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文档简介

1蛋白质化学一、名词解释1、氨基酸等电点(pI ) :在某pH的溶液中,氨基酸解离为阳离子和阴离子的趋势程度相等,变为两性离子,变为电中性。 此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。2、a螺旋:多肽链在长轴方向以氢键向上弯曲形成的右手螺旋结构称为螺旋。3,b-折叠:折叠成两段以上的锯齿状的多肽链通过氢键连接,形成比较伸长层的片状构造。4、分子病:基因突变导致蛋白质一级结构变异,使蛋白质的生物学功能减退或丧失,进而引起生理功能变化的疾病。 5、电泳:蛋白质在溶液中解离为带电粒子,在电场中电荷能够移动到相反电极的现象称为电泳。6、结构变化效应:又称结构变化效应,是指寡核蛋白与配体结合,改变蛋白质结构,改变蛋白质生物活性的现象。7、盐析:在蛋白质溶液中加入高浓度的中性盐,可以有效地破坏蛋白质粒子的水合层。 同时中和蛋白质表面的电荷,使蛋白质粒子聚集生成沉淀的现象称为盐析(salting out )。8、阶段盐析:调节盐浓度以使蛋白质析出时所需的盐浓度不同,混合蛋白质溶液中的几种蛋白质阶段性析出的方法称为阶段盐析。9、盐溶:蛋白质溶液中加入少量中性盐后蛋白质溶解度增加的现象。二、填空1 .不同蛋白质含量(n )相当接近,平均含量为(16)%。2 .蛋白质分子中,某个氨基酸的碳原子上的(羧基)和另一个氨基酸的碳原子上的(氨基)排出一分子水形成的键叫做(肽键),是蛋白质分子中的基本结构键。3 .蛋白质颗粒表面的(水合层)和(电荷)是蛋白质亲水胶体稳定的两个因素。4、赖氨酸具有3个解离性基团,Pk分别为2.18、8.95、10.53,其等电点为(9.74 )。 碱性氨基酸; PI=5、氨基酸的结构一般为()6 .构成蛋白质分子的碱性氨基酸为(赖氨酸)、(精氨酸)和(组氨酸)。 酸性氨基酸有(天冬氨酸)和(谷氨酸)。7、氨基酸在等电点主要作为(两性或偶极)离子存在,在pHpI溶液中大部分作为(阴)离子存在,为pH2、配置的变化需要破坏旧的共价键和形成新的共价键,构象的变化不会发生这种变化。3 .生物体内只有蛋白质含有氨基酸。 -是4、所有蛋白质均具有一、二、三、四级结构。 -是5、镰刀型红细胞贫血症是先天性遗传性分子症,其病因是正常血红蛋白分子中的谷氨酸残基被缬氨酸残基所取代。6 .蛋白质分子中,连接氨基酸残基的共价键,即只有一个肽键。 -二硫键等7、天然氨基酸具有不对称的-碳原子。 -甘氨酸除外8 .蛋白质的变性是其立体结构的破坏,因此多与肽键的断裂有关。 -是9、能与茚三酮反应生成紫色的化合物显示为氨基酸、肽或蛋白质。 -是氨醇也可以与氨和其他氨基化合物反应生成紫色缩二脲反应是肽和蛋白质特有的反应,二肽也有缩二脲反应。 -是11 .多数蛋白质的主要带电基团由其n末端的氨基和c末端的羧基组成。 -是12 .蛋白质的亚基(或亚基)和肽链是同义的。 -亚基是肽链,但肽链不一定是亚基13、血红蛋白和肌红蛋白均为氧载体,前者为典型的异构体(或异构体)蛋白质,因此在与氧结合的过程中显示出协同效应,但后者不同。14、等电点不是蛋白质的特征参数。 不含盐纯水中的等离子体点15、溶液的pH影响氨基酸的等电点。 -等电点是氨基酸所具有的净电荷为零时的溶液的pH值,溶液的pH不受影响16 .蛋白质分子的亚基和域是同义词。 -是亚基:指由一个多肽链或共价键连接的几个多肽链组成的蛋白质分子的最小共价结构单元结构域:在大的球状蛋白质分子中,多肽链常常形成一些紧密的球状构象,相互分开,由宽松的肽链连接,该球状构象是结构域。五、听答案1、配置和座位是什么,有什么区别?