氨基酸残基组成。活性中心仅占酶总体积的一小部分(约1% 2%)。活性中心是酶分子表面的裂缝、空隙或口袋。大部分活性中心是疏水氨基酸残基，但也有少数极性氨基酸残基，因此底物结合和与底物的催化结合是多个二级键。底物结合的特异性，包括氢键、疏水键和范德华力，在一定程度上取决于活性中心和底物之间的互补结构。活性中心的构象不是固定的，而是具有一定的灵活性。活性中心的主要特征，糜蛋白酶的活性中心，解释酶特异性的三种模型：(1)锁和键理论(2)诱导配合理论(3)“三点附着”模型，“锁和键”模型，“诱导配合”模型，己糖激酶的诱导配合，“三点附着”模型，温度变化对酶活性的影响，酸碱度变化对酶活性的影响，属于纯蛋白的酶是纯酶，属于结合蛋白的酶是结合合酶或结合酶。除了蛋白质之外，共轭合酶还结合某些热稳定的非蛋白质小分子或金属离子，统称为辅因子。失去辅因子的酶叫做辅酶去除，结合辅因子的酶叫做全酶。辅助因子包括辅酶、辅助基团和金属离子。科恩西酶有时可以直接用于治疗某些疾病。酶的存在与否通常用于诊断某些疾病。
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