(最新整理)3酶思考题

1、(完整)3酶思考题(完整)3酶思考题 编辑整理：尊敬的读者朋友们：这里是精品文档编辑中心，本文档内容是由我和我的同事精心编辑整理后发布的，发布之前我们对文中内容进行仔细校对，但是难免会有疏漏的地方，但是任然希望（(完整)3酶思考题）的内容能够给您的工作和学习带来便利。同时也真诚的希望收到您的建议和反馈，这将是我们进步的源泉，前进的动力。本文可编辑可修改，如果觉得对您有帮助请收藏以便随时查阅，最后祝您生活愉快 业绩进步，以下为(完整)3酶思考题的全部内容。3 酶思考题1、作为生物催化剂，酶最主要的特点是什么？答：具有很高的催化效率以及高度专一性。2、什么是诱导契合学说？该学说如何释酶的专一性答：

2、“诱导契合”学说认为酶分子的结构并非与底物分子正好互补，当酶分子结合底物分子时，在底物分子诱导下，酶的构象发生变化，成为能与底物分子密切契合的构象，从而催化底物的反应。根据诱导契合学说，经过诱导之后，酶与底物在结构上的互补性是酶催化底物反应的前提，酶只能与互补的化合物契合,排斥那些形状、大小等不适合的化合物，故酶对底物具有严格的选择性(高度专一性）。3、阐述酶活性部位的概念、组成与特点。答：酶的活性部位（活性中心）是指酶分子中直接和底物结合并和酶催化作用直接有关的区域。 酶的结合部位，是指酶分子中与结合底物有关的部位。每种酶具有一个或一个以上的结合部位,即每一结合部位至少结合一种底物，结合部位

3、决定酶的专一性。 酶的催化部位，是指酶分子中促使底物发生化学变化的部位。催化部位决定酶的催化能力以及酶促反应的性质。酶的活性部位共同特点: 酶的活性部位在酶分子整体结构中只占很小的部分。 酶的活性位具有三维立体结构;在形状、大小、电荷性等方面与底物分子具有很好的互补性. 酶的活性部位含有特定的催化基团。主要包括氨基酸侧链基团的化学功能团以及辅因子的化学功能团。如羟基、羧基等、tpp、磷酸吡哆醛、铁卟啉等， 酶的活性部位具有柔性。酶的活性部位比整个酶分子更具有柔性或称可动运动性，它容易在蛋白变性剂或底物诱导作用下发生构象的变化。 酶的活性部位通常是酶分子上的一个裂隙。将底物分子包围起来，从而给底

4、物分子即将发生的反应提供一个区别于溶剂环境的局部微环境。4、酶具有高效催化效率的分子机理是什么？答：酶具有高催化效率的分子机理是：酶分子的活性部位结合底物形成酶底物复合物，在酶的帮助作用下(包括共价作用与非共价作用)，底物进入特定的过渡态，由于形成此过渡态所需要的活化能远小于非酶促反应所需要的活化能，因而反应能够顺利进行，形成产物并释放出游离的酶，使其能够参与其余底物的反应。5、利用底物形变和诱导契合的原理，解释酶催化底物反应时,酶与底物的相互作用.答：当酶与底物互相接近时,在底物的诱导作用下,酶的构象发生有利于底物结合的变化，同时，酶中某些基团或离子可以使底物分子中围绕其敏感键发生形变。酶与

5、底物同时发生变化的结果是酶与底物形成一个互相契合的复合物，并进一步转换成过渡态形式，在过渡态形式中，酶活性部位的构象与底物过渡态构象十分吻合,从而降低活化能，增加底物的反应速率。6、酶与底物中间复合物学说答：酶与底物中间复合物学说认为当酶催化某一化学反应时，酶（e)首先和底物（s）结合生成中间复合物(es），中间复合物继续反应以生成产物（p）,并释放出游离的酶。e+s es p+e7、当加入较低浓度的竞争性抑制剂于别构酶的反应体系中时，往往观察到酶被激活的现象，请解释这种现象产生的原因。答：在有少量竞争性抑制剂存在时,抑制剂与别构酶（通常为寡聚酶)的部分活性部位结合，引起酶构象变化，此作用等同于底物的正协同同促效应，从而使酶的整体活性提高。8、酶原激活的机制是什么？该机制如何体现“蛋白质一级结构决定高级结构”的原理？答:酶原激活的机制是在相应的蛋白水解酶的作用下，无催化功能的酶原在特定肽键处断裂，一级结构发生变化，从而导致其高级结构变化，形成活性部位，具备了特定的催化功能。这种变化是一种不可逆