组态:一个有机分子中各个原子特有的固定空间排列。 这样的序列不通过共价键被破坏,重新形成不变。 位置的改变往往改变分子的光学活性。构象(conformation ) :指在一个分子中,只有单键周围的原子发生旋转而不改变共价键结构的原子的空间构型。 当一个构象变成另一个构象时,不要求共价键的断裂和重塑。 配位改变不会改变分子的光学活性。2 .简述蛋白质的a螺旋和b折叠。a-螺旋:若某肽链中所有C的扭转角分别相等,则该肽链的主链围绕一个中心轴形成规则的螺旋结构。 一周含有3.6个氨基酸残基,螺旋轴方向上升了0.54nm。 在相邻的线圈之间形成链内氢键。b-折叠:肽链相当延伸的结构,2条以上的多肽链聚集在侧方,由相邻肽链的主链上的N-H与C=O之间有规则的氢键形成。 分为平行式和逆平行式。3 .维持蛋白质结构的化学键是什么?在哪个水平的结构中发挥作用呢?a:1、维持蛋白质结构的化学键是什么?在哪个水平的结构中发挥作用呢? (6分)稳定蛋白质三维结构的作用主要称为弱相互作用或非共价键或二次键,包括氢键、范德华力、疏水作用和盐键(离子键)以及共价二硫键、酯键和配位键。维持蛋白质分子的初级结构:肽键、二硫键连接蛋白质分子的二级结构:氢键连接蛋白质分子的三级结构:疏水作用、氢键、范德华力、盐键维持蛋白质分子四级结构:范德华力、盐键4 .试验蛋白质结构与功能的关系。a :蛋白质一级结构是指蛋白质多肽链中氨基酸残基的排列顺序。 由于蛋白质分子肽链的排列顺序包括自动形成复杂三维结构所需的所有信息,一级结构决定其高级结构。蛋白质的空间结构是指蛋白质分子中原子和基团在三维空间中的排列、分布以及肽链的方向。 蛋白质的空间结构决定了蛋白质的功能。 空间结构符合蛋白质的各种功能。5、简要说明为什么许多球状蛋白质在溶液中具有以下性质。(1)在低pH下沉淀。(2)离子强度从零开始逐渐增加,溶解度开始增加,然后减少,最终沉淀。(3)在一定的离子强度下达到等电点pH值时,显示出最小的溶解度。(4)加热时沉淀。a低pH值下,羧基发生质子化,蛋白质分子具有大量纯正的电荷,分子内的正电荷排斥,使大量的蛋白质变性,随着蛋白质分子内部的疏水基露出到外部,蛋白质的溶解度降低,产生沉淀。加入少量盐有利于稳定带电基团,增加蛋白质的溶解度。 但是,随着盐离子浓度的增加,盐离子夺取与蛋白质结合的水分子,降低蛋白质的水合度,破坏蛋白质的水合层,使蛋白质沉淀。蛋白质在等电时以偶极离子的形式存在,其总净电荷为零,由于蛋白质粒子在溶液中没有相同电荷间的相互排斥,因此最不稳定,溶解度最小,容易形成沉淀析出。加热后,蛋白质发生变性,二、三级结构发生变化或被破坏,蛋白质分子表面的结构发生变化,亲水基团相对减少,埋入分子内部的疏水基团大量露出分子表面,结构蛋白质粒子失去水合层,容易引起分子间的凝聚。6 .根据以下信息确定蛋白质亚基组成:凝胶色谱法确定分子质量: 200kDaSDS-PAGE决定分子质量: 100kDa加入巯基乙醇的SDS-PAGE决定了分子质量: 40kDa和60kDa。答:凝胶过滤分离的蛋白质在没有变性的状态下,如果测定的蛋白质的分子形状相同或类似,测定的分子量应该比较准确。 SDS-PAGE测定蛋白质的分子量仅取决于它们的大小。 但是,该方法破坏了低聚蛋白子单元之间的非共享有力,从而解离了子单元。 在这种情况下,测量了亚基的分子量。 2-巯基乙醇存在时,会破坏肽链内和肽链之间的二硫键。 此时进行SDS-PAGE,测定的分子量为亚基的分子量(亚基之间没有二硫键时)或肽链的分子量(亚基由二硫键连接的几个肽链构成时)。 根据问题中显示的信息,该蛋白质的分子量为200kD

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